Estudo Dirigido

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GD1
1) Explique por que o sal é solúvel em água e o óleo não?
O sal é uma substância polar, e quando em contato com a água, a entropia aumenta, fazendo com que as moléculas de água interajam com as de sal, impedindo que formem cristais (diminuição da entropia) garantindo assim, mobilidade. O óleo é uma substância apolar, e por isso, hidrofóbico; Esse tipo de composto, ao dissolver-se diminui muito a entropia da água e as moléculas de água na vizinhança imediata do soluto não polar, organizam-se para isolá-lo, garantindo que as outras moléculas de água mantenham-se em entropia; Isso acontece pois a variação de energia livre para a dissolução de uma substância apolar é desfavorável.
2)O que você precisa fazer para montar uma membrana biológica em laboratório?
Misturar lipídios anfipáticos com a água com grupos cabeça e cadeia cila laterais semelhantes. Se agruparão e formarão bicamadas lipídicas. Nela, duas monocamadas de lipídios formam uma lâmina bidimensional sendo que os grupos hidrofílicos ficarão no exterior e interagirão com a água, e as porções hidrofóbicas de cada camada interagirão entre si.
3) O que pode alterar a fluidez de uma membrana biológica?
A presença de esteróis, pois pela estrutura planar rígida do núcleo esteróide, inserido entre cadeias acila graxas, reduz a liberdade das que estão ao redor. 
4) Quais os tipos de transporte ocorrem pela membrana? Explique-os
Transporte passivo
As espécies transportadores sempre se movem no sentido decrescente do gradiente eletroquímico e não ocorre acúmulo acima do equilíbrio.
Difusão simples: Quando dois compartimentos aquosos contendo concentrações desiguais de um composto ou íon solúvel, as substâncias do meio hipertônico migram para o meio hipotônico até o equilíbrio.
Difusão facilitada: Proteínas de membrana atravessam a bicamada lipídica formando um canal transmembrana revestido de aminoácidos hidrofílicos, favorecendo uma via alternativa para a movimentação do substrato, aumentando a velocidade do transporte.
Transporte Ativo:
É termodinamicamente desfavorável e ocorre apenas quando acoplado a um processo exergônico.
Transporte Ativo Primário: O acúmulo do soluto é acoplado diretamente a uma reação química exergônica (como na conversão do ATP em ADP+Pi
Transporte Ativo Secundário: Ocorre quando o transporte endergônico de um soluto (na direção crescente) é acoplado ao fluxo exergônico de um soluto diferente (na direção decrescente) que foi originalmente bombeado na direção ascendente por um transporte ativo primário.
5) Um pesquisador possui uma mistura dos seguintes aminoácidos: Ala, Ser, Phe, Leu, Arg, Asp e His. Sugerir um método que possa ser utilizado para separação desses aminoácidos. Descreva o fundamento do método.
 
6) Desenhe as estruturas químicas e calcule os valores de ponto isoelétrico dos seguintes peptídeos:
(Ponto isoelétrico é o pH característico onde a carga elétrica líquida é zero)
Ala-Gly-Lys-His-Val-Glu
6,01- 5,97 – 9,74 – 5,97 – 3,22 = 30,91
Asp-Ile-Glu-His-Leu
2,77–6,02 – 3,22 – 5,98 = 17,99
Tyr-His-Met-Asn-Pro-Arg
5,66–9,74–5,74–5,41–6,48–10,46 = 43,49
Ser-Asp-Thr-Trp-Arg
5,68–2,77–5,87–5,89–10,46 = 30,67
7) Discutir as afirmações abaixo, demonstrando sua veracidade ou falsidade através de evidências que corroboram ou contradizem as informações abaixo: 
Aminoácidos ácidos apresentam carga liquida negativa em qualquer pH;
Uma célula possui centenas de tipos diferentes de aminoácidos.
Um aminoácido que tenha um grupo ionizável com pKa=6 pode funcionar melhor como tampão em pH=5 do que em pH=7.
8) Discuta a planaridade da ligação peptídica e as possibilidades de rotação dos ângulos  e .
9) Diferenciar os métodos de cromatografia de filtração em gel, de troca iônica e de afinidade.
10) Quais as forças que mantém as estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias de uma proteína?
11) O que é o efeito alostérico?
12) Como testar a hipótese de que a estrutura primária influencia os outros níveis da estrutura de uma proteína?
13) Por que as proteínas se prestam ao reconhecimento molecular?
14) Explique o processo de desnaturação de uma proteína ao nível molecular.
15) O que são enzimas?
16) Por que as enzimas são específicas?
17) Qual o efeito das enzimas sobre o equilíbrio de uma reação?
18) Como sabemos qual o sentido em que uma reação ocorre?
19) Qual o efeito das enzimas sobre o sentido de uma reação?
20) Qual a primeira etapa de uma reação catalisada por uma enzima?
21) Como as enzimas diminuem a energia de ativação de uma reação?
22) Quais os tipos de catálise enzimática? Dê exemplos
23) Desenhe um gráfico representando a velocidade da reação quando se varia a concentração de substrato para uma enzima que segue a cinética de Michaelis e Menten.
24) Desenhe neste gráfico as curvas desta mesma enzima na presença de um inibidor competitivo e de um inibidor não competitivo.
25) Assinale no gráfico a velocidade máxima e o Km. O que estas duas constantes nos informam sobre as enzimas?
26) O que é uma enzima alostérica?
27) Como um inibidor competitivo de uma enzima pode ser utilizado para terapias?
28) Qual o melhor tipo de inibidor pode ser utilizado como terapia?
29) Onde os nucleotídeos estão presentes?
30) Por que a adenina esta presente em diferentes moléculas?
31) Como descobriram que o DNA é o material genético?
32) Por que o DNA é mais estável que o RNA?
33) Como é o sequenciamento do DNA?
34) O que é o mundo RNA?