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Aula 5 - Conversão

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Conversão do músculo em carne
Alcinéia L. S. Ramos
UNIVERSIDADE FEDERAL DE LAVRAS
DEPARTAMENTO DE CIENCIA DOS ALIMENTOS
GCA133 – TECNOLOGIA DE CARNES E PESCADOS
Estrutura Muscular
Importância
◦ Compreensão das mudanças post mortem
◦ Qualidade de carne
Tipos básicos de tecidos
◦ Muscular
◦ Conjuntivo
◦ Nervoso 
◦ Entremeados no tecido muscular;
◦ Transmissão de impulsos nervosos.
◦ Epitelial
◦ Recobre superfícies internas e externas do corpo
Tecido Conjuntivo
Elemento fundamental do músculo
◦ Une e sustenta os demais tecidos
◦ Distribuídos através do corpo como componente do
esqueleto, órgãos, vasos sanguíneos e linfáticos,
membranas de tendões e das fibras musculares e nervosas
Tipos
◦ Cartilaginoso (sustentação) 
◦ Ósseo (sustentação)
◦ Adiposo (especial)
◦ Conectivo (propriamente dito)
Adipócito
Tecido Conectivo
Fibroso
Envolve músculos e fibras
◦ Epimísio
◦ Perimísio
◦ Endomísio
Propriedades do músculo
Passagem de tecido nervoso e 
vasos sanguíneos
Tecido Muscular
Mecanismo de locomoção
◦ Capacidade contrátil das células
Fibra Muscular Esquelética
Fibra Muscular Esquelética
Célula diferenciada
Organelas com nomes especiais
◦ Sarcolema (membrana citoplasmática) 
◦ Sarcoplasma (citoplasma)
◦ Sarcossoma (mitocôndria)
◦ Retículo Sarcoplasmático
◦Miofibrila
◦ Miofilamentos finos (actina)
◦ Miofilamentos grossos (miosina)
Fibra Muscular
8
Miofibrila
Organela típica da fibra muscular
Sarcômero
◦ Unidade funcional (contrátil) básica dos músculos
◦ Miofilamentos
◦ Grossos (miosina)
◦ Finos (actina)
10
Contração Muscular
Deslizamento dos miofilamentos finos sobre os 
miofilamentos grossos com gasto de energia.
 
Contração Muscular
Propagação do estímulo nervoso pela fibra muscular
Contração Muscular
Aumenta a concentração de Ca2+ no sarcoplasma
◦ Gatilho do processo de contração
Formação do complexo actomiosina
◦ Ligação direta entre os miofilamentos grossos (miosina) e os 
miofilamentos finos (actina)
◦ Gera a força necessária para o movimento
Rigor mortis
◦ Pontes permanentes entre estes filamentos
◦ Músculo inextensível
Ações do Ca+2
 Contração
◦ Liberação dos sítios ativos da actina
◦ Ativação da ATPase miosínica
◦ Energia p/ movimentação da miosina
 
Contração Muscular
Contração Muscular
 
Ações do Ca+2
 Contração
◦ Liberação dos sítios ativos da actina
◦ Ativação da ATPase miosínica
◦ Energia p/ movimentação da miosina
 Relaxamento
◦ Ativação da ATPase sarcoplasmática
◦ Energia p/ Bomba de Ca+2 
◦ Ca+2 retorna ao RS
Contração Muscular
Contração Muscular
Ligação cíclica
◦ cada ciclo contribui com uma pequena parte da contração 
total. 
Cada complexo actomiosina atua independente dos 
outros
◦ Quanto maior o número de pontes cruzadas maior será a 
força de contração.
O músculo diminui até 1/3 do seu tamanho original
◦ O comprimento individual dos miofilamentos não se altera
Relaxamento Muscular
Restabelecimento do estado de repouso
 Fim do estímulo
◦ Restabelecimento da impermeabilidade do RS ao cálcio
Restabelecimento dos níveis normais de cálcio no 
sarcoplasma
◦ Bomba de cálcio
◦ Ativação da ATPase sarcoplasmática
◦ Energia p/ Bomba de Ca+2 
Fim do complexo actomiosina
Requerimento de Energia
Músculo em repouso
◦ Manutenção do balanço iônico
◦ Gerar calor corporal
Contração
◦ Consumo 100 x maior de ATP
◦ Processo da contração
◦ Funcionamento da bomba de cálcio
◦ Relaxamento
◦ Funcionamento da bomba de sódio e potássio
◦ Potencial elétrico da membrana sarcoplasmática
Requerimento de Energia
Quantidade de ATP nos músculos é pequena
◦ contração de no máximo 1 a 2 segundos
◦ Manutenção do nível energético durante contração
◦ Refosforilação do ADP
◦ Três mecanismos para obtenção de energia
◦ Mecanismos Imediato
◦ Mecanismo Aeróbio
◦ Mecanismo Anaeróbio
Requerimento de Energia
Mecanismo Imediato
◦ Fosfocreatina
◦ Recupera ATP a partir do ADP
◦ Estoque de 2 a 5 moléculas de fosfocreatina para cada 
molécula de ATP
◦ Manutenção da contração por curto espaço de tempo
Requerimento de Energia
MECANISMOS AERÓBIO
◦ Oxigênio
◦ Aceptor final de elétrons
◦ 1 glicose → 36 ATP
◦ Fonte energética
◦ Carboidratos
◦ Proteínas
◦ Lipídeos
MECANISMO ANAERÓBIO
◦ Falta de oxigênio
◦ Contração rápida
◦ 1 glicose → 2 ATP
Ácido lático
◦ Animal vivo
◦ Convertido a glicose/glicogênio 
(fígado)
◦ Fonte de energia (coração)
◦ Animal morto
◦ Acumula-se na fibra
◦ Queda de pH
 
