Bioquímica: Ácidos Nucléicos, Proteínas, Lipídeos e Carboidratos

Prévia do material em texto

Bioquímica 
 
 Ácidos Nucléicos: doenças 
genéticas 
 Proteínas: anemia falciforme 
 Lipídeos: arterosclerose 
 Carboidratos: diabetes melito 
 Oconogenese e genes supressores 
de tumor: a oncogenes é o gene 
ruim – sofre mutação. Genes 
supressores de tumor reparam 
erros do DNA – pedal de freio de 
carro. 
 
Água e Ph 
 Água 
➜ É um componente químico predominante, a 
maior parte do nosso corpo é composto por 
água. 
➜ As reações do nosso corpo ocorre no meio 
aquoso. 
➜ Suas propriedades físicas soltava gama de 
moléculas. 
➜ Estrutura dipolar. 
➜Capacidade de formar ligações de 
Hidrogênio. 
➜ A forma de interação da água com molécula 
solúvel, interfere as estruturas das 
biomoléculas e da própria água. 
➜ A regulação da água depende de 
organismos hipotalâmicos (ADH) – hormônio 
antidiurético. 
Observação: o diabetes insípido nefrôgenico 
(incapacidade de concentrar a urina ou se 
ajustar a interações na osmolaridade do 
liquido) resulta da falta dos osmorreceptores 
tubulares do ADH. 
➜ Apresenta ligeira propensão para dissociar 
de íons hidróxido e prótons. H+ + H-. Ela tem 
seu tempo para se dissociar e se reorganizar 
novamente. 
➜ Concentração dos prótons – acidez. (Se 
tivermos uma concentração de prótons muito 
elevado vai ter um ambiente mais ácido, e 
quem mede a acidez é o PH). 
↳ Acidez normal: 7,35 a 7,45 ou 7,49 
↳ O médico vai concluir que precisa de um 
exame de sangue, um diagnóstico relacionado 
a acidez, quando ele verificar algum 
desequilíbrio do PH. 
↳ A acidez da água básica não influencia no PH 
do sangue, porque nosso sangue é um sistema 
tampão vai equilibrar o meio. 
↳ Concentração dos íons hidróxido, muito H- 
vai deixar o ambiente mais básico – 
basicidade. 
↳ Distúrbios no equilíbrio ácido-base é 
verificada pelo PH do sangue arterial e do CO2 
do sangue venoso. 
↳ Quando o médico desconfiar que aquele 
paciente está com algum determinado tipo de 
distúrbio ele pede o exame de sangue, que vai 
da a concentração de água, de CO2, pra 
verificar se temos um desequilíbrio ácido 
básico. 
↳ Muitos fármacos não vão funcionar em um 
ambiente que tenha ausência de água. 
 As moléculas de água formam 
ligações de hidrogênio 
➜ Um núcleo de hidrogênio desprotegido 
parcialmente, ligado de modo covalente a um 
átomo de oxigênio ou nitrogênio captador de 
elétron, pode interagir com um par de elétron 
não compartilhado em outro átomo de 
oxigênio ou nitrogênio para formar uma 
ligação de hidrogênio. 
↳ Esse fenômeno favorece a autoassociação 
de moléculas entre agua. 
↳ Arranjos ordenados, da agua cm ela mesma, 
ou até outras 3 a 4 moléculas. 
↳ Ligações fracas e transitórias com meio 
tempo de vida de psicossegundos. 
 Biomoléculas orgânicas e a água 
➜ As ligações de hidrogênio possibilitam a 
água dissolver muitas biomoléculas orgânicas 
que contem grupamentos funcionais que 
podem participar das ligações de hidrogênio. 
➜ Aldeidos, cetonas e amidas fornecem pares 
de elétrons solitários que podem servir de 
aceptores de hidrogênio. 
➜ A interação com a agua influencia a 
estrutura de biomoléculas. 
↳ A maioria das biomoléculas é anfipática. 
↳ Muitas reações metabólicas envolvem a 
transferência de grupamento. Ex: síntese e 
clivagem de biomoléculas. 
➜ A agua é um excelente nucleófico: as 
reações metabólicas envolvem o ataque de 
pares isolados de elétrons (nucleófilos) sobre 
átomos deficientes de elétrons (eletrofilos). 
 Interações eletrostáticas 
➜ São qualquer molécula que tem carga. 
Estão presente nas ligações do nosso DNA. 
➜ Interações em grupamentos carregados, 
dentro ou entre moléculas – pontes salinas, 
entre íons e sais. 
➜ Agem em distancias maiores, quanto maior 
for a distância maior a força. 
➜ Facilitam a ligação entre íons e moléculas 
carregadas com proteínas e ácidos nucleicos. 
➜ Muitas reações metabólicas envolvem a 
transferência de grupamento. Exemplo: 
Síntese e clivagem de biomoléculas. 
 Enzimas aceleram a velocidade 
das reações químicas quando 
necessário 
➜ Cada enzima tem um tempo de atuação, e 
se aquela pessoa não tem uma determinada 
enzima ela vai desenvolver uma patologia, 
porque ela não consegue sintetizar. Vai ter 
uma determinada doença relacionada ao 
metabolismo (erro inato do metabolismo) ou 
nutrição. 
↳ Protease – catalisam a hidrolise 
↳ Nucleases – catalisam as hidrolises das 
reações fosfodiéster em moléculas de DNA e 
RNA. 
➜ O controle da atividade enzimática é 
necessário para assegurar que elas atuem em 
períodos apropriados. 
➜ Sem as enzimas é impossível as reações 
acontecer. 
 
