ESTRUTURAS PROTÉICAS nova versão

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PROTEÍNAS I:
ESTRUTURAS E FUNÇÕES
Medicina UESA - 1º Período – 2º sem 2009
Prof. Tania Maria Lemos Mouço
FORMAÇÃO DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA
CARACTERÍSTICAS DA LIGAÇÃO
PEPTÍDICA
 Caráter de Ligação dupla
 Configuração trans
 Polaridade 
Ressonância Estereoisomeria
PEPTÍDEOS
 Possui 5 AA
 Hipófise anterior e medula adrenal
 Analgesia
PEPTÍDEOS
A Angiotensina I é composta por dez 
aminoácidos (decapeptídeo).
ASPARTAME
FUNÇÕES PROTÉICAS
Enzimática
Estruturais
Transporte
Hormonal
Protetor
Receptores
Controle da transcrição e tradução de 
genes
CLASSIFICAÇÃO DAS 
PROTEÍNAS QUANTO À FORMA
 Proteínas fibrosas – alongadas e apresentam
comprimento cerca de 10 vezes maior que a
largura. Exemplos: queratina
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
QUANTO À FORMA
 Proteínas globulares - são mais arredondadas, e a 
relação ao comprimento/largura é menor que a das 
fibrosas. Exemplos: enzimas, anticorpos, proteínas 
das membranas celulares, hemoglobina, clorofila, etc. 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
QUANTO À COMPOSIÇÃO
 Proteínas simples ou homoproteínas - formados apenas por 
aminoácidos. 
 Exemplos: insulina, albumina, queratina, fibrinogênio
 Proteínas conjugadas ou heteroproteínas - associadas a 
radicais não-proteícos, chamados grupos PROSTÉTICOS.
 Hemoglobina - grupo prostético é o Fe (heme) 
 Caseína - grupo prostético é o fosfato 
 Nucleoproteínas - grupo prostético é um ácido ribonucléico (RNA) 
ou desoxirribonucléico(DNA) 
 Glicoproteínas - grupo prostético são glicídeos, 
 Lipoproteínas - grupo prostético são os lipídeos. 
ESTRUTURA PRIMÁRIA: GLUCAGON
ESTRUTURA DA INSULINA
PONTES DE ENXOFRE
PONTES DE HIDROGÊNIO
ESTRUTRURAS SECUNDÁRIAS
ESTRUTRURAS SECUNDÁRIAS
ESTRUTURA Β- PREGUEADA
ESTRUTURAS SECUNDÁRIAS
-HÉLICE E Β -PREGUEADA
ESTRUTURA DA DNA-POLIMERASE
ESTRUTURAS TERCIÁRIAS
LIGAÇÕES ELETROSTÁTICAS
R CH2 C
O
O
- H3N CH2
Grupo de carga negativa 
de um substrato
Grupo de carga positiva 
de uma enzima
PONTES DE HIDROGÊNIO
O
H H O
H
H
N H O C
O H O C
Doador 
de H
Aceptor 
de H
Pontes 
de H
INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS
FORMAS TRIDIMENSIONAIS DAS 
PROTEÍNAS
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
DAS PROTEÍNAS
HEMOGLOBINAS HUMANAS NORMAIS
ALTERAÇÕES DA HB DURANTE O 
DESENVOLVIMENTO
ESTRUTURA DA HEMOGLOBINA
ESTRUTURA DO HEME
MIOGLOBINA:SÍTIO DE LIGAÇÃO 
DO O2 E A METAHB
DIFERENÇAS ESTRUTURAIS: 
HEMOGLOBINA E MIOGLOBINA
AFINIDADES PELO OXIGÊNIO
 A Mb tem uma grande afinidade pelo O2 
(hipérbole).
 A ligação do O2 à Hb é cooperativa 
(sigmóide).
