Livro Texto - Unidade I bioquimica metabolica

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Autores: Prof. Luciana Mantzouranis
 Prof. Juliano Rodrigo Guerreiro
Colaboradoras: Profa. Fernanda Torello Mello
 Profa. Mônica Teixeira
 Profa. Cristiane Jaciara Furlaneto
 Profa. Laura Cristina da Cruz Dominciano
Bioquímica Metabólica
Professores conteudistas: Luciana Mantzouranis / Juliano Rodrigo Guerreiro
Luciana Mantzouranis 
Formou-se em Química pela Universidade de São Paulo em 2003. É licenciada em Química pelas Faculdades 
Oswaldo Cruz, onde se formou em 2012. Fez doutorado em Ciências na área de Bioquímica, pela Universidade de São 
Paulo e obteve o título em 2009, ano no qual começou a atuar na docência universitária como professora titular da 
Universidade Paulista – UNIP, em São Paulo. Desde 2014 atua como professora conteudista no curso de Educação 
a Distância da UNIP, sendo responsável pelas disciplinas de Química e Bioquímica. Leciona nas áreas de Química, 
Bioquímica e Biologia Molecular.
Juliano Rodrigo Guerreiro
Graduado em Farmácia-Bioquímica pela Universidade de São Paulo (USP, 2004), é doutor em Bioquímica (USP, 
2009) e pós-doutor com ênfase em bioquímica de plantas (USP, 2012), além de ser especialista em Mariologia pela 
Universidade Dehoniana (2017). Atualmente, cursa licenciatura em História pela Universidade Paulista (UNIP).
É coordenador do curso de Farmácia da UNIP desde 2008 e professor titular da mesma instituição desde 2009, 
tendo sido professor auxiliar de 2005 a 2009. Tem experiência nas áreas de bioquímica, farmacologia, fisiologia, 
química, teologia e história, além de gerenciamento de drogarias, atuando principalmente nos seguintes temas: 
estrutura de biomoléculas; bioquímica estrutural, metabólica e clínica; bioquímica e fisiologia de plantas; interação 
ligante-receptor; e venenos animais. É autor e coautor de diversos livros, patentes e artigos científicos sobre venenos 
animais, fisiologia e bioquímica.
© Todos os direitos reservados. Nenhuma parte desta obra pode ser reproduzida ou transmitida por qualquer forma e/ou 
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permissão escrita da Universidade Paulista.
U508.68 – 20
Dados Internacionais de Catalogação na Publicação (CIP)
M293b Mantzouranis, Luciana.
Bioquímica metabólica. / Luciana Mantzouranis, Juliano Rodrigo 
Guerreiro. São Paulo: Editora Sol, 2020.
136 p., il.
Nota: este volume está publicado nos Cadernos de Estudos e 
Pesquisas da UNIP, Série Didática, ISSN 1517-9230.
1. Bioquímica. 2. Proteína. 3. Minerais. I. Guerreiro, Juliano 
Rodrigo. II. Título.
CDU 577.1
Prof. Dr. João Carlos Di Genio
Reitor
Prof. Fábio Romeu de Carvalho
Vice-Reitor de Planejamento, Administração e Finanças
Profa. Melânia Dalla Torre
Vice-Reitora de Unidades Universitárias
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Vice-Reitora de Pós-Graduação e Pesquisa
Profa. Dra. Marília Ancona-Lopez
Vice-Reitora de Graduação
Unip Interativa – EaD
Profa. Elisabete Brihy 
Prof. Marcello Vannini
Prof. Dr. Luiz Felipe Scabar
Prof. Ivan Daliberto Frugoli
 Material Didático – EaD
 Comissão editorial: 
 Dra. Angélica L. Carlini (UNIP)
 Dr. Ivan Dias da Motta (CESUMAR)
 Dra. Kátia Mosorov Alonso (UFMT)
 Apoio:
 Profa. Cláudia Regina Baptista – EaD
 Profa. Deise Alcantara Carreiro – Comissão de Qualificação e Avaliação de Cursos
 Projeto gráfico:
 Prof. Alexandre Ponzetto
 Revisão:
 Juliana Muscovick
 Lucas Ricardi
 Vitor Andrade
Sumário
Bioquímica Metabólica
APRESENTAÇÃO ......................................................................................................................................................9
INTRODUÇÃO ...........................................................................................................................................................9
Unidade I
1 PROTEÍNAS ......................................................................................................................................................... 11
1.1 Aminoácidos ........................................................................................................................................... 14
1.1.1 Titulação ..................................................................................................................................................... 19
1.1.2 Classificação .............................................................................................................................................. 22
1.1.3 Destino da cadeia carbônica .............................................................................................................. 22
1.1.4 Necessidade na dieta ............................................................................................................................. 23
1.1.5 Radical (R) .................................................................................................................................................. 25
2 ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS ............................................................................................... 27
2.1 Níveis estruturais .................................................................................................................................. 28
2.1.1 Estrutura primária .................................................................................................................................. 28
2.1.2 Estrutura secundária ............................................................................................................................. 29
2.1.3 Estrutura terciária ................................................................................................................................... 32
2.1.4 Estrutura quaternária ............................................................................................................................ 32
2.2 Classificação ........................................................................................................................................... 35
2.2.1 Separação ................................................................................................................................................... 36
3 ENZIMAS ............................................................................................................................................................. 38
3.1 Classificação e nomenclatura .......................................................................................................... 41
3.2 Cinética enzimática: fatores que alteram a velocidade de uma 
reação enzimática ........................................................................................................................................ 42
3.3 Inibidores da atividade enzimática ............................................................................................... 44
3.4 Gráficos de Lineweaver-Burk .......................................................................................................... 46
3.5 Enzimas alostéricas e isoenzimas .................................................................................................. 47
3.5.1 Enzimas alostéricas ................................................................................................................................ 47
3.5.2 Isoenzimas ................................................................................................................................................. 47
4 ENZIMOLOGIA CLÍNICA ................................................................................................................................. 48
4.1 Erros metabólicos hereditários ....................................................................................................... 49
4.1.1 Fenilcetonúria e albinismo .................................................................................................................. 49
4.1.2 Albinismo ...................................................................................................................................................50
4.1.3 Galactosemia ............................................................................................................................................ 51
4.1.4 Doença de von Gierke ou glicogenose tipo I ............................................................................... 51
4.1.5 Cretinismo .................................................................................................................................................. 51
Unidade II
5 SÍNTESE PROTEICA .......................................................................................................................................... 57
5.1 Aminoácidos e proteínas ................................................................................................................... 57
5.2 Síntese de aminoácidos ..................................................................................................................... 57
5.3 Síntese de proteína (tradução) ....................................................................................................... 57
5.3.1 Ativação de aminoácidos ..................................................................................................................... 57
5.3.2 Iniciação ..................................................................................................................................................... 58
5.3.3 Elongação ................................................................................................................................................... 58
5.3.4 Terminação ................................................................................................................................................ 60
5.4 Inibidores da síntese de proteínas ................................................................................................. 61
5.5 Modificações pós-traducionais ...................................................................................................... 63
6 CATABOLISMO PROTEICO ............................................................................................................................. 63
6.1 Degradação de proteínas e aminoácidos .................................................................................... 63
6.1.1 Transaminação ......................................................................................................................................... 65
6.1.2 Desaminação ............................................................................................................................................ 68
6.1.3 Ciclo da ureia ............................................................................................................................................ 69
6.1.4 Utilização do cetoácido (cadeia remanescente) dos aminoácidos ..................................... 70
6.1.5 Ciclo glicose-alanina ............................................................................................................................. 71
Unidade III
7 METABOLISMO DE COMPOSTOS NITROGENADOS NÃO PROTEICOS .......................................... 77
7.1 Ácidos nucleicos ................................................................................................................................... 77
7.1.1 Síntese de nucleotídeos e bases nitrogenadas ........................................................................... 79
7.1.2 Síntese de DNA (replicação ou duplicação) ................................................................................. 79
7.1.3 Transcrição (síntese de RNA) .............................................................................................................. 83
7.1.4 Transcrição reversa ................................................................................................................................. 85
7.1.5 Degradação de DNA e RNA................................................................................................................. 86
7.1.6 Formação de ácido úrico ..................................................................................................................... 87
7.2 Grupo heme ............................................................................................................................................ 89
7.2.1 Estrutura química ................................................................................................................................... 90
7.2.2 Síntese do grupo heme ........................................................................................................................ 90
7.2.3 Porfirias ....................................................................................................................................................... 92
7.2.4 Degradação do grupo heme ............................................................................................................... 94
8 VITAMINAS E SAIS MINERAIS ..................................................................................................................... 96
8.1 Vitaminas ................................................................................................................................................. 97
8.1.1 Vitamina A ................................................................................................................................................. 98
8.1.2 Vitamina D ...............................................................................................................................................102
8.1.3 Vitamina E ................................................................................................................................................105
8.1.4 Vitamina K ...............................................................................................................................................106
8.1.5 Complexo B .............................................................................................................................................108
8.1.6 Vitamina C (ácido ascórbico) ...........................................................................................................114
8.2 Sais minerais .........................................................................................................................................116
8.2.1 Cálcio .........................................................................................................................................................116
8.2.2 Fósforo ....................................................................................................................................................... 118
8.2.3 Magnésio ..................................................................................................................................................118
8.2.4 Sódio, cloreto e potássio .................................................................................................................... 118
8.2.5 Ferro ........................................................................................................................................................... 119
8.2.6 Zinco ..........................................................................................................................................................119
8.2.7 Selênio .......................................................................................................................................................119
8.2.8 Cobre ......................................................................................................................................................... 120
8.2.9 Iodo ............................................................................................................................................................ 120
9
APRESENTAÇÃO
A palavra bioquímica vem do grego: “bio” significa vida, nesse caso nas células, e “química”pode ser 
considerada uma ciência exata que estuda a composição, a estrutura e as propriedades da matéria, e 
as reações entre as substâncias, se liberam ou consomem energia. Ou seja, este livro-texto trata sobre 
o entendimento da química da vida. Já o uso do termo estrutural diz respeito ao enfoque que quer ser 
dado, neste caso como estão ligados os átomos, por exemplo, carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio, 
fósforo ou enxofre. Se fosse bioquímica metabólica, a ênfase recairia nas reações que podem ocorrer 
nas células e suas implicações.
