AA, peptídeos e proteínas

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BIOQUÍMICA MÉDICA II - PROF. DARLENE CABRAL - 08/02/2017 – TEÓRICA 01 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
 
Luiz Fernando Vieira Faria – Medicina XXXIV 
 
- Aminoácidos são produtos da hidrólise de proteínas, sendo considerado a unidade básica dos 
peptídeos. 
 
- Oligopeptídeos: cadeia com 2 a 10 aminoácidos unidos. 
 
- Polipeptídeos: cadeia com mais de 10 aminoácidos unidos 
 
- Proteínas: cadeia polipeptídica com massa molecular maior que 10000 Daltons (10 kDa) 
 
- O organismo é rico em: água* (há substâncias dissolvidas nessa água), proteínas, ácidos nucléicos, 
carboidratos, lipídeos, elementos inorgânicos. 
*60% a 80%, dependendo de alguns elementos, como a idade. 
 
Observação: Água é um elemento polar (dipolo: oxigênio e dois hidrogênios – um polo negativo e 
outro positivo), sendo considerado solvente universal. Todos os componentes que foram 
relacionados (proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos, lipídeos, elementos inorgânicos) estarão na 
água. 
 
- No organismo, qualquer ligação covalente é quebrada a partir da ação de enzimas. A ligação 
peptídica é uma ligação covalente. 
 
- Todas as proteínas são formadas a partir de um molde/sequência de aminoácidos, que é 
determinada geneticamente. 
 
- Há literaturas científicas que afirmam que não há organismo que não possuam algum erro no 
sequenciamento de aminoácidos. Contudo, a maioria desses erros não causam consequências para o 
organismo. Quando há erro de sequenciamento que, de repente, para produzir uma proteína, 
hormônio, enzima pode gerar algumas patologias. Por exemplo, a anemia falciforme, na qual há a 
substituição de um aminoácido na cadeia da hemoglobina que leva à manifestação dessa patologia, 
não tendo cura. 
 
- O sequenciamento dos aminoácidos, tipo de radical e a presença em meio aquoso determinam a 
função das proteínas. 
 
- A estrutura assumida por uma proteína que se enovela determina a sua função. É por isso que 
quando altera um aminoácido, muda totalmente a estrutura e a proteína não desempenhará a sua 
função. 
 Diabetes: antigamente, dizia que havia diabetes mellitus insulino-dependente e não-
dependente. No entanto, em 1997, isso caiu por terra. Atualmente, diabéticos tipo 2 também 
podem ser insulino-dependentes, uma vez que as vezes ele produz uma insulina (a insulina 
tem a pró-insulina que tem um peptídeo C ligado a uma insulina. Aí o pâncreas a reserva e, 
quando o organismo pede insulina, a secreta e cliva o peptídeo C e a insulina). Nesse caso, o 
paciente produz insulina, mas ela saiu com "defeito de fábrica" e não será reconhecida pelos 
receptores periférico celular. Se você dosar insulina, ela sobe quando se tem ingestão de 
carboidratos, mas ela não conseguirá agir devido ao problema em sua síntese, não tendo 
ação biológica. 
 Muitas vezes, medicamentos que são hemato-tóxicos interferem na síntese de proteínas e 
gera problema metabólica e, suspendendo o seu uso, tudo volta ao normal. 
 
1. Aminoácidos: 
- Biomoléculas são moléculas orgânicas (compostos carbônicos). São quatro: proteínas, 
carboidratos, lipídeos, ácidos nucléicos. 
 
 
- Os aminoácidos são compostos por carbono (carbono α), um grupo R, um grupo carboxila e um 
grupo amina. O único aminoácido em que esse carbono α não se liga a outro carbono é a 
glicina, considerada o aminoácido mais simples. Seu grupo R é um – H, o que justifica o fato 
de seu carbono α não ser assimétrico (quiral). 
 
- Aminoácidos têm caráter anfótero, isto é, funciona como ácido e como base. 
 
- Carbonos assimétricos geram isômeros (exceto glicina). 
 
 
 
- Tamponamento: as proteínas são considerados tampões intracelulares, regulando o pH do meio. 
 
