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FUNDAÇÃO EDUCACIONAL DE CARATINGA – FUNEC 
CENTRO UNIVERSITÁRIO DE CARATINGA – UNEC 
NÚCLEO DE ENSINO A DISTÂNCIA - NEAD 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
BIOQUÍMICA 
 
 
 
 
 
 
Ronny Francisco de Souza 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
GRADUAÇÃO 
UNEC / EAD 
CENTRO UNIVERSITÁRIO DE CARATINGA 
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ÁGUA, PH E TAMPÃO 
. 
Água: Estrutura e Propriedades Físico-químicas 
A água é o principal componente da maioria das células, permeia todas as por- 
ções de todas as células. É importância em seres vivos, pois está envolvida como 
meio de transporte de nutrientes e reações metabólicas. 
É importante salientar que todos os aspectos de estrutura celular e suas fun- 
ções são adaptadas às propriedades físico-químicas da água. Nos animais o meio 
intracelular contém cerca de 55-60% de água e o extracelular 40-45%. Os meios de 
eliminação nesses organismos é vias pele, pulmões, rins e intestino. 
A água tem propriedades comuns como cor, odor, sabor, estado físico e propri- 
edades Incomuns como o PF (0°C), PE (100°C) e o calor de vaporização maior que 
os líquidos comuns. 
A água é um solvente universal (Figura 1), é produto de ionização e participa 
de interação entre as moléculas. Ela apresenta alta coesão e mínima distensão, ca- 
racterísticas estas que permitem que alguns insetos consigam andar sobre ela (tensão 
superficial), e explica porque ela permanece líquida a temperatura de 25⁰C enquanto 
que compostos como o CH4 e H2S, são gases nessa mesma temperatura. 
 
Figura 1 – A água como solvente. A água dissolve muitos sais cristalinos pela hidratação. Ex. rede 
cristalina do NaCl. 
 
Os átomos de hidrogênio da molécula de água, compartilha um par de elétrons 
com o oxigênio, formando uma geometria próxima do tetraedro (109,5°) (Figura 2). Os 
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pares de elétrons não compartilhados geram uma carga parcial (-) e a força de atração 
eletrônica do Oxigênio origina uma carga parcial (+), dando a água um caráter dipo- 
lar/eletricamente neutro. 
 
 
Figura 2 - Estruturas da molécula da água. Natureza dipolar da molécula H2O mostrado por (a) mo- 
delo bola e bastão; (b) modelo espacial. (c) Duas moléculas de H2O unidas por uma ligação de hidro- 
gênio. 
 
Propriedades solventes da água 
Substâncias iônicas polares são chamadas de hidrofílicas (afinidade por água). 
Os hidrocarbonetos são apolares, as interações íon-dipolo e dipolo-dipolo responsá- 
veis pela solubilidade de compostos iônicos e polares não ocorrem para compostos 
apolares, assim, esses compostos tendem a não se dissolver em água. 
As moléculas apolares que não se dissolvem em água são chamadas de hidro- 
fóbicas (aversão a água). Um líquido apolar forma um sistema em duas fases com a 
água, um exemplo é a mancha de óleo. 
As interações entre as moléculas apolares são chamadas de interações hidro- 
fóbicas, ou, em alguns casos, ligações hidrofóbicas. 
Uma única molécula pode ter porções polares (hidrofílicas) e apolares (hidrofó- 
bicas), e são chamadas de anfipáticas. E um exemplo desse composto são os ácidos 
graxos. 
A molécula de água dissolve rapidamente as moléculas polares ou carregadas 
(Figura 3). 
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Figura 3 - Exemplos de biomoléculas polares, apolares e anfipáticas. 
 
Ligação de Hidrogênio 
É atração eletrostática resultante entre o átomo de oxigênio de uma molécula 
de água e o átomo de hidrogênio de outra molécula de água. As ligações de hidrogênio 
são mais fracas que as ligações covalentes. Cada molécula de água se une mediante 
ligações de Hidrogênio a 3 ou 4 moléculas. A fluidez da água se deve a meia-vida 
curta das ligações que é de cerca de 9 a 10 segundos. 
Vale ressaltar que as ligações de hidrogênio não são restritas à água. Podem 
ser formadas entre um átomo eletronegativo (O, N) e um átomo de hidrogênio ligado 
a um outro átomo eletronegativo (Figura 4). 
 
 
Figura 4 – ligações de hidrogênio comum nos sistemas biológicos. Evidenciando as interações entre 
H-O, e H-N. 
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Assim, átomos de hidrogênio ligados à carbonos não formam ligações de hi- 
drogênio, como visto nas moléculas de butanol (P.F: 117°C), butano (P.F: -0,5°C), 
etc... (Figura 5). 
 
Figura 5 – Desenho esquemático demonstrando que as moléculas de água não interagem com o hi- 
drogênio da cadeia dos ácidos graxos, formando ligações de hidrogênio. 
 
Ligações de Hidrogênio Biologicamente Importantes 
As ligações de hidrogênio têm um envolvimento essencial na estabilização da 
estrutura tridimensional de moléculas biologicamente importantes incluindo o DNA, o 
RNA e as proteínas. As ligações de hidrogênio entre as bases complementares são 
uma das características mais marcantes da estrutura de dupla-hélice do DNA (Figura 
6). 
 
Figura 6 - Ligações de hidrogênio de importância biológica. 
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O RNA transportador também tem uma estrutura tridimensional complexa ca- 
racterizada por regiões com ligações de hidrogênio. A ligações de hidrogênio em pro- 
teínas origina duas estruturas importantes, as conformações de α-hélice e folha β- 
pregueada (Figura 7). 
 
Figura 7 – Modelo de esfera e bastão mostrando as ligações de hidrogênio internas da cadeia. 
 
 
Solubilidade 
A interação com solutos ocorre porque a água é um líquido polar, a água pode 
dissolver sais cristalinos com íons que unem os átomos do sal (Figura 1). 
Em compostos orgânicos polares como nos açúcares, álcoois, aldeídos, ceto- 
nas, ácidos, onde há a formação de ligações de hidrogênio com os grupos hidroxila 
ou carbonila (Figura 6). 
Também ocorre interações com substâncias anfipáticas como nos fosfolipídios, 
proteínas, ácidos nucléicos. Nessas moléculas a água forma micelas, interagindo com 
a porção hidrofílica e repelindo a porção hidrofóbica. E a Solubilidade de alguns gases 
em água (Quadro 1). 
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Quadro 1 – Solubilidade dos gases 
 
 
 
Formação do complexo enzima-substrato é favorecido pela liberação das mo- 
léculas de H20 do sítio ativo (Figura 8). 
 
 
Figura 8 – Demonstrando a interação da molécula de água, no favorecimento na formação do complexo 
enzima-substrato. 
 
As interações fracas são cruciais para a estrutura e a função das macromolé- 
culas. Apesar desse tipo de interação serem individualmente fracas comparada a li- 
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gação covalente, o efeito cumulativo de muitas interações fracas pode ser muito sig- 
nificativo.Os quatro tipos de interações fracas (não covalentes) entre biomoléculas emsolvente aquoso podem ser visualizado no quadro 2. 
 
Quadro 2 – tipos de ligações fracas. 
 
 
 
Íon hidrogênio 
O íon hidrogênio (H+) é o íon mais importante nos sistemas biológicos. A con- 
centração nas células e líquidos biológicos influencia a velocidade das reações quími- 
cas, a forma e função das enzimas assim como de outras proteínas celulares e a 
integridade das células. A concentração desse íon nas células e líquidos biológicos 
deve estar em torno de 0,4nM (0,4x10-7). 
 
Água pura é levemente ionizada. 
Para a disponibilidade desses íons a molécula de água tem a leve tendência de 
sofrer uma ionização reversível, produzindo íon hidrogênio (próton-H+) e um íon 
hidróxila (OH-). 
Onde, 
H2O H+ + OH- 
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É bom salientar que mesmo mostrando o produto de dissociação da água como 
H+, os prótons livres H+, não existem em solução. Os íons hidrogênio formados em 
água são imediatamente hidratados para formar íons hidrônio. 
 
H2O e H2O  H O+ H + OH- 
H 
Duas moléculas íon hidrônio 
de água 
Como representado acima, a dissociação das moléculas de água forma rapida- 
mente o íon hidrônio H3O+. 
Isto significa que em qualquer solução aquosa sempre haverá uma certa quan- 
tidade do íon hidrônio (H3O+) e do íon hidroxila (HO). Estes íons têm grande mobili- 
dade, maior que a dos outros íons, pois os prótons saltam de uma molécula para outra, 
e essa mobilidade resulta no “salto de prótons” (Figura 9). 
 
 
Figura 9 – Salto de prótons. O esquema mostra como o íon hidrônio doa prótons a molécula de água 
onde a mesma passa a ser o próprio íon hidrônio e assim por diante. 
 
A ionização da água é expressa pela constante de equilíbrio 
Em soluções aquosas diluídas o valor de [H2O], a 25°C, é essencialmente cons- 
tante e igual a 1000 g litro-1 ou seja 1000 g litro-1/18,015 g mol–1 = 55,5 M; por isto, 
pode-se incluir [H2O] na constante K, definindo uma nova constante de equilíbrio Keq. 
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Keq da água pura (25 ºC), mede grau de ionização da H2O, que é de 55,5 M. 
Keq = [H+] [OH-] 
[H2O] 
Considerando que o grau de ionização da H2O é de 55M, teremos o produto 
iônico da água (Kw) como segue Keq X [H2O]. Assim pela equação acima: 
Keq = [H+] [OH-], 
[H2O] 
Podemos considerar, que o produto iônico da água (Kw) (a 25 °C) é, 
Kw = [H+] [OH-] = Keq [H2O] 
 
E o produto iônico da água é de 1 x 10-14, assim: 
Kw = [H+] [OH-] =1 x 10-14 
10-7 M 10-7 M 
 
 
Assim, se H+ for > 10-7 M, uma solução tendo mais H+, será ácida. 
E o inverso também é verdade, se em uma solução [OH-] > 10-7 M, ela será 
básica ou alcalina. 
Nos líquidos biológicos o valor de [H+] costuma estar próximo de 10-7 M. Há 
exceções, no entanto, como o suco gástrico, por exemplo, onde H+ for > 10-7 M, sendo 
uma solução ácida, para digerir os alimentos como proteínas. 
 
Definição de pH (potencial hidrogeniônico) e escala de pH 
Considerando Kw = [H+] [OH-], e fazendo o log negativo do mesmo (-log de 
Kw), teremos: 
log Kw  log(1014)  log([ H  ][OH  ])  log[ H  ]  log[OH  ] 
 
 
Se chamarmos –log[H+] = pH e –log[HO–] = pOH, podemos escrever: 
14  pH  pOH 
A escala de pH é prática e costuma ser usada entre 0 e 14, na água pura: 
pH = -log[H+] = -log(10-7)= 7 
 
Também na água pura: 
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pOH = 14 – pH = 14 – 7 = 7 
O produto iônico da água, Kw é a base para a escala de pH (Quadro 3). 
 
 
Quadro 3 –Escala de pH 
 
 
 
É importante lembrar que a escala de pH é logarítmica, e não aritmética. Assim, 
se duas soluções diferem em pH por uma (1), unidade, isso significa que uma solução 
tem dez vezes mais a concentração de íons H+ que a outra. A figura 10 abaixo, for- 
nece valores de pH de alguns fluidos aquosos. 
Figura 10 – pH de alguns fluidos aquosos. 
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Ácidos e Bases 
O comportamento bioquímico de diversos compostos importantes depende de 
suas propriedades ácido-básicas. O ácido é a molécula que age como doador de pró- 
tons (íons hidrogênio) e a base é a molécula receptora de prótons. 
A velocidade com que ácidos ou bases doam e recebem prótons depende da 
natureza química dos compostos envolvidos. 
Segundo o conceito de Arrehnius (1887), o ácido é o composto que dissociado 
em água, libera íons H+. Já a base é o composto que dissociado em água, libera íons 
OH-. 
A água pode aceitar prótons também de outras substâncias, um fenômeno ex- 
tremamente importante não apenas em termos biológicos. Considera-se um ácido 
então, a substância que pode doar prótons e a base a substância que pode aceitar 
prótons. 
 
 
 
 
Onde, 
HA  ácido e H2O  base 
A- base conjugada do ácido HA 
H3O+  ácido conjugado da base H2O 
 
Uma forma abreviada da reação acima seria: 
 
 
 
Um doador de prótons e seu correspondente aceptor de prótons constituem um 
par de conjugado ácido-base (Figura 11). 
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Figura 11 – Pares conjugados ácido-base constituem em um doador de prótons e um aceptor de pró- 
tons. 
 
 
Desde que a razão 
de qualquer solução. 
[aceptor de prótons] 
[doador de prótons] 
 
seja conhecida, pode-se calcular o pH 
O valor de pKa é uma medida da força de um ácido, assim, quanto menor o 
valor pka, mais forte é o ácido. 
 
Costuma-se usar o valor de pKa também para medir a força de bases fracas, 
para tanto utiliza-se o pKa do ácido conjugado. 
pKa  pKb  14 
 
 
Portanto, vale a regra, quanto maior o pka de seu ácido conjugado, mais forte 
é a base, e quando menor o pkb, mais forte é a base 
 
Curvas de titulação e poder tamponante 
Se adicionarmos uma gota de 10 μl de HCl 1 M a um litro de água pura, o pH 
desce de 7 para 5, ou seja, ficará mais ácido. Se fizermos a mesma coisa com um litro 
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de sangue, adicionando uma gota do mesmo ácido, no entanto, a variação será mí- 
nima. Isto ocorre porque o sangue, assim como o interior das células, está tampo- 
nado, isto é, possui um sistema de ácidos e bases fracas que tende a absorver ex- 
cessos de prótons ou íons hidroxila. 
Para entender o fenômeno de tamponamento convém analisar as curvas de 
titulação de ácidos/bases fracos (Figura 12). 
 
Figura 12 - Comparação das curvas de titulação de três ácidos fracos. 
 
 
No ponto inicial existe apenas HÁ, à medida que HO- é adicionado forma-se A- 
. No ponto médio pH = pKa e [HA] = [A-]. 
No ponto final existe apenas A-. 
Da mesma forma podemos dizer que nas extremidades das curvas o pH varia 
muito com poucos equivalentes de HO- adicionados. Na faixa média, com pH’s pró- 
ximos aos dos pKa’s, no entanto, o pH varia pouco com muitos equivalentes de HO- 
adicionados.A faixa que resiste a variações de pH é chamada de faixa tamponante. 
Ela situa-se mais ou menos, entre pKa -1 e pKa +1. 
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As soluções tampão tendem a resistir a mudanças no pH na adição de peque- 
nas quantidades de ácidos ou bases fortes. 
 
 
APRIMORANDO CONCEITOS 
Eu li, agora vou fixar. 
 
Após a leitura, retire do texto as informações mais importantes. 
 
Esse é o seu RESUMO das ideias principais. 
 
PARA CONTINUAR SEUS ESTUDOS, POSTE NO ITEM “APRIMORANDO 
CONCEITOS – RESUMO 1”. 
 
BIBLIOGRAFIA 
LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 6ª 
Edição, 2014. Ed. Artmed. 
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CARBOIDRATOS 
 
Os carboidratos são os compostos orgânicos que incluem amidos e açúcares. 
O amido e celulose, produzidos como resultado da fotossíntese dos vegetais, são res-
ponsáveis pelo armazenamento de mais da metade do carbono orgânico total de 
nosso planeta. Dessa forma podemos destaca-las como a biomoléculas mais abundantes na 
natureza. 
O conceito dos carboidratos, integra sua natureza química, pois são denomina-
dos de poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas (figura 1). 
 
Figura 1 – Um poliidroxialdeído com três carbono e uma poliidroxicetona também de três carbono. 
 
No geral, possuem a relação C:H:O de 1:2:1 = (CH2O)n. Assim se temos uma 
molécula com 3 carbono, considerando o afirmado anteriormente, posso afirmar que 
a molécula como um todo será C3H6O3. 
 
 
 
 
 
 
Essas moléculas desempenham uma ampla variedade de funções, pois são 
fonte de energia das células, funcionam como reserva (amido e glicogênio), são ele-
mentos estruturais da parede celular e de proteção (exoesqueleto) como a quitina, 
participam como sinalizadores celulares (glicoproteínas e glicolipídeos), auxiliam na 
lubrificação de articulações como o líquido sinovial, alguns como a mucinas presentes 
AGORA É SUA VEZ. 
 Como foi feito com uma molécula de três carbono. Faça agora 
com moléculas que tenha 5 carbonos. 
 
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na saliva são responsáveis pela lubrificação e proteção da cavidade bucal, atuam na 
adesão celular. 
A maior das vezes os carboidratos recebem nomes comuns que apresentam o 
sufixo “ose”, mas esta não é uma regra não se aplica a todas as classes, como pode 
ser verificado para os açucares glicogênio, amido, etc. 
Existem três classes principais de carboidratos, os monossacarídeos, os oli-
gossacarídeos e os polissacarídeos. 
 
Monossacarídeos 
Esses são constituídos por uma unidade poliidroxicetona ou poliidroxialdeído e 
são as unidades de construção de sacarídeos mais complexos como os polissacarí-
deos. 
Os mesmos são caracterizados por serem compostos sólidos, incolores, crista-
linos, levemente solúveis em água, não sofrem hidrólise, insolúveis em solventes apo-
lares e tem sabor adocicado, no geral. 
Os monossacarídeos podem ser classificados de duas maneiras. De acordo 
com a posição do grupo carbonila. E dessa forma podem ser aldoses, quando esse 
grupo químico estiver na extremidade da cadeia ou cetoses quando esse grupo quí-
mico estiver no interior da cadeia (Figura2). 
 
Figura 2 – Classificação dos monossacarídeos. De acordo com a posição do grupo carbonila e 
número de carbono. 
 
E pode ser classificado de acordo com o número de átomos de carbono. Assim, 
um monossacarídeo com três carbono será uma triose (aldotriose ou cetotriose), 
sendo de quatro carbono será uma tetrose (aldotetrose ou cetotetrose) uma vez que 
tenha cinco carbonos será uma pentose (aldo ou cetopentose), sendo de seis carbono 
 
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será uma hexose (aldo ou cetoexose), sendo de sete carbono será uma heptose (aldo 
ou cetoheptose) (Figura 2). 
A aldose mais simples é o gliceraldeido (Figura 3), que possui apenas um car-
bono assimétrico, o carbono 2. 
O carbono quiral ou carbono assimétrico é aquele que apresente quatro ligan-
tes diferentes. 
 
Figura 3 – Gliceraldeído. Com a marcação se seu carbono quiral ou carbono assimétrico (estrela ver-
melha). 
 
Assim, o gliceraldeído por apresentar o carbono quiral, ela pode ocorrer na na-
tureza em duas formas espaciais ou estereoisômeros, a forma L, quando o grupo hi-
droxila (álcool) do carbono assimétrico encontra-se voltado para a esquerda ou a 
forma D, quando o grupo hidroxila encontra-se voltado para a direita. 
Dizer que o gliceraldeído é um estereoisômero, significa que o mesmo se ca-
racteriza por apresentar duas ou mais substâncias, que apresentam a mesma fórmula 
molecular mais diferentes fórmulas estruturais (Figura 4). 
. 
Figura 4 – As duas formas isomericas do gliceraldeído. 
Assim toda molécula de apresenta a mesma configuração do carbono quiral 
(C*) do D-gliceraldeido, é denominado de Isômero D e toda molécula de apresenta a 
mesma configuração do C* do L-gliceraldeido é denominado de Isômero L. A maioria 
das hexoses dos organismos vivos se apresenta forma D. 
 
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Epímeros são açucares que diferem em apenas na configuração de um car-
bono. 
As moléculas de monossacarídeo em solução passam a formar a partir da es-
trutura linear, uma estrutura cíclica (Figura 5). As estruturas abertas sugerem compor-
tamento de aldeídos e cetonas normais. Entretanto, a glicose sólida é quase inerte ao 
oxigênio, enquanto que aldeídos são auto-oxidáveis. 
 
Figura 5 – Formação das duas formas cíclicas da D-glicose. 
 
Veja que após a ciclização o açúcar cíclico possui duas formas anoméricas, a 
forma alfa (α) e beta (β), ou seja, apresenta duas formas isoméricas. O carbono da 
carbonila é o carbono anomérico, ele é o centro quiral com duas configurações possí-
veis (Figura 5). Isto se explica porque os açúcares reagem internamente para formar 
hemiacetais (reação que ocorre entre o aldeído e os grupos álcool da mesma molécula 
de carboidratos) ou hemicetais (reação que ocorre entre a cetona e o grupo álcool da 
mesma molécula de carboidrato) cíclicos. 
O carbono anomérico é aquele que vai sofrer a reação para formar o hemiacetal 
ou hemicetal cíclico, transformando-se em mais de um centro de assimetria e origi-
nando duas formas estereisoméricas, como dito acima, os anômeros alfa (α) e beta 
(β). No anômero alfa, o OH do carbono assimétrico encontra-se voltado para baixo doCENTRO UNIVERSITÁRIO DE CARATINGA GRADUAÇÃO 
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plano do anel. No anômero beta, o OH do carbono assimétrico encontra-se voltado 
para cima do plano do anel. 
Todos os monossacarídeos podem ser oxidados por agentes oxidantes como 
o íon Fe3+ (férrico) e Cu2+ (cúprico). Assim, em presença de agentes oxidantes como 
os íons Fe3+ (férrico) e Cu2+ (cúprico) doam elétrons, reduzindo-os a íons Fe2+ (ferroso) 
e Cu+ (cuproso). A mudança no estado de oxidação do íon cobre é seguida de mu-
dança de coloração do azul para o vermelho tijolo, sendo à base da reação de Bene-
dict, utilizada na detecção de açucares redutores. 
 
Oligossacarídeos 
Oligossacarídeos são polímeros curtos, com dois a dez monossacarídeos uni-
dos por uma ligação covalente denominada glicosídica (Figura 6). 
 
Figura 6 – Demonstração da ligação glicosídica, na formação da maltose. 
 
As ligações glicosídicas são ligações covalentes que envolvem obrigatoria-
mente o carbono anomérico (extremidade redutora) de um resíduo (C1 nas aldoses 
ou C2 nas cetoses) de açúcar com um grupo hidroxila do outro resíduo de açucar. 
Quando na ligação o oxigênio está envolvido, essa ligação é chamada de ligações O-
glicosídicas, mas quando o nitrogênio está envolvido ela denominada de ligação N-
glicosídica. 
 
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Os dissacarídeos são carboidratos formados pela ligação glicosídica entre dois 
resíduos de monossacarídeos (Figura 6). 
A sacarose é formada através da união de molécula de α-D-glicose e de uma 
molécula de β-D-frutose, onde o carbono C1 da glicose e C2 da frutose formam a 
ligação glicosídica. É um açúcar não redutor pois os grupos químicos redutores (car-
bonos anoméricos) participam na ligação glicosídica (Figura 7). A sacarose é hidroli-
sada pela enzima digestiva sacarase ou invertase. 
 
Figura 7 – Formação da sacarose. Evidenciando que os carbonos anoméricos estão envolvidos na 
ligação glicosídica, o que não permite que essa molécula reduza o íon cúprico, sendo agora não redu-
tora. 
 
Polissacarídeos 
Polissacarídeos são polímeros de carboidratos unidos por ligações glicosídicas 
do tipo alfa ou beta. As cadeias formadas podem ser lineares ou ramificadas. São 
também chamados de glicanos, são moléculas insolúveis em água. Apresentando 
apenas um único tipo de monossacarídeo em sua constituição são homopolissacarí-
deos, mas se os monossacarídeos forem diferentes eles passam a serem denomina-
dos heteropolissacarídeos (Figura 8). Apresentam duas funções biológicas principais: 
reserva energética e estrutural. 
 
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Figura 8 – Polissacarídeos. Exemplos de homopolissacarídeos e heteropolissacarídeeos. 
 
Homopolissacarídeos 
São polímeros de açúcares formados a partir da ligação entre um mesmo car-
boidratos (Figura 8). 
 
Glicogênio 
São polissacarídeos de reserva nos animais Ocorre principalmente no fígado e 
músculos esqueléticos, são formado por mais de 500 unidades de α-D-glicopiranoses, 
com ligação α (14) nas cadeias e α (16) nas ramificações. As ramificações surgem 
a cada 8 ou 12 resíduos (Figura 9). 
 
Figura 9 – Glicogênio. Evidenciando as ligações α (14) nas cadeias e α (16) nas ramificações 
 
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Amido 
São polissacarídeo de reserva nos vegetais. Podem se apresentar de dois ti-
pos: amilose e amilopectina. 
Amilose 
Se caracteriza por apresentar estrutura com ± 300 unidades de α-D-glicopira-
noses, cuja as ligação α (14). Suas cadeias longas não apresentam ramificações, 
sendo assim helicoidais (Figura 10). 
 
Amilopectina 
Sua estrutura com mais de 300 unidade de α-D-glicopiranoses, onde suas liga-
ções são α (14) nas cadeias e α (16) nas ramificações. Suas cadeias se ramificam 
entre 24 a 30 resíduos. 
 
 
 
Figura 10 – Amido. Evidenciando a amilose e amilopectina. 
 