Reconhecer que a bioquímica é a base para o entendimento de muitos outros assuntos da área é 
vital para que o aluno encare o desafio de entender fórmulas químicas moleculares e estruturais.
Esta obra foi elaborada com uma linguagem própria para a educação a distância (EaD) e apresenta uma 
série de informações e condições especiais de aprendizado para que se possa aprimorar conhecimentos 
sobre o tema. A divisão da obra foi pensada para que o entendimento fosse o mais rápido e eficaz 
possível, levando em consideração as peculiaridades das famílias das estruturas bioquímicas.
A água existente dentro e fora das células no corpo humano proporciona a ocorrência de reações 
importantes, uma vez que funciona como meio de transporte para todas as substâncias presentes. 
Por isso, é a primeira molécula escolhida para ser estudada, além de suas correlações. Em seguida, são 
tratadas todas as outras moléculas que compõem as células.
Este livro-texto oferece embasamento técnico e científico para entender as mais importantes substâncias 
químicas presentes em nosso corpo e em outros animais, vegetais, bactérias e vírus. Se as reações do corpo 
que utilizam essas moléculas bioquímicas ocorrem corretamente, o organismo em questão sobrevive e tem 
seu papel na cadeia biológica. Caso haja desarmonia, surgem doenças que devem ser detectadas, tratadas 
e prevenidas para que não retornem no futuro ou apareçam em outras pessoas ou animais/vegetais.
INTRODUÇÃO
Neste livro são estudadas as estruturas e as funções dos principais compostos nitrogenados presentes 
nos organismos: proteínas e aminoácidos, ácidos nucleicos, grupo heme, vitaminas e sais minerais 
(embora este não seja composto nitrogenado).
Em um primeiro momento, são apresentadas a estrutura e a função das proteínas, as biomoléculas 
mais abundantes da matéria viva, representando cerca de 50% a 80% do peso seco da célula (sem o 
peso da água). Nos animais, correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, 70% da 
pele e 90% do sangue seco. São compostos orgânicos formados por carbono, hidrogênio, nitrogênio e 
oxigênio e enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, como fósforo, ferro, zinco e cobre. 
Essas biomoléculas apresentam elevadas massas moleculares.
São encontradas em todas as partes das células e desempenham funções fundamentais na 
manutenção dos processos vitais de todos os organismos vivos, como o transporte de oxigênio, função 
10
desempenhada no sangue pela hemoglobina e nos tecidos pela mioglobina. Daí a derivação do termo 
proteína, do grego proteos, a primeira ou a mais importante. Todas as proteínas são formadas a partir 
do mesmo conjunto dos vinte aminoácidos padrões, ligados covalentemente em sequências lineares 
características, sequências chamadas de estrutura primária.
Vamos estudar também os aminoácidos e suas propriedades químicas, e na sequência as ligações 
peptídicas e as estruturas proteicas. A partir desse entendimento, conheceremos as principais funções e 
classificações das proteínas, como, por exemplo, a ação enzimática que algumas proteínas possuem. Em 
seguida, vamos aprender como as enzimas podem ser usadas no diagnóstico de doenças metabólicas.
Na sequência, vamos estudar os aspectos metabólicos que envolvem as proteínas tanto no que 
concerne à produção quanto à degradação. A síntese proteica ocorre a partir de aminoácidos vindos da 
dieta ou de síntese endógena, e só é possível por meio da expressão gênica. Assim, temos a molécula de 
DNA, sendo 97% não gênico, com função apenas regulatória, e apenas 3% gênico, ou seja, a parte que 
apresenta a sequência ordenada para codificar proteínas ou RNA.
Duas etapas importantes desse processo são: transcrição e tradução. Já na proteólise, o processo pelo 
qual se degrada as proteínas ocorre pela hidrólise das ligações peptídicas controladas pelas enzimas 
proteases. Assim, se libera os aminoácidos que serão desaminados e/ou transaminados, no fígado 
e no músculo, que libera o grupamento amino na forma de amônio que será utilizado no ciclo 
da ureia. O esqueleto carbônico resultante da desaminação ou transaminação pode seguir pelas 
vias de gliconeogênese (intermediários da via glicotílica, formando piruvato), da oxidação (intermediários de 
ciclo de Krebs, formando oxaloacetato) ou ainda para síntese de ácidos graxos, formando acetil-CoA. 
Dessa forma, o balanço nitrogenado deve manter equilibradas a ingestão, síntese e degradação de 
aminoácidos e proteínas por meio do pool de aminoácidos plasmáticos. A ureia eliminada pela proteólise 
precisa ser eliminada, podendo ser pelo suor ou pela urina.
Em seguida, estudaremos os compostos nitrogenados não proteicos. Os ácidos nucleicos, e o DNA 
em particular, são macromoléculas-chave para a continuidade da vida. O DNA carrega a informação 
hereditária que é passada de pais para filhos, fornecendo instruções de como (e quando) fazer as muitas 
proteínas necessárias para construir e manter o funcionamento das células, tecidos e organismos. 
Aprenderemos também como os ácidos nucleicos são produzidos pelos organismos ou obtidos por eles 
pela alimentação, além de compreendermos como essas moléculas são degradadas e eliminadas.
Por fim, conheceremos o grupo heme, um complexo de coordenação que consiste em um íon de 
ferro coordenado com uma porfirina. Muitas metaloproteínas contendo porfirina têm o heme como 
grupo protético, e são conhecidos como hemoproteínas. Os heme são mais comumente reconhecidos 
como componentes da hemoglobina, o pigmento vermelho no sangue, mas também são encontrados 
em várias outras hemoproteínas biologicamente importantes, como mioglobina, citocromos, catalases, 
heme peroxidase e óxido nítrico sintetase endotelial. Além disso, compreenderemos o papel das vitaminas 
e dos sais minerais para os organismos vivos.
11
BIOQUÍMICA METABÓLICA
Unidade I
1 PROTEÍNAS
Temos a tendência a pensar na proteína como um sinônimo de massa, uma substância homogênea, 
algo que sua dieta deve conter em uma determinada proporção. No entanto, quem já esteve em um 
laboratório de biologia ou de química pôde verificar que a proteína não é apenas uma única substância, 
existem muitos tipos diferentes delas em um organismo ou mesmo em uma única célula. Elas variam de 
tamanho, forma e tipo, cada uma com um trabalho único e específico. Algumas são peças estruturais, 
dando forma às células ou as ajudando a se moverem; outras agem como sinais à deriva entre as 
células, como mensagens em uma garrafa; outras são enzimas metabólicas que agregam ou separam 
as biomoléculas necessárias para a célula.
As proteínas são uma das moléculas orgânicas mais abundantes entre os sistemas vivos e têm 
estruturas e funções muito mais diversificadas do que outras categorias de macromoléculas. Uma única 
célula pode conter centenas de proteínas, cada qual com uma função única. Ainda que suas estruturas, 
como suas funções, variem muito, todas são feitas de uma ou mais cadeias de aminoácidos.
As proteínas podem desempenhar uma ampla gama de funções em uma célula ou organismo. 
A seguir veremos alguns exemplos de tipos comuns de proteínas importantes na biologia de alguns 
organismos. Entre as várias funções das proteínas, pode-se citar:
• Enzimas: catalisadores biológicos de alta especificidade, pois existem muitas reações diferentes, 
cada uma com uma enzima apropriada, deixando a reação bem mais rápida. Assim, seus produtos 
são liberados mais rapidamentetambém para serem substratos (reagentes) de outras reações.
 Observação
Um exemplo de enzima encontrada no corpo é a amilase salivar, que 
quebra a amilose (um tipo de amido) em açúcares menores. A amilose 
não tem um gosto muito doce, mas os açúcares menores têm. Por isso, 
os alimentos ricos em amido normalmente possuem gosto doce quando 
mastigados por mais tempo, pois se dá mais tempo para a amilase 
salivar trabalhar.
• Hormonal: entre vários exemplos, pode-se citar a insulina e o glucagon, hormônios 
produzidos no pâncreas, mais precisamente nas ilhotas de Langerhans. A insulina (figura a 
seguir) apresenta duas cadeias de aminoácidos, uma com 21 e outra com 30 aminoácidos, 
ligadas por ligações de dissulfeto (-S-S-), com a função de diminuir a quantidade de glicose 
12
Unidade I
no sangue (gerar hipoglicemia), pois está relacionada com a entrada da glicose nas células. 
O glucagon possui uma cadeia com 29 aminoácidos e tem como função aumentar o nível de 
glicose no sangue (hiperglicemia).
 S ———————————————— S
 | |
H—Gly—Ile—Val—Glu—Gln—Cys—Cys—Ala—Ser—Val—Cys—Ser—Leu—Tyr—Gln—Leu—Glu—Asn—Tyr—Cys—Asn—OH
 |
 S
 |
 S
 |
H—Phe—Val—Asn—Gln—His—Leu—Cys—Gly—Ser—His—Leu—Val—Glu—Ala—Leu—Tyr—Leu—Val—Cys—Gly—Glu—Arg
 |
 Gly
 |
 Phe
 |
HO—Ala—Lys—Pro—Thr—Tyr—Phe
|
S
|
S
|
Figura 1 – Estrutura química da insulina com duas cadeias ligadas por pontes dissulfeto
 Observação
A insulina é um hormônio peptídico que ajuda a regular os níveis de 
glicose no sangue. Quando os níveis de glicose plasmática aumentam (por 
exemplo, após uma refeição), células especializadas do pâncreas liberam 
insulina. A insulina se liga às células no fígado e em outras partes do 
corpo, fazendo com que extraiam a glicose. Esse processo auxilia o açúcar 
plasmático a retornar ao seu nível normal, de repouso.
