CIENCIA DA SAUDE II

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ESTUDO DOS AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
 
AMINOÁCIDOS 
- Unidades fundamentais formadoras de proteínas; 
- Existem mais de 300 tipos diferentes na natureza, mas apenas 20 são considerados proteinogênicos 
(formadores de proteínas); 
- Formados por um carbono central ligado a um ácido carboxílico, uma amina, uma molécula de 
hidrogênio e um radical livre (única estrutura que sofre modificação); 
 
- A polaridade do AA pode modificar dependendo do pH 
do meio. 
 . pH ácido - ambos os grupos protonados (+); 
 . pH ideal - dois polos (molécula isoelétrica, + e -); 
 . pH básico - ambos os grupos desprotonados (-). 
 
 
 
- Classificação segundo os radicais: 
 . apolares; 
 . aromáticos; 
 . polares não carregados - estrutura basicamente composta por H e carbonos, não se mistura com 
água; 
 . polares carregados positivamente; 
 . polares carregados negativamente; 
 
- Podem ser classificados segundo a utilização: 
 . essenciais - não são produzidos no organismo ou são produzidos em quantidades não satisfatórias, 
precisam ser ingeridos (histidina, triptofano, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, 
tirosina e valina); 
 . não essenciais - são produzidos no corpo e não precisam ser consumidos. 
 
OBS: Kwashiorkor - problema nutricional devido a falta de aminoácidos essenciais na dieta. 
 
- Aminoácidos Não Proteicos - desenvolvem papeis importantes no organismo, porém não são 
utilizados na síntese de proteínas. Ex. Ornitina e Citrulina, aminoácidos importantes no ciclo da ureia. 
 
- Aminoácidos Raros - só formam proteínas específicas (proteínas raras). Ex: colágeno. 
COOH- 
NH3+ 
Molécula isoelétrica 
formam proteínas (radical 
voltado para a esquerda) 
PROTEÍNAS 
- Conjunto de aminoácidos interligados (polipeptídeo); 
- Não são formadas exclusivamente por aminoácidos, existem proteínas conjugadas à outras 
macromoléculas. Ex: glicoproteínas; 
- Uma molécula de proteína pode ter mais de 50 AAs, porém sempre será a repetição dos 20 
aminoácidos proteinogênicos; 
- A digestão proteica é feita por enzimas chamadas pepsinas, que quebram as ligações peptídicas; 
- São formadas/sintetizadas no reticulo endoplasmático através dos ribossomos; 
- Pode se anexar/conjugar a outras moléculas (carboidratos, lipídeos e fosfato); 
- Modificações químicas após serem sintetizadas: 
 . glicação - anexação de carboidratos; 
 . acilação - anexação de lipídeos (ácidos graxos); 
 . fosforilação - anexação de fosfato. 
- Classificações proteicas: 
 . estrutura primária - ordem dos aminoácidos dentro de uma proteína; 
 . estrutura secundária - alfa-hélice (DNA) ou fita beta-pregueada; 
 . estrutura terciaria - forma tridimensional de uma determinada proteína; 
 . estrutura quaternária - estruturas interagindo. Ex: chaperona; 
 
- Podem ser fontes de energia, transportadores de membrana, imunoglobulinas, etc; 
OBS: quanto mais aminoácidos compor uma proteína, mais instável ela vai ser. 
 
PEPTÍDEOS 
- Proteínas hidrolisadas; 
- Aminoácidos ligados; 
- Oligopeptídeos - estruturas pequenas 
que não chegaram a ser proteínas. 
 
OBS: ligações peptídicas - ligações que os aminoácidos formam. 
 
ENZIMAS 
 
- São eterioespecíficas (específica de acordo com a orientação de determinada molécula); 
- Geometricamente especifica (especifica para determinado encaixe); 
- Sítio ativo - região interna da enzima onde o substrato se liga para que ocorra uma reação; 
- Toda enzima é uma proteína; 
- Complexo enzima e substrato - Ligações fracas entre enzimas e substratos (ligação covalente); 
- Fatores que influenciam na atividade catalítica enzimática: 
 . temperatura 
 . pH 
OBS: Esses dois fatores, quando alterados, podem levar a desnaturação (perda de função) da enzima. 
 
OBS: As enzimas no organismo geralmente estão trabalhando na metade da velocidade que podem 
trabalhar (20 enzimas = 10 trabalham e 10 descansam). 
H H 
es
tr
ut
ur
as
 
ob
rig
at
ór
ia
s 
- Sua principal função é ser catalisadora (acelerar reações); 
 
- Cofatores e coenzimas ajudam as enzimas conjugadas, com uma parte não proteica, à desempenhar 
suas atividades. 
 . Coenzimas - moléculas orgânicas; 
 . Cofatores - moléculas inorgânicas. 
 
