Bioquímica: Funções e Estrutura da Água

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PRIMEIRO PERÍODO 
CAROLINA MAIRA DO NASCIMENTO ROSA 
@PEQUENAMEDICINA 
Bioquímica 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
1 
 
 BIOQUÍMICA 
 
FUNÇÕES DA ÁGUA 
 
 
 
 
 
 
 
 
TAXA DE ÁGUA NO ORGANISMO 
A taxa de água varia de acordo com: 
- Atividade do tecido ou órgão (encéfalo e músculos tem maior 
porcentagem de água devido ao alto gasto energético) 
- Idade: quanto mais velho menor a quantidade de água presente 
no corpo 
 ESTRUTURA DA MOLÉCULA DE ÁGUA 
 
- Transporte de substâncias; 
- Facilita reações químicas; 
- Termorregulação; 
- Lubrificante; 
- Reações de hidrólise (reações 
enzimáticas onde a água é o 
substrato); 
- Equilíbrio osmótico; 
- Equilíbrio ácido-base; 
- Alta constante dielétrica 
(reflete o número de dipolos 
em um solvente) 
 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
2 
 
 
NEUTRALIDADE DA ÁGUA 
A água pura é levemente ionizada 
• A água forma um número igual de prótons hidrogênio e 
ânions hidroxila 
• [H+] = [OH-] 
 Quando a concentração de H+ é maior que 1,0 x 10-7 M 
 
 A concentração de OH- é menor que 1,0 x 10-7 M 
 
 
 
• Dipolo elétrico permanente 
(por ter dipolo positivo e 
negativo a água é polar) 
• H2O: forças coesivas – 
ligações de hidrogênio 
• Água como solvente: 
solvatação: alta constante 
dielétrica 
• EFEITO HIDROFÓBICO: 
compostos anfipáticos 
formam compostos na 
presença de água 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
3 
PH 
• Unidade de medida de concentração de H+ nos líquidos dos 
organismos 
• pH plasmático: 7,4 
• pH= -log[H+] 
• É inversamente proporcional: quando o pH aumenta de 3 pra 4 
diminui 10 vezes, de 10-3 para 10-4 
• Quanto mais ácido maior a [ ] de prótons (acidose) 
• Quanto mais básico maior a [ ] de hidroxilas (alcalose) 
 
 
 
 
 
 
 
• O pH da saliva depende do 
alimento que se consome 
• É possível medir o pH de 
soluções por meio de: 
-Medidor de pH: 
potenciômetro ou pHmetro 
-Indicadores: Corantes 
que mudam de cor em 
diferentes faixas de pH 
(fenolftaleína) 
 
 
• Nem toda forma de 
corrigir acidose é 
administrar base 
pois pode alterar 
outros íons no 
corpo que podem 
matar a célula 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
4 
- Redução de pH: acidose 
ACIDOSE METABÓLICA 
- Aumento da produção de ácidos não voláteis 
- Ingestão de substâncias ácidas 
- Perdas excessivas de bases no organismo 
- Desidratação 
- Câncer 
- Degradação de aminoácidos que contem enxofre 
ACIDOSE RESPIRATÓRIA 
- Coma 
- Doenças pulmonares (bronquite crônica, pneumonia) 
- Distúrbios respiratórios do sono 
- Distúrbio de músculos respiratórios 
- Estupor (estado de inconsciência) 
 
 
 - Aumento de pH: alcalose 
ALCALOSE METABÓLICA 
- Administração de bases para correção de acidoses 
- Vômito ou drenagem do estômago; 
- Estenose pilórica com eliminação de ácido clorídrico; 
- Uso de diuréticos: eliminação de H+ 
ALCALOSE RESPIRATÓRIA 
- Secundária hiperventilação; 
- Ansiedade; 
- Dor; 
- Hipóxia; 
- Choro prolongado; 
- Histeria; 
 
 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
5 
SISTEMA TAMPÃO 
• Resiste às mudanças de pH 
• Ácido fraco + base 
conjugada 
• Íons ou moléculas que 
resultam da dissociação de 
um ácido são denominados 
bases conjugadas do ácido 
em questão, pois podem 
receber um próton, 
convertendo-se 
novamente no ácido 
conjugado respectivo 
• Ácido doa prótons e base 
recebe 
• Ácidos e bases fracas são 
importantes, pois não 
estão completamente 
ionizados quando 
dissolvidos 
• Ácidos fortes ionizam 
completamente e não tem 
a capacidade de se 
recompor, o que não os 
tornam bons tampões 
• Quanto maior Ka, mais 
ácido 
• Ka= define a tendência de 
qualquer ácido em perder 
um próton e formar uma 
base (afinidade da base 
conjugada pelo próton) 
• pKa: valor de pH no qual 
50% ácido está dissociado 
(+tamponante), abaixo 
disso não tampona 
• Quanto mais forte o ácido, 
mais baixo é seu pKa 
• Equilíbrio entre ionizados 
e não ionizados: pK=pH 
• CURVA DE TITULAÇÃO DE 
AMINOÁCIDOS 
- No ponto mais ácido: 
todos estarão protonados 
e positivos 
- No nível básico 
intermediário: metade do 
aminoácido está positivo e 
metade negativo 
- No ponto mais básico: 
todos estarão negativos e 
desprotonados 
- A base despronotada fica 
não ionizada 
- O ácido desprotonado 
fica ionizado 
- Pk1: sempre grupo 
carboxila 
- pk2: sempre grupo amina 
- PONTO ISOELÉTRICO: 
média entre os dois pK 
mais próximos, onde 100% 
dos aminoácidos estão 
com carga neutra ou zero 
 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
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AMINOÁCIDOS 
• Amina + ácido carboxílico 
• Carbono quiral (menos a 
glicina) 
• Existem 20 aminoácidos 
primários 
• Podem atuar como 
tampões 
• Monômero das proteínas e 
peptídeos 
• pH alto: desprotonados 
• pH baixo: protonados 
• O que diferencia o 
aminoácido é o R, que dá 
as características 
• Precursores de bases 
nitrogenadas 
• Precursores hormonais 
• Facilita a solubilização de 
algumas moléculas 
• Originam mediadores de 
respostas celulares 
• Geram energia ao serem 
oxidados 
• Funcionam como 
neurotransmissores 
• Anfótero: pode ser ácido 
ou base 
 
 
 
 
 
 
CADEIA LATERAL 
• Apolares: 
- Não faz ponte de 
hidrogênio 
- Hidrofóbico 
- Em meio aquoso estão 
no interior da proteína 
- Em meio hidrofóbico 
estão na superfície 
- Alanina, Valina, 
Isoleucina, Leucina, 
Prolina, Metionina, Glicina 
MACETE: ALguém Viu 
ISOlanda, Linda, Porém 
Muito Grossa 
• Polares: 
- Hidrofílicos 
- Ácidos, básicos e sem 
carga 
• Ácidos: 
- Negativo 
- Aspartato e Glutamato 
• Base: 
- Positivo 
- Lisina, Arginina, Histidina 
• Sem carga: 
- Pontes de hidrogênio 
- Glutamina, Aspargina, 
Serina, Cisteina, Treonina 
MACETE: GLeison ASmático 
SErviu-se CISmado e 
TREmendo 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
7 
PROTEÍNAS 
Componente mais abundante no organismo. 
• Funções: 
- Estrutural (composição do esqueleto celular e sustentação) 
- Armazenamento 
- Contração muscular (actina e miosina) 
- Receptor de hormônios 
- Ação enzimática 
- Mecanismos de defesa 
• Ligação peptídica: carboxila + amino 
- Não pode ser rompida por desnaturantes 
- É rígida 
- É planar: impede a rotação livre do carbono com o nitrogênio 
- É trans: tem cadeia lateral para cima e para baixo 
- Não tem carga: não aceita nem fornece prótons 
- É polar 
 
 
• As proteínas podem ser organizadas em 4 níveis crescentes em 
complexidade
 
 
 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
8 
• A estrutura primária pode variar de acordo com: 
1- número e composição de aminoácidos 
2- sequência de aminoácidos 
3- natureza dos aminoácidos 
 
 
 
• Para ser estrutura secundária tem que apresentar um 
padrão 
 - Hélice a: 
*Cadeias laterais para fora 
*Pontes de hidrogênio 
*Intracadeia 
*Ex: queratina 
 - Folha b: 
*Pregueado 
*Duas ou mais cadeias 
*Pontes de hidrogênio 
*Inter e intracadeia 
*Sentido antiparalelo ou paralelo 
 *Curvatura b: reverte a direção da cadeia, prolina 
(tem seu átomo de N2 como parte de um anel o que impossibilita 
que a ligacão gire) e glicina, fica na superfície da molécula proteica, 
resíduos carregados, pontes de hidrogênio e ligações iônicas. 
 
 
 
 
 
OBS: O DNA define a estrutura primária das 
proteínas, mutações no DNA podem acarretar 
perda da função da proteína 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
9 
• Estrutura terciária: 
- Arranjo biologicamente ativo tridimensional 
- Dobramentos gerados pelas interações entre os radicais 
dos aminoácidos 
- Ligações de hidrogênio 
- Ligações iônicas 
- Interações hidrofóbicas no interior 
- Ligações covalentes e não-covalentes 
- Nas ligações covalentes as pontes dissulfetos impedem 
a desnaturação das proteínas e estabilizam os 
dobramentos de uma cadeia polipeptídica 
- Possui domínios (unidades fundamentais com estrutura 
tridimensionais)
- Dobramento (auxiliado pelas chaperonas): independente 
entre os domínios- As chaperonas renaturam as proteínas, 
com gasto de ATP, ajuda que os dobramentos não sejam feitos 
de forma errônea e vão diminuindo ao longo da idade 
(proteína de choque térmico) 
OBS: quando tem uma falha no processo de controle de 
qualidade nos dobramentos, há um acúmulo de proteínas 
dobradas inadequadamente - geralmente excretadas - mas se 
acumuladas levam a doenças como amiloidoses e Alzhmeir 
 
 
 
 
 
 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
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• Estrutura quaternária: arranjo de duas ou mais cadeias 
polipeptídicas mantida por ligações não-covalentes entre 
as subunidades 
- Uma subunidade: monomérica (estrutura terciária 
sempre) 
- Duas subunidades: dimérica 
 - Três subunidades: triméricas 
 - Várias unidades: multiméricas ou oligomérico 
 - Subunidades: 
 *Interações não-covalentes: pontes de hidrogênio 
 *Podem ser independentes ou em cooperação 
 
 
 
• Proteínas fibrosas: são insolúveis em água devido a alta 
concentração de aminoácidos hidrofóbicos tanto no 
interior quanto no exterior da molécula. Suas 
propriedades as conferem resistência e/ou flexibilidade 
(actina, miosina, colágeno) 
• Proteínas globulares: formada por cadeias polipeptídicas, 
apresentando diferentes tipos de estruturas secundárias 
e são solúveis em água devido a sua superfície externa 
hidrofílica. Tem funções como: transporte, motricidade, 
aço enzimática, defesa, etc (hemoglobina e mioglobina) 
• Proteínas simples produzem por hidrólise apenas 
aminoácidos
• Proteínas conjugadas tem aminoácido + um grupo 
prostético (lipídeos, carboidratos...) podendo ele ser 
orgânico ou inorgânico 
 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
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• Desnaturação proteica: alteração da estrutura espacial da 
proteína por conta do rompimentos das interac ̧ões entre 
os aminoácidos, desdobramento e desorganização das 
estruturas secundária e terciária, é irreversível nas 
proteínas insolúveis 
 
AGENTES DESNATURANTES 
• Calor (aumenta a energia cinética) 
• Solventes orgânicos (álcool rompe a bicamada 
lipídica, éter, acetona, clorofórmio) 
• Ácidos ou bases fortes (alteração do pH) 
• Agitação mecânica 
• Detergentes (rompe as interações hidrofóbicas que 
mantêm as proteínas enoveladas) 
• Metais pesados (formam complexos insolúveis) 
• Reagentes alcaloides e ureia 
PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS DE OXIGÊNIO 
• O oxigênio tem que ser 
transportado por um 
metal de transição e no 
nosso organismo é o ferro 
• O ferro livre não é capaz 
de transportar oxigênio 
pois ele seria oxidado 
• O ferro está ligado a um 
grupo prostético 
(orgânico) denominado 
grupo heme que surge de 
um aminoácido e do 
intermediário do ciclo de 
Krebs 
• O ferro no grupamento 
Heme só tem função se 
ligado a uma proteína e 
com o oxigênio 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
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• Mioglobina: 
- Músculos esqueléticos e 
cardíacos; 
- Armazena oxigênio; 
- Curva hiperbólica; 
 
• Hemoglobina: 
- Hemácias/eritrócitos; 
- Transporta O2 dos 
pulmões para os tecidos 
periféricos; 
- Contribui para a 
manutenção do pH nos 
tecidos 
- Maior afinidade com o 
oxigênio nos alvéolos; 
- Curva sigmóide. 
 