• Estrutural: dá sustentação, suporte e resistência aos tecidos dos organismos. A elastina, por 
exemplo, atua na estrutura da pele; a queratina, na estrutura dos pelos, unhas e cabelos; e o 
colágeno, na estrutura das cartilagens e dos tendões.
• Defesa: ocorre quando há a presença de uma substância denominada antígeno, algo que o ser vivo 
entende como não sendo seu e pode ser uma ameaça. Quando bactérias, vírus, fungos, helmintos, 
toxinas, moléculas de alimentos ou grãos de pólen entram em contato com o organismo, o 
organismo categoriza-os como um perigo, então são fabricados anticorpos (proteínas) que vão 
atacar tais antígenos. Os anticorpos podem ser chamados de imunoglobulinas (Ig) e são proteínas 
que estão ligadas a carboidratos (glicoproteínas).
• Coagulação: para que não haja perda de sangue no caso de um corte, são ativadas reações com 
várias proteínas de coagulação, ocorrendo a formação de um trombo. Entre as várias proteínas 
de coagulação sanguínea pode-se citar o fibrinogênio e a trombina. O fibrinogênio é sintetizado 
no fígado e se converte em fibrina pela ação da trombina. As deficiências dessas glicoproteínas 
podem levar a hemorragias.
13
BIOQUÍMICA METABÓLICA
• Armazenamento: a proteína albumina, que nos animais é sintetizada no fígado, é liberada no 
sangue. Ela tem muitas funções, entre elas a de manter a pressão osmótica no sangue e o equilíbrio 
ácido-base e transportar hormônios, bilirrubina e fármacos. Pode-se encontrá-la também no leite 
(lactoalbumina) e nos ovos (ovoalbumina). Ela contém nove dos aminoácidos que os animais 
não sintetizam (aminoácidos essenciais). No ovo, a albumina (ou clara) é fonte de nutrição para 
o embrião, e a albumina do leite, juntamente com a caseína, são importantes proteínas para 
o neonato. Nas plantas ocorre o aparecimento de outras proteínas que são armazenadas nas 
sementes e servem como nutriente necessário para a germinação.
• Receptores (de membrana ou citoplasmáticos): proteínas que se ligam a substâncias 
sinalizadoras, como gases, óxido nítrico ou até mesmo estímulos, como a luz. Ao se ligarem com 
as proteínas receptoras, iniciam reações que culminarão em uma resposta celular, por exemplo, 
morte, diferenciação e divisão.
• Moléculas sinalizadoras: substâncias cuja função é ativar ou inibir determinadas reações após 
se ligarem aos receptores. Exemplos dessas moléculas reguladoras são os hormônios, como a 
insulina e glucagon, que possuem função antagônica no metabolismo da glicose, e ações em 
outras vias também. Pode-se ainda citar as enzimas como as quinases ou GTPases, que, com 
seu aumento ou diminuição, podem promover um descontrole celular, levando a vários tipos de 
doenças, incluindo o câncer.
• Movimento (contratilidade): para que uma fibra muscular faça a contração, várias proteínas são 
recrutadas, principalmente a actina e a miosina, que deslizam uma sobre a outra nas miofibrilas, 
provocando o encurtamento da fibra muscular, ou seja, ocorre contração.
• Transporte: as proteínas podem transportar várias substâncias no corpo de um animal. Entre 
elas está a hemoglobina, proteína complexa composta de quatro cadeias de globina, cada uma 
ligada ao heme, responsável pelo transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos, podendo 
ser encontrada nos glóbulos vermelhos. A mioglobina é composta por heme e globina, tendo 
a função de transportar oxigênio intracelularmente nos tecidos musculares, além de estocar 
oxigênio nesses tecidos. A albumina transporta várias substâncias, desde hormônios, bilirrubina e 
ácidos graxos até mesmo medicamentos, além de proteínas que transportam outras substâncias 
para dentro da célula, como a proteína glut, que leva a glicose para o interior de algumas células.
• Toxinas: são substâncias que podem provocar reações maléficas em outros organismos. 
Consideradas proteínas venenosas, são produzidas por certos organismos vivos, como bactérias, 
insetos, plantas e répteis, e têm como função proteção ou defesa. No entanto, quando penetram 
em outros animais podem ser letais, como, por exemplo, a toxina botulínica, toxina do tétano e 
até mesmo a produzida em caracóis marinhos, como a conotoxina.
• Citocinas: são proteínas ligadas ao sistema imune, ou sistema imunológico, como a interferon e as 
interleucinas, e têm como função defender o organismo contra agentes invasores (antígenos), como 
vírus, bactérias, fungos, protozoários ou parasitas, o que inicia, por exemplo, respostas inflamatórias.
14
Unidade I
Alguns tipos adicionais de proteínas e suas funções estão listados no quadro a seguir.
Quadro 1 
Papel Exemplos Funções
Enzima digestiva Amilase, lipase, pepsina Quebram nutrientes na comida em pequenos pedaços que podem ser absorvidos imediatamente
Transporte Hemoglobina Transportam substâncias pelo corpo por meio do sangue ou linfa
Estrutura Actina, tubulina, queratina Constroem diferentes estruturas, como o citoesqueleto
Hormônio sinalizador Insulina, glucagon Coordenam a atividade de diferentes sistemas corporais
Defesa Anticorpos Protegem o organismo de corpos estranhos patógenos
Armazenamento Legumes armazenam proteínas, ovo branco (albumina)
Fornecem alimento para o desenvolvimento inicial de embriões 
ou de mudas
As proteínas têm tamanhos e formas diferentes. Algumas são globulares (quase esféricas) na 
forma, enquanto outras formam fibras longas e finas. Por exemplo, a proteína hemoglobina, que 
carrega o oxigênio no sangue, é uma proteína globular, enquanto o colágeno, encontrado na pele, 
é uma proteína fibrosa.
A forma de uma proteína é crítica para sua função e muitos tipos diferentes de pontes químicas 
podem ser importantes na manutenção dela. Mudanças na temperatura e pH, assim como a 
presença de certos químicos, podem romper a proteína e fazer com que ela perca a funcionalidade, 
processo conhecido como desnaturação.
As proteínas são compostas de aminoácidos que se ligam por ligações peptídicas, se dobrando 
por cima de si mesmas e formando uma complexa forma com características singulares. Para 
entender melhor as proteínas, sugere-se começar com os formadores delas: os aminoácidos.
1.1 Aminoácidos
Para entender uma das mais importantes substânciasque a bioquímica estuda, as proteínas, 
deve-se conhecer os aminoácidos, monômeros de um polímero chamado proteína (figura a 
seguir). Esses, por si só, também apresentam outras funções que não a de somente formadores 
dessas substâncias.
Polímero
Monômero
Figura 2 – Esquema de monômero e polímero
15
BIOQUÍMICA METABÓLICA
 Lembrete
Moléculas pequenas, chamadas de monômeros, podem ligar-se dando 
origem aos polímeros.
Existem muitos aminoácidos na natureza (já foram descritos cerca de 300), porém aqui serão 
estudados apenas 20 deles, pois estão na composição das proteínas dos animais. Como o próprio nome 
diz, essas substâncias (figura a seguir) são formadas de um grupamento amino (NH2) e outro ácido 
(COOH). Esses dois agrupamentos estão ligados a um carbono, que como apresenta a possibilidade de 
fazer quatro ligações faz também ligação com um átomo de hidrogênio (H), sendo que a última ligação 
pode ser desde outro hidrogênio até cadeias mais complexas com outros átomos, as quais dá-se o nome 
de radical (R), como mostra a figura a seguir.
H
CR C
O
OHNH2
Figura 3 – Estrutura dos aminoácidos
COO–
C+H3N H
H
COO–
C+H3N H
CH3
COO– COO–
C C
CH
CH
CH2
+H3N
+H3NH H
H3C
Glicina Alanina
Valina
Leucina
H3C
CH3
CH3
COO– COO–COO–
C CC
CH CH2
CH2
S
CH3
CH3
+H3N
+H2N
H2C
+H3NH
H
H
CH2
Isoleucina
Prolina
Fenilalanina
Metionina
CH3
CH2
CH3
COO–
C
CH2
+H3N H
16
Unidade I
Tripofano
Treonina Cisteína
Serina
COO– COO– COO–COO–
C C C
HC CH2
C
CH2 CH2OH
C = CH CH3 SH
NH
+H3N
+H3N
+H3N
+H3NH H H
OH
H
COO– COO–
C C
C
CH2
CH2
C
+H3N
+H3NH H
H2N
H2N
Asparagina
Lisina
Tirosina
Glutamina
O
O
COO–COO–
CC
CH2
CH2
CH2
CH2
NH3
+
CH2
OH
+H3N
+H3N HH
CH2
C NH2
+
COO– COO–
C C
CH2
C
HC
+H3N
+H3NH H
NH
NH+
Arginina
Glutamato
Aspartato
Histidina
CH
COO–COO–
CC
CH2
CH2
COO–
CH2
COO–
+H3N
+H3N HH
CH2
CH2
CH2
NH
NH2
Figura 4 – Estrutura dos aminoácidos encontrados nas proteínas
17
BIOQUÍMICA METABÓLICA
Outra característica dos aminoácidos é que eles são moléculas assimétricas. Para que um objeto seja 
simétrico, ele deve possuir um plano de simetria, que divide o objeto em duas metades. Por exemplo, a 
caneca representada na figura a seguir é simétrica.
