AOL 1 bioquimica humana Uninassau

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1. 
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Pergunta 1
1 ponto
Uma enzima chamada _________ presente na superfície luminal do intestino cliva resíduos N-terminais de ___________ produzindo _________ e peptídeos menores.
1. 
Aminopeptidase, oligopeptídeos, aminoácidos livres;
2. 
Aminopeptidase, oligossacarídeos, aminoácidos totais;
3. 
Iminopeptídeos, oligossacarídeos, aminoácidos livres;
4. 
Aminopeptidase, oligopeptídeos, aminoácidos totais;
5. 
Aminopeptidase, polissacarídeos, aminoácidos totais.
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2. 
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Pergunta 2
1 ponto
O ciclo da ureia converte amônia, um produto tóxico proveniente da degradação de aminoácidos, em ureia que deverá ser excretada na urina. O ciclo da ureia ocorre que que exclusivamente no fígado e possui 2 aminoácidos exclusivos não consumidos durante o processo. Os aminoácidos básicos utilizados apenas no ciclo da ureia são:
1. 
Cistina e cisteína;
2. 
Metionina e treonina;
3. 
Metionina e triptofanos.
4. 
Valina isoleucina;
5. 
Ornitina e citrulina;
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3. 
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Pergunta 3
1 ponto
Proteínas malformadas, com enovelamento incorreto ou destinadas a renovação precisam ser degradadas. A degradação evita acumulo de proteínas anormais ou não desejadas. Essa degradação deve ser feita por meio de processo chamado?
1. 
Transcrição;
2. 
Fosforilação;
3. 
Ubiquitinação.
4. 
Carboxilação;
5. 
Tradução;
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4. 
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Pergunta 4
1 ponto
Ácido ascórbico é um poderoso antioxidante capaz de proteger a células contra danos oxidativos. O nome da vitamina se deve a capacidade desta substância em prevenir o escorbuto. A prevenção do escorbuto pelo ácido ascórbico ocorre quando a vitamina atua:
1. 
Na carboxilação do ácido glutâmico durante a ativação da protrombina;
2. 
Na fosforilação de prolina e metionina na formação da creatina fosfato;
3. 
Na hidroxilação de prolina e lisina presentes na formação da proteína elastina;
4. 
Na metilação da lisina formando metilisina usada na formação da proteína miosina;
5. 
Na hidroxilação de prolina e lisina presentes na formação do colágeno. 
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5. 
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Pergunta 5
1 ponto
Deficiências no enovelamento proteico ou no sistema de ubiquitinação promovem a formação de agregados proteicos insolúveis denominados amiloidoses que podem causar doenças neurodegenerativas. De acordo com o contexto, são exemplos de doenças neurodegenerativas associadas a amiloidose:
1. 
Creutzfeldt Jacob, Parkinson, Esquizofrenia; 
2. 
Parkinson, Transtorno Obssesivo Compulsivo Creutzfeldt Jacob;
3. 
Alzheimer, Parkinson, Creutzfeldt Jacob;
4. 
Parkinson, Alzheimer, Esquizofrenia.
5. 
Alzheimer, Esquizofrenia, Transtorno Obsessivo Compulsivo;
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6. 
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Pergunta 6
1 ponto
Aminoácidos não podem ser armazenados no organismo humano e, portanto, o excedente deve ser excretado. Com relação a degradação de aminoácidos, assinale a alternativa correta: 
1. 
O α-cetoácido pode ser utilizado no ciclo do ácido cítrico, porém, não pode ser utilizado para síntese de glicose;
2. 
A amônia livre produzida nos tecidos combina-se com glutamato produzindo glutamina pela ação da enzima glutamina- sintase e energia na forma de ATP.
3. 
O α-cetoácido é formado a partir da aminação do glutamato;
4. 
A amônia não é utilizada como fonte de nitrogênio para síntese de ureia;
5. 
A amônia é toxica e deve ser transportada dos tecidos hepáticos para o fígado onde será convertida em ureia e seguirá até os rins para ser excretada por meio da urina;
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7. 
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Pergunta 7
1 ponto
Enzimas são proteínas altamente específicas que interagem comum ou alguns poucos substratos catalisando apenas um tipo de reação química, ou seja, transformam quimicamente substratos em produtos. Qual o mecanismo de ação das enzimas? 
1. 
Aumentam a energia de ativação;
2. 
Reduzem a energia de ativação.
3. 
Reduzem a temperatura do meio;
4. 
Aumentam o pH do meio;
5. 
Elevam a temperatura do sistema;
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8. 
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Pergunta 8
1 ponto
Michaelis e Menten foram capazes de expressar matematicamente que cada enzima não só tem eu próprio substrato, mas também que, em concentrações suficientes de substrato, tem sua própria taxa capaz de causar mudança química neste substrato. Uma das constantes usadas para expressar essa taxa é chamada de constante Michaelis- Menten (Science History Institute). A constante de Michaelis-Menten descreve:
1. 
Como a velocidade de uma reação varia em função da concentração de substrato;
2. 
Como a velocidade de uma reação varia em função do ph; 
3. 
Como o inibidor competitivo pode influenciar na velocidade da reação; 
4. 
Como a enzima converte o substrato em produto.
5. 
Como a velocidade de uma reação varia em função da temperatura;
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9. 
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Pergunta 9
1 ponto
Atualmente encontramos na natureza aproximadamente setecentos aminoácidos, mas apenas 20 deles são utilizados pelos seres vivos na produção de proteínas. Com relação aos aminoácidos, leia as afirmações e assinale a alternativa correta.
I- Aminoácidos podem apresentar cadeia lateral não polar (apolar) tornando-o muito hidrofóbico.
II- Aminoácidos de cadeia lateral não polar proporcionam o dobramento de proteínas por meio de interações hidrofóbicas e ligações do tipo Van der Walls.
III- O nível de organização das proteínas é determinado por meio de interações entre cadeias laterais de aminoácidos intramoleculares e intermoleculares como ligações iônicas, interações hidrofóbicas, formação de pontes de hidrogênio, ligação de Van der Walls. 
1. 
I e II estão corretas; 
2. 
II e III estão corretas; 
3. 
I e III estão corretas;
4. 
Todas as alternativas estão incorretas.
5. 
Todas as afirmativas estão corretas; 
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10. 
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Pergunta 10
1 ponto
Hemoglobinopatias são alterações hereditárias que afetam a hemoglobina presente no eritrócito. As principais hemoglobinopatias incluem: 
1. 
Anemia falciforme, isquemia e talassemia.
2. 
Anemia hemolítica, doença da Hemoglobina C e isquemia;
3. 
Anemia falciforme, doença da Hemoglobina C e talassemia;
4. 
Anemia falciforme, doença da Hemoglobia C e isquemia;
5. 
Anemia hemolítica, doença da Hemoglobina C e talassemia;
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