- Sinais vitais: temperatura, PA, respiração e pulsação. 
 Temperatura é fundamental para avaliar o quadro do paciente. Se houver o aumento da 
temperatura, o paciente pode ter convulsão, assim como a redução da temperatura causa 
hipotermia. A temperatura tem que ser estável para evitar desnaturação das proteínas e 
manter as funções (enzimática, hormonal, manutenção de pH) normais. 
o ↑ temperatura em processo inflamatório: mostra o processo inflamatório. Tem que 
monitorar a temperatura e evitar dar anti-térmico de imediato (por volta dos 38ºC), 
uma vez que o anti-térmico pode mascarar o processo inflamatório. 
o pH alterado também desnatura proteínas. 
 pH sangue venoso: 7,35 
 pH sangue arterial: 7,45 
 
Calor, dor, rubor, febre e edema são sinais do processo inflamatório. 
 
Enzimas são proteínas com capacidade catalítica. 
 
- Isomeria dos aminoácidos: para ter isômero, tem que ter carbono quiral! 
 L (levógiro): giro da luz para esquerda → carga negativa 
 D (dextrógiro): giro da luz para direita → carga positiva 
 
 
 
- Carboidratos: o organismo só metaboliza a glicose-D. 
 
- Aminoácidos: 
 
 
- Todos os aminoácidos das proteínas têm a configuração L, porque as proteínas são 
biossintetizadas por enzimas que inserem apenas L-aminoácidos nas cadeias polipeptídicas. 
 
a. Aminoácidos e radicais: 
- A natureza química da cadeia lateral determina o papel que o aminoácido terá em uma proteína → 
determinam a estrutura e função da proteína, bem como da carga elétrica da molécula. 
 
J- Glicina: não é assimétrico, não tendo isômero óptico. 
 
- Cisteína: tem radical sulfídrico que forma ligação covalente. Dois aminoácidos (duas cistinas), na 
presença de oxigênio, reagem e forma água e forma ponte de sulfeto, que é responsável por dar 
maior estabilidade na molécula protéica. A cisteína é o componente básico para firmar o novelo 
protéico. 
 
- As substâncias insolúveis em água, que têm radicais apolares, formam um núcleo hidrofóbico, que 
não gosta de água. Então, o enovelamento da proteína "vai virar para dentro" da cadeia que tem 
aminoácido apolar e insolúvel em água, enquanto que, por fora da proteína, ficará aminoácidos que 
são solúveis/polares. Podem ser formadas também ligações iônicas, forças de van der Waals, 
dipolo-dipolo. São interações entre os radicais que dão estabilidade às estruturas terciária 
(enovelamento) e quartenária (junções de dois peptídeos) e as interações que tem entre um e o outro 
são as mesmas que tem na cadeia interna do peptídeo. 
 
- A propriedade química dos R determina o papel desempenhado pelos aminoácidos nas proteínas – 
a substituição de um aminoácido muda o papel da proteína, pois altera também o radical. 
 
- Radicais apolares (ou alifáticos): são aqueles que não têm hidroxila, nada que exerça uma força 
polar. Exemplos: glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, metionina. 
 Alanina: produzida no músculo a partir da quebra de proteína. Aí quando tem metabolismo 
de proteínas dentro das mitocôndrias, há a liberação de amônia (que é vinda da amônia). A 
amônia é tóxica para o organismo e não é filtrado pelo rim. Para tanto, a amônia é 
transformada em uréia no fígado para ser liberada. A amônia produzida nos tecidos não 
pode cair no sangue, pois intoxica as células nervosas. A amônia é difusível em todas as 
membranas. A quantidade de amônia no sangue é muito baixa e a forma dessa amônia 
chegar no fígado é neutralizando na forma de alanina e glutamina. O aumento da quantidade 
de amônia no organismo pode ser decorrente de insuficiência hepática (cirrose hepática no 
adulto) ou erro do metabolismo (deficiência enzimática, como ocorre em alguns RN). 
 
- Radical aromático: são responsáveis por absorver a radiação ultravioleta da maioria das 
proteínas. Exemplos: fenilalanina, tirosina, triptofano (molécula do bem-estar). 
 
