RELATÓRIO AULA 01 Bioquimica

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AULA 01 
	 
 
	
	 
AULA 01 
	 
 
	
	 
AULA 01 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS: BIOQUIMICA HUMANA – Aula 1 
 
DADOS DO(A) ALUNO(A): 
 
	NOME: 
	MATRÍCULA:
	CURSO: 
	POLO: 
	PROFESSOR(A) ORIENTADOR(A): 
 
 
TEMA DE AULA: ATIVIDADE CATALÍTICA DA AMILASE SALIVAR 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
A enzima é uma proteína que acelera ou inibe uma reação química e cuja molécula tem uma forma única, que determina a sua função e o tipo substrato em que ela vai atuar. De acordo com o meio as enzimas podem se desnaturar quando exposta a ao calor, temperaturas, sendo que as alterações de temperatura influenciam nas reações catalíticas. 
No mecanismo de catálise enzimática há uso de substratos, que são compostos que existem na célula e vão reagir quimicamente, a enzima é o catalisador que fará com que a reação ocorra e resulte em um produto. 
As enzimas realizam o seu processo em temperaturas que prevalece na célula e nos organismos vivos é a temperatura do corpo, caso aumente a temperatura acelera um reação, e quando diminui a temperatura desacelera uma reação. Porém, temperaturas extremamente altas podem fazer com que uma enzima perca sua forma (se desnature) e pare de funcionar. 
A amílase salivar é uma enzima que atua promovendo 
 a hidrólise do amido, um polissacarídeo muito farto na alimentação, estando presente, sobretudo, em alimentos de origem vegetal, nos quais constitui a principal substância de armazenamento. 
A temperatura muito elevada tudo é irreversível. 
O pH do ambiente celular determina o modo como a enzima irá reagir, isto é, algumas enzimas, requerem um ambiente ácido: outras requerem meio básico, cada enzima no organismo tem o seu PH especifico para qual reações aconteçam, mais eficientemente e se ele se alterar poderá dificultar as reações químicas celulares. 
O processo enzimático e o processo químico diferenciando tipos de hidrolise nos dois experimentos no primeiro com amilase salivar e segundo com ácido clorídrico, para que isso aconteça, são utilizados métodos de coloração com o reagente Lugol (iodoiodeto de potássio). Método Lugol: Apresenta coloração em tons de azul forte e roxo quando encontra amido, com objetivo de identificar se houve ou não degradação da hidrolise, ao passar por diferentes temperaturas. 
O complexo de coloração azul intensa é resultado da oclusão (aprisionamento) do iodo nas cadeias lineares da amilase, enquanto que a amilopectina por não apresentar estrutura helicoidal, devido à presença das ramificações, a interação com o iodo será menor, e a coloração menos intensa. O resultado final da complexão do amido com o iodo é a formação de um complexo de cor azul intensa. 
 
2. Materiais: 
 
Preparou-se dois conjuntos de soluções: 
Reagentes 
 Solução Amido de 1% 
Solução de HCL 1:2 de
Solução de lugol; 
 água pratica do laboratório 
 
Vidrarias: 
Tubos de ensaio 
Pipeta de vidro 1 ml 
 
Equipamentos: 
Tubos de ensaio 
Relógio 
Papel toalha 
Frasco com água destilada 
Banho Maria 
 Pêra de borracha 
O primeira experimento química do amido com ácido clórico. Amido a 1%, colocado 30 ml na proveta, em seguida em um Becker acrescentado o ácido clorídrico 3ml, homogeneizar. Com auxílio de uma pipeta por sucção usado 5ml em cada dos 3 tubos de ensaio. 
Segundo técnica enzimática coloca em uma proveta 30 ml de amido 1%, 3 ml de amilase salivar e 5ml de água, misturando as soluções no elermyer e homogeneizado. Com auxílio de uma pipeta por sucção usado 5ml em cada dos 3 
tubos de ensaio para avaliação. 
Ambos experimentos foram colocados a diferentes temperaturas 
Tubos 1 banho de gelo por 1 mim 
Tubos 2 banho-maria incubar a 70°C por 10 mim e posteriormente no banho de gelo Tubos 3 banho-maria incubar a 70°C por 20 mim e por fim no banho de gelo 
 
 
 
 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Qual a composição do amido? 
 
