Nutrição Aplicada ao Esporte Livro-Texto - Unidade II

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Unidade II
Unidade II
5 MACRONUTRIENTES – PROTEÍNAS
Agora será caracterizada a estrutura das proteínas, bem como o seu processo de digestão e absorção 
intestinal. Também discutiremos os seus diferentes papéis fisiológicos e potencial influência sobre a 
produção de energia durante o exercício físico. Em adição, as recomendações de ingestão proteica 
diária também serão abordadas. Sabe‑se que as proteínas possuem ação direta na regulação da massa 
muscular, logo, também será discutida a influência desse nutriente sobre a regulação da massa muscular, 
destacando potenciais fatores relacionados às proteínas, os quais vêm sendo implicados na modulação 
desse tecido, tais como a dose proteica, a fonte proteica, a distribuição proteica ao longo do dia e o 
momento de ingestão da proteína em relação à sessão de treino.
As proteínas são macromoléculas, consistindo de uma ou mais cadeias longas de aminoácidos. Os 
aminoácidos, por sua vez, são moléculas que, tal como as gorduras e os carboidratos, contêm em sua 
estrutura átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio. Além desses átomos, os aminoácidos diferem das 
gorduras e carboidratos por possuírem átomos de nitrogênio em sua estrutura (FORBES; FERGUSON, 
2001). A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxila, ambos ligados 
ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxila). O carbono α também é ligado a um hidrogênio e 
a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R. Os aminoácidos são classificados em polares, não 
polares e neutros, dependendo da natureza da cadeia lateral (FORBES; FERGUSON, 2001).
R — C — C
N
Amina 
(básico)
Carboxila 
(ácido)
Cadeia 
lateral
H
H H
OH
O
(α)
Figura 39 – Ilustração da estrutura de um aminoácido
Existem vinte aminoácidos principais. Dentre eles, nove são denominados aminoácidos essenciais, 
enquanto os outros 11 são denominados aminoácidos não essenciais. Os aminoácidos essenciais 
são a isoleucina, a leucina, a valina, a fenilalanina, a metionina, a treonina, o triptofano, a lisina e a 
histidina. O corpo humano não é capaz de produzi‑los e, por isso, é necessária sua ingestão por meio 
da dieta, de modo a evitar a sua deficiência no organismo. Já os aminoácidos não essenciais podem ser 
endogenamente sintetizados (BELITZ; GROSCH; SCHIEBERLE, 2009). Uma lista dos aminoácidos essenciais 
e não essenciais pode ser encontrada na tabela seguinte. Destaca‑se que os alimentos de origem vegetal, 
como as leguminosas secas (feijão, ervilha, lentilha, grão de bico etc) e os cereais integrais (milho, trigo etc.) 
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NUTRIÇÃO APLICADA AO ESPORTE
possuem um baixo volume de aminoácidos essenciais em sua estrutura, enquanto os alimentos de origem 
animal (carnes, ovos, leite e derivados) possuem um volume elevado de aminoácidos.
 Observação
O valor biológico fornece uma medida de quão eficiente o corpo utiliza 
a proteína consumida na dieta, além de estar correlacionado com uma alta 
oferta de aminoácidos essenciais.
Os aminoácidos podem ser classificados ainda em cetogênicos ou glicogênicos, com base no destino 
tomado por seu esqueleto carbônico quando o grupo amina é removido para a excreção por meio da 
urina, mas essas classificações serão mais exploradas adiante. A combinação de dois aminoácidos leva à 
formação de um dipeptídeo; a combinação de três aminoácidos resulta em um tripeptídeo; a combinação 
de 4 a 100 aminoácidos leva à formação de um polipeptídeo (apesar de a literatura divergir quanto à 
quantidade total de aminoácidos necessária para formar essa molécula). A partir dessa quantidade de 
aminoácidos, temos a formação das já mencionadas proteínas (BELITZ; GROSCH; SCHIEBERLE, 2009; 
FORBES; FERGUSON, 2001).
Quadro 3 – Lista dos aminoácidos essenciais e não essenciais
Essenciais Não essenciais
Isoleucina Alanina
Leucina Arginina
Valina Asparagina
Lisina Aspartato
Metionina Cisteína
Fenilalanina Ácido glutâmico
Treonina Glutamina
Triptofano Glicina
Histidina Prolina
Valina Serina
Tirosina
As proteínas diferem umas das outras principalmente em sua sequência de aminoácidos, que é 
ditada pela sequência de nucleotídeos de seus genes, a qual determina sua função. Nesse sentido, 
diversas funções podem ser atribuídas às proteínas. A exemplo, as proteínas podem atuar como enzimas, 
catalisando reações – exemplo: a lipase lingual, a enzima que inicia a digestão dos lipídios na boca, é uma 
proteína (MARCONDES, 1998). As proteínas também podem ter função estrutural, conferindo rigidez a 
componentes biológicos que, de outra forma, seriam apenas fluidos (exemplo: o colágeno, presente no 
tecido conjuntivo; ou a queratina, presente nas unhas e fios de cabelo). Também podemos atribuir às 
proteínas a função transportadora, conectando‑se a determinadas moléculas e as transportando até um 
tecido específico (exemplo: a hemoglobina e a albumina são proteínas que transportam o oxigênio e os 
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Unidade II
ácidos graxos até os tecidos periféricos pela corrente sanguínea). Além disso, também temos proteínas 
de função contrátil, como a actina e a miosina, responsáveis pelo processo de contração do músculo 
esquelético. Por fim, também temos proteínas de função hormonal, tais como a insulina, um importante 
hormônio no metabolismo de carboidratos (MCMURRY, 2012).
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Figura 40 – Estimativa de aminoácidos essenciais (AAEs) relativa ao conteúdo total 
de uma proteína (PTNA) de alimentos de origem animal (barras azuis) e vegetal (barras verdes)
 Lembrete
Considerando as diversificadas funções da proteína, podemos dizer que 
toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima.
5.1 Digestão e absorção intestinal das proteínas
Diferentemente dos carboidratos e gorduras, cuja digestão se inicia na boca, a digestão das proteínas 
é iniciada no estômago, no qual o ácido clorídrico presente no suco gástrico começa a desnaturação 
das proteínas. Com isso, as cadeias proteolíticas ficam mais acessíveis ao ataque das enzimas. Ainda no 
estômago, a enzima pepsina transforma as proteínas em moléculas menores (polipeptídeos), quebrando 
as ligações peptídicas. Subsequentemente, ao adentrar o duodeno, os polipeptídeos têm a sua digestão 
continuada pela tripsina, uma enzima produzida pelo pâncreas responsável por dividir os polipeptídeos 
em peptídeos menores. Por fim, no jejuno, os peptídeos sofrerão a última etapa de sua digestão ao 
entrarem em contato com a enzima erepsina, originando como produtos finais os dipeptídeos e 
aminoácidos livres, os quais são quase exclusivamente absorvidos pelos enterócitos. O intestino é um 
órgão metabolicamente ativo (NAKSHABENDI et al., 1999) e extrai ~ 40% a 50% dos aminoácidos 
disponibilizados pelas proteínas da refeição, principalmente para fins de produção de energia e para a 
síntese local de proteínas. O restante (~ 50%) dos aminoácidos é liberado na veia porta hepática antes 
de ser absorvido pelo fígado. Tal como o intestino, o fígado utiliza aminoácidos para o seu metabolismo 
local, mas, em vez de oxidar aminoácidos, uma proporção significativa de aminoácidos é usada para a 
síntese de proteínas hepáticas (STOLL et al., 1998).
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NUTRIÇÃO APLICADA AO ESPORTE
Os aminoácidos que foram sequestrados pelos tecidos esplâncnicos e pelo fígado são eliminados 
na primeira passagem e, portanto, não estão disponíveis para o metabolismo periférico. É interessante 
notar que os aminoácidos de cadeia ramificada (do inglês branched‑chain amino acids – BCAA), os quais 
estão implicados no anabolismo muscular esquelético (JACKMAN et al., 2017), são relativamente pouco 
catabolizados pelo fígado devido a um baixo teor da enzima aminotransferase de cadeia ramificada 
em hepatócitos humanos (SURYAWAN et al., 1998). Logo, uma quantidadedesproporcional (relativa à 
composição da proteína ingerida) de aminoácidos liberados do leito esplâncnico para a veia hepática 
são BCAAs (WAHREN; FELIG; HAGENFELDT, 1976). No geral, ~ 50% dos aminoácidos de uma refeição 
contendo proteínas são extraídos pelos tecidos esplâncnicos, enquanto o restante é liberado na circulação 
plasmática para utilização extraesplâncnica (GROEN et al., 2015). Embora o músculo esquelético seja 
um grande depósito para a retenção de aminoácidos, nem todos os aminoácidos liberados no plasma 
estão destinados a serem incorporados em novo tecido muscular. Em um estudo recente empregando 
uma técnica sofisticada de marcação de aminoácidos para a identificação da síntese proteica muscular, 
Groen et al. (2015) demonstraram que somente ~ 11% dos aminoácidos fornecidos a homens jovens, 
em um bolo de 20 g da proteína caseína, foram usados na síntese proteica muscular, apesar de ~ 55% 
de disponibilidade de aminoácidos na circulação periférica após a extração esplâncnica. Os aminoácidos 
remanescentes são catabolizados e utilizados como substratos para a síntese de ureia e, em grau muito 
menor, na produção de neurotransmissores.
5.2 Destino dos aminoácidos e balanço proteico
As proteínas corporais são constantes e simultaneamente sintetizadas e degradadas, alternando 
o seu estado de catabolismo e anabolismo. O equilíbrio entre esses dois fenômenos é conhecido 
por balanço ou turnover de proteínas, isto é, a diferença aritmética entre o nível de degradação e 
síntese proteica durante um determinado período (ROSE; RICHTER, 2009). Este turnover constante 
fornece um mecanismo de manutenção e regulação de proteínas potencialmente danificadas e 
disfuncionais. No músculo esquelético, o turnover de proteínas também ocorre e fornece a base 
para a plasticidade do músculo esquelético em resposta à alta intensidade imposta pelo treinamento 
resistido, por exemplo. O grau de reutilização dos aminoácidos liberados em resposta à proteólise 
muscular é extenso. Essa reciclagem intracelular, no entanto, não é 100% eficiente, e os aminoácidos 
são perdidos pelo músculo esquelético, muitas vezes em quantidades apreciáveis. Obviamente, a falta 
de eficiência na reutilização de aminoácidos da proteólise significa que temos uma necessidade diária 
de ingerir proteínas, a qual será discutida adiante.