- Radicais polares não carregados: Exemplo: serina, tireonina, cisteína, asparagina, glutamina. 
 Glutamina: outra forma não-tóxica de transporte de amônia (DETOXIFICAÇÃO DA 
AMÔNIA), além de ser importante para o equilíbrio ácido-base (neutraliza amônia nos 
tecidos e, principalmente, no cérebro). A glutamina é precursora do GABA, 
neurotransmissor, o qual sofrerá interferênciapela detoxificação da amônia. 
 
Equilíbrio ácido-base: (em ordem de ação) 
 Substância tampão: neutraliza ácido-base em líquidos corporais. 
 Sistema respiratório: eliminando ácido volátil (CO2). 
 Rim: a neutralização do sangue é paliativa. O rim elimina os demais ácidos, fazendo secreção e 
reabsorção de carbonato. O rim também tem capacidade de sintetizar glutamina. 
- Radicais carregados positivamente (aa. básicos): grupamentos presentes na cadeias laterais que 
se encontram ionizados no pH fisiológico. Exemplos: lisina, arginina, histidina. 
 
- Radicais carregados negativamente (aa. ácidos): grupamentos da cadeia lateral se encontram 
ionizados no pH fisiológico. Exemplos: aspartato, glutamato. 
 Aspartato: ciclo de Krebs, síntese de proteína. 
 Glutamato: síntese de proteína. 
 
- Aminoácidos glicogênicos, cetogênicos e glicocetogênicos: no metabolismo energético, a 
metabolização do organismo é centrada em uma das vias metabólicas, sendo a mais importante a via 
glicolítica. 
 
A mais importante biomolécula para manutenção da vida: glicose (carboidrato) → manutenção dos 
níveis de glicose é importante para o sistema nervoso 
 
- Aminoácidos essenciais: não são sintetizados no metabolismo, devido a ausência de enzimas. → 
arginina é essencial para humanos jovens e em crescimento, mas não para adultos. 
 20 aminoácidos protéicos, sendo 10 aminoácidos essenciais. 
 Em pH neutro, os aminoácidos são íons dipolares. 
 
 
 
- O primeiro aminoácido a se formar é o ácido glutâmico, que é formado a partir de duas glicinas na 
mucosa intestinal. 
 
- Profilaxia para o aumento de amônia: dieta com aminoácidos glutamina e alanina, sendo 
necessário o controle da quantidade de proteínas; e administrar antibiótico (reduz a microbiota 
intestinal, que é uma das responsáveis por produzir amônia). 
 A administração de antibiótico deve ser indicada dependendo do caso, uma vez que a 
redução drástica da microbiota intestinal pode acometer a síntese de vitamina K. 
 
2. Peptídeos e proteínas: 
- Acima de 50 aminoácidos (10 kDa), é uma proteína. 
 
- Ligação peptídica é uma ligação covalente, sendo catalisadas por enzimas. 
 
- Peptídeos: 
 Sistema tampão – neutralização de ácidos e bases 
 Efeito antioxidante: 
o Glutationa é um tripeptídeo com ligação de sulfídrica. Quando se liga, neutraliza 
radicais peróxidos e impede a peroxidação (lesão) dos ácidos graxos insaturados das 
membranas biológicas (protetor da membrana celular), tendo função importante na 
hemácia, cuja membrana é muito frágil (neutraliza peróxidos → não destrói 
hemácias). É também utilizado como suplemento alimentar para reduzir intoxicação 
do organismo, diminuindo radicais livres. Acredita-se que auxilia na prevenção do 
envelhecimento. 
 Hormônios: 
o Vasopressina 
o Ocitocina 
o Peptídeo C+ Insulina → pró-insulina 
o Glucagon – regulação da glicemia 
o Bradicinina 
 