Celulose 
São polímero de monossacarídeos, constituídos por uma sequência linear de 
β-D-glicose, com ligações β(14) (Figura 11). Este tipo de ligação confere à celulose 
 
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uma estrutura espacial muito linear estabilizada por pontes de hidrogênio intra e inter-
cadeias, sendo responsável pela insolubilidade das fibras em água. Os seres huma-
nos não possuem enzima para digeri-la, assim ao se alimentar de vegetais folhosos 
os mesmos não são degradados. Esse polímero compõe a estrutura da parede celular 
vegetal. 
 
 
Figura 11 – Estrutura da celulose. Evidenciando sua cadeia linear. 
 
Quitina 
Esses são polissacarídeo estrutural dos invertebrados, pois compõem o exoes-
queleto dos artrópodes. Provavelmente, depois da celulose, é o polissacarídeo mais 
abundante na natureza. Também encontrado na parede celular de certos fungos. Esse 
polímero é formado por unidades de N-acetilglicosamina em ligações β (14), for-
mando cadeias distendidas como a celulose (Figura 12) 
 
Figura 12 – Estrutura da quitina, evidenciando o tipo de monossacarídeo em sua composição. 
 
 
 
 
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Heteropolissacarídeos 
São polímeros de açucares, formados a partir da ligação entre dois ou mais 
carboidratos diferentes (Figura 8). 
Peptídeoglicano 
São componente rígido das paredes celulares bacterianas, formados por com-
postos alternados de N-acetilglicosamina e ácido N-acetilmuramico, unidos por liga-
ções β (14) (Figura 13). 
 
Figura 13 – Peptídeoglicano. Polissacarídeo, um heteropolissacarídeo. 
 
A penicilina e os antibióticos relacionados são bactericidas por impedirem a 
formação das ligações cruzadas, levando a parede celular fraca e consequentemente 
a lise osmótica. 
As enzimas lisozima produzidas naturalmente pelos seres humanos, pelas 
glândulas lacrimais, também hidrolisam essas ligações. 
 
Glicosaminoglicano 
São polissaarídeos lineares, presentes na membrana basal (uma matriz extra-
celular-MEC especializada sobre a qual se assentam as células epiteliais. 
 
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Forma uma família de polímeros lineares compostos por unidades de dissaca-
rídeo repetidas. São exclusivos de animais e bactérias e não estão presentes em plan-
tas. 
Obrigatoriamente em sua estrutura está presente o N-acetilglicosamina ou N-
acetilgalactosamina, sendo o outro na maioria dos casos, é um ácido uronico (D-gli-
curonico ou ácido L-iduronico); 
Os glicosaminoglicanos sulfatados são ligados a proteínas extracelulares para 
formarem proteoglicanos. 
A heparina sulfatada, é um polímero mais altamente carregado nos tecidos de 
Mamíferos, e está envolvida no processo de coagulação sanguínea. 
O ácido hialurônico está presente no tecido conjuntivo, líquido sinuvial e humor 
vítreo dos olhos. O ácido hialurônico é composto pelo ácido glicurônico e N-acetil-D-
glicosamina (GlcNAc). 
 
Glicoconjugados 
São polímeros de açúcar ligados a lipídeos ou proteínas. Estão envolvidos no 
transportadores de informação (Figura 14). Alguns fazem a comunicação entre as cé-
lulas e a matriz extracelular circundantes, outros sinalizam proteínas para o transporte 
e a localização em locais específicos ou degradação. 
Alguns glicoconjugados atuam como ponto de reconhecimento para moléculas 
de sinalização extracelulares (fatores de crescimento) ou parasito\as extracelulares 
(bactérias e vírus). Os tipos de glicoconjugado são proteoglicanos, glicoproteínas e 
glicolipídeos. 
 
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Figura 14 – Glicoconjugado. Exemplificando os tipos glicoproteínas, proteoglicanos e glicoesfingolipí-
deos 
 
Proteoglicanos 
São macromoléculas da superfície celular ou da matriz extracelular nas quais 
uma ou mais cadeias de glicosaminoglicanos sulfatados estão covalentemente unidas 
a uma proteína de membrana ou a uma proteína secretada. 
As cartilagens, são redes de fibrilas de colágeno preenchida por proteoglicanos. 
 
Glicoproteínas 
Possuem um ou alguns oligossacarídeos de complexidades variadas covalen-
temente unidos a uma proteína, onde o conteúdo de carboidratos varia de < 1% a 
>90% em peso. 
São encontradas na superfície externa da membrana plasmática, na matriz ex-
tracelular e no sangue. 
Glicolipídeos 
São esfingolipídeos de membrana nos quais os grupos da cabeça é um oligos-
sacarídeo. São pontos de reconhecimento por lectinas. 
 
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O cérebro e os neurônios são ricos em glicolipídeos, auxiliando na condução 
nervosa e na formação da mielina. São importantes na transdução de sinais. 
 
APRIMORANDO CONCEITOS 
Eu li, agora vou fixar. 
 
Após a leitura, retire do texto as informações mais importantes. 
 
Esse é o seu RESUMO das ideias principais. 
 
PARA CONTINUAR SEUS ESTUDOS, POSTE NO ITEM “APRIMORANDO 
CONCEITOS – RESUMO 2”. 
 
 
BIBLIOGRAFIA 
LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 6ª 
Edição, 2014. Ed. Artmed. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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LIPIDEOS 
Os lipídeos são representados pelas gorduras, óleos, ceras, hormônios sexuais 
e componentes correlatos encontrados em alimentos. No corpo humano encontram-
se distribuídos em todos os tecidos, principalmente nas membranas celulares, lipo-
proteínas (sangue), em corpúsculos lipídicos e nas células dos adipócitos. 
Nas membranas, a natureza anfipática dos lipídeos constituintes é fundamental 
para estabelecer uma interface entre o meio extracelular e o meio intracelular. 
Lipídeos são um conjunto de substâncias orgânicas que são caracterizadas 
principalmente pela baixa solubilidade em água e outros solventes polares, e alta so-
lubilidade em solventes orgânicos apolares como éter, acetona e clorofórmio. 
Os lipídios possuem funções importantíssimas para o metabolismo celular dos 
organismos vivos, podendo atuar como componentes das membranas celulares, jun-
tamente com as proteínas (fosfolipídios e colesterol), como reserva de energia, prote-
ção, coparticipante no sistema de transporte de elétrons no interior da membrana 
mitocondrial, como alimento, isolante térmico, participam ainda de funções biológicas 
especializadas, como no caso dos hormônios e vitaminas, e na sinalização intra e 
intercelulares. 
 
Classificação dos lipídios 
Os ácidos graxos são ácidos monocarboxílicos, contendo grupo carboxila ioni-
zável e uma porção hidrocarbonada. Geralmente apresentam número par de átomos 
de carbono em cadeias possuindo de 4 a 24 átomos de carbono. Possuem um grupo 
“cabeça” carboxílico de natureza polar (hidrofílico) e uma cadeia hidrocarbonada apo-
lar (hidrofóbica) sendo, portanto, moléculas anfipáticas (Figura 1). 
 
Figura 1 – Demonstração de um ácido graxo, enfatizando a parte polar (grupo carboxil), e a parte apolar 
(grupo hidrocarbonada). 
 
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A cadeia hidrocarbonada é quem confere à maioria dos lipídeos a sua natureza 
oleosa ou gordurosa, insolúvel em água. Os ácidos graxos são classificados, quanto 
à presença de duplas ligações em suas cadeias, em ácidos graxos saturados e insa-
turados. Os ácidos graxos podem ser saturados quando não apresenta dupla ligação 
ou insaturados quando apresenta ligação dupla em alguma parte de sua estrutura. As 
estruturas dos ácidos graxos quase sempre se apresentam em configuração geomé-
trica “cis”. As duplas ligações, nessas moléculas, quase nunca são conjugadas. 
Os ácidos graxos se diferem pela extensão da cadeia e a presença, número e 
posição das duplas ligações (Figura 2). 
 
Figura 2 – Estruturas esquemáticas exemplificando as diferenças entre as cadeias de ácidos graxos. 
 
Aqui é importante ressaltar que, para os ácidos graxos saturados, quanto maior 
o número de carbonos, maior o ponto de fusão. Nos insaturados quanto maior o nú-
mero de duplas ligações, menor o ponto de fusão. Do ponto de vista da nutrição, são 
classificados em ácidos graxos essenciais e ácidos graxos cis ou trans. 
Ácidos graxos saturados (Figura 3), apresentam apenas ligações simples entre 
os carbonos na cadeia, assim, não possuem ligações duplas. São geralmente sólidos 
à temperatura ambiente. 
 
Figura 3 – Esquema da estrutura do ácido graxo saturado. 
 
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Os ácidos graxos saturados estão presentes em alimentos de origem animal 
como carne bovina, frango, porco, laticínios, onde predominam formando os lipídios 
de reserva energética, e em alguns alimentos vegetais como a palmeira e sua se-
mente e óleo de côco. 
Agora os ácidos graxos que apresentam dupla ligação, os ácidos graxos insa-
turados (Figura 4), podem apresentar uma ou mais duplas ligações. 
 
Figura 4 – Estrutura esquemática de ácido graxo insaturado. 
 
Os ácidos graxos com essas características são líquidos à temperatura ambi-
ente, são de origem vegetais. Como podem apresentar uma ou mais ligações duplas, 
os ácidos graxos insaturados podem ser denominados de mono (uma dupla ligação) 
ou poli-insaturados (com várias ligações duplas). 
Alguns ácidos graxos não são possíveis serem produzidos pelo nosso orga-
nismo, assim são adquiridos pela alimentação, como os ácidos graxos poli-insatura-
dos (essenciais). Esses tipos de ácidos graxos essenciais são adquiridos pela inges-
tão de óleos vegetais. Exemplos clássicos desse tipo de ácidos graxo, são os ácidos 
graxos linoléico e linolênico. 
A produção do ácido araquidônico se dá a partir do linoléico. A partir do araqui-
dônico é possível a síntese dos eicosanóides como a prostaglandinas (Figura 5), trom-
boxanas e leucotrienos, compostos de grande importância biológica. Nos alimentos 
como óleos de açafrão, soja, milho, semente de algodão e de amendoim, são encon-
trados os ácidos graxos linoléico e linolênico. 
 
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Figura 5 – Via de produção de eicosanoides (prostaglandinas), a partir do ácido graxo araquidônico. 
 
Os eicosanoides são derivados do ácido araquidônico e são importantes com-
ponentes em vários processos metabólicos e de comunicação intercelular. Um dos 
eicosanoides presente na espécie humana e outros mamíferos é a prostaglandina e 
que tem como função o controle da inflamação, regular a temperatura corporal e aju-
dar na formação de coágulos sanguíneos. Outros tipos desses lipídeos são os leuco-
trienos que participam nas reações alérgicas e inflamatórias e os tromboxanos que 
participam em coagulação sanguínea e reduzem o fluxo de sangue ao sítio do coá-
gulo. 
 A forma cis e trans dos ácidos graxos cis e trans são constituintes das gorduras 
cis ou trans. A forma cis provoca uma prega na cadeia hidrocarbonada no local da 
dupla ligação. Já a forma trans tem formato semelhante aos ácidos graxos saturados, 
com a cadeia estendida, estando presentes nas gorduras vegetais hidrogenadas 
como margarinas, frituras, produtos de comercialização, etc. 
O processo pelo qual átomos de hidrogênio são adicionados às duplas ligações 
dos ácidos graxos insaturados, tornando-os mais sólidos e saturados é denominado 
de hidrogenação. Assim esse processo produz a margarina a partir do óleo de soja, 
que é rica em ácidos graxos “trans” que podem tornar-se extremamente tóxicos ao 
organismo humano, por inibir enzimas importantes, como a delta-6-desaturase do me-
tabolismo dos lipídeos. 
 
Lipídeos de armazenamento 
Os lipídeos mais simples constituídos a partir de ácidos graxos são os triacilgli-
cerois (TAG) (Figura 6). Esses são apolares e, portanto, são armazenados na forma 
de gotículas principalmente em adipócitos para serem utilizados como reserva ener-
gética. 
 
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Figura 6 – Um triacilglicerol, evidenciando a parte da estrutura marcado de salmão, o glicerol. Nele está 
ligado os três ácidos graxos, onde o ligado no carbono 2, se apresenta com duas ligações duplas. 
 
Os triacilglicerois são sintetizados principalmente no fígado e transportados no 
sangue na forma de lipoproteínas (quilomícrons, VLDL, LDL, HDL). 
São lipídeos constituídos de três ácidos graxos e glicerol, sendo que os ácidos 
graxos podem ser iguais ou diferentes (Figura 7). 
 
Figura 7 – Esquema mostrando a ligação dos ácidos graxos no glicerol formando o triacilglicerol. 
 
Além da função de reserva os mesmos participam como isolante térmico. Esse 
tipo de gordura está presente principalmente em recém-nascido de espécies de ma-
míferos, sendo usada por esses para proteção em baixas temperaturas. 
Outras funções estão relacionadas a impermeabilização da pele, folhas e penas 
de aves. Muitas plantas têm na superfície foliar camadas de cutina substância a base 
de lipídeos para diminuir a perda de água por evaporação. Aves de maneira geral 
utilizam os lipídeos impermeabilizantes produzidos pela glândula uropigiana (Figura 
8), para impermeabilizar as penas ou para proteção da chuva ou para facilitar o nado. 
 
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Figura 8 – Momento em que uma ave da ordem columbiformes (ordem a qual os pombos e rolinhas 
pertencem), coleta da glândula uropigiana lipídeos para impermeabilizar as suas penas. 
 
Lipídeos estruturais em membranas 
Os lipídeos de membrana são anfipáticos, ou seja, uma parte é hidrofilica (tem 
afinidade a molécula de água) e uma hidrofóbica (não tem afinidade a molécula de 
água). 
Os cinco tipos de lipídeos de membrana que será tratado aqui são os glicero-
fosfolipídeos, galactolipídeos, lipídeo éter de arqueias, esfingolipídeos e esteróis. 
 
Glicerofosfolipídeos 
São lipídeos de membrana nos quais dois ácidos graxos estão unidos por liga-
ção éster ao primeiro e ao segundo carbono do glicerol e um grupo polar ou carregado 
está unido por ligação fosfodiéster ao terceiro carbono (Figura 9). 
 
Figura 9 – Demonstração de uma estrutura de um glicerofosfolipídeo, mostrando as duas cadeias hi-
drofóbicas dos ácidos graxos e grupo fosfato ligado no carbono 3. 
 
Os glicerofosfolipídeos desempenham importante papel na estrutura e função 
das membranas plasmáticas, por apresentar essa característica de ser uma molécula 
anfipática. 
 
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Veja que dependendo da molécula que se liga na porção polar desse lipídeo 
como a colina, a etanolamina, o inositol, glicerol ou outros, formaremos diferentes gli-
cerofosfolipídeos (Figura 10). 
 
Figura 10 – Demonstração dos tipos de moléculas que podem se ligar ao grupo polar do glicerofosfoli-
pídeo, formando as mais variadas estruturas. 
 
Galactolipídeos 
 Esses tipos de lipídeos estão presentes nos vegetais, mais precisamente nas 
membranas dos tilacóides, doscloroplastos (Figura 11). 
 
Figura 11 – Duas estruturas de galactolipídeos presentes nas membranas dos tilacóides de cloroplas-
tos. 
 
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Lipídeo éter de arqueias 
 Algumas arqueias apresentam lipídeos de mambrana de hidrocarboneto de ca-
deia longa ramificada, ligado a cada extremidade por glicerol por ligações éter, dando 
a essa molécula maior estabilidade tanto em pH baixos como em altas temperaturas. 
A cada extremidade da molécula estendida há um grupo polar que consiste em glicerol 
ligado a fosfato ou a resíduos de açúcar (Figura 12). 
 
Figura 12 – Um lipídeo de membrana encontrado apenas em algumas arqueias. 
 
Esfingolipídeos 
 É um lipídeo formado por uma molécula de ácido graxo de cadeia longa, a es-
fingosina (um aminoálcool de cadeia longa) e um grupo polar unido por ligação glico-
sídica em alguns casos ou ligações fosfodiéster em outros (Figura 13). 
 
Figura 13 – Estrutura de um esfingolipídeo. 
 
 O composto resultante da ligação de um ácido graxo no grupo NH ligado ao 
carbono 2 é um ceramida. Assim a ceramida é o precursor estrutural de todos os 
esfingolipídeos. 
Há três subclasses de esfingolipídeos, todos derivados da ceramida, a esfingo-
mielina, glicoesfingolipídeos e gangliosídeos. 
 
 
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Esfingomielinas possuem a fosfocolina (Figura 14) ou a fosfoetanolamina 
como cabeça polar. É um dos principais lipídios estruturais das membranas do tecido 
nervoso, formando uma camada isolante e protetora dos axônios de alguns neurônios, 
conhecida como bainha de mielina, onde se relacionam com o aumento da velocidade 
de condução do impulso nervoso. 
 
Figura 14 – Exemplificação da esfingomielina com a cabeça polar sendo a fosfocolina. 
 
Os glicoesfingolipídeos ocorrem na face externa da membrana plasmática. 
Um dos tipos de glicoesfingolipídeo é o cerebrosídeo que apresenta um único açúcar 
ligado à ceramida. Já os globosídeos são glicoesfingolipídeos com dois ou mais açú-
cares, geralmente D-glicose, D-galactose ou N-Acetil-D-galactosamina. Esse tipo de 
lipídeo algumas vezes é chamado de glicolipídeo neutro por não possuírem carga em 
pH 7. 
 
Figura 15 – Demonstração do tipo de glicoesfingolipídeos pelo tipo de ligante na cabeça polar. 
 
Gangliosídios são os esfingolipídeos mais complexos, pois possuem em sua 
estrutura cabeças polares muito grandes formadas por oligossacarídeos e um ou mais 
resíduos do ácido N-acetilneuramínico e um ácido siálico, nas extremidades (Figura 
16). 
 
 
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Figura 16 – Demonstração do tipo de ligante dos gangliosídeos. 
 
Esteróis 
 Os esteróis são lipídios estruturais presentes na maioria das membranas da 
maioria das células eucariontes. Eles apresentam um núcleo de quatro anéis fusiona-
dos três com seis carbonos e um com cinco carbonos, também chamado de núcleo 
esteróide, cuja estrutura química é bastante diferente do resto dos lipídios. São exem-
plos de esteróides: os sais biliares, hormônios sexuais, pró-vitamina D, corticóides ou 
corticosteróides. 
O colesterol (Figura 17) é o principal esterol nos tecidos animais que se carac-
teriza por ser anfipático, tendo um grupo cabeça polar e um corpo hidrocarbonado 
polar (núcleo esteróide) e um cadeia lateral hidrocarbonada. 
 
Figura 17 – A estrutura do colesterol. 
 
Eles podem atuar, nos organismos, como hormônios e, nos humanos, são se-
cretados pelas gônadas, córtex adrenal e pela placenta. Uma parte do colesterol é 
produzida no fígado, outra vem da alimentação, principalmente de carnes gordas, 
ovos, leite e seus derivados. 
 
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A testosterona é o hormônio sexual masculino, enquanto que o estradiol é o 
hormônio responsável por muitas das características femininas. 
 
Lipídeos como sinalizadores, cofatores e pigmentos 
 
Fosfatidilinositóis e derivados de esfingosina 
O fosfatidilinositol e seus derivados fosforilados atuam em vários níveis para 
regular a estrutura celular e o metabolismo. 
O fosfatidilinositol-4,5-bifosfato (Figura 18) na face citoplasmática da mem-
brana, ou seja, dentro da célula, serve como um reservatório de molécula mensageira 
que são liberadas dentro da célula em resposta a sinais extracelulares interagindo 
com receptores de superfície específicos. 
 
Figura 18 – A molécula de fosfatidilinositol-4,5-bifosfato, demonstrando o local de clivagem por enzimas 
específicas, para liberação de suas partes sinalizadoras. 
 
 Enzimas específicas podem hidrolisa essa molécula e liberar dois compostos, 
o inositol-1,4,5-trifosfato (IP3) e o diacilglicerol. Uma das funções do IP3 é a de provo-
car a liberação de Ca2+ do retículo endoplasmático, a combinação do diacilglicerol e 
da elevada concentração de Ca2+ citosólico ativa a enzima proteína cinase C. E o 
papel dessa enzima ativada é de fosforilar proteínas específicas para desenvolver de-
terminadas ações dentro da célula alvo (Figura 19). 
 
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Figura 19 – Um mecanismo de sinalização celular desencadeado pela clivagem do fosfatidilinositol-4,5-
bisfosfato, tendo a proteína cinase C ativada. 
 
Eicosanoides 
Os eicosanoides são hormônios parácrinos, ou seja, agem em células próxi-
mas. Nos vertebrados estão envolvidos na reprodução, na inflamação, na febre, na 
dor associada aos ferimentos ou às doenças, na formação de coágulos sanguíneos, 
na regulação da pressão sanguínea, na secreção de ácido gástrico e em outros pro-
cessos. 
Todos eicosanoides são derivados do ácido araquidônico (Figura 20). 
 
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Figura 20 – Alguns dos derivados do ácido araquidônico. 
 
Há três classes de eicosanoides: prostaglandinas, tromboxanos e leucotrienos. 
Prostaglandinas (PG) estão envolvidas na estimulação da contração da mus-
culatura lisa do útero durante a menstruação e o trabalho de parto. Outrosgrupos de 
prostaglandina elevam a temperatura corporal, produzindo a febre, e causando infla-
mação e dor. 
Tromboxanos são produzidos pelas plaquetas (Trombócitos) e tem o papel na 
formação de coágulos e redução de fluxo sanguíneo no local do coágulo. Os anti-
inflamatórios não esteroidais (AINEs), inibem a formação dos tromboxanos e da pros-
taglandina (Figura 20). 
Leucotrienos são produzidos por leucócitos e a forma A4, induz a contração 
da musculatura lisa que envolve as vias aéreas até o pulmão. Assim sua produção em 
grande quantidade causa a crise asmática. Assim os leucotrienos é alvo dos fármacos 
como a prednisona. 
 
Esteroides 
São moléculas hormonais lipídicas derivadas dos esteróis como o colesterol, 
que se ligam a seus receptores com alta afinidade, sendo necessário baixas concen-
trações desses para exercer suas funções. 
Os principais grupos desses são os hormônios sexuais femininos e masculinos, 
os hormônios da suprarrenal, o cortisol e aldosterona. A prednisona e a prednisolona 
são fármacos esteroides com atividade anti-flamatórias potentes (Figura 21). 
 
 
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Figura 21 – Alguns hormônios esteroides femininos (estradiol), masculino (testosterona), da suprarrenal 
(cortisol e aldosterona) e fármacos esteroides como a prednisona e prednisolona. 
 
Os hormônios brassinolídeo são produzidos nas plantas vasculares com função 
de regular o crescimento das plantas (Figura 22). 
 
Figura 22 – Hormônio brassinolídeo encontrados em plantas vasculares. 
 
Vitaminas A e D 
Essas vitaminas são precursoras de hormônios. A vitamina D3, conhecida como 
colecalciferol é formada na pele pelo 7-desidrocolesterol pela reação fotoquímica ca-
talisada pelo componente UV da luz solar (Figura 23). No entanto, para ser ativo, o 
colecalciferol é convertido por enzimas do fígado e no rim a 1α,25-di-hidroxivitamina 
D3 (calcitriol). Assim, nessa forma podem regular a captação do cálcio no intestino e 
os níveis de cálcio no rim e nos ossos. 
 
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Figura 23 - Demonstração da conversão do 7-desidrocolesterol, pela luz UV e em seguida a vitamina 
D3 sendo convertida em calcitriol, no fígado. 
 
A deficiência da vitamina D leva ao raquitismo, um quadro de formação defei-
tuosa dos ossos. Esse quadro é revertido pela administração de vitamina D. 
A vitamina A (retinol), funcionam como um hormônio e como pigmento fotos-
sensível do olho dos vertebrados (Figura 24). 
 
Figura 24 – Reações sucessivas do precursor da vitamina A, o β-caroteno (a), levando a formação 
consequentemente da Vitamina A1 (b), Retinal (c), ácido retinoico (d) e do retinal todo-trans (e). 
 
O derivado da vitamina A, o ácido retinóico está envolvido na regulação da ex-
pressão gênica do tecido epitelial, a partir de formulas farmacêuticas, esse hormônio 
tem papel no tratamento da acne grave e rugas. 
 
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O retinal outro derivado da vitamina A, é o pigmento que inicia a resposta dos 
bastonetes e dos cones da retina à luz, levando a partir daí um sinal neuronal para o 
cérebro. 
A deficiência de vitamina A leva a secura da pele, dos olhos e das membranas 
mucosas, desenvolvimento retardado e cegueira noturna. 
 
Vitaminas E, K e as quinonas 
 Os tocoferóis é um grupo de lipídeo relacionados denominados de vitamina E, 
que contém um anel aromático substituído e uma cadeia lateral longa de isoprenoide 
(Figura 25). 
 
Figura 25 – Estrutura de uma vitamina E. 
 