Bioquímica da carciogenese 
 Oconogenes e genes supressores 
de tumor 
➜ As causas da lesão genética são de origem 
bioquímica. 
 Oconogenes 
➜ Neoplasia é qualquer crescimento anormal 
de tecido (benigno ou maligno). Vai ter células 
e cada qual com sua função, porem quando 
elas começam a agir de forma desordenada, a 
síntese é diferente, e vai formando tecidos que 
formam tumor e pode ser câncer ou não. 
➜ Os genes supressores de tumor são aqueles 
que vão figurar como guardiões, protetores 
dessas células. 
➜ As células são caracterizadas por algumas 
propriedades. 
 Características das células 
cancerosas 
➜ Proliferam rapidamente 
➜ Redução do controle de crescimento 
(quando começa a proliferação ela é rápida e 
difícil de conter). 
➜ Perda de inibição de contato. 
➜ Espalham-se para outros tecidos (exceto as 
benignas). 
➜ Estimulam a angiogenese. 
➜ São autossuficientes em crescimento (elas 
não dependem de outras células). 
➜ São capazes de evitar a apoptose. 
➜ Acontece mutações de genes. 
➜ Tem vários fatores que estão implicados 
para que isso aconteça. 
➜ O estado imunológico e o macroambiente 
tecidual são alguns dos fatores que 
influenciam no crescimento das células. 
 Características bioquímicas da 
carcinogênese 
➜ A lesão genética não letal representa o 
evento iniciador da carcinogênese. 
➜ 4 classes desses genes, que quando 
mutados podem resultar no aparecimento do 
tumor, pois a maioria das doenças vem da 
mutação genética. 
1. Proto-ocogenes 
2. Genes supressores de tumor 
3. Genes de reparo de DNA 
4. Genes que regulam a apoptose 
➜ Todos esses genes são de origem clonal, ou 
seja, tudo começa no DNA. E essas células vão 
transformar células normais em malignas. 
 Causas da lesão genética 
➜ Mutações adquiridas ou herdadas – diversas 
condições familiares (são mutações de genes 
específicos – genes supressores de tumor, 
genes de reparo do DNA, - são genes que 
naturalmente eles vão conseguir reverter o 
processo). 
➜ Exposição a carcinógenos ambientais 
(adquiridas). 
➜ Mutação espontâneas. 
➜ Estresse oxidativo – espécies reativas de 
oxigênio. 
➜ Energia radiante e produtos químicos – 
causa mutações no DNA. 
↳ A energia radiante, causa formação de 
dímeros de pirimidinas. 
↳ Formação de sítios desprovidos de purinas e 
pirimidinas. 
↳ Formação de quebras de fitas simples ou 
cruzadas de DNA. Raio X, gama são 
mutagênicos e carcinogênico (provocam 
espécies reativas de oxigênio) – Danificam o 
DNA de diversas maneiras. 
↳ A lesão do DNA produzida por agentes 
ambientais é geralmente removidas por 
mecanismos de reparo. 
↳ Pessoas que não possuem essa capacidade 
hereditária, aumenta risco de malignidade. Ou 
seja, mesmo aquelas pessoas que não são tão 
propicias a ter, mas se ficarem expostas a 
esses componentes podem desenvolver. 
↳ 80% dos canceres humanos são causados 
por fatores ambientais. 
↳ A maioria dos carcinogênico químicos são 
DNAs modificados de forma covalente, 
formando adutos (depósitos de purina e 
pirimidina que não é pra acontecer, que 
contribuem para a formação irregular dos 
tecidos) nucleotídes. 
↳ Os carcinógenos finais são eletrólitos – 
deficientes em elétrons – (maioria) e atacam 
os nucleófilos (ricosem elétrons). 
↳ Alguns compostos químicos interagem 
diretamente no nosso DNA, ao passo que 
outros, os pró-carcinogenos necessitam de 
enzimas, tanto positiva quanto 
negativamente. 
➜ Vírus introduzem novos genes em células 
normais. 
↳ 15% dos cânceres humanos são causados 
por vírus. 
↳ Vírus de DNA e RNA. 
↳ O material genético dos vírus é incorporado 
ao genoma da célula hospedeira. 
↳ Tipos de vírus: Hepatite B e C; Herpes vírus 
tipo I; Sarcoma de Kaposi; Papilovírus humano 
e Vírus da leucemia. 
Proteínas e Aminoacidos 
 Proteínas 
➜ São as Biomoléculas mais importantes. 
➜ Há vários tipos de proteínas com variadas 
funções. 
↳ É o DNA quem dá a informação pra ela 
sintetizar. 
 
