Bioquímica Básica e Metabolismo

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Indaial – 2019
MetabolisMo
Prof.ª Graziela dos Santos Barni
1a Edição
bioquíMica básica e
Copyright © UNIASSELVI 2019
Elaboração:
Prof.ª Graziela dos Santos Barni
Revisão, Diagramação e Produção:
Centro Universitário Leonardo da Vinci – UNIASSELVI
Ficha catalográfica elaborada na fonte pela Biblioteca Dante Alighieri 
UNIASSELVI – Indaial.
Impresso por:
B262b
 Barni, Graziela dos Santos
 Bioquímica básica e metabolismo. / Graziela dos Santos Barni. 
– Indaial: UNIASSELVI, 2019.
 212 p.; il.
 ISBN 978-85-515-0340-9
1. Bioquímica. - Brasil. 2. Metabolismo. – Brasil. II. Centro Universitário 
Leonardo Da Vinci.
CDD 572
Prezado acadêmico, este livro didático reúne informações preciosas sobre 
bioquímica e metabolismo. Mas questionamos: O que é a Bioquímica? Como podemos 
definir Metabolismo? 
A bioquímica é considerada uma ciência interdisciplinar que utiliza princípios e 
métodos da química na investigação das transformações que ocorrem nas substâncias 
e moléculas dos seres vivos, enquanto que o metabolismo são as transformações e 
reações químicas relacionadas aos processos de síntese, degradação e decomposição 
envolvendo nossas células.
Neste livro didático conheceremos os principais processos e conceitos que 
envolvem essas ciências tão importantes para os seres vivos e que vivenciamos 
diariamente. Para tornar este momento mais organizado e de fácil entendimento, 
dividimos em três unidades.
Na Unidade 1, nosso foco inicialmente estará direcionado para as informações 
relacionadas aos fundamentos da bioquímica. Esta unidade estará dividida em dois tópicos: a 
lógica molecular da vida e célula eucarionte e procarionte.
Você lembra quais são as principais teorias para explicar o aparecimento da vida no 
nosso planeta? O que significa ser eucarionte e procarionte? 
Na Unidade 2 será abordado o tema biomoléculas. Afinal, o que são biomoléculas? 
Como podemos imaginar, biomoléculas são moléculas essenciais à vida. Esta unidade 
está dividida em sete tópicos, sendo eles: características gerais das biomoléculas; água; 
aminoácidos; proteínas; enzimas; carboidratos; ácidos nucleicos; e lipídios. 
E, por fim, na Unidade 3 iremos direcionar nossas informações para o 
metabolismo que acontece no interior de nossas células. Esta unidade está dividida em 
cinco tópicos: princípios de bioenergética; ciclo do ácido cítrico; metabolismo de ácidos 
graxos e triglicerídeos; metabolismo de aminoácidos; e metabolismo de nucleotídeos.
Mas como nossas células obtêm energia para realizar todas as suas funções? 
Por que acontecem erros no metabolismo de lipídios, podendo gerar doenças 
como hipercolesterolemia e adrenoleucodistrofias, por exemplo? Esses são alguns 
questionamentos que serão respondidos ao longo deste livro didático. Está curioso? 
Vamos começar essa leitura cheia de informações que nos leva a compreender melhor 
o funcionamento do nosso organismo?
Bons estudos!
Prof.ª Graziela dos Santos Barni
APRESENTAÇÃO
Olá, acadêmico! Para melhorar a qualidade dos materiais ofertados a 
você – e dinamizar, ainda mais, os seus estudos –, a UNIASSELVI disponibiliza materiais 
que possuem o código QR Code, um código que permite que você acesse um conteúdo 
interativo relacionado ao tema que você está estudando. Para utilizar essa ferramenta, 
acesse as lojas de aplicativos e baixe um leitor de QR Code. Depois, é só aproveitar essa 
facilidade para aprimorar os seus estudos.
GIO
QR CODE
Você lembra dos UNIs?
Os UNIs eram blocos com informações adicionais – muitas 
vezes essenciais para o seu entendimento acadêmico como 
um todo. Agora, você conhecerá a GIO, que ajudará você 
a entender melhor o que são essas informações adicionais 
e o porquê você poderá se beneficiar ao fazer a leitura 
dessas informações durante o estudo do livro. Ela trará 
informações adicionais e outras fontes de conhecimento que 
complementam o assunto estudado em questão.
Na Educação a Distância, o livro impresso, entregue a todos os 
acadêmicos desde 2005, é o material-base da disciplina. A partir 
de 2021, além de nossos livros estarem com um novo visual 
– com um formato mais prático, que cabe na bolsa e facilita a 
leitura –, prepare-se para uma jornada também digital, em que 
você pode acompanhar os recursos adicionais disponibilizados 
através dos QR Codes ao longo deste livro. O conteúdo 
continua na íntegra, mas a estrutura interna foi aperfeiçoada 
com uma nova diagramação no texto, aproveitando ao máximo 
o espaço da página – o que também contribui para diminuir 
a extração de árvores para produção de folhas de papel, por 
exemplo. Assim, a UNIASSELVI, preocupando-se com o impacto 
de ações sobre o meio ambiente, apresenta também este 
livro no formato digital. Portanto, acadêmico, agora você tem a 
possibilidade de estudar com versatilidade nas telas do celular, 
tablet ou computador. 
Junto à chegada da GIO, preparamos também um novo 
layout. Diante disso, você verá frequentemente o novo visual 
adquirido. Todos esses ajustes foram pensados a partir de 
relatos que recebemos nas pesquisas institucionais sobre os 
materiais impressos, para que você, nossa maior prioridade, 
possa continuar os seus estudos com um material atualizado 
e de qualidade.
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LEMBRETE
Olá, acadêmico! Iniciamos agora mais uma 
disciplina e com ela um novo conhecimento. 
Com o objetivo de enriquecer seu conheci-
mento, construímos, além do livro que está em 
suas mãos, uma rica trilha de aprendizagem, 
por meio dela você terá contato com o vídeo 
da disciplina, o objeto de aprendizagem, materiais complementa-
res, entre outros, todos pensados e construídos na intenção de 
auxiliar seu crescimento.
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preparamos para seu estudo.
Conte conosco, estaremos juntos nesta caminhada!
Acadêmico, você sabe o que é o ENADE? O Enade é uma 
dos meios avaliativos dos cursos superiores no sistema federal de 
educação superior. Todos os estudantes estão habilitados a participar 
do ENADE (ingressantes e concluintes das áreas e cursos a serem 
avaliados). Diante disso, preparamos um conteúdo simples e objetivo 
para complementar a sua compreensão acerca do ENADE. Confi ra, 
acessando o QR Code a seguir. Boa leitura!
SUMÁRIO
UNIDADE 1 - FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA ......................................................1
TÓPICO 1 - A LÓGICA MOLECULAR DA VIDA ......................................................... 3
1 INTRODUÇÃO ........................................................................................................ 3
2 A UNIDADE QUÍMICA DOS DIFERENTES ORGANISMOS VIVOS .........................4
2.1 A BIOQUÍMICA PROCURA EXPLICAR A VIDA EM TERMOS QUÍMICOS ......................6
2.2 MACROMOLÉCULAS CONSTRUÍDAS A PARTIR DE COMPOSTOS SIMPLES ......... 8
2.3 PRODUÇÃO DE ENERGIA E SEU CONSUMO NO METABOLISMO ..............................9
2.4 TRANSFERÊNCIA DA INFORMAÇÃO BIOLÓGICA ........................................................ 17
RESUMO DO TÓPICO 1 ..........................................................................................23
AUTOATIVIDADE ...................................................................................................24
TÓPICO 2 - CÉLULA EUCARIONTE E PROCARIONTE ..........................................25
1 INTRODUÇÃO ......................................................................................................25
2 COMPARTIMENTOS CELULARES ......................................................................25
3 DIMENSÕES CELULARES ..................................................................................32
4 CÉLULAS E TECIDOS USADOS EM ESTUDOS BIOQUÍMICOS ..........................34
5 EVOLUÇÃO E ESTRUTURA DAS CÉLULAS PROCARIÓTICAS..........................34
5.1 O ESTUDO DA Escherichia coli ....................................................................................... 36
6 EVOLUÇÃO DAS CÉLULAS EUCARIÓTICAS .....................................................396.1 PRINCIPAIS CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS DAS CÉLULAS 
 EUCARIÓTICAS....................................................................................................................40
7 ESTUDO DOS COMPONENTES CELULARES .....................................................45
7.1 ORGANELAS ISOLADAS POR CENTRIFUGAÇÃO .........................................................45
7.2 ESTUDOS IN VITRO ........................................................................................................... 47
8 EVOLUÇÃO DOS ORGANISMOS MULTICELULARES E A DIFERENCIAÇÃO 
CELULAR .............................................................................................................. 48
9 VÍRUS: PARASITAS DAS CÉLULAS ................................................................... 51
LEITURA COMPLEMENTAR ..................................................................................53
RESUMO DO TÓPICO 2 ..........................................................................................54
AUTOATIVIDADE ...................................................................................................55
UNIDADE 2 — BIOMOLÉCULAS.............................................................................59
TÓPICO 1 — CARACTERÍSTICAS GERAIS ............................................................ 61
1 INTRODUÇÃO ...................................................................................................... 61
2 COMPOSIÇÃO E LIGAÇÃO QUÍMICA .................................................................. 61
3 BIOMOLÉCULAS SÃO COMPOSTOS DE CARBONO ..........................................62
4 GRUPOS FUNCIONAIS DETERMINAM AS PROPRIEDADES QUÍMICAS ..........63
5 ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL: CONFIGURAÇÃO E CONFORMAÇÃO ...........64
6 REATIVIDADE QUÍMICA .....................................................................................65
7 MACROMOLÉCULAS E SUAS SUBUNIDADES MONOMÉRICAS .......................69
RESUMO DO TÓPICO 1 ...........................................................................................71
AUTOATIVIDADE ................................................................................................... 72
TÓPICO 2 - ÁGUA .................................................................................................. 73
1 INTRODUÇÃO ...................................................................................................... 73
2 PONTES DE HIDROGÊNIO .................................................................................. 73
3 INTERAÇÕES DE VAN DER WAALS ................................................................... 76
4 IONIZAÇÃO DA ÁGUA, ÁCIDOS FRACOS E BASES FRACAS ............................ 76
5 AÇÃO TAMPONANTE CONTRA AS VARIAÇÕES DE PH NOS SISTEMAS 
BIOLÓGICOS ..........................................................................................................78
LEITURA COMPLEMENTAR ..................................................................................82
RESUMO DO TÓPICO 2 ......................................................................................... 84
AUTOATIVIDADE ...................................................................................................85
TÓPICO 3 - AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS......................................87
1 INTRODUÇÃO ......................................................................................................87
2 AMINOÁCIDOS ....................................................................................................88
2.1 CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS................................................................................88
2.2 CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R ..................................................................................89