Figura 5 – Objeto simétrico
Se colocarmos essa caneca na frente de um espelho, teremos uma imagem que pode se sobrepor ao 
objeto por meio de uma mudança do ângulo.
Figura 6 – Objetos simétricos possuem imagens 
especulares que podem se sobrepor ao objeto
18
Unidade I
Um objeto assimétrico não possui plano de simetria e sua imagem especular não é sobreponível ao 
objeto. A mão é assimétrica, pois a imagem especular da mão direita é a mão esquerda, no entanto, não 
é possível sobrepor a mão direita e a mão esquerda.
3 1 2
Figura 7 – A mão é assimétrica e não é possível sobrepor a mão direita e a 
mão esquerda. 1) Mão direita; 2) Imagem especular; 3) Mão esquerda
Para que uma molécula seja assimétrica deve existir pelo menos um carbono assimétrico ou quiral.
 Observação
O termo quiral vem da palavra grega cheir, que significa mão, que é 
assimétrica. A condição para que um átomo de carbono seja quiral é que 
ele esteja ligado a quatro ligantes diferentes.
O carbono alfa dos aminoácidos é um carbono quiral, com exceção da 
glicina, que possui dois átomos de hidrogênio ligados ao carbono alfa.
Os aminoácidos apresentam solubilidade variável em água e têm atividade óptica (poder de girar 
a luz polarizada para esquerda ou direita) por apresentarem carbono assimétrico, em geral, na forma 
levógira. O aminoácido tem um carbono especial chamado de carbono quiral ou quirálico (figura a 
seguir), que pode mudar o trajeto da luz, ou seja, girar a luz polarizada para direita (+ ou dextrogiro) ou 
esquerda (- ou levógiro). Nesse carbono, há quatro ligantes diferentes e caso o grupo amina estiver à 
esquerda (de quem olha de frente) diz-se que é L.
X
C*W Y
Z
Figura 8 – Aminoácido com carbono quiral
19
BIOQUÍMICA METABÓLICA
Se estiver à direita chama-se de D (figura a seguir), sendo que na natureza encontra-se mais os 
L-aminoácidos, ou seja, aqueles presentes nas proteínas. A glicina não apresenta atividade óptica, pois 
tem como ligantes 2 hidrogênios e, dessa forma, o carbono não é quiral.
COOH
CH NH2
R
COOH
CH2N H
R
Figura 9 – Aminoácido genérico na forma L e D
Em pH fisiológico, ou seja, em acidez normal para uma determinada parte do corpo (no caso em 
questão, o sangue com pH aproximado de 7,4), os aminoácidos têm seus grupamentos amina e carboxila 
ionizados, ou seja, a amina fica com carga positiva e a carboxila com carga negativa (figuras a seguir). 
Dessa forma, podem reagir com ácidos e bases, sendo chamados, por causa dessa característica, de 
anfóteros. Essa propriedade é muito interessante, pois quando se visualiza a reação de um aminoácido 
com ácido ou base percebe-se que não há mudança brusca de pH. Essa característica é chamada de 
tampão, pois a solução resiste a mudanças de pH quando se adicionam pequenas quantidades de ácido 
ou base. Essa propriedade pode ser estudada quando se analisa o comportamento da albumina (proteína 
presente no sangue), que também ajuda na manutenção do pH do sangue.
H
CR COOH
NH2
Figura 10 – Aminoácido na forma não ionizada
H
CR COO–
NH+3
Figura 11 – Aminoácido ionizado ou íon dipolar
1.1.1 Titulação
Quando se dissolve um aminoácido na água e se vai gotejando um ácido, por exemplo, HCl, se inicia 
um processo chamado titulação, que quer dizer que o ácido reagirá lentamente, gota a gota, com outra 
substância. Espera-se que quando se adiciona um ácido em uma solução, ela fique ácida, porém não é 
exatamente isso que ocorre. O pH abaixa lentamente e quando coloca-se ácido não ocorre nada, não 
há mudança de pH, a cada gota de ácido colocada na solução de aminoácido o pH fica resistente à 
mudança, ou seja, não há um aumento de acidez (caracterizada com o aumento da presença de íons 
H+ livres na solução) porque o H+ se liga ao grupamento ionizado do grupamento carboxila (COO-), 
neutralizando-o (figura a seguir).
20
Unidade I
COO–CH + H+ → R CH COOH
NH+3 NH
+
3
R
Figura 12 – Reação genérica do aminoácido com o H+ liberado 
por um ácido, que neutraliza o grupamento carboxila
Essa observação é característica das soluções ditas tampão, ou seja, soluções que resistem a 
mudanças no pH. Caso se gotejar NaOH (figura a seguir), isso mostra atividade tampão também, idêntico 
ao explicado anteriormente para o ácido, pois o OH- se juntará ao grupamento NH3
+, neutralizando-o, 
ou seja, o íon OH- não fica livre na solução, o que eleva o pH da solução (liberando H2O, OH
- da base e H+ 
retirado do grupamento amina).
COO–CH + OH– → H2O + R CH COO
–
NH+3
H+
NH2
R
Figura 13 – Reação genérica do aminoácido com o OH- liberado 
por uma base, que neutraliza (perde a carga) o grupamento amina
Quando se traduz a titulação dos aminoácidos em forma gráfica (pH versus HCl ou NaOH adicionado), 
observa-se a fase de não variação do pH na forma de um patamar, pois o pH quase não muda, como 
se estivesse estável. Se o aminoácido conter um grupamento carboxila e uma amina, terá ao todo 
dois patamares (figura a seguir), um para cada neutralização; se tiver dois grupamentos carboxila 
(aminoácidos ácidos), terá dois patamares quando adicionado ácido (H+); e se tiver dois grupamentos 
amina (aminoácidos básicos) também serão notadas duas faixas, em que há resistência de mudança de 
pH, ou seja, dois patamares na curva de titulação com adição de base (OH-).
pH
Gotas de NaOH adicionada
Patamar
Patamar
pH inicial
Gotas de HCl adicionadas
Figura 14 – Curva de um aminoácido genérico com apenas 
dois grupamentos, sendo um de amina e outro de carboxila
O centro do patamar, onde metade do aminoácido está neutralizado e metade ainda está ionizado, 
corresponde a uma grandeza chamada pKa. O pka do grupo carboxila varia entre 1,8 e 2,4, enquanto o 
pKa do grupo amina varia entre8,8 a 10,9. Em pH 7,4 a maior parte dos aminoácidos deve estar com 
o grupo amina protonado (NH3+) e o grupo carboxila desprotonado (COO-).
21
NOME DA DISCIPLINA
Para designar qual aminoácido está sendo referido, pode-se chamá-los por abreviaturas, ou seja, 
pelas três primeiras ou por uma única letra, como nota-se no quadro a seguir.
Quadro 2 – Nome dos aminoácidos com abreviaturas
Nome Abreviatura com três letras
Abreviatura 
com uma letra
Cisteína Cys C
Histidina His H 
Isoleucina Ile I
Metionina Met M
Serina Ser S
Valina Val V
Alanina Ala A
Glicina Gly G
Leucina Leu L
Prolina Pro P
Treonina Thr T
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Aspartato Asp D
Glutamato Glu E
Glutamina Gln Q
Fenilalanina Phe F
Tirosina Tyr Y
Triptofano Trp W
Aspartato Asx B
Glutamato Glx Z
Lisina Lys K
Para saber se há presença de proteínas em soro ou plasma sanguíneo, líquido cérebro-espinhal, 
urina ou alimentos, utiliza-se o método de biureto, apesar de serem comercializados outros 
reagentes. O reagente de biureto contém cobre (coloração azul) e torna-se violeta na presença 
de proteínas. A intensidade da coloração violeta varia de acordo com a concentração de 
proteínas na amostra analisada, podendo ser determinada a concentração em um aparelho 
chamado de espectrofotômetro.
A reação com o composto chamado ninhidrina é um teste geral para detecção de 
aminoácidos em solução ou em cromatografia (método físico químico de separação de 
substâncias químicas, em que se separa, por exemplo: lipídeos, aminoácidos, carboidratos, 
em uma parte fixa – papel ou resina – e outra móvel – solvente –, corando-se com corante 
especializado para a substância em questão). A reação dos aminoácidos com a ninhidrina 
origina um composto de cor violeta ou púrpura para todos eles, com exceção do derivado 
22
Unidade I
prolina, que dá origem a um composto de cor amarela. Hoje, é comumente utilizada para 
detectar impressões digitais, revelando resíduos de pele.
 Saiba mais
Para saber mais sobre o assunto, leia os artigos a seguir:
ZAIA, D. A. M.; ZAIA, C. T. B. V.; LICHTIG, J. Determinação de proteínas 
totais via espectrofotometria: vantagens e desvantagens dos métodos 
existentes. Química Nova, v. 21, n. 6, 1998.
SEBASTIANY, A. P. et al. A utilização da ciência forense e da investigação 
criminal como estratégia didática na compreensão de conceitos científicos. 
Educação Química, v. 24, n. 1, p. 49-56, 2013.
1.1.2 Classificação
Analisando-se a estrutura de um aminoácido é possível classificá-la quanto as suas diferentes 
formas, por exemplo, quanto ao destino da cadeia carbônica, à necessidade na dieta e ao radical (R).
1.1.3 Destino da cadeia carbônica
Quando uma proteína já cumpriu seu papel fisiológico, ela será catabolizada (destruída), e assim 
será liberada uma parte que contém o grupamento amina (que dará origem à ureia e posteriormente 
liberada na urina), sendo o restante chamado de cadeia carbônica. Essa cadeia pode ser aproveitada 
para sintetizar glicose, ou seja, degradar em precursores de glicose, como piruvato (componente 
da via metabólica que se chama glicólise), alfa-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato, oxaloacetato 
(componentes da via metabólica que se chama ciclo de Krebs), dando a eles o nome de glicogênicos. 