Os aminoácidos que são perdidos pelo músculo esquelético têm numerosos destinos, mas em geral são 
oxidados ou convertidos em corpos cetônicos (os anteriormente chamados aminoácidos cetogênicos) ou 
glicose (os anteriormente chamados aminoácidos glicogênicos) via gliconeogênese, com o grupamento 
amino levando à produção de ureia. Esse processo, entretanto, não é rápido. Em um primeiro momento, 
esses aminoácidos devem alcançar o fígado, onde irão sofrer as chamadas reações de transaminação 
(MARCONDES, 1998). A transaminação é a primeira etapa no catabolismo da maioria dos aminoácidos, em 
que sofrerão a remoção de seus grupos α‑amino. Nessas reações, o grupo α‑amino é transferido para o 
carbono α do α‑cetoglutarato, liberando o correspondente α‑cetoácido, análogo do aminoácido (exemplo: 
a alanina forma o piruvato; o aspartato forma o oxalacetato). O efeito das reações de transaminação é 
a coleta de grupos aminos a partir de diferentes aminoácidos, formando glutamato. Já o α‑cetoácido 
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Unidade II
formado, nesse exemplo, pode ser utilizado para a produção de ATP, por se tratar de um intermediário 
do ciclo de Krebs. Além disso, o esqueleto carbônico restante do aminoácido pode ser utilizado para a 
síntese de glicose ou corpos cetônicos (MARCONDES, 1998).
ATP
NH+4
GlutamatoPiruvato
Alanina
Glucose Ureia
α‑cetoglutarato
Figura 41 – Ilustração da oxidação de um aminoácido através dos processos de transaminação 
e desaminação do aminoácido alanina. Sendo um intermediário do ciclo de Krebs, o α‑cetoglutarato 
pode ser utilizado para a produção de adenosina trifosfato (ATP), enquanto o piruvato, composto 
formado com o esqueleto carbônico do aminoácido alanina durante a transaminação, pode levar 
à síntese de glicose pela gliconeogênese. O glutamato sofre a desaminação oxidativa, liberando 
amônia (NH4), que será convertida em ureia. Existe gasto de ATP durante esses processos
Subsequentemente, esse glutamato será submetido à desaminação oxidativa, que consiste na 
etapa em que o nitrogênio é retirado do glutamato pela enzima glutamato desidrogenase, gerando 
uma molécula inorgânica: a amônia (NH4) (MCMURRY, 2012). A amônia se trata de uma molécula 
extremamente tóxica, e quantidades produzidas em larga escala podem gerar sérios problemas 
fisiológicos, levando a uma melhor compreensão do motivo da ocorrência da desaminação oxidativa 
estar restrita apenas ao fígado. E é exatamente o fígado o único tecido que tem a capacidade de 
metabolizar a amônia, convertendo‑a em ureia, a qual é excretada via urina (MCMURRY, 2012).
Por outro lado, conforme já mencionado, parte dos aminoácidos liberados em resposta à degradação 
proteica muscular, junta dos aminoácidos advindos da digestão das proteínas da dieta, pode ser utilizada 
para a síntese de novas proteínas nesse tecido. Quando a razão entre a síntese e degradação proteica são 
equivalentes, o turnover proteico é considerado neutro, resultando em manutenção da massa muscular. 
Em contrapartida, quando as taxas de síntese prevalecem sobre as de degradação proteica, balanço 
proteico é considerado positivo, favorecendo o aumento da massa muscular, enquanto a situação 
inversa – taxas de degradação maiores do que as de síntese proteica (turnover proteico negativo) – 
resulta em diminuição da massa muscular (BURD et al., 2009).
O turnover proteico no tecido muscular é bem caracterizado em algumas situações. A exemplo disso, 
é muito bem conhecido que o exercício resistido e a alimentação – a administração de aminoácidos 
em específico – agudamente induzem um turnover proteico positivo devido a um aumento da taxa 
de síntese proteica (PHILLIPS, 2004). Nesse tocante, apesar de ambos os aminoácidos não essenciais 
e essenciais serem importantes para estimular a síntese proteica, a disponibilidade abundante 
de todos os aminoácidos essenciais é imprescindível para a otimização da estimulação da síntese 
proteica muscular, sendo a leucina o principal deles (VOLPI et al., 2003). Especula‑se que, de todos 
os aminoácidos essenciais, a leucina seria aquele com maior capacidade de aumentar a ativação e 
expressão da proteína alvo da rapamicina em mamíferos (do inglês mammalian target of rapamycin, 
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NUTRIÇÃO APLICADA AO ESPORTE
mTOR) em diversos tecidos, em especial o muscular; a ativação da mTOR, por sua vez, é um passo chave 
no processo de síntese proteica (AMARAL et al., 2015).
Da mesma forma, sabe‑se que algumas condições, tais como a sepse ou o uso intenso de 
glicocorticoides, agudamente induzem um turnover proteico negativo (LANG; FROST; VARY, 2007; 
MENCONI et al., 2007). Outros fatores, como a idade, também podem influenciar o turnover proteico. 
Apesar de ainda não haver um consenso na literatura se o envelhecimento de fato induz a aumentos 
agudos das taxas de degradação proteica muscular (COMBARET et al., 2009), as alterações na síntese 
proteica muscular parecem estar mais bem descritas nessa população. Especificamente, tem‑se observado 
que, em repouso, a síntese proteica muscular não é diferente entre indivíduos idosos e jovens (KUMAR et 
al., 2009; VOLPI et al., 2001). Por outro lado, diversos autores têm demonstrado respostas atenuadas da 
síntese proteica muscular em idosos a partir do emprego de estímulos anabólicos, tais como o exercício 
de força e a ingestão de proteínas (DRUMMOND et al., 2008). Autores têm atribuído a esse contexto o 
termo resistência anabólica. E novamente, devido à óbvia dificuldade em se realizar investigações a 
longo prazo avaliando as alterações que ocorrem no turnover proteico, acredita‑se que tais alterações 
agudas resultem em adaptações crônicas no tecido muscular.
I
II
TempoBa
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Refeição Refeição Refeição
Figura 42 – Aumento e diminuição do balanço proteico durante o estado alimentado (após a refeição) 
e jejum, respectivamente (isto é, síntese proteica – degradação proteica). A área de aumento sob 
a curva no estado alimentado (I) seria equivalente à área de perda sob a curva em jejum (II), 
assim, a massa muscular esquelética é mantida pela alimentação
Dado que o turnover proteico pode determinar o ganho ou a perda de massa muscular, considerável 
atenção vem sendo dada aos estímulos que podem otimizar a síntese proteica muscular. Um destes 
fatores é o já mencionado treinamento resistido, o qual sabidamente induz a aumentos agudos de 
síntese proteica muscular tanto em jovens quanto em idosos (YARASHESKI et al., 1999; HASTEN et 
al., 2000), apesar de essa resposta anabólica estar mais discreta na população idosa (KUMAR et al., 
2009). Um outro fator que tem recebido destaque nos últimos anos é a ingestão de proteínas (FINGER 
et al., 2015). Nesse sentido, é bem conhecido que, quando exercícios de força precedem a ingestão 
de proteínas, a estimulação da síntese proteica muscular é otimizada (MOORE et al., 2009b; YANG et 
al., 2012), e que a sensibilidade de resposta dessa síntese à ingestão de proteínas após uma sessão 
de treino de força pode ser sustentada por pelo menos 24 horas (BURD et al., 2011). Com isso, a 
combinação do treinamento resistido a um aumentado aporte proteico tem sido sugerida como uma 
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Unidade II
estratégia mais eficiente para aumentar a massa e a força musculares ou combater sua perda do que 
qualquer uma delas isoladamente.
I
II
Tempo
Ba
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r
Refeição
Treinamento 
de força
IV
III
Refeição Refeição
Figura 43 – Aumento e diminuição do balanço proteico durante o estado alimentado (após a refeição) e jejum, 
respectivamente (isto é, síntese proteica – degradação proteica) conjuntamente à realização do treinamento 
de força. Nesse cenário, o aumento do balanço proteico é otimizado com a combinação do treinamento de força 
e o fornecimento de proteínas por meio da refeição, ambos estímulos capazes de aumentar a resposta da síntese 
proteica (III). Além disso, a diminuição do balanço proteico durante o estado de jejum parece ser menor (IV)
 Lembrete
O balanço proteico tem impacto direto no acréscimo ou diminuição 
da massa muscular. Logo, o emprego de estratégias para mantê‑lo o mais 
positivado possível ao longo do dia é interessante.
5.3 Necessidades e recomendações proteicas
Embora existam evidências corroborando a hipótese de que as necessidades proteicas se encontram 
elevadas em indivíduos engajados em treinamento físico, especialmente no treinamento resistido 
(LEMON et al., 1992; MEREDITH et al., 1989), não existe consenso, pelo menos na literatura científica 
revisada, se o treinamento físico de fato aumenta essa necessidade proteica (MILLWARD, 1999).
Em apoio à ideia de que o treinamento pode induzir um aumento no turnover proteico muscular 
em repouso, Tarnopolsky, Macdougall e Atkinson (1988) verificaram que a necessidade de consumo 
de proteínas estava aumentada em 12% em um grupo de bodybuilders se comparados a um grupo 
controle de indivíduos sedentários; neste se verificou uma necessidade de ingestão proteica diária de 
0.84 g/kg de peso corporal. Entretanto esse estudo, assim como tantos outros na literatura, utilizou 
da técnica da mensuração do balanço nitrogenado para aferir as necessidades proteicas. Dado que 
essa técnica é altamente sensível ao aumento de nitrogênio circulante (proveniente, por exemplo, de 
dietas hiperproteicas, reconhecidamente realizadas por indivíduos treinados em força), essa positivação 
substancial no balanço nitrogenado encontrada no estudo de Tarnopolsky, Macdougall e Atkinson (1988) 
pode ser atribuída mais propriamente ao aumento de ureia circulante.
85
NUTRIÇÃO APLICADA AO ESPORTE
Uma técnica alternativa à do balanço nitrogenado é a já mencionada infusão de aminoácidos 
marcados. Utilizando de tal abordagem, Tarnopolsky et al. (1992) verificaram que a síntese proteica de 
corpo inteiro estava reduzida em um grupo de atletas treinados em força quando consumiram uma 
dieta hipoproteica (0.86 g/kg/dia) se comparada a uma dieta de alta (2.4 g/kg/dia) e moderada (1.4 g/
kg/dia) ingestão de proteínas. Interessantemente, não houve diferença na síntese proteica entre as dietas 
de alta e moderada ingestão de proteínas. Além disso, a dieta hiperproteica resultou em um aumento 
da oxidação de aminoácidos, indicando que o consumo de tal dieta é desnecessário comparado à real 
necessidade dos atletas. Logo, a ideia de “quanto mais proteínas ingerirmos no dia, melhor” está longe 
de ser verdadeira. Trabalhos recentes do grupo de Phillips apontam para mesma direção (HARTMAN; 
MOORE; PHILLIPS, 2006). 