 Funções Principais 
➜Estrutura: "são os constituintes básicos das 
fibras musculares, pele/ossos/cabelo/unhas. 
Exemplo: Colágeno; queratina. 
Exemplo: A fenilalanina é precursora da 
tirosina, que produz a melanina, molécula 
responsável pela cor dos cabelos e da pele." 
➜ Catalise: as enzimas catalisam as reações 
bioquímicas (reações intra ou extracelulares 
importantes que ocorrem nos animais e 
vegetais). Sem as enzimas, essas reações não 
ocorreriam num tempo hábil e a vida acabaria; 
Exemplo: A anidrase carbônica é uma enzima 
que catalisa a reação de formação do ácido 
carbônico que mantém o pH do sangue 
constante. Por meio dessa enzima, essa 
reação ocorre cerca de 10 milhões de vezes 
mais rápido." 
➜Movimento: Expansão e contração 
muscular. 
➜ Transporte: transporta outras moléculas. 
Exemplo: mioglobina e hemoglobina. 
➜ Reguladores do metabolismo - Hormônios: 
alguns hormônios são proteínas. 
Exemplo: A insulina é uma proteína sintetizada 
em nosso organismo e possui como principal 
função o controle dos níveis de glicose no 
sangue. Sua carência é um dos fatores que 
resultam no desenvolvimento do diabetes tipo 
1 e 2. 
➜ Proteção: quando uma proteína externa 
(antígeno) ou substancia estranha entra no 
corpo para contrabalancear a outra proteína 
(anticorpo). 
Exemplo: Uma classe de proteínas 
encontradas no plasma sanguíneo são as 
gamaglobulinas e entre elas estão as 
imunoglobulinas que ajudam a prevenir e 
combater infecções importantes e doenças. 
Em casos específicos, alguns médicos receitam 
injeções de gamaglobulina extraída do plasma 
de pessoas que já adquiriram imunidade à 
doença que o paciente está exposto. 
➜ Armazenamento: ferritina/glicogênio. 
➜ Regulação: controla expressão dos genes. 
 Classificação 
➜Fibrosas: insolúveis em água (estrutural). 
➜Globulares: solúveis em água (não-
estrutural). 
 Aminoácidos 
➜ As proteínas tem a mesma estrutura são 
cadeias de aminoácidos. São compostos 
formados de um grupo de amina e um grupo 
carboxila. 
➜ Milhares de aminoácidos podem ser 
sintetizados, mas a natureza só emprega 20 
para formar proteínas. Todos os 20 seguem a 
forma geral, exceto um (prolina), que se 
diferencia por ter um grupo amina ligado ao 
radical R. Esses 20 aminoácidos encontrados 
na natureza são chamados de alfa-
aminoácidos. 
➜ O que determina as características dos 
aminoácidos são suas propriedades 
determinadas pelas cadeias laterais. 
➜ O triptofano se converte em serotonina, 
efeito calmante usado em antidepressivos. A 
sua deficiência pode causar baixas 
concentrações de serotonina, levando a: 
insônia, depressão, ansiedade, irritabilidade, 
incapacidade de concentração, deficiência no 
crescimento da criança. 
➜ O maníaco tem altos níveis de serotonina: 
disfunção polar – esquizofrenia – maníaco- 
depressivo. 
 