ESTADO TENSO 
- Cadeias se afastam 
- Baixa afinidade pelo 
oxigênio 
- Desoxi-hemoglobina 
ESTADO RELAXADO 
- Cadeias mais soltas 
- Alta afinidade pelo 
oxigênio 
- Oxi-hemoglobina (é o 
que prevalece nos 
pulmões ) 
 
OBS: A medida de O2 tem que 
ser diferente da pressão 
atmosférica, do contrário não 
entraria ar 
 
OBS 2: Quando a curva vai 
para a esquerda significa que a 
afinidade aumenta, se for pra 
direita diminui 
• O oxigênio se liga 
cooperativamente a 
hemoglobina 
• O pH dos tecidos é mais 
baixo que o pH fisiológico 
• Troca de gases na Hb: 
1. Anidrase carbônica nas 
hemácias transforma CO2 
em ácido carbônico que se 
dissocia em bicarbonato e 
prótons 
2. Esse bicabornato vai pro 
plasma e neutraliza ou 
reage com parte dos 
prótons livres fazendo 
com que o pH fisiológico 
se mantenha 
3. Os prótons livres se ligam 
em um aminoácido da 
proteína 
4. CO2 e prótons se ligam na 
cadeia lateral dos 
aminoácidos da Hb 
5. No momento que os 
prótons e o CO2 se 
ligaram, a interação entre 
ferro e oxigênio é desfeita 
fazendo que o oxigênio vá 
para os tecidos por 
difusão 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
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• BPG: 
- Sem BPG a hemoglobina 
não libera o oxigênio nos 
tecidos 
- Possui alto conteúdo de 
cargas negativas que 
interagem com a cavidade 
central da hemoglobina 
- Se liga a cadeia lateral 
de aminoácidos que estão 
na cavidade central (quem 
faz a ligação é a histidina) 
- Se o BPG é negativo os 
aminoácidos têm que ter 
carga positiva 
- Estimula a Hb ao estado 
tenso 
- O BPG se liga menos a 
hemoglobina fetal fazendo 
com que a afinidade da Hb 
fetal pelo O2 aumente 
 
MAIOR AFINIDADE COM O2 
• Maior pH 
• Maior pressão 
• Menor [CO2] 
• Menor temperatura 
• Menos BPG 
• Menos CO (Quando o 
monóxido de carbono se 
liga ao ferro da 
hemoglobina, mantém a 
Hb em estado tenso 
fazendo com que os 
tecidos não recebam O2) 
 
• Hemoglobinas anormais – 
mutantes pontuais: 
Cadeias modificadas com 
baixa interação com 
oxigênio começam a se 
unir formando fibras 
fazendo com que a célula 
assuma um formato de 
foice causando uma 
interação que obstrui a 
chegada de oxigênio em 
tecidos periféricos 
podendo ocasionar em 
doenças como anemia 
falciforme 
• Hemonoglobinopatias: 
 - O Ferro é constantemente 
oxidado ficando na forma 
férrica (Fe3+), o qual é 
incapaz de transportar o O2 
- Causas: 
* Fármacos 
* EROs: espécies reativas 
de O2, radicais livres 
* Deficiência da NADH-
citocromo b5 redutase (ela 
faz voltar ao estado 
ferroso (Fe2+) ) 
- Sintomas: cianose, hipóxia, 
cefaleia, tontura 
- Hb que não transporta O2 
se chama Metemoglobina 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
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ENZIMAS
• São catalisadores 
biológicos: aceleram a 
reação diminuindo a 
energia de ativação e não 
são consumidas na reação 
 
 
 
• Classificação: 
- Oxirredutases: 
oxirredução, transferência 
de elétrons 
- Transferases: 
transferência de grupo 
- Hidrolases: Reações de 
hidrolise (transferência de 
grupos funcionais para a 
água) 
- Liases: adição ou 
remoção de grupos para 
formar duplas ligações 
-Isomerases: isomerização 
(transferência 
intramolecular de grupos) 
-Ligases: ligação de dois 
substratos ã custa da 
hidrólise de ATP 
 
• Propriedades: 
1. Sítio ativo: região que faz 
ligações fracas de um 
aminoácido no sítio ativo 
com um substrato 
 
2. Eficiência catalítica: 
aumentam a velocidade 
de uma reação 
3. Modelo chave-fechadura: a 
enzima tem o sítio ativo 
no formato exato do 
substrato fazendo um 
encaixe. 
OBS: Esse modelo não é 
perfeito no nosso 
organismo, o que faz o 
modelo de encaixe induzido 
ser o mais apropriado pois 
a conformação se altera 
devido a indução do 
substrato 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
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4. Cofatores: íons que 
participam das reações. 
Ex: Potássio, Ferro, Cobre, 
Magnésio, Manganês, 
Zinco (Não são produzidos 
no organismo, devem ser 
ingeridos). Coenzimas são 
originadas das vitaminas. 
 
5. Regulação: agem no 
metabolismo 
6. Localização dentro da 
célula: as isoenzimas vão 
catalisar a mesma reação 
em locais diferentes, se 
estiverem no sangue 
significa que a célula 
sofreu uma lesão, por isso 
a importância de saber 
onde estão. Marcador 
molecular é qualquer 
molécula que o médico 
avalia e tenta associar 
com a doença 
 
• Fatores que afetam a 
velocidade enzimática: 
1.Concentração de 
substrato: quanto maior a 
concentração de substrato, 
maior a velocidade. 
-Km define a afinidade da 
enzima: 
 * Km > afinidade 
 * Km < afinidade 
2.Valores de pH: abaixo ou 
acima do ideal não 
funciona pois pode 
desnaturar 
 
3. Temperatura: abaixo ou 
acima do ideal não 
funciona pois pode reduzir 
a energia cinética 
 
 
 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
16 
• Regulação da atividade 
enzimática 
1. Regulação alostérica: 
Efetores alostéricosse 
ligam de forma não 
covalente a sítios 
alostéricos podendo 
aumentar ou diminuir a 
atividade da enzima. Ex: 
ATP, ADP, Ca+, NADH 
 
2. Regulação por 
modificação covalente: 
A enzima se liga com 
um íon de carga oposta 
à carga de um 
aminoácido do 
substrato. Guinase 
quebra a ligação e liga o 
fosfato a enzima 
 
3. Indução e repressão da 
síntese de enzimas: 
Pode aumentar ou 
diminuir a síntese de 
enzimas 
4. Ativação proteolítica: a 
proteína é inativa até 
que os fragmentos 
peptídicos sejam 
removidos, deixando a 
proteína ativa, com 
menos aminoácidos que 
antes 
 
• Inibição da atividade 
enzimática: ocorre por 
substâncias que diminuem 
a velocidade de uma 
reação enzimática 
1. Irreversíveis: reagem 
quimicamente 
(irreversível e 
inespecífica) com as 
enzimas, levando a uma 
inativação 
praticamente definitiva 
2. Reversível: 
- Inibidor competitivo: 
compete com o 
substrato pelo mesmo 
sítio ativo 
- Inibidor não 
competitivo: inibidor e 
substrato se ligam em 
sítios diferentes 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
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CARBOIDRATOS 
Classificação: 
MONOSSACARÍDEOS 
• Possui apenas um aldeído 
em sua cadeia 
• São eles: 
- Glicose 
- Frutose 
- Galactose 
• A reação entre um álcool 
e um aldeído forma um 
carbono anomérico (tem 
que estar ligado ao 
oxigênio do anel e ter uma 
hidroxila livre) 
 
DISSACARÍDEOS 
• Ligações glicosídicas entre 
um álcool e um carbono 
anomérico 
• Para ser redutor, tem que 
possuir um carbono 
anomérico livre (Maltase) 
• São eles: 
- Maltose (gli+gli) 
- Lactose (galac+gli) 
- Sacarose (frut+gli) 
POLISSACARÍDEOS 
• Formados por cadeias de 
monossacarídeos ligados 
entre si por junções 
glicosídicas e insolúveis 
em água 
• Homopolissacarídeos: 
União de vários 
monossacarídeos 
idênticos 
• Heteropolissacarídeos: 
União de vários 
monossacarídeos 
diferentes. Ex: ácido 
hialurônico 
• São eles: 
- Celulose: motilidade do 
trato gastrointestinal 
- Glicogênio: reserva 
energética dos animais 
- Quitina: estrutural 
- Amido: reserva 
energética dos vegetais 
• Proteoglicanos: 
- Ligadas a 
glicoaminoglicanos 
- Preenchem os espaços e 
resiste a atrito no ossos 
com o líquido sinovial 
 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
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LIPÍDIOS 
• Funções: 
- Principal reserva 
energética 
- Mantém a temperatura 
- Origina hormônios 
- Impermeabilização 
- Dissolve vitaminas 
lipossolúveis 
- Constituição de membrana 
• Possuem em sua 
estrutura ácidos graxos 
que tem uma cadeia de 
hidrocarboneto com grupo 
carboxila terminal 
• Ácidos graxos saturados: 
- Não tem ligação dupla 
entre os carbonos 
- São mais sólidos a 
temperatura ambiente 
- Em maior porcentagem 
em gordura animal 
• Ácidos graxos insaturados: 
- Uma ou mais 
instaurações 
- Interações do tipo cis 
- Menor ponto de fusão 
- Acil ou acila =ácido 
graxo 
• Triacilglicerol 
- 3 ácidos graxos e um 
glicerol 
- Faz ligações do tipo 
éster 
• Fosfolipídios: 
- Possui grupo fosfato 
• Esfingolipídio: grupo 
álcool, amina, esfingozina 
- Esfingomielinas: contém 
fosfato, são encontrados 
na bainha de mielina e em 
membranas de outras 
células 
- Cerebrosídeos: 
monossacarídeos, 
glicolipídios 
- Gangliosídeos: 
oligossacarídeos 
• Esteróides: 
- Anéis aromáticos e uma 
hidroxila 
- Colesterol: formação e 
manutenção de 
membrana e hormônios 
como a testosterona, 
origina a vitamina D, 
síntese de sais biliares 
 
