Aminoácidos

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AMINOÁCIDOS: ESTRUTURAS E PROPRIEDADES
INTRODUÇÃO AOS AMINOÁCIDOS
· Os aminoácidos formam ligações covalentes entre si, chamadas ligações peptídicas, que formam, enfim, as proteínas, que são polipeptídios de cadeia longa. Portanto, todas as proteínas são construídas a partir de aminoácidos, sua unidade essencial.
· Aplicação na realidade: as proteínas são responsáveis pela formação dos sítios de reconhecimento dos vírus, cuja importância é significativa ao analisar-se onde o vírus pode adentrar. 
· A identidade de uma proteína depende de sua composição de aminoácidos, ou seja, é uma molécula altamente especifica.
· Aminoácidos são as unidades de construção das proteínas. A espécie humana constrói todas as suas proteínas a partir de 20 aminoácidos (também chamados de proteinogênicos).
· A estrutura básica de um aminoácido pode ser definida como:
· O carbono alfa é quiral, ou seja, ligado a 4 grupos diferentes. Dessa forma, os aminoácidos são um tipo de estereoisômeros denominado enantiômeros: podem ser tipo L ou tipo D. Todas as proteínas são tipo L no corpo animal, menos a glicina (não é quiral, seu grupo R é ligado a outro H).
· Uma proteína é construída a partir dos seguintes passos: 
· Transcrição: o DNA que se localiza dentro do núcleo se transcreve em RNA mensageiro.
· Tradução: o RNA mensageiro vai de encontro ao ribossomo (formado pelo RNA ribossomal) no retículo endoplasmático rugoso, onde ocorre a tradução, em que uma trinca/códon se traduz em um aminoácido pelo RNA transportador.
· Aminoacil tRNA peptildiltransferase: por ação dessa enzima, presente no ribossomo, os aminoácidos recém-chegados vão se ligando aos que já estavam juntos do ribossomo, a partir de ligações peptídicas.
· A cadeia lateral de um aminoácido (grupo R) determina suas propriedades.
DIVISÃO ENTRE OS AMINOÁCIDOS
· Os aminoácidos são divididos em 4 grupos que são determinados pelo pH celular:
· Apolares: são hidrofóbicos (não possuem afinidade com a água).
· Glicina (Gly, G)
· Alanina (Ala, A)
· Prolina (Pro, P): é um iminoácido e possui um anel (maior parte apolar). Influencia consideravelmente na arquitetura das proteínas.
· Valina (Val, V)
· Leucina (Leu, L)
· Isoleucina (Lie, l)
· Metionina (Met, M): é o códon de início. Possui uma cadeia altamente alifática que inclui o grupo tioéter.
· Triptofano (Trip, W)
· Fenilalanina (Phe, F)
· Com cadeias laterais polares desprovidas de carga: Ou possuem grupos hidroxilas (OH) ou grupos amidas, tornando-os hidrofílicos e reativos.
· Serina (Ser, S)
· Treonina (Thr, T)
· Tirosina (Tyr, Y)
· Asparagina (asn, N): possui grupo amida.
· Cisteína (Cys, C): São estruturas semelhantes à Serina mas contém um grupo tiol, sendo muito mais reativo que o grupo hidroxila. Se duas cisteínas estiverem muito próximas, elas sofrem processo de oxidação e se ligam de forma covalente, formando a ligação ou ponte dissulfeto. Na prática, esse evento ajuda a estabilizar algumas proteínas.
· Glutamina (Gln, Q)
· Ácidos (ou negativos): contém elétrons (ausência de próton) em suas cadeias laterais.
· Aspartato (Asp, D): forma protonada pode ser chamada de ácido aspártico.
· Glutamato (Glu, E): forma protonada pode ser chamada de ácido glutâmico.
· Básicos (ou positivos): são altamente hidrofílicos.
· Lisina (lys, K)
· Arginina (Arg, R)
· Histidina (His, H): nitrogênio ligado a H no anel confere o caráter ácido.
