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Profª Emília Delesderrier Nutrição Humana PROTEÍNAS: ESTRUTURA E FUNÇÃO, DIGESTÃO, ABSORÇÃO E FONTES ALIMENTARES Proteínas São formadas por combinações de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Presença do nitrogênio (16%) em sua estrutura. Cumprem funções: estruturais, reguladoras, defesa e transporte. Aminoácidos Representam a unidade estrutural básica das proteínas. São constituídos de um grupo carbono-carboxila e um grupo amino-nitrogenado ligados a um carbono alfa-central. Ligação peptídica Classificação dos aminoácidos Segundo sua essencialidade: Essenciais (indispensáveis): não são sintetizados no organismo. Condicionalmente essenciais: tornam-se essenciais em algumas situações (limitação da síntese ou indisponibilidade de precursores) Não essenciais (dispensáveis): sintetizados a partir de outros aminoácidos/precursores podem ser excluídos da dieta sem prejuízo ao organismo. Classificação dos aminoácidos Classificação dos aminoácidos Balanço Nitrogenado Para determinar o balanço ou status de nitrogênio: avaliar a entrada e saída de proteínas. As perdas de nitrogênio são mensuráveis ma urina, fezes e pele. Em nutrição clínica hospitalar: Permite avaliar o grau de equilíbrio nitrogenado através da diferença entre a quantidade de nitrogênio ingerida pela dieta e a quantidade de nitrogênio excretada pelo suor, fezes e urina. Útil para avaliar o tratamento nutricional. Balanço nitrogenado BN = [proteína ingerida 24h (g) ÷ 6,25] – [uréia urinária 24h (g) ÷ 2,14] + 4g*+ outras perdas** Valor Classificação do estado nutricional segundo balanço nitrogenado = 0 Equilíbrio >0 ou positivo Anabolismo <0 ou negativo Catabolismo Interpretação do resultado – balanço nitrogenado: Digestão das proteínas Boca: trituração do alimento protéico. Esôfago – não há digestão significativa de proteínas. A digestão de proteínas possui 3 fases: gástrica, pancreática e intestinal Estômago – início da digestão protéica Digestão das proteínas Fase gástrica Distensão gástrica Alimento chega ao estômago Neurônios entéricos Células endócrinas Peptídeos Neurônios entéricos Motilidade gástrica Secreções gástricas (+) Ácido Clorídrico (HCl) Enzimas digestivas Hormônios Digestão das proteínas Fase gástrica Células Parietais Produção de HCL (pH<1) Células principais Pepsinogênio Pepsina Hidrólise de ligações peptídicas Polipeptídeos e aminoácidos Desnatura proteínas, auxiliando a ação da pepsina (-) amilase salivar Cessando digestão carboidrato iniciada na boca Fator intrínseco (+) ALIMENTOS PROTÉICOS GASTRINA 12 Digestão das proteínas Fase pancreática e intestinal QUIMO ESTÔMAGO BILE ENZIMAS PANCREÁTICAS BICARBONATO – PRODUZIDO PELO PÂNCREAS (NEUTRALIZAR QUIMO ÁCIDO) CÉLULAS CALCIFORMES (INTESTINO) MUCO PROTEÇÃO DO EPITÉLIO E LUBRIFICA CONTEÚDO INTESTINAL PÂNCREAS Digestão das proteínas Fase pancreática e intestinal pH alcalino: bicarbonato produzido no pâncreas – importante para atuação das enzimas pancreáticas Digestão das proteínas Formação de peptídeos, dipeptídeos, tripeptídeos e aminoácidos Para serem usados pelo organismo: precisam ser absorvidos pelos enterócitos LIGAÇÃO INTERNA LIGAÇÃO EXTERNA Quadro-resumo - Digestão das proteínas Absorção de proteínas A absorção das proteínas ocorre no intestino delgado proximal (superior). Transporte dos aminoácidos e peptídeos Aminoácidos livres necessitam de transportadores dependentes de sódio – gasto de energia (transporte ativo). Peptídeos (di e tripeptídeos): transporte pela PepT1 (gasto de energia - transporte ativo). Absorção de proteínas Aminoácidos livres Absorção de proteínas Peptídeos Absorção de proteínas