OBS: toda vitamina é uma coenzima. 
 
- Dois tipos de inibidores: 
 . competitivos - tem afinidade maior que o substrato pelo sitio ativo de determinada enzima 
(geralmente são sintéticos). Pode ser irreversível (ligação forte) ou reversível (ligação fraca); 
 . não competitivos/alostéricos - regula a enzima para maior ou menor afinidade. se liga a outra 
região (setor alostérico). 
 
OBS: Para ganhar do inibidor competitivo é necessário o aumento do numero de substrato. 
OBS: Enzima ligada a um inibidor competitivo irreversível nunca mais irá se desligar dele, se torna 
uma enzima inutilizável. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
OBS: Fatores que alteram a velocidade da reação: 
 . quantidade de partículas (quanto mais enzimas e substratos, maior a velocidade); 
 . diminuição do recipiente; 
 . aumento de temperatura; 
 . uso de catalisador; 
 . quebrar moléculas em partículas individuais; 
 
INTRODUÇÃO AO METABOLISMO 
- Trabalha para adquirir energia, quando essa energia não for utilizada é armazenado substrato 
energético; 
- Metabolismo é uma serie de reações de transformação química com auxilio de enzimas (podendo 
ser reações reversíveis ou irreversíveis); 
- Apresentam duas vias metabólicas: 
 . vias Catabólicas - faz a quebra/lise de moléculas. Quebra moléculas complexas e transforma em 
moléculas simples (via convergente); 
 . vias Anabólicas - fazem síntese molecular. A partir de uma molécula simples é produzida moléculas 
complexas (via divergente); 
OBS: as vias metabólicas acontecem dentro de organelas e são interdependentes. 
 
GLICÓLISE 
- Quebra de glicose em duas moléculas de piruvato ou ácidos pirurvicos; 
- 10 reações enzimáticas (transformações químicas) que são dividas em: 
 . fase preparatória - investe 2 moléculas de ATP e libera ADP; 
 . fase de pagamento - liberam 4 moléculas de ATP, porém seu “lucro” é de 2 ATPs; 
 
OBS: glicólise é a única via que consegue produzir ATP na ausência de oxigênio 
(fermentação). 
 
- Glicogênio - polissacarídeo de reserva para situações de jejum; 
- Glicose por ser uma molécula hidrofílica e não interagir bem com a membrana 
plasmática, ela necessita de proteínas transportadoras, são elas: 
 . GLUT1 
 . GLUT2 
 . GLUT3 - presente nos neurônios, não depende de insulina (retira glicose do sangue 
e leva para célula); 
 . GLUT4 - presente no tecido adiposo e células musculares, só consegue fazer o 
transporte de glicose se houver insulina; 
 . GLUT5 
- Glucagon - vai para a corrente sanguínea quando há baixa glicose no sangue; 
 
OBS: o glucagon “avisa” a célula que há baixa concentração de glicose no sangue 
estimulando a quebra de glicogênio para a formação de glicose. 
 
OBS: dois tecidos que armazenam grande quantidade de glicogênio, que são as células 
musculares (usa a glicose para benefício próprio) e o fígado (manda glicose para o 
sangue). 
 
 
 
 
 
Fosforilação Oxidativa 
 
o Produção e liberação de molécula de ATP; 
o NADH e FADH2 (coenzimas doadoras de elétrons importantes na síntese de ATP) - 
excitam a cadeia transportadora de elétron que vai impulsionar a fosforilação oxidativa; 
o Glicólise + Fosforilação oxidativa = produção de mais ou menos 38 moléculas de ATP (pois 
há presença de oxigênio); 
o Ocorre na membrana interna da mitocôndria, que é rica em proteínas que vão fazer o 
transporte de elétrons; 
o ATP sintase - proteína transportadora de prótons H+ para o meio menos concentrado e ao 
mesmo tempo aproveita o fluxo de prótons para a produção de ATP. 
 