 
• Eicosanóides: 
- Derivados de ácidos 
graxos 
- Moléculas envolvidas em 
processos inflamatórios 
- São parácrinos 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
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LIPOPROTEÍNAS 
Associação entre proteínas e 
lipídios na corrente sanguínea, 
com a função de transportar e 
regular o metabolismo de 
lipídios no nosso organismo. 
Quem dá a função da 
lipoproteína é a sua parte 
proteica. 
- Apolipoproteínas: ativa e 
inibe enzimas, interage com 
receptores. 
• Quilomícron: 
- Menos denso, ou seja, 
possui mais lipídios que 
proteínas 
- Transportam os lipídios 
exógenos, ou seja, não 
produzidos no organismo 
- O que sobrou dele vai 
para o fígado 
- Interior hidrofóbico 
• VLDL: 
- Densidade muito baixa 
- Transporta lipídios 
endógenos, ou seja, que o 
organismo produz 
- Interior hidrofóbico 
• IDL: 
- Densidade intermediária 
- Intermediário entre o 
VLDL e o LDL 
• LDL: 
- Densidade baixa, rico em 
lipídios 
- Leva colesterol aos 
tecidos periféricos 
- O excesso de LDL está 
relacionado a doenças 
vasculares 
- Biossíntese de LDL: 
1. VLDL sai carregado de 
lipídios e de proteínas 
2. Quando o VLDL passa 
pelos capilares a proteína 
que estava com ele ativa 
as enzimas na parede do 
vaso que soltam os 
lipídios para os tecidos 
3. O VLDL distribui 
triacilglicerol para o 
músculo e o tecido 
adiposo armazena 
4. Após isso ele sai IDL e 
uma enzima consegue 
tirar mais lipídios, 
fazendo com que ele se 
torne LDL ou HDL no 
fígado 
5. LDL passa pelo fígado com 
a ApoB-100 
6. O fígado tem um receptor 
que se liga ao LDL, 
sintetizando colesterol 
7. Ocorre endocitose e o 
receptor é regenerado, 
voltando para a 
membrana ou o 
@pequenamed 1º período @pequenamed 
20 
endossoma se liga ao 
lisossomo e é degradado 
 
 
 
Motivos de acúmulo de 
colesterol no organismo 
Falta de receptores no fígado 
Problemas na reposição dos 
receptores 
Síntese excessiva de colesterol 
pelo fígado 
• HDL: 
- Alta densidade 
- Retira colesterol dos 
tecidos periféricos e leva 
para o fígado 
- Níveis desejados: 
1. o HDL estimula as 
células endoteliais a 
produzir oxidonitrico e 
prostaglandina. 
2. Essas substâncias 
estimulam o 
relaxamento dos vasos, 
fazendo com que o 
sangue passe mais 
devagar 
3. Também inibem a 
agregação plaquetária, 
diminuindo a chance de 
placas de ateroma 
- Níveis indesejados: 
1. Não produz oxidonitrico 
nem prostaglandina 
2. Contração dos vasos, 
aumentando a pressão 
3. As plaquetas se 
agregam pois as células 
produzem proteínas que 
se ligam nas plaquetas 
4. Produção de proteínas 
que se ligam a células 
do sistema imunológico 
 
 
 
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1 
 
BIOQUÍMICA 
 
METABOLISMO
• Conjunto de reações químicas 
no organismo 
• Bioenergética: estudo de 
fenômenos energéticos 
utilizando energia livre 
• Termodinâmica: estuda 
diferentes formas de energia e 
sua obtenção 
• ∆G<0: exotérmico, espontâneo, 
direto para formar mais 
produtos 
• ∆G>0: endotérmico, não 
espontâneo, direto para 
formar mais reagentes 
• ∆G=0: equilíbrio, produtos e 
reagentes constantes 
 
 
• A forma de energia que o 
organismo tem pra que as 
reações aconteçam são as 
moléculas, como o ATP 
• Anabolismo: 
- Vias sintetizantes que 
consomem energia 
- É endotérmico 
- É divergente: passa de uma 
molécula mais simples para 
sintetizar as mais complexas 
• Catabolismo: 
- Vias degradadoras que 
produzem energia 
- É exotérmico 
- É convergente 
 
• ATP: 
- Pode ser assimilado por 
várias reações químicas. 
- Base nitrogenada + açúcar = 
adenosina. 
- Quebra de fosfato gera 
energia 
- Hidrólise: quebra de ATP com 
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2 
ajuda da água, que produz 
ADP 
- Para regenerar ATP precisa 
juntar ADP+Pi 
- O maior gasto de ATP ocorre 
no citoplasma 
- Pi: fosfato inorgânico 
- PPi: pirofosfato inorgânico 
- AMP + PPi: forma mais 
energética 
- O organismo praticamente 
não tem armazenamento de 
ATP 
 
• Moléculas que fornecem 
energia para formar ATP 
quando se juntam com ADP: 
fosfocreatina, PEP, 1,3-
Bisfosfoglicerato 
 
 
• ATP se quebra, fosfato entra, 
após sua saída, entra o 
nitrogênio 
 
 
• Clivagem da ligação tiol-
éster: acontece entre a 
coenzima A e acetil 
 
 
- Quando CoA sai, significa 
que a molécula foi quebrada 
 
• Processo de oxirredução pode 
gerar energia: o fluxo de 
elétrons é responsável pela 
maior parte do trabalhobiológico realizado pelos 
organismos 
 
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3 
METABOLISMO DE CARBOIDRATOS 
 
Ø Entre o lúmen e o sangue, 
há a célula epitelial que 
reveste a mucosa intestinal 
Ø A mucosa tem uma 
superfície altamente 
invaginada para aumentar a 
superfície de contato, 
absorvendo mais os alimentos 
Ø Há também a superfície 
basal que é voltada para a 
corrente sanguínea 
 
 
Ø Para ser transportada, a 
glicose precisa da ajuda de 
proteínas 
Ø A proteína permease, 
permite a entrada da glicose 
junto com o sódio 
Ø A glicose passa por um 
simporter (transportador) a 
favor do gradiente de 
concentração por difusão 
facilitada 
Ø GLUT: transportador de 
glicose 
Ø O transportador fica 
fechado para o lado do sangue 
e aberto para o lado interno 
da célula, a glicose entra, e o 
transportador fecha para o 
lado interno da célula e abre 
para o lado do sangue 
 
 
Ø A insulina dentro das 
vesículas deve ser liberada na 
corrente sanguínea para agir 
nas células 
Ø Glicose estimula a liberação 
de insulina pelo pâncreas da 
seguinte forma: 
1. A glicose entra no pâncreas 
2. A glicose é metabolizada e 
produz muito ATP 
3. O excesso de ATP fecha os 
canais de potássio 
4. Isso estimula a abertura dos 
canais de cálcio, permitindo a 
entrada do cálcio 
5. O cálcio é importante para a 
reorganização do 
citoesqueleto que faz as 
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4 
vesículas irem até a 
membrana, havendo a 
liberação da insulina na 
corrente sanguínea 
6. Sem cálcio, não há migração 
das vesículas 
 
Ø GLUT 1: 
- É uma proteína ubíqua, ou 
seja, ela está presente em 
vários tipos de células, está 
amplamente distribuída 
- É uma proteína 
transmembrana 
 
Ø Cada tecido tem um tipo de 
GLUT 
 
 
Ø Insulina é produzida por 
células beta pancreáticas e 
age nas células onde há 
receptor (tirosina quinase) 
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5 
 
Ø Ações da insulina em tecidos 
periféricos: 
- Captação de glicose 
- Captação de aminoácido 
- Aumenta a síntese de 
lipídeos: Acetil-CoA -> ácido 
graxo 
- Glicose -> glicogênio 
- Diminui a síntese de glicose: 
Piruvato -> glicose 
- Bomba de Na+ e K+ 
- Síntese proteica 
- Expressão genica 
- Síntese de DNA 
- Diminui a apoptose (morte 
programada da célula) 
 
Ø Vias de utilização da glicose: 
- Matriz extracelular e 
polissacarídeos da parede 
celular 
- Síntese de polímeros 
estruturais 
- Glicogênio, amido, sacarose 
- Armazenamento 
- Oxidação pelas vias das 
pentoses-fosfato 
- Oxidação por glicose 
- Ribose-5-fosfato (presente 
no DNA e no RNA) 
- Piruvato 
 
 
 
 
 
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6 
GLICÓLISE 
Ø Ocorre no citoplasma das 
células 
Ø Via catabólica (oxidação) da 
glicose, gera energia 
Ø Ocorre em duas etapas: 
preparação e pagamento 
Ø Produção de: Piruvato, ATP 
e NADH 
ETAPA DE PREPARAÇÃO: 
 
1. FOSFORILAÇÃO: 
- É irreversível 
- ∆G<0 
- Consumo de ATP 
- Enzima: Hexoquinase 
- Substrato: glicose e ATP 
- Produto: ADP e glicose-6-
fosfato 
 
2. ISOMERIA: 
- Substrato: Glicose-6-fosfato 
- Produto: frutose-6-fosfato 
- É reversível 
- Enzima: Fosfohexose 
isomerase 
- ∆G>0 
 
3. FOSFORILAÇÃO: 
- Fosforilação de um carbono 
- Fosfato se origina do ATP 
- Enzima: Fosfofrutoquinase 1 
ou PFK1 
- Substrato: frutose-6-
fosfatase e ATP 
- Produto: frutose-1,6-
bifosfatase e ADP 
- É irreversível 
- Gasto de ATP 
 
4. REAÇÃO DE QUEBRA: 
- É reversível 
- Substrato: frutose-1,6-
bifostase e ADP 
- Produto: Dihidroxicetona e 
Gliceroaldeído-3-fosfato 
- Enzima: Aldolase 
 
5. ISOMERIZAÇÃO: 
- A partir desta reação, a via 
é sempre multiplicada por 
dois, pois tudo que acontece 
com um gliceraldeído-3-
fosfato, acontece com o outro 
- Substrato: dihidroxicetona 
- Produto: gliceraldeído-3-
fosfato 
- Enzima: triose fosfato 
isomerase 
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7 
ETAPA DE PAGAMENTO: 
 
6. FOSFORILAÇÃO: 
- Reação de oxirredução 
- É reversível 
- Substrato: gliceraldeído-3-
fosfato 
- Produto: 1,3-
bifosfatogliceraldeído e 
NADH+H 
- A enzima dessa reação 
(gliceraldeído-3-fosfato 
desidrogenase) não tem 
capacidade de hidrolisar ATP, 
mas tem a capacidade de 
pegar um fosfato livre e ligar 
a molécula 
- Consumo de fosfato 
inorgânico (Pi) 
- Tem NAD como cofator 
 
7. DESFOSFORILAÇÃO: 
- Enzima quinase: tira o 
fosfato e coloca no ADP, 
quando isso ocorre, o ADP vira 
ATP 
- Substrato: 1,3-
bifosfatogliceraldeído e ADP 
- Produto: 3-fosfoglicerato e 
ATP 
- É reversível 
 
8. OITAVA REAÇÃO: 
- Substrato: 3-fosfoglicerato 
- Produto: 2-fosfoglicerato 
- A enzima coloca um fosfato 
no carbono 2 e depois tira do 
3 
- BPG é intermediário 
- É reversível 
 
9.DESIDRATAÇÃO: 
- É reversível 
- Substrato: 2-fosfoglicerato 
- Produto: fosfoenolpiruvato 
(PEP) 
 
10.DESFOSFORILAÇÃO: 
 - É irreversível 
- Substrato: fosfoenolpiruvato 
e ADP 
- Produto: piruvato e ATP 
- Enzima piruvatoquinase: 
retira fosfato e transfere para 
o ADP, virando ATP 
 
CONSIDERAÇÕES FINAIS DA 
GLICÓLISE: 
 
Ø Duas moléculas de NAD e 
NADH são produzidas 
Ø Nenhuma molécula de 
NADH é consumida 
Ø Foram produzidos 4 ATP’s 
Ø Saldo líquido de ATP: 2 
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8 
 
GLICÓLISE – REGULAÇÃO 
 
1)Hexoquinase 
Ø A hexocinase transforma um composto de maior valor 
energético (glicose) em um de menor valor energético (glicose 6 
fosfato). 
Ø Essa enzima possui uma inibição pelo seu próprio produto, ou 
seja, quando ocorre o excesso de glicose – 6 – fosfato a enzima 
fica inativa até que seu nível de produto reduza. 
Ø Quando esse excesso de glicose – 6 – fosfato está instaurado 
parte dessa molécula seguirá a via das pentoses, parte irá se 
transformar em glicogênio e outra parte seguirá a via 
glicolítica para produção de ATP. 
 
