Unidade 2- Catálise enzimática

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Unidade 2- Catálise enzimática
1. Sobre as enzimas, é correto afirmar que:
A. São moléculas lipossolúveis.
B. São constituídas por moléculas de glicose.
C. São, na maioria das vezes, proteínas por natureza.
São moléculas solúveis em água e possuem uma alta especificidade em seu substrato. A eficiência das enzimas é bem elevada, sendo que uma molécula de enzima é capaz de produzir uma altíssima quantidade de produto. São proteínas com atividade catalítica e as enzimas são proteínas na sua maioria, portanto, são constituídas por aminoácidos.
D. Não têm uma especificidade elevada.
E. A eficiência da enzima é baixa em comparação a reações espontâneas.
2. Quais são os componentes gerais de uma reação enzimática simples?
A. Enzima e produto.
B. Substrato e produto.
C. Enzima e substrato.
D. Enzima, substrato e produto.
Sem a enzima e o substrato essa reação não acontece. A enzima seliga ao substrato e forma o complexo ES, em que se dissocia em produto e enzima. A enzima não é alterada na reação e fica disponível para uma nova reação. A enzima e o substrato são partes iniciais da reação enzimática, porém, após formar o complexo ES, o substrato é convertido em produto. Sem a enzima, não é possível essa conversão, sendo necessário o substrato para ser convertido em produto.
E. Somente o produto.
3. Sobre a ligação da enzima ao seu substrato, é correto afirmar que:
A. Existem quatro modelos propostos aceitos.
B. O modelo chave-fechadura é o modelo mais bem aceito, pois permite gerar uma grande variedade de produtos.
C. O modelo encaixe-induzido se baseia na complementaridade geométrica entre a enzima e o substrato
D. Existem dois modelos propostos: chave-fechadura e encaixe-induzido. Entretanto, nenhum desses modelos é eficiente.
E. O modelo encaixe-induzido permite uma grande flexibilidade entre a enzima e o substrato para que possam reagir e gerar o produto.
Existem somente dois modelos. O chave-fechadura não é tão bem aceito quanto o modelo encaixe-induzido, pois este se baseia, exclusivamente, na forma geométrica da enzima com seu substrato. A complementaridade geométrica é sobre o modelo chave-fechadura. Atualmente, o modelo encaixe induzido é o mais aceito para explicar a dinâmica que acontece no sítio ativo entre a enzima e o substrato. Essa flexibilidade permite a quebra e a síntese de novas ligações que acontecem no sítio ativo. Isso é necessário para a conversão do substrato em produto.
4. Sobre os cofatores, é correto afirmar que:
A. São exclusivamente derivados de vitaminas.
B. Existem dois grupos de cofatores: íons inorgânicos (p.ex., ferro, selênio, magnésio) e coenzimas (derivadas de vitaminas).
Podem ser derivados de íons inorgânicos, como, por exemplo, ferro, magnésio, selênio, etc, bem como de coenzimas (derivado de vitaminas), que são denominados cofatores. Nem todas as enzimas precisam de cofatores. Algumas enzimas só conseguem alcançar sua atividade máxima e funcionar adequadamente com cofatores. Várias doenças podem ser causadas pela escassez vitamínica, exemplo disso é a falta de vitamina C, que causa o escorbuto, ou a falta de niacina (vitamina B3), que leva à pelagra.
C. Todas as enzimas necessitam de cofatores.
D. Os cofatores são opcionais nas reações enzimáticas, pois as enzimas podem funcionar na sua atividade máxima sem elas.
E. A falta de uma coenzima, derivada de vitaminas não é capaz de gerar uma deficiência no indivíduo
5. Em relação à classificação das enzimas, assinale a alternativa correta:
A. Existem mais de 2 mil classes de enzimas.
B. Essas classificações somente dificultam a identificação das enzimas.
C. As isomerases são um ótimo exemplo para demonstrar a especificidade das enzimas.
Existem apenas 6 grandes classes de enzimas. Essas classificações facilitam a sua identificação, pois existem descritas atualmente mais de 2 mil enzimas. Um isômero tem a mesma fórmula molecular, por exemplo, e glicose tem a mesma fórmula que a frutose e a galactose (C6H12O6). Porém, possuem pequenas diferenças de grupos químicos (cetona e aldeído) e posições de hidroxilas. Portanto, as isomerases são um exemplo clássico para demonstrar como as enzimas são específicas na hora de selecionar seu substrato.
D. Para a ação das hidrolases é necessária uma molécula de ATP.
E. As ligases realizam reações de transferências de grupos químicos.