 Os tocoferóis são antioxidantes biológicos e por serem moléculas hidrofóbicas 
se associam facilmente com as membranas celulares, depósitos de lipídeos e lipopro-
teínas no sangue. 
 Os alimentos como ovos, óleos vegetais, germe de trigo são locais onde en-
contramos tocoferóis. A falta dessa vitamina em mamíferos pode levar a pele esca-
mosa, fraqueza muscular, esterilidade e fragilidade dos eritrócitos (hemácias). 
 A vitamina K (Figura 26), está envolvida em vários processos em muitos orga-
nismos. Essa molécula passa por uma série de mudança antes de formar a protrom-
bina ativa, que atua na coagulação sanguínea. 
 
Figura 26 – Estrutura da vitamina K. 
 
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A varfarina (Figura 27) é um composto sintético que inibe a formação da pro-
trombina ativa, assim é amplamente utilizada em paciente com risco de desenvolver 
coagulação excessiva, como em caso de trombose coronariana e em paciente sub-
metidos a cirurgias. 
 
Figura 27 – Estrutura da varfarina, um anticoagulante. 
 
Esta vitamina é encontrada em folhas de plantas verdes (vitamina K1=filoquinona), 
são produzidas por bactérias que vivem em intestinos de vertebrados (vitamina 
K2=menaquinona) 
 Deficiência dessa vitamina pode levar a um retardo na coagulação sanguínea, 
alguns bebes sofrem da doença hemorrágicas do recém-nascido que são condições 
que podem ser fatais para esse tipo de paciente. 
 A ubiquinona e plastoquinona são isoprenoides presentes na cadeia transpor-
tadora de elétrons, cuja função é a de transportares lipofílicos de elétrons para a for-
mação de ATP tanto em mitocôndria como em cloroplastos (Figura 28). 
 
Figura 28 – Demonstrando a estrutura da ubiquinona e da plastoquinona, transportadores lipofílicos, 
presentes nas cadeias transportadora de elétrons. 
 
Dienos conjugados 
 Essas moléculas possuem cadeias de carbono com ligações simples e duplas 
alternadas, permitindo assim, movimento dos elétrons que são excitados por radia-
ções eletromagnéticas de baixa energia e com isso produzindo as mais diversas cores 
visíveis principalmente aos vertebrados (Figura 29). 
 
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Figura 29 – Estrutura dos Dienos, evidenciando as cores produzidas a partir dessas moléculas. 
 
Policetídeos 
 Esses lipídeos são compostos naturais (figura 30), produzidos por alguns orga-
nismos como compostos do metabolismo secundário. Muitos são úteis na medicina 
como antibióticos (eritromicina), antifúngicos (anfotericina B) e os inibidores de síntese 
de colesterol (lovastatina). 
 
Figura 30 – Os tipos de policetídeos utilizados na medicina atual. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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APRIMORANDO CONCEITOS 
Eu li, agora vou fixar. 
 
Após a leitura, retire do texto as informações mais importantes. 
 
Esse é o seu RESUMO das ideias principais. 
 
PARA CONTINUAR SEUS ESTUDOS, POSTE NO ITEM “APRIMORANDO 
CONCEITOS – RESUMO 3”. 
 
 
BIBLIOGRAFIA 
LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 6ª 
Edição, 2014. Ed. Artmed. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEINAS 
 
A ingestão de alimentos proteicos que servirão de fonte de aminoácidos essen-
ciais para a síntese de proteínas para os organismos heterotróficos. As proteínas 
podem estar envolvidas em várias funções como: de transporte de oxigênio, função 
de catalisar reações (enzimas), de defesa (anticorpos ou imunoglobulinas) e muitas 
outras funções que veremos dessas maravilhosas moléculas. 
. 
CLASSIFICAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
Todas as proteínas apresentam um conjunto de 20 aminoácido (aa) unidos co-
valentemente para compor o organismo vivo. 
As células podem formar um amplo conjunto de produtos, unindo os mesmos 
20 aminoácidos em diferentes combinações e sequências. Assim, é possível construir 
enzimas, anticorpos, transportadores, hormônios, antibióticos, fibras musculares, re-
vestimento da pele e matriz óssea, proteínas de reserva de sementes, unhas, penas 
de aves, venenos de cobras, proteínas do cristalino ocular, casco de tartarugas e mui-
tas outras substâncias com diferentes atividades biológicas. 
Aminoácidos são compostos que apresenta duas funções orgânica em sua es-
trutura, uma função amina e uma função carboxílica. Essas estão ligados no carbono, 
denominado carbono α (alfa), ao qual também se ligam um átomo de hidrogênio e um 
grupo R ou cadeia lateral (Figura 1). 
 
Figura 1 – Estrutura de um aminoácido evidenciando seus ligantes, um grupo amina, um grupo carbo-
xílico, um hidrogênio e um grupo R. 
 
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Todos os aminoácidos apresentam quatro ligantes diferentes, com exceção da 
glicina. Carbono que apresentam essa característica são denominados de assimétri-
cos ou carbono quiral. Isso dá a moléculas com essa característica a capacidade de 
formar estereoisômeros (Figura 2). 
 
Figura 2 – Os enantiômeros dos aminoácidos com carbono quiral 
 
Em aminoácidos, assim como pode ser visto nos carboidratos (verificar capítulo 
de carboidratos), os estereoisômeros podem ser classificados como D ou L mediante 
comparação dos quatro grupos substituintes ao redor do carbono α quiral com os es-
tereoisômeros de um composto de referência, o gliceraldeído, um açúcar de três áto-
mos de carbono, sendo o menor açúcar a ter um átomo de carbono assimétrico. Esta 
nomenclatura dos estereoisômeros dos aminoácidos é denominada de configuração 
absoluta. 
O isômero L-aminoácido, são as formas isoméricas encontradas nas proteínas. 
A forma L-aminoácido possui a mesma quiralidade do L-gliceraldeido, que é o oposto 
do D-gliceraldeido (Figura 3). 
 
Figura 3 – Os dois isômeros encontrados nos aminóaciados, forma L e D. Sendo que a forma L-ami-
nóacidos é a presente na estrutura das protéinas. 
 
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Os aminoácidos podem ser identificado por uma abreviatura em uma ou três 
letras, assim, para Glicina (G ou Gly), Alanina (A ou Ala) e Valina (V ou Val) (Tabela 
1). 
Tabela 1 – Símbolos, abreviações de cada aminoácido, internacionalmente re-
conhecidas pela comunidade científica. 
Símbolo Abreviação Aminoácido Símbolo Abreviação Aminoácido 
A Ala Alanina M Met Metionina 
B Asx 
Asparagina ou As-
partato 
N Asn Asparagina 
C Cis ouCys Cisteína P Pro Prolina 
D Asp 
Aspartato (Ácido 
aspartico) 
Q Gln 
Glutamina (Gluta-
mida) 
E Glu 
Glutamato (Ácido 
glutâmico) 
R Arg Arginina 
F Fen ou Phe Fenilalanina S Ser Serina 
G Gli ou Gly Glicina T Tre ou Thr Treonina 
H His Histidina V Val Valina 
I Ile Isoleucina W Trp 
Triptofano (Tripto-
fana) 
K Lis ou Lys Lisina Y Tir ou Tyr Tirosina 
L Leu Leucina Z Glx 
Glutamina ou Glu-
tamato 
 
São 20 o número de aminoácidos primários, encontrados frequentemente em 
proteínas (tabela 1). 
Já outros tipos de aminoácidos põem ser encontrados em certos tipos de pro-
teína, esses são denominados de aminoácidos especiais. Dentre os aminoácidos es-
peciais temos a 4-hidroxiprolina e 5- hidroxilisina (colágeno), N-metil-lisina (miosina), 
γ-carboxiglutamato (protrombina) e desmosina (elastina). Temos ainda alguns ditos 
não proteicos como ornitina e citrulina presentes no ciclo da ureia. 
Aqui daremos ênfase nos aminoácidos padrões primários ou proteicos. Esses 
apresentam uma classificação com base na polaridade de seus grupos R ou cadeias 
laterais em pH 7,0. As classes são: aminoácidos com grupos R apolares (hidrofóbi-
cos), Aminoácidos com grupos R polares sem carga (hidrofílicos), Aminoácidos com 
grupos R carregados negativamente ou aminoácidos ácidos (hidrofílicos), Aminoáci-
dos com grupos R carregados positivamente ou aminoácidos básicos (hidrofílicos) e 
os aromáticos(Figura 4). 
 
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Figura 4 – Os aminoácidos padrões encontrados nas proteínas e classificados conforme a polarização 
(de A a E) de seus grupos R (radical) em pH 7. 
 
 
 
A B 
C D 
E 
 
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COMPORTAMENTO ÁCIDO-BASE E CURVA DE TITULAÇÃO DOS AMINOÁCI-
DOS 
O termo pH, significa potencial hidrogeniônico. Soluções que tem pH maior que 
7 são alcalinas ou básicas ([OH] é maio que [+H]). Soluções que tem pH menor que 7 
são ácidas ([+H] é maio que[OH]). Os aminoácidos têm a característica tanto de rece-
ber prótons como de doar prótons. As substâncias com esta dupla natureza são ditas 
anfotéricas, também chamadas de anfólitos, de “eletrólitos anfotéricos” (Figura 5). 
 
Figura 5 – Demonstração dos aminoácidos funcionando tanto como ácido (seta vermelha) e base (seta 
verde). 
 
A titulação é a adição ou remoçãogradual de prótons de um eletrólito fraco por 
meio da adição ao meio de uma base ou ácido forte. A curva de titulação de um ami-
noácido dá uma imagem quantitativa de suas propriedades ácido-base. 
Quando colocamos uma determinada concentração do aminoácido glicina a 
uma titulação, obtemos a curva de titulação. Essa titulação pode ser observada na 
figura 6, abaixo: 
 
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Figura 6 – curva de titulação do aminoácido glicina. Observe que no início, caixas verde e vermelha, o 
aminoácido glicina estava protonado e no final está desprotonado, pela adição de uma base forte 
(NAOH). 
 
 Esse processo representa a separação de dois prótons da glicina, um amino-
ácido diprótico. Assim é possível obter o pK de cada grupo ionizável, que é as regiões 
de pH na qual a glicina pode tamponar as soluções. 
O pK é então corresponde ao pH em que a relação entre a base conjugada e o 
ácido conjugado é 1, ou seja, equimolar. E vice-versa, ou seja, o pH é igual ao pK pela 
equação de Handerson-Hasselbach, e a substância que está sendo titulada encontra-
se no pH onde possui maior poder tampão. A figura acima demonstra dois pontos de 
interseção, que são os pontos da titulação do aminoácido glicina correspondem a dois 
pKa (pK1 e pK2). 
A partir dessa titulação podemos entender que existe um ponto em que as car-
gas são nulas (neutras), denominado de ponto isoelétrico (pI) ou pH isoelétrico. 
 
 
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PEPTÍDEOS E LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
Quando os aminoácidos se unem podemos ter um peptídeo, ou oligossacarídeo 
ou polipeptídeo. Peptídeos são polímeros de aminoácidos ou ainda, sequências de 
aminoácidos unidos covalentemente por ligações peptídicas (Figura 7). 
Essa ligação é estabelecida entre o grupo α–carboxil de um aminoácido e o 
grupo α–amino do outro – denominada de ligação peptídica. 
 
 
Figura 7 – Ligação peptídica, entre dois aminoácidos. 
 
Ao estabelecer a ligação peptídica, a ligação que uniu os dois aminoácido pos-
sui caráter de dupla ligação parcial, ela é rígida, planar, apresenta-se na configuração 
geométrica trans e é sem carga, porém polar (Figura 8). 
 
Figura 8 – a ligação que une os dois aminoácidos tem um caráter de dupla ligação, assim deixando 
nesse local uma rigidez. 
 
Por convenção, a extremidade α-amino livre da cadeia peptídica é denominada 
Nterminal, sendo escrita à esquerda, e a extremidade α-carboxila livre, C-terminal, à 
direita (Figura 9). 
 
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Figura 9 – Ligação de aminoácidos formando um peptídeo, e suas extremidades aminoterminal e car-
boxiterminal. 
 
Por perder uma molécula de H2O, cada aminoácido dentro da cadeia é deno-
minado resíduo. O comportamento ácido-base de um peptídeo, pode ser predito a 
partir dos grupos α-amino e α-carboxila livres e da natureza de seus inúmeros grupos 
R ionizáveis. 
De acordo com o número de resíduos os peptídeos podem ser classificados 
como: oligopeptídeos por possuir de 2 a 10 resíduos na cadeia peptídica, de polipep-
tídeos quando possuem de 11 a 100 resíduos em sua cadeia peptídica e ainda podem 
ser denominados de proteínas por possuir mais que 100 resíduos de aminoácidos ou 
massa maior que 10.000 Da (1Dalton = Massa de 1 átomo de hidrogênio). 
 
PEPTÍDEOS BIOLOGICAMENTE IMPORTANTES 
Oxitocina 
Esse peptídeo presente no organismo humano apresenta apenas 9 resíduos 
de aminoácidos (Figura 10). É produzido pela hipófise posterior e funciona como um 
hormônio atuando na indução do trabalho de parto em gestantes, contração de mus-
culatura uterina, liberação de do leite das glândulas mamárias, entre outras funções. 
 
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Figura 10 – Estrutura do hormônio ocitocina, demonstrando os nove aminoácidos presentes em sua 
estrutura pela abreviação. 
 
Vasopressina 
Esse hormônio peptídico apresenta assim como a ocitocina 9 resíduos de ami-
noácidos (Figura 11). A vasopressina é sintetizada na hipófise posterior e tem papel 
no controle da pressão sanguínea, regulando as contrações do músculo liso. Também 
está envolvido na estimulação da reabsorção renal de água, ou seja, atua como anti-
diurético, o que leva a retenção de água no organismo, culminando em aumento da 
pressão arterial. 
 
Figura 11 – A estrutura química da vasopressina, indicando os nove resíduos de aminoácidos diferentes 
presentes em sua estrutura, pelas respectivas abreviações. 
 
 
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Encefalinas 
Esse peptídeo apresenta apenas 5 resíduos de aminoácidos (Figura 12), e uma 
pequena observação é que o ultimo aminoácido pode ser a metionina ou a leucina. 
Esses são analgésicos naturais produzidos no cérebro que atuam aliviando a dor. São 
considerados opiáceos do próprio organismo. 
 
 
 
Figura 12 – Estruturas da encefalina. A) com o último resíduo sendo a metionina (Tyr-Gly-Gly-Phe-
Met). B) com o último resíduo sendo a leucina (Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu). 
 
 
FUNÇÕES E CLASSIFICAÇÕES DAS PROTEÍNAS 
Uma cadeia polipeptídica com cem a várias centenas de unidades de α-amino-
ácidos ou resíduos unidos covalentemente através de ligações peptídicas, são deno-
minadas de proteínas. Uma proteína pode apresentar uma variedade estrutural e tam-
bém uma grande variedade de funções biológicas. 
O peso molecular de uma proteína pode ser calculado. Tomando por base o 
peso médio de todos aminoácidos que é de 110, e sabendo a quantidade de resíduos 
presente em uma proteína é possível então determinar o peso molecular. Assim uma 
A) 
B) 
 
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proteína que tenha em sua estrutura 829 resíduos de aminoácidos terá um peso mo-
lecular de 91190 Dáltons (Da), ou simplesmente 91,9 KDa (KiloDáltons). 
As proteínas podem ser classificadas por vários critérios. Abaixo veremos al-
guns dos critérios de classificação das proteínas. 
 
Quanto à composição química 
 Quanto a essecritério, as proteínas podem ser classificadas como proteínas 
simples ou conjugada. A proteína simples apresenta apenas cadeia polipeptídica que 
hidrolisada libera apenas aminoácidos. Já a proteína conjugada é a cadeia proteica 
ligada a um componente não proteico, um grupo prostético. Dessa forma as proteínas 
conjugadas são classificadas de acordo com a natureza química de seu grupo pros-
tético (tabela 2). 
 
Tabela 2 – Proteínas conjugadas 
 
 
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas 
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas as proteínas podem ser classifi-
cadas em monoméricas ou multiméricas (Figura 13). As proteínas monoméricas são 
formadas por apenas uma cadeia polipeptídica, ou seja, uma única sequência de ami-
noácidos. Já as proteínas multiméricas são aquelas formadas por mais de uma cadeia 
polipeptídica. Vale ressaltar que se das cadeias duas subunidade forem idênticas, a 
 
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proteína é denominada de OLIGOMÉRICA e essas subunidades idênticas são referi-
das como PROTÔMEROS. 
 
Figura 13 – Demonstração de duas proteínas uma monomérica (mioglobina) e uma multimérica (hemo-
globina). 
 
Quanto à forma 
 No critério quanto à forma, as proteínas podem ser classificadas de fibrosas ou 
globulares. Uma proteína é denominada de fibrosa quando a mesma está adaptada 
às funções estruturais, com cadeias arranjadas em longos filamentos ou folhas. Já 
proteínas globulares são aquelas organizadas em uma forma esférica ou globular e 
se caracteriza por apresenta uma diversidade de estruturas terciárias. Vários padrões 
estruturais são visualizados nessa forma. São representantes desta classe as enzi-
mas; transportadores como a hemoglobina e proteínas com função de defesa como 
os anticorpos. 
 
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS 
Os níveis estruturais das proteínas referem-se à organização estrutural que é 
observada desde a sequência de aminoácidos, seu enovelamento, até a associação 
das cadeias polipeptídicas numa proteína multimérica (Figura 14). Partindo desse 
princípio, podemos afirmar que o arranjo espacial dos átomos de uma proteína é de-
nominado de conformação. E uma proteína dobrada em qualquer uma de suas con-
formações funcionais é chamada de proteína nativa. 
 
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Figura 14 – Estrutura das proteínas nos seus respectivos níveis estruturais. 
 
Estrutura primária 
A Estrutura primária diz respeito a sequência dos aminoácidos, ligados cova-
lente da cadeia polipeptídica de uma proteína. 
 
Estrutura secundária 
Já a estrutura secundária é o arranjo geométrico específico de um dado trecho 
da cadeia polipeptídica, formando ligações de hidrogênio. As duas principais confor-
mações secundárias são, a α-hélice e a β-conformação (Figura 15). 
 
 
Figura 15 – Demonstrando a formação da estrutura secundaria, alfa hélice (esquerda) e folha beta. 
 
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A α-hélice apresenta várias ligações de hidrogênio que ocorrem entre o hidro-
gênio e o oxigênio do quarto resíduo adjacente à sua frente, assim a estrutura enrola-
se e forma uma hélice. Desse modo a estrutura secundária do tipo α-hélice se dobra 
em estruturas repetitivas e regulares (Figura 15). 
Na β-conformação ou folha β as associações das cadeias polipeptídicas são 
feitas por ligações de hidrogênio que ocorrem entre o oxigênio e o hidrogênio da liga-
ção peptídica. Essas ligações são feitas de forma intercadeia ou intracadeia, resul-
tando em uma estrutura rígida e achatada. As folhas β podem ser paralelas ou anti-
paralelas (Figura 15). 
 
Estrutura terciária 
É o arranjo tridimensional de todos os átomos da proteína, incluído os das ca-
deias laterais ou de quaisquer grupos prostéticos (Figura 16). 
 
Figura 16 – Estrutura terciaria da mioglobina, demonstrando a presença de seus radicais inte-
ragindo sobre as mais diversas forças moleculares. 
 
No dobramento da estrutura terciária, diversos tipos de forças moleculares es-
tão envolvidas, como o arranjo da estrutura em α-hélice e β-conformação, coordena-
ção pela presença de íons metálicos, ligação dissulfeto entre resíduos de cisteína, 
ligação de hidrogênio entre grupos laterais de resíduos, interações hidrofóbicas entre 
resíduos com cadeias laterais hidrofóbicas (valina, leucina e isoleucina), forças de 
Wan der Waals e atrações eletrostáticas entre grupos livres de NH3+ e COO- de re-
síduos (Figura 16). 
 
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Estrutura quaternária 
Uma proteína pode ser constituída de múltiplas cadeias polipeptídicas chama-
das de subunidades. Assim, o arranjo das subunidades umas em relação às outras é 
denominado de estrutura quaternária (Figura 17). 
 
Figura 17 – Estrutura quaternária da hemoglobina, onde quatro cadeias, duas alfas e duas betas se 
interagem para transporte de gases. 
 
INTERAÇÕES QUE ESTABILIZAM A CONFORMAÇÃO DE UMA PROTEÍNA 
Dentre as interações que agem estabilizando a conformação das proteínas, po-
demos ressaltar que a ligação dissulfeto (covalente) são resultantes da ligação entre 
as cadeias laterais de cisteínas e é um importante fator nesse processo. 
A ligação de hidrogênio entre as cadeias laterais dos aminoácidos contribui 
também para essa estabilidade. Outra interação é a interações hidrofóbicas, que é o 
resultado dos resíduos apolares que tendem a se agrupar no interior da molécula de 
proteína. E mais uma interação é a iônica que ocorre entre grupos de cadeias opostas. 
 
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
A perda da estrutura tridimensional suficiente para causar a perda de função é 
chamada de desnaturação. 
 
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Na prática os principais fatores desnaturantes são as mudanças de pH e tem-
peratura, e a exposição das proteínas a solventes orgânicos, uréia e detergentes. 
Pois o calor atua desestabilizando as ligações fracas, principalmente as liga-
ções de hidrogênio. Já o pH extremo, altera a carga líquida das proteínas e assim 
causando repulsão eletrostática e o rompimento de algumas ligações de hidrogênio. 
Solventes orgânicos como o álcool ou acetona, rompem as interações de hidrofóbicas. 
Já a ureia e hdrocarboneto de guanidina, agem rompendo as interações de hidrofóbi-
cas e o detergentes rompendoas interações de hidrofóbicas. 
Uma proteína desnaturada pelos compostos dispostos acima, reassumem suas 
estruturas nativas e suas atividades biológicas se retornarem as condições nas quais 
as estruturas nativas são estáveis, processo chamado de renaturação (Figura 18). 
 
Figura 18 – Demonstração do processo de desnaturação e renaturação de uma proteína 
 
Vale ressaltar que algumas proteínas não se dobram espontaneamente à me-
dida que estão sendo sintetizadas dentro da célula. Para isso a célula conta com a 
ajuda de outras proteínas, as denominadas de chaperonas moleculares. Dessas en-
zimas temos duas grandes classes a Hsp 70 e a chaperoninas. 
Elas interagem com os polipeptídeos parcialmente dobrados ou dobrados de 
forma incorreta, facilitando os mecanismos de dobramento correto ou garantindo um 
microambiente adequado no qual o dobramento ocorre (Figura 20). 
 
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Figura 19 – Processo de dobramento correto auxiliado pela chaperona Hsp70. 
 
 
APRIMORANDO CONCEITOS 
Eu li, agora vou fixar. 
 
Após a leitura, retire do texto as informações mais importantes. 
 
Esse é o seu RESUMO das ideias principais. 
 
PARA CONTINUAR SEUS ESTUDOS, POSTE NO ITEM “APRIMORANDO 
CONCEITOS – RESUMO 4”. 
 
 
BIBLIOGRAFIA 
LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 6ª 
Edição, 2014. Ed. Artmed. 
 
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ENZIMAS 
A célula viva é o local de muita atividade bioquímica chamada metabolismo. 
Este é o processo de mudança química e física que ocorre continuamente no orga-
nismo vivo. Essas mudanças incluem o acúmulo de novos tecidos, substituição de 
tecidos antigos, conversão de alimentos em energia, eliminação de resíduos, repro-
dução, etc. - todas as atividades que caracterizamos como "vida". 
Essa construção e destruição ocorrem em face de um aparente paradoxo. A 
grande maioria dessas reações bioquímicas não ocorre espontaneamente. O fenô-
meno da catálise torna possíveis as reações bioquímicas necessárias para todos os 
processos vitais. A catálise é definida como a aceleração de uma reação química por 
alguma substância que não sofre nenhuma alteração química permanente. Os catali-
sadores das reações bioquímicas são enzimas e são responsáveis por realizar quase 
todas as reações químicas nos organismos vivos. Sem enzimas, essas reações ocor-
rem a uma taxa muito lenta para o ritmo do metabolismo. 
A maioria das enzimas são proteínas, embora algumas sejam moléculas de 
RNA catalíticas. As moléculas de RNA catalítico são chamadas de ribozimas. As en-
zimas são compostas de alto peso molecular constituídos principalmente por ca-
deias de aminoácidos unidas por ligações peptídicas (Figura 1). As enzimas podem 
ser desnaturadas e precipitadas com sais, solventes e outros reagentes. 
 
Figura 1 – Ligação peptídica. Essa ligação é estabelecida entre o grupo α–carboxil de um aminoácido 
e o grupo α–amino do outro. 
Muitas enzimas requerem a presença de outros compostos - cofatores - antes 
que sua atividade catalítica possa ser exercida. Todo esse complexo ativo é denomi-
nado holoenzima; isto é, apoenzima (porção de proteína) mais o (s) cofator (es) (co-
enzima, grupo protético ou ativador de íon metálico). 
 
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O cofator pode ser: 
1. Uma coenzima - uma substância orgânica não proteica que é dialisável, ter-
moestável e fracamente ligada à parte da proteína. 
2. Um grupo prostético - uma substância orgânica que é dialisável e termoes-
tável que está firmemente ligada à proteína ou porção apoenzima. 
3. Um ativador de íons metálicos - inclui K +, Fe2 +, Fe3 +, Cu2 +, Co2+, Zn2+, 
Mn2+, Mg2+, Ca2+ e Mo3+. 
 
