Atividade Enzimática

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Medicina Laboratorial 
 
ATUAÇÃO ENZIMÁTICA 
Objetivos: 
Descrever a ação das principais enzimas digestivas no 
sistema digestório e identificar quais fatores podem 
interferir em suas atividades (correlacionar com o ambiente 
onde é produzida e onde é ativada) 
Representar graficamente a velocidade da ação enzimática 
da amilase salivar em função da concentração de substrato, 
concentração da enzima, Ph e temperatura e comparar seus 
resultados com a pepsina e amilase pancreática. 
E NZIMAS 
Catalisadores biológicas de alta especificidade. 
Catalisar uma reação é alterar sua velocidade, ou seja, a 
quantidade de massa de reagente transformada na unidade 
de tempo. 
A presença de um catalisador pode alterar a velocidade das 
reações, assim como pode alterar também a quantidade de 
energia necessária que deve ser emprestada ao sistema para 
início das reações (Energia de ativação). 
São biológicas – produzidas pelo corpo. 
Alta especificidade – para cada enzima há um substrato 
específico. – Se liga ao sítio ativo. 
 
 
Substrato: substância que sofre a transformação; 
Produto: Resultado da transformação do substrato. 
ESTRUTURA ENZIMÁTICA 
 
 
ENZIMAS – COFATORES 
Algumas enzimas necessitam de elementos inorgânicos 
como os cofatores para exercer sua atividade biológica. 
 
 
COENZIMAS 
Maioria das coenzimas deriva de vitaminas hidrossolúveis. 
 
 
ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas 
1. Temperatura 
2. pH 
3. Concentração de enzimas 
4. Concentração de Substratos 
5. Inibidores 
 
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA 
Alta temperatura: a taxa de reação aumenta, como se 
observa na maioria das reações químicas e a estabilidade da 
proteína decresce devido à desativação térmica 
(desnaturação). 
 
 
 
INFLUÊNCIA DO PH 
O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no 
estado de ionização dos componentes do sistema à medida 
que o pH varia e também ao processo de desnaturação. 
Enzimas → grupos ionizáveis em diferentes estados de 
ionização. 
 
 
 
 
 
 
 
INFLUÊNCIA DA CONCENTRAÇÃO DE ENZIMA [E] 
A velocidade da reação cresce proporcionalmente à 
quantidade de enzima utilizada. 
 
 
 
A inclinação da reta (a) dependerá da afinidade da enzima 
pelo seu substrato. Cada enzima apresenta uma inclinação 
própria. 
INFLUÊNCIA DA CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO 
[S] 
 
 
A velocidade da reação aumenta à medida que a [S] se 
eleva até um ponto que a enzima é saturada pelo substrato. 
INIBIDORES 
Inibidores reversíveis: São aqueles que se ligam à enzima, 
mas conseguem ser deslocados. 
Subdivididos em: 
• Reversíveis competitivos: Competem com o substrato 
pelo sítio - é uma molécula análogo estrutural do 
substrato, que combina com a enzima livre e compete com 
o substrato normal pela ligação no local do sítio ativo. 
• Reversíveis não competitivos: Se ligam a uma região 
diferente do sítio ativo da enzima; 
• Reversíveis incompetitivos: Se ligam ao complexo 
enzima substrato. 
Inibidores irreversíveis: São aqueles que se ligam ao sítio 
ativo e destroem o mesmo, fazendo com que a enzima perca 
sua atividade. 
OBS: O sítio é a região onde ocorre a catálise. 
 
 
 
 
HIDRÓLISE DO AMIDO 
 
 
Amilase salivar tem ação sob o amido, quebrando-o em 
açucares menores (maltose). 
Essas porções da quebra em contato com o Iodo permitem 
colorações diferentes.