- Proteínas: 
 Expressão gênica: expressa a informação contida no DNA. 
 Estrutural: matéria-prima para construção e reparo das estruturas celulares. 
o Quando vai praticar exercício físico, deve-se ingerir carboidrato para fornecer 
energia suficiente para o organismo (sistema nervoso). 
 Atividade biológica: catálise, transporte, regulação, reserve, defesa 
 Homeostasia: equilíbrio hídrico e oncótico (albumina e outros) 
o Albumina: vem do fígado, transporte e manutenção do volume sanguíneo (mantém 
água dentro dos vasos) → problema da albumina: edema: água extravasa, podendo 
gerar insuficiência hepática. 
o β-oxidação: mitocôndira 
 Transporte: hemoglobina (gases), albumina do soro (transportadora de bilirribina, tiroxina, 
medicamentos, ácidos graxos, hormônios), transferrina (ferro), lipoproteínas 
 Enzimática (catálise): amilase, lipase, ribonuclease. 
 Proteínas cromossômicas: histonas básicas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
BIOQUÍMICA MÉDICA II - PROF. DARLENE CABRAL - 08/02/2017 – TEÓRICA 02 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS – CONTINUAÇÃO 
 
Luiz Fernando Vieira Faria – Medicina XXXIV 
 
a. Níveis estruturais das proteínas: 
- Proteínas simples não apresentam grupo prostético (componentes acessórios). 
 
- No organismo, em condições fisiológicas normais, não há proteínas com cadeias abertas. Todas 
elas se enovelarão ou, como as proteínas fibrosas, elas tomarão sua forma também (colágeno)! 
 
- A primeira consequência da proteína estar na água é ela adquirir uma forma secundária, que são 
duas: 
 α-hélice: é semelhante ao espiral do caderno, o que lhe dá estabilidade é que os radicais do 
aminoácidos que tem o grupo ácido e grupo amino formarão pontes de hidrogênio, as quais 
são paralelas à cadeia. 
 folha β-pregueada: forma proteínas mais resistentes, pois tem cadeia pregueada e cadeia 
com voltas, podendo ser em zigue-zague ou looping, o que garante a maior formação de 
pontes de hidrogênio perpendicularmente (por isso é mais estável). 
 
 
 
Observação: Há muitas proteínas que apresentam ambas estruturas, como é o caso da maioria das 
enzimas. 
 
- Estrutura terciária: 
 Dentro do centro do enovelamento, ficarão os resíduos hidrofóbicos, pontes de sulfeto, 
ligações iônicas → mantém o enovelamento. 
 De fora, encontram-se os resíduos hidrofílicos. 
 Podem ser: 
o Globulares: a grande maioria 
o Fibrosas: colágeno, por exemplo 
 
- Estrutura quartenária: se eu pego um peptídeo que pode ter só α-hélice, só folha β-pregueada 
ou a mistura dos dois já codificado, que a produção dessa proteína já possua um destino pré-
determinado para ela formar uma estrutura tetramérica ou dimérica ou trimérica. (hemoglobina: 4 
estruturas). 
 
 
 
Formação do piruvato: tem um complexo enzimático denominado piruvato quinase, que é um 
conjunto de muitas proteínas para formar esse complexo → estrutura quartenária. 
 
Hemoglobina: estrutura tetramétrica, isto é, tem quatro peptídeos (cada um deles tem um grupo 
prostético) que tem um Fe que é responsável pelo transporte de gases 
 
Mioglobina: relaciona-se a fixação do O2 (não transporta, ela armazena O2 para o músculo usar no 
momento do exercício). 
 
- As interações que agem estabilizando o novelo são as mesmas que unem os peptídeos na estrutura 
quartenária. 
 
- Sequência genética: há um código genético que determina como será a síntese do peptídeo e como 
ele irá se enovelar. Se algo sair errado, pode gerar erro de metabolismo, com ou não sequelas. Há 
erros de metabolismo que não causam problemas. Existe também, as vezes, sequenciamento correto 
para formação adequada do peptídeo pode, quando formada a proteína, em condições atípicas, 
podem se enovelar de modo incorreto. As propriedades dos radicais dos aminoácidos e seus tipos de 
interações determinam a estabilidade para o enovelamento. Se algo atrapalhar aí, a molécula se abre 
ou não se enovela adequadamente e ela pode não "funcionar". 
 
b. Espectrometria de massa: 
- Técnica analítica física para detectar e identificar moléculas de interesse por meio da medição da 
sua massa e da caracterização de sua estrutura química. 
 
