Resumão bioquímica AV1

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Luana Gonçalves Ferreira de Araujo - MED 09 
1ª,2ª,3ª,4ª 
As proteínas podem ter várias conformações, a primária se refere à estrutura linear de AA 
ligados por ligações peptídicas, que são ligações covalentes entre o grupo amina de um AA 
com o grupo carboxílico do outro, ocorre por desidratação. Na estrutura secundária há a 
formação de pontes de hidrogênio, pontes dissulfeto, interações hidrofóbicas ou iônicas 
para a compactação e enovelamento da estrutura primária - pode ser por folha beta, volta 
beta ou alfa hélice. A estrutura terciária é compreendida por domínios, a unidade funcional, 
e há o dobramento da proteína - auxílio das chaperonas para o dobramento correto, as 
cadeias laterais do AA vão se atraindo e repelindo, determinando o dobramento e se 
tornando tridimensional. A estrutura quaternária é uma união de polipeptídeos. Na 
desnaturação há uma desorganização na conformação QUATERNÁRIA, TERCIÁRIA, 
perdendo a funcionalidade biológica. Perde tridimensionalidade 
Interações de estabilização 
A proteína vai se estabilizando por meio de interações que podem ser pontes de hidrogênio, 
pontes dissulfeto (cisteína → cistina), forças de Van der Waals (interações hidrofóbicas) e 
pontes salinas. 
Formação do colágeno ​(geralmente: glicina-prolina-hidroxiprolina ou hidroxilisina. Gly-x-y) 
Prolina: facilita a conformação helicoidal. X e y apontam para fora podendo fazer interações. 
O pré-pró-colágeno é sintetizado no RER, há a remoção do peptídeo sinal e, então, se torna 
pró-colágeno que vai para o lúmen para sofrer modificações, há a hidroxilação dos resíduos 
de prolina e lisina (estabilizam a tripla hélice e formam mais p.h.), hidroxilisina é glicosilada 
(glicose ou galactose) e pontes dissulfeto são formadas - tripla hélice é formada. 
Auto-associação das moléculas de colágeno - fibrilas que se auto-associam e formam as 
fibras. 
Tgo e tgp 
São aminotransferases, enzimas que promovem a transaminação. 
TGO - enzima que faz a transaminação: oxalacetato + alfa-cetoglutarato = aspartato + 
glutamato. Aspartato entra no ciclo da ureia e oxaloacetato no ciclo de krebs. 
TGP - enzima que faz a transaminação: piruvato + alfa-cetoglutarato = alanina + glutamato. 
Alanina faz o transporte de grupo amino pelo sangue de tecidos extra-hepáticos (músculo) 
para o fígado, para lá haver transaminação reversa e a desaminação. Glutamina também 
faz transporte* 
São enzimas intracelulares, seus altos níveis no sangue significa lesão celular, 
principalmente no fígado, rins, intestino e músculo. 
Na anemia falciforme: lesões hepáticas são principalmente causadas por alterações 
vasculares secundárias à falcização presente na doença falciforme (​obstrução das vias 
biliares, crise vaso-oclusiva, hepatite viral). *Icterícia - ​por causa da destruição rápida dos 
glóbulos vermelhos (hemólise) e liberação alta de bilirrubina. 
Glutamato 
O glutamato age como reservatório temporário de grupos aminas, além de doar grupos para 
a formação de AA não-essenciais. 
Desaminação 
A desaminação é a retirada do grupo amina do aminoácido, o glutamato é um que sofre 
muito rapidamente esse processo e usa a enzima glutamato desidrogenase que só está 
presente nos fígados e nos rins: onde a amônia pode estar livre. 
Luana Gonçalves Ferreira de Araujo - MED 09 
Toxidade da amônia - o NH4+ aumenta a glutamina sintetase e glutamato desidrogenase: 
diminuindo o glutamato (neurotransmissor excitatório: letargia) e o alfa-cetoglutarato 
(diminui atp). Alta concentração de glutamina nos astrócitos: entra H2O - edema cerebral. 
Transaminase e desaminase 
Aspartato aminotransferase (TGO), alanina aminotransferase (TGP), glutamato 
desidrogenase. 
CO2 + grupo amina 
O CO2 atmosférico se une ao grupo amina que ficou livre com a desaminação e com o 
gasto de 2 ATP forma o ​carbamoil fosfato​, um dos P dos ATP’s é liberado como Pi, o outro 
é incorporado na estrutura. ​Enzima​: ​carbamoil fosfato sintetase I 
Carbamoil fosfato + ​ornitina = citrulina + aspartato (transaminação) =2ATP= 
argininosuccinato = fumarato + arginina = ureia +​ornitina 
Enzima de michaelis menten (Km), alostérica 
As enzimas de Michaelis Menten têm uma velocidade máxima atingida quando se satura os 
sítios enzimáticos, a concentração de substrato nesse momento não importa mais. A 
relação da quantidade de substrato necessária para atingir a metade da velocidade máxima 
nos fornece a constante Km que quanto maior, menor a afinidade da enzima com o 
substrato. 
As enzimas alostéricas não obedecem o gráfico de Michaelis Menten, elas são indutivas 
(quanto mais tem, mais age). Essas enzimas são reguladas por efetores, há um sítio 
catalítico e um sítio regulador, o efetor pode ser homotrópico (substrato é o efetor) ou 
heterotrópico. O efetor pode ser positivo (aumentando a atividade catalítica) ou negativo 
(diminui ou inibe a atividade). *Efetor com inibição por retroalimentação. 
*Lembrando que: há a regulação por modificação covalente, fosforilação a mais comum. 
Inibições 
As inibições podem ser irreversíveis - quando o inibidor se liga covalentemente à enzima ou 
a destrói - ou reversíveis: competitiva - o inibidor usa o mesmo sítio do substrato, 
incompetitiva - são sítios diferentes o do substrato e o do inibidor, misto - quando o inibidor 
pode agir dos dois jeitos. 
Adek ciclo 
A: retinol→ retinal→ ácido retinóico (oxidações) 
Retinol: pode se tornar um éter e ser armazenado em adipócitos ou fígado 
Retinal: o beta-caroteno quando é clivado forma 2 trans retinal. O cis retinal ligado à 
proteína opsina forma o pigmento rodopsina que capta a luz, o cis retinal do pigmento se 
isomeriza no trans retinal que passa o impulso nervoso, formando a imagem. 
Hipovitaminose: Xeroftalmia/Cegueira noturna, acne, amolecimento da córnea. 
Ácido retinóico: promove a proliferação celular epitelial (renovação) *isotretinoína 
Hipervitaminose: pele seca, perda de cabelo, unha quebradiça, dores, anemia 
D: 7-desidrocolesterol (7-DCH) -luz→ pré-vitamina D -isomerização→ colecalciferol 
-fígado-hidroxilação→ 25-hidroxicolecalciferol -rins-hidroxilação→ 
1,25-dihidroxicolecalciferol 
1) Transportada no sangue e ligada a uma proteína ligadora de vitamina D que 
aumenta a captação de Ca++ 
2) Calbindina 
E (tocoferol): antioxidante 
Luana Gonçalves Ferreira de Araujo - MED 09 
Estresse - oxigênio reativo - perigo: reage com a membrana plasmática - altera o fosfolipídio 
- e interage muito - 
EROS <-redução- Vitamina E (oxidada) <-redução- Vitamina C (oxidada) <-redução- 
Glutationa (oxidada) <-redução- Enzima REDUTASE. 
K (filoquinona e menaquinona) *warfarina - anticoagulante*: é um cofator na produção de 
protrombina e dos fatores de coagulação II, VII, IX e X, a carboxilação depende dessa 
vitamina. 
Estrutura da glicose e frutose 
D-GLICOSE 
 H-C=O 
 H-C-OH 
OH-C-H 
 H-C-OH 
 H-C-OH → Carbono quiral mais longe da carboxila: tem OH para a direita: dextrógiro 
 H-C-OH 
 H 
FRUTOSE 
 H 
 H-C-OH 
 C=O 
OH-C-H 
 H-C-OH 
 H-C-OH 
 H-C-OH 
 H 
Isômeros 
1.Estereoisômeros - mesma fórmula, muda a posição. Nesse caso: OH em C* 
a) Enantiômeros - os isômeros são imagens especulares, podem ser levógiros ou 
dextrógiros (desvio da luz, esquerda ou direita) 
b) Diasterisômeros - não são sobreponíveis 
*Epímeros - somente um OH difere a posição. *Galactose: epímeroda glicose: carbono 4 
difere: OH para a esquerda. *Manose: epímero da glicose: carbono 1 difere. 
 
