Bioquímica - proteínas e enzimas (tutoria)

Prévia do material em texto

UNIT/AL-Medicina Gabriela Almeida Nascimento UC4/TUTORIA 
• São os monômeros formadores 
das proteínas. 
• 20 (de 300) aminoácidos são 
frequentemente encontrados no 
ser humano. 
• Grupo carboxila (OH) + grupo 
amino primário (-NH3) + cadeia 
lateral (R). 
• São as cadeias laterais que 
determinam o papel do aminoácido 
na proteína. 
• 3 nucleotídeos = códons. 
 
 
CLASSIFICAÇÃO 
• Aminoácidos não essenciais: 
são sintetizados pelo organismo. 
 
• Aminoácidos essenciais: não 
são sintetizados pelo organismo. 
 
 
• Polímeros formados pela 
associação de aminoácidos, por 
meio das ligações peptídicas. 
 
• Interações não covalentes. 
• Quatro níveis de organização: 
primário, secundário, terciário e 
quaternário. 
UNIT/AL-Medicina Gabriela Almeida Nascimento UC4/TUTORIA 
 
FUNÇÕES 
• Catálise 
• Proteção 
• Regulação 
• Transdução de sinal 
• Armazenamento 
• Estrutura 
• Transporte 
DESNATURAÇÃO PROTEICA 
• Resulta no desdobramento e na 
desorganização das estruturas 
proteicas secundária e terciária, 
sem que haja hidrólise das lig. 
Peptídicas; sob condições ideais, 
pode ser reversível, de tal forma 
que a proteína dobra-se 
novamente em sua estrutura 
original. 
• Os agentes desnaturantes incluem 
calor, ureia, solventes orgânicos, 
ácidos ou bases fortes, 
detergentes e íons de metais 
pesados, como chumbo 
 
• São proteínas catalisadoras que 
aumentam a velocidade das 
reações, abaixando sua EA, sem 
sofrer alterações. 
FATORES QUE 
INFLUENCIAM A ATIVIDADE 
ENZIMÁTICA 
• pH 
• Temperatura 
• Inibidores e ativadores 
• Concentração do substrato 
PROPRIEDADES 
SÍTIO ATIVO 
• Região formada pelo dobramento 
da proteína, contém cadeias 
laterais de aminoácidos que 
participam da ligação com o 
substrato e da catálise. 
 
 
EFICIÊNCIA 
• São altamente específicas, 
interagindo com um ou alguns 
poucos substratos e catalisando 
apenas um tipo de reação química. 
REGULAÇÃO 
• A atividade enzimática pode ser 
regulada, isto é, as enzimas 
podem ser ativadas ou inibidas, a 
fim de que a velocidade de 
formação do produto responda às 
necessidades da célula. 
 
UNIT/AL-Medicina Gabriela Almeida Nascimento UC4/TUTORIA 
LOCALIZAÇÃO DENTRO DA 
CÉLULA 
• Muitas enzimas estão localizadas 
em organelas específicas dentro 
da célula. Essa 
compartimentalização serve para 
isolar o substrato ou o produto da 
reação de outras reações que 
possam competir com a reação em 
questão. Isso garante um meio 
favorável para a reação e organiza 
as milhares de enzimas presentes 
na célula em vias definidas. 
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
• Qualquer substância capaz de 
diminuir a velocidade de uma 
reação enzimática é chamada de 
inibidor. Inibidores podem ser 
reversíveis ou irreversíveis. 
• Inibidores irreversíveis ligam-se às 
enzimas por meio de ligações 
covalentes. 
• Inibidores reversíveis ligam-se às 
enzimas via ligações não 
covalentes e, assim, a diluição do 
complexo enzima-inibidor resulta 
em dissociação do inibidor ligado 
reversivelmente e recuperação da 
atividade enzimática.