O amido é considerado um polímero natural, em abundancia na natureza, possui propriedades físico-químicas e funcionais, pois ele é um polissacarídeo, ou seja, é um carboidrato. Formado por dois polissacarídeos, amilase e amilopectina, que são constituídos de moléculas de α-glicose, porém diferem no tamanho molecular e grau de ramificação. A amilase apresenta estrutura linear, é mais hidrossolúvel que a amilopectina, a qual apresenta altamente ramificada, tornando-se possível a separação destes componentes após aquecimento como realizado no experimento em banho Maria. 
 
B) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise química do amido. 
 
Tubo de ensaio 1 ao colocar no gelo por 1 mim, acrescentado 5 gotas de lugol a 2 % no tubo ao retirar do gelo, ocorrendo um a mudança de cor para esverdeado devido presença do amido. Percebe-se que inicialmente e hidrolise não acontece, devido clareamento da coloração. Começa a acontecer quando a temperatura retorna ao normal. 
Tubo de ensaio 2 ao colocar na estufa por 10 mim e em seguida retira-los e imergir no gelo por 1mim, adicionou o lugol 5 gotas de lugol 2% em cada tubo e observar se ocorreu a degradação do amido. Observa-se o lugol interagindo com amido e mudando a coloração para azul forte. Não ocorreu degradação. 
 
Tubo de ensaio 3 ao colocar na estufa por 20 mim e em seguida retira-los e imergir no gelo por 1mim, adicionou o lugol 5 gotas de lugol 2% em cada tubo e observar se ocorreu a degradação do amido. Observa-se o lugol interagindo com amido e mudando a coloração para azul forte. Não ocorreu degradação. 
 
A caracterização do amido na solução a partir do teste do iodo evidenciou a presença deste polissacarídeo, visto que nos tubos 2 e 3 de ambas as soluções houve a formação de um complexo de coloração azul escuro. Esta coloração é resultado da interação do iodo com o amido. 
 
A hidrólise enzimática do amido foi acompanhada pelo teste de iodo, no qual observamos que cada coloração apresentada nos tubos de ensaio fazia referência pelo aspecto. 
 
C) Qual o objetivo do uso de HCl, aquecimento e resfriamento no procedimento da hidrólise química do amido? 
 
Obter informações sobre o tamanho e grau de ramificação da molécula de carboidrato através da reação com o iodo. Se ocorreu hidrolise ou não. No experimento observou-se a coloração, sendo que ao ficar maior tempo no aquecimento, mais pigmentado fica. 
 
D) Descreva a sequência de transformações operadas pela amilase na molécula da amilose. 
 
Com a mastigação há liberação da enzima α-amilase, presente na saliva. Ela catalisará a hidrólise nas ligações glicosídicas (α1 → 4) da amilase, resultando em maltose, glicose e amilopectina; e das ligações (α1 → 4) da amilopectina, resultando em dextrina, mistura de polissacarídeos. 
 
E) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise enzimática do amido. 
 
Tubo de ensaio 1 ao colocar no gelo por 1 mim, acrescentado 5 gotas de lugol a 2 % no tubo ao retirar do gelo, ocorrendo um a mudança de cor para esverdeado devido presença do amido. Percebe-se que inicialmente e hidrolise não acontece, após alguns minutos a mudança da coloração começa a acontecer quando a temperatura retorna ao normal. Com a presença de proteínas salivares, o Lugol estabelece interações com as substâncias presentes na saliva, dentre elas as proteínas, com isso a coloração é alterada para amarelo. 
Tubo de ensaio 2 ao colocar na estufa por 10 mim e em seguida retira-los e imergir no gelo por 1mim, adicionou o lugol 5 gotas de lugol 2% em cada tubo e observar se ocorreu a degradação do amido. Observa-se o lugol interagindo com amido e mudando a coloração para azul forte. Não ocorreu a hidrolise a amilase foi desnaturada. 
Tubo de ensaio 3 ao colocar na estufa por 20 mim e em seguida retira-los e imergir no gelo por 1mim, adicionou o lugol 5 gotas de lugol 2% em cada tubo e observar se ocorreu a degradação do amido. Observa-se o lugol interagindo com amido e mudando a coloração para azul forte, sob alta temperatura. Não ocorreu hidrolise do amido por que asaliva, que contem proteínas como amilase responsável pela quebra de amido, foi desnaturada devido ao aquecimento resultando na coloração azulada. 
A caracterização do amido na solução a partir do teste do iodo evidenciou a presença deste polissacarídeo, visto que nos tubos 2 e 3 de ambas as soluções houve a formação de um complexo de coloração azul escuro. Esta coloração é resultado da interação do iodo com o amido. 
A hidrólise enzimática do amido foi acompanhada pelo teste de iodo, no qual observamos que cada coloração apresentada nos tubos de ensaio fazia referência pelo aspecto. 
 