 
3)Fosfofrutocinase 
Ø Essa enzima funciona baseada na quantidade disponível de 
Mg 2+ e é específica para frutose – 6 – fosfato. 
Ø Quando a relação ATP/ADP está alta a enzima diminui sua 
atividade e quando essa relação está baixa a enzima aumenta 
sua atividade. 
Ø Efetores positivos: AMP, ADP, Frutose – 2,6 – Bifosfato (Ativa 
a piruvato cinase para não acumular Fosfoenolpiruvato e isso 
facilitará a transformação do fosfoenol piruvato em piruvato). 
Ø Efetores negativos: Citrato e Isocitrato 
 
 
10)Piruvato Cinase 
Ø [ATP] Alta – Afinidade da piruvato cinase pelo fosfoenol 
piruvato diminui e a velocidade da reação da via diminui 
também. 
Ø A enzima também é inibida por Acetil coA e ácidos graxos de 
cadeia longa que são combustíveis para o Ciclo de Krebs. 
Ø [ATP] Baixo – Afinidade da enzima pelo fosfoenol piruvato 
aumenta e isso faz com que a enzima transfira o fosfato do 
ADP- ATP. 
 
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9 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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10 
DESTINO CATABÓLICO DO 
PIRUVATO 
 
GLICÓLISE ANAERÓBICA 
Ø Produção de ATP na 
ausência de O2 
Ø Pode ser chamada de 
Fermentação lática: 
 
- Transformação de glicose 
até lactato a partir do 
piruvato por meio de 
desidrogenação, ou seja, 
transferência de elétrons 
- Ocorre nos músculos quando 
eles estão em contração 
vigorosa 
- O excesso de lactato pode 
dissociar em ácido lático e 
prótons, deixando o meio 
ácido, desnaturando as 
proteínas 
- O lactato é metabolizado no 
fígado 
Ø Ocorre também nos 
eritrócitos, pois a hemácia 
não tem mitocôndria 
Ø Ocorre em alguns 
microrganismos que fazem 
fermentação alcoólica 
 
Ø Uma forma de manter a via 
glicolítica é oxidando o NADH 
ou regenerando o NAD+ que é 
usado na sexta reação da 
segunda etapa da glicólise
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VIA ALTERNATIVA DE 
METABOLISMO DA GLICOSE: 
Ø É uma via que não produz 
energia 
Ø Ocorrência: 
- Tecidos produtores de ácidos 
graxos 
- Colesterol e hormônios 
esteroides como o fígado 
- Tecido adiposo 
- Glândulas mamárias 
- Córtex da suprarrenal 
Ø Produz: 
- NADPH: ajuda no combate a 
radicais livres e sintetização 
de ácidos graxos 
- Ribose-5-fosfato: via 
produtora de ácidos nucleicos 
- Açúcares fosforilados com 
número variável de átomos de 
carbono 
ATP/ADP 
 
Ø A grande presença de 
citrato ou ácido cítrico 
(inibidor alostérico da 
fosforilação da frutose-6-
fosfato pela 
fosfofrutoquinase-1 
na via glicolítica), causa o 
aumento do ciclo de Krebs, 
havendo muita produção de 
NADH e FADH2 
 
Ø O excesso de ciclo de Krebs 
indica a produção de muito 
ATP, fazendo o citrato 
atravessar a membrana 
inibindo a fosfofrutoquinase-
1, não deixando acumular 
intermediário sem 
necessidade nas vias 
metabólicas 
O QUE ISSO QUER DIZER??? 
Se não armazenamos ATP e 
estamos produzindo muito, 
devemos diminuir a 
velocidade de reprodução de 
ATP, logo, tudo aquilo que 
leva a um aumento de ATP 
tende a inibir as enzimas 
 
Ø O que ativa essa enzima 
são moléculas que precisam 
de muita energia 
 
Ø Quando tem muito ADP e 
ATP diminui a atividade das 
vias, quando tem pouco, 
aumenta 
 
Ø O aumento de ATP faz a 
afinidade da piruvato quinase 
pelo fosfoenolpiruvato 
diminuir 
 
Ø A enzima é inibida pelo 
Acetil-CoA e por ácidos graxos 
de cadeia longa que são 
combustíveis para o ciclo de 
Krebs 
 
 
 
 
 
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12 
CICLO DE KREBS 
 
Ø Ocorre na mitocôndria 
 
Ø Importância: 
- Produz coenzimas reduzidas 
e ATP 
- Reduz o acetil-CoA à água e 
CO2 
- Os seus intermediários são 
utilizados em síntese de 
biomoléculas (glicose, 
aminoácidos, porfirina) 
 
REAÇÕES DO CICLO DE 
KREBS 
 
1. REAÇÃO DE CONDENSAÇÃO 
 
Ø Há uma quebra da ligação 
tiol-éster que gera energia 
 
Ø Essa energia é usada para 
condensar Acetil-CoA e 
oxaloacetado, formando 
citrato 
 
Ø É irreversível 
 
Ø A coenzima A é liberada na 
mitocôndria podendo ser 
usada em outras reações 
químicas 
 
Ø A enzima dessa reação é a 
citrato sintase, que regula a 
velocidade do fluxo, podendo 
ser inibida ou ativada 
 
2. ISOMERIZAÇÃO 
 
Ø É reversível 
Ø Quando se quer produzir 
energia a reação deve ir no 
sentido de formação de 
isocitrato 
 
 
 
 
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13 
3. DESCARBOXILAÇÃO E 
DESIDROGENAÇÃO 
 
Ø É irreversível 
Ø Enzima complexo isocitrato 
desidrogenase onde 
transforma o isocitrato em 
alfa-cetoglutarato 
Ø Liberação de CO2, que pode 
ser usado por outras reações, 
mas pode ser eliminado pela 
expiração, decomposto em 
bicarbonato ou transportado 
pela hemoglobina 
Ø NAD vira NADH e NADH+ 
 
4. DESCARBOXILAÇÃO 
 
Ø Alfa-cetoglutarato se 
transforma em Succinil-CoA 
Ø É irreversível 
Ø Enzima: complexo alfa 
cetoglutarato desidrogenase 
Ø O hidrogênio vai para o NAD 
para formar NADH, que vai 
para a cadeia respiratória, 
para produzir ATP 
 
5. SÍNTESE DE ATP 
 
Ø Succinil-CoA é 
transformado em succinato, 
rompendo a ligação tio éster 
Ø Juntou-se com a energia da 
quebra da ligação tio éster 
GDP com Pi formando GTP, 
que é considerado ATP 
Ø É reversível 
 
6. 
 
 
Ø Succinato gera mais uma 
molécula de quatro carbonos 
chamada de fumarato 
Ø Enzima succinase 
desidrogenase 
Ø 2 elétrons estão sendo 
removidos formando FADH2 
que vai para a cadeia 
respiratória 
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14 
7. ENTRADA DE ÁGUA 
 
Ø HIdratação do fumarato 
formando malato 
8. 
 
Ø Malato é oxidado 
regenerando o oxaloloacetato 
Ø Uma nova molécula de 
NAD+ é reduzida para NADH 
INTERMEDIÁRIOS DO 
CICLO DE KREBS 
 
 
 
Ø O citrato é usado pra 
formar ácidos graxos 
Ø O alfa-cetoglutarato pode 
ser usado para formar 
glutamato, prolina e arginina, 
além das bases púricas (A e G) 
Ø Succinil-CoA pode formar o 
grupamento heme 
Ø OXALACETATO: 
• Pode formar aspartato e 
asparagina, além das 
bases pirimídicas 
• Usado pra formar 
fosfoenolpiruvato que é 
usado pra formar glicose 
• Se ele for retirado, o ciclo 
não ocorre 
• Para que não falte 
oxalacetato, há reações 
que o regeneram (setas 
vermelhas), chamadas 
reações anapleróticas, 
sendo a reação mais 
eficiente a que 
transforma piruvato em 
oxalacetato (primeira 
reação do quadro) que 
ocorre no fígado e nos 
rins pois ele é desviado 
para sintetizar glicose 
• O oxalacetato pode vir de 
outras vias metabólicas 
 
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15 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ciclo de Krebs – REGULAÇÃO 
 
Citrato Sintase 
 
Ativada: Alostericamente por Ca 2+ e ADP 
Inibida: ATP, NADH, Succinil coA e derivados do Acetil coA 
 
 
Complexo Isocitrato Desidrogenase 
 
Ativada: Alostericamente por Ca 2+ e ADP 
Inibida: ATP e NADH 
 
 
Complexo α – cetoglutarato desidrogenase 
 
Inibida: ATP, GTP, NADH e Succinil coA 
Ativada: Ca 2+ 
 
Não é regulado por reações de fosforilação 
 
 
Complexo piruvato desidrogenase 
 
Pertence a reação intermediária de oxidação do piruvato 
em Acetil coA, ou seja, não pertence propriamente ao Ciclo 
de Krebs. 
 
Inibida: ATP, Acetil coA e NADH 
Ativada: AMP, NAD + e Ca 2+ 
 
 
 
 
 
 
 
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16 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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17 
CADEIA DE TRANSPORTE DE ELÉTRONS E 
FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA 
 
TRANSPORTADORES DE 
ELÉTRONS 
 
Ø Ubiquinona ou coenzima Q: 
- Doa elétrons para o radical 
livre, estabilizando-o 
- É lipossolúvel e por isso está 
na camada lipídica 
 
Ø Citocromos: Tem em comum 
o grupo heme que não é capaz 
de transportar oxigênio, pois 
ele não tem a conformação 
adequada para que o oxigênio 
possa se ligar, mas tem o 
Ferro, que se liga muito bem a 
elétrons 
 
Ø Flavina: O anel de flavina 
comporta 2 elétrons. FMN é a 
forma oxidada e FMNH2 é a 
forma reduzida 
 
Ø Proteínas ferro-enxofre: tem 
cisteína ligadas ao átomo de 
Ferro que é transportador de 
elétrons 
 
Ø Proteínas com núcleo de 
cobre: o cobre é um bom 
condutor de elétrons 
 
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18 
CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS
 Erro!
 
 Os transportadores estão 
organizados de acordo com o 
potencial de óxido redução 
 
 Complexo 1: 
- NADH-desidrogenase 
- Possui 45 proteínas 
- Grupo prostético: Flavina e 
proteínas ferro-enxofre 
 
Complexo 2: 
- Succinato-desidrogenase 
- 4 proteínas 
- Grupo prostético: FAD e 
proteínas ferro-enxofre 
 
 
Complexo 3: 
- Ubiquinona: citocromo 
oxirredutase 
- 11 proteínas 
- Grupo prostético: citocromo 
e proteínas ferro-enxofre 
 
 Complexo 4: 
- Citocromo-oxidase 
- 13 proteínas 
- Grupo prostético: citocromo 
e proteínas com núcleo de 
cobre 
 
 Complexos associados a 
proteínas: transportadores de 
elétrons 
 
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19 
 A membrana é polarizada, é 
positiva internamente e 
negativa externamente 
 
 A membrana interna é 
levemente ácida 
 
 O oxigênio deve ser reduzido 
a água no complexo 4, quando 
ele recebe elétrons e prótons 
 
 O elétron deve sair do NADH 
e do FADH2 e chegar ao 
complexo 4 
 
 Se o oxigênio encontrar com 
um elétron nos complexos 1,2 
e 3, ele se torna um radical 
livre, pois a quantidade de 
elétrons que chega, não é 
capaz de ser transformado em 
água, por isso é ideal que o 
oxigênio se encontre com os 
elétrons apenas no complexo 
4 
 
 A entrada de NADH na cadeia 
respiratória de elétrons 
acontece sempre pelo 
complexo 1 
 
 A medida que os elétrons vão 
sendo transportados, é gerada 
uma diferença de potencial, 
uma DDP, e essa energia é 
usada para bombear prótons 
da matriz parao espaço 
intramembranar 
 