Em seguida, alanina, cisteína, glicina, serina, triptofano e treonina são degradados, produzindo um 
intermediário chamado de piruvato; arginina, glutamato, glutamina, histidina e prolina têm sua 
cadeia carbônica transformada em alfa-cetoglutarato; isoleucina, metionina e valina dão origem a 
succinil-CoA; aspartato, fenilalanina e tirosina dão origem ao fumarato; e asparagina e aspartato dão 
origem a oxaloacetato.
Os aminoácidos cetogênicos são degradados a acetil-CoA (componente do ciclo de Krebs) ou 
acetoacetato e são convertidos em ácidos graxos ou corpos cetônicos. Isoleucina, leucina, lisina e 
treonina dão origem ao acetil Co-A; leucina, lisina, fenilalanina, triptofano e tirosina dão origem ao 
acetoacetato. Alguns aminoácidos podem ser utilizados como formadores de glicose e de acetil-CoA, 
sendo chamados, portanto, de glicocetogênicos, como triptofano, fenilalanina, tirosina, treonina e 
isoleucina, por exemplo.
23
BIOQUÍMICA METABÓLICA
1.1.4 Necessidade na dieta
Pode-se dividir os aminoácidos em essenciais e não essenciais, ou ainda em dispensáveis, indispensáveis 
e condicionalmente indispensáveis. Os essenciais são assim chamados pois são muito importantes na 
constituição das proteínas, porém os animais não conseguem fabricá-los, ou seja, são sintetizados pelos 
vegetais, e por essa condição a dieta do ser humano deve ser rica em ingestão de vegetais. São eles: 
arginina (essencial para indivíduos jovens e em crescimento, mas não para adultos), histidina, isoleucina, 
leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina.
Existe uma outra abordagem que considera os aminoácidos dispensáveis, indispensáveis e 
condicionalmente indispensáveis. Dispensáveis e indispensáveis seria o mesmo que essencial e não 
essencial. Condicionalmente indispensáveis são aminoácidos essenciais apenas em determinadas 
situações patológicas (caso de doença ou estresse) ou em organismos jovens e em desenvolvimento, por 
exemplo, o aminoácido arginina não é essencial, mas quando a pessoa está com câncer não é produzido, 
sendo necessário suplemento. Outros exemplos podem ser:
• Fenialanina: precursor da tirosina.
• Ácido glutâmico e amônia: precursor da glutamina.
• Glutamina, glutamato e asparato: precursor da arginina.
• Metionina e serina: precursor da cisteína.
• Serina e colina: precursor da glicina.
• Glutamato: precursor da prolina.
 Saiba mais
Para saber mais sobre os aminoácidos, leia o artigo a seguir:
LAIDLAW, S. A.; KOOPLE, J. D. et al. Newer concepts of indispensable amino 
acids. American Journal of Clinical Nutrition, v. 46, n. 4, p. 593-605, 1987.
A fenilcetonúria é uma doença genética na qual ocorre a falta ou diminuição da atividade da 
enzima fenilalanina hidroxilase, que catalisa a transformação de fenilalanina em tirosina (figura a 
seguir), aminoácido presente em alguns alimentos, como leite, queijos, carnes, ovos e leguminosas, 
por exemplo, feijão, lentilha e grão-de-bico. Dessa forma, a fenilalanina se acumula no corpo, 
principalmente no cérebro, na forma de ácido fenilpirúvico, levando à redução da capacidade 
intelectual e a distúrbios do comportamento.
24
Unidade I
Fenilalanina
Fenilalanina hidroxilase
 
Tirosina
L-Dopa
Dopamina
Noradrenalina
Adrenalina
Figura 15 – Esquema da via de transformação do 
aminoácido fenilalanina em outros metabólitos
O tratamento dessa enfermidade deve ser por meio da adoção de uma dieta com restrição de 
fenilalanina (redução de fontes desse aminoácido, principalmente com a ingestão de leite especiais para 
impedir a ocorrência dos sintomas neurológicos) de forma mais rígida até a adolescência. Além disso, 
é vetado o uso de aspartame para essas pessoas, pois esse adoçante é composto de dois aminoácidos 
ligados: ácido aspártico e fenilalanina, que ao ser ingerida vai para o sangue. Outros adoçantes 
encontrados em alimentos light ou diet podem ser ingeridos.
Para saber se uma criança é portadora de fenilcetonúria, deve ser realizado o teste do pezinho, ou 
seja, a coleta de algumas gotas de sangue do calcanhar do recém-nascido, após a primeira mamada, 
com mais de 48 horas de vida. Em 1992, essa triagem neonatal se tornou obrigatória em todo o território 
nacional, ao passo que pode diagnosticar fenilcetonúria, hipotiroidismo, anemia falciforme, fibrose 
cística, entre outras doenças.
Outro problema ligado a essa via é o albinismo. Caso a pessoa não apresente a enzima tirosinase (que 
catalisa a transformação de tirosina em L-Dopa) não terá L-Dopa, que se transforma no pigmento da 
pele chamado melanina. Com a deficiência na produção da proteína melanina a pessoa tem ausência de 
pigmentação na pele, na cor dos olhos e nos cabelos, por exemplo, sendo esse fator preocupante,visto 
que trata-se de um pigmento que protege o material nucleico (DNA) contra os raios solares, podendo 
ocasionar o câncer de pele.
25
BIOQUÍMICA METABÓLICA
 Observação
Os aminoácidos não essenciais produzidos pelos animais são: alanina, 
asparagina, ácido aspártico (caso esteja ionizado, o aspartato), cisteína, ácido 
glutâmico (caso esteja ionizado, o glutamato), glutamina, glicina, prolina, 
serina e tirosina.
A serotonina (5-hidroxitriptamina ou 5-HT) é um importante neurotransmissor relacionado com 
os processos bioquímicos do sono e do humor – e até mesmo inibição da ira, agressão, temperatura 
corporal, humor, sono, vômito e apetite. Essa substância provém do aminoácido triptofano (figura a 
seguir), que é transformado em serotonina nos neurônios (figura adiante). A inibição da produção de 
serotonina, também chamada de 5-HT, ou sua diminuição, se relacionam com efeitos no humor e no 
estado mental humano, ou seja, estão diretamente ligados aos sintomas de depressão, dificuldade 
em memorizar informações, cansaço, angústia, ansiedade, medo, agressividade e irritação excessiva. 
Alimentos como banana, leite, chocolate, atum e verduras escuras apresentam mais triptofano que 
outros alimentos. Caso a pessoa faça ingestão de antidepressivos do tipo inibidor seletivo de recaptação 
de serotonina, ela pode apresentar osteoporose (redução da densidade óssea), pois a serotonina também 
interfere na densidade dos ossos.
H
HH
CC
OH
C
NH2H
O
Tripofano
N
Figura 16 – Fórmula estrutural do aminoácido triptofano
C
HO
OH
NH2
NH2
O
Tripofano Serotonina
H
N
H
N
Figura 17 – Reação de síntese de serotonina
1.1.5 Radical (R)
Como de certa maneira os aminoácidos têm uma estrutura semelhante entre si, o que realmente 
os diferencia é o radical (R). O R pode ter características apolares, ou seja, ter na sua maioria somente 
carbonos e hidrogênios, e isso também leva a chamá-lo de radical alifático e hidrofóbico. Como cadeias 
de carbono saturadas levam a características apolares, esses aminoácidos são chamados de apolares. 
26
Unidade I
São eles: alanina, cisteína, glicina, valina, leucina, isoleucina, prolina (aminoácido com estrutura cíclica 
alifática), fenilalanina, triptofano e metionina.
• Glicina: H-CH(NH2) -COOH
• Alanina: CH3-CH(NH2) -COOH
• Leucina: CH3(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH
• Valina: CH3-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH
• Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH
• Prolina: -CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa
• Fenilalanina: C6H5-CH2-CH(NH2)-COOH
• Triptofano: R aromático-CH(NH2)-COOH
• Metionina: CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)-COO
O R pode ser polar neutro, ou seja, ter cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em 
pH neutro. Esse grupo inclui a serina, treonina, tirosina, glutamina e asparagina.
• Serina: OH-CH2-CH(NH2)-COOH
• Treonina: OH-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH
• Cisteína: SH-CH2-CH(NH2)-COOH
• Tirosina: OH-C6H4-CH2-CH(NH2)-COOH
• Asparagina: NH2-CO-CH2-CH(NH2)-COOH
• Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
Caso o R tenha carga, pode ser aminoácido polar ácido ou negativo, como é o caso do ácido glutâmico 
e do ácido aspártico, que possuem um grupo carboxila em seu radical, e, quando em pH fisiológico, 
perdem o hidrogênio da carboxila que está em seu radical (COO-), se tornando glutamato e aspartato.
• Ácido aspártico: HCOO-CH2-CH(NH2)-COOH
• Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
27
BIOQUÍMICA METABÓLICA
 Observação
O glutamato monossódico é um sal composto de ácido glutâmico 
(aminoácido não essencial) e sódio encontrado em alimentos como tomate 
e cogumelos. Esse composto é usado principalmente por asiáticos como 
realçador de sabor ou, como os japoneses chamam, de essência do sabor para 
melhorar a palatabilidade. Esse aminoácido é também um neurotransmissor 
excitatório no cérebro humano, importante no aprendizado e na memória.