➜ Aminoácidos essenciais e não essenciais: 
↳ Essenciais: Arginina, histidina, metionina, 
treonina, valina, isoleucina, fenilalanina, 
triptofano, leucina lisina. 
↳ Não essenciais: Alanina, asparagina, 
aspartato, cisteina, glutamato, glutamina, 
glicina, prolina, tirosina. 
➜ Existem alguns outros não proteicos que 
participam do metabolismo animal, mas não 
participa de moléculas protéicas: 
↳ Citrulina e ornitina – ciclo da ureia; 
↳ Betalanina, um isômero da alanina, faz parte 
do ácido pantotêico e, portanto da coezima A 
e da proteína carreadora de acila; 
↳ Creatina, uma amina quartenária derivada 
da glicina, faz parte do fosfato de creatina que 
participa no armazenamento da energia na 
célula muscular. 
➜ A tirosina normalmente obtida no 
organismo como molécula precursora a 
fenilalanina, e é convertida a uma classe de 
neurotransmissores catecolaminas, que 
incluem a epinefrina, conhecida como 
ADRENALINA. 
 
 ➜ A tirosina e a fenilalanina são precursoras 
para a formação de norepinefrina, substância 
estimulante. Libera glicose e outros nutrientes 
e estimula as funções cerebrais. 
➜ A fenilananina podem ocasionar dores de 
cabeça em alguns pacientes que usam 
refrigerantes do tipo diet, por conta do 
aspartame. 
 
 Doenças relacionadas a conformação 
de proteínas/ peptídeos 
➜ Várias doenças ocorrem devido a 
conformação da proteína. 
➜ um aspecto comum é as proteínas se 
conformarem (auto-organizar) na folha beta, 
formando uma placa amiloide. 
➜ Essa estrutura amiloides aparecem em 
várias doenças, como Alzheimer, que há uma 
destruição na folha beta, que é a proteína mais 
condensada e firme. 
 
Matéria correio braziliense: 
“Proteína humana protege os neurônios contra 
os efeitos do Alzheimer”. 
Muito produzida por humanos, a proteína reelin 
protege os neurônios contra os efeitos tóxicos dos 
fragmentos de beta-amiloides, placas que se 
acumulam no cérebro, provocam a degeneração 
dessas células nervosas e desencadeiam a doença de 
Alzheimer. A ação benéfica até então só havia sido 
constatada in vitro. Agora, pela primeira vez, 
cientistas de uma universidade norte-americana a 
observaram em modelos vivos (ratos) e detalharam 
a descoberta na edição de hoje da revista Science 
Translational Medicine. 
 