Os autores mostraram que indivíduos destreinados inseridos em um programa de treino de força 
obtiveram ganhos significantes de massa magra (2,5 kg em um período de 12 semanas) e um balanço 
nitrogenado mais positivo consumindo apenas 1.2 g/kg/dia . Observaram ainda, por meio da técnica 
da infusão de aminoácidos marcados, que o treinamento induziu uma redução do turnover protéico, 
indicando que a necessidade proteica de indivíduos engajados no treinamento resistido pode até 
mesmo diminuir após o período inicial de treinamento (HARTMAN; MOORE; PHILLIPS, 2006). Enquanto 
o posicionamento do Colégio Americano de Medicina Esportiva indica que a recomendação proteica 
para praticantes de treinamento de força deve estar entre 1,2 e 2,0 g/kg/dia, metanálises recentes 
sugerem que parece não haver benefício adicional sobre os ganhos de massa muscular com ingestões 
proteicas superiores a 1,6 g/kg/dia (MORTON et al., 2018).
400
350
300
250
200
150
100
50
0
0.89 g/kg/d
Sí
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)
1.42 g/kg/d
*
*
2.32 g/kg/d
SA =
S =
Figura 44 – Síntese proteica de corpo inteiro (mg/kg/h) em indivíduos sedentários (barras seccionadas) 
e treinados em força (barras pretas) após a realização de dietas de baixa (0.89 g/kg/dia), moderada (1.42 g/kg/dia) 
e elevada (2.32 g/kg/dia) ingestão proteica. Os resultados mostram que, para indivíduos sedentários, a dieta de baixo conteúdo 
proteico parece ser o suficiente para maximizar a síntese proteica. Já para indivíduos treinados, as dietas de moderado e elevado 
conteúdo proteico fornecem benefício superior à de baixo conteúdo, mas parecem não diferir entre si
 Lembrete
Atletas precisam ingerir mais proteínas do que indivíduos sedentários 
diariamente. No entanto, a quantidade total é muito menor do que se 
pensa, desmistificando a ideia de quanto mais proteína, melhor.
86
Unidade II
Mas talvez o ponto mais interessante seja o que será discutido a seguir. Uma compilação de estudos 
recentemente realizada, relatando a ingestão proteica habitual de indivíduos treinados em força, 
mostrou que esses indivíduos possuem, em média, a ingestão proteica de 2,05 g/kg/dia (PHILLIPS, 2004). 
Baseado nos estudos acima descritos e assumindo que o consumo proteico nos relatórios alimentares 
seja acurado, claramente esses atletas estão cumprindo a recomendação de ingestão proteica diária 
apenas com a dieta. Portanto, suplementos proteicos, embora convenientes, obviamente não são 
necessários para a maioria dos indivíduos treinados em força.
3
2
In
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1
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1 2 3 4
A
B
C
5
Estudo
6 7 8 9
Figura 45 – Consumo proteico habitual relatado nos estudos de 1 a 9. Os valores estão apresentados 
como média ± desvio‑padrão. A recomendação proteica atual para indivíduos sedentários é destacada 
pela linha A (0,8 g/kg/dia). A linha B destaca a quantidade de proteínas que, de acordo com recomendações 
internacionais, seria suficiente para atingir as necessidades de indivíduos engajados em treinamento resistido 
e promover o ganho de massa muscular (~1,3a 1,6 g/kg/dia). A linha C indica a média de consumo proteico 
relatado pelos estudos de 1 a 9 (~2,05 g/kg/dia). Em outras palavras, indivíduos que treinam força já 
possuem um consumo proteico habitual extremamente maior do que a recomendação, 
questionando a necessidade de suplementos
Exemplo de aplicação
Conforme observado na figura anterior, a maioria das pessoas que praticam o treinamento de força 
já realizam a ingestão de altas quantidades de proteína por dia, muito maiores do que as necessárias e 
recomendadas por órgãos internacionais. Ainda assim, tais pessoas consomem suplementos proteicos.
Reflita a respeito dessa conduta, que não é tão improvável de ser verificada no nosso cotidiano, e 
pense na resposta para as seguintes perguntas: a suplementação para tais pessoas realmente se faz 
necessária? A conduta correta não incluiria a submissão a um profissional específico para checar a dieta 
individualmente e, assim, a real necessidade de utilizar suplementos proteicos?
87
NUTRIÇÃO APLICADA AO ESPORTE
5.4 Influência da dose proteica
Borsheim et al. (2002) provavelmente foram os primeiros a propor a existência de uma relação 
dose‑resposta entre a síntese proteica muscular e o consumo de aminoácidos e/ou proteínas após 
exercícios resistidos com base na comparação de dois estudos (BORSHEIM et al., 2002; MILLER et al., 
2003). Os autores observaram uma estimulação da síntese proteica muscular pós‑exercício resistido 
quase duas vezes maior após a ingestão de 6 g de aminoácidos essenciais comparado à ingestão de 3 g 
(BORSHEIM et al., 2002; MILLER et al., 2003). Saindo da suplementação com aminoácidos e indo para a 
suplementação com proteínas, o estudo de Moore et al. (2009b) foi o primeiro a investigar em humanos 
o efeito de diferentes doses proteicas sobre a resposta da síntese proteica muscular. Apesar de apenas 
seis indivíduos terem participado do estudo, os pesquisadores relataram que a dose de 20 g de proteína 
do ovo (albumina, fornecendo ~ 8,6 g de aminoácidos essenciais) foi a que gerou maior resposta da 
síntese proteica muscular após uma sessão aguda de exercício resistido quando comparada às doses 
de 5 e 10 g. Curiosamente, os autores também testaram uma dose de 40 g, mas não foram observados 
efeitos adicionais sobre a síntese proteica.
 Saiba mais
Para ter uma compreensão aprofundada sobre esse tema, leia:
HEVIA, V. L.; PAINELLI, V. S. Influência da dose e da distribuição da 
ingestão de proteínas, associadas ou não ao treino de força, sobre a taxa 
de síntese proteica muscular. Revista Brasileira de Nutrição Esportiva, 
v. 11, n. 68, p. 963‑973, 2017. Disponível em: <http://www.rbne.com.br/
index.php/rbne/article/view/939/711>. Acesso em: 1º abr. 2019.
a
b
c c
0 10
0
0.05
0.10
0.15
~ 0.25 a 0.3 g/kg
Dose proteica (g)
Sí
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es
e 
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ca
 (%
)
20 30 40
b
Figura 46 – Efeito de diferentes doses de albumina sobre a resposta da síntese proteica muscular 
de indivíduos jovens após uma sessão aguda de exercício resistido. A dose de 20 g foi aquela que 
potencializou a síntese proteica muscular, correspondendo a ~ 0,25‑0,3 g.kg‑1 (as letras a, b e c 
se referem à diferença estatisticamente significante de uma para a outra; isto é, a < b < c)
88
Unidade II
Em um recente estudo sobre essa temática, e com desenho experimental similar, mas utilizando a 
proteína do soro do leite (do inglês whey protein), Witard et al. (2014) forneceram, em diferentes dias, 
uma dessas doses de whey protein após uma sessão aguda de exercício resistido: 0, 10, 20 ou 40 g. 
Assim como no trabalho de Moore et al. (2009b), os autores observaram que 20 g de proteínas foi a 
dose que gerou a maior resposta da síntese proteica muscular, não havendo efeito aditivo com a dose 
de 40 g. Ambos os estudos sugerem que parece haver um efeito teto na resposta da síntese proteica 
muscular à ingestão de proteínas, com dosagens ao redor de 20‑25 g de proteína (~ 0,25 g.kg‑1 de 
peso corporal) por refeição sendo aquelas geradoras da maior resposta da síntese proteica muscular 
em indivíduos jovens saudáveis. Doses maiores do que essa não proporcionam efeitos superiores 
e podem resultar em um aumento na oxidação de aminoácidos e da ureogênese. Um ponto a ser 
apontado como limitação desses estudos é que o modelo de exercício resistido empregado foi sempre 
unilateral, enfatizando apenas um grupamento muscular. Ainda que faça sentido a necessidade 
de uma maior dose de proteínas para sustentar uma maior resposta da síntese proteica muscular 
frente a uma sessão de treino incluindo mais grupamentos musculares, tal ponto ainda carece de ser 
adequadamente explorado.
 Observação
O whey protein concentrado, isolado ou hidrolisado se diferencia apenas 
quanto ao seu teor associado de carboidratos (como a lactose) e gorduras, 
não havendo superior eficácia de um sobre o outro.
Interessantemente, a dose proteica que parece otimizar a resposta da síntese proteica muscular 
em idosos parece ser diferente daquela em indivíduos jovens. Esse fato faz sentido se considerarmos 
novamente o fenômeno da resistência anabólica que assola a terceira idade. Nessa direção, Yang et 
al. (2012b) recrutaram homens idosos e os submeteram, em quatro dias diferentes, a um exercício de 
extensão de joelho unilateral para uma das pernas, enquanto a outra permaneceu em repouso. Porém, 
em cada um dos dias, uma quantidade diferente de whey protein (0, 10, 20 e 40 g) foi fornecida 
após a sessão de exercício, enquanto a síntese proteica muscular foi avaliada em ambas as pernas 
(exercitada e não exercitada). 
Para a perna não exercitada, de forma similar aos indivíduos jovens, os autores observaram que 
a dose de 20 g foi aquela que gerou a maior resposta de síntese proteica muscular, não havendo 
diferença para a dose de 40 g. Por outro lado, observou‑se que, para ambas as doses, a adição do 
exercício resistido proporcionou maiores respostas da síntese proteica muscular, e que tal resposta foi 
maximizada com a dose de 40 g (~ 0,55 a 0,60 g.kg‑1 de peso corporal por refeição). Portanto, parece 
existir uma dose máxima efetiva de proteínas na dieta para estimulação do anabolismo muscular 
após o exercício de força, sendo que tal dose parece ser maior para indivíduos idosos do que para 
indivíduos jovens.
