Estudo dirigido de Composição e bioquímica dos alimentos

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO RIO DE JANEIRO Nathália M. da C. Guimarães – CBA 2019 
 
1. DEFINA CARBOIDRATOS 
São compostos orgânicos, constituídos por 3 moléculas 
(carbono, hidrogênio e oxigênio). Possuem função 
energética, estrutural (parede celular dos vegetais – 
celulose), comunicação celular (glicocálix) e 
armazenamento de energia (amido e glicogênio). 
Ex: 
 
2. CLASSIFIQUE OS CARBOIDRATOS 
1) pelo grupo funcional (leva em conta a posição do 
grupamento carbonila: C=O) 
SE A CARBONILA ESTIVER NA EXTREMIDADE: 
ALDOSE - EX: GLICOSE. 
SE ESTIVER NO MEIO: CETOSE - EX: FRUTOSE 
2) pelo grau de polimerização (junção de vários 
monômeros) *IPC* 
• Monossacarídeos: mais simples (servem de base 
para formar os outros carboidratos) 
 
Ex: 
1) Glicose (principal produto da hidrólise de 
carboidratos complexos, pode ser encontrada na 
forma livre na natureza e é um suprimento de 
energia) 
2) Frutose (adoçante natural) 
3) Galactose (carboidrato simples obtido pela 
quebra da lactose) 
 
• Dissacarídeos: dois monossacarídeos unidos por 
ligação glicosídica 
 
 Ex: sacarose (glicose + frutose) = mel. 
 lactose (glicose + galactose) = leite. 
maltose (glicose + glicose) = cerveja. 
• Oligossacarídeos: até 20 monossacarídeos unidos 
por ligação glicosídica. 
 
• Polissacarídeos: mais de 20 monossacarídeos 
unidos por ligação glicosídica. 
Ex: glicogênio e amido (vários polímeros de glicose 
juntos) 
O amido é formado por: 
1) Amilose (cadeia longa, não ramificada e 
representa a menor parte do amido) 
2) Amilopectina (altamente ramificada e 
representa 75% do amido) 
3. O QUE É O ACÚCAR INVERTIDO? 
Uma sacarose hidrolisada. 
SACAROSE + MOLÉCULA DE ÁGUA + ADIÇÃO DE 
ALGUM ÁCIDO = XAROPE (AÇÚCAR INVERTIDO) 
4. O QUE SÃO AÇÚCARES REDUTORES? E 
PORQUE ELES SÃO ASSIM CHAMADOS? 
São açúcares que tem um grupamento aldeído na sua 
extremidade do carbono 1. Os principais açúcares 
redutores são: glicose, galactose, frutose, maltose e 
lactose. 
São chamados assim, pois, vão conferir ao açúcar a 
capacidade de reduzir e interagir com outras 
substâncias para formar novas moléculas. 
5. O QUE É A REAÇÃO DE MAILLARD? *IPC* 
Ocorre entre um açúcar redutor, que vai interagir com 
uma proteína sob calor, formando um pigmento 
escuro. 
 Ex: doce de leite feito na panela de pressão (o açúcar 
redutor do leite vai interagir com a proteína também 
do leite e vai deixa-lo com o aspecto escuro) 
**melanoidinas** 
6. O QUE É CARAMELIZAÇÃO? *IPC* 
Quando temos um açúcar redutor interagindo apenas 
com o calor. (não tem proteína interagindo aqui). 
7. O QUE É FIBRA ALIMENTAR? 
As fibras são partes comestíveis de plantas que são 
resistentes à digestão e absorção no intestino delgado 
de seres humanos. 
• Pode sofrer fermentação total ou parcial no 
intestino grosso. 
 