Caso o R tenha carga positiva, tais aminoácidos podem ser chamados de polares básicos, pois quando 
em pH fisiológico, ganham hidrogênio em seu grupamento amina (NH3
+), presente em seu radical, tendo 
como positiva sua carga final. São eles: histidina, lisina e a arginina
• Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
• Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
• Histidina: H-(C3H2N2)-CH2-CH(NH2)-COOH
 Observação
A histamina é uma amina originada a partir da descarboxilação, ou seja, 
perda de um grupo carboxila, do aminoácido histidina (um dos aminoácidos 
básicos), presente principalmente em carnes, vísceras e miúdos. Pode ser 
encontrada em células chamadas de mastócitos, sendo liberada quando um 
antígeno alérgeno encontrado em alguns alimentos, produtos químicos, 
picadas de insetos e até mesmo no pólen estimula a formação de anticorpos 
do tipo IgE. Quando ocorre a liberação da histamina, no local ou na corrente 
sanguínea, inicia-se a resposta alérgica com coceira, inchaço, hipotensão, 
estresse respiratório e inclusive taquicardias e arritmias, sintomas que podem 
levar à morte.
2 ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS
Para se obter uma proteína (ou polipeptídio) deve-se ligar os aminoácidos. Essa junção se dá por 
intermédio de ligações peptídicas (figura a seguir), em que uma carboxila de um aminoácido se liga 
com o grupamento amino do outro aminoácido, liberando água. Tal ligação é rígida, pois é feita entre 
dois átomos extremamente eletronegativos (N e O), sendo de difícil quebra ou quebra lenta, mas em 
organismos vivos enzimas digestivas clivam com facilidade essas ligações, gerando proteínas menores 
chamadas peptídeos, podendo até gerar aminoácidos no intestino.
28
Unidade I
H H
C CR R1C C
O O
OH H H OHNH2 N
H
HC
C
R+H2O C
C
O
O
N
OH
NH2
R1H
Ligação peptídica
(ligação amídica)
dipeptídeo
ou dipéptido
Figura 18 – Esquema da formação de ligação peptídica
2.1 Níveis estruturais
Pode-se estudar a estrutura das proteínas começando pela mais simples para a mais complicada, ou 
seja, da estrutura primária para a secundária, terciária e quaternária.
2.1.1 Estrutura primária
É a sequência linear dos aminoácidos, na qual a ligação que a mantém é a peptídica.
H H
C CR R1+C C
O O
OH H
H
OHNH2 N
H
HC
C
R+H2O C
C
O
O
N
OH
NH2
R1H
Ligação peptídica
(ligação amídica)
dipeptídeo
ou dipéptido
Figura 19 – Representação da ligação peptídica que mantém a estrutura primária. Um pequeno dipeptídeo formado por glicina e 
alanina tem uma ligação peptídica. A proteína terá uma extremidade amino e outra carboxila
H2N C
H H HH
H
Glicina (Gly) Alanina (Ala) Glicilalanina (Gly-Ala)
H CH3 CH3H H
C
O
+ +
O OO
O H H N C CCC CCO ONH HH2O H2N
Figura 20 – Dipeptídeo glicilalanina
Essa estrutura é diferente de um dipeptídeo formado por uma alanina, em primeiro lugar, 
ligada à glicina, portanto, a ordem dos aminoácidos é muito importante, e está indicada pelo 
29
BIOQUÍMICA METABÓLICA
DNA. O DNA, material genético contido no interior do núcleo dos seres humanos, é formado por 
vários fragmentos chamados de gene, os quais têm a informação de como será uma determinada 
proteína do ser vivo. Todas as proteínas dos seres têm sua informação da estrutura primária no 
DNA. Trata-se do material genético que indica qual aminoácido será o primeiro, o segundo etc. 
É por isso que quando ocorre um erro no DNA ele será repassado para a proteína, gerando uma 
proteína anômala, ou seja, errada. Caso ocorra uma modificação no gene, a chamada mutação, a 
proteína será fabricada de forma diferente do que deveria ser e, se for, por exemplo, uma enzima, 
a reação catalisada pode não acontecer, gerando dessa forma uma doença genética (genética é 
igual à gene).
A anemia falciforme é uma doença caracterizada pela mudança da forma dos glóbulos vermelhos 
que ficam na forma de foice, ocasionando vários malefícios que podem ser leves ou graves, como 
dor, icterícia, infecções e palidez pela diminuição de glóbulos, sintomas que causam risco de morte. 
Decorre de uma alteração de um gene que tem as instruções de como será a proteína globina. Como 
as instruções foram mudadase estão erradas no DNA, a globina fica anômala, levando à produção da 
hemoglobina S (Hb S). Essa alteração consiste em uma mutação no gene da beta globina, em que ocorre 
a troca de uma única base nitrogenada – a adenina pela timina, resultando na substituição do ácido 
glutâmico (um aminoácido com grupo R polar) pela valina (com grupo R apolar) na posição 6 da cadeia 
beta com consequente modificação físico-química da molécula da hemoglobina. É reconhecidamente 
uma doença de elevada mortalidade e morbidade, necessitando de identificação e tratamento precoce. 
Trata-se de uma doença crônica, pois não tem cura na maioria dos casos, sendo algumas vezes indicado 
o transplante de medula óssea. No Brasil, o diagnóstico é obrigatório em todos os estados pelo teste de 
triagem neonatal ou teste do pezinho. Essa condição é mais comum em pessoas afrodescendentes, já 
que o gene da HbS teve origem no continente africano, porém, como no Brasil há alta miscigenação, 
qualquer pessoa de raça branca ou parda pode ter a anemia falciforme. A anemia mais comum no Brasil 
e no mundo é pela falta de ferro, mas entre as hereditárias a falciforme está em primeiro lugar.
2.1.2 Estrutura secundária
É verificada quando a estrutura primária gira sobre si formando um caracol ou α-hélice, que é 
mantida por pontes de hidrogênio. Algumas proteínas ficam na estrutura secundária (somente em 
α-hélice como a queratina: proteína resistente, impermeável à água, podendo ocorrer em mamíferos – 
pele, cabelo, unha, casco, chifre – e aves – pena, bico etc.), enquanto outras se dobram mais e vão para 
a estrutura terciária.
Existe também a estrutura secundária chamada de folha β-pregueada. É um tipo de estrutura que 
ocorre quando duas estruturas primárias se ligam por pontes de hidrogênio, formando uma estrutura 
de zigue-zague, somente em folha β-pregueada como a fibroína, proteína altamente resistente e 
rígida fabricada por aranhas para suas teias ou pelo bicho da seda, que pode ser aproveitada para se 
transformar em um tecido, a seda pura, quando colocada em um tear.
A maioria das proteínas tem as duas formas em uma mesma cadeia: α-hélice e folha β-pregueada, 
alternando-se (figuras a seguir).
30
Unidade I
Figura 21 – Esquema espacial da estrutura secundária de uma proteína. Estrutura secundária em forma de alfa hélice
Figura 22 – Esquema espacial da estrutura secundária de uma proteína. Estrutura secundária na forma de folha beta pregueada
O colágeno é sintetizado principalmente por fibroblastos, condroblastos e osteoblastos e exportado 
para fora da célula, onde enzimas catalisam a transformação em tripla hélice, ou seja, são três estruturas 
na forma de alfa-hélice unidas entre si. A maior parte dos aminoácidos é de glicina, prolina e lisina, que 
recebem radical -OH e se transformam em hidroxiprolina e hidroxilisina com a ajuda da vitamina C. 
Com vários radicais hidroxila, os aminoácidos ligam-se entre si por meio de ligações-pontes e hidrogênio, 
31
BIOQUÍMICA METABÓLICA
deixando a estrutura rígida. Todos os mamíferos fabricam colágeno (também chamado de gelatina), 
sendo que no setor alimentício é usado na fabricação de iogurtes, embutidos (salsichas, presunto, 
rosbife) e para sobremesas de fácil preparação (sobremesas de gelatinas, pudins, maria-mole), além da 
área de cosméticos e produtos fármacos (cápsulas moles e duras).
Há vários tipos de colágeno (tipo I até tipo XII) comuns em ossos, tendões, pele, parede de artérias 
ou endotélios e articulações. A matriz óssea é composta de uma parte orgânica feita na sua maior 
parte por colágeno tipo I (que confere flexibilidade ao osso), em que íons de fosfato e cálcio (cristais de 
hidroxiapatita) são os responsáveis pela rigidez e resistência do osso.
A deficiência da vitamina C leva ao escorbuto, doença relacionada a problemas na síntese do colágeno, 
pois não há aminoácidos com o radical hidroxila ligado, causando hemorragia, ao passo que os vasos 
sanguíneos e pele possuem colágeno na sua constituição. A deficiência de colágeno no organismo 
denomina-se colagenoses, o que acarreta alguns problemas como má-formação óssea, rigidez muscular, 
problemas com o crescimento, inflamação nas articulações e doenças cutâneas. Entre as colagenoses 
mais conhecidas pode-se citar o lúpus eritematoso.
A doença lúpus é uma doença autoimune, que se manifesta com manchas na pele, úlceras orais, 
artrite, alterações renais, distúrbios do sangue, inflamações nos pulmões e coração.
Bactérias, protozoários, fungos e vírus são seres vivos, microrganismos que podem causar várias 
doenças. Em meados dos anos 1980 foram descobertas por Stanley B. Prusiner algumas moléculas 
proteicas e sua possível função infecciosa; em 1997, o cientista ganhou o Prêmio Nobel em Fisiologia 
ou Medicina por sua descoberta: os príons (proteinaceous infection particle) que podem desencadear 
doenças neurodegenerativas invariavelmente fatais. As doenças priônicas podem atingir tanto 
humanos quanto animais, elas atacam o sistema nervoso, prejudicando suas funções normais e 
matando as células nervosas. São proteínas cuja função ainda não é totalmente conhecida e elucidada, 
mas acredita-se que estejam ligadas à plasticidade do cérebro, na formação de sinapses, diferenciação 
neuronal e proteção dos neurônios.