OBS: Uma vez que há no espaço intermembrana uma grande quantidade de prótons H+, eles irão 
tentar migrar de volta para a matriz mitocondrial, porém não irão conseguir passar sozinhos, por isso 
precisam da ATP sintase para isso. 
OBS: alémde garantir a passagem de prótons do meio mais concentrado para o menos concentrado, 
a mitocôndria tem que garantir que nunca entre em equilíbrio. O equilíbrio não é bom para a célula, pois 
se a mesma necessita que os prótons passem pela proteína para gerar ATP, se chegasse ao equilíbrio 
o fluxo de prótons acabaria e a produção de ATP também. 
 
o Só ocorre devido a oxidação da molécula de glicose; 
o Etapas da cadeia transportadora de elétrons: 
1. Complexo 1 (NADH desidrogenase) - utiliza a carga elétrica em forma de elétron do 
NADH para liberar H+ no espaço intermembrana. Quando o elétron chega no final do complexo 
1, ela é repassada para o complexo 2 por meio de uma molécula denominada ubiquinona; 
2. Complexo 2 (succinato desidrogenase)- O FADH2 está diretamente a esse 
complexo, ele é fixo. O mesmo doa elétrons para o complexo 2 (se transforma em 
FAD+) que faz a passagem da carga para uma nova ubiquinona que irá passar para o 
complexo 3. Esse complexo não libera próton de H+, pois não apresenta uma “portinhola”; 
3. Complexo 3 - No momento que é excitado ele abre e impulsiona a liberação de H+ 
para o meio mais concentrado; 
4. Complexo 4 - também irá deixar passar H+ para o espaço intermembrana. O 
O2 proveniente da respiração vai para o complexo 4, todo o elétron que é passado dentro da 
cadeia transportadora de elétron vai ser recebido no final pelo O2 (receptor final de 
elétrons da cadeia respiratória) e se transformará em água. 
OBS: Pessoas com isquemia (não tem O2 para célula) - a tendência é que o transporte de elétrons 
pare. O estimulo passa de complexo para complexo e ao chegar no complexo 4, como não tem 
oxigênio , o estimulo não vai para lugar nenhum, então o complexo 4 ficará paralisado, o próximo 
NADH doará mais um elétron e o mesmo ficará no complexo 3 que será bloqueado também e assim 
por diante. A falta de O2 faz com que toda a cadeia transportadora de elétrons paralise/bloqueie. 
Uma vez que a ATP sintase não é bloqueada passará H+ para a matriz mitocondrial (meio 
menos concentrado), entrando em equilíbrio e parando a produção de ATP, causando morte 
celular. (Reação dominó). 
 
OBS: Nem sempre a cadeia transportadora de elétrons vai estar a associada a ATP sintase, ela 
também pode estar associada a uma proteína denominada termogenina, que utiliza os prótons para 
produção de calor e não de ATP. (Tecido adiposo marrom não tem tanta quantidade de ATP sintase, 
a maior parte da sua cadeia está associada a termogenina). 
 
PARA LEMBRAR: Membrana interna da mitocôndria: 
 - extremamente impermeável, não possuindo transportadores específicos para o 
piruvato (apresenta uma enzima que converte o piruvato em acetil coenzima A) 
 - formada por invaginações (crista mitocondrial) que permitem que a superfície interna seja 
muito maior, permitindo uma quantidade cada vez maior de cadeias transportadoras de elétrons; 
 - rica em prótons de H+; 
 
OBS: A velocidade do ciclo de Krebs é dependente da velocidade da fosforilação oxidativa. É por isso que se 
perde peso ao fazer exercício fisico, pois aumenta a velocidade de produção de energia, logo aumenta a 
velocidade da passagem de elétrons. 
 
OBS: Medicação que acabam com gradiente de concentração eletroquímico fazem com que a produção de 
emergia caia e o transporte de elétrons acelere. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Ciclo de Krebs 
 
1. Função: metabolizar o acetilcoenzima A e produzir as coenzimas NADH e FADH2 que 
carregam energias que foram retiradas da ligação entre átamos carbonos; 
2. Via anfibólica - presta trabalho tanto para as vias catabólicas quanto para as 
vias anabólicas; 
3. Os 2 piruvatos, produzidos na glicólise, entram na matriz mitocondrial através de uma 
proteína translocadora de piruvato. 
4. Na matriz mitocondrial o piruvato é convertido através de uma enzima (complexo 
PHD 1 ou piruvato desidrogenase 1) em acetilcoenzima A. Na transformação ele perde CO2 e 
a energia que existia na ligação é conservada na molécula de NAD+ que se transforma em 
NADH; 
5. O piruvato desidrogenase é um complexo com três proteínas terciárias (estrutura 
quaternária) 
. Piruvato desidrogenase: tira o carbono do piruvato e transforma em acetato; 
. Di-hidropoil transacetilase: adiciona a coenzima A, transformando em acetilcoenzima A; 
. Di-hidrolipoil desidrogenase: conserva energia liberada, convertendo NAD+ em NADH. 
6. Extremamente dependente de uma grande quantidade de cofatores e coenzimas (tipos de 
grupos prostáticos importantes para o funcionamento de algumas enzimas). 
. Cofatores: fosfato, magnésio, ferro e cálcio; 
. Coenzimas: NADH, FADH2, vitamina B1, B5 e B7. 
7. O fluxo de ATP é constante, não existe reserva de ATP mas existe reserva de moléculas 
que podem ser utilizadas para sua produção; 
 
