Aminoácidos, Proteinas, Enzimas e Metabolismo Proteico

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Aulas de Bioquímica 
 
 
 Aminoácidos 
 Proteínas 
 Enzimas 
 Metabolismo Proteico 
 
 
 
 
 
 
 
 
PROFESSORA: ELIZETE CAVALCANTE DE CERQUEIRA BARROS 
 
 
 
 
 
 
Guarulhos 
2012
 
Aulas de Bioquímica Profª Elizete Cavalcante de Cerqueira Barros 
 
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Importância das Proteínas 
 
 
 *Estrutural - formam a membrana de todas as células, matriz dos ossos, músculos, 
cartilagens, tendões, pele, cabelos, unhas, garras, cascos, chifres. 
 * Função energética secundária 
 * Aceleram as reações químicas celulares - enzimas 
 * Transporte - existem proteínas que transportam substâncias, tais como: 
- hemoglobina, proteína transportadora de Oxigênio. 
- albumina, proteína transportadora de ácidos graxos 
 *Formam muitos hormônios como insulina 
 *Defesa - formam anticorpos que protegem as células contra o ataque de parasitas 
 *São responsáveis pelo funcionamento de vários órgãos 
 
 As proteínas são moléculas grandes formadas por moléculas menores, denominadas 
aminoácidos. Para entendermos como as proteínas desempenham funções tão diferentes, 
precisamos entender sua estrutura, por isso passaremos para o estudo dos aminoácidos 
 
 
 
ESTUDO DOS AMINOÁCIDOS 
 
 Os aminoácidos são moléculas pequenas que formam as proteínas. 
 
Estrutura das moléculas de aminoácidos 
 
 Os aminoácidos são moléculas formadas por grupo carboxílico (COOH) que é 
ácido, e grupamento amina (NH2) que age como base. 
 Fórmula Geral 
 
 
 
Onde: COOH representa o grupo ácido da molécula 
 NH2 representa o grupo básico do aminoácido 
 Ambos estão unidos ao Carbono  (alfa), este possui uma ligação com Hidrogênio 
e um Radical de composição química variada 
 
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Os aminoácidos distinguem-se entre si pela composição química do Radical. 
 H 
 ﺍ 
 H - C - COOH GLICINA (gly) 
 ﺍ 
 NH2 
 
 H 
 ﺍ 
 CH3- C - COOH ALANINA(ala) 
 ﺍ 
 NH2 
 
 
Classificação dos aminoácidos 
 
 
 Existem vários tipos de classificação dos aminoácidos, todos baseados na 
composição química do radical, desta forma podem ser classificados em: 
 
 *Aminoácidos neutros 
 (apresentam um grupo carboxílico e um grupo amina, ou seja, no radical não possui 
grupo carboxílico ou amina), 
 
Exemplo: 
 
 
 
H3C H H 
 ﺍ ﺍ 
 CH – C – COOH CH2 – C – COOH 
 ﺍ ﺍ ﺍ 
H3C NH2 NH2 
 
 Valina Fenilalanina 
 
 
 
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 *Aminoácidos ácidos 
 (apresentam 1 grupo amina e 2 grupos carboxílicos, ou seja, possui grupo 
carboxílico no radical) 
Exemplo: 
 
 H H 
 ﺍ ﺍ 
 COOH – CH2 – C – COOH COOH – CH2 - CH2 – C – COOH 
 ﺍ ﺍ 
 NH2 NH2 
 
 Ácido Aspártico Ácido Glutâmino 
 
 
 *Aminoácidos básicos 
 (apresentam 2 grupos amina e 1 grupo carboxílico, ou seja, possui amina no radical) 
 
 H 
 ﺍ 
 NH2 – CH2 - CH2 - CH2 - CH2 – C – COOH Lisina 
 ﺍ 
 NH2 
 
 H 
 ﺍ 
 NH2 – C - CH2 - CH2 - CH2 – C – COOH Arginina 
 ﺍ ﺍ ﺍ 
 NH NH2 
 
 
Aminoácidos como tampões 
Os aminoácidos podem reagir com ácidos ou bases, modificando suas cargas 
elétricas de acordo com o meio. Por possuírem grupos ácidos e básicos fracos, agem como 
solução tampão de muitas reações. 
 
 Com ácidos fortes os aminoácidos captam H
+
 do ácido, para manter o pH da 
solução constante, ficando positivos. 
 