O conhecimento do príon chegou ao público quando, na década de 1980, na Inglaterra foram 
observados alguns bovinos com sinais associados a disfunções do sistema nervoso central (SNC), que os 
levavam à morte. A encefalopatia espongiforme bovina (ou doença da vaca louca) era causada por um 
príon mutante, com uma estrutura diferente dos príons normais, que teria sido transmitido por ingestão 
de carne de ração enriquecida com carne de carneiro que estava contaminada.
A proteína príon celular normal (PrPc), rica em estrutura α-helicoidal, sofre uma mudança 
conformacional, produzindo a proteína patológica defeituosa (PrPSc), na qual prevalecem folhas-β e 
transformam os príons saudáveis em patológicos se agrupando no cérebro, formando placas amiloides 
que dificultam a passagem nervosa. Os príons podem até mesmo produzir réplicas de si mesmos por 
mecanismos ainda desconhecidos. Em seres humanos, esse príon pode ficar em longos períodos de 
incubação (décadas), sendo causador de uma doença extremamente grave, conhecida como CJD, a 
doença de Creutzfeldt-Jacob, com sintomas semelhantes à doença de Alzheimer, encefalopatia na qual 
o cérebro fica em forma de esponja (encefalopatia espongiforme).
32
Unidade I
 Saiba mais
Para saber mais sobre os príons, leia o artigo:
COSTA, A. L. P.; JUNIOR, A. C. S. S. Príons: uma revisão de suas propriedades 
bioquímicas e das características patológicas das encefalopatias espongiformes 
transmissíveis. Revista Arquivos Científicos (IMMES), v. 1, n. 1, p. 4-13, 2018.
2.1.3 Estrutura terciária
Essa estrutura é visualizada quando a estrutura secundária se dobra sobre si mesma. Nesse 
dobramento os aminoácidos ficam muito perto uns dos outros, podendo ocorrer outras ligações que 
manterão essa proteína, como: ligação dipolo-dipolo, ponte dissulfeto, ponte de hidrogênio, força de 
Van der Waals e ligação hidrofóbica (figura a seguir). Algumas proteínas permanecem nessa estrutura e 
outras passam para a estrutura quaternária.
B C D A
CH2 CH3
H
H H
H
H
H
N
CH3 H3C
H3CCH2 C
C C
C
C
C C
C
CO
O
O
C
H
H
H H
HS S
H H
H H
NH3
ácido 
glutâmico
ácido glutâmico
cadeia 
polipeptídica
cisteína cisteína
valina valina
asparagina
lisina
O
O
Ponte de hidrogênioPonte dissulfeto
Ligação iônica
Força de London
Figura 23 – Esquema das possíveis ligações que mantêm a estrutura terciária de uma proteína
2.1.4 Estrutura quaternária
Ocorre quando a estrutura terciária se liga a outra(s) estrutura(s) terciária(s). Cada estrutura 
é chamada de subunidade e pode-se ver proteínas com várias subunidades iguais ou diferentes 
(por exemplo, a hemoglobina encontrada nas hemácias, que é um tetrâmero, ou seja, tem quatro 
subunidades, que em seres humanosadultos são duas com o nome de α e duas de β (figura 
a seguir). Além da proteína (globina), pode-se visualizar o grupamento heme em seu interior, 
parte não proteica onde se liga o oxigênio, e, dessa forma, cada subunidade da globina terá um 
grupamento heme em seu interior.
33
BIOQUÍMICA METABÓLICA
Figura 24 – Esquema das quatro proteínas globina ligadas formando a hemoglobina
Molécula de 
oxigênio
CH CH2
H3C
H3C
Heme
CH3
CH3
N
N
N
N CH CH2
Fe
O
O
CH2
CH2
COOH
CH2
CH2
COOH
Figura 25 – Esquema da parte não proteica presente na hemoglobina: o grupamento heme
Tendo como exemplo a proteína conjugada hemoglobina, e sabendo-se que é composta de 
heme + globina, pode-se analisar sua composição desde sua síntese mediante o conteúdo no DNA 
que levou a estrutura primária, seu dobramento em estrutura secundária e terciária e ligação com 
outras subunidades gerando a estrutura quaternária que, ligadas ao heme, resultou na hemoglobina 
(figura a seguir).
34
Unidade I
Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Grupo heme
Estrutura quaternária
(quatro cadeias 
polipeptídicas combinam-se 
para formar hemoglobina)
Figura 26 – Análise do passo a passo da estrutura da hemoglobina
Nos seres humanos, o oxigênio (O2) é transportado para as células pela hemoglobina encontrada nas 
células vermelhas do sangue. A hemoglobina consiste em quatro cadeias de proteínas unidas entre si: 
duas cadeias de globina α idênticas e duas cadeias de globina β idênticas, cada uma contendo um grupo 
heme. Este contém um íon Fe2+, responsável pela ligação e transporte da molécula O2.
A hemoglobina é uma proteína que apresenta os quatro níveis estruturais:
• Estrutura primária: sequência de aminoácidos.
• Estrutura secundária: arranjo da cadeia de aminoácidos em forma de hélice α.
35
BIOQUÍMICA METABÓLICA
• Estrutura terciária: hélices dobradas formando uma estrutura tridimensional.
• Estrutura quaternária: duas ou mais cadeias, cada uma com sua própria estrutura primária, 
secundária e terciária, combinam para formar uma unidade mais complexa.
Quando ocorre a exposição da proteína a temperaturas elevadas, extremos de pH, radiação ultravioleta, 
exposição a alguns detergentes, tratamento químico (solventes orgânicos como álcool e acetona) e ureia, 
por exemplo, as estruturas se desfazem, ou seja, a proteína perde a forma tridimensional ou estrutura, não 
funcionando mais da forma que deveria funcionar. Essa situação é chamada de desnaturação. A estrutura 
primária é mantida, mas em condições extremas, como fervura em HCl 5M por 24 horas, e a estrutura primaria 
é quebrada, ou seja, tem sua estrutura espacial afetada e perde sua função biológica pela quebra de ligações 
não covalentes.
 Observação
Verduras, carnes, leite e ovos contêm diversas proteínas, e quando 
cozidos ou fritos em alta temperatura ocorre a desnaturação delas, processo 
que modificam-nas estruturalmente. De certa forma isso pode ser benéfico, 
pois somente assim esses nutrientes são digeridos e absorvidos na forma 
de aminoácidos.
No processo de digestão de proteínas o HCl do estômago, as enzimas digestivas especializadas 
cortam ou clivam essas grandes cadeias de aminoácidos unidos, processo demorado. Caso a proteína já 
venha previamente cortada (clivada), a absorção (passagem para o sangue) fica mais fácil. Por exemplo, 
basta imaginar qual bife é de mais fácil digestão, um malpassado ou um bem passado.
Sabendo-se que o leite é composto por água, gordura, proteínas, açúcar e sais minerais, quando é 
fervido a proteína de maior quantidade no leite, a lactoalbumina, se desnatura e endurece boiando na 
superfície. Fato semelhante ocorre com a clara do ovo, que contém ovoalbumina, e após o cozimento 
sofre aglutinação e a precipitação da albumina, por isso que ela se torna branca.
Caso se coloque um pouco de leite em um copo e vinagre, por ser ácido acético, ele promoveria a 
desnaturação das proteínas do leite, que boiam, fenômeno semelhante ao do aquecimento
2.2 Classificação
As proteínas podem ser classificadas quanto ao número de aminoácidos em oligopeptídeos (oligo, 
poucos) e polipeptídeos (mais de cem, poli, muitos) mediante sua quantidade de aminoácidos.
Além disso, as proteínas também podem ser classificadas quanto à composição química, podendo 
ser simples ou compostas (conjugadas). As simples são aquelas que apresentam somente aminoácidos 
em sua composição; as compostas apresentam aminoácidos e outras substâncias que podem ser 
carboidratos (glicoproteínas), lipídeos (lipoproteínas) ou hemoglobina (globina+heme).
36
Unidade I
Quanto a sua forma, as proteínas podem ser separadas em fibrosas e globulares. As fibrosas são 
insolúveis em água, devido à alta concentração de aminoácidos hidrofóbicos, e apresentam somente 
um tipo de estrutura secundária, α-hélice ou folha β-pregueada. Ficam na forma de longos filamentos 
resistentes, resultando principalmente na função estrutural. Pode-se citar o colágeno, queratina ou seda.
Já as globulosas são estruturas de proteínas solúveis em água, que estão ou em estrutura terciária 
ou quaternária, com forma esférica. Entre as várias proteínas nessa forma, pode-se citar enzimas e 
hemoglobina. Muitas vezes as proteínas intercalam as estruturas secundárias, ficando em α-hélice e 
folha β em uma única fita de aminoácidos.
2.2.1 Separação
Para se estudar as proteínas deve-se identificar e caracterizá-las separando ou purificando-as. Uma 
determinada proteína estudada deve estar misturada com outras dentro das células, e fica muito difícil 
de compreender sua função particular se está junto com outras.
 Lembrete
As condições em que as proteínas estão no momento da separação devem 
ser próximas às encontradas dentro das células, como pH e temperatura, 
devendo para isso serem usadas soluções tampão para manter sua forma, 
caso contrário podem perder sua função biológica.
As proteínas podem ser separadas baseadas em algumas propriedades físico-químicas, usando vários 
critérios como: tamanho ou peso molecular, solubilidade e carga.
2.2.1.1 Tamanho molecular
Quanto ao peso molecular, pode-se citar a metodologia de separação chamada diálise e filtração 
molecular. Na diálise, a mistura de proteínas (grandes e pequenas) é colocada dentro de um saco de 
material semipermeável (como o celofane), que será imerso em tampão e após certo tempo de agitação, 
moléculas pequenas passam por pequenos poros do celofane, enquanto as grandes ficam retidas no seu 
interior, separando as proteínas pequenas das grandes.