ESPECIFICIDADE DE ENZIMAS 
Uma das propriedades das enzimas é a especificidade que exibem em relação 
às reações que catalisam. Algumas enzimas exibem especificidade absoluta; isto é, 
eles irão catalisar apenas uma reação particular. Outras enzimas serão específicas 
para um tipo particular de ligação química ou grupo funcional. 
Em geral, existem quatro tipos distintos de especificidade: 
1. Especificidade absoluta - a enzima catalisará apenas uma reação. 
2. Especificidade de grupo - a enzima atuará apenas em moléculas que possuem gru-
pos funcionais específicos, como grupos amino, fosfato e metila. 
3. Especificidade de ligação - a enzima atuará em um tipo particular de ligação quí-
mica, independentemente do resto da estrutura molecular. 
4. Especificidade estereoquímica - a enzima atuará em um isômero estérico ou óptico 
particular. 
Embora as enzimas exibam grandes graus de especificidade, os cofatores po-
dem servir a muitas apoenzimas. Por exemplo, o dinucleotídeo nicotinamida adenina 
(NAD) é uma coenzima para um grande número de reações de desidrogenase nas 
quais atua como um aceptor de hidrogênio. Entre elas estão as reações de álcool 
desidrogenase, malato desidrogenase e lactato desidrogenase. 
 
NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO 
Exceto por algumas das enzimas originalmente estudadas, como pepsina, re-
nina e tripsina, a maioria dos nomes de enzimas termina em “ase”. A União Internaci-
onal de Bioquímica (I.U.B.) iniciou padrões de nomenclatura de enzimas que reco-
mendavam que os nomes das enzimas indicassem o substrato sobre o qual atuou e 
o tipo de reação catalisada. Nesse sistema, a enzima uricase é chamada de urato: O2 
 
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oxidoredutase, enquanto a enzima glutâmica oxaloacética transaminase (GOT) é cha-
mada de L-aspartato: 2-oxoglutarato aminotransferase. 
A nomenclatura da enzima é incorporada a muitos outros recursos, incluindo 
os bancos de dados de bioinformática ExPASy-ENZYME, BRENDA e KEGG. 
O número de comissão enzimática (EC) é um identificador de quatro compo-
nentes que classifica uma enzima de acordo com a classe, subclasse, subclasse e o 
componente final sendo um número de série dentro dessa subclasse. As classes EC 
estão atualmente listadas como: 
1. Oxidorredutases - A esta classe pertence todas as enzimas que catalisam 
reações de redução de oxidação. O substrato que é oxidado é considerado doador de 
hidrogênio. 
2. Transferases - Transferases são enzimas que transferem um grupo, por ex. 
um grupo metil ou um grupo glicosil, de um composto (geralmente considerado como 
doador) para outro composto (geralmente considerado como aceitador). 
3. Hidrolases - Essas enzimas catalisam a clivagem hidrolítica de C-O, C-N, C-
C e algumas outras ligações, incluindo ligações de anidrido fosfórico. 
4. Liases - liases são enzimas que clivam C-C, C-O, C-N e outras ligações por 
eliminação, deixando ligações duplas ou anéis ou, inversamente, adicionando grupos 
aligações duplas. 
5. Isomerases - Essas enzimas catalisam mudanças geométricas ou estruturais 
dentro de uma molécula. De acordo com o tipo de isomerismo, podem ser denomina-
das racemases, epimerases, cis-trans-isomerases, isomerases, tautomerases, muta-
ses ou cicloisomerases. 
6. Ligases - Ligases são enzimas que catalisam a união de duas moléculas 
acopladas com a hidrólise de uma ligação difosfato em ATP ou um trifosfato seme-
lhante. 
7. Translocases - Catalisar a translocação de íons hidrogênio, cátions e ânions 
inorgânicos, aminoácidos, carboidratos ou outros compostos. 
 
REAÇÕES ENZIMÁTICAS BÁSICAS 
As enzimas são catalisadores que aumentam a velocidade de uma reação quí-
mica sem que sofram qualquer alteração química permanente. Eles não são usados 
na reação nem aparecem como produtos da reação. 
 
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A reação enzimática básica pode ser representada da seguinte forma: 
S + E → P + E 
Onde E, representa a enzima que catalisa a reação; S, o substrato, a substân-
cia sendo modificada; e P, o produto da reação. 
 
O COMPLEXO DE SUBSTRATO ENZIMÁTICO 
Uma teoria para explicar a ação catalítica das enzimas foi proposta pelo quí-
mico sueco Savante Arrhenius em 1888. Ele propôs que o substrato e a enzima for-
mavam alguma substância intermediária conhecida como complexo enzima/substrato 
(ES). A reação pode ser representada como: 
S + E → ES 
S = Substrato; E = Enzima; ES = Complexo Enzima/Substrato. Se esta reação 
for combinada com a equação de reação original, os seguintes resultados: 
S + E → ES → P + E 
S = Substrato; E = Enzima; ES = Complexo Enzima/Substrato; P = Produto. 
 
A existência de um complexo intermediário enzima-substrato foi demonstrada 
em laboratório, por exemplo, usando catalase e um derivado de peróxido de hidrogê-
nio. 
Na Universidade de Yale, Kurt G. Stern observou mudanças espectrais na ca-
talase à medida que a reação por ela catalisada prosseguia. Esta evidência experi-
mental indica que a enzima primeiro se liga ao substrato e então retorna à sua forma 
original após a conclusão da reação. 
 
EQUILÍBRIO QUÍMICO 
O estudo de um grande número de reações químicas revela que a maioria não 
chega a uma conclusão verdadeira. Isso também é verdadeiro para as reações cata-
lisadas enzimaticamente. Isso se deve à reversibilidade da maioria das reações. 
 
Em geral: 
 K + 1 
A + B → C + D (reação direta) 
 K-1 
 
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C + D → A + B (Reação Revese) 
K + 1 é a constante de taxa de reação direta e K-1 é a constante de taxa para 
a reação reversa. 
Combinar as duas reações dá: 
 K + 1 
A + B C + D 
 K-1 
A aplicação desta relação geral às reações enzimáticas permite a equação: 
 K + 1 K + 2 
E + S ES P + E 
 K-1 K-2 
O equilíbrio, uma condição de estado estacionário, é alcançado quando as ta-
xas de reação direta são iguais às taxas de retorno. Esta é a equação básica na qual 
a maioria dos estudos de atividade enzimática se baseia. 
 
NÍVEIS DE ENERGIA 
Os químicos sabem há quase um século que, para que a maioria das reações 
químicas prossiga, é necessária alguma forma de energia. Eles denominaram esta 
quantidade de energia, "a energia de ativação". É a magnitude da energia de ativação 
que determina a rapidez com que a reação ocorrerá. Acredita-se que as enzimas di-
minuam a energia de ativação da reação que estão catalisando (Figura 2). Acredita-
se que a enzima reduza o “caminho” da reação. Esse caminho encurtado exigiria me-
nos energia para cada molécula de substrato seja convertida em produto. 
 
Figura 3 – Demonstração da reação sem (linha vermelha) e com a presença da enzima (linha azul) 
 
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Dada uma quantidade total de energia disponível, mais moléculas de substrato 
seriam convertidas quando a enzima está presente (o “caminho” encurtado) do que 
quando ela está ausente. Portanto, diz que a reação é mais rápida em um determinado 
período de tempo. 
 
FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
O conhecimento da teoria cinética enzimática básica é importante para a aná-
lise enzimática, a fim de compreender o mecanismo enzimático básico e selecionar 
um método para a análise enzimática. As condições selecionadas para medir a ativi-
dade de uma enzima não seriam as mesmas selecionadas para medir a concentração 
de seu substrato. 
Vários fatores afetam a taxa na qual as reações enzimáticas ocorrem - concen-
tração de enzima, concentração de substrato, a presença de quaisquer inibidores ou 
ativadores, temperatura e pH. 
 
CONCENTRAÇÃO ENZIMÁTICA 
Para estudar o efeito do aumento da concentração da enzima sobre a veloci-
dade da reação, o substrato deve estar presente em quantidade excessiva; isto é, a 
reação deve ser independente da concentração de substrato. Qualquer alteração na 
quantidade de produto formado durante um período de tempo especificado dependerá 
do nível de enzima presente. Isso pode ser representado graficamente conforme indi-
cado na Figura 3. 
 
Figura 3 – Ordem zero, a razão da reação independe da concentração do substrato. 
 
 
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Essas reações são chamadas de “ordem zero” porque as taxas são indepen-
dentes da concentração de substrato e são iguais a alguma constante k. A formação 
do produto ocorre a uma taxa que é linear com o tempo. A adição de mais substrato 
não serve para aumentar a taxa. Em cinética de ordem zero, permitir que o ensaio 
seja executado por tempo duplo resulta no dobro da quantidade de produto. 
A quantidade de enzima presente em uma reação é medida pela atividade que 
ela catalisa. 
A relação entre atividade e concentração é afetada por muitos fatores, como 
temperatura, pH, etc. Um ensaio de enzima deve ser projetado de forma que a ativi-
dade observada seja proporcional à quantidade de enzima presente para que a con-
centração da enzima seja o único fator limitante. Ele é satisfeito apenas quando a 
reação é de ordem zero. 
Na Figura 4, a atividade é diretamente proporcional à concentração na área AB, 
mas não em BC. A atividade enzimática é geralmente maior quando a concentração 
de substrato não é limitante. 
 
Figura 4 – Atividade versus concentração 
Quando a concentração do produto de uma reação enzimática é representada 
graficamente em função do tempo, o resultado é uma curva semelhante (Figura 5). 
Entre A e B, a curva representa uma reação de ordem zero; ou seja, aquele em que a 
taxa é constante com o tempo. Um substratoé usado, os locais ativos da enzima não 
estão mais saturados, a concentração de substrato torna-se limitante da taxa e a rea-
ção torna-se de primeira ordem entre B e C. 
 
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Figura 5 – Limite da razão da reação por concentração de substrato. 
 
Para medir a atividade da enzima idealmente, as medições devem ser feitas 
naquela parte da curva onde a reação é de ordem zero. É mais provável que uma 
reação seja de ordem zero inicialmente, uma vez que a concentração de substrato é 
então mais alta. Para ter certeza de que uma reação é de ordem zero, várias medições 
da concentração do produto (ou substrato) devem ser feitas. 
A Figura 6 ilustra três tipos de reações que podem ser encontradas em ensaios 
enzimáticos e mostra os problemas que podem ser encontrados se apenas medições 
únicas forem feitas. 
 
Figura 6 - Reação inicial, retardada e linear. 
 
 
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B é uma linha reta que representa uma reação de ordem zero que permite a 
determinação precisa da atividade enzimática para parte ou todo o tempo de reação. 
A representa o tipo de reação que foi mostrado na Figura 5. Esta reação é de ordem 
zero inicialmente e depois diminui, provavelmente devido à exaustão do substrato ou 
inibição do produto. Esse tipo de reação às vezes é chamado de reação "principal". A 
verdadeira atividade “potencial” é representada pela linha pontilhada. A curva C re-
presenta uma reação com uma fase inicial de “lag”. Novamente, a linha pontilhada 
representa a atividade potencialmente mensurável. Múltiplas determinações da con-
centração do produto permitem que cada curva seja traçada e a verdadeira atividade 
determinada. Uma única determinação de ponto final em E levaria à falsa conclusão 
de que todas as três amostras tinham concentração de enzima idêntica. 
 
CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO 
Foi demonstrado experimentalmente que se a quantidade da enzima for man-
tida constante e a concentração do substrato for gradualmente aumentada, a veloci-
dade da reação aumentará até atingir o máximo. Após este ponto, aumentos na con-
centração de substrato não irão aumentar a velocidade (Δ Absorbância/Δ Tempo). 
Isso é representado graficamente na Figura 7. 
 
Figura 7 – Efeito da concentração do substrato. 
 
É teorizado que, quando essa velocidade máxima foi atingida, todas as enzimas 
disponíveis foram convertidas em ES, o complexo enzima/substrato. Este ponto no 
gráfico é designado Vmáx. Usando essa velocidade e equação máximas, Michaelis 
 
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desenvolveu um conjunto de expressões matemáticas para calcular a atividade enzi-
mática em termos de velocidade de reação a partir de dados laboratoriais mensurá-
veis. 
 
vt = a velocidade a qualquer momento 
[S] = a concentração de substrato neste momento 
Vmax = a velocidade mais alta sob este conjunto de condições experi-
mentais (pH, temperatura) 
Km = a constante de Michaelis para a enzima particular sendo investigada 
 
As constantes de Michaelis foram determinadas para muitas das enzimas co-
mumente usadas. O tamanho do Km nos diz várias coisas sobre uma determinada 
enzima. 
1. Um pequeno Km indica que a enzima requer apenas uma pequena quantidade de 
substrato para se tornar saturada. Consequentemente, a velocidade máxima é alcan-
çada em concentrações de substrato relativamente baixas. 
2. Um Km grande indica a necessidade de altas concentrações de substrato para atin-
gir a velocidade máxima de reação. 
3. O substrato com o Km mais baixo sobre o qual a enzima atua como um catalisador 
é frequentemente considerado o substrato natural da enzima, embora isso não seja 
verdade para todas as enzimas. 
 
EFEITOS DOS INIBIDORES NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
Os inibidores enzimáticos são substâncias que alteram a ação catalítica da en-
zima e, consequentemente, desaceleram ou, em alguns casos, param a catálise. Exis-
tem três tipos comuns de inibição enzimática - inibição competitiva, não competitiva e 
de substrato. 
A maioria das teorias sobre os mecanismos de inibição é baseada na existência 
do complexo enzima-substrato ES. Conforme mencionado anteriormente, a existência 
de estruturas ES temporárias foi verificada em laboratório. 
 
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A inibição competitiva ocorre quando o substrato e uma substância semelhante 
ao substrato são adicionados à enzima. Uma teoria chamada de “ajuste induzido” dos 
catalisadores enzimáticos pode ser usada para explicar por que ocorre a inibição (Fi-
gura 8). 
 
Figura 8 – Uma figura esquemática demonstrando uma inibição competitiva. 
Os inibidores não competitivos são considerados substâncias que, quando adi-
cionadas à enzima, alteram a enzima de tal forma que ela não pode mais aceitar o 
substrato. A inibição do substrato às vezes ocorre quando quantidades excessivas de 
substrato estão presentes. 
A Figura 9 mostra a velocidade de reação diminuindo após a velocidade má-
xima ter sido atingida. 
 
Figura 9 – O substrato tornando-se substrato 
Quantidades adicionais de substrato adicionadas à mistura de reação após este 
ponto realmente diminuem a taxa de reação. Acredita-se que isso se deva ao fato de 
que existem tantas moléculas de substrato competindo pelos sítios ativos nas super-
fícies da enzima que elas bloqueiam os sítios e evitam que qualquer outra molécula 
de substrato os ocupe. 
 
 
 
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EFEITOS DE TEMPERATURA 
Como a maioria das reações químicas, a taxa de uma reação catalisada por 
enzima aumenta à medida que a temperatura aumenta. Um aumento de dez graus 
centígrados na temperatura aumentará a atividade da maioria das enzimas em 50 a 
100%. Variações na temperatura de reação tão pequenas quanto 1 ou 2 graus podem 
introduzir mudanças de 10 a 20% nos resultados. No caso de reações enzimáticas, 
isso é complicado pelo fato de que muitas enzimas são adversamente afetadas por 
altas temperaturas. Conforme mostrado na Figura 10, a taxa de reação aumenta com 
a temperatura até um nível máximo, então diminui abruptamente com o aumento adi-
cional da temperatura. Como a maioria das enzimas animais rapidamente se torna 
desnaturada em temperaturas acima de 40 ° C, a maioria das determinações enzimá-
ticas são realizadas um pouco abaixo dessa temperatura. 
 
Figura 10 – O efeito da temperatura sobre as reações catalisadas por enzimas.Após um período de tempo, as enzimas serão desativadas mesmo em tempe-
raturas moderadas. O armazenamento de enzimas a 5 ° C ou menos é geralmente o 
mais adequado. Algumas enzimas perdem sua atividade quando congeladas. 
 
EFEITOS DO PH 
As enzimas são afetadas por mudanças no pH. O valor de pH mais favorável - 
o ponto onde a enzima é mais ativa - é conhecido como pH ótimo. Isso é ilustrado 
graficamente na Figura 11. 
 
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Figura 11 – Efeito do pH sobre as reações catalisadas por enzimas. 
 
Valores de pH extremamente altos ou baixos geralmente resultam na perda 
completa da atividade da maioria das enzimas. O pH também é um fator na estabili-
dade das enzimas. Tal como acontece com a atividade, para cada enzima existe tam-
bém uma região de estabilidade ótima de pH. O valor de pH ideal variará muito de 
uma enzima para outra. Esses parâmetros físicos (temperatura) e químicos (pH) de-
vem ser considerados e otimizados, para que uma reação enzimática seja precisa e 
reproduzível. 
 
APRIMORANDO CONCEITOS 
Eu li, agora vou fixar. 
 
Após a leitura, retire do texto as informações mais importantes. 
 
Esse é o seu RESUMO das ideias principais. 
PARA CONTINUAR SEUS ESTUDOS, POSTE NO ITEM “APRIMORANDO 
CONCEITOS – RESUMO 5”. 
 
BIBLIOGRAFIA 
Worthington, Biochemical Corporation. Introduction to enzymes. Disponível em: < 
https://www.worthington-biochem.com/introbiochem/default.html>, acessado em 25 
de junho, 2021. 
https://www.worthington-biochem.com/introbiochem/default.html
 
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METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS 
 
Todas as células vivas requerem energia para realizar várias atividades celula-
res. Essa energia é armazenada nas ligações químicas das moléculas orgânicas (por 
exemplo, carboidratos, gorduras, proteínas) que comemos como alimento. Essas mo-
léculas orgânicas são quebradas por reações enzimáticas nas células para gerar ener-
gia na forma de trifosfato de adenosina (ATP). 
O ATP gerado por essas vias nas células é usado para conduzir processos 
celulares fundamentais. Os alimentos que consumimos são compostos principalmente 
de proteínas, polissacarídeos (carboidratos) e gorduras. Estes são primeiro divididos 
em unidades menores: proteínas em aminoácidos, polissacarídeos em açúcares e 
gorduras em ácidos graxos e glicerol. Este processo de digestão ocorre fora da célula. 
Os aminoácidos, açúcares simples e ácidos graxos então entram na célula e sofrem 
oxidação pela glicólise (no citosol) e pelo ciclo do ácido cítrico (na mitocôndria) para 
gerar ATP (do ADP e Pi). 
 
GLICÓLISE 
Na via da glicólise, a glicose é convertida em piruvato (condição aeróbia) ou 
lactato (condição anaeróbia), junto com a produção de uma pequena quantidade de 
energia. Todas as etapas da reação da glicólise, ocorrem no citoplasma. 
A glicólise é o único caminho que ocorre em todas as células do corpo, é a 
única fonte de energia nos eritrócitos, em exercícios extenuantes, quando o tecido 
muscular carece de oxigênio suficiente, a glicólise anaeróbica constitui a principal 
fonte de energia para os músculos, a via glicolítica pode ser considerada como a etapa 
preliminar antes da oxidação completa, ela fornece esqueletos de carbono para a sín-
tese de aminoácidos não essenciais, bem como glicerol parte da gordura e nesse 
processo a maioria das reações é reversível. 
 
ETAPAS DA VIA GLICOLÍTICA 
1. A glicose é fosforilada em glicose -6-fosfato. A enzima é a hexoquinase, que 
gasta uma molécula de ATP, liberando ADP e o Pi. A energia liberada pela hidrólise 
do ATP é utilizada para a reação direta. A hexoquinase é a enzima glicolítica chave e 
a reação é irreversível (Figura 1). 
 
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2. A glicose-6-fosfato é isomerizada em frutose-6-fosfato por fosfohexose iso-
merase (Figura 1). 
3. A frutose-6-fosfato é posteriormente fosforilada em frutose-1,6-bifosfato pela 
enzima fosfofrutocinase, que é uma enzima chave importante e essa reação é irrever-
sível (Figura 1). 
4. A frutose-1,6-bisfosfato é clivada em dois átomos de 3 carbono; um gliceral-
deído-3-fosfato e a di-hidroxiacetona fosfato, pela enzima aldolase. A di-hidroxiace-
tona fosfato é isomerizado em gliceraldeído-3-fosfato pela enzima fosfotriose isome-
rase (Figura 1). 
5. O gliceraldeído-3-fosfato é desidrogenado e simultaneamente fosforilado em 
1,3-bis-fosfoglicerato com a ajuda de NAD+, pela enzima gliceraldeído-3-fosfato desi-
drogenase (Figura 1). 
6. O 1,3-bis-fosfoglicerato é convertido em 3-fosfoglicerato pela enzima 1,3-bis-
fosfoglicerato quinase. Aqui, uma molécula de ATP é formada e esta reação é um 
exemplo de fosforilação em nível de substrato (Figura 1). 
7. O 3-fosfoglicerato é isomerizado em 2-fosfoglicerato por deslocamento do 
grupo fosfato do 3º para o 2º átomo de carbono pela enzima fosfoglucomutase (Figura 
1). 
8. O 2-fosfoglicerato é convertido em fosfoenol piruvato pela enzima enolase e 
nessa reação uma molécula de água é removida. É produzida uma ligação de fosfato 
de alta energia. Esta enzima requer Mg++ e é inibida por flúor (Figura 1). 
9. A fosfoenol piruvato é desfosforilado em piruvato, pela piruvato quinase. Uma 
molécula de ATP é gerada, sendo essa etapa é irreversível (Figura 1). 
10. Em condições anaeróbicas, o piruvato é reduzido a lactato pela lactato de-
sidrogenase. Em condições aeróbias, o piruvato entra no ciclo do ácido cítrico para 
oxidação completa. O lactato do ciclo anaeróbico entra no ciclo de Cori. 
 
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Figura 1 – Ilustrando as reações da glicólise, onde a numeração representa cada reação descrita acima. 
 
CICLO DE ÁCIDO CÍTRICO: (CICLO DE KREB) 
Em condições aeróbias, o produto final da glicólise é o ácido pirúvico. A próxima 
etapa é a formação da acetil coenzima A (acetil-CoA) - esta etapa tecnicamente não 
faz parte do ciclo do ácido cítrico, mas é mostrada no diagrama no canto superior 
esquerdo. O acetil-CoA, seja da glicólise ou da espiral do ácido graxo, é o iniciador do 
ciclo do ácido cítrico (Figura 2). No metabolismo dos carboidratos, a acetil-CoA é o elo 
 
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entre a glicólise e o ciclo do ácido cítrico. A etapa inicial do ciclo do ácido cítrico ocorre 
quando um composto de quatro carbonos (ácido oxaloacético) se condensa com ace-
til-CoA (2 carbonos) para formar ácido cítrico (6carbonos). 
 
 
Figura 2 – Ilustração simplificada das reações do Ciclo de Krebs. 
 
Todo o propósito de uma “virada” no ciclo do ácido cítrico é produzir duas mo-
léculas de dióxido de carbono. Essa reação geral de oxidação é acompanhada pela 
perda de hidrogênio e elétrons em quatro locais específicos. Essas oxidações estão 
conectadas à cadeia de transporte de elétrons, onde muitos ATP são produzidos. 
Passo 1 
A subunidade do ácido acético da acetil-CoA é combinada com o oxaloacetato 
para formar uma molécula de citrato. A acetil coenzima A atua apenas como um trans-
portador de ácido acético de uma enzima para outra. Após a Etapa 1, a coenzima é 
liberada por hidrólise para que possa se combinar com outra molécula de ácido acé-
tico para iniciar o ciclo de Krebs novamente (Figura 3). 
Passo 2 
A molécula de ácido cítrico sofre uma isomerização. Um grupo hidroxila e uma 
molécula de hidrogênio são removidos da estrutura do citrato na forma de água. Os 
 
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dois carbonos formam uma ligação dupla até que a molécula de água seja adicionada 
de volta. Só agora, o grupo hidroxila e a molécula de hidrogênio são revertidos em 
relação à estrutura original da molécula de citrato. Assim, isocitrato é formado (Figura 
3). 
Passo 3 
Nesta etapa, a molécula de isocitrato é oxidada por uma molécula de NAD+. A 
molécula NAD+é reduzida pelo átomo de hidrogênio e o grupo hidroxila. O NAD+ se 
liga a um átomo de hidrogênio e carrega o outro átomo de hidrogênio, deixando um 
grupo carbonila. Esta estrutura é muito instável, então uma molécula de CO2 é liberada 
criando alfa-cetoglutarato (Figura 3). 
Passo 4 
Nesta etapa, a coenzima A retorna para oxidar a molécula de alfa-cetoglutarato. 
Uma molécula de NAD+ é reduzida novamente para formar NADH e sai com outro 
hidrogênio. Essa instabilidade faz com que um grupo carbonila seja liberado como 
dióxido de carbono e uma ligação tioéster seja formada em seu lugar entre o antigo 
alfa-cetoglutarato e a coenzima A para criar uma molécula do complexo succinil-co-
enzima A (Figura 3). 
Etapa 5 
Uma molécula de água libera seus átomos de hidrogênio para a coenzima A. 
Então, um grupo fosfato flutuante desloca a coenzima A e forma uma ligação com o 
complexo succinil. O fosfato é então transferido para uma molécula de GDP para pro-
duzir uma molécula de energia de GTP. Ele deixa para trás uma molécula de succinato 
(Figura 3). 
Etapa 6 
Nesta etapa, o succinato é oxidado por uma molécula de FAD+ (Flavin adenina 
dinucleotídeo). O FAD+ remove dois átomos de hidrogênio do succinato e força uma 
ligação dupla a se formar entre os dois átomos de carbono, criando assim o fumarato 
(Figura 3). 
Etapa 7 
Uma enzima adiciona água à molécula de fumarato para formar o malato. O 
malato é criado adicionando um átomo de hidrogênio a um átomo de carbono e, em 
seguida, adicionando um grupo hidroxila a um carbono próximo a um grupo carbonila 
terminal (Figura 3). 
 