Conversão do músculo em Carne
Série de alterações post mortem oriundas das
transformações bioquímicas e físicas resultantes do
processo de abate
Alterações Post-Mortem
Obtenção de energia após a morte do animal
◦ Cessam a respiração e circulação sanguínea
Mecanismo imediato
• Fosfocreatina
• Limitado
Mecanismo anaeróbio
• Acúmulo de ácido lático
• Queda do pH
Mecanismo aeróbio
• Reserva de O2 nas Mb
•Limitado
Queda do pH Muscular
Efeitos
◦ A acidificação muscular contribui para a vida útil da 
carne
◦ pH ~7,0  pH ~5,6
◦ Afeta a solubilidade de proteínas
◦ Influencia na qualidade da carne
◦ Cor
◦ Textura
◦ Retenção de Água
◦ Maciez
◦ Sabor
◦ Rendimento
Queda do pH Muscular
5,5 a 5,7
6,2 a 6,8
5,2 a 5,6
5,0 a 5,2
7,3
Queda do pH Muscular
Qualidade da Carne
◦ RFN = Red, Firm & Normal
◦ Vermelha
◦ Firme
◦ Normal
◦ DFD = Dark, Firm & Dry
◦ Escura
◦ Firme
◦ Seca (não-exsudativa)
Estresse crônico
cansaço, maus tratos, excitação
Animais resistentes ao estresse 
(fibras vermelhas)
Carne DFD
pH elevado 
◦ Favorecimento da deterioração microbiana 
Proteínas pouco desnaturadas 
◦ Maior CRA e CE
◦ Bom rendimento
◦ Coloração escura
Pouco sabor ( formação de compostos realçadores de sabor)
◦  IMP 
Aplicação
◦ Produtos em que se pretende reter água presuntos, mortadela
◦ Mistura c/ carne normal (60%)  evitar problemas de cor
Queda do pH Muscular
Qualidade da Carne
◦ RFN = Red, Firm & Normal
◦ Vermelha
◦ Firme
◦ Normal
◦ PSE = Palide, Soft & Exsudative
◦ Pálida
◦ Flácida
◦ Exsudativa
Estresse crônico
cansaço, maus tratos, excitação
Animais com  [glicogênio] e pouco 
resistentes ao estresse 
(fibras brancas)
pH45min < 5,8
pH15min < 5,8
Aves
Carne PSE
pH baixo
◦ Reduz a deterioração microbiana 
◦ Acelera a oxidação lipídica
Desnaturação protéica excessiva
◦ Baixa CRA e CE 
◦ Perdas por gotejamento (drip loss) e exsudação
◦ Coloração pálida
◦ Desnaturação de pigmentos Mioglobina
◦ Perda de água
Aplicação
◦ Produtos em que se pretende perder água  salames
◦ Mistura c/ carne normal (30%)  evitar problemas de cor
Queda do pH Muscular
Qualidade da Carne
◦ RFN = Red, Firm & Normal
◦ Vermelha
◦ Firme
◦ Normal
◦ RSE = Red, Soft & Exsudative
◦ Vermelha
◦ Flácida
◦ Exsudativa
Condição intermediária
Características semelhantes à da 
carne PSE, com exceção da cor
Queda do pH Muscular
33
Queda do pH Muscular
34
Rigor
mortis
Rigor Mortis
Rigor Mortis
Contração muscular intensa e irreversível que ocorre
com a exaustão das reservas de energia (ATP) do 
músculo
◦ Falta ATP para quebrar o complexo actomiosina
◦ Enrijecimento
◦ Rigor ~ 100% de interação actina-miosina x 20% na contração
◦ Falta ATP para Bomba de Ca+2
Rigor Mortis
A instalação do rigor mortis é gradual
◦ Originalmente medida pela perda da extensibilidade muscular