89
NUTRIÇÃO APLICADA AO ESPORTE
*
*‡
†
0 10
0
0.03
0.06
0.09
0.12 Perna não exercitada
Perna exercitada
Sí
nt
es
e 
pr
ot
ei
ca
 (%
)
Dose de whey protein (g)
~ 0.55 a 0.60 g/kg
20 40
Figura 47 – Efeito de diferentes doses de whey protein sobre a resposta da síntese proteica muscular de homens idosos, 
com (barras pretas) ou sem (barras brancas) a realização de uma sessão aguda de exercício resistido. O símbolo * se refere 
à diferença estatisticamente significante em comparação às doses de 0 e 10 g na perna não exercitada. O símbolo ‡ se 
refere à diferença estatisticamente significante em comparação às doses de 0 e 10 g na perna exercitada. O símbolo 
† se refere à diferença estatisticamente significante em comparação às doses de 0, 10 e 20 g na perna exercitada. 
A dose de 40 g foi aquela que potencializou a síntese proteica muscular, correspondendo a ~ 0,55‑0,60 g.kg‑1
 Lembrete
Indivíduos intolerantes à lactose devem optar por não utilizar o whey 
protein concentrado, dada à possível presença do carboidrato lactose na 
formulação do produto.
5.5 Influência da distribuição proteica
Pouca, mas crescente e recente atenção vem sendo dada à influência da distribuição da ingestão 
proteica ao longo do dia (ou seja, sua distribuição nas refeições) sobre a resposta da síntese proteica 
muscular. Ressaltando a importância desse fator, estudos transversais recentes na população idosa têm 
demonstrado interessantes associações entre a distribuição da ingestão proteica diária com a força e 
massa muscular, em que aqueles idosos com distribuições uniformes/equilibradas apresentam maiores 
índices de massa (FARSIJANI et al., 2016) e força muscular (FARSIJANI et al., 2017) secomparados aos 
idosos com distribuições proteicas desiguais ao longo de suas refeições.
Os estudos longitudinais avaliando tal temática, entretanto, são escassos. Em dois estudos agudos, 
com propostas e desenhos experimentais bastante semelhantes, Moore et al. (2012) e Areta et al. (2013) 
igualaram o tipo de proteína (whey protein) e a quantidade proteica total (80 g) a ser ingerida por 
indivíduos jovens e saudáveis durante um período de 12 horas de recuperação após uma sessão de 
exercício resistido, e os submeteram a três diferentes distribuições da quantidade proteica a ser ingerida: 
90
Unidade II
• Grupo bolus: ingeriu as 80 g de proteína em duas porções iguais de 40 g separadas por um 
período de 6 horas.
• Grupo intermediate: ingeriu as mesmas 80 g divididas em quatro porções iguais de 20 g separadas 
por um período de 3 horas.
• Grupo pulse: ingeriu as 80 g divididas em oito porções iguais de 10 g separadas por um período 
de 1,5 horas. 
Em ambos os estudos a resposta da síntese proteica muscular mostrou‑se significantemente maior 
na condição intermediate. Em concordância com achados anteriores referente à influência da dosagem 
proteica sobre a síntese proteica muscular (Moore et al. 2009b), os autores explicaram que essa condição 
experimental (20 g a cada 3 horas) forneceu uma quantidade de proteínas suficiente para maximizar a 
síntese proteica em cada ingestão se comparada à condição pulse (que forneceu apenas 10 g), e insuficiente 
para estimular a oxidação de aminoácidos quando comparada à condição bolus (que forneceu 40 g).
Subsequentemente, num desenho crossover, Mamerow et al. (2014) submeteram homens jovens e 
saudáveis a duas dietas, com duração de sete dias cada, contendo diferentes distribuições proteicas (de 
um total de 90 g) ao longo das refeições, sendo que uma delas com a distribuição equilibrada, em que 
foram ingeridas 30 g de proteína no café da manhã, almoço e jantar, e a outra com distribuição desigual, 
em que foram ingeridas 10 g no café da manhã, 15 g no almoço e 65 g no jantar. Os autores observaram 
que a síntese proteica muscular se encontrou 25% maior no grupo com distribuição igualitária de 
proteínas entre as refeições se comparada ao grupo com distribuição desigual. Enquanto a dieta com 
distribuição equilibrada provavelmente forneceu uma quantidade de proteínas capaz de maximizar a 
síntese proteica muscular a cada refeição, a síntese proteica provavelmente só foi maximizada no jantar 
quando a dieta com distribuição desigual foi adotada. Em conjunto, os estudos acima mencionados 
sugerem que dietas com distribuição da ingestão proteica mais igualitária e fornecendo uma quantidade 
de proteínas capaz de maximizar a síntese proteica muscular teriam a capacidade de manter o turnover 
proteico positivo ao longo do dia e, assim, poderiam gerar efeitos mais benéficos sobre a massa, a força 
e a função musculares a longo prazo.
Na população idosa, por outro lado, até onde se tem conhecimento, apenas um estudo na literatura 
testou os benefícios da distribuição da ingestão proteica diária. Ao contrário de Moore et al. (2012) e 
Mamerow et al. (2014), que conduziram estudos agudos e avaliaram somente a resposta da síntese proteica 
muscular, Kim et al. (2016) investigaram esse efeito cronicamente sobre a força, massa e função musculares. 
Os autores recrutaram 14 idosos, saudáveis e sedentários, e os submeteram a dois tratamentos diferentes 
por oito semanas. Em um deles, uma dieta fornecendo proteínas a uma quantidade de 1.1 g/kg/dia teve 
esse macronutriente igualitariamente distribuído entre o café da manhã, almoço e jantar (33%/33%/33%); 
enquanto o outro tratamento consistiu na distribuição desigual da mesma quantidade proteica ao longo 
das mesmas refeições (15%/20%/65%). No entanto, diferentemente dos resultados provenientes dos 
estudos agudos (MOORE et al., 2012; ARETA et al., 2013; MAMEROW et al., 2014), e em discordância 
com as hipóteses dos estudos transversais (FARSIJANI et al., 2016; FARSIJANI et al., 2017), os autores não 
observaram quaisquer diferenças estatisticamente significantes entre os tratamentos para a força, massa 
ou função musculares. É importante salientar que nesse estudo (KIM et al., 2016) um baixo número amostral 
91
NUTRIÇÃO APLICADA AO ESPORTE
foi incluído (sete participantes por grupo), o que pode ter diminuído o poder estatístico do estudo para 
encontrar diferenças entre os tratamentos. Tanto homens quanto mulheres foram incluídos na pesquisa. 
Ao considerarmos que existem diferenças entre os gêneros para o nível de força e massa muscular, tal fato 
pode ter induzido uma heterogeneidade das medidas, ressaltando ainda mais a necessidade da inclusão de 
um maior número de participantes ou padronização do gênero. Além disso, apesar de crônico, o estudo foi 
conduzido por apenas dois meses; estudos com durações superiores seriam imprescindíveis para melhor 
atestar ou refutar a hipótese da influência da distribuição proteica sobre a força, a massa e a função 
musculares, principalmente devido ao fato de que idosos parecem sofrer do fenômeno da resistência 
anabólica (COMBARET et al., 2009; DRUMMOND et al., 2008), o que sugeriria a necessidade de um maior 
tempo de exposição a uma dada intervenção com efeitos potencialmente anabólicos para que esta passe a 
fazer efeito. Por fim, salienta‑se que não se pode garantir que os mesmos resultados seriam apresentados 
caso um programa de treinamento de força fosse empregado concomitantemente à intervenção.
Tomados em conjunto, apesar da ausência de efeitos positivos observada no estudo de Kim et al., 
(2016), considerando‑se os estudos mencionados, a distribuição proteica ao longo do dia parece ser 
uma estratégia promissora e interessante para otimizar a resposta da síntese proteica muscular, desde 
que seja respeitada a dose ótima de proteínas e um intervalo de 3 horas entre as refeições. Todavia, é 
precipitado realizar grandes confirmações, pois ainda são necessários mais estudos para obter respostas 
mais conclusivas, já que a maioria dos trabalhos sobre essa vertente são agudos.
 Saiba mais
Para uma compreensão aprofundada sobre esse tema, leia:
LARRAIN, V. H.; PAINELLI, V. S. Influência da dose e da distribuição da 
ingestão de proteínas, associadas ou não ao treino de força, sobre a taxa 
de síntese proteica muscular. Revista Brasileira de Nutrição Esportiva, v. 11, 
n. 68, p. 963‑973, jan.‑dez. 2017. Disponível em: <http://www.rbne.com.br/
index.php/rbne/article/view/939/711>. Acesso em: 1º abr. 2019.
5.6 Influência da fonte proteica
Sabe‑se que as proteínas de soja parecem ser preferencialmente direcionadas para a região esplâncnica 
e convertidas em ureia. As proteínas do leite, por outro lado, são direcionadas para os tecidos periféricos 
(PHILLIPS; HARTMAN; WILKINSON, 2005). Além disso, existem diferenças conhecidas entre o conteúdo de 
aminoácidos essenciais de alimentos de origem animal e vegetal (VAN VLIET; BURD; VAN LOON, 2015). Logo, 
é possível postular que diferentes fontes proteicas (origem animal versus vegetal) poderiam influenciar 
diferentemente a resposta da síntese proteica muscular. Ainda a respeito das proteínas do leite, parece 
haver diferenças entre a caseína e o whey protein. O whey protein é ácido‑solúvel e, portanto, digerido 
rapidamente no estômago se comparado à caseína, que é uma proteína lentamente digerida. Similarmente 
ao whey protein, a soja também é uma proteína ácido‑solúvel, rapidamente digerida, mas com menor 
teor de aminoácidos essenciais, principalmente leucina. Com isso, é possível especular que ocorreria uma 
92
Unidade II
aminoacidemia pronunciada e mais rápida com o whey protein do que com a caseína e a soja, apesar de 
todas serem consideradas proteínas de alto valor biológico (PHILLIPS; TANG; MOORE, 2009).
Em um primeiro estudo sobre essa temática, homens jovens e saudáveis realizaram uma sessão aguda 
de exercício resistido de alta intensidade em apenas uma das pernas, de forma a isolar a massamuscular 
e a perfusão sanguínea após o exercício e maximizar a entrega de aminoácidos ao tecido muscular. 