2.3 PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS ........................................................................... 92
3 PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS.................................................................................93
3.1 ASPECTOS GERAIS DA ESTRUTURA PROTEICA ........................................................ 94
3.2 ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS ............................................................. 94
3.3 ESTRUTURAS TERCIÁRIAS E QUATERNÁRIAS DAS PROTEÍNAS .......................... 95
3.4 DESNATURAÇÃO PROTEICA E ENOVELAMENTO ...................................................... 95
3.5 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS .............................................................................................97
RESUMO DO TÓPICO 3 ..........................................................................................99
AUTOATIVIDADE ................................................................................................. 101
TÓPICO 4 - ENZIMAS ..........................................................................................103
1 INTRODUÇÃO ....................................................................................................103
2 FUNÇÃO ENZIMÁTICA .....................................................................................104
3 CINÉTICA ENZIMÁTICA ...................................................................................104
3.1 ENZIMAS REGULADORAS .............................................................................................. 105
RESUMO DO TÓPICO 4 ........................................................................................ 107
AUTOATIVIDADE .................................................................................................108
TÓPICO 5 - CARBOIDRATOS E GLICOCONJUGADOS ........................................ 111
1 INTRODUÇÃO ..................................................................................................... 111
2 MONOSSACARÍDEOS E DISSACARÍDEOS ...................................................... 112
3 POLISSACARÍDEOS ......................................................................................... 114
4 GLICOCONJUGADOS: PROTEOGLICANOS, GLICOPROTEÍNAS E 
GLICOLIPÍDIOS.................................................................................................... 116
RESUMO DO TÓPICO 5 ........................................................................................120
AUTOATIVIDADE ................................................................................................. 121
TÓPICO 6 - NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLEICOS ......................................... 123
1 INTRODUÇÃO .................................................................................................... 123
2 ESTRUTURA DOS NUCLEOTÍDEOS E NUCLEOSÍDEOS .................................. 123
3 LIGAÇÕES FOSFODIÉSTERES ......................................................................... 125
4 ESTRUTURA DOS ÁCIDOS NUCLEICOS .......................................................... 126
4.1 CARACTERÍSTICAS DO DNA .......................................................................................... 126
5 CARACTERÍSTICAS DOS RNAS ....................................................................... 126
6 A QUÍMICA DO ÁCIDO NUCLEICO .................................................................... 127
7 OUTRAS FUNÇÕES DOS NUCLEOTÍDEOS ......................................................128
RESUMO DO TÓPICO 6 ........................................................................................ 129
AUTOATIVIDADE .................................................................................................130
TÓPICO 7 - LIPÍDIOS ............................................................................................131
1 INTRODUÇÃO .....................................................................................................131
2 LIPÍDIOS DE ARMAZENAMENTO ......................................................................131
3 LIPÍDIOS ESTRUTURAIS DE MEMBRANA .......................................................133
4 LIPÍDIOS COMO SINAIS, COFATORES E PIGMENTOS ....................................134
5 SEPARAÇÃO E ANÁLISE DE LIPÍDIOS............................................................ 135
RESUMO DO TÓPICO 7 ........................................................................................138
AUTOATIVIDADE ................................................................................................. 139
UNIDADE 3 — METABOLISMO ............................................................................. 141
TÓPICO 1 — PRINCÍPIOS DA BIOENERGÉTICA ..................................................143
1 INTRODUÇÃO ....................................................................................................143
2 SERES AUTOTRÓFICOS, HETEROTRÓFICOS E VIAS METABÓLICAS ...........144
3 GLICÓLISE E VIA PENTOSE-FOSFATO ...........................................................148
3.1 A FASE PREPARATÓRIA DA GLICÓLISE REQUER ATP ..............................................152
3.2 A FASE DE PAGAMENTO DA GLICÓLISE PRODUZ ATP E NADH .......................... 153
4 A CAPTAÇÃO DA GLICOSE É DEFICIENTE NO DIABETES MELITO TIPO 1 .... 153
5 VIAS ALIMENTADORAS DA GLICÓLISE .......................................................... 155
5.1 OS POLISSACARÍDEOS E OS DISSACARÍDEOS DA DIETA ...................................... 156
5.2 O GLICOGÊNIO ENDÓGENO E O AMIDO SÃO DEGRADADOS POR 
 FOSFORÓLISE ....................................................................................................................157
6 GLICONEOGÊNESE ..........................................................................................158
LEITURA COMPLEMENTAR ................................................................................160
RESUMO DO TÓPICO 1 .........................................................................................161
AUTOATIVIDADE ................................................................................................. 162
TÓPICO 2 - CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO ............................................................... 163
1 INTRODUÇÃO .................................................................................................... 163
2 PRODUÇÃO DE ACETATO ................................................................................164
3 REAÇÕES DO CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO ........................................................ 166
4 O CICLO DO GLIOXILATO .................................................................................168
RESUMO DO TÓPICO 2 .........................................................................................171
AUTOATIVIDADE ................................................................................................. 172
TÓPICO 3 - METABOLISMO DE ÁCIDOS GRAXOS E TRIGLICERÍDEOS ............ 173
1 INTRODUÇÃO .................................................................................................... 173
2 DIGESTÃO, MOBILIZAÇÃO E TRANSPORTE DE GORDURAS ......................... 174
2.1 AS GORDURAS DA DIETA SÃO ABSORVIDAS NO INTESTINO DELGADO .............175
2.2 HORMÔNIOS ATIVAM A MOBILIZAÇÃO DOS TRIACILGLICERÓIS 
 ARMAZENADOS .................................................................................................................176
2.2.1 Oxidação dos ácidos graxos .................................................................................178
2.2.2 Corpos cetônicos ....................................................................................................179
2.2.3 Corpos cetônicos são produzidos em excesso no diabetes e durante o 
jejum ........................................................................................................................... 180
RESUMO DO TÓPICO 3 ........................................................................................182
AUTOATIVIDADE .................................................................................................183
TÓPICO 4 - METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS .................................................185
1 INTRODUÇÃO ....................................................................................................185
2 DESTINOS METABÓLICOS DOS GRUPOS AMINOS......................................... 187
2.1 AS PROTEÍNAS DA DIETA SÃO ENZIMATICAMENTE DEGRADADAS ATÉ 
AMINOÁCIDOS ................................................................................................................... 188
2.2 O GLUTAMATO LIBERA SEU GRUPO AMINO NA FORMA DE AMÔNIA .................. 191
2.3 A GLUTAMINA TRANSPORTA A AMÔNIA NA CORRENTE SANGUÍNEA ................192
2.4 A ALANINA TRANSPORTA A AMÔNIA DOS MÚSCULOS ESQUELÉTICOS PARA O 
FÍGADO ................................................................................................................................ 194
2.5 A AMÔNIA É TÓXICA PARA OS ANIMAIS .................................................................... 195
2.6 EXCREÇÕES DE NITROGÊNIO E CICLO DA UREIA ................................................... 196
2.7 A UREIA É PRODUZIDA A PARTIR DA AMÔNIA ......................................................... 196
2.8 DEFEITOS GENÉTICOS DO CICLO DA UREIA PODEM SER FATAIS ...................... 198
2.9 VIAS DE DEGRADAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS ............................................................ 198
2.10 O CATABOLISMO DA FENILALANINA / FENILCETONÚRIA .................................. 199
RESUMO DO TÓPICO 4 ........................................................................................201
AUTOATIVIDADE ................................................................................................ 202
TÓPICO 5 - METABOLISMO DE NUCLEOTÍDEOS .............................................. 203
1 INTRODUÇÃO ................................................................................................... 203
2 BIOSSÍNTESE DE NUCLEOTÍDEOS ................................................................ 203
2.1 A SÍNTESE DE NOVO DE NUCLEOTÍDEOS PÚRICOS ...............................................204
2.2 BASES PÚRICAS E PIRIMÍDICAS SÃO RECICLADAS POR VIAS DE SALVAÇÃO 207
RESUMO DO TÓPICO 5 ....................................................................................... 208
AUTOATIVIDADE ................................................................................................ 209
REFERÊNCIAS ..................................................................................................... 211
1
UNIDADE 1 -
FUNDAMENTOS DE 
BIOQUÍMICA
OBJETIVOS DE APRENDIZAGEM
PLANO DE ESTUDOS
A partir do estudo desta unidade, você deverá ser capaz de:
• compreender a lógica molecular da vida;
• identifi car as principais evidências para o surgimento da vida;
• estabelecer as características que diferenciam os seres vivos dos inanimados;
• compreender que cada organismo vivo tem uma função específi ca;
• estabelecer os princípios da bioquímica para explicar a vida em termos químicos;
• identifi car que as macromoléculas são construídas a partir de compostos simples;
• compreender como ocorre a produção de energia e o seu consumo no metabolismo;
• refl etir acerca da transferência da informação biológica.
Esta unidade está dividida em dois tópicos. No decorrer dela, você encontrará autoati-
vidades com o objetivo de reforçar o conteúdo apresentado.
TÓPICO 1 – A LÓGICA MOLECULAR DA VIDA
TÓPICO 2 – CÉLULA EUCARIONTE E PROCARIONTE
Preparado para ampliar seus conhecimentos? Respire e vamos em frente! Procure 
um ambiente que facilite a concentração, assim absorverá melhor as informações.