 H H 
 ﺍ ﺍ 
 R – C – COOH H+ R – C – COO H 
 ﺍ HCl ﺍ 
 NH2 NH3
+
 
 
 Aminoácido com carga + em solução ácida 
 
 
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Com bases fortes os aminoácidos doam H
+
 para a base, para manter o pH constante, 
ficando negativos. 
 
 H H 
 ﺍ ﺍ 
R – C – COOH OH- R – C – COO – 
 ﺍ NaOH ﺍ 
 NH2 NH2 
 Aminoácido com carga - em solução básica 
 
 
 
 
 
ESTUDO DAS PROTEÍNAS 
 
 
 As proteínas são macromoléculas, isto é, moléculas grandes formadas por 
aminoácidos unidos entre si por ligações peptídicas. 
 Não existe um consenso para definir o número mínimo de aminoácidos que deve 
formar as proteínas. Generaliza-se que até 70 aminoácidos formam peptídeos, acima deste 
número de aminoácidos, as moléculas são consideradas proteínas. Tanto peptídeos quanto 
proteínas são formados pelo mesmo tipo de ligação entre os aminoácidos. 
 
Ligações Peptídicas 
 
 As ligações peptídicas ocorrem sempre entre o grupo carboxílico do primeiro 
aminoácido com o grupo amina do segundo aminoácido, com a perda de uma molécula de 
H2O. 
 
 
 H O 
 ׀ 
 H - C - C GLICINA (gly) 
 ׀ OH H20 
N 
 / \ 
 H H H H 
 N 
 ׀ O 
 CH3 - C – C ALANINA(ala) 
 ׀ 
H OH 
 
 
 
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 H O 
 ׀ 
 H - C - C GLICINA (gly) 
 ׀ 
 N 
 H H 
 H 
 N O 
 ׀ 
 CH3 - C – C ALANINA(ala) 
 ׀ 
 H OH 
 
 
 
 
Estrutura 
 
 
 As proteínas diferem umas das outras de acordo com a sequência de aminoácidos 
que define a proteína. A sequência de aminoácidos que define cada proteína é uma 
informação codificada geneticamente. Deste modo, cada organismo, sintetiza suas próprias 
proteínas de conformidade com a informação genética que herdou. 
 Existe uma enorme variedade de proteínas que podemos construir com os mesmos 
aminoácidos bastando modificar sua ordem. Essa é a base da diversificação da matéria viva. 
 As proteínas apresentam quatro níveis de organização, ou seja, quatro tipos de 
estrutura, de acordo com a sequência, composição e número de aminoácidos que a compõe: 
 
A - ESTRUTURA PRIMÁRIA:- apresenta-se de forma linear e plana, não apresentando 
dobramentos. Numa das extremidades apresenta o grupo amina terminal livre (característica 
do lº aminoácido) e na outra extremidade um grupo carboxílico livre (característica do 
último aminoácido). 
 
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B - ESTRUTURA SECUNDÁRIA:- são espiraladas, enroladas em -hélice, devido a 
pontes de Hidrogênio entre os grupos N-H e C=O de dois aminoácidos distintos. As pontes 
de Hidrogênio são ligações fracas, mas como são várias, dão maior estabilidade à cadeia 
protéica, uma vez que ocorrem a intervalos regulares, ou seja, de 3 em 3 aminoácidos. 
 
 
 
C - ESTRUTURA TERCIÁRIA:-são cadeias dobradas sobre si mesmas, devido a 
interações entre os radicais dos aminoácidos da cadeia. 
 
 
D - ESTRUTURA QUATERNÁRIA: formada pela interação entre duas ou mais cadeias 
polipeptídicas distintas, devido a interações entre os radicais externos dos aminoácidos de 
cada cadeia. Estas proteínas são muito maiores e mais complexas que as outras, cada uma 
das cadeias polipeptídicas são denominadas protômeros ou monômeros. Assim, a proteína 
pode apresentar 2 protômeros (dímeros), 3 protômeros (trímeros), 4 protômeros 
(tetrâmeros). Essas uniões são muito fracas, facilitando sua dissociação. 
 
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Classificação das Proteínas 
 
 
 Existe nos organismos vivos uma variedade muito grande de proteínas, por isso 
podemos classificá-las de duas maneiras: 
I - Quanto à composição podem ser: 
a) Proteínas Simples: formadas somente por aminoácidos ligados entre si. 
b) Proteínas Conjugadas: constituídas por cadeia de aminoácidos, ligado a outro composto, 
que não é formado por aminoácidos, ligado a cadeia, denominado grupo prostético. 
 