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Etapa 8 
Nesta etapa final, a molécula de malato é oxidada por uma molécula de NAD+. 
O carbono que carregava o grupo hidroxila agora é convertido em um grupo carbonila. 
O produto final é o oxaloacetato, que pode então se combinar com a acetil-coenzima 
A e iniciar o ciclo de Krebs novamente (Figura 3). 
 
 
Figura 3 – Ilustrando de forma completa as reações do ciclo de Krebs, com todas as enzimas envolvidas 
e o que é liberado em cada reação (Fonte Lehninger, 2016). 
 
Em resumo, três eventos principais ocorrem durante o ciclo de Krebs. Um GTP 
(trifosfato de guanosina) é produzido, o que eventualmente doa um grupo fosfato ao 
 
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ADP para formar um ATP; três moléculas de NAD+ são reduzidas; e uma molécula de 
FAD+ é reduzida. Embora uma molécula de GTP leve à produção de um ATP, a pro-
dução de NAD+ e FAD+ reduzidos são muito mais significativos no processo de gera-
ção de energia da célula. Isso ocorre porque o NADH e o FADH2 doam seus elétrons 
para um sistema de transporte de elétrons que gera grandes quantidades de energia 
formando muitas moléculas de ATP. Falaremos desse assunto a posterior, mais aqui, 
vale ressaltar que a oxidação de 1 molécula de NADH produz 2,5 molécula de ATP e 
a oxidação de 1 molécula de FADH2 produz 1,5 molécula de ATP. 
 
BIOSSÍNTESE DE GLICOGÊNIO 
O objetivo da glicólise, glicogenólise e do ciclo do ácido cítrico é conservar 
energia como ATP do catabolismo dos carboidratos. Se as células têm suprimentos 
suficientes de ATP, essas vias e ciclos são inibidos. Sob essas condições de excesso 
de ATP, o fígado tentará converter uma variedade de moléculas em excesso em gli-
cose e/ou glicogênio. 
 
GLICOGÊNESE 
A glicogênese é a formação de glicogênio a partir da glicose. O glicogênio é 
sintetizado dependendo da demanda por glicose e ATP (energia). Se ambos estive-
rem presentes em quantidades relativamente altas, o excesso de insulina promove a 
conversão da glicose em glicogênio para armazenamento nas células hepáticas e 
musculares. 
Na síntese do glicogênio, um ATP é necessário por glicose incorporada na es-
trutura polimérica ramificada do glicogênio, na verdade, a glicose-6-fosfato é o com-
posto das encruzilhadas. A glicose-6-fosfato é sintetizada diretamente da glicose ou 
como produto final da gliconeogênese (Figura 4). 
 
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Figura 4 – Passos da glicogênese. 
 
GLICONEOGÊNESE 
A gliconeogênese é uma via metabólica que resulta na geração de glicose a 
partir de substratos de carbono não carboidratos, como piruvato, lactato, glicerol e 
aminoácidos glicogênicos (Figura 5). 
A grande maioria da gliconeogênese ocorre no fígado e, em menor extensão, 
no córtex dos rins. Esse processo ocorre durante períodos de jejum, fome ou exercí-
cios intensos e é altamente endergônico. A gliconeogênese costuma estar associada 
à cetose. 
 
Figura 5 – Fontes de formação para gliconeogênese 
 
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Entrando no caminho 
Vários substratos de carbono não carboidratos podem entrar na via de glicone-
ogênese. Um substrato comum é o ácido láctico, formado durante a respiração anae-
róbia no músculo esquelético. O lactato é transportado de volta ao fígado, onde é 
convertido em piruvato pelo ciclo de Cori, usando a enzima lactato desidrogenase. 
O piruvato, o primeiro substrato designado da via gluconeogênica,pode então 
ser usado para gerar glicose. Todos os intermediários do ciclo do ácido cítrico, por 
meio da conversão em oxaloacetato, aminoácidos diferentes da lisina ou leucina e 
glicerol também podem funcionar como substratos para a gliconeogênese. Os amino-
ácidos devem ter seu grupo amino removido por transaminação ou desaminação an-
tes de entrar no ciclo diretamente (como piruvato ou oxaloacetato), ou indiretamente 
por meio do ciclo do ácido cítrico. 
Os ácidos graxos não podem ser convertidos em glicose em animais, exceto 
os ácidos graxos de cadeia ímpar que produzem propionil CoA, um precursor do suc-
cinil CoA. Em plantas, especificamente em mudas, o ciclo do glioxilato pode ser usado 
para converter ácidos graxos (acetato) na fonte primária de carbono do organismo. O 
ciclo do glioxilato produz ácidos dicarboxílicos de quatro carbonos que podem entrar 
na gliconeogênese. O glicerol, que faz parte dos triacilgliceróis, também pode ser 
usado na gliconeogênese. 
Em organismos nos quais o glicerol é derivado da glicose (por exemplo, huma-
nos e outros mamíferos), o glicerol às vezes não é considerado um verdadeiro subs-
trato gliconeogênico, pois não pode ser usado para gerar nova glicose. 
A gliconeogênese é uma via que consiste em onze reações catalisadas por 
enzimas (Figura 6). A via pode começar na mitocôndria ou no citoplasma, dependendo 
do substrato usado. Muitas das reações são etapas reversíveis encontradas na glicó-
lise. 
A gliconeogênese começa na mitocôndria com a formação de oxaloacetato por 
meio da carboxilação do piruvato às custas de uma molécula de ATP. Essa reação é 
catalisada pela piruvato carboxilase, que é estimulada por altos níveis de acetil-CoA 
(quando a oxidação de ácidos graxos é alta no fígado) e inibida por altos níveis de 
ADP. O oxaloacetato deve então ser reduzido a malato usando NADH para ser trans-
portado para fora da mitocôndria. No citoplasma, o malato é oxidado a oxaloacetato 
usando NAD+, onde ocorrem as etapas restantes da gliconeogênese. O oxaloacetato 
 
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é então descarboxilado e fosforilado para produzir fosfoenolpiruvato pela fosfoenolpi-
ruvato carboxicinase (PEP-carboxilase). Uma molécula de GTP é hidrolisada em GDP 
no decorrer dessa reação. 
 
Figura 6 – Demonstração da via da gliconeogênese, evidenciando as reações irreversíveis de piruvato 
para fosfoenolpiruvato, de frutose 1,6-bifosfato, para frutose 6-fosfato e glicose-6-fosfato para glicose. 
 
 
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As próximas etapas da reação são as mesmas da glicólise reversa. No entanto, 
a frutose-1,6-bisfosfatase converte a frutose-1,6-bifosfato em frutose-6-fosfato. O ob-
jetivo dessa reação é superar o grande ΔG negativo. 
A glicose-6-fosfato é formada a partir da frutose-6-fosfato pela fosfo-glucoiso-
merase. O glucoe-6-fosfato pode então ser usado para geração de glicose ou em ou-
tras vias metabólicas. A glicose livre não é gerada automaticamente porque a glicose, 
ao contrário da glicose-6-fosfato, tende a se difundir livremente para fora da célula. 
A reação final da gliconeogênese, a formação de glicose, é realizada no lúmen 
do retículo endoplasmático. A glicose-6-fosfato é hidrolisada pela glicose-6-fosfatase 
para produzir glicose. A glicose é então transportada para o citosol por transportado-
res de glicose localizados na membrana do retículo endoplasmático. 
 
Regulação 
Enquanto a maioria das etapas da gliconeogênese são o reverso daquelas en-
contradas na glicólise, três reações reguladas e fortemente exergônicas são substitu-
ídas por reações mais cineticamente favoráveis. As enzimas hexoquinase/glucoqui-
nase, fosfofrutoquinase e piruvato quinase da glicólise são substituídas por glicose-6-
fosfatase, frutose-1,6-bisfosfatase e PEP carboxicinase (Figura 6). Este sistema de 
controle recíproco permite que a glicólise e a gliconeogênese se inibam mutuamente 
e evitem a formação de um ciclo fútil (Figura 6). 
A maioria das enzimas responsáveis pela gliconeogênese são encontradas no 
citoplasma; as exceções são piruvato carboxilase mitocondrial e, em animais, fosfoe-
nol-piruvato carboxicinase. Este último existe como uma isozima localizada tanto na 
mitocôndria quanto no citosol. Como não há mecanismo conhecido para transportar o 
fosfoenolpiruvato da mitocôndria para o citosol, acredita-se que a enzima citosólica 
seja a isozima importante para gliconeogênese. A taxa de gliconeogênese é contro-
lada, em última instância, pela ação de uma enzima chave, a frutose-1,6-bisfosfatase, 
que também é regulada por transdução de sinal pelo AMPc e sua fosforilação. 
A maioria dos fatores que regulam a atividade da via da gliconeogênese o faz 
inibindo a atividade ou expressão de enzimas-chave. No entanto, tanto a acetil CoA 
quanto o citrato ativam as enzimas da gliconeogênese (piruvato carboxilase e frutose-
1,6-bisfosfatase, respectivamente). Devido ao controle recíproco do ciclo, acetil-CoA 
e citrato também têm papéis inibidores na atividade da piruvato quinase. 
 
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INSULINA E GLUCAGON: CONTROLE DA GLICOSE NO SANGUE 
Uma das respostas mais importantes e rigidamente reguladas no corpo hu-
mano é a concentração de glicose no sangue (açúcar no sangue). A glicose é o prin-
cipal produto de degradação do metabolismo celular. Como tal, é necessário tanto 
como fonte de energia quanto como fonte de carbono para a produção de moléculas 
orgânicas. As concentrações de glicose no sangue são reguladas por vias de feed-
back negativo que são moduladas por dois hormônios distintos: insulina e glucagon. 
Ambos os hormônios são produzidos em células especiais chamadas células das ilho-
tas, ou ilhotas de Langerhans - são encontradas em aglomerados por todo o pâncreas. 
As células das ilhotas constituem uma porcentagem muito pequena do pân-
creas (cerca de 1-2%); o restante do órgão é uma glândula exócrina que produz enzi-
mas digestivas e íon bicarbonato. Esse pequeno número de células endócrinas é ex-
tremamente importante. Cada ilhota contém dois tipos de células: células alfa, que 
produzem glucagon, e células beta, que produzem insulina. 
 
Insulina vs. Glucagon 
Normalmente, as concentrações de glicose no sangue humano devem variar 
entre 70-110 miligramas (mg / ml). A insulina e o glucagon atuam de maneira antagô-
nica (oposta). O resultado é um controle preciso dos níveis de glicose no sangue den-
tro dessa faixa. 
A via da insulina é ativada quando os níveis de glicose no sangue estão muito 
altos. Níveis elevados de glicose no sangue (por exemplo, ocorrendo após o estômago 
ter digerido um alimento rico em açúcar) estimulam as células beta no pâncreas a 
liberar insulina. A insulina provoca um aumento da captação de glicose no sangue; 
promove a conversão de glicose em triglicérides no fígado, nas células adiposas e 
musculares; e aumenta a taxa celular de glicólise - quebrando a glicose em compo-
nentes menores que podem ser usados para a síntese de outros compostos.A via do glucagon é ativada quando os níveis de glicose no sangue estão muito 
baixos. Níveis baixos de glicose no sangue (por exemplo, devido ao exercício combi-
nado com não comer por várias horas) estimulam as células alfa no pâncreas a pro-
duzir glucagon. O glucagon faz com que o fígado converta o glicogênio armazenado 
em glicose e, em seguida, libere a glicose no sangue (um processo denominado gli-
cogenólise). Os dois hormônios, insulina e glucagon, regulam o outro. Uma diminuição 
 
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na insulina (bem como baixos níveis de glicose) estimula a secreção de glucagon, 
enquanto um aumento na insulina (bem como um aumento na glicose no sangue) 
suprime a secreção de glucagon. Isso resulta em um ciclo contínuo, com a insulina e 
o glucagon monitorando constantemente os níveis de glicose no sangue e regulando 
sua secreção para manter esses níveis o mais constantes possível. 
A principal função da insulina é a remoção do excesso de glicose no sangue. 
Como todas as células usam a glicose como fonte de energia e matéria-prima para a 
produção de outros compostos orgânicos, todas as células, exceto as cerebrais, são 
alvos da insulina. Como a função do glucagon é oposta à da insulina, ele estimula a 
adição de glicose à corrente sanguínea. Assim, ele tem como alvo células com altas 
concentrações de energia armazenada como glicogênio, incluindo o fígado e os mús-
culos esqueléticos. Ele também estimula a produção de glicose pelas gorduras, de 
modo que as células do tecido adiposo são outro alvo do glucagon. 
 
INTOLERÂNCIA A LACTOSE 
A intolerância à lactose é um problema digestivo comum em que o corpo é 
incapaz de digerir a lactose, um tipo de açúcar encontrado principalmente no leite e 
produtos lácteos. O corpo digere a lactose usando uma enzima chamada lactase para 
quebrar a lactose em dois açúcares mais simples chamados glicose e galactose, que 
podem então ser facilmente absorvidos pela corrente sanguínea. As enzimas são pro-
teínas que causam a ocorrência de reações químicas. 
Em casos de intolerância à lactose, o corpo não produz o suficiente da enzima 
lactase, então a lactose permanece no sistema digestivo, onde é fermentada por bac-
térias (da mesma forma que o fermento é fermentado para produzir cerveja). É esse 
processo de fermentação que causa os sintomas associados à intolerância à lactose. 
Os níveis de lactase geralmente caem à medida que as pessoas envelhecem 
e algumas condições de saúde também podem reduzir a produção de lactase. 
Os sintomas de intolerância à lactose incluem estômago inchado, flatulência 
(gases), diarreia. O tratamento da intolerância à lactose está em limitar a ingestão de 
alimentos e bebidas contendo lactose é o principal tratamento para a intolerância à 
lactose. Dependendo dos níveis de intolerância de uma pessoa, eles também podem 
exigir suplementos adicionais de cálcio e vitamina D para manter os ossos fortes e 
saudáveis. 
 
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O conselho de um nutricionista às vezes pode ser útil para determinar a melhor 
dieta para uma pessoa. 
Substitutos da lactase também estão disponíveis. São gotas que você pode 
adicionar às refeições ou bebidas para melhorar a digestão da lactose. 
 
DIABETES MELLITUS 
Diabetes mellitus (frequentemente referido simplesmente como diabetes) é um 
grupo de doenças metabólicas caracterizadas por níveis elevados de glicose no san-
gue. O termo vem de duas palavras gregas: “diabetes” vem de um verbo que significa 
“passar” e se refere à micção frequente e abundante que é uma característica da do-
ença; a palavra “meli” significa “mel” em grego, então o termo “mellitus” se refere à 
presença de altos níveis de glicose (açúcar) no sangue. Além da micção, outros sin-
tomas clássicos do diabetes são o aumento da sede e da fome. 
O sangue do diabético contém mais glicose do que pode ser absorvido pelas 
células, então esse excesso de glicose é, portanto, liberado na urina (uma caracterís-
tica diagnóstica do diabetes é o açúcar na urina). A presença de açúcar resulta em 
mais água sendo puxada para a urina para equilibrar a pressão osmótica, levando à 
micção abundante. 
APRIMORANDO CONCEITOS 
Eu li, agora vou fixar. 
 
Após a leitura, retire do texto as informações mais importantes. 
 
Esse é o seu RESUMO das ideias principais. 
PARA CONTINUAR SEUS ESTUDOS, POSTE NO ITEM “APRIMORANDO 
CONCEITOS – RESUMO 6”. 
 
BIBLIOGRAFIA 
LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 6ª Edição. Ed. 
Artmed. 2014. 
BIOCHEMISTRY. CARBOHYDRATE METABOLISM. Cap 3. Disponível em:< 
https://nios.ac.in/media/documents/dmlt/Biochemistry/Lesson-03.pdf >. Acessado em 
18/06/2021. 
 
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OXIDAÇÃO BIOLÓGICA, CADEIA DE TRANSFERÊNCIA DE ELÉTRONS E 
FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA 
 
Quimicamente, a oxidação é definida como a remoção de elétrons e a redução 
como o ganho de elétrons. Assim, a oxidação é sempre acompanhada pela redução 
de um aceptor de elétrons. 
Este princípio de oxidação-redução se aplica igualmente a sistemas bioquími-
cos e é um conceito importante subjacente à compreensão da natureza da oxidação 
biológica. Muitas oxidações biológicas podem ocorrer sem a participação do oxigênio 
molecular, por exemplo, desidrogenações. 
A vida dos animais superiores é absolutamente dependente de um suprimento 
de oxigênio para a respiração, o processo pelo qual as células obtêm energia na forma 
de ATP da reação controlada do hidrogênio com o oxigênio para formar água. 
Além disso, o oxigênio molecular é incorporado em uma variedade de substra-
tos por enzimas designadas como oxigenases; muitos medicamentos, poluentes e 
carcinógenos químicos (xenobióticos) são metabolizados por enzimas dessa classe, 
conhecidas como sistema do citocromo P450. A administração de oxigênio pode sal-
var vidas no tratamento de pacientes com insuficiência respiratória ou circulatória. 
 
REDUÇÃO DE OXIDAÇÃO BIOLÓGICA 
POTENCIAL REDOX - MUDANÇAS DE ENERGIA LIVRE 
Em reações que envolvem oxidação e redução, a mudança de energia livre é 
proporcional à tendência dos reagentes de doar ou aceitar elétrons. Mudança de ener-
gia livre expressa como redução de oxidação ou potencial redox. 
O potencial redox de um sistema é geralmente comparado com o potencial do 
eletrodo de hidrogênio (0,0 volts em pH 0,0). No entanto, para sistemas biológicos, o 
potencial redox é normalmente expresso em pH 7,0, em que pH o potencial do ele-
trodo do eletrodo de hidrogênio é de -0,42 volts. As enzimas envolvidas na oxidação 
e redução são chamadas de oxidorredutases e são classificadas em quatro grupos: 
oxidases, desidrogenases, hidroperoxidases e oxigenases. 
As oxidases usam oxigênio como aceptor de hidrogênio. As oxidases catalisam 
a remoção de hidrogênio de um substrato usando oxigênio como um aceitador de 
hidrogênio e formam água ou peróxido de hidrogênio como produto de reação. 
 
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ALGUMAS OXIDASES CONTÊM COBRE. 
A citocromo oxidase é uma hemoproteína amplamente distribuída em muitos 
tecidos, tendo o grupo protético heme típico presente na mioglobina, hemoglobina e 
outros citocromos. É o componente terminal da cadeia de portadores respiratórios en-
contrados na mitocôndria e transfere elétrons resultantes da oxidação das moléculas 
do substrato pelas desidrogenases para seu aceptor final, o oxigênio. 
A enzima é envenenada por monóxido de carbono, cianeto e sulfeto de hidro-
gênio. Também foi denominado citocromo a3. Sabe-se agora que os citocromos a e 
a3 são combinados em uma única proteína, sendo o complexo conhecido como cito-
cromo aa3. 
Ele contém duas moléculas de heme, cada uma com um átomo de Fe que os-
cila entre Fe3+ e Fe2+ durante a oxidação e a redução. Além disso, dois átomos de 
Cu estão presentes, cada um associado a uma unidade heme. 
 
OUTRAS OXIDASES SÃO FLAVOPROTEÍNAS. 
As enzimas flavoproteicas contêm mononucleotídeo de flavina (FMN) ou dinu-
cleotídeo de flavina adenina (FAD) como grupos protéticos. FMN e FAD são formados 
no corpo a partir da vitamina riboflavina. FMN e FAD são geralmente fortemente - mas 
não covalentemente - ligados às suas respectivas proteínas apoenzima. 
As metaloflavoproteínas contêm um ou mais metais como cofatores essenciais. 
Exemplos de enzimas flavoproteicas incluem L-aminoácido oxidase, uma enzima li-
gada a FMN encontrada no rim com especificidade geral para a desaminação oxida-
tiva dos L-aminoácidos de ocorrência natural. 
 
AS DESIDROGENASES NÃO PODEM USAR OXIGÊNIO COMO UM ACEITADOR 
DE HIDROGÊNIO 
Existe um grande número de enzimas nesta classe. Eles desempenham duas 
funções principais: 
1. Transferência de hidrogênio de um substrato para outro em uma reação de 
redução de oxidação acoplada. Essas desidrogenases são específicas para seus 
substratos, mas frequentemente utilizam coenzimas comuns ou transportadores de 
 
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hidrogênio, por exemplo, NAD+ (Reação abaixo). Uma vez que as reações são rever-
síveis, essas propriedades permitem que equivalentes redutores sejam livremente 
transferidos dentro da célula. 
Este tipo de reação, que permite que um substrato seja oxidado às custas de 
outro, é particularmente útil para permitir que processos oxidativos ocorram na ausên-
cia de oxigênio, como durante a fase anaeróbica da glicólise. 
NAD+ + AH2 ←⎯→ NADH + H+ + A 
 
2. Como componentes da cadeia respiratória do transporte de elétrons do subs-
trato ao oxigênio. 
 
MUITAS DESIDROGENASES DEPENDEM DE COENZIMAS DE NICOTINAMIDA 
Essas desidrogenases usam nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD+) ou ni-
cotinamida adenina dinucleotídeo fosfato (NADP+) - ou ambos - e são formadas no 
corpo a partir da vitamina niacina. 
Essas coenzimas são reduzidas pelo substrato específico da desidrogenase e 
reoxidadas por um aceptor de elétrons adequado. Eles podem se dissociar livre e 
reversivelmente de suas respectivas apoenzimas. Geralmente, as desidrogenases li-
gadas a NAD catalisam reações de oxidorredução nas vias oxidativas do metabo-
lismo, particularmente na glicólise, no ciclo do ácido cítrico e na cadeia respiratória da 
mitocôndria. 
As desidrogenases ligadas a NADP são encontradas caracteristicamente em 
sínteses redutivas, como na via extramitocondrial da síntese de ácidos graxos e sín-
tese de esteróides - e também na via da pentose fosfato. 
 
OUTRAS DESIDROGENASES DEPENDEM DA RIBOFLAVINA 
Os grupos de flavinas associados a essas desidrogenases são semelhantes ao 
FMN e FAD que ocorrem nas oxidases. Em geral, eles estão mais fortemente ligados 
às suas apoenzimas do que as coenzimas de nicotinamida. 
A maioria das desidrogenases ligadas à riboflavina está relacionada ao trans-
porte de elétrons na (ou para) cadeia respiratória. A NADH desidrogenase atua como 
 
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um transportador de elétrons entre o NADH e os componentes de maior potencial 
redox. 
Outras desidrogenases, como succinato desidrogenase, acil-CoA desidroge-
nase e glicerol3-fosfato desidrogenase mitocondrial, transferem equivalentes reduto-
res diretamente do substrato para a cadeia respiratória. Outro papel das desidrogena-
ses dependentes de flavina é na desidrogenação do lipoato reduzido, um intermediário 
na descarboxilação oxidativa do piruvato e α-cetoglutarato. A flavoproteína de trans-
ferência de elétrons é um portador intermediário de elétrons entre a acilCoA desidro-
genase e a cadeia respiratória. 
 
OS CITOCROMOS TAMBÉM PODEM SER CONSIDERADOS DESIDROGENASES 
Os citocromos são hemoproteínas contendo ferro nas quais o átomo de ferro 
oscila entre Fe3+ e Fe2+ durante a oxidação e redução. Com exceção da citocromo 
oxidase, são classificadas como desidrogenases. 
Na cadeia respiratória, eles estão envolvidos como transportadores de elétrons 
de flavoproteínas, por um lado, para a citocromo oxidase, por outro. Vários citocromos 
identificáveis ocorrem na cadeia respiratória, ou seja, os citocromos b, c1, c, a e a3 
(citocromo oxidase). 
Os citocromos também são encontrados em outros locais, por exemplo, no re-
tículo endoplasmático (citocromos P450 e b5) e em células vegetais, bactérias e leve-
duras. 
 
AS HIDROPEROXIDASES USAM PERÓXIDO DE HIDROGÊNIO OU PERÓXIDO 
ORGÂNICO COMO SUBSTRATO 
Dois tipos de enzimas encontradas em animais e plantas se enquadram nesta 
categoria: peroxidases e catalase. As hidroperoxidases protegem o corpo contra pe-
róxidos prejudiciais. O acúmulo de peróxidos pode levar à geração de radicais livres, 
que por sua vez podem romper as membranas e talvez causar câncer e aterosclerose. 
 