OBS: O acetilcoenzima A brota de várias moléculas diferenciadas: carboidratos, ácidos graxos 
(lipídeos/gordura), aminoácidos (derivados de proteínas), acetato e corpos cetonicos. 
 
OBS: O excesso de glicose leva ao excesso de acetilcoenzima A, podendo ser usado parte para a 
produção de NADH e FADH2 e outra parte transformar em ácidos graxos (guardados em forma de 
gordura). 
 
 
OBS: Se houver algum problema no complexo PDH1, o piruvato não se transforma em acetilcoenzima 
A, portanto o ciclo de Krebs continua, pois o acetilcoenzima A pode vir a partir de outras 
moléculas, como é o caso dos lipídeos, porém a pessoa não viverá por muito tempo visto que a gordura 
não chega até o encéfalo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
OBS: O ciclo de Krebs é dependente da cadeia transportadora de elétrons, sendo ambos 
dependentes de oxigênio. Se houver baixo gasto de ATP, a velocidade da fosforilação oxidativa 
diminuirá e o ciclo de Krebs pega tudo que está recebendo e direciona para as vias anabólicas (vias 
de reserva)/começa a produzir lipídeos. Caso haja o aumento da velocidade da fosforilação oxidativa 
há também o aumento do uso do substrato energético, principalmente das reservas energéticas e 
como consequência haverá o aumento da velocidade do ciclo de Krebs, o que leva geralmente ao 
emagrecimento. 
 
OBS: Se fizer uso de algum fármaco que possa acabar com o gradiente de prótons no espaço 
intermembrana, a tendencia da cadeia transportadora de elétrons é de ficar mais rápida e puxa o 
ciclo de Krebs na mesma velocidade que a dela. 
 
Divide-se em 2 fases (1. Oxidação final da glicose e 2. Regeneração do oxalocetato) 
1. No início: acetilcoenzima A (2C) + Oxaloacetato (4C) ——— Citrato (6C) ——
— Ácido cetoglutárico (5C) ——— Ácido Succinico (4C). É liberado 2 molécula de 
CO2, se formará 2 de NADH e 1 de ATP. 
2. Ácido Succinico (4C) ——— Ácido Málico (4C). É formado FADH2. 
2. Ácido Málico (4C) ———Oxalocetato (4C). É formado 1 NADH e depois volta para o 
início. 
 
OBS: do ácido succinico até o ácido oxalacetico não há perda de carbono. 
 
OBS: 1 glicose ——— 2 Piruvatos ——— 2 acetilcoenzima A, logo no final do ciclo de Krebs serão 
formados 6NADH, 2ATP e 2FADH2. 
 
OBS: Não há acumulo de carbono no ciclo de Krebs. O único carbono que entra é perdido na forma 
de CO2 e oxalocetato que já existia permanece constante. 
 
 
Metabolismo do Glicogênio 
 
Glicogênio: 
- mega carboidrato composto por várias unidades de glicose. 
- Ideal para reservar glicose no corpo; 
- é extremamente ramificado com varias moléculas de glicose associadas; 
 
OBS: a célula não é capaz de armazenar glicose sem ser na forma de glicogênio, a glicose dispersa 
aumenta a pressão osmótica, podendo causar o rompimento da célula. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Glicogênese (síntese do glicogênio): 
. Glicose ----- Glicogênio; 
. Glicose entra na célula depois da alimentação com a ação da insulina; 
. Havendo em excesso a glicose será convertida em glicose 6 fosfato pela 
enzima glicoquinase (primeira etapa da via glicoíitica) 
. Existem dois reservatórios principais (fígado e tecido e muscular); 
. Excessode energia (ATP) na célula. 
 
Glicogenólise (lise/quebra do glicogênio): 
. Glicogênio ------- Glicose; 
. Ocorre em períodos de estresse e de fome. 
 