O grande desafio ao estudar a reelin é que ela 
desempenha ações muito complexas no cérebro e 
que vão se diferenciando ao longo da vida. No de 
jovens, por exemplo, ainda em formação, é 
responsável por orquestrar o posicionamento 
adequado dos neurônios no sistema nervoso. No 
órgão de pessoas mais velhas, reforça as conexões 
sinápticas; a comunicação entre as células nervosas 
responsáveis pelos comandos enviados para o resto 
do corpo. 
Diante da complexidade da natureza da proteína, há 
uma suspeita de que ela pode ter algum tipo de 
influência no enfrentamento ao Alzheimer, 
desordem neurodegenerativa incurável que provoca 
demência geralmente em pessoas com mais de 65 
anos. Motivada pela dúvida, a equipe liderada por 
Courtney Lane-Donovan, pesquisadora da 
Universidade do Texas, investigou a fundo a 
importância fisiológica da reelin no comportamento 
sináptico e na proteção contra a toxicidade da beta-
amiloide no cérebro de ratos adultos. 
[SAIBAMAIS]Para isso, desenvolveram em 
laboratório cobaias em que a proteína era parcial ou 
completamente inativa. ; Descobrimos que a perda 
isolada da reelin surtiu efeitos sutis sobre a 
fisiologia neuronal e a função cognitiva de um 
camundongo adulto. Contudo, a perda total dessa 
proteína rendeu uma supressão sensível das sinapses 
excitatórias, o que resultou em prejuízos na 
aprendizagem e na memória; informaram os 
autores, no estudo publicado na revista científica. 
Segundo a equipe, os resultados fornecem evidência 
;in vivo que destaca o papel fundamental da 
sinalização de reelin para a proteção contra a 
toxicidade da placa beta-amiloide no cérebro mais 
velho;. O cérebro dos animais programados para não 
produzir a proteína se desenvolveu normalmente 
até que os depósitos de beta-amiloide começassem 
a emergir. Mesmo em baixas quantidades, a placa 
prejudicou expressivamente a capacidade de 
aprendizado e memória das cobaias. As observações 
foram constatadas no teste chamado labirinto 
aquático de Morris. Trata-sede um procedimento 
básico para testar a cognição, verificando, por 
exemplo, a capacidade de navegação de um animal. 
No caso da pesquisa da Universidade do Texas, os 
ratos foram colocados em uma piscina circular 
grande e tinham que encontrar uma plataforma 
invisível ou visível que lhes permitisse fugir da água. 
Para isso, utilizavam várias pistas visuais 
memorizadas durante as tentativas. 
 
Os resultados sugerem que os animais podem viver 
sem a reelin durante o envelhecimento, mas isso os 
deixaria desprotegidos dos malefícios da placa beta-
amiloide no decorrer da doença de Alzheimer. Nesse 
sentido, a proteína parece ser uma defensora crítica 
contra a toxicidade do acúmulo das placas. 
Aumentar a sinalização dela promoveria proteção e 
poderia ser um método eficiente para prevenir a 
doença. Isso abre um novo caminho para a 
identificação de novos tipos de agentes terapêuticos 
que consigam melhorar a abundância da reelin;, 
acreditam os autores. 
➜ A causa principal da doença de Alzheimer 
permanece desconhecida. 
➜ Nos pacientes com a doença, os níveis de 
neta-amiloide se tornam elevados, e essa 
proteína sofre uma transformação 
conformacional a partir de um estado solúvel, 
rico em hélice alfa, para um estado rico em 
folhas beta e propenso a autogregação. 
 
