BIOQUIMICA- TESTE CONHECIMENTO - AULA 4

Prévia do material em texto

10/11/2021 13:56 EPS
https://simulado.estacio.br/alunos/ 1/4
Teste de
Conhecimento
 
 
 avalie sua aprendizagem
 BIOQUÍMICA
4a aula
 Lupa 
 
Exercício: SDE4452_EX_A4_202102618649_V1 29/08/2021
Aluno(a): DANIELE CRISTINA BRANDÃO CIVEIRA 2021.2 - F
Disciplina: SDE4452 - BIOQUÍMICA 202102618649
 
Substâncias que diminuem a velocidade de uma reação enzimática ou a
interrompem e possuem um papel regulador importante nas vias
metabólicas são conhecidas como:
Cofatores enzimáticos
 Inibidores enzimáticos
Holoenzimas
Catalizadores
Apoenzimas
Respondido em 29/08/2021 16:01:03
 
 
Explicação:
Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores possuem um papel
regulador importante nas vias metabólicas.
 
 
As enzimas são proteínas com função de catalisar reações químicas, elas
reconhecem seus substratos através da:
reversibilidade da reação
energia de ativação
 forma tridimensional das moléculas
composição do meio
temperatura do meio
Respondido em 29/08/2021 16:01:14
 
 
Explicação:
As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos (também chamados de
reagentes) específicos e não são consumidas durante a reação. Isso significa que são liberadas inalteradas para o meio de
forma que podem participar de nova reação. E a sua atividade catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou
seja, de sua conformação nativa.
 
 
 Questão1
 Questão2
https://simulado.estacio.br/alunos/inicio.asp
javascript:voltar();
javascript:diminui();
javascript:aumenta();
10/11/2021 13:56 EPS
https://simulado.estacio.br/alunos/ 2/4
A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres humanos e pode ser fatal. Uma das
causas desta disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso central.
Como a febre alta pode modificar essas proteínas?
 Induzindo a desnaturação das enzimas.
Induzindo a exocitose das enzimas.
Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas.
Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos.
Induzindo a autodigestão das enzimas.
Respondido em 29/08/2021 16:01:41
 
 
Explicação:
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a
elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína.
Assim, se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto,
sua função.
 
 
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no
sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da
síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características
evidenciam que a lovastatina é um inibidor enzimático do tipo:
alostérico reversível
alostérico irreversível
 competitivo reversível
misto
competitivo irreversível 
Respondido em 29/08/2021 16:02:16
 
 
Explicação:
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de
um inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor.
 
 
O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso
organismo através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o
substrato específico dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima. Sendo assim, bioquimicamente o
metal Hg++ é:
um efetuador alostérico positivo
um ativador irreversível
 um inibidor alostérico reversível
um inibidor competitivo reversível
um inibidor competitivo irreversível
Respondido em 29/08/2021 16:02:43
 
 
Explicação:
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a
reação não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um
inibidor alostérico reversível.
 
 
 Questão3
 Questão4
 Questão5
 Questão6
10/11/2021 13:56 EPS
https://simulado.estacio.br/alunos/ 3/4
A urina humana é constituída de 2% a 5% em ureia. Essa é a forma utilizada pelo metabolismo do organismo para
eliminar os resíduos nitrogenados indesejáveis produzidos a partir das proteínas. A urease é uma enzima que, em meio
aquoso, catalisa a hidrólise da ureia em amônia e dióxido de carbono (Figura). 
 
Figura: Reação de decomposição da ureia pela ação da enzima urease.
 
Algumas enzimas requerem um componente não proteico para sua atividade denominado cofator. O cofator enzimático da
urease é o íon metálico Ni2+, portanto, a presença de íons de níquel ativa o sítio da urease e é essencial tanto para a
atividade funcional como para a integridade estrutural dessa enzima.
(Fonte: Catalisando a Hidrólise da Uréia em Urina - Química Nova na Escola N° 28, MAIO 2008, disponível em , acesso em
22/09/2020).
 
Assinale a alternativa incorreta a respeito das enzimas e da atividade enzimática:
A atividade enzimática dependente do meio em que ela se encontra, e sofre influência direta, principalmente de
alterações do pH e da temperatura do meio reacional.
A estrutura e a forma do sítio ativo das enzimas são decorrentes de sua estrutura tridimensional e podem ser
afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na estrutura proteica.
 As enzimas são consideradas catalisadores biológicos, pois aumentam a energia de ativação na transformação
dos reagentes em produtos.
Enzimas são catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade de reações químicas em que estão envolvidas,
diminuindo a energia de ativação do processo.
Geralmente, as enzimas são ativas em uma estreita faixa de pH e, na maioria dos casos, há um pH ótimo
definido.
Respondido em 29/08/2021 16:02:57
 
 
Explicação:
A alternativa A é errada, pois as enzimas diminuem a energia de ativação nos processos catalíticos, por isso aumentam a
velocidade das reações de transformação dos reagentes em produtos.
 
 
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas possuem a
capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes
na formação de seus respectivos produtos. Sobre as enzimas é correto
afirmar:
Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas
O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária
 São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação
Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso onde
a reação irá se processor
A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional
Respondido em 29/08/2021 16:03:24
 
 
Explicação:
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão
próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componham o meio reacional e na
E as reações enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas.
 
 
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, ou seja, possuem a capacidade de aumentar a velocidade de
reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos, mas que podem ser influenciados por
fatores que podem alterar a atividade dessas substâncias. Com relação a esses fatores assinale a alternativa incorreta.
 Questão7
 Questão8
10/11/2021 13:56 EPS
https://simulado.estacio.br/alunos/ 4/4
A concentração da enzima pode influenciar na reação
O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, embora tenha exceções
Temperaturas elevadas podem inativar a atividade enzimáticaA atividade enzimática pode sofrer influência da temperatura podendo causar a aceleração da atividade
enzimática
 A variação do pH não influencia na atividade enzimática
Respondido em 29/08/2021 16:03:49
 
 
Explicação:
A variação do pH não influencia na atividade enzimática
 
 
 
javascript:abre_colabore('38403','265972209','4798497287');