CHAMADA
2
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A TRILHA DA 
UNIDADE 1!
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3
A LÓGICA MOLECULAR DA VIDA
1 INTRODUÇÃO
Há mais de três bilhões e meio de anos, sob condições não inteiramente 
claras, elementos com carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio, enxofre e fósforo 
formaram compostos químicos simples. Esses compostos simples foram chamados 
de coacervados e representaram a primeira forma proteica descrita. Eles combinaram-
se, dispersaram-se e recombinaram-se, formando várias moléculas maiores, até surgir 
uma combinação capaz de se autorreplicar (NELSON; COX, 2002).Essas macromoléculas consistiram de moléculas mais simples, unidas 
por ligações químicas. Com a contínua evolução e a formação de 
moléculas ainda mais complexas, o meio aquoso ao redor de muitas 
dessas moléculas autorreplicativas foi envolto por uma membrana 
lipídica. Esse desenvolvimento proporcionou a essas estruturas 
primordiais a capacidade de controlar, num certo grau, seu próprio 
meio. Uma forma de vida tinha se desenvolvido e a unidade básica da 
vida, a célula, tinha se estabelecido. Com o passar do tempo, diversas 
células se desenvolveram e tanto a química quanto a estrutura 
dessas células tornaram-se mais complexas. Elas conseguiram 
extrair nutrientes do meio, converter quimicamente esses nutrientes 
em fonte de energia ou em moléculas mais complexas, controlar os 
processos químicos que catalisavam e fazer replicação celular. Deste 
modo, a vasta diversidade de vida hoje observada começou. A célula 
é a unidade básica da vida em todas as formas de organismos vivos, 
da menor célula bacteriana ao mais complexo animal multicelular 
(NELSON; COX, 2002, p. 1).
Admite-se que o processo que originou as primeiras células começou na Terra 
a aproximadamente 4,6 bilhões de anos, na então chamada Terra Primitiva. Naquela 
época, a atmosfera continha muito vapor d’água, amônia, metano, hidrogênio e gás 
carbônico. Existia uma atividade vulcânica intensa e as tempestades com descargas 
elétricas eram frequentes.
Há 4 bilhões de anos, a superfície da Terra estaria coberta por grande quantidade 
de água, disposta em grandes “oceanos” e “lagos”. Essa massa líquida, chamada de 
caldo primordial, era rica em moléculas inorgânicas e continha em solução os gases 
que constituíam a atmosfera (JUNQUEIRA; CARNEIRO, 2007). Sob a ação do calor e da 
radiação ultravioleta, vindos do Sol, e de descargas elétricas, oriundas das tempestades, 
as moléculas dissolvidas no caldo primordial combinaram-se quimicamente para 
constituírem os primeiros compostos contendo carbono. Substâncias relativamente 
complexas, como proteínas e ácidos nucleicos, teriam aparecido espontaneamente ao 
acaso. 
TÓPICO 1 - UNIDADE 1
Highlight
Highlight
4
Curiosidade:
A atmosfera terrestre também sofreu mudanças significativas. Contudo, não 
existe um acordo sobre a constituição da atmosfera da época. Acredita-se que 
ela se apresentava ora mais ou menos redutora, de acordo com os estudos 
realizados na composição das nuvens de poeira estelar, meteoritos e de gases 
retidos em rochas antigas.
NOTA
2 A UNIDADE QUÍMICA DOS DIFERENTES ORGANISMOS 
VIVOS
O que distingue os organismos vivos dos objetos inanimados se as moléculas 
que constituem as células são formadas pelos mesmos átomos encontrados nesses 
seres (inanimados)? Primeiro, é o seu grau de complexidade química e de organização. 
Eles possuem estruturas celulares internas intrincadas (Figura 1) e contêm muitas 
espécies de moléculas complexas. Em contraste, a matéria inanimada existente ao 
nosso meio – terra, areia, rochas, água do mar – usualmente consiste de misturas de 
compostos químicos relativamente simples (NELSON; COX, 2002).
FIGURA 1 – VISTO AO MICROSCÓPIO ELETRÔNICO, ESSE PEDAÇO DE TECIDO MUSCULAR DE VERTEBRADO 
EVIDENCIA SUA COMPLEXIDADE E ORGANIZAÇÃO
FONTE: A autora
Segundo, os organismos vivos extraem, transformam e usam a energia que 
encontram no meio ambiente (Figura 2), habitualmente na forma de nutrientes químicos 
ou de energia radiante da luz solar. Essa energia torna os organismos vivos capazes de 
construir e manter suas próprias estruturas intrincadas e de realizar trabalhos mecânico, 
químico, osmótico e de vários outros tipos. Em contraste, a matéria inanimada não usa 
energia de forma sistemática para manter a sua estrutura ou para realizar trabalho. A 
matéria inanimada tende a se degenerar em um estado mais desordenado, alcançando 
um equilíbrio com o seu meio ambiente (NELSON; COX, 2002).
5
FIGURA 2 – A ÁGUIA ADQUIRE NUTRIENTES NO MEIO AMBIENTE PELA INGESTÃO 
DE PRESAS MENORES
FONTE: <http://g1.globo.com/planeta-bizarro/noticia/2014/01/fotografo-flagra-aguia-capturando-peixe-
-em-rio-nos-eua.html>. Acesso em: 11 jul. 2019.
O terceiro, e mais característico atributo dos organismos vivos, é a capacidade 
para a autorreplicação e automontagem, propriedades que podem ser vistas como a 
quinta essência do estado vivo (Figura 3). Uma única célula bacteriana de Escherichia 
coli, por exemplo, colocada num meio nutriente estéril pode dar origem, a cada 20 
minutos, à outra célula bacteriana idêntica à célula-mãe, com as mesmas características 
genéticas. Cada uma das células contém milhares de moléculas diferentes, algumas 
extremamente complexas; mesmo assim, cada bactéria é uma cópia fiel da original, 
constituída inteiramente a partir da informação contida no interior do material genético 
da célula original (NELSON; COX, 2002).
FIGURA 3 – A REPRODUÇÃO BIOLÓGICA OCORRE COM FIDELIDADE 
PRÓXIMA À PERFEIÇÃO
FONTE: <pt.depositphotos.com/27718179/>. Acesso em: 13 mar. 2019.
Erwin Schodinger propôs, em seu ensaio O que é a vida?, que o material genético 
das células deveria ter as propriedades de um cristal. Esse ensaio de Schrodinger é de 
1944 (anos antes do atual entendimento da estrutura do gene ter sido estabelecido), 
mas descreve de forma acurada muitas das propriedades do ácido desoxirribonucleico, 
o material dos genes.
6
FIGURA 4 – ERWIN SCHODINGER (1887-1961)
FONTE: <https://www.nobelprize.org/prizes/physics/1933/schrodinger/biographical/>. 
Acesso em:11 jul. 2019.
Cada componente de um organismo vivo tem uma função específica. Isso 
é verdade não somente para as estruturas macroscópicas, como folhas e caules ou 
corações e pulmões, mas também para as estruturas intracelulares microscópicas, como 
os núcleos e os cloroplastos. Até mesmo os compostos químicos individuais, existentes 
nas células, têm funções específicas. O inter-relacionamento entre os componentes 
químicos de um organismo vivo é dinâmico; alterações em um componente provocam 
mudanças coordenadas ou compensatórias em outro, tendo como resultado o conjunto 
exibindo características que vão além daquelas exibidas pelos constituintes individuais. 
A coleção de moléculas executa um programa cujo resultado é a reprodução do 
programa e a autoperpetuação daquela coleção de moléculas, em suma, vida (NELSON; 
COX, 2002).
2.1 A BIOQUÍMICA PROCURA EXPLICAR A VIDA EM TERMOS 
QUÍMICOS
Se os organismos vivos são compostos de moléculas intrinsecamente 
inanimadas, como podem essas moléculas exibir a extraordinária combinação de 
características que chamamos de vida? Como pode ser que um organismo vivo pareça 
ser mais do que a soma de suas partes inanimadas? 
Os filósofos, uma vez, responderam que os organismos vivos são dotados de 
uma força vital divina e misteriosa, mas essa doutrina (vitalismo) tem sido firmemente 
rejeitada pela ciência moderna. O objetivo básico da ciência bioquímica é mostrar como 
as moléculas, que constituem os organismos vivos, interagem entre si para manter e 
perpetuar a vida exclusivamente pelas leis químicas que governam o universo não vivo 
(NELSON; COX, 2002). 
7
Até o momento, pesquisas bioquímicas revelam que todos os organismos são 
notadamente semelhantes em níveis celular e químico. A Bioquímica descreve em termos 
moleculares as estruturas, os mecanismos e os processos químicos compartilhados por 
todos os organismos, e fornece os princípios organizacionais que fundamentam a vida 
em todas as suas diferentes formas, princípios esses que coletivamente serão referidos 
como a lógica molecular da vida. Embora a bioquímica produza importantes visões do 
conhecimento e das aplicações práticas em medicina, agricultura, nutrição e indústria, 
ela está, em última instância, preocupada e interessada na maravilha que a vida é em 
si mesma.
FIGURA 5 – ORGANISMOS VIVOS DIFERENTES COMPARTILHAM CARACTERÍSTICAS 
QUÍMICAS IGUAIS
FONTE: <http://shaareishalom.net.br/curso-temas-do-chumash-no3-no-jardim-do-eden>. 
Acesso em: 13 mar.2019.
Embora a vida seja fundamentalmente unitária, é importante reconhecer que 
pouquíssimas generalizações a respeito dos organismos vivos são absolutamente corretas 
para todos eles e sob quaisquer condições. A variação de hábitat nos quais os organismos 
vivem, desde fontes termais quentes até tundra ártica, de intestinos de animais a 
dormitórios de residências estudantis, é acompanhada por uma variação igualmente ampla 
de adaptações bioquímicas específicas. Essas adaptações são integradas em um padrão 
químico fundamental, compartilhado por todos os organismos. Embora as generalizações 
não sejam perfeitas, elas permanecem úteis. De fato, as exceções geralmente iluminam 
as generalizações científicas.