Imediatamente após o exercício, os indivíduos consumiram bebidas isonitrogenadas (ou seja, mesma 
quantidade de proteínas: 18,2 g) e isoenergéticas (~750 kJ) contendo leite desnatado ou soja hidrolisada 
como fonte proteica em um bolus de 500 ml. Foi observado que a bebida contendo soja promoveu uma 
hiperaminoacidemia mais rápida, porém transitória, do que a bebida contendo leite. No entanto, durante 
a avaliação da resposta da síntese proteica muscular 3 horas após o exercício resistido, tal resposta foi 
significantemente maior após o consumo da bebida contendo leite (FOUILLET et al., 2002).
Um estudo posterior a esse, e considerado clássico na literatura, comparou o efeito de doses iguais de 
whey protein, soja e caseína, sobre a resposta da síntese proteica de indivíduos jovens e saudáveis (TANG 
et al., 2009). Tomando como base os conceitos referentes à digestibilidade e conteúdo de aminoácidos 
essenciais das proteínas mencionadas, não é surpresa que o whey protein tenha sido aquele que gerou 
a maior resposta de síntese proteica muscular em repouso, e que tal resposta se mostrou ainda mais 
otimizada após a realização de uma sessão aguda de exercício resistido. Interessantemente, resultados 
extremamente similares têm sido observados em indivíduos idosos (BURD et al., 2012; YANG et al., 
2012a), com o whey protein sempre se mostrando superior a outras proteínas como a soja e a caseína. 
Assim, quando se pensa em maximizar a resposta anabólica, proteínas de fonte animal e de rápida 
digestibilidade (como o whey) devem ser escolhidas em detrimento das proteínas de origem vegetal 
(como a soja) ou de lenta digestibilidade (como a caseína).
*
*
*
* #
Repouso
Exercício
Whey Caseína Soja
0
0.05
0.10
0.15
0.20
Sí
nt
es
e 
pr
ot
ei
ca
 (%
)
Figura 48 – Resposta da síntese proteica muscular em repouso (barras brancas) e após uma sessão 
aguda de exercício resistido (barras pretas) diante do consumo de doses iguais de soja, caseína e whey protein. 
O símbolo * se refere à diferença estatisticamente significante em comparação à caseína; o símbolo # 
se refere à diferença estatisticamente significante em comparação à soja
93
NUTRIÇÃO APLICADA AO ESPORTE
5.7 Influência da combinação de proteínas com carboidratos
Como já discutido anteriormente, sabe‑se que a ingestão de carboidratos pode estimular a secreção 
de insulina. Além de ser um hormônio importante para a captação de glicose pelos tecidos periféricos, 
como o músculo esquelético, a insulina é um hormônio de características anabólicas, capaz de 
desencadear a ativação de uma série de sinalizadores intracelulares no músculo esquelético, os quais 
têm sido apontados como etapas essenciais no estímulo do processo de síntese proteica muscular 
(TIMMERMAN et al., 2010). Além disso, tem sido demonstrado que esse hormônio pode estimular a 
perfusão sanguínea no tecido muscular (FUJITA et al., 2006; TIMMERMAN et al., 2010), possivelmente 
aumentando o aporte de nutrientes e oxigênio no músculo esquelético.
Dessa forma, alguns autores já se dedicaram a investigar se a adição de carboidratos a proteínas 
após a sessão de treino de força poderia otimizar a síntese proteica muscular e/ou reduzir sua 
degradação. Alguns estudos foram conduzidos de forma a testar essa hipótese (ROY et al., 1997; 
ROY et al., 2000). Porém, a falta de controle interno nesses estudos, como, por exemplo, a adição 
de um grupo suplementado somente com proteína, limita a extrapolação de seus resultados. Tendo 
essa limitação em mente, Staples et al. (2011) conduziram um elegante estudo comparando a síntese 
e degradação proteica muscular em repouso e após uma sessão aguda de exercício resistido, tendo 
ingerido proteína ou proteína combinada com maltodextrina. Os autores demonstraram que a secreção 
de insulina foi superior quando a maltodextrina foi ingerida com a dose de proteína. Entretanto, os 
autores não observaram efeito aditivo do carboidrato nas taxas de síntese e degradação protéica 
muscular em comparação com a ingestão isolada de proteína. 
A ausência de efeito aditivo do carboidrato à proteína sobre a resposta da síntese proteica 
muscar é corroborada por outros estudos, tanto em indivíduos idosos (HAMER et al., 2013) quanto 
em jovens (KOOPMAN et al., 2007). Logo, ingerir esses dois macronutrientes imediatamente após a 
sessão de treino se torna uma conduta desnecessária, caso o objetivo seja a otimização da resposta 
da síntese proteica. Por outro lado, devemos lembrar que o glicogênio muscular é um substrato 
comumente utilizado para fornecer energia para a manutenção da contração muscular, e a sua 
reposição se dá especificamente por meio da ingestão de carboidratos. Com isso, a ingestão de ambos 
os macronutrientes se trata de uma estratégia interessante, mas por razões distintas.
5.8 Influência do timing
O timing nutricional é uma estratégia nutricional popular que envolve o consumo de nutrientes 
– carboidratos ou proteínas – próximo a uma sessão de treino. Alguns autores afirmam que essa 
abordagem pode produzir melhoras dramáticas na composição corporal. Outros autores postulam 
ainda que o timing de consumo nutricional pode ser mais importante do que o consumo absoluto 
diário de um determinado nutriente. Nesse tocante, o período pós‑exercício vem sendo amplamente 
considerado a parte mais crítica do timing de nutrientes. Teoricamente, tal estratégia auxiliaria uma 
rápida reconstrução do tecido muscular danificado após a sessão de exercício e reposição das reservas 
energéticas. Diversos pesquisadores têm atribuído a esse período o nome de janela de oportunidade 
anabólica, na qual existiria um tempo limitado após a sessão de exercício para otimizar as adaptações 
musculares relacionadas ao treinamento.
94
Unidade II
Esmarck et al. (2001) forneceram a primeira evidência experimental de que o consumo de proteínas 
imediatamente após a sessão de exercício resistido otimizou a resposta hipertrófica muscular em 
comparação ao consumo de proteínas em outro momento. Treze voluntários idosos, sedentários, 
foram pareados com base na composição corporal e ingestão proteica diária, e divididos em dois 
grupos: P0 e P2. Os indivíduos realizaram um programa de treinamento resistido para membros 
superiores e inferiores. O grupo P0 recebeu um suplemento oral contendo proteínas imediatamente 
após a sessão de exercício, enquanto P2 recebeu o mesmo suplemento 2 horas após a sessão de 
exercício. O programa de treinamento foi realizado três dias por semana, durante 12 semanas. Ao final 
do estudo, a área de secção transversa do quadríceps femoral e a área de secção das fibras musculares 
aumentou significantemente para o grupo P0, enquanto nenhum aumento significativo foi visto em 
P2. Esses resultados apoiam a presença de uma janela de oportunidade pós‑exercício e sugerem que 
atrasar a ingestão de nutrientes pós‑sessão de treino pode atrapalhar os ganhos musculares.
Em contraste com esses achados, Verdijk et al. (2009) não conseguiram detectar qualquer aumento 
na massa muscular esquelética ao consumir um suplemento proteico imediatamente pré e pós‑exercício 
em uma população similar de homens idosos. Vinte e oito idosos sedentários foram aleatoriamente 
designados para receber um suplemento de proteína ou placebo consumido imediatamente antes e 
imediatamente após a sessão de exercício. Os indivíduos realizaram exercícios específicos para o 
grupamento quadríceps femoral três dias por semana, com a intensidade aumentada progressivamente 
ao longo do período de treinamento de 12 semanas. Não foram observadas diferenças significativas na 
força muscular ou hipertrofia entre os grupos no final do período do estudo, indicando que a estratégia 
de timing nutricional não foi efetiva. Deve‑se notar que, ao contrário do estudo de Esmark et al. (2001), 
aquele estudo investigou apenas respostas adaptativas à suplementação sobre umamusculatura isolada 
de membros inferiores. Portanto, não é claro, com base nesses resultados, se os membros superiores 
poderiam responder de forma diferente à suplementação e ao timing.
Em um desenho experimental elegante, porém uni‑cego, Cribb e Hayes (2006) encontraram um 
benefício significativo quando um suplemento contendo proteína foi ingerido o mais próximo o 
possível da sessão de treino, se comparado à ingestão longe da sessão. Nesse estudo, 23 fisiculturistas 
recreativos foram divididos aleatoriamente em um grupo pré‑pós, o qual consumiu um suplemento 
proteico imediatamente antes e após a sessão de treinamento resistido; ou em um grupo manhã‑noite, 
que consumiu o mesmo suplemento pela manhã e à noite pelo menos 5 horas longe do horário 
de treino. Ambos os grupos realizaram treinamento resistido, cuja intensidade foi progressivamente 
aumentada de 70% do 1‑RM (uma repetição máxima) para 95% do 1‑RM ao longo de dez semanas. 
Os resultados mostraram que ambos os grupos aumentaram a massa e força muscular. Mas o grupo 
pré‑pós alcançou um aumento significativamente maior desses parâmetros em comparação com o 
grupo manhã‑noite. Assim, esses resultados confirmam a influência do timing sobre as adaptações 
musculares induzidas pelo treinamento.
Por outro lado, em um estudo abrangente incluindo participantes bem treinados, Hoffman et al. 
(2009) distribuíram aleatoriamente 33 homens jovens para receber ou um suplemento proteico de 
manhã e à noite (n = 13) ou imediatamente antes e imediatamente após a sessão de exercício resistido 
(n = 13). Os treinos consistiam de três a quatro séries de seis a dez repetições máximas de vários 
exercícios para o corpo todo. O treinamento foi realizado em uma rotina de quatro dias por semana, 
95
NUTRIÇÃO APLICADA AO ESPORTE
com intensidade progressivamente aumentada ao longo do período do estudo. Após dez semanas, 
não foram observadas diferenças significativas entre os grupos em relação à massa corporal magra. 
No entanto, tal estudo foi limitado pelo uso do Dexa (do inglês Dual‑Energy X‑Ray Absorptiometry; 
isto é, densitometria por dupla emissão de raios‑X) para avaliar a composição corporal, o qual não 
tem a devida sensibilidade para detectar pequenas alterações na massa muscular em comparação 
com outros métodos de imagem, como a ressonância magnética e a tomografia computadorizada 
(LEVINE et al., 2000).