 
 
F) Explique a relação entre a atividade da amilase salivar, o tempo de incubação da enzima com o amido e a variedade de cores observada no procedimento da hidrólise enzimática do amido. 
 
· Percebe-se que inicialmente e hidrolise não acontece, após alguns minutos a mudança da coloração começa a acontecer, quando a temperatura volta ao normal. 
Sob alta temperatura. Não ocorreu hidrolise do amido por que a saliva, que contem proteínas como amilase responsável pela quebra de amido, foi desnaturada devido ao aquecimento resultando na coloração azulada. 
 
4. Conclusão sobre a atividade catalítica da amilase salivar. 
 
A α-amilase salivar, em condições específicas de pH 6.8 e a incubação a altas temperaturas como realizada no experimento 70 °C, catalisa a hidrólise das ligações da cadeia glicosídica do polissacarídeo amido. A hidrólise do amido é considerada parcial. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
TEMA DE AULA: REAÇÃO DE SELIWANOFF (REAÇÃO PARA DISTINÇÃO ENTRE ALDOSES E CETOSES) 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
No teste Seliwanoff as cetoses monossacarídeo que tem grupo cetona, normalmente carbono 2, exemplo frutose, apresentam cor avermelhada tijolo e as aldoses grupo de carboidratos simples monossacarídeos que apresenta grupamento aldeído que se mantêm incolor, por exemplo a glicose. 
O reagente Seliwanoff é composto por resorcinol e HCl concentrado. A frutose que é uma cetose reage com ácido forte, nesse teste será utilizado o HCl (ácido clorídrico) que ao reagir o composto produz o furfural, que por sua vez reage com resorcinol composto derivado da ureia, formando um complexo de cor alaranjada. Como a sacarose é composta por frutose (carboidratos presentes nas frutas) e glicose, ela também apresenta cor alaranjada no teste, no entanto devido à presença da glicose monossacarídeo simples, que é uma aldose, a coloração da sacarose é menos intensa em relação ao experimento feito somente com a frutose. 
 
2. Materiais utilizados. 
 
Reagentes e soluções: 
 
 solução 0,1M de frutose solução 0,1M de glicose água destilada reagente de Seliwanoff 
 
 Vidraria e instrumental: 
 
03 tubos de ensaio conta-gotas ou pipeta Pasteur pipeta de 5 mL 
 
Identificar 3 tubos de ensaio: 
1 Glicose 
2 Frutose 
3 Água para controle 
 
Preparo: 
No tubo 1 de glicose acrescente 1ml de glicose 
Tubo 2 de frutose 1ml de frutose 
Tubo 3 de água 1ml de água destilada 
Em cada tubo colocar 1,5 ml de HCL que irá servir como ácido forte para fazer a areação com aldose e cetose. Realizar uma leve homogeneizada nos tubos para misturar as substancias. Em seguida colocar 0,5ml do reativo de seliwanoff em cada frasco e realizar uma leve homogeneização e levar ao banho maria aquecido a 70°C, por 5 mim ou visualizar o resultado. 
Observa-se que após alguns minutos o tubo da glicose permanece inalterado, por ser cetose não tem reação de furfural, enquanto a frutose por ser cetose muda a coloração para vermelho indicando a reação do resorcinol com o furfural. A água que seria o controle negativo irá permanecer inalterado. 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Explique o princípio bioquímico do teste de Seliwanoff. 
 