Metabolismo reações irreversíveis+enzimas 
Glicose → glicose-6-fosfato (ATP)​ hexoquinase ou glicoquinase 
Contorno: libera fósforo inorgânico 
Frutose-6-fosfato → frutose-1,6-bifosfato (ATP) ​fosfofrutoquinase 
Contorno: libera fósforo inorgânico 
2 Fosfoenolpiruvato +2 ADP → 2 piruvato + 2 ATP ​piruvato quinase 
Contorno: 2 piruvato (na mitocôndria) ​piruvato carboxilase ​ATP ​→ oxaloacetato → malato 
(NADH→ NAD+) → citoplasma → malato (NAD+ → NADH) → oxaloacetato → 
fosfoenolpiruvato​ PEP carboquinase​ (GTP) 
 
Restauração do NAD oxidado - fermentações 
Gliceraldeído-3-fosfato → 1,3-bifosfoglicerato (NAD+ → NADH + H+) 
Nas fermentações o NADH é oxidado e volta para a glicólise. 
Luana Gonçalves Ferreira de Araujo - MED 09 
Ciclo de cori 
No músculo 
Fermentação lática 
Glicose → 2 piruvato (libera 2ATP e reduz o NAD+ → NADH) 
2 piruvato → 2 lactato (NADH → NAD+) 
Lactato - sangue - fígado 
2 lactato → 2 piruvato (NAD+ → NADH) 
2 piruvato → glicose (usa 6 ATP e oxida o NADH → NAD+) 
Glicose - sangue - músculo