8
2.2 MACROMOLÉCULAS CONSTRUÍDAS A PARTIR DE 
COMPOSTOS SIMPLES
A maioria dos constituintes moleculares dos sistemas vivos é composta de 
átomos de carbono unidos covalentemente a outros átomos de carbono e átomos de 
hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. As propriedades especiais de ligação do carbono 
permitem a formação de uma grande variedade de moléculas.
Para Nelson e Cox (2014), cada célula da bactéria Escherichia coli (E. coli) contém 
mais de 6.000 tipos diferentes de compostos orgânicos, incluindo perto de 3.000 proteínas 
diferentes e um número similar de moléculas de ácidos nucleicos e centenas de tipos de 
carboidratos e lipídios. Em humanos, pode haver dezenas de milhares de tipos diferentes de 
proteínas, assim como muitos tipos de polissacarídeos, uma grande variedade de lipídios e 
muitos outros compostos de peso molecular menor.
Purificar e caracterizar exatamente todas essas moléculas seria um trabalho 
insuperável se não fosse o fato de cada classe de macromoléculas (proteínas, ácidos nucleicos, 
polissacarídeos) ser composta de um pequeno conjunto de subunidades monoméricas 
comuns. Essas subunidades monoméricas podem ser unidas covalentemente em uma 
variedade virtualmente ilimitada de sequências (Figura 6), exatamente como as 26 letras do 
alfabeto podem ser arranjadas em um número ilimitado de palavras, sentenças ou livros.
FIGURA 6 – SUBUNIDADES MONOMÉRICAS EM SEQUÊNCIAS LINEARES PODEM 
EXPRESSAR MENSAGENS COMPLEXAS
FONTE: <slideplayer.com.br/slide/384421/>. Acesso em: 15 mar. 2019.
9
Os ácidos desoxirribonucleicos (DNA) são formados por quatro tipos de unidades 
monoméricas simples, os nucleotídeos (timina, adenina, citosina e guanina), enquanto 
os ácidos ribonucleicos (RNA) são compostos por também quatro tipos de nucleotídeos, 
semelhantes aos do DNA, sendo a timina substituída pela uracila no RNA. As proteínas 
são constituídas por 20 tipos de aminoácidos (essenciais e não essenciais). Os oito tipos 
de nucleotídeos que os ácidos nucleicos são constituídos e os 20 tipos de aminoácidos 
que formam as proteínas são os mesmos em todos os organismos vivos. 
Os nucleotídeos são muito importantes como subunidades na constituição 
dos ácidos nucleicos, mas também exercem um importante papel como moléculas 
transportadoras de energia. Os aminoácidos, além de serem as subunidades que formam 
as proteínas, também são precursores de neurotransmissores, pigmentos e outros tipos 
de biomoléculas (RODWELL; MURRAY; GRANNER, 2017).
2.3 PRODUÇÃO DE ENERGIA E SEU CONSUMO NO 
METABOLISMO
A energia é um tema central em bioquímica: as células e os organismos 
dependem de um suprimento constante de energia para poderem se opor à tendência, 
inexorável da natureza, de queda para níveis de estado energético (NELSON; COX, 
2002). Todas as reações que acontecem a nível celular envolvem o fornecimento de 
energia, como por exemplo, as reações de síntese, a energia consumida no movimento 
de uma bactéria ou até mesmo no transporte ativo da bomba de sódio e potássio. As 
células desenvolveram, durante o processo evolutivo, mecanismos especializados 
para capturar a energia do sol ou também extrai-la de alimentos e transferi-la para os 
processos que dela necessitam.
No curso da evolução biológica um dos primeiros desenvolvimentos 
deve ter sido o aparecimento de uma membrana lipídica que envolveu 
as moléculas hidrossolúveis da célula primitiva, separando-as do meio 
ambiente e permitindo que elas se acumulassem em concentrações 
relativamente altas. As moléculas e os íons contidos no interior 
dos organismos vivos diferem em tipo e em concentrações das 
existentes no meio ambiente. Por exemplo, as células de um peixe de 
água doce contêm certos íons inorgânicos em concentrações muito 
diferentes das da água em que vivem. Proteínas, ácidos nucleicos, 
açúcares e lipídios estão presentes no peixe, mas essencialmente 
ausentes no meio ambiente, o qual, por sua vez, contém átomos de 
carbono, hidrogênio e oxigênio em moléculas mais simples como o 
dióxido de carbono e a água. Quando o peixe morre, as substâncias 
que o compõe entram, finalmente, em equilíbrio com aquelas do meio 
ambiente (NELSON; COX, 2002, p. 6).
10
FIGURA 7 – OS ORGANISMOS VIVOS NÃO ESTÃO EM EQUILÍBRIO COM O MEIO AMBIENTE. A MORTE E A 
DECOMPOSIÇÃO RESTABELECEM O EQUILÍBRIO
FONTE: Nelson e Cox (2002, p. 6)
Para Nelson e Cox (2002), as células e os organismos precisam realizar trabalho 
para permanecerem vivos e para se reproduzirem. A síntese contínua de componentes 
celulares requer trabalho químico; o acúmulo e a retenção de sais e de vários compostos 
orgânicos contra um gradiente de concentração envolvem um trabalho osmótico; a 
contração de um músculo ou o movimento do fl agelo de um espermatozoide representa 
trabalho mecânico. 
A taxa de conversão da energia química para mecânica durante a contração 
muscular é considerada um dos principais eventos fi siológicos determinantes do 
desempenho esportivo. Em linhas gerais, assume-se que durante os esforços de curta 
duração e com alta intensidade, a molécula de adenosina trifosfato (ATP) é ressintetizada, 
predominantemente, pela degradação da fosfocreatina e do glicogênio muscular, com 
subsequente formação de lactato (BERTUZZI et al., 2008). 
Na bioquímica, os processos pelos quais a energia é extraída, canalizada e 
consumida, envolvem os estudos da bioenergética – transformações ou trocas de 
energia das quais todos os organismos vivos dependem.
A transformação da energia biológica obedece às leis da Termodinâmica. Mas quais 
são essas Leis? A Primeira Lei da Termodinâmica é conhecida como Princípio da Conservação 
da Energia. Para qualquer mudança física ou química, a quantidade total de energia no universo 
permanece constante. A energia pode até mudar de forma ou ser transportada, mas não pode 
ser destruída (RODWELL; MURRAY; GRANNER, 2017).
11
Os seres vivos usam energia para realização de trabalho mecânico, químico, 
osmótico ou elétrico e para a manutenção de sua organização, reprodução e interação 
com o meio. As células vivas se comportam como transdutores de energia, convertendo 
energia química em algo que seja necessário para a célula.
A Segunda Lei é referente à desordem do universo. Segundo essa lei, a desordem 
sempre tende a aumentar, onde em todos os processos naturais a entropia (grau de 
desorganização) do universo sempre tende a aumentar. Os organismos vivos preservam 
sua organização interna retirando energia livre do ambiente e retornando a sua vizinhança 
energia na forma de calor, aumentando assim o número de moléculas (BERG; TYMOCZKO; 
STRYERT, 2015). Através de um conjunto de reações químicas produtoras ou consumidoras 
de energia, os organismos conseguem ter suas características ou funções preservadas.
Para reações que ocorrem em solução, podemos definir um sistema como todos os 
reagentes e produtos, o solvente e a atmosfera próxima, ou seja, tudo o que está dentro de 
uma região definida do espaço. Juntos, o sistema e seus arredores constituem o universo. 
Se o sistema não trocar matéria nem energia com seus arredores, ele é dito fechado. Se o 
sistema trocar energia, mas não trocar matéria com seu meio, ele é dito sistema isolado; se 
trocar ambas, energia e matéria, com o meio, ele é um sistema aberto (NELSON;COX, 2002).
Para Rodwell, Murray e Granner (2017 p. 23):
Um organismo vivo é um sistema aberto, ele troca matéria e energia 
com seu meio. Organismos vivos usam duas estratégias para captar 
energia do seu meio: (1) eles obtêm combustíveis químicos da 
vizinhança e extraem a energia oxidando-os; ou (2) eles absorvem 
energia da luz solar. Organismos vivos criam e mantêm suas 
estruturas complexas e ordenadas usando energia extraída de 
combustíveis ou da luz solar.
Praticamente todos os seres vivos obtêm energia, direta ou indiretamente, da 
energia radiante da luz solar, a qual se origina de reações de fusão termonuclear que 
foram o elemento hélio e que ocorrem no interior do Sol, conforme mostra a figura a seguir:
FIGURA 8 – A LUZ SOLAR É FONTE ÚLTIMA DE TODA ENERGIA BIOLÓGICA, ATRAVÉS DAS REAÇÕES TER-
MONUCLEARES NO INTERIOR DO SOL
FONTE: <https://brasilescola.uol.com.br/quimica/fusao-nuclear.htm>. Acesso em: 15 mar. 2019.
12
Para Berg (2014), as células fotossintéticas absorvem a energia radiante do 
Sol e a utilizam para retirar elétrons da molécula de água e adicioná-la à molécula de 
dióxido de carbono, formando produtos ricos em energia, como o amido e a sacarose. 
Quando promovem essas reações, a maioria dos organismos fotossintéticos liberam 
oxigênio molecular na atmosfera. Em última análise, os organismos que não executam 
a fotossíntese obtêm energia para suas necessidades pela oxidação dos produtos ricos 
em energia elaborados pela fotossíntese, passando elétrons para o oxigênio atmosférico 
e sintetizando água, dióxido de carbono e outros produtos, os quais são recicladas no 
meio ambiente.
