Resumo Proteínas

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Proteínas 
a) Estrutura geral dos aminoácidos 
Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são α-aminoácidos. Eles têm um grupo carboxila e 
um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono α) (Figura 3-2). Diferem uns 
dos outros em suas cadeias laterais ou grupos R, que variam em estrutura, tamanho e carga 
elétrica, e que influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água. 
 
Os aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R: 
Grupo R apolares, alifáticos: Os grupos R nesta classe de aminoácidos são apolares e hidrofóbicos. 
As cadeias laterais de alanina, valina, leucina e isoleucina tendem a se agrupar no interior de 
proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio de interações hidrofóbicas. Ex: alanina, 
valina, leucina e isoleucina 
Grupo R aromáticos: com suas cadeias laterais aromáticas, são relativamente apolares 
(hidrofóbicos). Todos podem participar em interações hidrofóbicas. Ex: Fenilalanina, tirosina e 
triptofano 
Grupo R polares, não carregados: Os grupos R desses aminoácidos são mais solúveis em água, ou 
mais hidrofílicos do que aqueles dos aminoácidos apolares, porque eles contêm grupos funcionais 
que formam ligações de hidrogênio coma água. 
ex: serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina 
 
Grupos R carregados positivamente (básicos): Os grupos R mais hidrofílicos são aqueles 
carregados positivamente ou negativamente. Seus resíduos facilitam muitas reações catalisadas 
por enzimas, funcionando como doadores/aceptores de prótons. Ex: lisina, arginina e histidina 
 
Grupos R carregados negativamente (ácidos): Os dois aminoácidos que apresentam grupos R com 
carga negativa final em pH 7,0 são o aspartato e o glutamato, cada um dos quaistem um segundo 
grupo carboxila. 
 
 
 
b) Ligação peptídica 
 
Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas de modo covalente por meio de uma 
ligação amida substituída, denominada ligação peptídica, a fim de produzir um dipeptídeo 
(dois aminoácidos unidos por uma ligação peptídica). Tal ligação é formada pela remoção 
de elementos de água (desidratação do grupo α-carboxila (COO-) de um aminoácido e do 
grupo α-amino (NH3) do outro). 
 
 
 
c) Estrutura das Proteínas 
 
A estrutura de grandes moléculas, tais como proteínas, pode ser descrita em vários níveis 
de complexidade, arranjada em um tipo de hierarquia conceitual. Quatro níveis de 
estrutura proteica são comumente definidos 
 
A estrutura primária são resíduos de aminoácidos ligados por uma ligação covalente que 
chamamos de ligação peptídica. 
A estrutura secundária se refere a arranjos particularmente estáveis de resíduos de 
aminoácidos dando origem a padrões estruturais recorrentes. 
A estrutura terciária descreve todos os aspectos do enovelamento tridimensional de um 
polipeptídeo. 
A estrutura quartenária é uma proteína que tem duas ou mais subunidades polipeptídicas. 
 
 
d) Função das proteínas 
Função ESTRUTURAL - Algumas proteínas constituem estruturas celulares: 
• certas glicoproteínas fazem parte das membranas celulares e atuam como receptores ou 
facilitam o transporte de substâncias. 
• as histonas, fazem parte dos cromossomos, auxiliando espacialmente o enrolamento do 
DNA (genes). 
- Outras proteínas conferem elasticidade e resistência a órgãos e tecidos: 
• o colágeno do tecido conjuntivo fibroso. 
• a elastina do tecido conjuntivo elástico. 
• a queratina da epiderme. 
- As aranhas e os bicho-da-seda produzem fibroína para fabricar as teias de aranha e os 
casulos de seda, respectivamente. 
 
Função reguladora do metabolismo ou função HORMONAL - Alguns hormônios são de 
natureza protéica: 
• a insulina e o glucagon regulam os níveis de glicose no sangue. 
• hormônios secretados pela hipófise como o hormônio de crescimento. 
• a calcitonina regula o metabolismo do cálcio 
 
Função de REGULAÇÃO DA EXPRESSÃO GÊNICA -Algumas proteínas regulam a expressão 
de certos genes, como os fatores de transcrição e de tradução, e outras regulam a divisão 
celular, como a ciclina. 
Função de DEFESA 
• As imunoglobulinas atuam como anticorpos frente a possíveis antígenos. 
• A trombina e o fibrinogênio contribuem para a formação de coágulos sangüíneos para 
evitar hemorragias. 
• As mucinas possuem efeito germicida e protegem as mucosas. 
• Algumas toxinas bacterianas, como a toxina botulínica (produzida por Clostridium 
botulinum, causadora do botulismo) ou venenos de cobra, são proteínas produzidas com o 
objetivo de defesa. 
 
Função de TRANSPORTE 
• A hemoglobina transporta oxigênio no sangue dos vertebrados. 
• A hemocianina transporta oxigênio no sangue dos invertebrados. 
• A mioglobina transporta oxigênio nos músculos. 
• As lipoproteínas transportam lipídios no sangue. 
• Os citocromos transportam elétrons. 
 
Função CONTRÁTIL • A actina e a miosina constituem as miofibrilas responsáveis pela 
contração muscular. 
• A dineína está relacionada com o movimento de cílios e flagelos. 
 
Função de RESERVA • A ovoalbumina da clara de ovo, a gliadina do grão de trigo e a 
hordeína da cevada, constituem a reserva de aminoácidos para o desenvolvimento do 
embrião. 
• A lactoalbumina do leite é fonte de aminoácidos para mamíferos. 
 
Função ENZIMÁTICA - As proteínas com função enzimática são as mais numerosas e 
especializadas. Atuam como catalisadores biológicos das reações químicas do 
metabolismo celular. • enzimas diversas 
 
e) Desnaturação das proteínas 
 
As estruturas proteicas evoluíram para atuar em determinados ambientes celulares. 
Condições diferentes daquelas da célula podem resultar em mudanças estruturais 
grandes ou pequenas na proteína. A perda de estrutura tridimensional suficiente para 
causar a perda de função é chamada de desnaturação. 
Agentes desnaturantes: 
- Calor 
- Ph 
- Solventes orgânicos 
- Ureia 
- Detergentes