ALTERAÇÕES NA OXIGENAÇÃO E
DESOXIGENAÇÃO DA HEMOGLOBINA
DESOXIHEMOGLOBINA (T) 
OXIHEMOGLOBINA (R)
OUTRAS HEMOGLOBINAS: HB GLICADA
HEMOGLOBINOPATIAS: ANEMIA
FALCIFORME E A SUBSTITUIÇÃO DOS AA
ELETROFORESE DAS HEMOGLOBINAS 
A, S E C
CURVA DE DISSOCIAÇÃO DO OXIGÊNIO 
PARA MIOGLOBINA E HEMOGLOBINA
AFINIDADE CRESCENTE POR 
OXIGÊNIO
TRANSPORTE DE GASES PELA 
HEMOGLOBINA
INFLUÊNCIA DO PH E DA PCO2
EFEITO BOHR: Se ↓ pH e ↑ pCO2 
↓ Afinidade da Hb pelo O2
(estabilização da forma T, “tensa”)
Facilita a libertação de O2 nos tecidos
CO2 liga-se na forma de carbamato ao 
terminal-N de cada cadeia polipeptídica 
Carbaminohemoglobina
CURVAS DE SATURAÇÃO DA MIOGLOBINA
E HEMOGLOBINA – EFEITO DO PH
Hemoglobina
Transporte de O2 e CO2
nos glóbulos vermelhos
Ligação de 2,3-bisfosfoglicerato (BPG)
à desoxihemoglobina (T)
SÍNTESE DO 2,3- BISFOSFOGLICERATO
EFEITO DA 2,3 DPG SOBRE A 
AFINIDADE DO OXIGÊNIO NA HB
ANEMIA FALCIFORME
TALASSEMIAS
PROTEÍNAS FIBROSAS: 
ESTRUTURA DO COLÁGENO
TIPOS DE COLÁGENO
HIDROXILAÇÃO DOS RESÍDUOS 
PROLIL
FORMAÇÃO DAS FIBRAS DO COLÁGENO
FORMAÇÃO DAS FIBRAS DO 
COLÁGENO
FORMAÇÃO DAS LIGAÇÕES CRUZADAS 
DO COLÁGENO
FIBRAS DE ELASTINA – CONFORMAÇÕES 
RELAXADA E DISTENDIDA
LIGAÇÃO CRUZADA DE DESMOSINA NA 
ELASTINA
ELASTASE E A DESTRUIÇÃO DO 
TECIDO ALVEOLAR
ESTRUTURA DOS CABELOS – ALFA 
QUERATINAS
MOLÉCULA DE ACTINA
PROTEÍNAS MUSCULARES
PROTEÍNAS NA CONTRAÇÃO 
MUSCULAR
DESNATURAÇÃO PROTÉICA
 AGENTES DESNATURANTES
 CALOR
 SOLVENTES ORGÂNICOS
 AGITAÇÃO MECÂNICA
 ÁCIDOS OU BASES FORTES
 DETERGENTES 
 METAIS PESADOS (Pb e Hg)
PROTEÍNA ANTES E APÓS O
DOBRAMENTO
MÉTODOS PARA QUANTIFICAÇÃO DE
PROTEÍNAS
Absorção de Luz Ultravioleta
200 nm - ligações peptídicas
280 nm - resíduos de tirosina, triptofano e 
fenilalanina
Reação do Biureto
Método de Folin-Lowry
TESTE DO BIURETO
O Reativo de Biureto contém Cu2+ que se liga 
com os grupos amina e amida das cadeias 
peptídicas
Cu
HN NH
CHR
CO
HN
HC R
C O
NH
MÉTODOS PARA PURIFICAÇÃO DE
PROTEÍNAS
 I - Ultracentrifugação Zonal
 II - Centrifugação Diferencial
 III – Diálise
 IV - Cromatografia de Filtração em Gel, de Exclusão ou 
Peneira Molecular
 V - Cromatografia de Afinidade
 VI - Eletroforese em Gel ou PAGE
EQUIPAMENTOS PARA 
ELETROFORESE
PADRÃO ELETROFORÉTICO EM 
VÁRIAS HEMOGLOBINOPATIAS
“SALTING OUT”
ENZIMA ANIDRASE CARBÔNICA (AC) FORMANDO
UM COMPLEXO COM UMA MOLÉCULA DE CO3
2-
PROTEÍNAS DO CITOESQUELETO
AMINOÁCIDOS APOLARES
AMINOÁCIDOS POLARES NEUTROS
GRUPO TIOL
AMINOÁCIDOS POLARES ÁCIDOS
AMINOÁCIDOS POLARES BÁSICOS
ESTRUTURA PROTÉICA