Reagente de Seliwanoff é uma mistura composta por cerca de 0,5% de resorcinol (C6H6O2) composto derivado da ureia, que está presente no reativo de salivanol, que é usada para reconhecer e classificar os carboidratos como aldoses e cetoses. O Teste de Seliwanoff é baseado na reação de mistura do HCl com os carboidratos, que quando misturados, causa a desidratação dos carboidratos devido à hidrólise da ligação glicosídica. 
A função do HCL no teste de Seliwanoff é a de desidratar os carboidratos, para que esse processo ocorra é preciso que haja energia no meio e essa energia da fervura. Ao desidratar os carboidratos, o HCL forma furfurais e torna a coloração vermelha. 
Esse teste permite diferenciar aldoses de cetoses porque a reação com a cetose é mais rápida e mais intensa, quando aquecida que a aldose. Isso porque a formação do furfural é mais fácil que a formação do hidroximetilfurfural (HMF). 
 
B) Comente os resultados obtidos nos 3 tubos utilizados no procedimento, correlacionando com a presença ou não de aldoses e cetoses. 
 
Observa-se que após alguns minutos o tubo da glicose permanece inalterado, por ser que cetose não tem reação de furfural, enquanto a frutose por ser cetose muda a coloração para vermelho indicando a reação do resorcinol com o furfural. A água que seria o controle negativo irá permanecer inalterado. 
 
C) Explique qual o objetivo de utilizar um tubo apenas com água destilada. 
 
Para controle negativo 
 
D) Qual a função do ácido clorídrico (HCl) e da fervura aplicados no teste de Seliwanoff? 
 
A função do HCL no teste de Seliwanoff é a de desidratar os carboidratos, para que esse processo ocorra é preciso que haja energia no meio e essa energia sendo utilizada a da fervura (banho-maria). 
Ao desidratar os carboidratos, o HCL forma furfurais e assume a coloração vermelha. O HCL é um ácido produzido no estomago dos animais, a sua função é a de clivar enzinas inativas para a digestão das proteínas no estomago e também agir na digestão das proteínas. 
 
4. Conclusão sobre a identificação de aldoses e cetoses utilizando o teste de Seliwanoff. 
 
A reação positiva é caracterizada pelo aparecimento de coloração avermelhada, que indica a formação do complexo entre furfural e HMF com o resorcinol e consequentemente indica a presença de aldose e cetose. Como foi demonstrada, a reação para cetose e mais rápida e intensa do que para aldose. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO POR ÁCIDOS FORTES E METAIS PESADOS 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
Este procedimento é realizado para verificar a influência de sais de metais pesados e de ácidos fortes sobre a solubilidade da proteína, bem como a influência do pH sobre a carga líquida da molécula polipeptídica. 
Essa precipitação é mais intensa quando o pH está acima do ponto isoelétrico (pI). Isso porque, acima do pI, a carga líquida da proteína é negativa, favorecendo a interação com os cátions provenientes do sal. A precipitação abaixo do ponto isoelétrico através da adição de ácidos fortes. 
 
 
2. Materiais utilizados. 
 
Reagentes e soluções 
 
solução de proteínas ovoalbumina 10% 
solução de (CH3COO)2Pb.3H2O (acetato de chumbo) a 10% solução de ácido tricloroacético (CCl3COOH) 20% água destilada 
 
Vidraria e instrumental 
 
02 tubos de ensaio 
03 Pipetas 
 
Observação: Foi utilizado ácido forte (tricloroacético), porém poderia ter sido utilizado ácido sulfúrico e metais pesados o chumbo, também poderia ser utilizado cobre, mercúrio 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Comente os resultados obtidos no procedimento da precipitação da ovoalbumina com ácido forte e metal pesado. 
 
No tubo de ensaio misture as soluções e coloque para agitar se formar cor branca com característica de leite em pó, será positivo. 
No tubo 01 adicionamos 2ml da solução de ovoalbumina e acetato de chumbo a 10% 5 gotas. Após agitação apresentou-se positivo, porém característica de leite em pó dissolvido com espuma por cima (precipitado) – Precipitação por sais de metais pesados 
No tubo 2, adicionar ovo albumina 10% 2ml e solução tricloroacético 20% 1ml, reação dará positiva devido a polaridade química. Precipitação da proteína peloácido, que será imediata formando um liquido leitoso. 
 