OBS: A fome é sinalizada pelo glucagon (hormônio da fome) e a adrenalina e 
o cortisol são hormônios do estresse. Os três ativam o processo de glicogenólise através da 
ativação da enzima glicogênio fosforilase que gerará energia para a quebra do glicogênio. 
 
OBS: se houver um defeito na glicomutase e na glicogênio fosforilase vai gerar hipoglicemia (pouca 
glicose no sangue), porém o defeito na glicogênio fosforilase irá gerar o acumulo de glicogênio que 
causará inchaço nas células. 
 
OBS: o fígado (órgão altruísta) reserva glicogênio e tem as enzimas glicose 6 fosfatase que 
são necessárias pra a glicogenólise, pois convertem glicose 6 fosfato em glicose para ser liberada na 
corrente sanguínea e assim regular a glicemia em momentos de jejum. Já as células musculares 
(“egoístas”) reservam o glicogênio para beneficio próprio quando o jejum chega. 
 
Gliconeogênese - organismo produz glicose a custa do oxaloacetato. Uma via a partir da falta de 
nutrientes (jejum de 4 dias). 
 
 
Metabolismo dos Lipídeos 
 
Lipídeos: 
- Maioria é composto por ácidos graxos (formados por uma parte apolar e outra polar); 
- Os ácidos graxos suprem as necessidade de energia entre as refeições e durante períodos de 
demanda aumentada de energia (exercícios); 
- Os ácidos graxos são muito energéticos pois nas reações de oxidação há a liberação de NADH e 
de FADH2; 
- O ácido graxo é produzido a partir do acetilcoenzima A que é produzido na matriz mitocondrial; 
- Grupo de moléculas orgânicas insolúveis em água (hidrocarbonetos apolares); 
- Solúveis em solventes apolares (álcool, éter); 
-Servem como armazenamento de energia; 
- Formam as membranas celulares (fosfolipídios); 
- Fígado é o órgão que faz a maior parte da síntese de ácidos graxos, porém quem irá fazer a reserva 
desses ácidos graxos são os adipócitos (células do tecido adiposo); 
 
OBS: a maior parte de reserva energética são os lipídeos, pois mesmo que o glicogênio não 
seja tão hidrofílico quanto a glicose, ele ainda suga água pra dentro da célula. 
 
Lipogênese (formação de lipídeos no citoplasma): 
- 4 reações, sendo 2 delas são reações de redução (guarda/conserva energia), uma de condensação: 
junção de moléculas de ácido graxo e uma desidratação (para manter a gordura armazenada é 
necessário que retire água dela para evitar a ruptura). 
- Cada ciclo dessas 4 etapas anexa um acetilcoenzima A a molécula de acido graxo. 
- Para que a lipogênese ocorra no citoplasma, o acetilcoenzima A se junta ao oxaloacetato formando 
citrato e saindo através de uma proteína transportadora. 
 
ß-oxidação (quebra ácidos graxos na matriz mitocondrial): 
- 4 reações, sendo 2 dessas reações de oxidação, tiólise (quebra da molécula) e Hidratação (ajuda 
na quebra da molécula); 
- Ao final dessas 4 reações há a liberação de uma molécula de acetilcoenzima A; 
 
Cetogênese 
- É uma consequência da beta oxidação dos ácidos graxos devido ao acumulo de acetilcoenzima A. 
- Na primeira etapa do ciclo de Krebs, quando ocorre acetilcoenzima A + oxaloacetato ---- citrato, 
por causa da beta oxidação, há uma liberação alta de acetilcoenzima A e não 
haverá oxaloacetato sufuciente para juntar com essa molécula e fabricar citrato, logo o excesso 
de acetilcoenzima A vai ser utilizado na cetogêse que pega o acumulo e transforma em ß-
hidroxibutirato e acetona (corpos cetonicos). 
- O organismo produz, através das reações enzimáticas que ocorrem na cetogêse, o hidroxibutirato, 
que tende a ser usado como fonte de energia por órgãos periféricos; 
 
OBS: o cérebro em uma situação de jejum prolongado tira parte da energia de corpos cetonicos, 
principalmente do hidroxibutirato. 
 
OBS: organismo tem metabolismo limitado para essas moléculas (metabolizam uma pequena 
quantidade dessas moléculas), por isso quando os corpos cetonicos são produzidas em alta 
quantidade acabam sendo acumulados, parte dessas moléculas que estão se acumulando vão virar 
de maneira espontânea a acetona. 
 
OBS: Isso fica mais intenso quando não tiver mais glicose satisfazendo as células.