- Ionização das moléculas: ionização de compostos orgânicos , separação de acordo com a sua taxa 
de massa/carga (m/z) e detecção qualitativa e quantitativa por sua respectiva taxa m/z e abundância. 
 
- PCR, junto da espectrometria de massa, auxilia na identificação da sequência de aminoácidos. 
 
 
 
c. Anemia falciforme (drepanocitose): 
- Erro de sequenciamento genético: ocorre a substituição de uma base (glutamina) por outra 
(valina), alternado a capacidade de transporte da hemácia. 
 
 
- O RNAm copia lá no núcleo, na medula, para síntese de hemoglobina e sai do núcleo, transcreve, o 
ribossomo copia e vai ligando os aminoácidos, formando a cadeia. Se lá na informação genética, o 
RNA copiar como está lá (com a substituição do aminoácido), ele reproduzirá conforme está no 
código. 
 
- A hemácia fica fragilizada, principalmente mediante situações de febre,medicamentos, situações 
que falcilizam a hemácia. 
 
- A hemácia falcilizada não terá a mesma capacidade que a hemácia comum, tendo problema de 
oxigenação e terá tempo de meia-vida mais curto. Por ter constantemente destruição, gera 
bilirrubina (produto do grupo prostético da hemoglobina: heme – proteína conjugada). 
 
- Doença hematológica hereditária autossômica recessiva: 
 Defeito da síntese de hemoglobina (sequência de aás) 
 Deficiência no transporte de oxigênio e gás carbônico e outras complicações 
 Hemólise esplênica, anemia 
 
d. Estrutura secundária: 
- Arranjo espacial dos átomos da cadeia principal em um determinado segmento da cadeia 
polipeptídica. 
 α-hélice 
 folha β-pregueada 
 
- Essas estruturas secundárias podem se combinar entre si para formar só α-hélice, só folha β-
pregueada ou conjugando ambas e formando as chamadas estruturas super-secundárias (motivos 
estruturais), que formam proteínas de membrana. Essas proteínas de membrana transportam 
substâncias que não atravessam livremente a membrana plasmática (canais de cloreto, de cálcio, de 
potássio etc). 
 Canal de cloreto: se tiver algum defeito no sequenciamento dos aminoácidos → fibrose 
cística: expectativa de vida é curta e, normalmente, morre com problemas pulmonares, 
pancreatite devido obstruir as glândulas secretoras, pois onde há secreção, no pulmão, por 
exemplo, tem o muco para proteção. O canal de cloreto defeituoso não transporta cloreto e 
não carrega água e as secreções mucosas ficam espessas e obstruem as glândulas. 
 Aquaporinas: nos rins. 
 
e. Estrutura terciária: 
- Proteínas globulares e fibrosas (estruturais, de movimento). 
 
 
 
Proteínas desnaturadas podem se enovelar novamente apenas retirando o agente desnaturante. 
Contudo, não são todas as proteínas que passam por isso. 
 
- Enovelamento protéico: 
 Lento e gradual 
 Diminuir a entropia até estar em estado estável 
 Chaperonas: grupos de proteínas que assistem o enovelamento da proteína para não dar 
errado (para ocorrer enovelamento ordenado) → complexo protéico que auxilia na 
montagem da estrutura terciária de uma proteína 
o Proteína de choque térmico: porque quando tem alta temperatura, ela irá se 
desnaturar. As chaperonas são capazes de recuperar as proteínas que se 
desnaturaram. 
o Proteína à destruição: se não for possível atingir a configuração correta. 
 