II - Quanto à forma podem ser: 
a) Proteínas Fibrosas: formadas por cadeias de estrutura primária ou secundária, são 
proteínas alongadas e elásticas. São pouco solúveis, desta forma não se deslocam com 
facilidade, por esta razão são encontradas desempenhando função estrutural. 
b) Proteínas Globulares:- formadas por cadeias de estrutura terciária ou quaternária. São 
moléculas muito dobradas sobre si mesma, muito compactadas, com pouco ou nenhum 
espaço para molécula de água em seu interior, os radicais externos da cadeia são 
hidrofílicos, ou seja, fazem ponte de Hidrogênio com a água, tornando esta proteína solúvel 
 
 
 
Correlação entre estrutura e função 
 
 Existe enorme variação de proteínas, cada uma desempenhando uma função 
diferente para manter a célula viva. Cada proteína desempenha determinada função de 
acordo com a cadeia de aminoácidos que possui. 
Assim: 
As proteínas que desempenham função estrutural, tais como as que formam cabelos, 
unhas, pele, matriz dos ossos são Proteínas Fibrosas, por apresentarem baixa solubilidade e 
grande elasticidade 
 As proteínas globulares, por serem solúveis, são mais ativas, desempenham função 
de transporte, enzimática ou de defesa, uma vez que são dobradas sobre si mesmas, 
possuem na parte externa da cadeia aminoácidos que por possuírem afinidade com a água, 
podem ser carreados por ela, assim podendo deslocar-se através do organismo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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ESTUDO DAS ENZIMAS 
 
Conceitos Gerais 
 
 Enzimas são proteínas sintetizadas pelas células vivas que aceleram as reações 
químicas que ocorrem no organismo. A atuação das enzimas é denominado catálise, através 
deste trabalho as enzimas multiplicam milhares de vezes a velocidade das reações químicas. 
 Na ausência de catalisadores enzimáticos, muitas reações químicas procedem muito 
lentamente na temperatura das células vivas. As enzimas fazem com que as reações 
espontâneas ocorram rapidamente nas condições existentes nas células, ou seja, as enzimas 
têm a habilidade de ligar eficientemente um ou ambos os reagentes, aumentando assim a 
velocidade de reação. 
 As enzimas não se alteram pelas reações que provocam e atuam em concentrações 
relativamente baixas. 
 
 Esquema de atuação de uma enzima 
 
S + E  [ES]  P + E 
 
 # S = Substrato (substância na qual a enzima atua) 
 # E = Enzima 
 # [ES] = Complexo Enzima-Substrato (a enzima está encaixada na enzima) 
 # P = Produto da reação (substrato transformado pela enzima) 
 
 
 
Enzima e Substrato específico da enzima Formação do Complexo Enzima/Substrato 
 
Enzima age no substrato, transformando-o no produto da reação 
 
Formação do produto da reação e a enzima é liberada sem sofrer modificações, pronta 
para agir novamente em outro substrato. 
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Nomenclatura das enzimas 
 
 As primeiras enzimas que foram descobertas receberam nomes não sistemáticos, tais 
como, pepsina, ptialina, tripsina, etc. 
 Quando mais enzimas foram descobertas, foram designadas acrescentando o sufixo 
“ase” ao nome do substrato sobre a qual estas agiam, desta forma temos então: 
 urease = catalisa a hidrólise da uréia 
 amilase = hidrolisa o amido 
 lipase = hidrolisa gorduras 
 Posteriormente as enzimas que catalisam reações foram denominadas pelo tipo de 
reação catalisada, também acompanhada pelo sufixo “ase”: 
 desidrogenase = enzima que transfere H 
 oxigenase = enzima que adiciona O2 
 descarboxilase = enzima que remove CO2 
 Com a descoberta de um número muito grande de enzimas a Comissão de Enzimas, 
da União Internacional de Bioquímica elaborou um sistema de nomenclatura baseado na 
classificação das enzimas de acordo com o tipo de reação e no mecanismo de reação. No 
entanto podem ainda ser utilizados os nomes antigos ou ainda: nome do substrato + a 
reação que a enzima provoca + sufixo “ase”. 
Ex.: piruvato descarboxilase = enzima que provoca a descarboxilação do piruvato 
 piruvato desidrogenase = enzima que provoca a perda de Hidrogênios do piruvato 
 malato desidrogenase = enzima que provoca a perda de Hidrogênios do malato 
 