◦ Capacidade do músculo em se estender
◦ Três fases
◦ Fase de atraso
◦ Fase rápida
◦ Fase pós-rigor
Fases do Rigor
•Pré-Rigor (fase do atraso)
– Músculo extensível
– [ATP] > 1,0 mol/g
– pH > 5,9
•Rigor (fase rápida ou do estabelecimento)
– Músculo torna-se gradualmente inextensível
• Início do Rigor
– [ATP] ~ 1,0 mol/g
– pH ~ 5,9
•Pós-Rigor (fase da conclusão)
– Músculo inextensível
• Estabelecimento do Rigor
– [ATP] ~ 0,1 mol/g
• Resolução do Rigor
– Perda da estrutura muscular (Ação enzimática)
E
Tempo de Rigor
Dependente da espécie OFFER et al. (1988)
◦ Bovinos 18 horas (8 a 30 h)
◦ Ovinos 12 horas (10 a 20 h)
◦ Suínos 4 horas (15 min. a 8 h)
◦ Aves  1 hora (5 min. a 4 h)
◦ Pescado  < 1 hora (≠ espéciesmuito variado)Dependente da temperatura
◦ Músculos sternomandibulares de bovino LOCKER e DAINES (1975)
◦ 7 h a 37ºC;
◦ 10 h a 34ºC e 28ºC;
◦ 12 h a 24ºC; e 
◦ 24 h a 15ºC.
◦ Temperaturas < 15º C  Encolhimento pelo Frio
Tempo de Rigor
Dependente de condições de queda do pH
◦ Carne DFD
◦  [Glicogênio]
◦  ATP
◦ RM mais cedo
◦ Carne PSE
◦  queda pH muscular
◦ Desnaturação de enzimas (glicolíticas)
◦  ATP
◦ RM mais cedo
Rigor mortis
Degradação Enzimática (maturação)
◦ pH post mortem
◦ Proteases ácidas (colagenases e catepsinas) do lisossomos
◦ Colagenases degradam o tecido conectivo
◦ Catepsinas degradam proteínas miofibrilares e citoesqueléticas
◦ Fim das reservas de ATP
◦ Proteases neutras ativadas pela  [Ca+2]
◦ Calpaínas degradam proteínas miofibrilares e citoesqueléticas
Refrigeração de Carcaças
Redução da temperatura
◦ Obrigatória (RIISPOAmaturação higiênica)
◦ T ~ 38ºC T < 5ºC
◦ 24 horas
◦ Taxa de refrigeração feitos antagônicos
◦ Ideal p/ redução da atividade microbiana
◦ Indução do Encolhimento pelo Frio
◦ Encurtamento muscular
Encolhimento pelo Frio (EPF)
Encurtamento muscular
◦ Locker (1960)
◦ Carnes resfriadas rapidamente   dureza
◦ 20 a 40%
◦  Maciez
◦ > 50%
◦  Maciez
Rigor de Descongelamento (RD)
Similar ao EPF, porém mais
severo
◦ músculo pré-rigor  [ATP]
◦ congelamento
Excessivo fluxo salino durante
o descongelamento
Formas de Evitar EPF/RD
Estimulação Elétrica (EE)
◦ Acelera o Rigor Mortis
7,0
6,6
6,2
5,8
5,4
5,0
0 4 8 12 16 20 24
Tempo post mortem (horas)
Estimulado
Não Estimulado
 
Efeito da estimulação elétrica na taxa de queda de pH de músculos de búfalos 
Estimulação Elétrica
Induz a contração muscular, 
Permite uma rápida taxa de resfriamento das carcaças, 
Permite reduzir a ocorrência do fenômeno conhecido como 
“Encolhimento pelo Frio” 
(T < 16°C) causando o endurecimento da carne
Brasil: 70V por 2 min (aplicada 5min post mortem)
Tem como objetivo aumentar a maciez da carne
vermelha (desenvolvimento mais rápido do rigor
mortis).

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