Virtualmente todos os transdutores de energia nas células podem 
ser relacionados ao fluxo de elétrons de uma molécula para outra 
na oxidação de combustíveis ou na captura de energia luminosa 
durante a fotossíntese. Esse fluxo de elétrons é “morro-abaixo”, quer 
dizer, de um potencial eletroquímico maior para outro menor; como 
tal, ele é formalmente análogo ao fluxo de elétrons em um circuito 
elétrico acionado por uma bateria. Todas essas reações que envolvem 
fluxos de elétrons são reações de oxirredução. Assim, emergem 
outros princípios característicos do estado vivo da matéria: (1) as 
necessidades energéticas de, virtualmente, todos os organismos 
são providos, direta ou indiretamente, da energia solar. (2) O fluxo 
de elétrons nas reações de oxirredução é a base da transdução e da 
conservação da energia nas células vivas. (3) todos os organismos 
vivos são interdependentes, trocando entre si energia e matéria por 
meio do meio ambiente (NELSON; COX, 2002, p. 15).
O tema central em bioenergética é o modo pelo qual a energia do metabolismo 
de combustíveis ou de captura de luz é acoplada a reações que requerem energia. 
Considere um exemplo mecânico simples de acoplamento de energia mostrado na 
Figura 9. Um objeto no alto de um plano inclinado tem certa quantidade de energia 
potencial devido a sua altura. Esse objeto tende a deslizar para baixo espontaneamente, 
perdendo a sua energia potencial de posição na medida em que se aproxima do solo. 
Quando um instrumento apropriado, constituído de correios e polias, é ligado ao objeto, 
o movimento espontâneo para baixo pode realizar certa quantidade de trabalho, 
quantidade esta nunca maior que a variação da energia potencial de posição. A 
quantidade de energia realmente disponível para a realização de trabalho, chamada de 
energia livre, G, será sempre um pouco menor que a variação total em energia, porque 
uma parte dela é dissipada como calor de fricção (BERG, 2014).
13
FIGURA 9 – ACOPLAMENTO DE ENERGIA EM PROCESSOS MECÂNICOS
FONTE: Nelson e Cox (2002, p. 8)
Reações químicas podem ser acopladas assim que uma reação liberadora 
de energia promove uma reação que requer energia. Reações químicas em sistemas 
fechados ocorrem espontaneamente até que o equilíbrio seja alcançado. Quando um 
sistema está em equilíbrio, a velocidade de formação do produto é exatamente igual à 
velocidade na qual o produto é convertido para reagente. Portanto, não existe nenhuma 
variação líquida nas concentrações de reagentes e produtos, e um “estado estacionário” 
é alcançado.
Existem reações exergônicas e endergônicas. As reações exergônicas ocorrem 
quando há uma diminuição da energia livre e os produtos são expressos em valores 
negativos. As reações endergônicas requerem uma quantidade de energia e seus 
valores na variação de energia livre são positivos. Nelson e Cox (2002) relatam que, 
nos processos mecânicos, somente parte da energia liberada nas reações bioquímicas 
exergônicas pode ser usada para executar trabalho. Nos sistemas vivos, parte da energia 
dissipada como calor ou perdida são necessárias para aumentar a entropia.
VOCÊ SABIA?
O termo “entropia”, que literalmente signifi ca “mudança em seu interior”, foi 
usado pela primeira vez em 1851 por Rudolf Clausius, um dos formuladores 
da Segunda Lei da Termodinâmica. Uma defi nição quantitativa rigorosa de 
entropia envolve considerações probabilísticas e estatísticas. Entretanto, 
sua natureza pode ser ilustrada qualitativamente por três exemplos simples, 
cada um demonstrando um aspecto da entropia. A chave para a descrição de 
entropia é a aleatoriedade e a desordem, manifestadas em diferentes maneiras.
NOTA
14
Segundo Berg (2014), o acoplamento de reações endergônicas com aquelas 
exergônicas é absolutamente central para trocas de energia nos sistemas vivos. O 
mecanismo pelo qual o acoplamento de energia ocorre nas reações biológicas é via 
um intermediário compartilhado. Por exemplo, a quebra de adenosina trifosfato (ATP) 
é a reação exergônica, que dirige muitos processos endergônicos, nas células. De 
fato, ATP (Figura 10) é o maior transportador de energia química em todas as células, 
acoplando processos endergônicos àqueles exergônicos O grupo fosfato terminal do 
ATP é transferido para uma variedade de moléculas receptoras, que são ativadas para 
favorecer transformações químicas. Adenosina difosfato (ADP) é reciclado (fosforilado) 
para ATP, à custa de energia química (durante oxidação dos combustíveis) ou da luz 
solar (na fotossíntese celular).
FIGURA 10 – ADENOSINA TRIFOSFATO (ATP). A REMOÇÃO DO GRUPO FOSFATO TERMINAL DO ATP É 
ALTAMENTE EXERGÔNICA E ESTA REAÇÃO É ACOPLADA A MUITAS REAÇÕES ENDERGÔNICAS NA CÉLULA
FONTE: <https://www.infoescola.com/bioquimica/adenosina-trifosfato-atp/>. Acesso em: 16 mar. 2019.
O fato de uma reação ser exergônica não significa que ela necessariamente 
se processará de forma rápida. O caminho que vai do reagente ao produto quase 
invariavelmente envolve uma barreira energética, chamada barreira de ativação (Figura 
11), a qual precisa ser superada para que qualquer reação ocorra. A quebra e síntese 
de ligações geralmente requerem tensionamento e a torção das ligações existentes, 
criando um estado de transição de alto nível de energia livre, tanto em relação ao 
reagente quanto ao produto. O ponto mais alto da coordenada da reação, no diagrama, 
representa o estado de transição (NELSON; COX, 2014).
Highlight
15
FIGURA 11 – CURSO DE UMA REAÇÃO QUÍMICA DO PONTO DE VISTA ENERGÉTICO
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 15)
No interior das células, todas as reações químicas ocorrem devido à presença de 
enzimas – catalisadores biológicos que aumentam a velocidade das reações químicas. 
As enzimas como catalisadores agem diminuindo a barreira de ativação entre o reagente 
e o produto.
FIGURA 12 – UMA ENZIMA AUMENTA A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO QUÍMICA ESPECÍFICA
FONTE: <https://www.vestibulandoweb.com.br/biologia/enzimas.asp>. Acesso em: 19 mar. 2019.
As enzimas são proteínas, com exceção da ribozima, uma enzima presente no 
RNA, cuja constituição não é proteica. Cada proteína enzimática é específi ca para a 
catálise de uma determinada reação, e cada reação no interior da célula é catalisada 
por uma enzima diferente. Cada célula requer, portanto, milhares de tipos diferentes de 
enzimas. A multiplicidade de enzimas, a suaalta especifi cidade para os reagentes e a 
sua suscetibilidade à regulação dão às células a capacidade de diminuir as barreiras de 
ativação seletivamente (BERG, 2014).
Highlight
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16
Nelson e Cox (2002, p. 10) relatam que:
Milhares reações químicas enzimaticamente catalisadas nas células 
são funcionalmente organizadas em muitas sequências diferentes 
de reações consecutivas chamadas vias, nas quais o produto de 
uma reação se torna o reagente para a próxima. Algumas dessas 
sequências de reações enzimaticamente catalisadas degradam 
nutrientes orgânicos em produtos fi nais simples, de forma a 
extrair energia química e convertê-la em uma forma utilizável 
pela célula. Juntos esses processos degradativos liberadores 
de energia livre são designados de catabolismo. Outras vias 
enzimaticamente catalisadas partem de moléculas precursoras 
pequenas e as convertem, progressivamente, em moléculas maiores 
e mais complexas, incluindo proteínas e ácidos nucleicos. Essas 
vias sintéticas requerem invariavelmente a adição de energia, e 
quando consideradas em conjunto representam o anabolismo. Esse 
conjunto de vias imbricadas e enzimaticamente catalisadas constitui 
o que chamamos de metabolismo. O ATP é transportador universal 
de energia metabólica e une o catabolismo e o anabolismo.
As células vivas não só podem sintetizar simultaneamente milhares de tipos 
diferentes de moléculas de carboidratos, lipídios, proteínas e ácidos nucleicos e suas 
subunidades mais simples, mas também podem fazê-lo nas proporções requeridas 
pela célula (NELSON; COX, 2014). Por exemplo, quando ocorre uma rápida multiplicação 
celular, os precursores de proteínas e ácidos nucleicos precisam ser sintetizados em 
grandes quantidades, enquanto as necessidades desses precursores para células que 
estão em repouso são muito reduzidas (BAYNES, 2015).
As enzimas-chave em cada via metabólica são reguladas de tal forma que cada 
tipo de molécula precursora é produzido em quantidades apropriadas às necessidades 
das células (BERG; TYMOCZKO; STRYERT, 2015). Na Figura 13, observamos a síntese 
de isoleucina (um dos aminoácidos, as subunidades monoméricas das proteínas). Se a 
célula começar a produzir mais isoleucina do que o necessário para a síntese proteica, 
a isoleucina não utilizada se acumula, dessa forma, altas concentrações de isoleucina 
inibem a atividade catalítica da primeira enzima na via, diminuindo, imediatamente, a 
produção desse aminoácido. Essa retroalimentação (feedback) negativa mantém em 
equilíbrio a produção e a utilização de cada intermediário metabólico (NELSON; COX, 
2002).
FIGURA 13 – INIBIÇÃO RETROATIVA
FONTE: Nelson e Cox (2002, p. 10)
Highlight
Highlight
17
Apesar de o conceito de rota discreta ser uma ferramenta importante para 
organizar o conhecimento do metabolismo, ele é muito simplificado. Existem milhares 
de metabólitos intermediários na célula, muitos dos quais fazem parte de mais de uma 
rota. O metabolismo seria mais bem representado por uma rede de rotas interconectadas 
e interdependentes. A mudança na concentração de qualquer metabólito dá início a um 
efeito de ondulação, influenciando o fluxo de materiais pelas outras rotas (NELSON; 
COX, 2014). A tarefa de compreender essas complexas interações entre intermediários 
e rotas em termos quantitativos é desencorajadora, mas a nova ênfase em biologia de 
sistemas começou a oferecer uma importante compreensão da regulação global do 
metabolismo (MARZZOCO; TORRES, 2007).