Ao analisar os tubos de ensaio percebeu-se que a precipitação foi maior no do ácido forte do tubo 2, por ter a capacidade de quebrar a ligações peptídicas da proteína. Visualizando o produto formato mais leitoso no tubo 2, que no tubo 1 utilizado o metal pesado. 
 
B) Qual a fundamentação teórica que explica o processo de precipitação das proteínas com ácidos fortes e metais pesados? 
 
 Este procedimento é realizado para verificar a influência de sais de metais pesados e de ácidos fortes sobre a solubilidade da proteína, bem como a influência do pH sobre a carga líquida da molécula polipeptídica. 
 
C) O que ocorreu com a ovoalbumina para que ela formasse um precipitado insolúvel neste experimento? 
 
Os ácidos fortes desnaturam (precipitam) as proteínas, transformando-as em cátions de metais pesados resultando em proteinatos insolúveis. As interações intermoleculares entre partes de uma mesma proteína ou entre várias cadeias de proteína. Isso é a desnaturação das proteínas. Essa precipitação é mais intensa quando o pH está acima do ponto isoelétrico (pI). Isso porque, acima do pI, a carga líquida sobre a proteína é negativa, favorecendo a interação com os cátions provenientes do sal. Quando a proteína está abaixo do seu pI, a carga líquida total da molécula é positiva 
 
4. Conclusão sobre a precipitação de proteínas por ácidos fortes e metais pesados. 
 
Precipitação por sais de metais pesados e por ácidos fortes, verifica a influência sobre a solubilidade da proteína, bem como a influência do pH sobre a carga líquida da molécula polipeptídica. Nos experimentos anteriores o precipitado pode ser ressolubilizado através de alterações do pH. Verifica-se adição de sais de metais pesados, como ácidos orgânicos fortes ocorrem precipitação. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO FRACIONADA POR SOLUÇÕES SALINAS 	 CONCENTRADAS 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
O ponto isoelétrico de uma proteína corresponde ao valor de pH em que a molécula se encontre eletricamente neutra, ou seja, quando o número de cargas positivas for igual ao número de cargas negativas. 
A precipitação fracionada consiste em um método em isolar cada íon num precipitado. Este é um processo importante para separação de proteínas, sendo que a concentração de sal necessária para precipitação é diferente para cada proteína. 
A solubilidade das proteínas em solventes orgânicos é menor do que em água. Isso acontece porque a capacidade de interação com as partículas de soluto é diferente para cada solvente. 
 
2. Materiais utilizados. 
 
Reagentes e soluções solução de ovoalbumina10% (pode ser utilizada outra 	 	 solução de proteína) 
solução concentrada de sais (sulfato de amônia) água destilada para padrão negativo 
 
 Vidraria e instrumental 
 
02 tubos de ensaio pipetas (vidro ou plástica) 	 
Preparo tubo A solução de ovoalbumina 10% 2ml, adicione 2 ml da concentração de salina (sulfato de amônia. Ao misturar a solução. Observa-se um precipitado da proteína que foi utilizada esbranquiçado no tubo. 
Tubo B solução de ovoalbumina 10% 2m, adicionar água destilada e concentração de sulfato de amônia. Não consegue perceber a precipitação devido a colocação de água, por interferir na condução iônica das cargas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) O que é “Salting out”, “Salting in” e camada de solvatação? 
 
O efeito “salting-in” faz com que a solubilidade do soluto aumente com o aumento da concentração do sal. Já o efeito “salting-out” provoca a redução da solubilidade com aumento da concentração do sal. 
A solvatação é um mecanismo de dissolução em que íons negativos e positivos ficam envoltos por moléculas de solvente. Esse fenômeno acontece quando um composto iônico ou polar é dissolvido num composto polar, sem que haja a formação de uma nova substância. 
 
B) Explique o princípio Bioquímico da precipitação de proteínas por adição de soluções salinas. 
 