 Isso ocorre contra um 
gradiente de concentração 
porque o espaço 
intramembranar é rico em 
prótons 
 
 O bombeamento de prótons é 
chamado de gradiente de 
prótons ou bomba de prótons 
 
 Esse bombeamento é a 
energia suficiente para que se 
consiga bombear 4 prótons 
para o espaço 
intramembranar 
 
 A entrada dos elétrons no 
FADH2 é pelo complexo 2. O 
FADH2 é uma proteína 
periférica, então o elétron não 
atravessa a bicamada e a 
quantidade de energia gerada 
pela DDP é muito pequena 
insuficiente para bombear os 
prótons da matriz para o 
espaço intramembranar. 
Então eles permanecem na 
matriz mitocondrial. Por isso 
não tem gradiente de prótons 
no complexo 2. 1 FADH2 é 
capaz de gerar 1,5 mol de ATP 
 
 
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20 
 Para chegar ao complexo 3 a 
Ubiquinona, por ser 
lipossolúvel, transporta o 
elétron 
 
 Chegando dentro do 
complexo 3 há 
transportadores de elétrons 
 
 Quando esse elétron transita 
no complexo 3 gera uma nova 
DDP, e mais prótons são 
bombeados para o espaço 
intramembranar (que nesse 
caso também são 4) 
 
 Esse elétron tem que ser 
transportado para o complexo 
4 onde ele vai encontrar com 
o oxigênio é que se gere, só 
que nesse complexo não tem 
ubiquinona, então nesse caso 
existe um citocromo, que é 
uma proteína hidrossolúvel, 
que levará o elétron para o 
complexo 4 
 
 Chegando no complexo 4 o 
elétron vai transitar pelos 
transportadores até chegar no 
oxigênio, que vai gerar uma 
DDP suficiente para bombear 
2 prótons pro espaço 
intramembranar 
 
Para que o oxigênio possa ser 
transformado em água ele vai 
precisar de 2 prótons 
 
 Esses prótons existem na 
matriz, então o elétron vai se 
associar a 2 prótons 
formando água 
 
 São necessários 2 elétrons 
mais 2 prótons para formar 
uma água 
 
 Se fosse uma molécula de 
oxigênio inteira, seriam 
necessários 4 prótons, mais 4 
elétrons, formando 2 
moléculas de água 
 
 Cada um dos complexos (1,2 
e 4) formou um gradiente de 
prótons 
 
 Esses prótons não 
atravessam a bicamada 
lipídica, mas existe uma 
proteína chamada de ATP 
sintase constituída de 2 
subunidades: uma subunidade 
FO e uma unidade F1 
 
 A subunidade FO permite o 
retorno dos prótons para a 
matriz. Quando esses prótons 
retornam eles liberam energia 
 
Carolina Maira N Rosa 1º período/Turma 2/2º etapa Prof: Cláudia Penaforte 
 
21 
 A subunidade dessa proteína 
(F1) é uma subunidade 
catalítica 
que tem a capacidade de 
juntar ADP e Pi para formar 
ATP 
 
Para juntar ADP e Pi ela 
precisa de energia. Energia 
essa que vem do retorno dos 
prótons para a matriz 
 
Essa síntese de ATP é 
chamada de FOSFORILAÇÃO 
OXIDATIVA por que eu preciso 
gerar oxidação do NADH e H+ 
(que vai virar NADH+) para 
gerar energia para que eu 
possa fosforilar o ADP e 
formar ATP 
 
 Quando 10 prótons retornam 
a matriz pela ATP sintase, é o 
suficiente para sintetizar 2 e 
meio mol ATP 
 
 A transferência de elétrons 
do NADH para oxigênio, 
consegue bombear 10 prótons 
para o espaço 
intramembranar (daí que vem 
a ideia de que um NADH gera 
energia para formar 2 e meio 
mol de ATP) 
 
 Cada NADH da mitocôndria 
produz 2 e meio mol de ATP, 
fazendo com que o total 
sejam 20 e com mais 4, 
finaliza-se com 24 ATP’s 
TRANSPORTES DE EQUIVALENTES DE REDUTORES DO 
NADH CITOPLASMÁTICO PARA A MITOCÔNDRIA: 
LANÇADEIRA DO MALATO-ASPARTATO 
Erro!
Carolina Maira N Rosa 1º período/Turma 2/2º etapa Prof: Cláudia Penaforte 
 
22 
 
É necessário oxidar o NADH 
permitindo que a via 
glicolítica aconteça 
 
É possível oxidar o NADH de 
duas formas, uma forma 
anaeróbica (fermentação) em 
uma forma aeróbica 
 
Essas moléculas atravessam a 
membrana externa da 
mitocôndria mas não 
atravessam a interna 
 
Se o NADH não estiver na 
matriz não tem como 
transportar elétrons pela 
cadeia respiratória, fazendo 
com que ele tenha que 
atravessar 
 
O organismo vai fazer com 
que os elétrons contidos 
nessa molécula possam 
atravessar a membrana. 
Sendo esses elétrons 
chamados de equivalentes 
redutores (por que eles têm a 
capacidade de reduzir) 
 
Existem 2 formas destes 
elétrons do NADH 
citoplasmático atravessarem. 
Essas formas são chamadas 
de lançadeiras 
 
 A lançadeira do malato-
aspartato é um conjunto de 
reações que transporta os 
equivalentes de redução 
produzidos no citosol durante 
a glicólise ao interior da 
mitocôndria 
 
O NADH e o H+ atravessam a 
membrana externa da 
mitocôndria 
 
A matriz tem muito NAD+ pois 
todo NADH cujos elétrons 
foram transferidos para a 
cadeia respiratória ficaram 
oxidados 
 
A enzima malato 
desidrogenase reduz o 
oxalacetato em malato 
 
Existe uma proteína na 
membrana que permite a 
passagem do malato, e então 
ele vai para a matriz 
 
Depois a enzima devolve os 
elétrons do NAD+ que estavam 
na mitocôndria, fazendo com 
o que o NAD+ vire NADH+, que 
vai para o complexo 1, 3 e 4. 
Formando 2,5 de ATP 
 
A geração de 32 ATP ocorre no 
fígado, no coração e nos rins 
que é onde essa lançadeira 
acontece 
Carolina Maira N Rosa 1º período/Turma 2/2º etapa Prof: Cláudia Penaforte 
 
23 
 
Nos outros tecidos como no 
cérebro e músculo 
esquelético, a lançadeira vai 
ser diferente 
 
Quando o malato perdeu os 
seus elétrons, ele virou 
oxalacetato, que é o mesmo 
do ciclo de Krebs 
 
 Por não atravessar a 
membrana, ele acaba virando 
um aminoácido 
 
 Para virar aminoácido ele 
tem que receber nitrogênio, 
que vai vir de outro 
aminoácido (Glutamato) 
 
 Existe uma proteína na 
membrana no qual o 
Aspartato atravessa, e ele 
devolve o nitrogênio para o 
Glutamato. E então ele volta 
a ser oxalacetato, e o ciclo 
continua 
 
 Os intermediários do ciclo de 
Krebs podem participar de 
várias outras vias, não é 
exclusivo 
 
TRANSPORTES DE EQUIVALENTES REDUTORES DO NADH 
CITOPLASMÁTICO PARA A MITOCÔNDRIA: LANÇADEIRA DO 
GLICEROL FOSFATO 
 
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24 
 Essa lançadeira acontece 
principalmente no cérebro e 
no músculo esquelético, e é 
chamada de Glicerol Fosfato 
 
 O NADH no topo da imagem 
está lá no citoplasma 
 
 No citoplasma existe uma 
enzima chamada glicerol-3-
fosfato desidrogenase que vai 
tirar os elétrons do NADH+H+ 
e vai doar para a 
dihidroxiacetona fosfato 
 
 Então a dihidroxicetona 
fosfato vai ser reduzida a 
glicerol-3-fosfato 
 
 A molécula glicerol-3-fosfato 
vai pro espaço 
intramembranar e lá encontra 
uma enzima, que é uma 
proteína periférica e que está 
voltada pro lado entre as duas 
membranas 
 
Essa enzima também se 
chama glicerol-3-fosfato 
desidrogenase, só que como 
ela está na mitocôndria ela 
tem um FAD como cofator 
 
 O substrato dessa enzima é o 
glicerol-3-fosfato 
 
 Essa enzima vai doar os 
elétrons para o FAD que vai 
virar FADH2, e o glicerol 3 
fosfato vai voltar a ser o 
dihidroxicetona fosfato que 
volta para a via glicolítica 
 
 Nessa lançadeira os elétrons 
do NADH que estão marcados 
em rosa estão no FADH2 dessa 
enzima 
 
Antes tinham 27 ATP’s. Se 
aqui está considerando os 
elétrons do NADH entrando 
como FAD, haverá formação 
de um e meio. Formando 3. 
27+3=30 ATP’s até agora 
 
Por que logo o cérebro e o 
músculo esquelético que 
gastam mais ATP, produzem 
menos? Resposta: porque as 
moléculas que participam da 
primeira lançadeira, tem 
outras finalidades nesses 
tecidos e eles gastam mais 
justamente por produzir 
menos 
 
A maior concentração de ATP 
é produzida na matriz 
mitocondrial, porque tem 8 
NADH na matriz, 2 FADH2, 
mais o NADH que veio do 
citoplasma. Tendo no final 10 
NADH e 2 FADH2 
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25 
No citosol há muita 
necessidade de ATP, o que 
significa que o ATP produzido 
tem que vir para o 
citoplasma. Quando ele é 
usado, ele é quebrado em ATP 
e Pi ou ADP, o que significa 
que tem que devolver para 
matriz ADP e Pi para formar 
mais ATP 
 
Existemtranslocadores de 
fosfato em que cada ATP que 
sai entra um ADP 
 
O Pi passa por outra 
translocase que é específica 
para Pi, e entra junto com o 
próton 
 
 O ATP tem 4 cargas 
negativas, se as 4 cargas 
negativas saírem, 4 tem que 
entrar. 3 do ADP e uma do Pi. 
A carga é mantida para não 
alterar o potencial de 
membrana 
 
 Quem regula o processo é a 
necessidade da síntese de ATP 
 
 Se há uma alta relação entre 
ATP/ADP significa que não 
precisa produzir muito ATP. 
Então a velocidade do 
transporte de elétrons 
diminui, acumulando NADH 
 
 O NADH é inibidor do ciclo de 
Krebs, que inibe também o 
complexo piruvato 
desidrogenase, e quando se 
inibe a velocidade, vai 
acumular citrato 
 
 O citrato é inibidor de 
algumas vias glicolíticas 
 
 E se há diminuição na 
velocidade da cadeia 
respiratória, vai diminuir tudo 
que vem antes, diminuindo 
automaticamente a síntese 
de ATP 
 
 Isso prova que a cadeia de 
transporte de elétrons está 
acoplada a síntese de ATP, 
assim como a síntese de ATP 
está acoplada a cadeia de 
transporte de elétrons 
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26 
 Se há inibição do complexo 1, 
a célula produz pouca energia 
 
 Se há inibição do complexo 2, 
nada ocorre 
 
 Se há inibição do complexo 3, 
a célula produz ainda menos 
energia do que quando se 
inibe o complexo 1 
 
 Se há inibição do complexo 4, 
a célula morre pois não 
consegue usar o oxigênio, 
gerando um acúmulo 
excessivo que formará 
radicais livres e matará a 
célula 
 
 Existem inibidores 
farmacológicos e existem 
inibidores por deficiência de 
vitamina 
 
 A vitamina B2 é importante 
porque faz parte da Flavina 
que está presente 
principalmente no complexo 
1. Por esse motivo uma 
deficiência na vitamina B2 vai 
trazer prejuízo na síntese a 
ATP 
 
