Aula 4 Maquinaria Proteica

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Problema 4 – Maquinaria Proteica
1) Definir o que é proteína
É um polímero
composto por
monômeros
(aminoácidos).
Os aminoácidos
têm a fórmula
geral: 
Todos os aminoácidos têm uma cadeia lateral, 
ou grupo R 
(reativo). É o que propicia a propriedade dos 
aminoácidos. A ligação peptídica é formada 
por uma extremidade amino e outra carboxila 
entre dois aminoácidos, essa ligação ocorre 
por meio da desidratação intermolecular. Uma 
cadeia peptídica tem sempre uma extremidade
amino (NH2) e uma extremidade carboxila 
(COOH). Possuem quatro níveis 
organizacionais, podem ser feitos através de 
mais uma cadeia polipeptídica. Possui função 
estrutural ou funcional.
Funcional: Enzima, Hormônio
Estrutural: Compor membrana, queratina.
2) Citar as organelas que participam da 
síntese proteica.
Ribossomo mitocondrial, Ribossomo presente 
no citosol, Retículo Endoplasmático Rugoso e 
Núcleo (DNA, RNAm...).
3) Caracterizar o ribossomo. (Estrutura e 
função)
É uma organela não membranosa. 
Consiste em uma subunidade pequena e uma 
grande, cada uma feita de RNA ribossômico e 
proteínas. Cada subunidade é composta de um
a três tipos de RNAr e até 50 proteínas. As 
subunidades são caracterizadas por sua 
velocidade de sedimentação quando 
centrifugadas, então, seus nomes são 
derivados de seus coeficientes de 
sedimentação em unidades de Svedberg (S), 
que são uma indicação do tamanho molecular.
Procariontes: Associação de uma subunidade 
50s e uma 20s, formando uma 70s.
Eucariontes: São formadas por uma parte 50s e 
30s. 80 s. A subunidade menor tem sítios de 
ligação para o RNAm, RNAt e um sítio de saída.
A subunidade maior se liga à subunidade 
menor e tem um RNAr especial que atua como 
enzima (riboenzima), a qual catalisa a formação
de ligações peptídicas, formando 
polipeptídeos. Ou seja, a função do ribossomo 
é a produção, por meio da “comunicação do 
RNAm com o RNAt, a montagem da proteína, 
mediante a ação enzimática do RNAr 
(riboenzima), catalisando a formação de 
ligações peptídicas. São responsáveis por 
proteínas que permaneceram no citosol, ou 
serão incorporadas ao núcleo, mitocôndria, 
cloroplasto ou peroxissomo. 
→ centro decodifcador garante que o apenas 
os anticodons do rnat serão aceitos no sítio
→ centro peptídio transferase onde ocorre a 
ligação peptídica 
inicio da tradução é colocar o primeiro 
aminoacil (anticodon) no sítio P do ribossomo 
e com isso vai estabelecer a leitura correta 
AUG(metionina)
Alongamento→ mapa ribossomo fábrica cada 
aminoácido vai formandoi 
término quando o ciclo vai continuar até os 
códons finais UGA UAA UAG 
5’→3’ 
4) Caracterizar o retículo endoplasmático.
(Estrutura e função)
É constituído por uma rede de membranas que
delimitam cavidades (cisternas, lúmen ou luz).
Possui membranas lipoproteicas.
O RE se estende a partir da carioteca e percorre
grande parte do citoplasma, formando uma 
rede tridimensional de cavidades que se 
intercomunicam. Existem duas partes do 
retículo;
O rugoso, que apresenta ribossomos na face 
de suas membranas, na forma de 
polirribossomos (associados ao RNAm), ocorre 
por meio da subunidade maior do ribossomo. 
As proteínas produzidas permanecem no 
próprio retículo, ou são transportadas para o 
complexo de Golgi, formam lisossomos, 
compõe a membrana plasmática ou são 
secretadas.
- As cadeias polipeptídicas são segregadas nas 
cisternas. 
- Lâminas achatadas dispostas paralelamente.
O liso que não apresenta tais organelas. 
- Vesículas globulares, ou como túbulos 
contorcidos, que podem ter continuidade com 
o RER.
- Participa na síntese de lipídios.
- No músculo, armazena cálcio.
- Metaboliza o glicogênio. 
- Desintoxicação de substâncias nocivas.
5) Caracterizar os proteassomas. 
(Estrutura e função)
São complexos multienzimáticos que se 
dispõem como um cilindro, contendo uma 
câmara central. Existem os proteossomos 20S e
26S. A câmara central é constituída por quatro 
anéis superpostos, cada um contendo sete 
enzimas. Os dois anéis internos contêm 
enzimas proteolíticas, ou seja, que degradam 
proteínas. Cada um deles apresenta três sítios 
ativos voltados para o interior da câmara, 
então, a atividade catalítica ocorre em 
ambiente isolado do citosol. 
- Os complexos 19S reconhecem e controlam a
entrada das proteínas a serem degradadas, e 
ainda desnaturam essas proteínas para torná-
las acessíveis aos sítios ativos das enzimas 
presentes na câmara proteolítica.
- As proteínas que devem ser digeridas são 
marcadas por se ligarem covalentemente a 
diversas moléculas de uma proteína chamada 
ubiquitina.
- A cada resíduo do aminoácido lisina, a 
proteína é marcada pela ubiquitina. Várias 
enzimas ativam a ubiquitina e promove sua 
ligação com o aminoácido.
- A E1 cliva o ATP, ativando a ubiquitina.
- A E2 apresenta-a para a E3. Ela liga-se à 
proteína a ser degradada e interage com E2 
para estabelecer a ligação covalente, esse 
processo ocorre diversas vezes, formando uma 
cadeia de poliubiquitinas, que é a marca para a 
destruição da proteína.
- É reconhecido pelo complexo 19S, que 
contém cadeias polipeptídicas com atividade 
de ATPase para fornecer energia para a 
atividade proteolítica.
- As ubiquitinas são retiradas
- As enzimas do complexo desnaturam a 
proteína e liberam seu acesso para a câmara 
proteolítica.
 – Penetra no complexo 20S, entrando em 
contato com os sítios ativos das enzimas 
proteolíticas, onde é clivada em peptídios, que 
são devolvidos ao citosol, no qual são 
digeridos até aminoácidos por enzimas 
citosólicas. Esses são reaproveitados.
- São encontrados no núcleo, degradando 
enzimas envolvidas no processo de replicação 
e transcrição do DNA, bem como as enzimas 
que regulam o ciclo celular.
- Pode ser regulada pelo estresse oxidativo 
intracelular, uma vez que uma das suas 
principais funções é degradar proteínas 
danificadas por radicais livres.
 * Em células cancerosas a atividade do 
proteossomo pode ser benéfica. 
* Diferenças estruturais e funcionais entre 
proteossomo 20S e 26S
20S
- Câmara central 20S
- Degrada proteínas não ubiquitinadas 
dobradas ou reunidas incorretamente
- Independe do ATP. 
- Resistente ao estresse oxidativo
26S 
– Câmera central 20S e duas subunidades 19S
- Degrada proteínas poliubiquitinadas, 
reguladoras da expressão gênica, apoptose e 
ciclo celular.
- Regula os níveis enzimáticos da célula.
- Degradação dependente do ATP e da 
ubiquitina. 
- Facilmente inativado em células durante o 
estresse oxidativo.
* proteolitica for inativada é bom para o cancer