 
- Alterações na estrutura terciária: 
 Encefalopatias espongiformes transmissíveis (EET): 
o Doença dos PRIONs 
 Príons: são proteínas normais do organismo, tendo estrutura terciária em α-
hélice. Quando contaminam com um príon anormal, ele interfere na leitura 
do príon normal, toma o lugar e altera o sequenciamento dos aminoácidos e o 
enovelamento, fazendo com que haja substituição da estrutura α-hélice em 
folha β-pregueada (mais ponte de hidrogênio perpendiculares – estrutura 
mais estável). Terá acúmulo de proteínas infecciosas, atingido tecido 
encefálico, levando a perda de função. 
 Príons normais: tempo de meia-vida mais curta em α-hélice – turn over. 
 Príon é uma partícula protéica infecciosa, caracterizada por fazer com que os 
príons normais sejam produzidos conforme a ele (com estrutura mais 
resistente) 
 Proteína cerebral dobrada de forma errada: O tecido encefálico fica repleto de 
grandes vacúolos, que resulta em um aspecto esponjoso principalmente no 
córtex e cerebelo. 
 
 
o Doença de Creutzfeld-Jacob: acomete humanos 
o Paraplexia enzoótica dos ovinos ou Scaprie: não há relatos de contaminação humana. 
o Encefalopatia Espongiforme Bovina – EEB (doença da vaca louca) 
o Amiloidoses: deposição nos tecidos de substância amiloide (semelhante ao amido). 
Na verdade, são proteínas que se precipitam por motivo semelhante ao das 
encefalopatias espongiformes (substituição por estruturas resistentes à proteólise) e 
vai depositando. 
 Tuberculose é considerada um tipo de amiloidose. 
 Formação de fibrilas amiloides causadoras de doenças: 
 Formação de proteína extremamente estável, em que a cadeia de 
aminoácidos está disposta em forma de pregueamento beta associado 
a outro núcleo de pregueamento beta sendo convertida em uma fibra 
amiloide insolúvel. 
 Primária: formas hereditárias ou não hereditárias 
 Secundária: doenças inflamatórias ou infecciosas crônicas (micoses 
sistêmicas a blastomicose e a coccidioidomicose, infecções bacterianas como 
osteomielite, broncopneumonia, pleurite, esteatite, piometra, pielonefrite, 
dermatite supurativa crônica, artrite supurativa crônica, peritonite crônica, 
estomatite crônica, tuberculose, infecções dos ossos, etc); Mieloma múltiplo. 
 
f. Estrutura quartenária: 
- Proteínas que apresentam múltiplas subunidades polipeptídicas (duas a centenas). 
 
- Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais citados (primário, secundário e terciário). 
 
- É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de hidrogênio e por interações do tipo 
hidrofóbico. 
 
g. Classificação das proteínas: 
- De acordo com a conformação: 
 Globulares: cadeias dobradas em forma de esferas globulares. Ex: Mioglobina; 
Hemoglobina; Enzimas. 
 Fibrosas (funções estruturais): propriedades de força e/ou flexibilidade; formadas por um 
único tipo de estrutura secundária e com estrutura terciária relativamente simples. Ex: 
Colágeno; Queratina; Fibroina da seda; Miosina. 
 
- De acordo com os produtos de hidrólise: 
 Simples: Albumina, Queratina, Histonas 
 Conjugadas: Hb, Mioglobina, Glicoproteínas, etc. 
 
PROTEÍNAS FIBROSAS: 
- Queratina, colágeno, fibroína. 
 
- Proteínas estruturais: força e elasticidade . 
 
- Insolúveis em água: aminoácidos hidrofóbicos (Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe) → dá muita 
resistência. 
 
- Pontes dissulfeto estabilizam e dão mais resistência às cadeias. 
 
- Exemplo: 
 Alfa-queratina: cabelo, pelo, unhas, parte externa da pele, garras, penas, chifres → as 
posições das pontes de sulfídricos são responsáveis pelo tipo de cabelo 
 Colágeno: 
o Tem as cadeias simples que formam tripla hélice que tem resíduos de glicina que 
ficam em seu centro. A glicina não tem isômero óptico e é hidrofóbica. 
o Função estrutural: 
 Tecidos conectivos: tendões, cartilagens → garante resistência 
 Tropocolágeno – Tripla hélice específica (phi = -51º; psi = 153º) 
 Existem mais de 30 variantes do colágeno dependendo do tecido e da 
função 
o Vitamina C: auxilia na síntese de colágeno 
 Hidroxilação de resíduos específicos de prolil e lisil no retículo 
endoplasmpatico 
 
 
 
 
 