 O monóxido além de impedir 
a interação do oxigênio pela 
hemoglobina, também impede 
a transformação do oxigênio 
em água, e isso acaba sendo 
um dos maiores problemas na 
morte por intoxicação por 
monóxido de carbono 
 
Pode haver uma deficiência no 
transporte por falta de ferro e 
cobre, que vai gerar anemia e 
uma produção de energia 
menor 
 
Há alguns antibióticos que 
impedem o retorno dos 
prótons a matriz pois inibem 
a subunidade FO. Isso acaba 
invertendo o potencial da 
membrana e essa cadeia 
respiratória para de funcionar 
 
 O tecido adiposo multilocular 
é conhecido também como 
gordura marrom ou parda, 
essa gordura tem uma 
proteína que é chamada de 
termogenina que permite o 
retorno de prótons para a 
matriz, sem passar pela ATP 
sintase. Quando esses prótons 
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27 
retornam, eles liberam 
energia que é dissipada na 
forma de calor 
 
 A importância dessa proteína 
para o recém nascido é que 
ela impede a ocorrência de 
hipotermia 
GLICONEOGÊNESE
Ø Síntese de glicose a partir 
de compostos não glicídicos 
 
Ø Os principais substratos 
são: lactato, glicerol, a cadeia 
carbônica dos aminoácidos 
(somente lisina e leucina não 
podem virar glicose), 
oxalacetato e dihidroxicetona 
fosfato 
 
Ø Os principais substratos são 
transformados em piruvato 
 
Ø A síntese acontece no 
fígado e em menos extensão 
na córtex renal 
 
Ø A síntese é feita quando: 
- Há excesso de piruvato ou 
ATP 
- Baixa concentração de 
glicose no sangue 
- Alta concentração de 
lactato (o lactato produzido 
nos músculos é transportado 
para o fígado onde ele vira 
glicose) 
 
Ø Tecidos que precisam de um 
suprimento contínuo de 
glicose: 
- Cérebro 
- Hemácias 
- Medula renal 
- Cristalino e córnea ocular 
- Testículos e músculo em 
exercício 
 
Ø Nas reações irreversíveis, 
deve haver troca de enzimas 
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28 
 
 
 
MAPA METABÓLICO 
 
ALANINA 
 
 
Ø A alanina transporta o 
grupo amino do músculo para 
o fígado, não permitindo que 
ele vire amônia 
 
Ø 2 alaninas são 
transformadas em 2 piruvatos 
 
Ø O nitrogênio em sua 
estrutura vai para o ciclo da 
ureia 
 
Ø Essa reação acontece no 
fígado 
 
Ø A enzima dessa reação 
avalia a função hepática 
(alanina-amino-transferase) 
 
OXALACETATO 
 
Ø O piruvato entra na 
mitocôndria e através da 
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29 
reação anaplerótica o 
piruvato é transformado em 
oxalacetato – 2 ATP’s e 2 CO2 
(É irreversível) 
 
Ø Houve quebra de ATP, mas 
não houve fosforilação, 
fazendo com que o produto da 
reação seja ADP e Pi 
 
Ø A enzima piruvato 
carboxilase regula a via da 
gliconeogênese 
 
 
 
Ø A enzima fosfoenol-
piruvato-carboxinato-
citosólica que está dentro da 
mitocôndria transforma 
oxalacetato em fosfoenol 
piruvato (Fora da mitocôndria 
essa enzima consegue 
transformar oxalacetato em 
fosfoenol piruvato direto) 
 
Ø Dentro da mitocôndria o 
oxalacetato será reduzido a 
malato de forma irreversível, 
consumindo NADH e saindo 
NAD+ 
 
Ø O malato vai para o 
citoplasma e virará 
oxalacetato novamente, 
produzindo NADH 
 
Ø No citoplasma o 
oxalacetato será 
transformado em fosfoenol 
piruvato – consumo de 1 ATP 
e saída de CO2 
 
Ø O fosfato vem do ADP 
 
Ø De piruvato para 
oxalacetato vai haver saída 
de CO2 e vai ter entrada de 
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30 
ATP (tudo isso multiplicado 
por 2) 
 
 
Ø 2 moléculas de 
Fosfoenolpiruvato serão 
transformadas em 2 
moléculas de Fosfoglicerato 
 
Ø Depois 2 moléculas de 
Fosfoglicerato serão 
transformadas em 2 
moléculas de 3-fosfoglicerato 
 
Ø 3 fosfoglicerato virará 1-3-
bifosfoglicerato que possui 
um fosfato a mais que vem 
do ATP – consumo de 2 ATP’s 
 
Ø Haverá saída apenas de ADP 
 
Ø 1-3-bifosfolicerato vai virar 
gliceraldeído trifosfato 
(reversível) com consumo de 
NADH e liberação Pi 
 
Ø Uma dihidroxicetona 
fosfato e um gliceraldeido 
fosfato vão formar uma 
molécula de frutose 1-6-
bifosfato 
 
Ø Frutose-1-6- bifosfato para 
frutose-1,6-fosfato vai gerar 
perda de um fosfato 
 
Ø Frutose-6-fosfato vai virar 
glicose-6-fosfato 
 
Ø Glicose-6-fosfato vai virar 
glicose 
 
Ø A enzima glicose-6-
fosfatase vai inserir água e 
vai remover o fosfato na 
forma de fosfato inorgânico 
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31 
 
Ø Essa enzima só existe no 
fígado e no córtex renal, por 
isso a gliconeogênese só 
ocorre nesses locais 
 
 
Ø Quando o substrato é 
alanina o NADH tem que ser 
produzido no citoplasma 
 
Ø Quando lactato vira 
piruvato o NADH já está 
presente no citoplasma. Mas 
quando o substrato é a 
alanina ou diretamente o 
piruvato é preciso tirar o 
NADH da matriz e levar para o 
citoplasma 
 
Ø O que vai determinar se a 
enzima funcional vai ser a 
enzima mitocondrial ou a 
citoplasmática é a 
concentração de NADH no 
citoplasma 
 
 
Ø Triacilglicerol tem um 
glicerol e 3 ácidos graxos 
 
Ø Quando a glicose está em 
baixas concentrações no 
sangue há o acionamento do 
glucagon, que é um hormônio 
que estimula a gliconeogênese 
e a insulina 
 
Ø É preciso 2 moléculas de 
glicerol para formar uma 
glicose 
 
Ø Somente o fígado tem a 
capacidade de metabolizar o 
glicerol pois ele tem uma 
enzima que transforma 
glicerol em 3-fosfoglicerol, 
que se chama glicerol-quinase 
 
 
 
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32 
REGULAÇÃO DA 
GLICONEOGÊNESE 
 
METABOLISMO DO 
GLICOGÊNIO 
 
Ø O metabolismo do 
glicogênio é coordenado pela 
glicemia sanguínea 
 
Ø Alfa 1,4 são as partes não 
ramificadas da cadeia 
 
 
Ø Glicogênio tem mais 
extremidades não redutoras 
do que redutoras 
 
Qual a vantagem disso? 
 
Ø A vantagem de se ter mais 
extremidades não redutoras é 
que as enzimas que vão 
iniciar a degradação do 
glicogênio agem nelas 
 
Ø A ação dessas enzimas nas 
extremidades não redutoras 
significa que haverá 
degradação ocorrendo em 
vários locais diferentes ao 
mesmotempo 
 
Ø A degradação ocorrendo em 
vários locais a torna uma 
degradação muito rápida, o 
que é importante para a 
manutenção da glicemia, 
mantendo as taxas de glicose 
no sangue ideais, evitando 
desmaios por exemplo 
 
 
Ø No fígado há o GLUT 2 que 
tem baixa afinidade pela 
glicose, então para que ela 
possa entrar na célula, ela 
deve estar em altas 
quantidades, e então é usada 
para sintetizar glicogênio 
 
Ø Nos músculos há o GLUT 4, 
que para entrar na membrana 
depende da sinalização da 
insulina 
 
 
 
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33 
Ø Quando há hiperglicemia: 
 
1- A insulina se liga ao 
receptor do músculo 
 
2- Isso faz com que o GLUT 
migre para a membrana 
 
3- Com isso a glicose entra 
para a célula sendo usada 
como fonte de energia e 
seu excesso vire 
glicogênio 
 
Ø Em estado de hipoglicemia: 
 
1- Haverá liberação de 
glucagon 
 
2- O glucagon se ligará ao 
seu receptor no fígado 
 
3- Isso vai estimular o 
receptor acoplado a 
proteína G 
 
4- Estimulando o receptor 
haverá aumento de 
AMPcíclico (segundo 
mensageiro) que 
estimulará a degradação 
do glicogênio 
 
Ø Quando há degradação de 
glicogênio no fígado, há 
correção da glicemia 
 
Ø O hormônio adrenalina ou 
epinefrina que é produzido 
pela adrenal, também é um 
estimulador do metabolismo 
 
Ø O fígado tem receptores 
alfa e beta-adrenergético 
para adrenalina 
 
Ø Os músculos tem receptor 
beta-adrenergético para 
adrenalina 
 
Ø Quando a adrenalina se liga 
ao receptor beta-
adrenergético, há aumento de 
AMPcíclico, e no alfa, 
estimula liberação de cálcio. 
Ambos são segundos 
mensageiros 
 
GLICOGENÓLISE 
 
 
 
Ø Quebra de glicogênio 
 
Ø A enzima que age na 
extremidade não redutora é 
chamada glicogênio 
fosforilase 
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34 
 
Ø Ela quebra a ligação alfa 1,4 
e ao mesmo tempo insere um 
grupo fosfato na molécula de 
glicose liberada na 
extremidade não redutora) 
 
 
 
 
Ø A enzima gligogênio-
fosforilase quebra as 
moléculas das extremidades 
não redutoras (em rosa) com 
consumo de 8 moléculas de Pi 
e formação de 8 moléculas de 
glicose-1-fosfato 
 
Ø Quando há 4 moléculas de 
glicose antes do ponto de 
ramificação, a glicogênio-
fosforilase para de funcionar 
 
Ø A enzima desramificadora é 
composta por uma 
subunidade que transfere as 
moléculas (em azul, na 
segunda coluna) para a parte 
de baixo 
 
Ø A enzima alfa-1,6-
glicosidase quebra a ligação 
alfa 1,6, formando glicose-1-
fosfato 
 
Ø O excesso de glicose-1-
fosfato produzido vai ser 
transformado em glicose-6-
fosfato (isomeria) 
 
 
GLICOGÊNESE 
 
Ø Síntese de glicose 
 
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35 
Ø Ao entrar na célula a 
glicose é fosforilada pela 
enzima hexoquinase para que 
ela não seja liberada na célula 
pois moléculas fosforiladas 
não atravessam facilmente a 
membrana – Isso ocorre com 
consumo de ATP 
 
Ø Glicose-6-fosfato é 
isomerizada a glicose-1-
fosfato 
 
 
Ø A enzima que sintetiza 
glicogênio (glicogênio sintase) 
só reconhece moléculas de 
glicose que estão ativadas 
 
Ø Para ativar a glicose, deve-
se liga-la a uma molécula de 
UDP 
 
Ø UDP glicose: doador de 
glicose na biossíntese do 
glicogênio a partir da enzima 
UDP-glicose-fosforilase 
 
Ø A ligação de glicose com 
UDP é feita quando a enzima 
UDP-glucose-pifosforilase faz 
catalisação. Essa enzima tem 
como substrato a glicose-1-
fosfato 
 
 
 
Ø Glicogênio sintase quebra a 
ligação entre UDP e glicose 
(gera energia), ligando a 
glicose na extremidade não 
redutora do glicogênio, 
fazendo com que seja 
necessário ramifica-lo 
 
 
Ø A enzima ramificadora 
quebra uma ligação alfa 1,4 e 
cria uma ligação alfa 1,6 
 
Ø A glicemia regula o 
glicogênio hepático 
 
Fosfoglicomutase 
 
 
 