Em virtude do mencionado, apesar das alegações de que o timing é essencial para maximizar 
os ganhos hipertróficos com a suplementação de proteínas, com base no material discutido acima, 
o suporte científico baseado em evidências dessa janela de oportunidade anabólica está longe de 
ser definitivo. E, portanto, mais do que se preocupar com o timing, devemos nos preocupar com 
o aporte proteico diário total. Afinal, preocupar‑se com o timing, mas ter um aporte proteico 
diário abaixo daquele recomendado por agências internacionais para otimizar os ganhos de massa 
muscular com o treinamento físico, ou para minimizar a perda de massa muscular (por patologias, 
desuso etc.), pode ser problemático.
5.9 Aminoácidos livres versus proteínas inteiras
Conforme vimos, diferentes estudos têm demonstrado efeitos positivos da ingestão de proteínas 
(DANGIN et al., 2003) ou aminoácidos (PADDON‑JONES et al., 2004) sobre a disponibilidade de 
aminoácidos no plasma e, principalmente, sobre o anabolismo muscular. Foi demonstrado que os 
aumentos da síntese proteica muscular são maiores após a ingestão de whey (proteína digerida 
rapidamente) do que a caseína (proteína digerida lentamente), presumivelmente devido ao rápido 
aumento dos aminoácidos plasmáticos com o whey. O rápido aumento de aminoácidos plasmáticos 
também é observado após a ingestão de aminoácidos livres, e sabe‑se que a ingestão de uma 
mistura equilibrada de aminoácidos também estimula o anabolismo muscular (VOLPI et al., 1999). 
Além disso, tem sido demonstrado que esse efeito é resultado do conteúdo de aminoácidos 
essenciais na mistura (VOLPI et al., 2003), os quais compreendem ~ 50% do total de nitrogênio e 
calorias encontradas no whey. Adicionalmente, alguns estudos já demonstraram que a estimulação 
aguda da síntese proteica muscular é aproximadamente duas vezes maior após a ingestão de 6 g de 
aminoácidos essenciais, em comparação com 6 g de uma mistura equilibrada de aminoácidos essenciais 
e não essenciais (BORSHEIM et al., 2002). Esses resultados têm levado diferentes pesquisas a estudar 
e enfatizar o papel da suplementação com aminoácidos essenciais, tais como a leucina e os BCAA 
(AMARAL et al., 2015; WOLFE, 2017), sobre a estimulação do anabolismo proteico muscular. Sem contar 
que existem considerações práticas associadas ao custo e palatabilidade do suplemento, que poderiam 
levar a alternâncias na escolha entre uma proteína intacta (como o whey) e aminoácidos essenciais, caso 
os mesmos benefícios anabólicos fossem alcançados com qualquer um deles.
No entanto, a literatura científica é bem clara no que diz respeito à dúvida entre aminoácidos livres 
ou proteína inteira. O estudo de Katsanos et al. (2008) deixa bem clara a resposta. Nele, homens idosos 
foram selecionados para ingerir três bebidas diferentes em diferentes dias, tendo a síntese proteica 
muscular avaliada em cada um dos dias. Eram as bebidas: whey protein, uma mistura de aminoácidos 
96
Unidade II
essenciais e uma mistura de aminoácidos não essenciais. Foram ingeridos 6,72 g de aminoácidos essenciais, 
7,57 g de aminoácidos não essenciais e 15 g de whey, de forma que a quantidade de aminoácidos 
essenciais e não essenciais ingeridos com o whey foi a mesma de quando ingeridos isoladamente. 
E de maneira interessante, os autores verificaram que a ingestão do whey protein proporcionou um 
aumento significantemente maior da síntese proteica muscular quando comparada com a mistura 
de aminoácidos essenciais, enquanto a mistura de aminoácidos não essenciais não gerou qualquer 
alteração nesse parâmetro. Isso sugere que, por mecanismos que estão além daqueles associados ao 
seu conteúdo de aminoácidos essenciais, a ingestão de proteínas inteiras, como é o caso do whey, se 
trata de uma estratégia mais efetiva para maximizar a resposta da síntese proteica muscular do que os 
aminoácidos livres/isolados.
6 MICRONUTRIENTES – VITAMINAS E MINERAIS
Abordaremos agora os conceitos de vitaminas de minerais, como se dão suas classificações, e 
quais são as funções de cada uma das vitaminas e minerais que compõem a dieta do ser humano. De 
maneira geral, atualmente há grande interesse da população nesses micronutrientes e nos possíveis 
efeitos deletérios que sua deficiência pode gerar para o desempenho físico e para a saúde. Em 2016, 
uma pesquisa informal realizada pela Toledo & Associados, e encomendada pela Associação Brasileira 
da Indústria de Alimentos para Fins Especiais e Congêneres (Abiad) em conjunto com a Associação 
Brasileira das Empresas do Setor Fitoterápico, Suplemento Alimentar e de Promoção da Saúde (Abifisa) 
e a Associação Brasileira das Empresas de Produtos Nutricionais (Abenutri), demonstrou que 48% e 
22% dos suplementos nutricionais consumidos pela amostra da pesquisa consistiam de suplementos 
contendo vitaminas e minerais, respectivamente. Assim, também serão discutidas as recomendações 
desses micronutrientes para praticantes de exercício.
É fato conhecido de longa data que certos alimentos são necessários para manter a saúde e/ou 
evitar algumas doenças. Contudo, as causas de certas doenças só vieram a ser descobertas a partir 
do século XX, já que, antes, as causas de doenças como o pelagra, o beribéri, o escorbuto, a cegueira 
noturna, o raquitismo e a anemia perniciosa não eram conhecidas. Na época, os médicos acreditavam 
que eram doenças de natureza infecciosa, pois afetavam muitas pessoas de uma mesma comunidade, 
como, por exemplo, os habitantes pobres da Londres vitoriana, as crianças de um orfanato ou os 
marinheiros de navios por longo tempo no mar (VIEIRA, 2003). 
Ostratamentos, portanto, eram totalmente inadequados e não curavam ninguém. Em 1906, o 
bioquímico inglês Frederick Gowland Hopkins demonstrou a existência de fatores acessórios existentes 
nos alimentos que poderiam auxiliar no combate a essas doenças. Em 1911, o bioquímico polonês 
Casimir Funk descobriu na casca do arroz um fator antiberibéri (que hoje sabemos ser a vitamina B6 
ou niacinamida), que era capaz de corrigir a doença experimentalmente em animais e seres humanos. 
Como a substância era uma amina, Funk a denominou de vital amin (ou amina vital); que acabou 
sendo abreviada posteriormente para vitamina – embora se tenha identificado posteriormente que 
algumas delas não são aminas (VIEIRA, 2003).
97
NUTRIÇÃO APLICADA AO ESPORTE
A) B) 
Figura 49 – Retrato dos pesquisadores considerados os pais das vitaminas, Frederick Gowland Hopkins (A) e Casimir Funk (B)
Em 1912, depois de várias pesquisas semelhantes, ambos os pesquisadores propuseram a hipótese 
da deficiência de vitaminas, ou seja, que várias doenças poderiam ser causadas pela falta de uma 
quantidade mínima dessas substâncias. Por meio de experimentos, nos quais os animais tinham 
alguns tipos de alimentos restritos, os cientistas conseguiram reproduzir em laboratório o raquitismo, 
o escorbuto e a pelagra, e assim foram capazes de isolar e identificar as vitaminas que conhecemos 
hoje (CHAMPE; HARVEY; FERRIER, 2006; VIEIRA, 2003). Esse foi um dos mais importantes progressos 
da medicina de todos os tempos. Ele levou à virtual erradicação de todas essas doenças a partir 
da recomendação de complementações dietéticas com as vitaminas dos alimentos normalmente 
consumidos (por exemplo, leite), com a adoção de dietas mais balanceadas e, principalmente, com a 
ingestão de alimentos ricos em certos tipos de vitaminas. Mais recentemente surgiram os suplementos 
vitamínicos na forma de cápsulas e drágeas, hoje amplamente consumidos.
6.1 Vitaminas
As vitaminas são compostos orgânicos não sintetizados pelo organismo. Algumas delas são 
exceções à regra, como a vitamina D, que pode ser sintetizada a partir do contato com os raios solares; 
e as vitaminas B5, B8 e B9, as quais podem ser sintetizadas pelas bactérias da microbiota intestinal. 
No entanto, a ausência de contato com os raios solares, como ocorre nos dias de hoje e em países 
escandinavos, por exemplo, pode levar à deficiência de vitamina D. Já a síntese das vitaminas B5, B8 
e B9 pela microbiota intestinal ocorre em baixíssimas quantidades (LEHNINGER; NELSON; COX , 1995). 
De fato, a ausência sistemática de vitaminas na dieta pode resultar em crescimento e desenvolvimento 
deficientes e outras perturbações orgânicas, configurando‑se um quadro sintomatológico característico 
de carência, o que pode levar às conhecidas avitaminoses (MURRAY et al., 1998). Logo, de uma maneira 
geral, a ingestão de vitaminas por meio da dieta ou da suplementação se faz indispensável. Destaca‑se 
que as vitaminas não fornecem calorias ao organismo. Treze vitaminas diferentes já foram isoladas, 
analisadas e classificadas e, com isso, os seus níveis de ingestão dietéticas recomendada (QDR) têm 
sido estabelecidos, embora os requerimentos nutricionais desses micronutrientes aumentem durante 
98
Unidade II
os períodos de crescimento, gestação e lactação, nas condições de trabalho intenso e ocorrência de 
determinadas doenças, notadamente as infecciosas (LEHNINGER; NELSON; COX , 1995; MURRAY et 
al., 1998). Tradicionalmente, tais vitaminas podem ser subdivididas em vitaminas lipossolúveis e 
hidrossolúveis. As vitaminas lipossolúveis incluem as vitaminas A, D, E e K. As vitaminas hidrossolúveis 
incluem a vitamina C e as vitaminas do complexo B.
6.1.1 Vitaminas lipossolúveis
As vitaminas lipossolúveis são as vitaminas solúveis em lipídios e outros solventes orgânicos, 
porém não solúveis em água. Para serem absorvidas, é necessária a presença de lipídios, além de bile 
e suco pancreático. Após a absorção no intestino, elas são transportadas pelo sistema linfático até 
aos tecidos em que serão armazenadas. As vitaminas lipossolúveis têm merecido destaque quando do 
desenvolvimento de produtos enriquecidos e vitaminados, com o intuito de assegurar ao público infantil 
o suprimento desses micronutrientes essenciais ao crescimento, desenvolvimento e outras funções 
biológicas (MACHLIN, 1984). Crianças e jovens, por exemplo, são extremamente sensíveis às variações 
dos teores de vitaminas A e D em função das baixas reservas ao nascer, rápido crescimento, diferenciação 
celular e alto turnover desses nutrientes em relação aos dos adultos (CARVALHO et al., 2015). A partir 
deste momento, descreveremos cada uma das vitaminas lipossolúveis quanto à sua estrutura química, 
função e influência sob situações de deficiência. Um resumo dessas informações pode ser encontrado 
no quadro seguinte.