AS PEROXIDASES REDUZEM OS PERÓXIDOS USANDO VÁRIOS ACEPTORES 
DE ELÉTRONS 
As peroxidases são encontradas no leite e em leucócitos, plaquetas e outros 
tecidos envolvidos no metabolismo de eicosanóides. O grupo protético é protoheme. 
 
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Na reação catalisada pela peroxidase, o peróxido de hidrogênio é reduzido às custas 
de várias substâncias que atuarão como aceitadores de elétrons, como ascorbato, 
quinonas e citocromo c. 
A reação catalisada pela peroxidase é complexa, mas a reação geral é a se-
guinte: Em eritrócitos e outros tecidos, a enzima glutationa peroxidase, contendo se-
lênio como um grupo protético, catalisa a destruição de H2O2 e hidroperóxidos lipídicos 
pela redução da glutationa, protegendo os lipídios da membrana e hemoglobina contra 
oxidação por peróxidos. 
 
CATALASE USA PERÓXIDO DE HIDROGÊNIO COMO DOADOR DE ELÉTRONS 
E ACEITADOR DE ELÉTRONS 
Catalase é uma hemoproteína contendo quatro grupos heme. Além de possuir 
atividade peroxidase, é capaz de usar uma molécula de H2O2 como substrato doadorde elétrons e outra molécula de H2O2 como oxidante ou aceptor de elétrons (Na reação 
abaixo). 
Na maioria das condições in vivo, a atividade peroxidase da catalase parece 
ser favorecida. A catalase é encontrada no sangue, medula óssea, membranas mu-
cosas, rins e fígado. Supõe-se que sua função seja a destruição do peróxido de hidro-
gênio formado pela ação das oxidases. 
Os peroxissomos são encontrados em muitos tecidos, incluindo o fígado. Eles 
são ricos em oxidases e em catalase. Assim, as enzimas que produzem H2O2 são 
agrupadas com a enzima que o destrói. No entanto, os sistemas de transporte de 
elétrons mitocondrial e microssomal, bem como a xantina oxidase, devem ser consi-
derados como fontes adicionais de H2O2. 
 Catalase 
2H2O2 ⎯⎯⎯⎯→ 2H2O + O2 
 
OS CITOCROMOS P450 SÃO MONOOXIGENASES IMPORTANTES PARA A DE-
SINTOXICAÇÃO DE MUITAS DROGAS 
Os citocromos P450 são uma importante superfamília de monooxgenases con-
tendo heme, e mais de 1000 dessas enzimas são conhecidas. 
 
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Tanto o NADH quanto o NADPH doam equivalentes redutores para a redução 
desses citocromos, que por sua vez são oxidados por substratos em uma série de 
reações enzimáticas conhecidas coletivamente como ciclo da hidroxilase (Na reação 
abaixo). 
Nos microssomas hepáticos, os citocromos P450 são encontrados junto com o 
citocromo b5 e têm um papel importante na desintoxicação. Benzpireno, aminopirina, 
anilina, morfina e benzfetamina são hidroxilados, aumentando sua solubilidade e au-
xiliando em sua excreção. Muitos medicamentos, como o fenobarbital, têm a capaci-
dade de induzir a formação de enzimas microssomais e dos citocromos P450. 
Os sistemas mitocondriais do citocromo P450 são encontrados em tecidos es-
teroidogênicos, como córtex adrenal, testículos, ovários e placenta, e estão relaciona-
dos à biossíntese de hormônios esteróides a partir do colesterol. 
Reduced cytochrome P450 ⎯→ Oxidized cytochrome P450 
RH + O2 ⎯→ R – OH + H2O 
 
A SUPERÓXIDO DISMUTASE PROTEGE OS ORGANISMOS AERÓBICOS CON-
TRA A TOXICIDADE DO OXIGÊNIO 
A transferência de um único elétron para O2 gera o radical livre ânion superó-
xido potencialmente prejudicial (O2 "-) (Na reação abaixo), cujos efeitos destrutivos 
são amplificados dando origem a reações em cadeia de radicais livres. 
A facilidade com que o superóxido pode ser formado do oxigênio nos tecidos e 
a ocorrência de superóxido dismutase, a enzima responsável por sua remoção em 
todos os organismos aeróbios (embora não em anaeróbios obrigatórios) indicam que 
a toxicidade potencial do oxigênio é devido à sua conversão em superóxido. 
O superóxido é formado quando flavinas reduzidas - presentes, por exemplo, 
na xantina oxidase - são reoxidados univalentemente pelo oxigênio molecular. 
 Superoxide Dismutase 
O2 
– + O2 
– + 2H+ ⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯→ H2O + O2 
 
 
 
 
 
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A CADEIA RESPIRATÓRIA E A FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA 
Os organismos aeróbios são capazes de capturar uma proporção muito maior 
da energia livre disponível dos substratos respiratórios do que os organismos anaeró-
bios. A maior parte disso ocorre dentro das mitocôndrias, que foram chamadas de 
“casas de força” da célula. 
A respiração é acoplada à geração do intermediário de alta energia, ATP, por 
fosforilação oxidativa, e a teoria quimiosmótica oferece uma visão de como isso é 
realizado. Vários medicamentos (por exemplo, amobarbital) e venenos (por exemplo, 
cianeto, monóxido de carbono) inibem a fosforilação oxidativa, geralmente com con-
sequências fatais. 
Vários defeitos hereditários das mitocôndrias envolvendo componentes da ca-
deia respiratória e fosforilação oxidativa foram relatados. Os pacientes apresentam 
miopatia e encefalopatia e muitas vezes têm acidose láctica. 
 
ENZIMAS ESPECÍFICAS ATUAM COMO MARCADORES 
As mitocôndrias têm uma membrana externa permeável à maioria dos metabó-
litos, uma membrana interna seletivamente permeável e uma matriz interna. A mem-
brana externa é caracterizada pela presença de várias enzimas, incluindo acilCoA sin-
tetase e glicerolfosfato aciltransferase. 
A adenilil quinase e a creatina quinase são encontradas no espaço intermem-
branar. O fosfolipídio cardiolipina está concentrado na membrana interna junto com 
as enzimas da cadeia respiratória. 
 
A CADEIA RESPIRATÓRIA COLETA E OXIDA EQUIVALENTES REDUTORES 
A maior parte da energia liberada durante a oxidação de carboidratos, ácidos 
graxos e aminoácidos é disponibilizada nas mitocôndrias como equivalentes redutores 
(H+ ou elétrons). 
As mitocôndrias contêm a cadeia respiratória, que coleta e transporta equiva-
lentes redutores direcionando-os para sua reação final com o oxigênio para formar 
água, o mecanismo para aprisionar a energia livre liberada como fosfato de alta ener-
gia, e as enzimas da β-oxidação e do ácido cítrico ciclo que produz a maioria dos 
equivalentes redutores. 
 
 
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OS COMPONENTES DA CADEIA RESPIRATÓRIA SÃO ORGANIZADOS EM OR-
DEM CRESCENTE DE POTENCIAL REDOX 
A cadeia respiratória consiste em uma série de transportadores redox que pro-
cedem dos sistemas de desidrogenase ligada a NAD, por meio de flavoproteínas e 
citocromos, para o oxigênio molecular. Nem todos os substratos estão ligados à ca-
deia respiratória por meio de desidrogenases específicas de NAD; alguns, porque 
seus potenciais redox são mais positivos (por exemplo, fumarato/succinato; estão li-
gados diretamente às flavoproteínas desidrogenases, que por sua vez estão ligadas 
aos citocromos da cadeia respiratória. 
 
UBIQUINONA OU Q (COENZIMA Q) 
A coenzima Q liga as flavoproteínas ao citocromo b, o membro da cadeia do 
citocromo de menor potencial redox. Q existe na forma de quinona oxidada ou quinol 
reduzida em condições aeróbias ou anaeróbias, respectivamente. A estrutura de Q é 
muito semelhante à da vitamina K e da vitamina E e da plastoquinona, encontrada nos 
cloroplastos. 
O Q atua como um componente móvel da cadeia respiratória que coleta equi-
valentes redutores dos complexos de flavoproteínas mais fixos e os passa para os 
citocromos. Um componente adicional é a proteína ferro-enxofre (FeS; ferro não 
heme). Está associada às flavoproteínas (metaloflavoproteínas) e ao citocromo b. 
Acredita-se que o enxofre e o ferro participem do mecanismo de oxidorredução entre 
a flavina e Q, que envolve apenas uma única mudança-e, o átomo de ferro sofre oxi-
dorredução entre Fe2+ e Fe3+. 
Piruvato e α-cetoglutarato desidrogenase têm sistemas complexos envolvendo 
lipoato e FAD antes da passagem de elétrons para NAD, enquanto o elétron transfere 
de outras desidrogenases, por exemplo, L (+)-3-hidroxiacil-CoA desidrogenase, aco-
pla-se diretamente com NAD. O NADH reduzido da cadeia respiratória é, por sua vez, 
oxidado por uma enzima metaloflavoproteína-NADH desidrogenase. Esta enzima con-
tém FeS e FMN, está fortemente ligada à cadeia respiratória e passa equivalentesredutores para Q. 
Os elétrons fluem de Q através da série de citocromos a fim de aumentar o 
potencial redox para o oxigênio molecular. O citocromo terminal aa3 (citocromo oxi-
dase), responsável pela combinação final de equivalentes redutores com o oxigênio 
 
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molecular, tem uma afinidade muito alta pelo oxigênio, permitindo que a cadeia respi-
ratória funcione em velocidade máxima até que o tecido se torne esgotado de O2. 
Por se tratar de uma reação irreversível (única na cadeia), ela direciona o mo-
vimento de equivalentes redutores e a produção de ATP, ao qual está acoplado. Fun-
cionalmente e estruturalmente, os componentes da cadeia respiratória estão presen-
tes na membrana mitocondrial interna como quatro complexos de proteína-lipídio da 
cadeia respiratória que se estendem pela membrana. O citocromo c é o único cito-
cromo solúvel e, juntamente com o Q, parece ser um componente mais móvel da ca-
deia respiratória que conecta os complexos fixos. A reação geral é dada na figura 1. 
 
 
Figura 1 - Nesta representação simples da teoria quimiosmótica aplicada às mitocôndrias, os elétrons 
do NADH e de outros substratos oxidáveis passam por uma cadeia de portadores dispostos assimetri-
camente na membrana interna. O fluxo de elétrons é acompanhado pela transferência de prótons atra-
vés da membrana, produzindo um gradiente químico (ΔpH) e um gradiente elétrico (Δψ). A membrana 
mitocondrial interna é impermeável aos prótons; prótons podem reentrar na matriz apenas por meio de 
canais específicos de prótons (Fo). A força motriz de prótons que leva os prótons de volta à matriz 
fornece a energia para a síntese de ATP, catalisada pelo complexo F1 associado a Fo. 
 
A CADEIA RESPIRATÓRIA FORNECE A MAIOR PARTE DA ENERGIA CAPTU-
RADA DURANTE O CATABOLISMO 
O ADP captura, na forma de fosfato de alta energia, uma proporção significativa 
da energia livre liberada por processos catabólicos. O ATP resultante foi chamado de 
“moeda” de energia da célula porque ele passa essa energia livre para conduzir os 
processos que requerem energia. 
 
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Há uma captura direta líquida de dois grupos de fosfato de alta energia nas 
reações glicolíticas, equivalente a aproximadamente 103,2 kJ/mol de glicose. (In vivo, 
ΔG para a síntese de ATP a partir de ADP foi calculado como aproximadamente 51,6 
kJ/mol. (É maior do que ΔG0 'para a hidrólise de ATP, que é obtido em concentrações 
padrão de 1,0 mol/L). mol de glicose rende aproximadamente 2870 kJ na combustão 
completa, a energia capturada pela fosforilação na glicólise é pequena. Mais dois fos-
fatos de alta energia por mol de glicose são capturados no ciclo do ácido cítrico du-
rante a conversão de succinil CoA em succinato. 
Todas essas fosforilações ocorrem no nível do substrato. Quando os substratos 
são oxidados por meio de uma desidrogenase ligada a NAD e da cadeia respiratória, 
aproximadamente 2,5 mol de fosfato inorgânico são incorporados em 2,5 mol de ADP 
para formar 2,5 mol de ATP por meio mol de O2 consumido; isto é, a razão P:O = 2,5. 
Por outro lado, quando um substrato é oxidado por meio de uma desidrogenase ligada 
a uma flavoproteína, apenas 1,5 mol de ATP são formados; ou seja, P:O = 1,5. 
Essas reações são conhecidas como fosforilação oxidativa no nível da cadeia 
respiratória. Essas desidrogenações mais fosforilações no nível do substrato podem 
agora responder por 68% da energia livre resultante da combustão da glicose, captu-
rada na forma de fosfato de alta energia. É evidente que a cadeia respiratória é res-
ponsável por grande parte da formação total de ATP. 
 
O CONTROLE RESPIRATÓRIO GARANTE UM FORNECIMENTO CONSTANTE DE 
ATP 
A taxa de respiração das mitocôndrias pode ser controlada pela disponibilidade 
de ADP. Isso ocorre porque a oxidação e a fosforilação estão fortemente acopladas; 
isto é, a oxidação não pode prosseguir através da cadeia respiratória sem fosforilação 
concomitante de ADP. Quando o trabalho é realizado, o ATP é convertido em ADP, 
permitindo que mais respiração ocorra, o que, por sua vez, reabastece o armazena-
mento de ATP. 
Sob certas condições, a concentração de fosfato inorgânico também pode afe-
tar a taxa de funcionamento da cadeia respiratória. Também existe a possibilidade de 
que o transportador ADP/ATP, que facilita a entrada do ADP citosólico para dentro e 
do ATP para fora da mitocôndria, torne-se um limitador da taxa. Assim, a maneira pela 
qual os processos oxidativos biológicos permitem que a energia livre resultante da 
 
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oxidação dos alimentos se torne disponível e seja capturada é gradativa, eficiente 
(aproximadamente 68%) e controlada - ao invés de explosiva, ineficiente e descontro-
lada, como em muitos processos não biológicos. 
A energia livre restante que não é capturada como fosfato de alta energia é 
liberada como calor. Isso não precisa ser considerado “desperdiçado”, pois garante 
que o sistema respiratório como um todo seja suficientemente exergônico para ser 
removido do equilíbrio, permitindo fluxo unidirecional contínuo e fornecimento cons-
tante de ATP. Também contribui para a manutenção da temperatura corporal. 
 
MUITOS VENENOS INIBEM A CADEIA RESPIRATÓRIA 
Muitas informações sobre a cadeia respiratória foram obtidas com o uso de 
inibidores e, inversamente, forneceram conhecimento sobre o mecanismo de ação de 
vários venenos. Eles podem ser classificados como inibidores da cadeia respiratória, 
inibidores da fosforilação oxidativa e desacopladores da fosforilação oxidativa. 
Os barbitúricos, como o amobarbital, inibem as desidrogenases ligadas a NAD, 
bloqueando a transferência de FeS para Q. Em dosagem suficiente, são fatais in vivo. 
A antimicina A e o dimercaprol inibem a cadeia respiratória entre o citocromo b e o 
citocromo c. Os venenos clássicos H2S, monóxido de carbono e cianeto inibem a ci-
tocromo oxidase e podem, portanto, interromper totalmente a respiração. 
O malonato é um inibidor competitivo da succinato desidrogenase. O atractilo-
sídeo inibe a fosforilação oxidativa ao inibir o transportador de ADP para dentro e para 
fora da mitocôndria. A ação dos desacopladores é dissociar a oxidação da cadeia 
respiratória da fosforilação. Esses compostos são tóxicos in vivo, fazendo com que a 
respiração se torne descontrolada, uma vez que a taxa não é mais limitada pela con-
centração de ADP ou Pi. O desacoplador mais utilizado é o 2,4-dinitrofenol, mas ou-
tros compostos atuam de maneira semelhante. O antibiótico oligomicina bloqueia 
completamente a oxidação e a fosforilação, agindo em uma etapa da fosforilação. 
 
A TEORIA QUIMIOSMÓTICA EXPLICA O MECANISMO DE FOSFORILAÇÃO OXI-
DATIVA 
A teoria quimiosmótica de Mitchell postula que a energia da oxidação de com-
ponentes da cadeia respiratória é acoplada à translocação de íons de hidrogênio (pró-
tons, H+) de dentro para fora da membrana mitocondrial interna. 
 
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A diferença de potencial eletroquímico resultante da distribuição assimétrica 
dos íons de hidrogênio é usada para conduzir o mecanismo responsável pela forma-
ção do ATP (Figura 1). 
 
A CADEIA RESPIRATÓRIA É UMA BOMBA DE PRÓTONS 
Cada um dos complexos da cadeia respiratória I, III e IV atuam como uma 
bomba de prótons. 
A membrana interna é impermeável aos íons em geral, mas particularmente 
aos prótons, que se acumulam fora da membrana, criando uma diferença de potencial 
eletroquímico através da membrana. Este consiste em um potencial químico (dife-
rença de pH) e um potencial elétrico. 
 
UMA ATP SINTASE LOCALIZADA NA MEMBRANA FUNCIONA COMO UM MO-
TOR ROTATIVO PARA FORMAR ATP 
A diferença de potencial eletroquímico é usada para conduzir uma ATP sintase 
localizada na membrana que, na presença de Pi + ADP, forma ATP. Espalhados pela 
superfície da membrana interna estão os complexos fosforilantes, ATP sintase, res-
ponsável pela produção de ATP. 
Estes consistem em várias subunidades de proteínas, conhecidas coletiva-
mente como F1, que se projetam na matriz e que contêm o mecanismo de fosforilação. 
Essas subunidades estão ligadas a um complexo de proteínas de membrana conhe-
cido como F0, que também consiste em várias subunidades de proteínas. F0 atra-
vessa a membrana e forma o canal de prótons. 
O fluxo de prótons através de F0 faz com que ele gire, conduzindo a produção 
de ATP no complexo F1. As estimativas sugerem que para cada NADH oxidado, o 
complexo I transloca quatro prótons e os complexos III e IV translocam 6 entre eles. 
 
A TEORIA QUIMIOSMÓTICA PODE SER RESPONSÁVEL PELO CONTROLE RES-
PIRATÓRIO E PELA AÇÃO DOS DESACOPLADORES 
A diferença de potencial eletroquímico através da membrana, uma vez estabe-
lecida como resultado da translocação de prótons, inibe o transporte adicional de equi-
valentes redutores através da cadeia respiratória, a menos que seja descarregado por 
 
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retrotranslocação de prótons através da membrana através da ATP sintase vetorial. 
Isso, por sua vez, depende da disponibilidade de ADP e Pi. 
Os desacopladores (por exemplo, dinitrofenol) são anfipáticos e aumentam a 
permeabilidade da membrana mitocondrial interna lipoide aos prótons, reduzindo as-
sim o potencial eletroquímico e causando um curto-circuito na ATP sintase. Desta 
forma, a oxidação pode prosseguir sem fosforilação. 
 
IMPERMEABILIDADE DA MEMBRANA MITOCONDRIAL INTERNA 
A impermeabilidade relativa da membrana mitocondrial interna necessita de 
transportadores de troca. Sistemas de difusão de troca estão presentes na membrana 
para troca de ânions contra íons OH- e cátions contra íons H+. 
Esses sistemas são necessários para a captação e saída de metabólitos ioni-
zados, preservando o equilíbrio elétrico e osmótico. A membrana mitocondrial bilipóide 
interna é livremente permeável a pequenas moléculas não carregadas, como oxigê-
nio, água, CO2 e NH3, e a ácidos monocarboxílicos, como 3-hidroxibutírico, acetoacé-
tico e acético. Os ácidos graxos de cadeia longa são transportados para a mitocôndria 
através do sistema carnitina, e também há um transportador especial para o piruvato 
envolvendo um simporte que utiliza o gradiente de H+ de fora para dentro da mitocôn-
dria. 
No entanto, os ânions e aminoácidos dicarboxilato e tricarboxilato requerem um 
transportador específico ou sistemas de transporte para facilitar sua passagem atra-
vés da membrana. Os ácidos monocarboxílicos penetram mais facilmente em sua 
forma indissociada e mais solúvel em lipídios. O transporte dos ânions di- e tricarbo-
xilato está intimamente ligado ao do fosfato inorgânico, que penetra prontamente 
como o íon H2PO4- em troca do OH–. 
 
IONÓFOROS PERMITEM QUE CÁTIONS ESPECÍFICOS PENETREM NAS MEM-
BRANAS 
Ionóforos são moléculas lipofílicas que complexam cátions específicos e facili-
tam seu transporte através de membranas biológicas, por exemplo, valinomicina (K+). 
Os desacopladores clássicos como o dinitrofenol são, na verdade, ionóforos de pró-
tons. 
 
 
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UMA TRANSIDROGENASE DE TRANSLOCAÇÃO DE PRÓTONS É UMA FONTE 
DE NADPH INTRAMITOCHON-DRIAL 
A transidrogenase ligada à energia, uma proteína na membrana mitocondrial 
interna, acopla a passagem de prótons no gradiente eletroquímico de fora para dentro 
da mitocôndria com a transferência de H de NADH intramitocondrial para NADPH para 
enzimas intramitocondriais, como glutamato desidrogenase e hidroxilases envolvidas 
em esteroides síntese. 
 
A OXIDAÇÃO DO NADH EXTRAMITOCONDRIAL É MEDIADA POR TRANSPOR-
TADOR DE SUBSTRATO 
O NADH não consegue penetrar na membrana mitocondrial, mas é produzido 
continuamente no citosol pela 3-fosfogliceraldeído desidrogenase, uma enzima da se-
quência da glicólise. No entanto, em condições aeróbias, o NADH extramitocondrial 
não se acumula e presume-se que seja oxidado pela cadeia respiratória na mitocôn-
dria. A transferência de equivalentes redutores através da membrana mitocondrial re-
quer pares de substratos, ligados por desidrogenases adequada em cada lado da 
membrana mitocondrial. 
O mecanismo de transferência usa a lançadeira de glicerofosfato. Uma vez que 
a enzima mitocondrial está ligada à cadeia respiratória por meio de uma flavoproteína 
em vez de NAD, apenas 1,5 mol em vez de 2,5 mol de ATP são formados por átomo 
de oxigênio consumido. Embora essa lançadeira esteja presente em alguns tecidos 
(por exemplo, cérebro, músculo branco), em outros (por exemplo, músculo cardíaco) 
ela é deficiente. Portanto, acredita-se que o sistema de transporte de malato é de 
utilidade mais universal. 
A complexidade desse sistema se deve à impermeabilidade da membrana mi-
tocondrial ao oxaloacetato, que deve reagir com o glutamato e transamine para as-
partato e α-cetoglutarato antes do transporte através da membrana mitocondrial e re-
constituição para oxaloacetato no citosol. 
 
O TRANSPORTE DE ÍONS NA MITOCÔNDRIA É LIGADO À ENERGIA 
As mitocôndrias mantêm ou acumulam cátions como K+, Na+, Ca2+ e Mg2+ e Pi. 
Presume-se que uma bomba de prótons primária conduza a troca catiônica. 
 
 
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O LANÇADOR DE FOSFATO DE CREATINA FACILITA O TRANSPORTE DE FOS-
FATO DE ALTA ENERGIA DA MITOCÔNDRIA 
O lançador de fosfato de creatina aumenta as funções do fosfato de creatina 
como um tampão de energia, agindo como um sistema dinâmico para a transferência 
de fosfato de alta energia da mitocôndria em tecidos ativos, como coração e músculo 
esquelético. 
Uma isoenzima da creatina quinase é encontrada no espaço intermembranar 
mitocondrial, catalisando a transferência de fosfato de alta energia para a creatinaa 
partir do ATP que emerge do transportador de nucleotídeo de adenina. Por sua vez, 
o fosfato de creatina é transportado para o citosol por meio de poros protéicos na 
membrana mitocondrial externa, tornando-se disponível para geração de ATP extra-
mitocondrial. 
 
APRIMORANDO CONCEITOS 
Eu li, agora vou fixar. 
 
Após a leitura, retire do texto as informações mais importantes. 
 
Esse é o seu RESUMO das ideias principais. 
PARA CONTINUAR SEUS ESTUDOS, POSTE NO ITEM “APRIMORANDO 
CONCEITOS – RESUMO 7”. 
 
BIBLIOGRAFIA 
LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 6ª Edição. Ed. 
Artmed. 2014. 
BIOCHEMISTRY. BIOLOGICAL OXIDATION, ELECTRON TRANSFER CHAIN AND 
OXIDATIVE PHOSPHORYLATION. 9. Disponível em:< 
http://www.esalq.usp.br/lepse/imgs/conteudo_thumb/Biological-oxidation.pdf>. Acessado em 
18/06/2021. 
 