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36 
 
Ø A diferença dos estados em 
que a enzima se encontra é 
que sua forma ativada é 
fosforilada 
 
Ø Modificação covalente: 
ativar e inativar fosfatos 
 
Ø O receptor para adrenalida 
e glucagon são muito 
semelhantes e é um receptor 
metabotrópico, associado a 
proteína G 
 
 
Ø A proteína G é assim 
chamada pois tem a 
capacidade de se ligar a 
nucleotídeo de guanidina 
como o GDP e o GTP 
 
Ø Quando está inativada, ela 
está associada ao GDP, que se 
associa a subunidade alfa 
 
Ø A proteína G é trimérica, 
possuindo as subunidades 
alfa, beta e gama 
 
Ø No estado inativado as 3 
unidades se encontram 
associadas 
 
Ø Quando há uma mudança 
conformacional no receptor a 
proteína G libera o GTP, 
fazendo com que o GDP se 
liga e a subunidade alfase 
dissocie 
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37 
 
Ø A proteína G é capaz de 
ativar adenilil ciclase até o 
momento em que ela tem 
uma atividade intrínseca e 
quebra o GTP, liberando 
fosfato inorgânico, fazendo 
com que o GDP fique 
associado a ela 
 
Ø Quando está ligada ao GDP, 
tem alta afinidade pela 
subunidade beta-gama, 
voltando ao seu estado inicial 
 
 
 
Ø POR QUE AMP ATIVA A 
DEGRADAÇÃO DO 
GLICOGÊNIO?: Pois quando se 
tem muito AMP, há pouco 
ATP. Logo, AMP irá degradar o 
glicogênio para produzir mais 
glicose e consequentemente 
ATP 
 
 
Ø Essa relação (AMP e glicose) 
não ocorre no fígado, pois ele 
é responsável por manter a 
glicemia, e quem inibe a alta 
degradação de glicogênio é a 
alta de glicose 
 
 
 
 
 
 
 
 
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38 
LIPÓLISE 
 
Ø A classe de lipídios que 
mais ingerimos são os 
triglicerídeos, que são muito 
grandes para atravessarem a 
membrana. Logo, sua 
passagem ocorre da seguinte 
forma: 
1- Quando nos 
alimentamos, há no 
estômago uma mistura 
de água. A tendência dos 
lipídeos é de aglomerar 
nesse meio aquoso 
2- Para facilitar a 
degradação dos lipídeos, 
é lançado no intestino 
sais biliares que 
emulsificam a gordura, 
formando pequenas 
micelas 
 
3- Com isso, há um acesso 
maior aos lipídeos e as 
Lipases conseguem 
degradar o triacilglicerol 
 
 
 
4- As Lipases quebram o 
triacilglicerol em ácidos 
graxos e monoacilglicerol 
 
5- Assim eles conseguem 
atravessar e vão para a 
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39 
corrente sanguínea 
através dos quilomícrons 
que transporta lipídios 
vindo da dieta 
 
Ø No tecido adiposo por 
exemplo, há armazenamento 
de triacilglicerol, para que ele 
entre nos vasos ele deve ser 
quebrado 
 
Ø Nos capilares há uma lipase 
lipoproteica, que é ativada 
pela apoC-2 do quilomícron, 
quebrando tracilglicerol em 
ácidos graxos e 
monoacilglicerol 
 
Ø O triacil vai ser 
armazenado no adipócito ou 
pode ser oxidado para gerar 
energia 
 
Ø É necessário quebrar o 
lipídio de reserva quando 
houver baixa energia/glicose 
ou em situações de 
emergência (adrenalina) 
 
Ø A triacilglicerol lipase é 
sensível a hormônio, ou seja, 
ela fica muito ativa na 
ligação do hormônio ao 
receptor 
 
 
Ø Glicerol e ácidos graxos vão 
para a corrente gerar energia, 
por exemplo, para o fígado e 
para os músculos 
 
 
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40 
 
Ø O ácido graxo deve ser 
ativado para ser metabolizado 
 
Ø A ativação dos ácidos 
consume de 2 ATP’s 
 
Ø O ácido graxo é 
metabolizado na matriz 
mitocondrial e só pode ser 
metabolizado ligado a 
coenzima A 
 
 
 
 
Ø A carnitina-acil-transferase 
1 tira a coenzima A e coloca a 
carnitina no lugar 
 
Ø Após a adição da carnitina, 
ela passa pela membrana 
interna junto com o ácido 
graxo 
 
Ø Para atravessar a 
membrana interna é 
necessário o aminoácido L-
Carnitina 
 
Ø A enzima carnitina-acil-
transferase 2 tira a carnitina 
e coloca uma coenzima A no 
lugar 
 
 
BETA-OXIDAÇÃO DE 
ÁCIDOS GRAXOS 
 
Ø Ocorre na matriz 
mitocondrialØ Transformam o acil-coA em 
acetil-coA com a produção de 
FADH2 e NADH 
 
Ø Quebra do ácido graxo até 
que se torne acetil-coA 
 
 
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41 
 
REAÇÃO 1: OXIDAÇÃO 
 
Ø Forma a dupla do tipo trans 
alfa-beta-enoyl-CoA 
 
Ø Com a oxidação há 
formação de uma molécula de 
FADH2 
 
REAÇÃO 2: HIDRATAÇÃO 
 
 
Ø Uma enzima insere água e 
hidrata o carbono alfa e o 
carbono beta 
 
Ø Alfa-beta-enoyil-CoA 
torna-se Beta-hidroxiacil-CoA 
 
REAÇÃO 3: OXIDAÇÃO 
 
 
Ø Tira-se 2 elétrons do 
carbono beta (uma enzima 
que tem o NAD como cofator 
é quem faz isso) 
 
Ø Produção de NADH+H+ 
 
Ø O carbono beta vira uma 
carbonila 
 
Ø Beta-hidroxiacil-CoA torna-
se Beta-cetoacil-CoA 
 
 
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42 
REAÇÃO 4: OXIDAÇÃO 
 
Ø A thiolase quebra a ligação 
e insere a coenzima A 
 
Ø Beta-Cetoacetil-CoA torna-
se Acil-CoA 
 
Ø A coenzima A esta reduzida, 
então o hidrogênio sai do 
CoA-SH e forma Acetyl-CoA 
 
 
Ø A cada dois carbonos, é 
formado 1 acetyl-CoA, quando 
se tem 4, formam-se 2 
acetyl-CoA 
 
 
Ø Um dos produtos da 
degradação de ácidos graxos 
de número ímpar pode ser 
utilizado para sintetizar 
glicose em seres humanos 
 
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43 
Ø Os peroxissimos são 
importantes pois quando o 
ácido graxo tem uma cadeia 
longa ele passa primeiro pelo 
peroxissomo e depois vai para 
a mitocôndria 
 
Ø O destino final do FADH2 nos 
peroxissomos não é a cadeia 
respiratória 
 
Ø Como nos peroxissomos o 
FADH2 tem um trajeto 
diferente, ele acaba sendo 
usado para formar peróxido 
de hidrogênio (H2O2), que é um 
radical livre prejudicial para a 
célula 
 
Ø O peroxissomo possui a 
catalase, que é uma enzima 
que tem como função 
decompor o peróxido de 
hidrogênio em água e oxigênio 
 
Ø Em cadeias muito longas, 
os peroxissomos produzem 
menos energia pois deixam de 
produzir 1,5 mol de ATP 
 
CORPOS CETÔNICOS 
 
Ø São formados: 
 
- Pelo excesso de Acetil-CoA 
 
- No fígado (não tem enzima 
para metaboliza-los então 
são exportados para a 
corrente sanguínea) 
 
 
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44 
Ø São 3: 
 
Ø A reação que forma a 
acetona é irreversível pois ela 
é muito volátil 
 
Ø Pacientes com diabetes tipo 
1 tem hálito cetônico quando 
não esta fazendo o 
tratamento de forma 
adequada, sendo uma forma 
de os médicos saberem se o 
paciente está descompensado 
 
Ø O problema dos corpos 
cetônicos é o excesso de 
Acetil-CoA 
 
Ø A característica química do 
Acetoacetato e do beta-
hidroxibutirato é o ácido 
carboxilíco, por isso podem 
gerar quadros de ceto acidose 
(excesso de corpos cetônicos) 
que pode ser irreversíveis 
levando os pacientes a óbito 
 
Ø Acetoacetato e Beta-
hidroxibutirato são 
eliminados na urina 
 
Ø Uma forma de quantificar 
os corpos cetônicos é ver em 
qual quantidade eles estão na 
urina. Se estiverem em altas 
quantidades, significa que 
estão em altas quantidades 
na corrente sanguínea 
também (Cetonúria: excesso 
de corpos cetônicos na urina) 
 
Ø Degradação de corpos 
cetonicos: 
 
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45 
LIPOGÊNESE 
 
 
 
Ø A síntese de lipídios ocorre: 
 
- A partir de carboidratos e excesso de proteínas na dieta 
 
- No citosol 
 
- Quando a relação ATP/ADP é alta 
 
Ø Ácidos graxos são sintetizados a partir de acetil-CoA formando 
na mitocôndria 
 
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46 
 
 
Ø Para a síntese de ácidos graxos são necessários: 
 
- Acetil-CoA e malonil-CoA como doadores de carbonos 
 
- NADPH como agente redutor 
 
- ATP 
 
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47 
PROCESSO DE 
FORMAÇÃO DOS 
LIPÍDIOS 
 
Ø As longas cadeias de 
carbono dos ácidos graxos são 
construídas por uma 
sequencia de repetitivas em 4 
etapas (depois da formação 
do malonil-CoA), catalisadas 
por um sistema conhecido 
como ácido-graxo-sintase 
 
Ø Um grupamento acila 
saturado, produzido em cada 
série de reações de 4 etapas, 
torna-se o substrato da 
condensação subsequente 
com um grupo malonila 
ativado 
FORMAÇÃO DA 
MALONIL-CoA 
 
Ø A formação da malonil-CoA 
a partir de acetil-CoA é um 
processo irreversível 
catalisado pela enzima acetil-
CoA-carboxilase 
 
Ø Essa enzima contem um 
grupo prostético, a biotina, 
que é importante para o 
desenvolvimento das 
seguintes reações: 
 
1- Um grupo carboxil 
derivado do bicarbonato 
é transferido para a 
biotina em uma reação 
dependente de ATP 
2- O grupo biotina age 
como transportador 
temporário de CO2 
transferindo-o para 
acetil-CoA e gerando 
malonil-CoA 
 
ETAPA 1: CONDENSAÇÃO 
 
 
Ø Envolve os grupos acetila e 
malonila ativados formando 
acetoacetil-ACP 
 
Ø Uma molécula de CO2 é 
produzida 
 
Ø O CO2 formado nessa reação 
é o mesmo carbono 
originalmente introduzido na 
malonil-CoA a partir do 
bicarbonato na reação que 
leva a sua produção 
 
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48 
ETAPA 2: REDUÇÃO DO GRUPO 
CARBONILA 
 
Ø A acetoacetil-ACP formada 
na etapa de condensação 
sofre redução do grupo 
carbonil em C-3 formando a 
D-Beta-hidroxibutiril-ACP 
 
Ø Essa reação é catalisada 
pela enzima Beta-cetoacil-
ACP-redutase 
 
Ø O doador de elétrons é o 
NADPH 
 
REAÇÃO 3: DESIDRATAÇÃO 
 
Ø Os elementos da água são 
removidos dos carbonos C-2 e 
C-3 da D-Beta-hidroxibutiril-
ACP 
 
Ø A enzima que catalisa essa 
desidratação é a beta-
hidroxiacil-ACP-desidratase 
 
REAÇÃO 4: REDUÇÃO DA 
LIGAÇÃO DUPLA 
 
Ø A ligação dupla da trans-
butenoil-ACP é reduzida 
(saturada) formando butiril-
ACP pela ação da enzima 
enoil-ACP-redutase 
 
