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Conversão do músculo em carne Alcinéia L. S. Ramos UNIVERSIDADE FEDERAL DE LAVRAS DEPARTAMENTO DE CIENCIA DOS ALIMENTOS GCA133 – TECNOLOGIA DE CARNES E PESCADOS Estrutura Muscular Importância ◦ Compreensão das mudanças post mortem ◦ Qualidade de carne Tipos básicos de tecidos ◦ Muscular ◦ Conjuntivo ◦ Nervoso ◦ Entremeados no tecido muscular; ◦ Transmissão de impulsos nervosos. ◦ Epitelial ◦ Recobre superfícies internas e externas do corpo Tecido Conjuntivo Elemento fundamental do músculo ◦ Une e sustenta os demais tecidos ◦ Distribuídos através do corpo como componente do esqueleto, órgãos, vasos sanguíneos e linfáticos, membranas de tendões e das fibras musculares e nervosas Tipos ◦ Cartilaginoso (sustentação) ◦ Ósseo (sustentação) ◦ Adiposo (especial) ◦ Conectivo (propriamente dito) Adipócito Tecido Conectivo Fibroso Envolve músculos e fibras ◦ Epimísio ◦ Perimísio ◦ Endomísio Propriedades do músculo Passagem de tecido nervoso e vasos sanguíneos Tecido Muscular Mecanismo de locomoção ◦ Capacidade contrátil das células Fibra Muscular Esquelética Fibra Muscular Esquelética Célula diferenciada Organelas com nomes especiais ◦ Sarcolema (membrana citoplasmática) ◦ Sarcoplasma (citoplasma) ◦ Sarcossoma (mitocôndria) ◦ Retículo Sarcoplasmático ◦Miofibrila ◦ Miofilamentos finos (actina) ◦ Miofilamentos grossos (miosina) Fibra Muscular 8 Miofibrila Organela típica da fibra muscular Sarcômero ◦ Unidade funcional (contrátil) básica dos músculos ◦ Miofilamentos ◦ Grossos (miosina) ◦ Finos (actina) 10 Contração Muscular Deslizamento dos miofilamentos finos sobre os miofilamentos grossos com gasto de energia. Contração Muscular Propagação do estímulo nervoso pela fibra muscular Contração Muscular Aumenta a concentração de Ca2+ no sarcoplasma ◦ Gatilho do processo de contração Formação do complexo actomiosina ◦ Ligação direta entre os miofilamentos grossos (miosina) e os miofilamentos finos (actina) ◦ Gera a força necessária para o movimento Rigor mortis ◦ Pontes permanentes entre estes filamentos ◦ Músculo inextensível Ações do Ca+2 Contração ◦ Liberação dos sítios ativos da actina ◦ Ativação da ATPase miosínica ◦ Energia p/ movimentação da miosina Contração Muscular Contração Muscular Ações do Ca+2 Contração ◦ Liberação dos sítios ativos da actina ◦ Ativação da ATPase miosínica ◦ Energia p/ movimentação da miosina Relaxamento ◦ Ativação da ATPase sarcoplasmática ◦ Energia p/ Bomba de Ca+2 ◦ Ca+2 retorna ao RS Contração Muscular Contração Muscular Ligação cíclica ◦ cada ciclo contribui com uma pequena parte da contração total. Cada complexo actomiosina atua independente dos outros ◦ Quanto maior o número de pontes cruzadas maior será a força de contração. O músculo diminui até 1/3 do seu tamanho original ◦ O comprimento individual dos miofilamentos não se altera Relaxamento Muscular Restabelecimento do estado de repouso Fim do estímulo ◦ Restabelecimento da impermeabilidade do RS ao cálcio Restabelecimento dos níveis normais de cálcio no sarcoplasma ◦ Bomba de cálcio ◦ Ativação da ATPase sarcoplasmática ◦ Energia p/ Bomba de Ca+2 Fim do complexo actomiosina Requerimento de Energia Músculo em repouso ◦ Manutenção do balanço iônico ◦ Gerar calor corporal Contração ◦ Consumo 100 x maior de ATP ◦ Processo da contração ◦ Funcionamento da bomba de cálcio ◦ Relaxamento ◦ Funcionamento da bomba de sódio e potássio ◦ Potencial elétrico da membrana sarcoplasmática Requerimento de Energia Quantidade de ATP nos músculos é pequena ◦ contração de no máximo 1 a 2 segundos ◦ Manutenção do nível energético durante contração ◦ Refosforilação do ADP ◦ Três mecanismos para obtenção de energia ◦ Mecanismos Imediato ◦ Mecanismo Aeróbio ◦ Mecanismo Anaeróbio Requerimento de Energia Mecanismo Imediato ◦ Fosfocreatina ◦ Recupera ATP a partir do ADP ◦ Estoque de 2 a 5 moléculas de fosfocreatina para cada molécula de ATP ◦ Manutenção da contração por curto espaço de tempo Requerimento de Energia MECANISMOS AERÓBIO ◦ Oxigênio ◦ Aceptor final de elétrons ◦ 1 glicose → 36 ATP ◦ Fonte energética ◦ Carboidratos ◦ Proteínas ◦ Lipídeos MECANISMO ANAERÓBIO ◦ Falta de oxigênio ◦ Contração rápida ◦ 1 glicose → 2 ATP Ácido lático ◦ Animal vivo ◦ Convertido a glicose/glicogênio (fígado) ◦ Fonte de energia (coração) ◦ Animal morto ◦ Acumula-se na fibra ◦ Queda de pH Conversão do músculo em Carne Série de alterações post mortem oriundas das transformações bioquímicas e físicas resultantes do processo de abate Alterações Post-Mortem Obtenção de energia após a morte do animal ◦ Cessam a respiração e circulação sanguínea Mecanismo imediato • Fosfocreatina • Limitado Mecanismo anaeróbio • Acúmulo de ácido lático • Queda do pH Mecanismo aeróbio • Reserva de O2 nas Mb •Limitado Queda do pH Muscular Efeitos ◦ A acidificação muscular contribui para a vida útil da carne ◦ pH ~7,0 pH ~5,6 ◦ Afeta a solubilidade de proteínas ◦ Influencia na qualidade da carne ◦ Cor ◦ Textura ◦ Retenção de Água ◦ Maciez ◦ Sabor ◦ Rendimento Queda do pH Muscular 5,5 a 5,7 6,2 a 6,8 5,2 a 5,6 5,0 a 5,2 7,3 Queda do pH Muscular Qualidade da Carne ◦ RFN = Red, Firm & Normal ◦ Vermelha ◦ Firme ◦ Normal ◦ DFD = Dark, Firm & Dry ◦ Escura ◦ Firme ◦ Seca (não-exsudativa) Estresse crônico cansaço, maus tratos, excitação Animais resistentes ao estresse (fibras vermelhas) Carne DFD pH elevado ◦ Favorecimento da deterioração microbiana Proteínas pouco desnaturadas ◦ Maior CRA e CE ◦ Bom rendimento ◦ Coloração escura Pouco sabor ( formação de compostos realçadores de sabor) ◦ IMP Aplicação ◦ Produtos em que se pretende reter água presuntos, mortadela ◦ Mistura c/ carne normal (60%) evitar problemas de cor Queda do pH Muscular Qualidade da Carne ◦ RFN = Red, Firm & Normal ◦ Vermelha ◦ Firme ◦ Normal ◦ PSE = Palide, Soft & Exsudative ◦ Pálida ◦ Flácida ◦ Exsudativa Estresse crônico cansaço, maus tratos, excitação Animais com [glicogênio] e pouco resistentes ao estresse (fibras brancas) pH45min < 5,8 pH15min < 5,8 Aves Carne PSE pH baixo ◦ Reduz a deterioração microbiana ◦ Acelera a oxidação lipídica Desnaturação protéica excessiva ◦ Baixa CRA e CE ◦ Perdas por gotejamento (drip loss) e exsudação ◦ Coloração pálida ◦ Desnaturação de pigmentos Mioglobina ◦ Perda de água Aplicação ◦ Produtos em que se pretende perder água salames ◦ Mistura c/ carne normal (30%) evitar problemas de cor Queda do pH Muscular Qualidade da Carne ◦ RFN = Red, Firm & Normal ◦ Vermelha ◦ Firme ◦ Normal ◦ RSE = Red, Soft & Exsudative ◦ Vermelha ◦ Flácida ◦ Exsudativa Condição