 
 
o Tipos de colágeno: 
 Colágeno tipo I: Pele, Osso, tendões, ligamentos, fácias, dente, córnea - 
forma fibrilas, fibras e feixes 
 Colágeno tipo II: Cartilagens - forma fibrilas 
 Colágeno tipo III: Tecidos fetais, estroma de órgãos e glândulas, órgãos 
linfóides e hematopoiéticos – cora por prata – forma fibrilas e fibras = 
FIBRAS RETICULARES 
 Colágeno tipo IV: Membrana basal dos epitélios, vasos e célula muscular 
lisa – não formam fibrilas, formam rede 
 Colágeno tipo VII: Membrana basal de epitélios – formam fibrilas de 
ancoragem 
 Outros tipos: IX, XII, XIV, etc 
o Doenças do colágeno: 
 Escorbuto: deficiência grave de ácido ascórbico 
 Deficiência na síntese do Colágeno 
 Hemorragias nas gengivas, tumefação purulenta das gengivas 
(inchaço com pus), dores nas articulações, feridas que não 
cicatrizam, além de desestabilização dos dentes. 
 O ácido ascórbico (vit. C) é cofator da enzima prolil-hidroxilase, que 
faz a hidroxilação do aminoácido prolina nas cadeias alfa de 
colágeno que dá maior rigidez ao colágeno, principal proteína 
estrutural. 
 I. Osteogênese imperfeita: ossos quebradiços, dentes anormais 
 II. Displasia de Kniest: baixa estatura, cegueira 
 III.Ehlers – Danlos do tipo IV: hipermobilidade → Grupo de doenças 
hereditárias do tecido conjuntivo, causada por um defeito na síntese de 
colágeno 
 IV.Síndrome de Alport: alterações membr.glomerular renal/hematúria 
 VII.Síndrome de Kindler: ausência de fibrilas de fixação 
 IX.Displasia epfisária múltipla (MED): deformações esqueléticas 
 X. Condrodisplasia metafisária de Shmid: deformações esqueléticas 
 XI.Síndrome de Stickler do tipo II: deformações craniofaciais 
 XVII.Epidermolise bolhosa benigna atrófica generalizada (GABEB) 
 
 Proteínas fibrosas motoras: proteínas fibrosas responsáveis pelo transporte intracelular e 
pela motilidade do sistema contrátil muscular; apresentam estrutura Terciária (3D). 
Exemplos: actina, miosina, tubulina, cinesina. 
 
- Classificação quanto à composição química: 
 Proteínas conjugadas: 
 
 
 
 
o Sistema imune: 
 Imunidade Celular – Linfócitos T – protege contra células infectadas por 
vírus, fungos, parasitas e tecidos estranhos 
 Imunidade Humoral – Linfócitos B – efetiva contra infecções bacterianas e 
fases extracelulares das infecções virais → mediada por grupo de proteínas 
denominadas anti-corpos 
 Imunoglobulinas: glicoproteínas de estrutura quartenária 
 2 cadeias pesadas e longas + 2 cadeias leves e curtas 
 
 
3. Desnaturação de proteínas: 
- Desnaturação: alteração da conformação normal das proteínas (estrutura secundária, terciária e 
quaternária), sem rompimento das ligações peptídicas, ocorrendo um desenrolamento da cadeia 
polipeptídica. 
 
- As proteínas sofrem desnaturação de acordo com diferentes condições celulares. 
 Perda da estrutura → perda da função 
 
- Agentes desnaturantes: 
 Meios físicos: altas temperaturas, raios X, US 
 Alteração de pH: ácidos e bases fortes → afeta a ionização da proteína - a carga - 
exposição do núcleo hidrofóbico 
 Solventes orgânicos: ureia; mercaptoetanol (HS-CH2-CH2-OH) → estabelecem pontes de 
hidrogênio com os radicais das proteínas – compromete a estrutura nativa 
 Detergentes: moléculas anfipáticas → introduzem-se no interior da molécula – rompe 
interações hidrofóbicas. 
 
- Renaturação protéica: as proteínas desnaturadas podem voltar aos estados nativos quando o 
estímulo é retirado.