As células regulam também a síntese de seus próprios catalisadores, as enzimas, 
em resposta ao aumento ou à diminuição da necessidade de um produto metabólito. A 
expressão de genes (a tradução da informação contida no DNA em proteínas ativas na 
célula) e a síntese de enzimas são outros níveis de controle metabólico na célula. Todos 
os níveis devem ser levados em conta na descrição do controle global do metabolismo 
celular (NELSON; COX, 2014).
2.4 TRANSFERÊNCIA DA INFORMAÇÃO BIOLÓGICA
Talvez a propriedade mais marcante dos organismos e das células vivas seja sua 
capacidade de se reproduzir por incontáveis gerações com fidelidade quase perfeita. Essa 
continuidade de traços herdados sugere constância, ao longo de milhões de anos, na 
estrutura das moléculas que contêm a informação genética. Poucos registros históricos 
de civilizações sobreviveram por mil anos mesmo quando riscados em superfícies de 
cobre ou talhados em pedra (Figura 14). Contudo, existem boas evidências de que as 
instruções genéticas permaneceram praticamente intactas nos organismos vivos por 
períodos muito maiores; muitas bactérias têm praticamente o mesmo tamanho, forma 
e estrutura interna, apresentando também o mesmo tipo de moléculas precursoras e 
enzimas das bactérias que viveram há cerca de quatro bilhões de anos (NELSON; COX, 
2014). Essa continuidade da estrutura e da composição é o resultado da continuidade 
da estrutura do material genético. 
18
FIGURA 14 – DOIS REGISTROS MUITO ANTIGOS. (A) O PRISMA DE SENNACHERIB; (B) UMA ÚNICA MOLÉCU-
LA DE DNA DA BACTÉRIA E. COLI, EXTRAVASANDO DE UMA CÉLULA ROMPIDA
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 30)
Sobre a Figura 14 – Dois registros muito antigos. (a) o prisma de Sennacherib, 
inscrito em torno de 700 a.c., descreve em caracteres da linguagem assíria 
alguns eventos históricos durante o reinado de Sennacherib. (b) uma única 
molécula de DNA da bactéria e. coli, extravasando de uma célula rompida. o 
DNA bacteriano contém cerca de 5 milhões de caracteres.
NOTA
Entre as descobertas mais notáveis da biologia no século XX está a natureza 
química e a estrutura tridimensional do material genético, ácido desoxirribonucleico, 
DNA. A sequência de subunidades monoméricas, os nucleotídeos (composto por bases 
nitrogenadas, pentose e um grupo fosfato), codifi ca as instruções para formar todos 
os outros componentes celulares e fornece o molde para a produção de moléculas de 
DNA idênticas a serem distribuídas aos descendentes por ocasião da divisão celular. 
Segundo Marzzoco e Torres (2007), a perpetuação de uma espécie biológica requer 
que sua informação genética seja mantida de modo estável, expressa com exatidão na 
forma de produtos dos genes e reproduzida com o mínimo de erros. O armazenamento, a 
expressão e a reprodução efetivas da mensagem genética defi nem espécies individuais, 
distinguem umas das outras e asseguram a sua continuidade em sucessivas gerações. 
O DNA é um polímero orgânico, fi no e longo, em forma de hélice; a rara molécula 
que é construída na escala atômica em uma dimensão (largura) na escala humana em 
outra (comprimento: uma molécula de DNA pode ter vários centímetros de comprimento). 
Um esperma ou ovócito humano, carregando a informação hereditária acumulada em 
19
bilhões de anos de evolução, transmite essa herança na forma de moléculas de DNA, 
nas quais a sequência linear de subunidades de nucleotídeos, ligados covalentemente, 
codifica a mensagem genética (NELSON; COX, 2002).
Normalmente quando são descritas as propriedades de espécies 
químicas, é descrito o comportamento médio de um número 
muito grande de moléculas idênticas. Embora seja difícil prever o 
comportamento de uma única molécula em uma população, por 
exemplo, de um picomol de compostos (cerca de 6 3 1011 moléculas), 
o comportamento médio das moléculas é previsível porque muitas 
delas entram no cálculo da média. O DNA celular é uma notável 
exceção. O DNA que forma todo o material genético da E. coli é uma 
única molécula contendo 4,64 milhões de pares de nucleotídeos. 
Essa única molécula tem de ser replicada com perfeição nos mínimos 
detalhes para que uma célula de E. coli possa gerar descendentes 
idênticos por divisão celular; não existe espaço para tomar médias 
nesse processo! O mesmo vale para todas as células. O esperma 
humano traz para o óvulo que ele fertiliza somente uma molécula 
de DNA de cada um dos 23 cromossomos, para se combinar com 
somente uma molécula de cada cromossomocorrespondente no 
óvulo. O resultado dessa união é altamente previsível: um embrião 
com todos os seus 25.000 genes, feitos de 3 bilhões de pares de 
nucleotídeos, intactos. Um feito químico impressionante! (NELSON; 
COX, 2014, p. 60).
Sackheim (2001) relata em sua obra Química e bioquímica para ciências 
biomédicas que uma única página deste livro contém cerca de 5.000 caracteres, de 
tal forma que o livro inteiro contém 5 milhões de caracteres. O cromossomo da E. coli 
também contém 5 milhões de caracteres (pares de nucleotídeos). Se você fizer uma 
cópia manual deste livro e, então, passá-lo a um colega de classe para também fazer 
uma cópia manual, e se essa cópia for passada para um terceiro colega de classe para 
fazer a terceira cópia da cópia, e assim por diante, quanto cada cópia vai se assemelhar 
com o livro original? Agora, imagine o texto que resultaria ao se fazer cópias de cópias à 
mão alguns trilhões de vezes! 
A capacidade dos seres vivos de preservar seu material genético e duplicá-
lo para a próxima geração resulta da complementaridade entre as duas fitas da 
molécula de DNA (Figura 15). A unidade básica do DNA é um polímero linear de quatro 
subunidades monoméricas diferentes, desoxirribonucleotídeos, arranjados em uma 
sequência linear precisa. Essa sequência linear codifica a informação genética. Duas 
dessas fitas poliméricas estão torcidas uma em torno da outra, formando a dupla-hélice 
de DNA, na qual cada desoxirribonucleotídeo em uma fita, pareia especificamente com 
um desoxirribonucleotídeo complementar na fita oposta. Antes de a célula se dividir, as 
duas fitas de DNA se separam uma da outra e cada uma serve de molde para a síntese 
de uma nova fita complementar, gerando duas moléculas em forma de dupla-hélice 
idênticas, uma para cada célula-filha. Se qualquer uma das fitas é danificada, então a 
continuidade da informação é assegurada pela informação presente na fita oposta, que 
pode atuar como molde para reparar o dano (GRIFFITHS, 2016).
20
FIGURA 15 – COMPLEMENTARIDADE ENTRE AS DUAS FITAS DE DNA
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 31)
Referente à Figura 15, o DNA é um polímero linear de quatro tipos de 
desoxirribonucleotídeos, ligados covalentemente: desoxiadenilato (A), 
desoxiguanilato (G), desoxicitidilato (C), desoxitimidilato (T).
ATENÇÃO
A informação no DNA é codifi cada na sequência linear (unidimensional) de 
subunidades de desoxirribonucleotídeos, mas a expressão dessa informação resulta 
em uma célula tridimensional. Essa transformação da informação de uma dimensão 
para três dimensões ocorre em duas fases (NELSON; COX, 2014). Uma sequência linear 
de desoxirribonucleotídeos no DNA codifi ca (por meio de um intermediário, RNA) a 
produção de uma proteína com a sequência linear de aminoácidos correspondente 
(Figura 16). A proteína é enovelada em uma forma tridimensional particular determinada 
pela sua sequência de aminoácidos e estabilizada principalmente por interações não 
covalentes. Embora a forma fi nal da proteína enovelada seja ditada pela sua sequência 
21
de aminoácidos, o processo de enovelamento é assistido por “chaperonas moleculares”. 
A estrutura tridimensional precisa ou conformação nativa de uma proteína é crucial para 
sua função. 
FIGURA 16 – DO DNA AO RNA, DO RNA À PROTEÍNA E DA PROTEÍNA À ENZIMA 
(HEXOCINASE)
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 31)
As chaperonas (do francês chaperon, “dama de companhia”) são proteínas 
importantes para auxiliar no enovelamento proteico, fazendo com que as proteínas 
atinjam a confi guração terciária correta. Se por alguma situação (disfunção, defeito 
genético) essas proteínas não conseguirem atingir a confi guração correta, as chaperonas 
encaminham essas proteínas para a destruição (NELSON; COX, 2014).
Uma vez em sua conformação nativa, a proteína pode associar-se não 
covalentemente com outras macromoléculas (outras proteínas, ácidos nucleicos, 
carboidratos ou lipídios) para formar complexos supramoleculares, como cromossomos, 
ribossomos e membranas. As moléculas individuais desses complexos têm sítios de 
ligação para cada uma com alta afi nidade específi ca, e dentro das células elas se 
agrupam espontaneamente em complexos funcionais (BERG, 2014).
Highlight
Highlight
22
Apesar de as sequências de aminoácidos das proteínas carregarem toda a 
informação necessária para alcançar a conformação nativa da proteína, o enovelamento 
preciso e a automontagem também requerem o ambiente celular correto – pH, força 
iônica, concentrações de íons metálicos, e assim por diante. Portanto, a sequência de 
DNA sozinha não é suficiente para formar e manter uma célula completamente funcional 
(NELSON; COX, 2014).
23
Neste tópico, você adquiriu certos aprendizados, como:
• Todas as células são delimitadas por uma membrana plasmática; têm um citosol 
contendo metabólitos, coenzimas, íons inorgânicos e enzimas; e têm um conjunto 
de genes contidos dentro de um nucleoide (bactérias e arqueas) ou de um núcleo 
(eucariotos).
• Todos os organismos requerem uma fonte de energia para realizar o trabalho celular. 
• Os fototróficos obtêm energia da luz solar; os quimiotróficos oxidam combustíveis 
químicos, transferindo elétrons para bons aceptores: compostos inorgânicos, 
compostos orgânicos ou oxigênio molecular.