Quadro 4 – Função, fonte de obtenção e avitaminoses das vitaminas lipossolúveis
Lipossolúveis
Vitamina Para que serve? Onde podemos encontrar? Avitaminoses
A (Retinol)
Dá pigmento às células 
visuais; antioxidante; 
manutenção do tecido visual 
e das membranas celulares
Vegetais de cor verde, amarelo 
e laranja; frutas; alguns 
derivados do leite (manteiga); 
gema do ovo; fígado
Cegueira noturna; 
ressecamento da córnea
D (Calciferol) Crescimento dos ossos e dentes
Derivados do leite; gema 
do ovo; óleo de fígado de 
bacalhau; raios solares
Raquitismo; ossos fracos; 
problemas nos dentes
E (Tocoferol) Antioxidante; auxilia na gametogênese masculina
Sementes oleaginosas (nozes, 
castanha); óleos vegetais; óleo 
de fígado de bacalhau
Infertilidade; aborto
K (Filoquinona) Atua na coagulação sanguínea Vegetais verde‑escuros
Hemorragia; deficiência na 
coagulação
Vitamina A
A vitamina A é um grupo de hidrocarbonetos insaturados, incluindo retinol e compostos relacionados, 
bem como alguns carotenoides. A atividade da vitamina A em tecidos animais se faz predominantemente 
sob a forma de retinol ou de seus ésteres, de retinal e, em menor quantidade, como ácido retinoico. 
O retinol é um álcool primário que contém um anel β‑ionona com cadeia lateral insaturada, sendo 
encontrado em tecidos animais como éster retinila com ácidos graxos de cadeia longa (LEHNINGER; 
NELSON; COX, 1995). Já o retinal é o aldeído derivado da oxidação do retinol. O retinal e o retinol podem 
99
NUTRIÇÃO APLICADA AO ESPORTE
ser facilmente interconvertidos. O ácido retinoico é o ácido derivado da oxidação do retinal. Esse ácido 
não pode ser reduzido no organismo e, assim, não pode originar retinal ou retinol. A concentração da 
vitamina A é maior no fígado, principal órgão armazenador do corpo, no qual o retinol e seus ésteres 
são as principais formas presentes. O termo retinoides se refere à classe de compostos que inclui retinol 
e seus derivados químicos, com quatro unidades de isoprenoides. Vários retinoides análogos exibem 
propriedades farmacológicas úteis. Além disso, o acetato de retinil e o palmitato de retinil são utilizados 
em sua forma sintética para a fortificação de alimentos (RADOSTITS, 2001).
O transporte de vitamina A para o fígado ocorre sob a forma de ésteres de retinol presentes na dieta, 
os quais são hidrolisados na mucosa intestinal, liberando retinol e ácidos graxos livres. O retinol derivado 
dos ésteres é novamente esterificado em ácido graxo de cadeia longa na mucosa do intestino e secretado 
como componente dos quilomícrons no sistema linfático. Os ésteres de retinol contidos nos quilomícrons 
remanescentes são captados pelo fígado e nele armazenados como ésteres de retinil (LEHNINGER; NELSON; 
COX, 1995). Sua liberação do fígado se dá quando necessário: o retinol é liberado do fígado e transportado 
para os tecidos extra‑hepáticos por uma proteína plasmática, a proteína ligadora de retinol (PLR). O complexo 
PLR‑retinol se liga a receptores específicos na superfície das células dos tecidos periféricos, permitindo 
a entrada do retinol. Muitos tecidos possuem uma proteína celular ligadorade retinol que o transporta 
para sítios no núcleo. O complexo ativado receptor‑ácido retinoico interage com a cromatina nuclear, 
estimulando a síntese de RNA retinoide‑específico, resultando na produção de proteínas específicas que 
medeiam várias funções fisiológicas. Por exemplo, os retinoides controlam a expressão do gene da queratina, 
uma proteína que auxilia na proteção/impermeabilização das células, na maior parte dos tecidos epiteliais 
do corpo (NELSON; COX, 2011).
Os retinoides são essenciais para a visão, reprodução, crescimento e a manutenção dos tecidos epiteliais. 
O ácido retinoico, derivado da oxidação do retinol da dieta, medeia a maioria das ações dos retinoides, 
exceto para a visão, que depende do retinal, o derivado aldeídico do retinol. No ciclo visual, a vitamina A é 
componente dos pigmentos visuais das células cones e bastonetes. Derivados da vitamina A controlam a 
expressão de várias proteínas importantes para a formação de muco e integridade do citoesqueleto, como 
a queratina e transglutaminase, e a ciclicidade celular (CHAMPE; BRIDGE; JONES, 2009).
A deficiência prolongada de vitamina A leva à perda irreversível do número de células visuais. A deficiência 
grave leva à xeroftalmia, o ressecamento patológico da conjuntiva e da córnea. Se não for tratada, 
a xeroftalmia resulta em ulceração da córnea e, por fim, cegueira devido à formação de tecido de 
cicatrização opaco. A xeroftalmia é observada em espécies animais como bovinos e suínos. A vitamina 
A, administrada como retinol ou ésteres de retinila, é utilizada para o tratamento de pacientes deficientes 
dessa vitamina. Em humanos, a cegueira noturna é um dos principais sinais de deficiência de vitamina A. 
O limiar visual aumenta, dificultando a visão em ambientes com pouca luminosidade. Na derme, esse 
processo resulta em uma sobrecamada escamosa. Essa superfície leva à perda da funcionalidade da 
célula epitelial. Condições patológicas que influenciam a obtenção de vitamina A pelo indivíduo incluem 
a má absorção (insuficiência pancreática e colestase), a fibrose cística, as doenças hepáticas e as doenças 
renais (MACHLIN, 1984).
A vitamina A pode ser encontrada em alimentos como fígado de boi, na nata, manteiga e gema de 
ovo. Frutas, plantas e vegetais amarelos e verde‑escuros são boas fontes dietéticas de carotenos. Grãos, 
100
Unidade II
com algumas exceções (exemplo: milho amarelo), são menores fontes de vitamina A. Entre os grãos de 
leguminosas, o grão‑de‑bico parece ser a melhor fonte de carotenoides.
Vitamina D
A vitamina D nos alimentos está associada a vários análogos de esteróis em lipídeos, incluindo o 
colecalciferol e o ergocalciferol. O colecalciferol também é formado na pele, a partir da exposição à 
luz solar. O processo bioquímico de síntese do colecalciferol inclui algumas etapas, as quais envolvem 
a modificação fotoquímica do 7‑desidrocolesterol, seguida por sua isomerização não enzimática. Em 
virtude disso, na síntese in vivo, as exigências de vitamina D da dieta dependerão do grau de exposição 
à luz solar. Embora a maioria dos animais possuam o 7‑ desidrocolesterol de forma abundante na 
pele, espécies como gatos, cães e, possivelmente, outros carnívoros contêm apenas pequenas 
quantidades desse composto, o que não permite adequada síntese de vitamina D. Logo, esses animais 
dependem exclusivamente da dieta para sua síntese (ZITTERMANN, 2003). A estrutura hidroxilada 
1,25‑dihidroxicolecalciferol (a chamada vitamina D3) é a principal forma fisiologicamente ativa da 
vitamina D e está envolvida na regulação da absorção e do metabolismo de cálcio. Nos ossos, receptores 
de vitamina D estão localizados nos osteoblastos, onde controlam a síntese e secreção de proteínas 
específicas, como a osteocalcina, osteopontina, colágeno e fosfatase alcalina (CANNELL; HOLLIS, 2008b). 
Além disso, no músculo esquelético, a vitamina D pode estimular a proteína calmodulina, responsável 
pela rápida regulação dos canais de cálcio da membrana no músculo esquelético (VAZQUEZ; BOLAND; 
DE BOLAND, 1995). Essa ação vem demonstrando ter influência especial no contexto esportivo e será 
melhor destacada adiante.
A vitamina D pode ser encontrada em maiores quantidades em peixes, particularmente aqueles de 
água salgada, como o salmão e as sardinhas, inclusive em óleos de fígado de peixe, ricos em vitamina D. 
Ela também pode ser encontrada no leite (CANNELL; HOLLIS, 2008b).
A deficiência de vitamina D leva à desmineralização dos ossos, resultando em raquitismo em 
crianças e osteomalacia nos adultos (LEVIS et al., 2005). No raquitismo, os ossos se apresentam frágeis, 
com possibilidades de fraturas espontâneas. Além disso, seu crescimento é alterado, em que os ossos 
longos das extremidades, como aqueles das pernas, tendem a se arquearem. Já na osteomalacia, a 
desmineralização dos ossos aumenta a chance de fraturas (CANNELL et al., 2008a).
Vitamina E
Vitamina E é o termo genérico para tocóis e tocotrienóis que apresentam atividade vitamínica semelhante 
à do α‑tocoferol. Os tocoferóis normalmente são os principais compostos com atividade de vitamina E em 
alimentos. O α‑tocoferol é aquele que apresenta sua maior atividade. Ele e todos os outros tocoferóis e 
tocotrienóis apresentam função antioxidante geral. Os tocoferóis, antes de serem absorvidos, integram as 
micelas no intestino. Seguindo a absorção, são transferidos para a linfa associada aos quilomícrons, similar 
ao que ocorre com outras vitaminas lipossolúveis (FENNEMA; DAMODARAN; PARKIN, 2010).
Os tocoferóis são constituintes naturais de todas as membranas biológicas. Todos os tocoferóis e 
tocotrienóis, quando não esterificados, têm a capacidade de agir como antioxidantes. Eles desativam 
101
NUTRIÇÃO APLICADA AO ESPORTE
radicais livres, doando um H+ fenólico e um elétron (HARRISON; HANCOCK; CONRAD, 1984). Com isso, se 
especula que eles contribuam para a estabilidade das membranas, devido a sua atividade antioxidante. 
Em outras palavras, a vitamina E fornece tempo à célula para regenerar a membrana lipídica de um 
dano. Os tocoferóis e os tocotrienóis de ocorrência natural também contribuem para a estabilidade de 
óleos vegetais altamente insaturados, por meio de sua ação antioxidante.