Ø NADPH é o doador de 
elétrons 
 
 
Ø As reações podem ser 
repetidas muitas vezes, 
aumentando mais a cadeia de 
ácidos graxos 
 
Ø Posteriormente, os ácidos 
graxos reagem com o glicerol 
formando os triglicerídeos e, 
então, a lipogênese estará 
completa 
 
 
 
 
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49 
SÍNTESE DE COLESTEROL 
 
Ø A estrutura do colesterol 
sugere uma via biossintética 
complexa, porem, todos os 
seus átomos de carbono são 
fornecidos por um único 
precursor, o acetato 
 
Ø A formação do colesterol é 
realizada a partir do acetil-
CoA, mas o seu esquema de 
montagem é muito diferente 
da dos ácidos graxos de 
cadeia longa 
 
Ø A montagem é feita em 4 
etapas: 
 
1- Condensação de 3 
unidades de acetato, 
formando um 
intermediário de 6 
carbonos (mevalonato) 
 
2- Conversão do mevalonato 
em unidades de isopreno 
ativadas 
 
3- Polimerização das seis 
unidades de isopreno com 
5 carbonos, formando o 
esqualeno linear, com 30 
carbonos 
 
4- Ciclizaçao do esqualeno 
para formar os 4 anéis do 
núcleo esteroide, com 
uma serie de mudanças 
adicionais (oxidações, 
remoção ou migração de 
grupos metil) para 
produzir colesterol 
REGULAÇÃO DA SÍNTESE DE 
COLESTEROL 
 
Ø Uma das enzimas mais 
importantes no processo de 
regulação é a HMG-CoA 
redutase (regulada por 
insulina e glucagon) 
 
Ø A insulina promove a 
desfosforilação (ativação) da 
HMG-CoA redutase e o 
glucagon promove sua 
fosforilação (inativação) 
 
Ø Grande parte dos fármacos 
mais utilizados atualmente 
para o controle dos níveis de 
colesterol age inibindo essa 
enzima e, consequentemente, 
diminuindo a síntese de 
colesterol no organismo 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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50 
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS E CICLO DA 
UREIA 
 
 
Ø A degradação proteica é 
feita pelos lisossomos nas 
proteínas de membrana, 
extracelulares e de meia-vida 
longa 
 
Ø As proteínas 
citoplasmáticas devem ser 
marcadas se ligando a 
proteína ubiquitina, pois se 
não forem, a célula não irá 
saber se ela deveser mantida 
ou degradada 
 
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51 
 
 
 
Ø Mecanismo de absorção dos 
aminoácidos: 
 
1- Os aminoácidos passam 
para a célula em um 
cotransporte com sódio 
 
2- Os tri e dipeptídeos 
passam em um 
cotransporte com 
prótons 
 
3- Os aminoácidos passam 
para o sangue através de 
difusão facilitada 
 
Ø Excreção de grupamentos 
amino: ureia, ácido úrico e 
amônia 
Ø A amônia é extremamente 
tóxica 
 
 
Ø Humanos secretam 
nitrogênio dos aminoácidos e 
das pirimidinas através da 
ureia 
 
 
Ø O ácido úrico é produzido a 
partir das purinas 
 
Ø Para metabolizar o 
aminoácido é preciso separar 
os grupamentos de cadeia 
carbônica e o grupamento 
amino 
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52 
Ø O grupamento amino ao ser 
separado, não pode ficar livre, 
pois ele virará amônia, que é 
tóxica 
 
Ø A transaminases é 
dependente da vitamina B6 
 
Ø A transminases transferem 
o grupamento amino para 
uma molécula de alfa-
cetoglutarato 
 
Ø Ao receber o grupamento 
amino, o alfa-cetoglutarato 
se transforma em glutamato 
 
Ø A cadeia carbônica do 
aminoácido é chamada de 
alfa-cetoácido, que pode ser 
um intermediário do ciclo de 
Krebs 
 
Ø Alguns aminoácidos podem 
sofrer desaminação direta: 
serina e treonina 
 
TRANSPORTE DE AMÔNIA 
DOS TECIDOS EXTRA-
HEPÁTICOS PARA O 
FÍGADO 
 
 
 
 
Ø O glutamato é um 
aminoácido importante para a 
formação de urina no fígado, 
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53 
mas na corrente sanguínea, 
pode gerar acidose 
 
Ø Glutamina sintetase: pega 
amônia livre originada da 
desaminação de alguns 
aminoácidos e forma 
Glutamina 
 
Ø A glutamina por ser polar e 
neutra, pode passar 
livremente pela corrente 
sanguínea e ir até o fígado 
 
Ø No fígado, a glutamina pode 
doar nitrogênio para a 
formação de ureia 
TRANSPORTE DE AMÔNIA 
DO MÚSCULO PARA O 
FÍGADO 
 
Ø A enzima alanina-amino-
transferase transfere o 
grupamento amino pro 
piruvato 
 
Ø O piruvato ao receber o 
grupamento amino vai se 
transformar em alanina, e o 
que sobrou do glutamato vira 
alfa-cetoglutarato 
 
Ø Alanina vai pra corrente 
sanguínea 
 
Ø No fígado, a enzima 
alanina-amino-transferase 
faz a reação inversa: doa 
grupamento amino pro alfa-
cetoglutarato, virando 
glutamato que participa do 
ciclo da ureia e se torna 
piruvato 
 
Ø Por gliconeogênese o 
piruvato vira glicose, que vai 
para a corrente sanguínea 
 
Ø A alanina é importante 
nesse sistema pois torna 
possível o transporte da 
amônia até o fígado 
SÍNTESE DO ASPARTATO 
 
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54 
Ø Um dos nitrogênios da ureia 
vem do glutamato e o outro 
vem do aspartato 
 
Ø Aspartato-amino-
transferase transfere o 
grupamento amino pro 
oxalacetato fazendo com que 
ele vire aspartato e a cadeia 
carbônica vire alfa-
cetoglutarato 
CICLO DA UREIA 
 
 
Ø Para sintetizar ureia é 
necessário que haja uma 
molécula de carbanoil-fosfato 
 
Ø A carbanoil-fosfato é 
sintetizada quando há muito 
gasto de energia, pois ela 
condensa pedaços de 
moléculas já existentes 
 
Ø A enzima que sintetiza 
carbanoil-fosfato é a 
carbanoil-fosfato-sintetase 1 
 
Ø O nitrogênio da carbanoil-
fosfato vem do glutamato ou 
da glutamina 
 
Ø A carbanoil-fosfato é 
sintetizada na matriz 
mitocondrial 
 
Ø O fator limitante para a 
síntese da ureia é a formação 
do carbanoil-fosfato 
 
Ø Se a síntese não ocorrer 
pode haver morte por 
intoxicação de ureia 
 
Ø A citrulina é unida a um 
aspartato com gasto de ATP 
DESTINO FINAL DA CADEIA 
CARBÔNICA 
Ø Glicogênicos : Quando no 
catabolismo da cadeia 
carbônica são produzidos 
piruvato ou intermediários do 
ciclo de Krebs, sendo 
precursores da gliconeogênese 
Ø Glicocetogênicos: Quando no 
catabolismo da cadeia 
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55 
carbônica são produzidos 
acetoacetato ou acetil-CoA 
ou piruvato e intermidiários 
do ciclo de Krebs 
Ex: Fenilalanina, Tirosina, 
Isoleucina, Triptofano 
Ø Cetogênicos: quando no 
catabolismo da cadeia 
carbônica são produzidos 
acetoacetato ou acetil-CoA, 
formando corpos cetônicos 
Ex: Leucina, Lisina 
Fenilalanina, Tirosina 
Isoleucina, Triptofano 
Ø Leucina e Lisina são 
exclusivamente cetogênicos 
pois sua cadeia carbônica só 
forma Acetil-CoA (os carbonos 
do Acetil-CoA nunca são 
usados para formar glicose pois 
eles saem do ciclo de Krebs em 
forma de CO2) ou aceto-
Acetil-CoA 
 
SÍNTESE DE AMINOÁCIDOS 
 
Ø Glutamato e glutamina 
doam nitrogênio para a 
síntese de aminoácidos 
 
Ø A cadeia carbônica pode vir 
de intermediários da via 
glicolítica, intermediários do 
ciclo de Krebs e da via das 
pentoses 
 
Ø Um dos aminoácidos que o 
organismo consegue 
sintetizar é a serina 
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56 
 
 
 
 
Ø Alanina-amino-transferase 
ou TGP (transaminase 
glutâmico) faz uma reação 
reversível transferindo o 
grupamento amino da alanina 
para o alfa-cetoglutarado, 
formando glutamato 
 
Ø A TGP está em menor 
concentração no coração e no 
músculo esquelético 
 
Ø TGP está em maior 
concentração no fígado e nos 
rins 
 
Ø TGP pode ser usada para 
avaliar a função hepática 
 
Ø Patologias que levam a 
necrose do hepatócito: 
- Hepatite viral 
- Citomegalovirus 
- Hepatite medicamentosa 
- cirrosa 
 
Ø Aspartato Aminotransferase 
(AST) ou Transaminase 
Glutâmico Oxálica (TGO) 
Ø AST ou TGO: é 
citoplasmática e 
mitocondrial, e está presente 
no fígado, coração, músculo 
esquelético e eritrócitos 
 
Ø Patologias: 
- Hepatite viral aguda 
- Hepatite alcoólica 
- Necrose hepática 
- Infarte Agudo do Miocárdio 
 
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57 
COMPOSTOS NITROGENADOS NÃO PERIFÉRICOS 
 PORFIRINAS: 
 
Ø Formam complexos com 
ions metálicos como o ferro -
Metaloporfirinas (conjugadas 
com proteínas 
metaloproteinas) 
 
Ø Está presente na hemácia 
dentro da estrutura da 
hemoglobina 
 
Ø A biossíntese das porfirinas 
ocorrem intensamente na 
medula óssea e no fígado 
 
Ø Porfirias: doenças raras 
herdadas que podem ocorrer 
pelo acúmulo e/ou na 
excreção aumentada de 
porfirinas ou de precursores 
de porfirinas 
 
Ø O eritrócito será degradado 
por macrófagos após vencer 
seu tempo de meia vida 
 
Ø Ocorrerá degradação de 
eritrócitos principalmente na 
medula óssea, fígado e rins 
 
 
 
 
 
Ø Icterícia: pode ser causada 
pela insuficiência da função 
hepática, hemólise excessiva 
ou bloqueio da secreção de 
bile 
 
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58 
Ø Hiperbilirrubinemia 
neonatal: não conjugação de 
bilirrubina pela glicuronil-
bilirrubina-transferase 
 
 
NUCLEOTÍDEOS 
 
 
 
 
Ø Precursores de DNA e RNA 
 
Ø Derivador de nucleotídeos 
são intermediários ativados 
em biossíntese. Ex: UDP-
glicose 
 
Ø Energia: ATP 
 
Ø Componentes de coenzimas: 
NAD+, FAD e CoA 
 
Ø Reguladores metabólicos de 
algumas enzimas 
 
Ø São obtidos a partir da 
dieta 
 
Ø Grande parte das purinas 
são convertidas em ácido 
úrico ainda na mucosa 
intestinal e excretado pelas 
fezes 
 
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59 
Ø Síntese de novo ou via de 
novo: sintetiza nucleotídeos 
quando não há ingestão deles 
 
 
Ø Síntese das purinas: 
 
Anel de purina é sintetizado 
ligado a 5 fosforilribosil-1 
pirofosfato (PRPP) pentose 
ativada: pentose ativada 
 
Ø Síntese das pirimidinas: 
O anel das pirimidinas é 
sintetizado a partir de 
carbanil fosfato e aspartato e 
CO
2
 
 
 
 
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60 
GOTA ÚRICA 
 
Ø As concentrações de ácido 
úrico no organismo podem se 
elevar (hiperuricemia): 
 
- Aumento na formação de 
ácido úrico