 
Estrutura e Classificação 
 
 As enzimas possuem as mesmas propriedades das proteínas e sua atividade catalítica 
depende da integridade de sua estrutura. 
 As enzimas podem ser classificadas em: 
a) Enzimas simples: formadas exclusivamente por aminoácidos. São responsáveis pela 
quebra de ligações. 
Ex.: tripsina, quimotripsina, pepsina 
 
b) Enzimas conjugadas: formadas por duas unidades: a parte protéica é denominada 
apoenzima e uma parte não protéica denominada coenzima.. O conjunto coenzima + 
apoenzima é denominado holoenzima. São responsáveis pela transferência de grupos de um 
substrato ao outro. 
Ex.: Lactato desidrogenase, Piruvato descarboxilase 
 
 
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Atividade Enzimática 
 
 Todas as enzimas apresentam sítio ativo (ou sítio catalítico) e sítio de ligação. 
- Sítio Ativo é a região da enzima que age no substrato, modificando-o, transformando no 
produto da reação. 
- Sítio de Ligação é a região da enzima que aproxima-se e encaixa-se ao substrato, 
permitindo que a reação ocorra. 
No caso das enzimas simples, alguns aminoácidos agem como sítio ativo e o 
restante dos aminoácidos como sítio de ligação. 
Nas enzimas conjugadas, a apoenzima é responsável pela aproximação e encaixe ao 
substrato, portanto corresponde ao sítio de ligação da enzima e a coenzima ao sítio ativo, 
pois é esta que age no substrato, transferindo grupo. 
 
 
Mecanismo de ação das coenzimas 
 
 As coenzimas podem agir como segundo substrato, pois as modificações na 
coenzima, contrabalançam exatamente aquelas ocorridas no substrato. 
Ex.: SH2 + NAD  S + NADH2 
 
 Nas transferências de grupos de uma molécula doadora a uma receptora, geralmente 
envolvem uma coenzima como aceptor final ou como intermediário (transportador de 
grupo). 
 
 D - G CoE A - G 
 
 D CoE-G A 
 
 As vitaminas do Complexo B fazem parte da estrutura de muitas coenzimas. As 
vitaminas são compostos orgânicos que não possuemestrutura protéica e trabalham com as 
enzimas, funcionando como coenzimas: 
 
Especificidade 
 
 Cada enzima catalisa determinada reação. A especificidade é determinada pelo 
arranjo molecular da enzima que deve se encaixar no arranjo molecular do substrato. É a 
apoenzima que garante a especificidade da enzima. 
 A especificidade da enzima com o substrato é uma relação tipo “chave-fechadura”, 
entre a molécula do substrato e uma região da molécula de enzima denominada sítio-ativo 
ou centro-ativo, ao qual a molécula está ligada enquanto sofre a ação catalítica 
 A especificidade da enzima depende de algo mais do que a ordem de aminoácidos 
de que são feitos. Tais como assimetria e cargas elétricas 
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 Qualquer alteração sofrida pelo substrato ou pela enzima, implica na falta de ligação 
entre enzima e o seu substrato, não havendo assim reação. 
 
 
 
 
 
Fatores que interferem na atividade enzimática 
 
- pH – uma vez que as enzimas são proteínas, são formadas por aminoácidos, e estes, 
conforme o pH em que se encontram, alteram suas cargas elétricas. Desta forma, a 
alteração da carga elétrica dos aminoácidos que compõem uma proteína enzimática, faz 
com que esta possa não reconhecer seu substrato específico para a ele se encaixar e 
catalisar a reação química específica. Por isso, cada enzima apresenta um ótimo de pH 
em que a velocidade de reação é máxima, fora do ótimo diminui ou perde 
completamente a atividade. 
 
 
 
- temperatura – cada enzima apresenta um ótimo de temperatura em que a velocidade de 
reação é máxima, fora do ótimo, diminui ou perde completamente a atividade. 
 
 
 
 
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- Inibidores Enzimáticos – são drogas que bloqueiam a atividade das enzimas, e podem ser 
de dois tipos: 
a) inibidores competitivos – competem com o substrato pelo centro ativo da 
enzima, bloqueando sua ação. 
 