 Estrutura das proteínas 
➜ São quatro ordem em suas estruturas. 
↳ O dobramento é modular; 
↳ Ocorre em um processo de etapas: 
↳ A medida que o polipeptídeo é sintetizado, 
os segmentos curtos dobram-se em unidades 
estruturais secundarias. (Isso vai depender 
dos átomos que estão envolvidos na 
molécula). 
↳ As regiões hidrofóbicas segregam-se para o 
interior das proteínas, formando um 
polipeptídeo dobrado. Os módulos se arranjam 
até atingir a conformação madura da proteína. 
(Vai ter um momento que o polipeptídeo vai 
parar de sintetizar para cumprir sua função e 
a enzima vai dizer quando a proteína estiver 
madura). 
↳ É um processo ordenado porem não é rígido, 
tem apenas uma ordem para acontecer. Há 
flexibilidade na maneira em que a ordem e a 
medida em que os elementos da estrutura 
secundaria podem ser arranjados. 
 Caso clinico: Paciente do sexo m, 
leucodérmico, com 60 anos, procurou 
atendimento para trocar a prótese. Relatou ser 
trabalhador da construção civil e fumante de 20 
cigarros por dia há 35 anos. O exame físico 
intrabucal mostrou o lábio inferior apresentava 
múltiplas esbranquiçadas e circundadas por 
áreas eritematosas, associadas a grande 
ressecamento labial, descamação, fibrose, e 
ainda um discreto edema nesse local. 
Possível diagnostico: Quelite actínica é uma 
lesão potencialmente maligna que afeta o lábio 
quando há exposição prolongada ao sol. Foi 
descrita, pela primeira vez em 1986m oir 
Dybrevilh, durante o III congresso nacional de 
dermatologia, realizado em Londres. 
As radiações ultravioletas são responsáveis 
pelos danos ás fibras elásticas, pelo aumento da 
substância fundamental amorfa, pela elastose e 
pela diminuição do colágeno. 
 
 
 Príons: irregularidade na 
conformação das proteínas 
➜ As encefalopatias espongiformes 
transmissíveis, ou doenças por príons, são 
doenças neurodegenerativas fatais 
caracterizadas pela deposição de agregados 
proteicos insolúveis nas células nervosas. 
↳Elas incluem a doença de Creutzfeldt-Jakob 
em humanos, a encefolapatia espongiforme 
em ovelhas (scrapie) e a encefalopatia 
espongiforme bovina (doença da vaca louca) 
no gado. 
↳ Uma forma variante da doença de 
Creutzfeldt-Jakob (vCJD), que aflinge os 
pacientes mais jovens, está associada a 
transtornos psiquiátricos e comportamentais 
de início precoce. 
↳ Como nenhum gene viral ou bacteriano que 
codifica a proteína patológica do príon pode 
ser identificado, a origem e o mecanismo de 
transmissão da doença por príon permanecem 
não elucidados. 
↳ A proteína relacionada com príon (Prp) 
humano, uma glicoproteína codificada no 
braço curto do cromossomo 20, normalmente 
é monomérica e rica em hélice alfa. 
 