Pacientes com problemas renais não conseguem retirar substâncias pequenas tóxicas como a ureia 
e a creatinina do sangue. Caso a concentração dessas substâncias aumente no sangue, ela pode ser 
extremamente prejudicial à saúde, podendo levar à morte. Dessa forma, o paciente se submete a uma 
limpeza (clearence) do sangue, em que o sangue do paciente é retirado por uma bomba e injetado na 
mesma hora, processo chamado de hemodiálise. Quando o sangue é retirado, passa perto de um tampão 
chamado de dialisante em sentido contrário (contracorrente). Entre o sangue e o dialisante há uma 
membrana filtrante, onde ocorre um processo semelhante ao explicado acima (diálise), ou seja, moléculas 
pequenas passam e saem pelos poros. Para que as substâncias tóxicas sejam eliminadas do corpo humano, 
é necessário um mínimo de 12 horas por semana, divididas em quatro horas de sessão, três vezes por semana.
37
BIOQUÍMICA METABÓLICA
Outro tipo de separação que leva em consideração o tamanho ou peso molecular da proteína é a 
cromatografia de filtração molecular. Nesse processo são verificadas duas fases: uma estacionária ou 
fixa (resina) e outra móvel (por exemplo, um líquido ou um gás). Entre as cromatografias pode-se citar 
a de exclusão molecular (ou filtração em gel). Na cromatografia de exclusão molecular, uma mistura de 
proteínas grandes e pequenas é colocada no topo da coluna contendo polímeros, que ao preencherem 
a coluna criam pequenos caminhosem seu interior. As proteínas pequenas entram nesses caminhos 
e percorrem um percurso maior e as proteínas grandes passam pelas laterais, chegando primeiro ao 
fim da coluna.
A cromatografia líquida de alta eficiência (Clea), ou também conhecida como High Performance 
Liquid Cromatography (HPLC), é uma técnica físico-química usada não só com finalidade de 
pesquisa, mas também comercial e para diagnóstico em laboratórios clínicos. Pode ser utilizada em 
aplicações ou análises forenses, ambientais, de substâncias químicas, farmacêuticas, alimentícias, 
entre outras áreas, usando como amostra alimentos, água, solo, sangue, urina, matérias-primas, 
que injetados por intermédio de uma microsseringa ou válvula de injeção no topo da coluna 
cromatográfica são carregados por solventes, separando-os pela velocidade que saem da coluna. 
Na saída, há um detector de ultravioleta ou de fluorescência, responsável por desenhar um gráfico 
(cromatograma). Analisando-se esse gráfico pode-se verificar se as substâncias em questão 
estão separadas, bem como quantificadas. Em escala de tempo relativamente pequena, com alta 
resolução, eficiência e sensibilidade, é possível analisar princípios ativos para uma formulação 
de medicamentos, analisar drogas em sangue ou urina ou pesquisar a quantidade de vitamina D, 
hemoglobina glicada (hemoglobina ligada à glicose, importante no diagnóstico de diabetes mellitus), 
hormônios esteroides no sangue entre outras.
2.2.1.2 Solubilidade
Por definição, a solubilidade é a quantidade máxima que uma substância pode se dissolver em um 
líquido, e expressa-se em mols por litro, gramas por litro ou em percentagem de soluto/solvente.
Quando se estuda as proteínas, sabe-se que elas são formadas por aminoácidos que podem ser 
polares ou apolares em água, sendo, portanto, mais ou menos solúveis em água. As substâncias polares 
tendem a se dissolver em líquidos polares e substâncias apolares, em líquidos apolares.
O efeito salting in é o aumento da solubilidade de proteínas devido ao acréscimo de baixas 
concentrações de sais em solução, que reagem com as cargas iônicas das proteínas, aumentando 
o número efetivo de moléculas de água fixadas à proteína. O efeito salting out é a precipitação 
de proteína em solução por altas concentrações de sais que atraem as moléculas de água, de 
forma que ocorre a diminuição da solubilidade e precipitação da proteína, pois a quantidade de 
água disponível diminui para as moléculas proteicas. Essa última é muito usada para a purificação 
das proteínas e quando se muda a solubilidade, com determinada quantidade colocada de sal 
NH4(SO4)2 na solução com diversas proteínas. Algumas se decantam, podendo ser retiradas após 
centrifugação, enquanto outras ficam solúveis, e dessa maneira mais sal deverá ser colocado para 
que elas se decantem, separando-as.
38
Unidade I
2.2.1.3 Carga
A eletroforese é uma técnica de separação que se baseia no princípio de migração de moléculas 
com cargas (íons) que estão em um gel (de poliacrilamida ou agarose) em um campo elétrico, podendo 
ser empregada na separação de DNA, RNA e proteínas. As proteínas deverão ser mantidas em um 
tampão com um determinado pH, de modo que ficarão carregadas e mediante um campo elétrico, se 
movimentarão em direção ao polo oposto de sua carga.
Na cromatografia de troca iônica a resina terá carga positiva ou negativa, e dessa forma proteínas 
carregadas positivamente serão grudadas ou haverá adsorção das proteínas de modo reversível em 
resinas negativas, e as negativas se ligarão na resina positiva, sendo necessário liberá-las com tampão 
com sal, por exemplo, NaCl.
Quando um pesquisador estuda uma determinada proteína, ele deverá usar vários métodos de 
separação, elaborando uma estratégia para obtenção da proteína purificada com o extrato bruto sendo 
dialisado, depois passado por cromatografia, adição de sulfato de amônio e eletroforese.
O pesquisador Pedro Cuatrecasas montou uma coluna de purificação para a insulina, porque 
era muito complexo isolar esse hormônio sem proteínas contaminantes que tinham características 
semelhantes a ela. Baseando-se na interação tão particular que é a afinidade do hormônio para 
com seu receptor, a ideia que o pesquisador teve foi a de pescar a insulina, isolando e ligando-o à 
coluna de resina fixa (fase estacionária) que receberá a mistura de proteínas extraída do pâncreas 
de porco ou boi no topo da coluna. A insulina se liga ao receptor e o restante das proteínas 
sai eluída por um tampão (fase móvel), para que depois somente a insulina seja coletada sem 
impurezas e comercializada.
 Saiba mais
Para saber mais sobre o estudo de Pedro Cuatrecasas, leia o artigo:
CUATRECASAS, P. Protein purification by affinity chromatography: 
derivatizations of agarose and polyacrylamide beads. The Journal of 
Biological Chemistry, jun., 1970, n. 245, p. 3059-3065.
3 ENZIMAS
Enzimas são substâncias orgânicas (ou seja, possuem carbono) proteicas que fazem a catálise 
das reações, deixando-as mais rápidas, sem perder ou ganhar nada (elétrons, hidrogênios etc.), sendo 
essenciais para a vida, cada uma com sua função específica.
39
BIOQUÍMICA METABÓLICA
 Observação
Em 1981 foram descobertas as ribozimas: molécula de RNA com capacidade 
autocatalítica semelhante às enzimas, também chamada de RNA catalítico. São 
pequenas moléculas de RNA que têm função catalítica e já foram descritas em 
vírus, em procariotos e em eucariotos. Estão relacionadas com o processamento 
ou maturação do RNA e a síntese de proteínas. Os pesquisadores Altman e 
Cech ganharam o Prêmio Nobel de Química em 1989 pela descoberta dos RNAs 
catalíticos. Espera-se que tenham um grande papel na terapêutica, visando a 
inativação de oncogenes celulares e de retrovírus, como o vírus da Aids.
A função de catalisar reações levou a especulações sobre a origem da 
vida, em que cientistas defendem que a vida teria começado no RNA, ou 
seja, a primeira forma de vida na Terra, e que depois teria sido englobado 
por uma membrana celular, formando DNA e proteínas e, portanto, dando 
início à primeira célula procariota.
Por definição, enzimas são catalisadores biológicos de alta especificidade. O termo catalisador 
diz respeito ao aumento da velocidade da reação; o biológico ao que provém de um ser vivo; e alta 
especificidade é responsável por catalisar uma reação específica.
Para que ocorra o aumento da velocidade da enzima deve ocorrer uma diminuição da energia de 
ativação (energia necessária para que os reagentes cheguem ao estado de transição e ocorra a reação 
química), tornando o caminho menor e mais rápido (figura a seguir).
Energia Estado de 
transição
Reagentes
Ea sem catalisador
Ea com catalisador
Produtos
Caminho da reação
Figura 27 – Gráfico da energia versus o caminho da reação. Com enzima a energia para 
chegar no estado ativado é menor, o que leva a uma maior velocidade para gerar produtos
40
Unidade I
Podemos dizer que as enzimas alteraram a velocidade e a energia de ativação e não alteram a natureza das 
reações (se a reação é endotérmica não a torna exotérmica), não muda as concentrações finais das reações (se 
é 1A → 1B não vai mudar para 1A →100B) e nem a constante de equilíbrio (que depende das concentrações 
dos produtos e reagentes), entalpia (ΔH) e entropia (ΔG). O substrato (ou reagente, a substância que vai ser 
modificada pela enzima) se liga à enzima em um local especial chamado de sítio ativo ou catalítico. A enzima 
é uma molécula polipeptídica que apresenta estrutura terciária ou quaternária, enovelada, ou seja, tem forma 
ou estrutura tridimensional globosa, como uma esfera com uma depressão, onde se encaixa o substrato. 
Os aminoácidos do sítio ativo direcionam o substrato, isto é, a enzima tem um aminoácido polar positivo, 
então o local do substrato que é negativo se direciona para este local, e assim por diante.
Enzima
Substrato
Sítio ativo
Figura 28 – Esquema de encaixe de um substrato no sítio ativo da enzima
Quando nos referimos