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METABOLISMO DOS LIPÍDIOS 
 
DIGESTÃO DO LIPÍDIOS 
A ingestão média diária de lipídios para um adulto é de cerca de 81 g, dos quais 
mais de 90% é normalmente triacilglicerol (TAG). O restante dos lipídios da dieta con-
siste principalmente de colesterol, ésteres de colesteril, fosfolipídios e ácidos graxos 
não esterificados (“livres”). 
A digestão de lipídios é aumentada se eles forem convertidos em um estado 
microscópico finamente disperso denominado emulsão/micelas, por um processo de-
nominado emulsificação. 
O processo crítico de emulsificação de lipídios ocorre no duodeno. A emulsifi-
cação é realizada pelos sais biliares e mistura mecânica devido ao peristaltismo. Os 
sais biliares, produzidos no fígado e armazenados na vesícula biliar, são derivados do 
colesterol. Eles consistem em uma estrutura de anel de esterol com uma cadeia lateral 
à qual uma molécula de glicina ou taurina é covalentemente ligada por uma ligação 
amida. 
Esses agentes emulsificantes interagem com as partículas lipídicas da dieta e 
o conteúdo duodenal aquoso, estabilizando assim as partículas à medida que se tor-
nam menores e evitando que se aglutinem (Figura 1). 
 
Figura 1 – Os passos ilustrados da digestão dos lipídios (Fonte: LEHNINGER, 2014). 
 
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A emulsificação aumenta a área de superfície para a atividade da lipase (enzi-
mas da digestão). 
As lipases então, hidrolisam as ligações éster dos lipídios saponificáveis, libe-
rando ácidos graxos e os outros produtos como o glicerol, que atravessam então a 
mucosa intestinal, sendo convertidos em triacilgliceróis. Os triacilgliceróis, juntamente 
com o colesterol são incorporados às proteínas transportadoras, as apolipoproteínas, 
formando os quilomícrons. 
Os quilomícrons são grandes partículas de lipoproteína que transportam os li-
pídios da dieta do intestino para outros locais do corpo. Os quilomícrons são um dos 
5 grupos principais de lipoproteínas que permitem que as gorduras e o colesterol se 
movam na solução à base de água da corrente sanguínea. Os quilomícrons transpor-
tam lipídios exógenos para o tecido do fígado, tecido adiposo, cardíaco e músculo 
esquelético. 
O TAG nos quilomícrons é degradado em ácidos graxos livres e glicerol pela 
lipase de lipoproteína. Principalmente os adipócitos e as células musculares sinteti-
zam essa enzima. Os ácidos graxos livres derivados da hidrólise do TAG são trans-
portados no sangue em associação com a albumina sérica e são absorvidos pelas 
células, onde oxidam os ácidos graxos para produzir energia. 
O principal órgão que metaboliza os lipídios é o fígado, entretanto eles também 
são metabolizados pelo coração para produção de sua própria energia. O fígado ex-
porta lipídios metabolizados para outros tecidos como o cérebro na forma de corpos 
cetônicos, já que estes não metabolizam lipídios mas convertem os corpos cetônicos 
em acetil-CoA, sendo esta metabolizada no ciclo do ácido cítrico. 
O glicerol liberado do TAG é usado quase exclusivamente pelo fígado para pro-
duzir glicerol 3-fosfato, que pode entrar na glicólise ou na gliconeogênese por oxida-
ção em fosfato de dihidroxiacetona. Para isto ele precisa primeiro ser ativado pela 
enzima glicerol-quinase, que utiliza uma molécula de ATP para converter o glicerol em 
L-glicerol-3-fosfato. Em seguida a enzima glicerol3-fosfato-desidrogenase utiliza o 
NAD+ para converter o L-glicerol-3-fosfato em diidroxiacetona-fosfato. Por fim a en-
zima triose-fosfato-isomerase converte a diidroxiacetona-fosfato em D-gliceraldeído-
3-fosfato, que segue seu caminho na via glicolítica (Figura 2). 
Dois ácidos graxos são essenciais para a dieta humana, o ácido linoléico, que 
é o precursor do ácido araquidônico, substrato para a síntese de prostaglandinas e o 
 
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ácido α-linolênico é o precursor do crescimento e do desenvolvimento. A deficiência 
de ácidos graxos essenciais pode resultar em dermatite escamosa, bem como anor-
malidades visuais e neurológicas. 
 
 
Figura 2 – Via de metabolização do glicerol (Fonte: LEHNINGER, 2014). 
 
METABOLISMO DE ÁCIDOS GRAXOS E TRIACILGLICEROL 
Os ácidos graxos existem “livres” no corpo e são encontrados como ésteres de 
acil graxos em moléculas mais complexas, como os triacilgliceróis. Níveis baixos de 
ácidos graxos livres ocorrem em todos os tecidos, mas quantidades substanciais às 
vezes podem ser encontradas no plasma, principalmente durante o jejum. 
Os ácidos graxos livres podem ser oxidados por muitos tecidos, especialmente 
o fígado e os músculos, para fornecer energia. Os ácidos graxos também são compo-
nentes estruturais dos lipídios da membrana, como fosfolipídios e glicolipídios, tam-
bém são precursores das prostaglandinas semelhantes a hormônios. 
Os ácidos graxos esterificados, na forma de triacilgliceróis armazenados nas 
células adiposas, atuam como a principal reserva de energia do corpo. 
 
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A degradação dos triglicerídeos é facilitada por três enzimas, triacilglicerol li-
pase (que é ativada pela epinefrina), diaciclglicerol lipase e a Monoacilglicerol lipase. 
 
Liberação de ácidos graxos do TAG 
A mobilização da gordura armazenada requer a liberação hidrolítica de ácidos 
graxos e glicerol de sua forma de TAG. Este processo é iniciado pela lipase sensível 
ao hormônio, que remove um ácido graxo do carbono 1 e/ou carbono 3 do TAG. Lipa-
ses adicionais específicas para diacilglicerol ou monoacilglicerol removem os ácidos 
graxos restantes. 
A decomposição dos triglicerídeos pelas lipases está sob controle hormonal. As 
principais enzimas envolvidas são epinefrina, glucagon e insulina. A epinefrina e o 
glucagon promovem a quebra da gordura (lipólise), enquanto a insulina inibe a quebra 
da gordura. 
A lipasesensível a hormônios é ativada quando fosforilada por uma proteína 
quinase dependente de AMP 3 ', 5'-AMP (cAMP) (Figura 3). 
O AMP 3 ', 5'-cíclico é produzido no adipócito por vários hormônios, como a 
epinefrina ou o glucagon, que se liga a receptores na membrana celular e ativa a 
adenilil ciclase. 
A síntese de ácidos graxos é desligada quando a degradação de TAG é ligada. 
Na presença de níveis plasmáticos elevados de insulina e glicose, a lipase sensível a 
hormônios é desfosforilado e torna-se inativa. 
O glicerol liberado durante a degradação do TAG não pode ser metabolizado 
pelos adipócitos porque eles aparentemente carecem de glicerol quinase. Em vez 
disso, o glicerol é transportado pelo sangue até o fígado, onde pode ser fosforilado. O 
fosfato de glicerol resultante pode ser usado para formar TAG no fígado ou pode ser 
convertido em diidroxicetona fosfato pela glicerol fosfato desidrogenase. 
Os ácidos graxos liberados são metabolizados no interior da mitocôndria. Para 
que eles sejam metabolizados é necessário primeiro ativá-los, transformando seu 
grupo carboxilato em um tio-éster da CoASH. A enzima acilCoA sintetase inicialmente 
ativa o ácido graxo com uma molécula de ATP. O oxigênio da carboxila ataca o fós-
foro-α do ATP, fornando acil-AMP e pirofosfato. O pirofosfato é hidrolisado à dois fos-
fatos inorgânicos. Em seguida a CoASH ataca a carbonila da acil-AMP, saindo o grupo 
abandonador AMP e formando acil-CoA (Figura 4). 
 
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Figura 3 – Mobilização dos ácidos graxos pelo sinal do glucagon (HSL –Lipase sensível a hormônio; 
MGL – Monoacilglicerol lipase; PKA – Fosfoquinase A; CGI – Proteína G; ATGL – Lipase triacilglicerol 
do adipócito) (Fonte: LEHNINGER, 2014). 
 
Figura 4 – Conversão de um ácido graxo em um acil- CoA graxo (Fonte: LEHNINGER, 2014). 
 
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Os ácidos graxos com até 12 carbonos atravessam a membrana mitocondrial 
sem problemas. Para ácidos graxos maiores entram em ação as enzimas carnitina-
aciltransferase I e carnitina aciltransferase II. A primeira catalisa a transesterificação 
da acil-CoA com a carnitina formando acilcarnitina e CoASH. A acil-carnitina atravessa 
sem problemas a membrana mitocondrial, e do outro lado a segunda enzima catalisa 
a transesterificação da acil-carnitina com a CoASH, formando acil-CoA e carnitina (Fi-
gura 5). 
 
Figura 5 – Entrada de ácido graxo na mitocôndria pelo transportador aci-carnitina/carnitina (Fonte: 
LEHNINGER, 2014). 
 
No interior da mitocôndria, pelo processo conhecido de beta-oxidação (β-oxi-
dação), os ácidos graxos serão oxidados em quatro etapas, quebrando sua estrutura 
de dois em dois carbonos, até convertê-los em acetil-CoA, NADH e FADH2. O acetil-
CoA segue para o ciclo do ácido cítrico e os NADH e FADH2 seguem para a fosforila-
ção oxidativa (Figura 6). 
 
Figura 6 - Etapas da oxidação de ácido graxo (β-oxidação) (Fonte: LEHNINGER, 2014). 
 
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Β-OXIDAÇÃO DE ÁCIDOS GRAXOS 
A principal via de catabolismo de ácidos graxos saturados de número par é uma 
via mitocondrial chamada β-oxidação. Em que fragmentos de dois carbonos são su-
cessivamente removidos da extremidade carboxila do acil CoA graxo, produzindo ace-
til CoA, NADH e FADH2. 
Na β-oxidação, o ácido graxo é quebrado para liberar acetil-CoA. O processo 
envolve 4 etapas principais, a desidrogenação, a hidratação, a oxidação e a tiólise. 
A beta-oxidação de ácidos graxos ocorre principalmente na matriz mitocondrial. 
No entanto, os ácidos graxos devem ser ativados para degradação pela coenzima A 
(CoA), formando um tioéster de acil-CoA graxo. Para ácidos graxos de comprimento 
curto e médio, eles sofrem essa reação na mitocôndria. Os ácidos graxos de cadeia 
longa não podem atravessar a membrana, então essa reação ocorre na membrana 
mitocondrial externa. 
Os produtos finais de ácidos graxos são acetil-CoA para os ácidos graxos pares 
(sem ligações duplas), e para aqueles com um número ímpar de carbonos, é propionil-
CoA de 3 carbonos. 
 
Beta-oxidação de ácidos graxos (cadeia uniforme) 
1. Desidrogenação (Acil-CoA Desidrogenase): Esta primeira reação é a oxida-
ção da ligação Ca-Cb. É catalisado por acil-CoA desidrogenases. Este catalisador é 
uma família de três enzimas de matriz solúvel. Essas enzimas carregam FAD não 
covalentemente ligado que é reduzido durante a oxidação do ácido graxo (Figura 7). 
2. Hidratação (Enoil-CoA Hidratase): Nesta via é aquela em que a água é adi-
cionada através da nova ligação dupla para formar hidroacil-CoA. O catalisador nesta 
reação é a Enoil-CoA hidratase. Isso também é chamado de crotonase e converte o 
trans-enoil-CoA em L-B-hidroxiacil-CoA. Esta reação seria classificada como uma re-
ação de hidratação porque você está adicionando água (Figura 7). 
3. Oxidação (L-Hidroxiacil-CoA Desidrogenase): Aqui, a oxidação do grupo hi-
droxila na posição beta que forma um derivado beta-cetoacil-CoA e é catalisada pela 
L-Hidroxiacil-CoA desidrogenase. Essa enzima precisa ter o NAD+ como coenzima e 
o NADH produzido representa a energia metabólica, pois para cada NADH produzido, 
ele direciona a síntese de 2,5 moléculas de ATP na via de transporte de elétrons. 
Portanto, essa reação é classificada como uma reação de oxidação (Figura 7). 
 
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4. Tiólise: Esta é a reação final desta via e a tiolase catalisou esta reação. Esta 
reação cliva o β-cetoacil-CoA. Os produtos dessa reação são um acetil-CoA e um 
ácido graxo que foi reduzido em dois carbonos. Portanto, essa reação é classificada 
como uma reação de clivagem (Figura 7). 
Repetição do ciclo de beta-oxidação: o acil-CoA graxo encurtado, produto da 
última reação, agora passa por outro ciclo de beta-oxidação. Isso continua aconte-
cendo até que você acabe com duas moléculas de acetil-CoA na etapa final. Este 
acetil-CoA está então disponível para ser posteriormente metabolizado no ciclo do 
ácido cítrico, ou pode ser usado como um substrato na biossíntese de aminoácidos. 
Não pode ser usado como substrato para a gliconeogênese. 
 
Figura 7 – Via da β-oxidação (Fonte: LEHNINGER, 2014). 
 
Oxidação beta de ácidos graxos com um número ímpar de carbonos 
As cadeias com um número ímpar de carbonos são oxidadas da mesma ma-
neira que as cadeias pares, mas os produtos finais são propionil CoA e acetil CoA. 
O propionil CoA é convertido em succinil CoA (que é um intermediário no ciclo 
do ácido cítrico) em uma reação que envolve a vitamina B12. 
 
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Succinil CoA pode então entrar no ciclo do ácido cítrico. Por não ser completa-
mente metabolizado no ciclo do ácido cítrico, os produtos de sua reação parcial devem 
ser removidos em um processo denominado cataplerose. Isso permite a regeneração 
dos intermediários do ciclo do ácido cítrico, possivelmente um processo importante 
em certas doenças metabólicas (Figura 8). 
 
Figura 8 - Oxidação da propionil-CoA, produzida na beta-oxidação dos ácidos graxos de número ímpar, 
de carbono (Fonte: LEHNINGER, 2014). 
 
Animais não podem produzir glicose nem mesmo com ácidos graxos de car-
bono. O único escopo para a síntese de glicose a partir de ácidos graxos é a partir do 
propionil-CoA deixado para trás após a beta-oxidação de ácidos graxos de carbono 
ímpares. 
 
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BIOSSÍNTESE DE ÁCIDOS GRAXOS 
A síntese de ácidos graxos é a criação de ácidos graxos a partir dos precurso-
res de acetil-CoA e malonil-CoA por meio da ação de enzimas chamadas sintases de 
ácidos graxos. É uma parte importante do processo de lipogênese, que junto com a 
glicólise está por trás da criação de gorduras a partir do açúcar no sangue em orga-
nismos vivos. 
A síntese ocorre no citosol, em humanos, os ácidos graxos são formados pre-
dominantemente no fígado e nas glândulas mamárias lactantes e, em menor exten-
são, no tecido adiposo. 
A maior parte do acetil-CoA é formada a partir do piruvato pela piruvato desi-
drogenase na mitocôndria. 
O acetil-CoA produzido na mitocôndria é condensado com oxaloacetato pela 
citrato sintase para formar citrato, que é então transportado para o citosol e dividido 
para produzir acetil-CoA e oxaloacetato pela ATP citrato liase. O oxaloacetato no ci-
tosol é reduzido a malato pela malato desidrogenase citoplasmática, e o malato é 
transportado de volta para a mitocôndria para participar do ciclo do ácido cítrico (Fi-
gura 9). 
 
Figura 9 – Lançadeira para enviar grupo acetil da mitocôndria (matriz) para o citosol (Fonte: LEHNIN-
GER, 2014). 
 
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O processo de biossíntese de ácidos graxos, envolve 4 etapas principais: 1. 
Condensação, 2. Redução, 3. Desidratação e 4. Redução (Figura 10). 
 
Figura 10 – Adição de dois carbonos a uma cadeia acil graxo em crescimento –sequência de 4 etapas 
(Fonte: LEHNINGER, 2014). 
 
Proteína transportadora de acila (ACP) é a proteína transportadora de acila 
(ACP) é um componente importante na biossíntese de ácidos graxos. 
 
 
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Diferenças entre a degradação de ácidos graxos e síntese 
Característica Degradação (catabolismo) Síntese (anabolismo) 
Localização Matriz mitocondrial Citosol 
Intermediários ativados Tioésteres Coa de ACP Tioésteres Coa de ACP 
Processo 
Remoção de 2-carbono do 
como acetil coa 
Alongamento com 2-
carbono usando malo-
nil-coa 
Direção 
Começa na extremidade car-
boxila 
Começa na extremidade 
metil 
Cofatores de reação re-
dox 
FAD / FADH2 e NAD + 
/ NADH 
NADP + / NADPH 
Local principal do tecido Músculo e fígado Fígado 
Regulação hormonal 
Baixa relação insulina / glu-
cagon 
Alta relação insulina / 
glucagon 
Ativador 
Gerado por FFA de lipase 
sensível a hormônios 
Citrato 
Inibidor 
Malonil Coa (inibe a carnitina 
acil transferase) 
Acil-Coa graxo (inibe a 
acetil coa 
Carboxilase) 
 
CETOGÊNESE 
A cetogênese é o processo pelo qual os corpos cetônicos são produzidos como 
resultado da degradação dos ácidos graxos. 
Os corpos cetônicos são produzidos principalmente nas mitocôndrias das célu-
las do fígado. Sua síntese ocorre em resposta aos baixos níveis de glicose no sangue 
e após o esgotamento dos estoques celulares de carboidratos, como o glicogênio. A 
produção de corpos cetônicos é então iniciada para disponibilizar energia que é arma-
zenada como ácidos graxos. 
Além de seu papel na síntese de corpos cetônicos, o 3-hidroxi-3-metilglutaril –
CoA (HMG-CoA) também é um intermediário na síntese de colesterol. 
Os três corpos cetônicos são o acetoacetato, a acetona e β-hidroxibutirato (Fi-
gura 11). 
Acetoacetato, quando não é oxidado para formar energia utilizável, é a fonte 
dos outros dois corpos cetônicos abaixo. Acetona, não é usada como fonte de energia, 
mas é exalada ou excretada como resíduo. β-hidroxibutirato, não é, no sentido técnico, 
uma cetona de acordo com a nomenclatura IUPAC. 
 
 
 
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Figura 11 – Formação dos corpos cetônicos a partir de acetil-CoA (Fonte: LEHNINGER, 2014). 
 
A cetogênese pode ou não ocorrer, dependendo dos níveis de carboidratos 
disponíveis na célula ou no corpo. Isso está intimamente relacionado aos caminhos 
da acetil-CoA. 
Se o corpo tem muitos carboidratos disponíveis como fonte de energia, a gli-
cose é completamente oxidada em CO2. Assim, o acetil-CoA é formado como um in-
termediário neste processo, entrando primeiro no ciclo do ácido cítrico seguido pela 
conversão completa de sua energia química em ATP na fosporilação oxidativa. 
 
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Se o corpo tem carboidratos em excesso disponíveis, parte da glicose é total-
mente metabolizada e parte dela é armazenada usando acetil-CoA para criar ácidos 
graxos (CoA também é reciclado aqui). 
Se o corpo não tem carboidratos livres disponíveis, a gordura deve ser que-
brada em acetil-CoA para obter energia. Eles são usados como fonte de energia no 
coração e no cérebro. No cérebro, eles são uma fonte vital de energia durante o jejum. 
Patologia 
Os corpos cetônicos são criados em níveis moderados no corpo de todas as pes-
soas, como durante o sono e outras vezes quando não há carboidratos disponíveis. 
No entanto, quando a cetogênese está acontecendo em níveis acima do normal, o 
corpo está em um estado de cetose. 
Tanto o acetoacetato quanto o beta-hidroxibutirato são ácidos e, se os níveis desses 
corpos cetônicos forem muito altos, o pH do sangue cai, resultando em cetoacidose. 
A cetoacidose é conhecida por ocorrer na diabetes Tipo I não tratada (cetoacidose 
diabética) e em alcoólatras após ingestão excessiva de álcool por tempo prolongado 
sem ingestão de carboidratos suficientes (cetoacidose alcoólica). 
 
CETOACIDOSE 
- A cetoacidose é um estado metabólico associadoa altas concentrações de corpos 
cetônicos, formado pela quebra de ácidos graxos e desaminação de aminoácidos. 
As duas cetonas comuns produzidas em humanos são o ácido acetoacético e o β-
hidroxibutirato. 
- Na cetoacidose, o corpo não consegue regular adequadamente a produção de 
cetonas, causando um acúmulo tão grave de cetoácidos que o pH do sangue dimi-
nui substancialmente. Em casos extremos, a cetoacidose pode ser fatal - a cetoaci-
dose ocorre quando o corpo está produzindo grandes quantidades de corpos cetô-
nicos através do metabolismo dos ácidos graxos (cetose) e o corpo está produzindo 
insulina insuficiente para retardar essa produção. 
- O excesso de corpos cetônicos pode acidificar significativamente o sangue. 
- Existem dois tipos comuns de cetoacidose, ou seja, cetoacidose diabética e alcoó-
lica. 
 
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i. Em pacientes diabéticos, a cetoacidose geralmente é acompanhada por deficiên-
cia de insulina, hiperglicemia e desidratação. 
Particularmente em diabéticos tipo 1, a falta de insulina na corrente sanguínea im-
pede a absorção de glicose e pode causar produção de corpos cetônicos não veri-
ficada 
ii. Na cetoacidose alcoólica, o álcool causa desidratação e bloqueia a primeira etapa 
da gliconeogênese. O corpo é incapaz de sintetizar glicose suficiente para atender 
às suas necessidades, criando assim uma crise energética que resulta no metabo-
lismo dos ácidos graxos e na formação de corpos cetônicos. 
 
 
 
APRIMORANDO CONCEITOS 
Eu li, agora vou fixar. 
 
Após a leitura, retire do texto as informações mais importantes. 
 
Esse é o seu RESUMO das ideias principais. 
PARA CONTINUAR SEUS ESTUDOS, POSTE NO ITEM “APRIMORANDO 
CONCEITOS – RESUMO 8”. 
 
BIBLIOGRAFIA 
LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 6ª Edi-
ção. Ed. Artmed. 2014. 
MONDAL, S. Lecturer Notes_Sumanta Mondal_B.Pharm-II Sem. Medicinal Bioche-
mistry . GITAM UNIVERSITY. UNIT – II: Lipid metabolismo. Disponivel em: 
https://www.researchgate.net/publication/331701677a, acessado em 27 de maio, 
2021 
https://www.researchgate.net/profile/Dr-Sumanta-Mondal?_sg=NLdLHnVON935Z3iFdFl6AyYS8hO5TdRlU9LeUgGcoxRDGT_lK6In4a09mvI5GGjEskK3NtS8LJ_buMlrc319DA
https://www.researchgate.net/publication/331701677a
 
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METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
Os aminoácidos são usados para três finalidades principais: 
1. Eles são substratos para a geração de energia metabólica. A maioria das 
pessoas em países ricos obtém de 15% a 20% de sua energia metabólica da proteína. 
2. Eles são substratos para a síntese de proteínas. As proteínas do corpo hu-
mano são degradadas e ressintetizadas continuamente. Portanto, pools de aminoáci-
dos livres devem ser mantidos em todas as células nucleadas. 
3. Eles são substratos para a síntese de muitos produtos, incluindo heme, pu-
rinas, pirimidinas, várias coenzimas, melanina e as aminas biogênicas. 
Apenas 11 dos 20 aminoácidos podem ser sintetizados no corpo humano, a 
partir de intermediários metabólicos comuns ou de outros aminoácidos. Aqueles que 
não podem ser sintetizados são chamados de aminoácidos essenciais. Os aminoáci-
dos essenciais são valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina, lisina, 
histidina e treonina. 
Este capítulo descreve o destino do amino nitrogênio durante o catabolismo de 
aminoácidos, as vias pelas quais os aminoácidos são degradados em intermediários 
metabólicos livres de nitrogênio e a biossíntese dos aminoácidos não essenciais. 
 
AMINOÁCIDOS PODEM SER USADOS PARA GLUCONEOGÊNESE E CETOGÊ-
NESE 
O corpo humano adulto contém aproximadamente 10kg de proteínas, entre 
50% e 75% delas no músculo esquelético. 
Além disso, pequenos grupos de aminoácidos livres são mantidos nas células 
e nos fluidos corporais. As concentrações plasmáticas dos 20 aminoácidos combina-
dos são de apenas 20 a 30mg/dL, um quarto do nível de glicose no sangue. 
A Figura 1 dá uma visão geral do metabolismo de aminoácidos e proteínas. 
Uma ingestão típica de proteína na dieta é de 100g/dia. Outros 250 a 350g de amino-
ácidos vêm da quebra das proteínas corporais, mas a mesma quantidade é consumida 
para a síntese protéica. Diferentes proteínas se transformam em velocidades diferen-
tes. A maioria das enzimas metabólicas tem expectativa de vida de um ou alguns dias, 
mas a maioria das proteínas plasmáticas circula por 1 a 3 semanas. A hemoglobina 
sobrevive por 120 dias, o colágeno dura até vários anos em alguns tecidos e as pro-
teínas do cristalino duram a vida toda. 
 
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Figura 1 – Interação metabólica dos aminoácidos. 
 
 Os aminoácidos glicogênicos são degradados em intermediários do ciclo do 
ácido tricarboxílico (TCA) ou glicólise. Eles são usados para gliconeogênese durante 
o jejum. Os aminoácidos cetogênicos são degradados em acetilcoenzima A (acetil-
CoA). Eles não podem formar glicose, mas são usados para cetogênese durante o 
jejum. 
Apenas a leucina e a lisina são puramente cetogênicas. Alguns dos aminoáci-
dos maiores, incluindo a isoleucina e os três aminoácidos aromáticos fenilalanina, ti-
rosina e triptofano, são ambos. Todos os outros aminoácidos são glicogênicos. 
 