· Outros três tipos:
· Produzidos por modificações pós-traducionais.
· Não proteinogênicos: por exemplo, aminoácidos que participam do ciclo da ureia.
· Selenocisteína: troca o enxofre pelo selênio da cisteína.
RELEMBRANDO CONCEITOS
· Ácidos e bases de Bronsted-Lowry: o ácido doa H+ e a base recebe H+. 
· Ácido forte se dissocia totalmente em água, e ácidos fracos apenas parcialmente.
· Ácido forte: HA → H+ + A-
· Ácidos fracos: HA ⥤ H+ + A-
Obs.: o A- é chamado de base conjugada.
· Equilíbrio químico: após um determinado tempo, ocorre o equilíbrio de concentrações dos componentes da reação, ou seja, as reações ocorrem simultaneamente em ambos os sentidos.
· Constante de equilíbrio (Keq): única para cada reação.
· Quando as concentrações já estão em equilíbrio, pode-se calcular pela fórmula:
· Quanto maior a Keq, maior será a concentração de produtos no equilíbrio.
· Achar a força de um ácido por meio da Keq (neste caso, Ka, chamada de constante de dissociação de ácidos): quanto maior o valor do Ka, maior a força do ácido. 
· Normalmente, usa-se o pKa = -log Ka. 
· Ácidos fortes tem o pKa menor, ou seja, o equilibro está mais voltado para direita (formação de produtos). Se existe mais prótons H+ no meio, o pH é menor no equilíbrio.
· Ácidos fracos são tampões:
· à medida que adicionamos OH-, o pH aumenta e o ácido começa a dissociar.
· Como o ácido libera H+ aos poucos, o pH sobe mais lentamente, pois o ácido fraco é um estoque de H+.
· Equação de Henderson-Hasselbach: prediz o pH de uma solução de um ácido fraco (o pKa de um ácido não muda, o que muda é o pH!)
· Quando o ácido está 50% dissociado, o pH é igual ao pKa (pH = pKa). Ou seja, quando [HA] = [A-].
AMINOÁCIDOS E O pH
· Aminoácidos liberam prótons (H+) de acordo com o pH: 
· Cada aminoácidos possui dois ou mais pKas. 
· O grupamento carboxila possui pKa menor e se dissocia mais facilmente, ou seja, em pH menor.
· Curva de titulação do aminoácido:
· Possui, no mínimo, duas regiões de tamponamento.
· Os aminoácidos são tampões.
· A equação de Henderson-Hasselbach informa aproximadamente a ionização de um aminoácido.
· As cargas dos aminoácidos possuem nomes já citados:
· Cátion: possui carga positiva (do NH3).
· Zwitterion: possui carga neutra (positiva do NH3 e negativa do COO-).
· Ânion: possui carga negativa (NH3 se torna NH2 e a carga negativa vem do COO-).
· Ponto isoelétrico (pI): é o ponto em que a carga do aminoácido é predominantemente neutra (Zwitterion); é a média aritmética dos pKas do aminoácido.
· Histidina é especialmente reativa por conta do pK3, relativamente próxima do pH celular.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
· Ligação entre o ácido carboxílico e o grupo amino entre dois aminoácidos. É uma desidratação. Forma-se uma amida.
· Estrutura de ressonância: elétron passando do oxigênio da carbonila para o nitrogênio da amida. Ligação com caráter duplo.
· É plana e rígida por conta da ressonância.
· Anemia falciforme:
· Causada por uma mudança de um aminoácido: Transforma o Glu em Val (ou seja, GAG em GTG ou GUG). Troca-se uma negativa (ácida) por uma apolar.
· São células rígidas obstruindo os capilares.
· É hereditária.
· As valinas interagem entre si diferentemente da glutamina, ou seja, por DI-DI, o que forma uma fibra de hemoglobinas mutantes chamada S dentro da hemácia. Isso distorce a hemácia em condições de baixo oxigênio.
· Essa doença é diagnosticada pela eletroforese em gel de poliacrilamida.