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Fibras solúveis (hidrofílicas) – formam uma espécie de 
gel, que pode aumentar a viscosidade dos alimentos 
dando uma sensação de saciedade. 
Absorvem água = aumentam volume do alimento. 
• São altamente fermentáveis. 
FONTES DE FIBRAS SOLÚVEIS: FRUTAS, VERDURAS, 
FARELO DE AVEIA, CEVADA E ALGUMAS 
LEGUMINOSAS. 
EX DE FIBRAS SOLÚVEIS: BETA-GLUCANA, 
PECTINAS, GOMAS 
 
Fibras insolúveis (hidrofóbicas) – não interagem com a 
água e permanecem intactas durante o trato 
intestinal. Elas aceleram o trânsito intestinal e 
aumentam o bolo fecal. 
• São pouco fermentáveis. 
FONTES DE FIBRAS INSOLÚVEIS: GRÃOS 
INTEGRAIS E HORTALIÇAS. 
EX DE FIBRAS INSOLÚVEIS: CELULOSES E MAIOR 
PARTE DAS HEMICELULOSES. 
8. QUAL É A RELAÇÃO DAS FIBRAS COM O 
COLESTEROL SÉRICO? 
É um efeito fisiológico, pois existem fibras que tem a 
capacidade de “sequestrar” o “colesterol ruim”, de 
forma que eles não sejam absorvidos ou então podem 
“sequestrar” a própria bile, que será excretada para 
emulsificar as gorduras, logo, o fígado tem a 
capacidade de capturar mais colesterol sérico, para a 
produção da bile, diminuindo assim os níveis de 
“colesterol ruim”. 
9. QUAL É A DIFERENÇA ENTRE PREBIÓTICOS 
E PROBIÓTICOS? 
• Os prebióticos são as fibras que serão fermentadas 
pelas bactérias do intestino grosso. 
• Os probióticos são microrganismos vivos que serão 
ingeridos para fermentarem essas fibras. 
10. O QUE SÃO PROTEÍNAS? 
São compostos orgânicos, mais especificamente são 
polímeros de aminoácidos, ligados por ligações 
peptídicas. Estão presentes em todas as células vivas. 
 
11. QUAIS SÃO AS FUNÇÕES DAS PTNS 
• Função enzimática 
• Função imunológica (anticorpos) 
• Estrutural 
• Contratil 
• Hormonal 
• Transporte (hemoglobina) 
12. QUAIS SÃO OS GRUPAMENTOS DOS 
AMINOÁCIDOS? 
• Amina 
• Carboxila 
• Hidrogênio 
• Radical 
Existem 20 aminoácidos ao todo. Ex: leucina, 
triptofano. 
13. QUAIS SÃO AS CLASSIFICAÇÕES DOS 
AMINOÁCIDOS QUANTO A VARIAÇÃO DO 
RADICAL 
• Aminoácidos apolares: radical = hidrocarboneto 
Ex: glicina, valina e alanina. 
• Aminoácidos polares: 
1) Polares não carregados (não tem tendência 
em formar ácidos ou bases quando estão em 
solução) 
2) Polares carregados negativamente 
(tendência em formar ácido em solução) 
3) Polares carregados positivamente (o radical 
que varia é o grupamento amina) 
14. COMO AS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS SÃO 
FORMADAS? 
Ocorrem por desidratação. O grupamento carboxila 
de um aminoácido vai interagir com o grupamento 
amina de um outro aminoácido. Nessa reação 
formará uma molécula de água e a ligação peptídica. 
15. CLASSIFIQUE AS PROTEÍNAS 
1) Quanto a sua composição 
Proteína simples: albumina ou globulina (onde temos 
apenas aminoácidos) 
Proteínas conjugadas: lipoproteínas ou glicoproteínas 
(além de aminoácidos temos outros compostos) 
2) Quanto à forma 
• Proteína globular: hemoglobina, anticorpos e 
enzimas 
• Proteínas fibrosas: colágeno 
 