O EQUILÍBRIO DE NITROGÊNIO INDICA A TAXA LÍQUIDA DE SÍNTESE DE PRO-
TEÍNAS 
Cem gramas de proteína dietética contêm aproximadamente 16 g de nitrogênio. 
Oitenta e três por cento desse nitrogênio ingerido eventualmente deixa o corpo como 
uréia, 10% como íon amônio e 7% como resíduos orgânicos, incluindo ácido úrico e 
creatinina. 
Noventa e cinco por cento da uréia e a grande maioria dos outros resíduos 
nitrogenados são excretados na urina. 
O balanço de nitrogênio é a diferença entre o nitrogênio que entra e sai do 
corpo. Um adulto saudável com ingestão adequada de proteínas deve estar em equi-
líbrio de nitrogênio. Isso significa que a quantidade de nitrogênio que sai corresponde 
à quantidade de nitrogênio que entra, e a quantidade de proteína corporal permanece 
constante. 
 
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Um balanço de nitrogênio positivo é observado quando a ingestão de nitrogênio 
excede a excreção de nitrogênio. Isso implica que a quantidade de proteína corporal 
aumenta. Crianças em crescimento, mulheres grávidas, fisiculturistas e pacientes em 
recuperação de doenças graves têm um balanço de nitrogênio positivo. 
Portanto, eles têm uma necessidade maior de proteína na dieta. Um balanço 
negativo de nitrogênio é observado na deficiência de proteína na dieta. Mesmo o corpo 
sem proteínas degrada 30 a 40g de aminoácidos todos os dias. Essa quantidade de-
fine as necessidades dietéticas. A deficiência de aminoácidosessenciais tem o 
mesmo efeito porque a síntese de proteínas é prejudicada, mesmo se apenas um dos 
aminoácidos essenciais estiver faltando. 
Pacientes com infecções crônicas, câncer ou outras doenças graves têm um 
balanço de nitrogênio negativo porque os glicocorticóides e outros hormônios do es-
tresse favorecem a degradação de proteínas em relação à síntese de proteínas, for-
necendo assim aminoácidos para a gliconeogênese. Algumas citocinas - proteínas 
biologicamente ativas liberadas pelos glóbulos brancos em muitas doenças - têm efei-
tos catabólicos semelhantes aos dos hormônios do estresse. 
 
O GRUPO AMINO DE AMINOÁCIDOS É LIBERADO COMO AMÔNIA 
Durante o catabolismo de aminoácidos, parte do nitrogênio do aminoácido é 
liberado como amônia. A reação de formação de amônia mais importante é a desami-
nação oxidativa do glutamato pela glutamato desidrogenase no fígado e em outros 
tecidos. 
 
A reação é reversível e pode funcionar tanto na síntese quanto na degradação 
do glutamato. A enzima usa principalmente nicotinamida adenina dinucleotídeo 
(NAD+) para a degradação do glutamato e fosfato de nicotinamida adenina dinucleo-
tídeo reduzido (NADPH) para a síntese de glutamato. A reação da glutamato desidro-
genase implica que o glutamato é não essencial e glicogênico. 
 
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A maioria dos outros aminoácidos não forma amônia diretamente. Eles trans-
ferem seu grupo α-amino para αcetoglutarato para formar o glutamato. As enzimas 
que catalisam essas transferências reversíveis de grupos amino são chamadas de 
transaminases ou aminotransferases. 
 
Pelo menos uma dúzia de transaminases estão presentes em humanos tecidos. 
A maioria deles usa glutamato/α-cetoglutarato como um de seus substratos/produtos. 
Todos os aminoácidos, exceto treonina, lisina e prolina, podem ser transaminados. 
Seus grupos α-amino são incorporados ao glutamato por transaminação e, em se-
guida, são liberados como amônia quando o glutamato é desaminado pela glutamato 
desidrogenase: 
 
Todas as transaminases contêm fosfato de piridoxal (PLP), a forma de coen-
zima da vitamina B6, como um grupo protético. O PLP é ligado ao sítio ativo da enzima 
por interações eletrostáticas e por uma ligação de base de Schiff (aldimina) com uma 
cadeia lateral de lisina da apoproteína. O PLP participa diretamente da reação. 
 
AMÔNIA É DESTOXIFICADA PARA UREA 
A amônia é um resíduo perigoso. É neurotóxico mesmo em baixas concentra-
ções, por isso deve ser eliminado rapidamente. 
Sendo incapazes de excretar amônia rápido o suficiente, os humanos a trans-
formam em uréia não tóxica, solúvel em água e, portanto, facilmente excretável. 
A uréia é a diamida do ácido carbônico. Esta declaração seca implica que a 
uréia pode ser clivada em ácido carbônico e amônia. A reação é catalisada pela en-
zima urease: 
 
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Os humanos não possuem urease, mas algumas bactérias sim. A bactéria Pro-
teus mirabilis causa infecções do trato urinário nas quais a urease bacteriana produz 
grandes quantidades de amônia. A amônia alcaliniza a urina, causando a formação 
de grandes cálculos renais (“cálculos de staghorn”) que consistem em fosfato de amô-
nio e magnésio. Além disso, o cheiro forte das latrinas é a amônia formada por bacté-
rias produtoras de urease. Como a ureia contém 48% de nitrogênio por peso e as 
proteínas contêm 16%, 3g de proteína da dieta forma 1g de uréia - um total de 33g de 
uréia em uma dieta de 100g de proteína por dia. 
O nível de uréia no sangue é medido como nitrogênio da uréia no sangue 
(BUN). Na saúde, o nível é de 8 a 20 mg/dL. O BUN aumenta agudamente na insufi-
ciência renal. Essa condição é chamada de uremia. A uréia não é responsável pelas 
manifestações clínicas da uremia, mas a BUN é uma medida conveniente para a re-
tenção de resíduos nitrogenados. Os testes de uréia e creatinina são os dois métodos 
laboratoriais mais comumente usados para o diagnóstico de uremia e insuficiência 
renal. 
 
A UREA ESTÁ SINTESIZADA NO CICLO DA UREA 
A maior parte do catabolismo de aminoácidos ocorre no fígado, e o fígado é o 
único local importante para a síntese de uréia. O nitrogênio entra no ciclo da ureia na 
forma de carbamoil fosfato, que é sintetizado na mitocôndria do fígado a partir da 
amônia, dióxido de carbono e ATP: 
 
O uso de duas moléculas de ATP torna essa reação irreversível. A carbamoil 
fosfato sintetase requer N-acetilglutamato como ativador alostérico. Este metabólito 
 
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regulador é formado por uma enzima separada do glutamato e acetil-CoA sob condi-
ções de alta disponibilidade de aminoácidos, o que indica a necessidade de catabo-
lismo de aminoácidos e desintoxicação de amônia. 
A carbamoil fosfato sintetase tem uma afinidade muito alta para seu substrato 
amônia (Km = 250μmol/L) e, portanto, pode manter a concentração de amônia em um 
nível baixo de 30 a 60μmol/L em todos os momentos. 
As reações do ciclo da uréia propriamente dita são mostradas na Figura 2. Um 
dos dois átomos de nitrogênio da uréia vem da amônia via carbamoil fosfato e o outro 
do aspartato. A maior parte do nitrogênio do aspartato é derivado de reações de tran-
saminação no fígado. 
 
Figura 2 – Ciclo da ureia. 
 
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A síntese de uma molécula de ureia requer quatro ligações de fosfato de alta 
energia. Duas moléculas de ATP são convertidas em ADP na reação de carbamoil 
fosfato sintetase, e duas ligações de fosfato adicionais são consumidas para a forma-
ção de argininosuccinato, quando uma molécula de ATP é hidrolisada em AMP e pi-
rofosfato inorgânico. O nitrogênio está comprometido com a síntese de ureia porque 
as duas reações que o introduzem no ciclo tornam-se irreversíveis pela hidrólise de 
ATP. 
 
ALGUNS AMINOÁCIDOS ESTÃO PRÓXIMOS RELACIONADOS A INTERMEDIÁ-
RIOS METABÓLICOS COMUNS 
Alguns aminoácidos são parentes próximos de intermediários nas principais 
vias metabólicas. A alanina está relacionada ao piruvato por meio da reação reversível 
da alanina transaminase: 
 
O glutamato é similarmente interconvertível com o αcetoglutarato, tanto por 
transaminação quanto pela reação da glutamato desidrogenase. A glutamina é sinte-
tizada e degradada em glutamato: 
 
 A asparagina é sintetizada a partir do aspartato em uma reação em que a glu-
tamina doa o nitrogênio: 
 
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Professor: Ronny Francisco de Souza – ronnyfrsouza@gmail.comGLICINA, SERINA E TRONINA SÃO GLUCOGÊNICOS 
A serina é sintetizada e degradada no intermediário glicolítico-gluconeogênico 
3-fosfoglicerato. A serina também é convertida em piruvato pela serina desidratase e 
em glicina pela serina hidroximetil transferase. A última reação é uma fonte importante 
de unidades de um carbono para o tetra-hidrofolato. A principal reação de degradação 
da glicina em tecidos humanos (e outra fonte de unidades de um carbono para o tetra-
hidrofolato) é a reação de clivagem da glicina: 
 
Um produto metabólico especializado formado a partir da glicina em bactérias 
(mas não em humanos) é a trimetilamina: 
 
onde SAH = S-adenosil homocisteína e SAM = S-adenosil metionina. 
 
 
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A trimetilamina se distingue por seu cheiro, que lembra o de peixe velho. É 
formado durante a decomposição bacteriana de muitos substratos ricos em proteínas. 
O cheiro típico é mais perceptível em condições alcalinas (por exemplo, na presença 
de sabão) quando a base livre volátil é liberada da forma protonada. 
A treonina não pode ser sintetizada no corpo humano, mas existem várias vias 
para sua degradação. A figura 3 resume as relações metabólicas de serina, glicina e 
treonina. 
 
Figura 3 – Metabolismo da serina, glicina e treonina. 
APLICANDO O CONHECIMENTO 
Pedras de oxalato 
Entre 5% e 15% das pessoas nas sociedades modernas desenvolvem cálculos renais em 
um ou outro momento de suas vidas. Oitenta por cento de todas as pedras nos rins con-
sistem em oxalato de cálcio. Parte do oxalato é derivado do espinafre, ruibarbo e outras 
fontes dietéticas, mas apenas 10% dos 50 a 200 mg de ácido oxálico da dieta diária são 
absorvidos no intestino. Outra porção é formada no corpo a partir da glicina com a ajuda 
da enzima D-aminoácido oxidase: 
 
 
 
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Normalmente, a excreção urinária total de oxalato é inferior a 45mg/dia. Cálculos de oxa-
lato podem ser evitados reduzindo a ingestão dietética de ácido oxálico e possivelmente 
proteína, mas o método preferido é o aumento da ingestão de líquidos, para fornecer 
solvente suficiente para o oxalato de cálcio. 
 
PROLINA, ARGININA, ORNITINA E HISTIDINA ESTÃO DEGRADADOS A GLU-
TAMATO 
Prolina, arginina e ornitina são degradadas em glutamato. A prolina pode ser 
sintetizada livremente a partir de glutamato ou arginina e, portanto, não é nutricional-
mente essencial. 
A arginina não é essencial porque pode ser sintetizada a partir do glutamato via 
ornitina, usando as reações do ciclo da ureia. 
A histidina é degradada em glutamato por uma via não relacionada (Figura 4). 
A última reação na via contribui com um grupo formimino para o tetraidrofolato. O 
requisito de folato desta reação é explorado em um teste de laboratório para deficiên-
cia de folato. Após uma carga oral de histidina, o paciente com deficiência de folato 
processa a histidina em formiminoglutamato, mas a última etapa da via é bloqueada. 
O formiminoglutamato se acumula e pode ser demonstrado na urina. No entanto, esse 
teste pode produzir falsos positivos porque algumas pessoas não têm a formimino-
transferase e normalmente excretam o formiminoglutamato como produto final da de-
gradação da histidina. Essa deficiência enzimática é benigna. 
 
Figura 4 – Metabolismo da histidina 
 
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Embora a histidina não possa ser sintetizada no corpo humano, as pessoas 
podem subsistir com uma dieta sem histidina por muitas semanas sem efeitos nocivos. 
A razão é que a histidina pode ser liberada do dipeptídeo carnosina (β-alanil-histidina), 
que está presente em grande quantidade no tecido muscular: 
 
Carnosina é um tampão de pH que limita o efeito do ácido láctico no pH do 
tecido durante a contração anaeróbia. 
 
METIONINA E CISTEÍNA SÃO METABOLICAMENTE RELACIONADAS 
O aminoácido essencial metionina é um precursor do doador do grupo metil S-
adenosilmetionina (SAM). O SAM é sintetizado a partir da metionina e do ATP em uma 
reação incomum na qual todos os três fosfatos do ATP são liberados (Figura 5, passo 
1). Ao doar seu grupo metil durante uma reação de metilação, SAM torna-se S-ade-
nosylhomocysteine (SAH). A SAH forma homocisteína e finalmente metionina. A me-
tilação da homocisteína em metionina requer folato (como metil-tetra-hidrofolato) e 
vitamina B12 (como metilcobalamina) (Figura 5). 
 
Figura 5 – Sintese de metionina e S-adenosilmetionina 
 
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A cisteína é feita do esqueleto de carbono da serina e do enxofre da metionina. 
O catabolismo da cisteína libera o enxofre como sulfito inorgânico, que é rapidamente 
oxidado e excretado na urina como sulfato. 
 
VALINA, LEUCINA E ISOLEUCINA SÃO DEGRADADAS POR TRANSAMINAÇÃO 
E DESCARBOXILAÇÃO OXIDATIVA 
As três primeiras etapas na degradação da valina, leucina e isoleucina são 
idênticas para todos os três aminoácidos, como mostrado na figura 6. 
 
Figura 6 – Rotas metabólicas para os três aminoácidos de cadeia ramificada: valina, isoleucina e leu-
cina. 
 
A transaminação é seguida por descarboxilação oxidativa. A última etapa é ca-
talisada pelo complexo mitocondrial α-cetoácido desidrogenase de cadeia ramificada, 
que se assemelha ao complexo piruvato desidrogenase em estrutura, requisitos de 
coenzima e mecanismo de reação. A terceira reação na sequência se assemelha à 
primeira etapa da β-oxidação. 
As reações restantes são diferentes para os três aminoácidos (Figura 7). A va-
lina é glicogênica, a leucina é cetogênica e a isoleucina é ambas. 
 
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As reações finais para valina e isoleucina são compartilhadas com as vias de 
ácidos graxos de cadeia ímpar, treonina (treonina desidratase) e metionina. Os distúr-
bios mais importantes da degradação de aminoácidos de cadeia ramificada afetam a 
primeira e a última reação. 
 
Figura 7 - Catabolismo de valina, leucina e isoleucina. TPP, pirofosfato de tiamina. 
 
 
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A FENILALANINA E A TIROSINA SÃO TANTO GLUCOGÊNICAS E CETOGÊNI-
CAS 
Os sistemasde anéis dos aminoácidos aromáticos não podem ser sintetizados 
no corpo humano. Apenas a tirosina é considerada não essencial porque é sintetizada 
a partir da fenilalanina na reação da fenilalanina hidroxilase: 
 
Esta reação irreversível ocorre apenas no fígado. É uma reação de monooxi-
genase que requer oxigênio molecular e tetrahidrobiopterina (BioH4). A di-hidrobiop-
terina (BioH2) formada na reação é reduzida de volta a BioH4 por uma di-hidropteri-
dina redutase dependente de NADH: 
 
 
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O mecanismo de reação é o mesmo que para as reações de tirosina hidroxilase 
e triptofano hidroxilase. A Figura 8, mostra o catabolismo da tirosina no fígado. As 
deficiências enzimáticas herdadas nesta via dão origem a várias doenças raras. 
 
Figura 8 – Vias catabólicas para fenilalanina e tirosina 
 
A MELANINA É SINTESIZADA A PARTIR DA TIROSINA 
A melanina é o pigmento escuro da pele, cabelo, íris e epitélio pigmentar da 
retina. A melanina protege a pele absorvendo não apenas a luz visível, mas também 
o componente ultravioleta da luz solar. A radiação ultravioleta, especialmente em com-
primentos de onda de 280 a 320 nm, é perigosa porque danifica o DNA, causando 
queimaduras de sol e câncer de pele. No olho, a melanina do epitélio pigmentar sub-
jacente às células sensoriais da retina absorve a luz dispersa, melhorando assim a 
acuidade visual e evitando a superestimulação dos fotorreceptores. 
A melanina é sintetizada a partir da tirosina. Nos melanócitos, a tirosina é oxi-
dada primeiro em l-DOPA e depois em dopaquinona pela enzima tirosinase contendo 
 
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cobre (Figura 9). Esses produtos de oxidação polimerizam não enzimaticamente para 
formar melanina. 
 
Figura 9 - Síntese de melanina a partir da tirosina 
 
Os defeitos herdados da síntese de melanina são a causa do albinismo oculo-
cutâneo. Alguns albinos não têm tirosinase, enquanto outros são deficientes em uma 
proteína da membrana do melanossomo, cujas funções não são bem compreendidas. 
 
LISINA E TRIPTOFANO TÊM CAMINHOS CATABÓLICOS LONGOS 
A lisina é degradada em acetoacetil-CoA em uma via com nove reações enzi-
máticas. Portanto, é um aminoácido cetogênico. A carnitina, que transporta os ácidos 
graxos de cadeia longa para a mitocôndria, é sintetizada a partir da trimetilisina ligada 
à proteína. Após a degradação da proteína, a trimetilisina é convertida em carnitina. 
O triptofano é glucogênico e cetogênico. O anel indol é cetogênico e a cadeia 
lateral forma o produto glicogênico alanina. Algumas isoquinolinas derivadas do trip-
tofano, incluindo o ácido quinurênico e o ácido xanturênico, não são degradadas pos-
teriormente, mas são excretadas na urina. Eles são em parte responsáveis pela cor 
amarela da urina: 
 
 
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O FÍGADO É O ÓRGÃO MAIS IMPORTANTE DO METABOLISMO DE AMINOÁCI-
DOS 
Quase metade da proteína do corpo humano está no tecido muscular, mas as 
enzimas do catabolismo de aminoácidos são mais abundantes no fígado. Isso faz 
sentido porque durante o jejum, os aminoácidos devem ser canalizados para as vias 
hepáticas de gliconeogênese (aminoácidos glicogênicos) e cetogênese (aminoácidos 
cetogênicos). 
Após uma refeição (Figura 10), a maior parte da glutamina e do glutamato da 
dieta é metabolizada na mucosa intestinal. A maioria dos outros aminoácidos vai para 
o fígado. Alguns são usados para a síntese de proteínas plasmáticas, mas a maioria 
é catabolizada. Apenas a valina, a leucina e a isoleucina passam pelo fígado e são 
transaminadas nos músculos e outros tecidos periféricos. Os α-cetoácidos de cadeia 
ramificada resultantes retornam ao fígado para um catabolismo posterior, exceto du-
rante o exercício físico, quando são catabolizados nos músculos. 
 
Figura 10 – Demonstra que após a refeição todos os aminoácidos, exceto valina (Val), leucina (Leu) e 
isoleucina (Ile), são extensivamente metabolizados durante sua primeira passagem pelo fígado. 
 
O tecido muscular é a principal fonte de aminoácidos plasmáticos no estado de 
jejum (Figura 11). A alanina é responsável por 50% dos aminoácidos liberados e a 
glutamina por 25%. A maior parte da alanina vai para o fígado para a gliconeogênese, 
e a maior parte da glutamina vai para os rins e o intestino. Nos rins, a glutaminase a 
reação produz amônia para excreção urinária. Para o intestino, a glutamina é o prin-
cipal substrato para a geração de energia metabólica. 
 
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Figura 11 - Estado pós-absorvente. O tecido muscular é a principal fonte de aminoácidos plasmáticos. 
Alanina e glutamina são quantitativamente mais importantes. 
 
O nitrogênio é transportado para o fígado tanto como constituinte de aminoáci-
dos quanto como amônia livre (Figura 12). 
A amônia é produzida pela glutamato desidrogenase (a maioria dos tecidos), 
glutaminase (rim, intestino), histidase (pele) e outras enzimas. As bactérias intestinais 
contribuem com amônia adicional da ureia e sobras de proteína dietética. 
A maior parte da amônia para a reação de carbamoil fosfato sintetase do ciclo 
da ureia é importada de outros órgãos, mas a maior parte do nitrogênio que é trazido 
para o ciclo da ureia pelo aspartato vem de reações de transaminação no fígado. As 
células perivenosas dos lóbulos hepáticos possuem glutamina sintetase, que elimina 
a maior parte da amônia que escapou da carbamoil fosfato sintetase nos hepatócitos 
periportais (Figura 12). 
 
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Figura 12 - Transporte de nitrogênio para o fígado. A, Vias extra-hepáticas. Apenas o intestino fornece 
nitrogênio para a síntese de uréia, principalmente na forma de amônia, que é derivada da reação da 
glutaminase e de enzimas bacterianas que atuam sobre a uréia nas secreções digestivas e sobre os 
aminoácidos de proteínas dietéticas não digeridas. Outros tecidos fornecem a maior parte de seu nitro-
gênio na forma de aminoácidos não tóxicos, principalmente alanina (Ala) e glutamina (Gln). B, Vias 
intra-hepáticas. A desintoxicação da amônia é compartimentada entre os hepatócitos periportais e pe-
rivenosos no lóbulo hepático. O ciclo da ureia é mais ativo nas células periportais. A amônia residual é 
eliminada pela glutamina sintetase nas células perivenosas. 
 
A GLUTAMINA PARTICIPA DA REGULAÇÃO DA BASE DE ÁCIDO RENAL 
O sangue tem pH entre7,35 e 7,40. A manutenção desse pH a longo prazo é 
tarefa dos rins. 
Na acidose, os rins excretam o excesso de prótons; na alcalose, eles retêm 
prótons. Portanto, o pH urinário pode variar entre 4 e 8. A Figura 13 mostra como os 
 
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rins usam amônia derivada da glutamina como veículo para a excreção do excesso 
de prótons durante a acidose crônica. 
 
Figura 13 - Metabolismo da glutamina e regulação ácido-base nos túbulos renais. As reações mostra-
das aqui são mais ativas durante a acidose crônica, quando uma grande proporção do nitrogênio total 
é excretada como íon amônio em vez de uréia. 
 
No epitélio dos túbulos renais proximais, a glutamina derivada do sangue é de-
saminada primeiro em glutamato e depois em α-cetoglutarato. Por ser pequena e sem 
carga, a amônia (NH3) formada nessas reações se difunde na urina do lúmen tubular. 
A urina é mais ácida do que o citoplasma porque as células epiteliais secretam prótons 
por meio de um antiporter sódio-próton. Portanto, a amônia na urina se combina com 
um próton para formar o íon amônio (NH4+). 
Sendo carregado, o íon amônio não pode se difundir de volta para a célula e é 
liberado pelo sistema de esgoto do trato urinário. Embora o NH3 se equilibre através 
da membrana, seja por difusão passiva ou difusão facilitada, os íons de amônio se 
acumulam na urina, desde que a urina seja mais ácida do que o citoplasma do células 
epiteliais. 
 
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O α-cetoglutarato derivado da glutamina é convertido em glicose por gliconeo-
gênese nos rins. Este processo absorve quatro prótons para cada molécula de glicose 
formada de acordo com a seguinte equação: 
 
Os oito átomos de hidrogênio ([H]) nesta equação são trocados com NAD e 
FAD nas reações de α-cetoglutarato desidrogenase, succinato desidrogenase, malato 
desidrogenase e gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase. 
A excreção de íons de amônio - mas não de ureia - como produto final do me-
tabolismo de aminoácidos é acompanhada pela remoção de prótons. Mesmo sem os 
detalhes mostrados na Figura 13, isso é aparente a partir da estequiometria para a 
oxidação de um aminoácido típico, como a alanina: 
 
 
 
Durante a acidose, o fígado desvia uma fração crescente da amônia que entra 
da síntese de uréia nas células periportais para a síntese de glutamina nas células 
perivenosas (Figura 12). O fígado passa a ser um produtor líquido de glutamina, que 
é encaminhada para os rins. Nos rins, a acidose induz glutaminase, glutamato desi-
drogenase e a enzima gliconeogênica PEP carboxicinase. Como resultado, até 50% 
do nitrogênio é excretado como íon amônio em vez de uréia durante a acidose crônica. 
 
APRIMORANDO CONCEITOS 
Eu li, agora vou fixar. 
 
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Após a leitura, retire do texto as informações mais importantes. 
 
Esse é o seu RESUMO das ideias principais. 
PARA CONTINUAR SEUS ESTUDOS, POSTE NO ITEM “APRIMORANDO 
CONCEITOS – RESUMO 9”. 
 
BIBLIOGRAFIA 
LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 6ª Edi-
ção. Ed. Artmed. 2014. 
PRINCIPLES OF MEDICAL BIOCHEMISTRY. Amino Acid Metabolism. Chapter 28. 
January 2012. Disponível em:< file:///C:/Users/Cliente/Downloads/finCh28%20(1).pdf 
>. Acessado em 18/06/2021.