Quando adicionamos sais neutros a uma solução, ocorre um aumento da força iônica do sistema. Já quando, adicionado pequenas quantidades de sal a uma solução contendo proteínas, as cargas provenientes da dissociação do sal passam a interagir com as moléculas proteicas, diminuindo a interação entre elas. Precipitação de proteínas por adição de sais neutros. Quando adicionamos sais neutros a uma solução, ocorre um aumento da força iônica (aumento da concentração de íons). 
Comparando-se os tubos podemos observar que onde houve a adição de NaCl, teve maior precipitação. A adição de NaCl tornou a precipitação maior por causa do efeito de salting-out no meio, já que o solvente tenderá a solubilizar primeiro o NaCl, tornando as interações proteína-proteína mais intensas havendo maior quantidade de proteína precipitada 
 
C) Comente os resultados observados da precipitação da proteína por sulfato de amônio na presença e ausência da água, correlacionando com a solubilidade da proteína. 
 
O sulfato de amônia saturado altera as características estruturais das proteínas, fazendo com que as mesmas percam a capacidade de se tornar solúveis, sendo assim, na presença deste as proteínas precipitam. 
 
4. Conclusão sobre a precipitação das proteínas por adição de sais neutros (soluções salinas concentradas) 
 
Precipitação de proteínas por adição de sais neutros. Quando adicionamos sais neutros a uma solução, ocorre um aumento da força iônica (aumento da concentração de íons) do sistema. As moléculas de água, ocupadas em sua interação com os íons, deixam a estrutura proteica. 
 
 
 
TEMA DE AULA: REAÇÃO DE BENEDICT (IDENTIFICAÇÃO DE AÇÚCARES 	 REDUTORES) 
 
RELATÓRIO: 
 
1. Resumo sobre o tema abordado em aula. 
 
 Os monossacarídeos, glicose e frutose são açúcares redutores por possuírem grupo carbonílico e cetônico livres, capazes de se oxidarem na presença de agentes oxidantes em soluções alcalinas. Alguns carboidratos possuem um grupamento -OH (hidroxila) livre no carbono 1 de suas moléculas. E essa hidroxila consegue reagir com diversos íons, principalmente metálicos, essa reação se baseia ligação onde a carbonila irá se ligar ao reativo de Benedict. O reativo contem íons cúpricos que ao reagir com a carbonila forma o composto chamado de oxido cuproso, percebe-se que o reagente terá uma cor azulada. 
 
Em (Bioquímica), uma solução química utilizada para detectar a presença de glicose e outros açúcares redutores. 
 
2. Materiais utilizados. 
 
Solução de glicose 1% para tentar identificar se ele é um açúcar redutor ou não 
Solução de sacarose 1% 
Reativo de Benedict 
3 tubos de ensaio 
 Tubo A reativo de Benedict 5ml com sacarose 5ml 
 Tubo B reativo de Benedict 5ml com glicose 5ml 
 Tubo c reativo de Benedict com 5ml de água destilada para controle negativo. 
A reação não ocorrerá imediatamente, será preciso homogeneizar os elementos e colocar ao banho maria bem fervente 70°C por 5 mim, para visualizar a positividade ou não dos elementos ao acrescentar reativo. 
 Analise dos resultados 
 Água controle negativo, sem reação mantendo a cor do reativo de Benedict. No tubo de sacarose não é um carboidrato redutor, tubo da glicose aldose por ser agente redutor tem uma pequena modificação, não sendo uma para mudança de coloração para vermelho tijolo, porém a modificação para esverdeado sinalizando que houve uma redução dos íons do cobre, não tendo a formação do óxido cuproso. 
 
 
 
 
 
 
 
3. Responda as Perguntas: 
 
A) Qual a composição do Reativo de Benedict? 
 
O Reagente de Benedict é uma solução de sulfato de cobre, carbonato de sódio e citrato de sódio em água. É usado para detectar a presença de certos tipos de carboidratos conhecidos como açúcares redutores. Estas substâncias podem ser submetidos a reações químicas em que se dão formação de outros compostos, o que resulta na produção de novas substâncias, e ao reagir com reagente de Benedict para produzir um composto insolúvel, de cor avermelhada. A glicose e a frutose produzem uma reação positiva,mas a sacarose, o açúcar de mesa não. O reagente é usado no teste de alimentos e para detectar a glicose na urina, que pode ser um sinal de diabetes. 
 