A alta ingestão de ácidos graxos poli‑insaturados aumenta o requerimento de vitamina E, devido 
a seu eventual depósito nas membranas celulares e aumento da suscetibilidade à peroxidação 
lipídica. A principal fonte dietética de tocoferol são os óleos vegetais e os vegetais verde‑escuros, 
como o brócolis, ao passo que o fígado de boi e ovos contêm quantidades moderadas dessa vitamina. 
A deficiência de vitamina E pode causar infertilidade e até mesmo aborto (MACHLIN, 1984).
Vitamina K
A vitamina K existe em diversas formas. Por exemplo, nas plantas como fitoquinona (vitamina K1) e 
nas bactérias da flora intestinal como menaquinona (vitamina K2). Para a suplementação, está disponível 
um derivado sintético da vitamina K, a menadiona. O principal papel da vitamina K é a modificação 
pós‑traducional de fatores de coagulação sanguínea, em que essa vitamina serve como coenzima na 
carboxilação de certos resíduos de ácido glutâmico presentes nas proteínas anticoagulantes. Além disso, 
a Vitamina K é necessária para a síntese de protrombina (CHAMPE; BRIDGE; JONES, 2009). Em outras 
palavras, a vitamina K atua na coagulação sanguínea, prevenindo a hemorragia. Podendo ser encontrada 
em vegetais verde‑escuros, tais como a couve‑flor, o repolho e o espinafre (PAIXÃO, 1998).
De maneira óbvia, a deficiência de vitamina K pode levar à hemorragia e está associada a 
síndromes de má absorção ou ao uso de anticoagulantes farmacológicos. Recém‑nascidos 
possuem intestinos estéreis e, inicialmente, não possuem as bactérias que a sintetizam. Com isso, a 
administração intramuscular de vitamina K pode ser indicada contra doenças hemorrágicas nessa 
população (RADOSTITS, 2001). Por outro lado, de uma maneira geral, a deficiência de vitamina 
K é incomum, poisquantidades adequadas são produzidas pelas bactérias intestinais ou obtidas 
pela dieta sob a forma K2 (menaquinona). Se a população bacteriana diminui, por exemplo, pelo 
uso de antibióticos, a quantidade de vitamina K formada endogenamente diminui e pode levar à 
hipoprotrombinemia em indivíduos subnutridos.
6.1.2 Vitaminas hidrossolúveis
As vitaminas hidrossolúveis são aquelas solúveis em água. São absorvidas pelo intestino e 
transportadas pelo sistema circulatório até os tecidos em que serão utilizadas. Elas não se acumulam 
no corpo, ou seja, não permanecem no nosso organismo por muito tempo, sendo assim excretadas por 
meio da urina. Serão abordadas cada uma das vitaminas hidrossolúveis quanto à sua estrutura química, 
função e influência sob situações de deficiência. Um resumo dessas informações pode ser encontrado no 
quadro seguinte. Veremos que a maioria das vitaminas hidrossolúveis possuem ação direta ou indireta 
com o metabolismo energético, e as diferentes rotas de atuação dessas vitaminas podem ser observadas 
na figura seguinte.
102
Unidade II
Quadro 5 – Função, fonte de obtenção e avitaminoses das vitaminas hidrossolúveis
Vitamina Para que serve? Onde encontrar? Avitaminose
B1 (tiamina)
Síntese de pentoses; condução 
do potencial elétrico ao longo de 
membranas e nervos; participa da 
produção de energia
Carnes; peixe; gema do 
ovo; vegetais; legumes e 
cereais integrais
Beribéri; confusão mental; 
fraqueza muscular; 
insuficiência cardíaca
B2 (riboflavina)
Tem papel na síntese de coenzimas; 
produção de hormônios pelas glândulas 
suprarrenais
Leite; iogurte; queijo; 
ovos; vegetais de folha 
verde
Prurido; fotofobia
B3 (niacina)
Componente do NAD e do FADH; 
participa de reações de oxidorredução; 
participa da produção de hormônios 
sexuais
Carnes; peixes; aves; ovos; 
cereais e derivados
Confusão e desorientação 
mental; dermatite atópica
B5 (ácido pantotênico)
Constituinte da Coenzima A; síntese 
de colesterol, fosfolipídios e hormônios 
esteroides
Brócolis; batata; abacate; 
lentilha; carnes; aves; ovo; 
leite e derivados
Fadiga; insônia; câimbras
B6 (piridoxina)
Forma as coenzimas que participam 
das reações de transaminação; forma 
neurotransmissores
Carne de porco; fígado; 
cereais integrais; batata; 
legumes; banana; frutas 
secas
Distúrbios relacionados ao 
sistema nervoso central
B8 (biotina)
Forma as enzimas envolvidas na 
gliconeogênese, bem como na oxidação 
de ácidos graxos e de aminoácidos
Fígado; gema do ovo; 
cogumelos; sementes 
oleaginosas
Palidez; náuseas; vômitos; 
dermatite atópica
 Lembrete
Considerando as diversificadas fontes alimentares das vitaminas 
hidrossolúveis e lipossolúveis, podemos dizer que uma dieta variada e 
equilibrada fornecerá todas as vitaminas que o corpo necessita.
Figura 50 – Ilustração da interação das vitaminas hidrossolúveis com o metabolismo dos carboidratos, gorduras e aminoácidos
103
NUTRIÇÃO APLICADA AO ESPORTE
Vitamina B12 (cobalamina)
A vitamina B12 é necessária para duas reações enzimáticas essenciais: a conversão de homocisteína 
em metionina e a isomerização da metilmalonil‑CoA, que é produzida durante a degradação de alguns 
aminoácidos e de ácidos graxos com número ímpar de átomos de carbono. Nos animais mamíferos, 
essas reações são indispensáveis para a conversão do propionato até succinil‑CoA, um substrato do 
ciclo de Krebs. Assim, se trata de uma vitamina importante no metabolismo dos carboidratos (CHAMPE; 
BRIDGE; JONES, 2006).
Quando a vitamina é deficiente, ácidos graxos anormais acumulam‑se e são incorporados nas 
membranas celulares, incluindo as do sistema nervoso. Isso pode contribuir para algumas manifestações 
neurológicas da deficiência da vitamina B12. Os efeitos da deficiência de cobalamina são mais 
pronunciados em células que se dividem rapidamente, tais como aquelas do tecido eritropoiético da 
medula óssea e as células da mucosa intestinal. A vitamina B12 é sintetizada somente por microrganismos, 
logo, não está presente nos vegetais. Os animais obtêm essa vitamina a partir de sua flora bacteriana 
natural ou pela ingestão de alimentos derivados de outros animais. Com isso, a cobalamina está presente 
em quantidades apreciáveis, principalmente em alimentos de origem animal, como o fígado de boi, no 
leite, em ovos, camarões frescos, carne de porco e de frango (BIANCHI; SILVA; TIRAPEGUI, 2000).
Ao contrário de outras vitaminas hidrossolúveis, quantidades significativas de vitamina B12 são 
armazenadas no organismo. Como resultado, podem ser necessários vários anos para que se desenvolvam 
sintomas clínicos de sua deficiência nos indivíduos que tenham sofrido gastrectomia total ou parcial e 
não possam mais absorver a vitamina, ou naqueles indivíduos que tenham optado por dietas deficientes 
de vitamina B12, como as vegetarianas (CARVALHO, 2015).
Vitamina B9 (ácido fólico)
O ácido fólico desempenha um papel chave no metabolismo dos grupos de um carbono e é essencial 
para a biossíntese de vários compostos. A deficiência de ácido fólico é provavelmente a deficiência 
vitamínica mais comum nos Estados Unidos, principalmente entre mulheres grávidas e alcoolistas 
(NELSON; COX, 2011).
Essa vitamina está envolvida com os processos da hematopoiese. Está amplamente distribuída 
nos alimentos, especialmente nas carnes, mas também pode ser encontrada em vegetais 
verde‑escuros. Depois de ser absorvido no intestino, o ácido fólico é reduzido a tetrahidrofolato 
(H4folato) nos lisossomos pela enzima H2folato‑redutase. Na circulação, a vitamina encontra‑se 
como N5‑metil‑H4folato. Dentro das células, o H4folato aparece na forma poliglutâmica, a qual é 
biologicamente mais potente, sendo, dessa forma, armazenado no fígado. O tetrahidrofolato recebe, 
de doadores, um fragmento composto de um carbono, como a serina, a glicina e a histidina, e os 
transfere para intermediários na síntese de aminoácidos, purinas e timina (MURRAY et al., 1998).
Níveis sorológicos inadequados de ácido fólico podem ser causados por aumento na demanda 
(por exemplo, durante a gestação e a lactação), absorção deficiente (causada por patologia do 
intestino delgado), alcoolismo ou tratamento com drogas que são inibidoras da diidrofolato redutase, 
104
Unidade II
como, por exemplo, o metotrexato. Uma dieta sem folato pode causar uma deficiência em poucas 
semanas. O principal resultado da deficiência de ácido fólico é a anemia megaloblástica, causada pela 
diminuição na síntese de purinas e timidina, o que leva a uma incapacidade da célula em produzir 
DNA e, assim sendo, essas células não podem se dividir. A deficiência de ácido fólico também pode 
causar defeitos do tubo neural ao nascimento, como espinha bífida e anencefalia (MACHLIN, 1984).
Vitamina C (ácido ascórbico)
A forma ativa da vitamina C é o ácido ascórbico. A principal função do ácido ascórbico é como agente 
redutor em diversas reações diferentes. A vitamina C tem um papel muito bem documentado como 
coenzima nas reações de hidroxilação, como, por exemplo, na hidroxilação dos resíduos prolil‑elisil do 
colágeno. A vitamina C é, dessa forma, necessária para a manutenção normal do tecido conectivo, assim 
como para recompor tecidos danificados. A vitamina C também facilita a absorção do ferro da dieta no 
intestino. Por fim, mas não menos importante, o ácido ascórbico tem a capacidade de ceder e receber 
elétrons, o que lhe confere um papel essencial como antioxidante. Dessa forma, a vitamina C participa 
do sistema de proteção antioxidante, assumindo a função de reciclar a vitamina E (VIEIRA, 2003).
A deficiência de ácido ascórbico resulta no escorbuto, uma doença caracterizada por gengivas 
doloridas e esponjosas, dentes frouxos, fragilidade dos vasos sanguíneos, edemas nas articulações e 
anemia. A maioria dos sintomas da doença pode ser explicada por uma deficiência na hidroxilação do 
colágeno, resultando em um tecido conectivo defeituoso. A vitamina C pode ser encontrada em frutas 
cítricas – laranja, limão, tangerina –,