• As células de bactérias e de arqueas contêm citosol, nucleoide e plasmídeos, todos 
contidos dentro de um envelope celular. 
• As células eucarióticas possuem um núcleo delimitado por uma membrana – a 
membrana nuclear.
• Todas as macromoléculas são construídas a partir de compostos simples.
• Os organismos vivos dependem da bioenergética (transformações ou trocas de 
energia).
• Os organismos transformam energia e matéria do meio ambiente.
• O fluxo de elétrons fornece energia para os organismos.
• As enzimas são catalisadores biológicos que promovem reações químicas em cadeia.
• A continuidade genética é atribuída às moléculas de DNA.
• A estrutura do DNA permite seu reparo e sua replicação com fidelidade quase perfeita.
RESUMO DO TÓPICO 1
24
1 Faça um desenho esquemático evidenciando as características da Terra Primitiva e o 
aparecimento das primeiras biomoléculas – coacervados.
2 A hidrólise de ATP é uma reação altamente:
a) ( ) Endergônica.
b) ( ) Aeróbia.
c) ( ) Volátil.
d) ( ) Exergônica.
e) ( ) Aleatória.
3 As reações metabólicas podem ser classificadas em dois processos metabólicos. 
Explique esses processos e evidencie qual deles leva à síntese de biomoléculas.
AUTOATIVIDADE
25
CÉLULA EUCARIONTE E PROCARIONTE
1 INTRODUÇÃO
O universo se formou, de acordo com os dados geológicos mais aceitos 
atualmente, há cerca de um pouco mais de 14 bilhões de anos, e a Terra há cerca de 4,5 
bilhões de anos, a partir de sedimentos provenientes de material oriundo das estrelas. 
Foi necessário que a Terra sofresse mudanças que favorecessem o surgimento da vida 
como conhecemos (MAYWORM, 2014).
A unidade e a diversidade dos organismos se tornam aparentes mesmo em nível 
celular. Os menores organismos consistem em células isoladas e são microscópicos. 
Os organismos multicelulares maiores têm muitos tipos celulares diferentes (geralmente 
derivados de células mesenquimais), os quais variam em tamanho, forma e função 
especializada. Apesar dessas diferenças óbvias, todas as células dos organismos, 
desde o mais simples ao mais complexo, compartilham determinadas propriedades 
fundamentais, que podem ser vistas em nível bioquímico e microscópio, como por 
exemplo, a superfície celular (membrana plasmática), que é essencial para todas as 
formas de célula.
2 COMPARTIMENTOS CELULARES
Células de todos os tipos compartilham algumas características estruturais 
comuns (Figura 17). A membrana plasmática define o contorno da célula, impede o 
extravasamento do citoplasma, separando seu conteúdo do ambiente. Ela é composta 
por uma dupla camada de lipídios e proteínas que formam uma barreira fina, resistente, 
flexível. A membrana plasmática é considerada uma estruturaanfipática, ou seja, possui 
uma região hidrofílica (com afinidade pela água) e outra região hidrofóbica (com fobia 
pela água). Geralmente a região hidrofílica (polar) é a cabeça dos fosfolipídios, enquanto 
a região hidrofóbica é representada pela causa dos fosfolipídios. Isso acaba conferindo 
à membrana plasmática das células um aspecto de mosaico fluido, em que as cabeças 
dos fosfolipídios permitem a entrada e saída de água na célula, ao passo que as caudas 
repelem essa água. 
A membrana é uma barreira para a passagem livre de íons inorgânicos e 
para a maioria de outros compostos carregados ou polares. Proteínas de transporte 
na membrana plasmática permitem a passagem de determinados íons e moléculas; 
proteínas receptoras transmitem sinais para o interior da célula; e enzimas de 
membrana participam em algumas rotas de reações. Como os lipídios individuais 
UNIDADE 1 TÓPICO 2 - 
26
e as proteínas da membrana não estão covalentemente ligados, toda a estrutura é 
extraordinariamente flexível, permitindo mudanças na forma e no tamanho da célula. À 
medida que a célula cresce, novas moléculas de proteínas e de lipídios são inseridas na 
membrana plasmática; a divisão celular produz duas células, cada qual com sua própria 
membrana. O crescimento e a divisão celular (fissão) ocorrem sem perda da integridade 
da membrana.
Ainda devemos destacar que as proteínas presentes na membrana plasmática 
são classificadas em periféricas e integrais (transmembrana). As proteínas periféricas 
estão relacionadas com a integração entre as outras proteínas de membrana, não ficando 
realmente claras suas funções, enquanto as proteínas integrais ou transmembrana são 
as responsáveis pelo reconhecimento, transporte de substâncias através da membrana 
e receptores para hormônios, enzimas.
Existem especializações de Membrana Plasmática muito importantes para 
o desempenho de funções específicas nas células. As especializações da superfície 
livre da membrana envolvem: cílios, estereocílios, microvilosidades e flagelos. Os cílios 
presentes na traqueia, por exemplo, têm como função filtrar partículas que entram com 
o ar inspirado, como também expelir as secreções produzidas pelas células caliciformes. 
Os estereocílios estão presentes no epidídimo e aumentam a superfície de contato do 
espermatozoide com a glândula, visto que os espermatozoides recebem nutrientes 
importantes no epidídimo. As microvilosidades aumentam a superfície de contato dos 
nutrientes no intestino delgado, facilitando sua absorção, enquanto os flagelos realizam 
movimentos para conduzir o espermatozoide até o ovócito (ALBERTS et al., 1997).
FIGURA 17 – AS CARACTERÍSTICAS UNIVERSAIS DAS CÉLULAS VIVAS
FONTE: <www.sobiologia.com.br/conteudos/Citologia2/nucleo.php>. Acesso em: 19 mar. 2019.
http://www.sobiologia.com.br/conteudos/Citologia2/nucleo.php
Highlight
Highlight
27
Referente à Figura 17: Células eucariontes possuem um núcleo delimitado por 
um envoltório nuclear, enquanto nas células procariontes o material genético 
encontra-se disperso no citoplasma.
Curiosidade:
Você já ouviu falar em fi brose cística?
A fi brose cística é uma doença genética que compromete o funcionamento 
das glândulas exócrinas que produzem muco, suor ou enzimas pancreáticas. 
O excesso de muco nos alvéolos respiratórios difi culta a hematose (trocas 
gasosas) (Figura 18). Essa patologia é resultado de uma alteração na proteína 
transmembrana presente na membrana plasmática das células respiratórias 
e do sistema digestório. Essa patologia é diagnosticada no teste do pezinho.
ATENÇÃO
NOTA
FIGURA 18 – FIBROSE CÍSTICA
FONTE: <https://www.hc.unicamp.br/node/1101>. Acesso em: 20 mar. 2019.
O volume interno envolto pela membrana plasmática, o citoplasma, é 
composto por uma solução aquosa, o citosol, e uma grande variedade de partículas 
em suspensão com funções específi cas. Esses componentes particulados (organelas 
envoltas por membrana como mitocôndria e cloroplastos; estruturas supramoleculares 
como ribossomos e proteossomos, os sítios de síntese e degradação das proteínas) 
sedimentam-se quando o citoplasma é centrifugado a 150.000 g (g é aceleração da 
gravidade na superfície terrestre). 
Highlight
28
O que sobra como fluido sobrenadante é o citosol, solução aquosa altamente 
concentrada que contém enzimas e as moléculas de RNA que as codificam; os 
componentes (aminoácidos e nucleotídeos) que formam essas macromoléculas; 
centenas de moléculas orgânicas pequenas chamadas de metabólitos, intermediários 
em rotas biossintéticas e degradativas; coenzimas, compostos essenciais em muitas 
reações catalisadas por enzimas; e íons inorgânicos (NELSON; COX, 2002).
O citoplasma também possui um citoesqueleto (Figura 19), que dá forma para a 
célula e está relacionado com as funções que esta célula desempenha no organismo. 
O citoesqueleto é constituído por filamentos de actina, filamentos intermediários e 
microtúbulos. Os filamentos de actina, como o próprio nome lembra, é formado pela 
união de várias proteínas contrácteis actina e geralmente encontra-se revestindo a 
periferia das células. Ele é responsável pela movimentação celular, fagocitose, dá forma 
e sustentação para as microvilosidades e na fase de telófase, do ciclo celular, separar 
as células recém-formadas. Os filamentos intermediários possuem uma constituição 
proteica mais variada, pois estão presentes em células de diferentes tecidos. Se 
presentes no tecido epitelial, teremos como proteínas a queratina; se presentes na 
lâmina nuclear, teremos como proteína a lamina. São muito importantes para a função 
estrutural, ou seja, eles fornecem resistência mecânica para as células.
Já os microtúbulos são constituídos pela proteína tubulina e criam uma rede de 
trilhos sob os quais vesículas e organelas celulares podem se locomover. Os microtúbulos 
também são responsáveis por organizar as organelas dentro da célula, formar o fuso 
mitótico e estão presentes na composição de cílios e flagelos.
Uma importante observação, quando falamos de citoesqueleto, é a formação 
do citoesqueleto das hemácias. As hemácias ou eritrócitos são células que necessitam 
de muita flexibilidade, pois devem passar dos vasos mais calibrosos e chegar até os 
capilares sanguíneos. Para garantir essa flexibilidade, o citoesqueleto das hemácias 
apresenta três importantes proteínas: aducina, anquirina e espectrina.