B) O que são açúcares redutores? 
 
 Os açúcares redutores reagem com o sulfato de cobre em reagente de Benedict, reduzindo-o ao óxido de cobre, um composto insolúvel, de cor avermelhada que forma um precipitado. O carbonato de sódio é necessário para tornar a solução alcalina, o que é essencial para que alguns tipos de carboidratos reajam, enquanto o citrato de sódio evita que o sulfato de cobre reaja com o álcali. A solução é de cor azul, devido ao sulfato de cobre. 
 
C) Explique a fundamentação teórica do Teste de identificação de açúcares redutores com o Reativo de Benedict. 
 
A quantidade de açúcar redutor que está presente numa amostra. É semelhante ao reagente normal, mas contém dois produtos químicos adicionais. Nesta solução, um resultado positivo é indicado por um precipitado branco e perda de algumas das cores azuis iniciais. A intensidade da cor indica a quantidade de açúcares redutores. 
 
D) Comente os resultados observados no experimento relacionando com a identificação de açúcares redutores. 
 
 Os alimentos podem ser testados para reduzir os açúcares, por trituração ou esmagamento de uma pequena quantidade e adicionando-o ao reagente de Benedict em um tubo de ensaio, depois aquecendo por vários minutos. A cor da solução resultante indica se algum desses compostos está presente e dá uma idéia aproximada de quanto. Este teste irá detectar açúcares comumente presentes nos alimentos, como glicose, frutose, maltose e lactose. No entanto, não detectará sacarose, por ser adicionado aos alimentos processados. 
 
 
 
 
E) Exemplifique algumas aplicações deste teste na área clínica. É um teste qualitativo ou quantitativo? 
 
O teste é essencialmente quantitativo, ou seja, ele é usado simplesmente para verificar se um açúcar redutor está presente ou não para determinar a quantidade do elemento pesquisado. 
 
4. Conclusão sobre a identificação de açúcares redutores utilizando o Teste de Benedict. 
 
 Os açucares redutores reagem com os íons cúpricos da solução de Fehling, reduzindo-se a íons cuprosos, sob a ação do calor em meio alcalino. Ao reagir com os íons cúpricos, os açúcares sofrem oxidação, enquanto que o cobre é reduzido, formando-se um precipitado vermelho de óxido cuproso. Os açúcares não redutores devem sofrer uma prévia hidrolise com ácido clorídrico dissociando dissacarídeo em seus monossacarídeos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
REFEÊNCIAS 
 
ALBUQUERQUE C., DUARTE H. S., MOURA C. C. DE M., AGUIAR P. A.N. Extração, caracterização e hidrólise do amido presente em tubérculos nas aulas práticas de bioquímica. Disponível em: http://www.eventosufrpe.com.br/jepex2009/cd/resumos/r0462-2.pdf Acesso em 28 de fevereiro 2022. 
 
ARAÚJO, J.M.A. Química de Alimentos: teoria e prática. 3. ed. Viçosa: UFV, 2004. 478p. Disponível em: https://www.feis.unesp.br/Home/departamentos/fisicaequimica/relacaodedocentes97 3/jeanricharddasnoymarinho/apostila_de_bioquimica_biologia.pdf Acesso em 22 de fevereiro de 2022. 
 
Ciênc. Tecnol. Aliment., Campinas, 25(3): 468-474, jul.-set. 2005. 
Disponível em: 
https://www.scielo.br/j/cta/a/BTv4g5Fm8QgHcSQXzKHD3kh/?format=pdf&lang=pt. Acesso em 01 de março de 2022. 
 
DEMIATE, M.; WOSIACKI, G.; CZELUSNIAK C.; NOGUEIRA, A. Determinação de açúcares redutores e totais em alimentos, comparação entre método colorimétrico e titulométrico. Ivo Publicatio UEPG – Ciências Exatas e da Terra, C. Agrárias e Engenharias 8 (1): 65 – 78, 2002. 
Disponível em: http://www.propesp.uepg.br/publicatio/exa/2002/05.pdf. Acesso em 20 de fevereiro de 2022. 
 
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	RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS - EAD 
	 
AULA 01 
	
	
	DATA: 
 
05/02/22 
VERSÃO:01 
	 
 
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