 
 
Inibidor competitivo 
 
 
b) inibidores não competitivos – não competem com o substrato, ligam-se em 
qualquer ponto da enzima, modificando sua estrutura, bloqueando assim sua 
ação. 
 
 
 
Inibidor não competitivo 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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METABOLISMO PROTÉICO 
 
 
Digestão e Absorção 
 
 A necessidade protéica diária de um indivíduo, é cerca de lg de proteína por Kg de 
peso, isto é, um indivíduo de 60 Kg necessita cerca de 60 g de proteínas por dia, sendo que 
esta dieta deve satisfazer não só a quantidade como a qualidade dos aminoácidos, visto que 
alguns aminoácidos, ditos essenciais, devem vir obrigatoriamente da dieta. 
 Através da dieta recebemos proteínas (animal e vegetal) em seu estado nativo, tal 
como se encontram na natureza. Por serem moléculas organizadas, são dificeis de serem 
quebradas (hidrolizadas). Portanto, as proteínas que chegam ao organismo através da dieta, 
primeiramente são submetidas a uma desnaturação no estômago, pela mudança de pH, e 
posteriormente hidrolizadas por enzimas específicas. 
 Essas enzimas são encontradas nos sucos: gástrico, entérico e pancreático. 
 
 A digestão das proteínas é iniciada no estômago por ação da enzima pepsina que 
hidrolisa a proteína, transformando-a em peptídeos menores. Estes são lançados no 
intestino delgado e por ação de enzimas pancreáticas (tripsina e quimotripsina) são 
degradados a aminoácidos. O suco intestinal também produz enzimas, denominadas 
carboxipeptidases que terminam a quebra de todos os peptídeos, de modo que toda a 
proteína seja degradada totalmente a aminoácidos, estes são absorvidos e transportados até 
o fígado, parte deles são lançados novamente na corrente circulatória e outra parte usada 
para produção de novas proteínas. Tais proteínas podem ser lançadas na circulação e 
distribuídas para todos os tecidos do organismo. 
 
 FÍGADO TECIDOS 
 
 
 
 
 
 
 
albumina-transporta ácidos graxos livres 
-globulinas-transporta lipídeos e hormônios 
-globulinas-transporta lipídeos e tem atividade como anticorpo 
-globulinas-forma a maioria dos anticorpos 
fribinogênio-precursor da fibrina dos coágulos sanguineos 
protrombina-precursor da trombina necessária para a coagulação do sangue 
 
 
 
 
 
Proteínas 
da 
Dieta 
“Pool” 
de 
Aminoácidos 
Proteínas 
Específicas 
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Reações dos aminoácidos 
 
 Transaminação – transferência de grupo amina de um aminoácido doador a um 
ácido orgânico, permitindo a síntese de novos aminoácidos. Para que esta reação seja 
possível, é necessário que o aminoácido doador sofra a ação de uma enzima conjugada, 
denominada transaminase, cuja coenzima é derivada da vitamina B6 ou Piridoxina. 
 
 
 Aminoácido X Enzima Aminoácido Y 
 
 
 
Ácido Orgânico X Enzima-NH2 Ácido Orgânico Y 
 
 
Descarboxilação - corresponde a perda de CO2, de um aminoácido, conservando o 
grupo amina, formando compostos nitrogenados não protéicos. 
 
 CO2 
 Aminoácido Histidina Histamina (Hormônio envolvido com reações alérgicas) 
 CO2 
 
 Aminoácido Triptofano Serotonina (Hormônio que dá a sensação de prazer) 
 CO2 
 
 Aminoácido Tirosina DOPA Adrenalina (Hormônio que é liberado em 
 situações de hipoglicemia, falta 
 de ATP, stress, ansiedade ou 
 jejum prolongado) 
 
Desaminação - corresponde a perda de grupo amina de uma aminoácido com 
formação de um ácido orgânico e NH3, este é tóxico e deve ser eliminado através de 
mecanismos excretores de desintoxicação. A amônia é excretada pelos animais por 
diferentes meios. Os mamíferos convertem a amônia em uréia, sendo excretada pela urina. 
 
Aminoácido 
 
 H 
  
 R – C- COOH CETOÁCIDO (intermediários do ciclo de Krebs ou da glicólise) 
  
 NH2 
 
Glicose ATP Ácidos Graxos 
 
 
 
 
 
 NH3 + CO2 URÉIA URINA 
 
 
 Processo que ocorre no fígado, embora também possa ocorrer no cérebro e rins