intermediária Características semelhantes à da carne PSE, com exceção da cor Queda do pH Muscular 33 Queda do pH Muscular 34 Rigor mortis Rigor Mortis Rigor Mortis Contração muscular intensa e irreversível que ocorre com a exaustão das reservas de energia (ATP) do músculo ◦ Falta ATP para quebrar o complexo actomiosina ◦ Enrijecimento ◦ Rigor ~ 100% de interação actina-miosina x 20% na contração ◦ Falta ATP para Bomba de Ca+2 Rigor Mortis A instalação do rigor mortis é gradual ◦ Originalmente medida pela perda da extensibilidade muscular ◦ Capacidade do músculo em se estender ◦ Três fases ◦ Fase de atraso ◦ Fase rápida ◦ Fase pós-rigor Fases do Rigor •Pré-Rigor (fase do atraso) – Músculo extensível – [ATP] > 1,0 mol/g – pH > 5,9 •Rigor (fase rápida ou do estabelecimento) – Músculo torna-se gradualmente inextensível • Início do Rigor – [ATP] ~ 1,0 mol/g – pH ~ 5,9 •Pós-Rigor (fase da conclusão) – Músculo inextensível • Estabelecimento do Rigor – [ATP] ~ 0,1 mol/g • Resolução do Rigor – Perda da estrutura muscular (Ação enzimática) E Tempo de Rigor Dependente da espécie OFFER et al. (1988) ◦ Bovinos 18 horas (8 a 30 h) ◦ Ovinos 12 horas (10 a 20 h) ◦ Suínos 4 horas (15 min. a 8 h) ◦ Aves 1 hora (5 min. a 4 h) ◦ Pescado < 1 hora (≠ espéciesmuito variado)Dependente da temperatura ◦ Músculos sternomandibulares de bovino LOCKER e DAINES (1975) ◦ 7 h a 37ºC; ◦ 10 h a 34ºC e 28ºC; ◦ 12 h a 24ºC; e ◦ 24 h a 15ºC. ◦ Temperaturas < 15º C Encolhimento pelo Frio Tempo de Rigor Dependente de condições de queda do pH ◦ Carne DFD ◦ [Glicogênio] ◦ ATP ◦ RM mais cedo ◦ Carne PSE ◦ queda pH muscular ◦ Desnaturação de enzimas (glicolíticas) ◦ ATP ◦ RM mais cedo Rigor mortis Degradação Enzimática (maturação) ◦ pH post mortem ◦ Proteases ácidas (colagenases e catepsinas) do lisossomos ◦ Colagenases degradam o tecido conectivo ◦ Catepsinas degradam proteínas miofibrilares e citoesqueléticas ◦ Fim das reservas de ATP ◦ Proteases neutras ativadas pela [Ca+2] ◦ Calpaínas degradam proteínas miofibrilares e citoesqueléticas Refrigeração de Carcaças Redução da temperatura ◦ Obrigatória (RIISPOAmaturação higiênica) ◦ T ~ 38ºC T < 5ºC ◦ 24 horas ◦ Taxa de refrigeração feitos antagônicos ◦ Ideal p/ redução da atividade microbiana ◦ Indução do Encolhimento pelo Frio ◦ Encurtamento muscular Encolhimento pelo Frio (EPF) Encurtamento muscular ◦ Locker (1960) ◦ Carnes resfriadas rapidamente dureza ◦ 20 a 40% ◦ Maciez ◦ > 50% ◦ Maciez Rigor de Descongelamento (RD) Similar ao EPF, porém mais severo ◦ músculo pré-rigor [ATP] ◦ congelamento Excessivo fluxo salino durante o descongelamento Formas de Evitar EPF/RD Estimulação Elétrica (EE) ◦ Acelera o Rigor Mortis 7,0 6,6 6,2 5,8 5,4 5,0 0 4 8 12 16 20 24 Tempo post mortem (horas) Estimulado Não Estimulado Efeito da estimulação elétrica na taxa de queda de pH de músculos de búfalos Estimulação Elétrica Induz a contração muscular, Permite uma rápida taxa de resfriamento das carcaças, Permite reduzir a ocorrência do fenômeno conhecido como “Encolhimento pelo Frio” (T < 16°C) causando o endurecimento da carne Brasil: 70V por 2 min (aplicada 5min post mortem) Tem como objetivo aumentar a maciez da carne vermelha (desenvolvimento mais rápido do rigor mortis).
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