Transporte de aa/peptídeos pela membrana basolateral difusão facilitada – não há gasto de energia Absorção de proteínas OBSERVAÇÕES: Absorção mais rápida quando fornecidos na forma de di/tripeptídeos. Di e tripeptídeos = garantem maior retenção de nitrogênio. Não há competição de aa livre e dipeptídeos aa livres em suplementação: competem entre si. Alimentos fontes de proteína Alimentos de origem animal – carne, frango, peixe, ovo, leite e derivados Alimentos de origem vegetal – leguminosas e cereais Proteínas endógenas Proteínas endógenas (presentes no TGI) representam também fonte de aminoácidos e nitrogênio. Exemplos: Células mucosais descamadas – geram 50g proteína/dia Enzimas digestivas e glicoproteínas – geram cerca de 17g de proteína/dia Derivadas de secreções – glândulas salivares, estômago, intestino, vesícula biliar e pâncreas Qualidade nutricional da proteína A qualidade nutricional da proteína está relacionada com a concentração de aminoácidos essenciais presente. Ou seja, a capacidade de fornecer nitrogênio e aminoácidos essenciais em quantidades adequadas às necessidades de cada organismo. Qualidade nutricional da proteína Proteínas de origem animal – consideradas completas Carnes, aves, peixes, leite, queijo e ovos – proteínas de boa qualidade (melhores fontes de aminoácidos essenciais) Alimentos de origem vegetal – fontes significativas de proteínas parcial ou totalmente incompletos Leguminosas – 10 a 30% de proteína (deficiente em metionina e cisteína) Cereais – 6 a 15% de proteína (deficiente em lisina) Fontes protéicas de origem vegetal são importantes para complementar a ingestão protéica da população – representam menor custo/maior consumo Frutas e hortaliças – pobres em proteínas (1 a 2%) Qualidade nutricional da proteína Assim... Mistura adequada de cereais com leguminosas em uma mesma refeição pode apresentar valor nutricional protéico equivalente às proteínas animais. Apesar das limitações nutricionais das proteínas vegetais... O consumo de vários alimentos (na dieta normal) de forma simultânea consumo adequado de aa essenciais Fatores que interferem na absorção protéica Fatores antinutricionais – interferem negativamente na atividade de enzimas digestivas Reduz digestibilidade e qualidade nutricional. Exemplo: Inibidores de tripsina e quimiotripsina (tipo Kinutz e Bowman-Birk) – presente em leguminosas e oleaginosas TERMOLÁBIL (COCÇÃO MELHORA DIGESTIBILIDADE) Lectinas – ligam-se na mucosa intestinal e interfere na absorção de aminoácidos TERMOLÁBIL (COCÇÃO MELHORA DIGESTIBILIDADE) Taninos e fitatos – inibe a quebra da ligação peptídica pela tripsina Fatores que interferem na absorção protéica Proteínas sofrem alterações químicas significativas quando expostas a altas temperaturas e pH alcalino. Reação de Maillard (reação de escurecimento enzimático) reduz a digestibilidade protéica Importante impacto sensorial e nutricional Reação onde há interação de aminas e açúcar redutor Formação de melanoidinas = causam o escurecimento Recomendação de proteínas Recomendação de proteínas Recomendação de proteínas Aprenda + https://www.scielo.br/j/cta/a/rZc6S4hLs5dLqhbmNgqwhPb/?format=pdf&lang=pt Questão avaliativa Aura Caso Clínico Paciente relatou na consulta com o nutricionista que passou a ser vegetariana e que, por conta disso, aumentou a sua ingestão de folhas para substituir os alimentos de origem animal e atender a sua necessidade de in-gestão de proteínas. Divisão de grupos para discutir sobre o caso clínico. Identificar pontos que apresentem necessidade de intervenção/modificação. Propor essa intervenção/modificação. Bibliografia
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