 Beta talassemias 
➜ Causadas por defeitos genéticos que 
comprometem a síntese de uma das 
subunidades polipeptídicas da hemoglobina. 
↳ No período da síntese da hemoglobina, na 
formação da hemácia, uma chaperona 
especifica liga-se as subunidades alfa da 
hemoglobina que aguardam a incorporação na 
molécula. 
↳ Na ausência da chaperona as subunidades 
alfa livres agregam-se e o precipitado 
citotóxica se forma. 
↳“Se entendermos como elas funciona, 
podemos desenvolver mecanismos que 
possam intervir na atuação dessas chaperonas 
na célula, por exemplo, melhorar a função 
delas em situações de estresse”, afirma Ramos 
coordenador dos estudos, ele explica que o 
estresse, como ambiente de alta temperatura, 
são uma das causas do enovelamento 
incorreto. 
 O colágeno 
➜ Ilustra o papel do processamento pós-
traducional na maturação proteica. A 
maturação envolve formação e clivagem de 
ligações. 
↳ É a mais a mais abundante dentre as 
proteínas fibrosas que constituem mais de 
25% da massa proteica no corpo humano. 
As outras proteínas fibrosas proeminentes 
incluem a queratina e a miosina. 
↳ A pele deriva sua força e flexibilidade de 
uma rede entremeada de fibras de 
colágeno e queratina enquanto os dentes e 
os ossos são sustentados por uma rede 
subjacente de fibras de colágeno análoga 
aos filamentos de aço no concreto 
reforçado. 
 Síntese de aminoácidos 
➜ Quem fornece informações para a 
produção das proteínas? Há mais de 300 
aminoácidos na natureza, mas as proteínas 
são sintetizadas quase exclusivamente a 
partir de um grupo de L- Alfa-Aminoácidos. 
A partir de tríades de nucleotídeos 
(códons). 
↳ Nucleotídeos é a subunidade que forma 
o DNA e o RNA (ácidos nucleicos 
relacionados com a hereditariedade e 
controle da atividade das células). 
↳ As proteínas são formadas por uma serie 
de aminoácidos. Cada aminoácidos é 
formado por uma sequência de três 
componentes, chamados de códons. 
➜ Especificidade: uma trinca sempre 
codificara o mesmo aminoácido. 
➜ Universalidade: todos os seres vivos 
utilizam o mesmo código genético para 
codificar os aminoácidos. 
➜ Redundância: um aminoácido pode ser 
codificado por diferentes trincas. 
 Doenças 
➜ Marasmo: ingestão calórica e aminoácidos 
específicos insuficientes. 
A criança é desmamada por uma dieta rica em 
amido e pobre em proteína. 
➜ Escorbuto: deficiência de vitamina C. está 
associada a incapacidade do tecido conectivo 
formar hidroxiprolina e hidroxilisina. 
➜ Síndrome de Menkes: pelos crespos retardo 
no crescimento, causado por deficiência de 
cobre na dieta. O cobre é um cofator essencial 
para enzima lisil-oxidase que atua na formação 
da ligação covalente cruzadas e da força as 
fibras de colágeno. 
 
 Os aminoácidos essenciais 
➜ Fenilalanina: é uma precursora dos 
neurotransmissores tirosina, dopamina, 
epinefrina e norepinefrina. Ela desempenha 
um papel integral na estrutura e função das 
proteínas e enzimas e na produção de outros 
aminoácidos. 
↳ Esse aminoácido é indicado para pessoas 
que sofrem com ansiedade, depressão, 
transtorno de déficit de atenção, 
hiperatividade (TDAH), entre outras 
patologias. 
➜ Valina: é um dos três aminoácidos de 
cadeira ramificada. Ela ajuda a estimular o 
crescimento e a regeneração muscular e está 
envolvida na produção de energia. 
➜Treonina: é uma parte principal das 
proteínas estruturais, como colágeno e 
elastina, que são importantes componentes da 
pele e do tecido conjuntivo. Ela também 
desempenha um papel no metabolismo da 
gordura e na função imunológica. Ajuda no 
crescimento. 
➜ Triptofano: necessário para manter o 
equilíbrio adequado de nitrogênio e a proteção 
de serotonina, um neurotransmissor que 
regula o apetite, sono e humor. 
➜ Metionina: desempenha um papel 
importante no metabolismoe na 
desintoxicação. Necessária para o crescimento 
de tecidos e a absorção de zinco e selênio, 
minerais vitais para a saúde. 
➜ Leucina: como a valina, a leucina é de 
cadeia ramificada importante para a síntese de 
proteínas e para o repouso muscular. Ela 
também ajuda a regular os níveis de açúcar no 
sangue, estimula a cicatrização de feridas e 
produz os hormônios de crescimento. 
➜ IsoLeucina: o ultomo dos três de cadeia 
ramificada, ela está envolvida no metabolismo 
muscular e está fortemente concentrada no 
tecido muscular. Ela também é importante 
para a função imunológica, produção de 
hemoglobina e regulação de energia. 
➜ Lisina: desempenha um papel importante 
na síntese de proteínas, hormônios e enzimas 
e na absorção de cálcio. Ela também é 
importante para a produção de energia, 
função imunológica e produção de colágeno e 
elastina. 
➜ Histidina: usada para produzir histamina, 
um neurotransmissor que é vital para a 
resposta imune, a digestão, a função sexual e 
os ciclos de sono-vigília. Ela é fundamental 
para manter a bainha de mielina, uma barreira 
protetora que envolve células nervosas.