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3) Quanto à estrutura 
• Estrutura primária (ligação peptídica – ligação 
covalente: forte) 
• Estrutura secundária (alfa hélice e folha beta – 
pontes de hidrogênio: fraca) 
• Estrutura terciária (tridimensional, enovelamento – 
pontes de hidrogênio) 
• Estrutura quaternária (dois ou mais polipeptídios 
interagindo entre si. 
 16. O QUE É A DESNATURAÇÃO PROTEICA. 
QUAIS SÃO AS CONSEQUÊNCIAS? 
Perda da estrutura tridimensional da proteína. Perda 
da função biológica, maior susceptibilidade ao 
ataque de proteases (quebram ligações peptídicas) e 
diminui a solubilidade. Quando ela desnatura há 
perda das ligações iônicas (pontes de hidrogênio), 
mas não há perda da covalente, pois a estrutura 
primária permanece. 
(IPC: não confundir perda de função biológica com 
perda de função nutricional) 
17. QUAIS SÃO OS AGENTES DESNATURANTES 
Alterações de pH, alterações de temperaturas, ação 
mecânica (bater a clara em neve) e solventes 
orgânicos. 
18. QUAIS SÃO OS TIPOS DE AMINOÁCIDOS? 
Essenciais (nosso organismo não sintetiza, vem pela 
alimentação), não essenciais (organismo consegue 
sintetizar a partir dos essenciais) e os 
condicionalmente essenciais (corpo para de produzir 
em determinadas patologias) 
19. QUALQUER ALIMENTO RICO EM PROTEÍNA 
É UMA BOA FONTE DE PROTEÍNA? 
Não, pois não basta apenas ter uma grande 
quantidade de PTNS para serem uma boa fonte desse 
nutriente, temos que conseguir digerir e absorver bem 
esse nutriente para que seja uma boa fonte. 
Ex: as leguminosas têm muita proteína, mas também 
tem fatores antinuticionais, ou seja, inibidores de 
proteases que fazem com que a PTN não seja 
degradada pelas proteases, isso faz com que haja 
uma melhor absorção de PTNS no nosso organismo. 
20. DISSETE SOBRE A QUALIDADE DAS 
PROTEÍNAS 
As proteínas de origem animal são as mais completas, 
pois possuem todos os aminoácidos em quantidades 
suficientes para nosso organismo. 
A proteínavegetal, apesar de possuir aminoácidos, 
não possui em quantidades suficientes. 
21. PORQUE O ARROZ E O FEIJÃO SÃO UMA 
BOA COMBINAÇÃO? 
Eles se complementam, visto que o arroz tem 
aminoácidos que o feijão não tem e vice-versa. Dessa 
forma, conseguimos ter todos os aminoácidos 
essenciais em uma refeição. 
22. FALE SOBRE AS ENZIMAS 
São moléculas orgânicas de natureza proteica, que 
agem como catalisadores. Elas são específicas aos 
seus substratos e possuem um sítio ativo. 
23. QUAIS FATORES INFLUENCIAM A 
VELOCIDADE DAS AÇÕES ENZIMÁTICAS 
• pH extremo (pH neutro é ideal) 
• temperatura (temperatura ótima em torno de 45 
graus) 
• atividade de água (quanto menos agua livre, 
menos atividade enzimática) 
24. QUAIS SÃO AS ENZIMAS DE INTERESSE NOS 
ALIMENTOS? 
1) carboidrases (catalisam a quebra das ligações 
glicosídicas) 
AMILASES, PECTINASES E LACTASES. 
Uso na indústria: 
produção de cerveja – amilases, para posterior 
fermentação pelas leveduras 
Produção de pão – amilases, faz com que os açucares 
fiquem menores para ação das leveduras. 
Produção de capsulas para indivíduos intolerantes à 
lactose – lactases 
PECTINA NORMALMENTE ESTÁ NA CASCA DAS 
FRUTAS. 
EX: MAÇÃ. ISSO FAZ COM QUE O SUCO DE 
MAÇÃ TENHA ASPECTO TURVO. 
2) Proteases (catalisam a quebra de ligações 
peptídicas da estrutura primária) 
Ex: proteases de origem vegetal – papaína 
(mamão), bromelina (abacaxi) e a fiscina (fígado). 
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IPC: A BROMELINA É UTILIZADA PARA AMACIAR 
A CARNE, POIS ELA VAI QUEBRAR AS LIGAÇÕES 
PEPTIDICAS E FARÁ COM QUE AS FIBRAS FIQUEM 
MENOS PRÓXIMAS. 
Uso na indústria: 
Usada na clarificação de cervejas, amaciamento de 
carnes, na coagulação do leite e na maturação do 
queijo 
3) Lipases (degradam os lipídios formando 
triacilglicerol e ácidos graxos) 
 
Uso na indústria: 
São usados na maturação do queijo, pois vão liberar 
ác graxos responsáveis pelo aroma e sabor, na 
fabricação de produtos light e na produção de 
margarina.