29
FIGURA 19 – CONSTITUIÇÃO DO CITOESQUELETO DAS CÉLULAS EUCARIONTES. OBSERVAR A DISPOSIÇÃO 
DOS FILAMENTOS INTERMEDIÁRIOS, DOS MICROTÚBULOS E DOS FILAMENTOS DE ACTINA
FONTE: Junqueira e Carneiro (2007, p. 96)
Segundo Nelson e Cox (2014), todas as células eucariontes têm, pelo menos 
em algum momento de sua vida, um nucleoide ou núcleo, em que o genoma – o 
conjunto completo de genes composto por DNA – é replicado e armazenado com 
suas proteínas associadas. O núcleo tem como função comandar e controlar todas as 
atividades da célula. Poderíamos fazer uma analogia entre o núcleo das células e a CPU 
de um computador, em que nas células, o núcleo define todas as atividades celulares, 
e no computador, a CPU é a unidade central de processamento. Em bactérias e em 
arqueas, o nucleoide não é separado do citoplasma por uma membrana; o núcleo, nos 
eucariotos, é confinado dentro de uma dupla membrana, o envelope nuclear. As células 
com envelope nuclear compõem o grande domínio dos Eukarya (do grego eu, “verdade”, 
e karyon, “núcleo”). Os microrganismos sem membrana nuclear, antes classificados 
como procariontes (do grego pro, “antes”), são agora reconhecidos como pertencentes 
a dois grupos muito distintos: Bacteria e Archaea.
O núcleo é composto por estruturas muito importantes, como membrana nuclear 
interna e externa, espaço perinuclear, poros nucleares, lâmina nuclear, nucleoplasma, 
cromática e nucléolo. Cada uma dessas estruturas desempenha um papel importante 
para o equilíbrio e bom funcionamento celular. Em geral, o núcleo é único, arredondado, 
centralizado ou pode ser desviado docentro celular, tornando-se periférico.
30
FIGURA 20 – A) NÚCLEOS PERIFÉRICOS EM CÉLULAS MUSCULARES ESTRIADAS ESQUELÉTICAS. B) NÚ-
CLEO CENTRALIZADO EM UM CORPO CELULAR DE NEURÔNIO
FONTE: A autora
A B
Como citado anteriormente, o núcleo possui vários componentes. Esses 
componentes são de fundamental importância para que ele desempenhe com efi cácia 
sua função na célula. 
O envoltório nuclear, por exemplo, é responsável pela separação do conteúdo 
nuclear do citoplasma. Ele é constituído por duas membranas separadas por um espaço 
de 40 a 70 nanômetros, chamadas de cisterna perinuclear. Esse envoltório também 
apresenta poros cuja função é o transporte seletivo de moléculas para fora e para dentro 
do núcleo. Essas membranas podem ser chamadas de: membrana interna e membrana 
externa. A membrana interna possui como função dar estruturação ao núcleo. Ela possui 
ligações das fi bras cromatínicas ao envoltório nuclear (ALBERTS et al., 1997).
Também verifi camos na membrana ou envoltório nuclear a presença de poros 
nucleares, que são interrupções do envoltório nuclear que permite a troca citoplasma-
nucleoplasma. O transporte de substâncias no complexo de poros é dependente dos 
receptores de importação ou exportação nuclear. Geralmente do núcleo das células 
para o citoplasma, passam através do complexo de poros nucleares, metabólitos e 
RNA mensageiro e ribossômico, enquanto do citoplasma para o interior do núcleo irão 
atravessar proteínas, íons e nucleotídeos pelo complexo de poro.
Para Junqueira e Carneiro (2007), a importação de proteínas através do Complexo 
do Poro Nuclear acontece de algumas maneiras. A primeira etapa envolve a proteína 
com sequência de localização nuclear (NLS), que é identifi cada por outra proteína 
presente, chamada importina, ligada ao GDP (Guanina Difosfato). O complexo proteína-
importina-RAN-GDP liga-se a uma proteína específi ca dos fi lamentos citoplasmáticos 
do poro nuclear. O complexo é translocado através do poro nuclear. No núcleo, o GDP 
(Guanina Difosfato) ligado a RAN é substituído por GTP (Guanina trifosfato), gerando 
uma alteração conformacional, em seguida ocorre a liberação da proteína. O complexo 
importina-RAN-GTP é exportado através do poro nuclear e o GTP é hidrolisado a GDP no 
citoplasma, como mostra o esquema a seguir:
Highlight
31
FIGURA 21 – PROCESSO DE IMPORTAÇÃO ATRAVÉS DO COMPLEXO DE PORO NUCLEAR
FONTE: A autora
Curiosidade:
O que é Talassemia?
A talassemia é uma forma de anemia crônica, de origem genética (hereditária), 
que faz parte de um grupo de doenças do sangue (hemoglobinopatias) 
caracterizada por defeitos genéticos que resultam em diminuição da produção 
de um dos tipos de cadeias que formam a molécula de hemoglobina. Alguns 
desses defeitos envolvem uma disfunção na formação dos poros nucleares, 
difi cultando a saída do RNAm do núcleo para ser traduzido no citoplasma das 
células pelos polirribossomos em hemoglobina.
NOTA
Na fi gura a seguir podemos observar um esfregaço sanguíneo com hemácias 
normais e outro esfregaço sanguíneo com hemácias alteradas (talassemia):
32
FIGURA 22 – ESFREGAÇO SANGUÍNEO EVIDENCIANDO HEMÁCIAS NORMAIS E HEMÁCIAS ALTERADAS 
(TALASSEMIA)
FONTE: <https://www.abrasta.org.br/tipos/>. Acesso em: 26 mar. 2019.
3 DIMENSÕES CELULARES
A maioria das células é microscópica, invisível a olho nu. As células dos animais 
e das plantas têm um diâmetro geralmente de 5 a 100 mm, e muitos microrganismos 
unicelulares têm comprimento de 1 a 2 mm. Então, o que limita as dimensões de uma 
célula? O limite inferior provavelmente é determinado pelo número mínimo de cada tipo 
de biomolécula requerido pela célula. As menores células, certas bactérias conhecidas 
como micoplasmas, têm diâmetro de 300 nm e volume de cerca de 10-14 mL. Um único 
ribossomo bacteriano tem 20 nm na sua dimensão mais longa, de forma que poucos 
ribossomos ocupam uma fração substancial do volume de uma célula de micoplasma 
(NELSON; COX, 2002).
O limite superior de tamanho celular provavelmente é determinado 
pela taxa de difusão das moléculas de soluto nos sistemas aquosos. 
Por exemplo, uma célula bacteriana que depende de reações 
de consumo de oxigênio para extração de energia deve obter 
oxigênio molecular, por difusão, a partir do ambiente através de sua 
membrana plasmática. A célula é tão pequena, e a relação entre 
sua área de superfície e seu volume é tão grande, que cada parte 
do seu citoplasma é facilmente alcançada pelo O2 que se difunde 
para dentro dela. Com o aumento do tamanho celular, no entanto, 
a relação área-volume diminui, até que o metabolismo consuma 
O2 mais rapidamente do que o que pode ser suprido por difusão. 
Assim, o metabolismo que requer O2 torna-se impossível quando 
o tamanho da célula aumenta além de certo ponto, estabelecendo 
um limite superior teórico para o tamanho das células. O oxigênio 
é somente uma entre muitas espécies moleculares de baixo peso 
que precisam difundir de fora para várias regiões do seu interior, e o 
mesmo argumento da razão área-volume se aplica a cada uma delas 
(NELSON; COX, 2014, p. 3).
https://www.abrasta.org.br/tipos/
33
Há exceções interessantes a essa generalização de que a célula deva ser 
pequena. A alga verde Nitella possui células gigantes de vários centímetros de 
comprimento. Para garantir a chegada de nutrientes, de metabólitos e de informação 
genética (RNA) para todas as suas partes, cada célula é vigorosamente “agitada” por 
correntes citoplasmáticas vivas. A forma da célula também pode ajudar a compensar o 
seu longo tamanho. Uma esfera lisa possui a menor razão possível superfície/volume 
para um dado volume (NELSON; COX, 2014).
 
Muitas células grandes, embora aproximadamente esféricas, possuem 
superfície altamente convoluta (Figura 23), criando grandes áreas de superfície para o 
mesmo volume e, portanto, facilitando a captação de combustíveis e nutrientes. A figura 
mostra as vilosidades intestinais e suas microvilosidades, especializações da superfície 
celular que aumentam a área de contato com os nutrientes, facilitando sua absorção 
(NELSON; COX, 2002).
FIGURA 23 – CÉLULAS DA MUCOSA DE REVESTIMENTO INTESTINAL, EVIDENCIANDO SUAS VILOSIDADES 
E A BORDA MAIS ESCURA, AS MICROVILOSIDADES INTESTINAIS
FONTE: <https://www.misodor.com/ANATOFISIOINTDELGADO.php>. Acesso em: 26 mar. 2019.
Células como os neurônios possuem uma elevada razão superfície/volume pelo 
fato de serem longas e delgadas, em forma de estrela ou altamente ramificadas, em vez 
de esféricas.
FIGURA 24 – NEURÔNIOS DO HIPOCAMPO
FONTE: <http://anatpat.unicamp.br/bineuhipocamponlmap2.html>. Acesso em: 27 mar. 2019.
https://www.misodor.com/ANATOFISIOINTDELGADO.php
http://anatpat.unicamp.br/bineuhipocamponlmap2.html
Highlight
34
4 CÉLULAS E TECIDOS USADOS EM ESTUDOS BIOQUÍMICOS
Pelo fato de todas as células vivas terem se desenvolvido dos mesmos 
progenitores, elas compartilham certas semelhanças fundamentais. Os métodos para 
estudo das células são bastante diversificados e o conhecimento sobre elas progridem 
com o aperfeiçoamento das técnicas de estudo. O estudo da célula começou através 
do microscópio óptico e com o surgimento do microscópio eletrônico houve um grande 
avanço no estudo das funções celulares.
Estudos bioquímicos cuidadosos de apenas alguns tipos de células devem gerar 
princípios gerais aplicáveis a todas as células e organismos (BAYNES, 2015).
O conhecimento em bioquímica é primariamente derivado de alguns 
organismos e tecidos representativos como a bactéria Escherichia 
coli, a levedura Sacharomyces cerevisiae, as algas fotossintetizantes, 
tais como Chlamydomonas, as folhas de espinafre, o fígado de rato 
e o músculo esquelético de vários vertebrados. Alguns estudos 
bioquímicos focalizam o isolamento, a purificação e a caracterização 
de componentes celulares; outras pesquisas investigam as vias 
metabólicas e genéticas das células vivas (NELSON; COX,2002, p. 18).
5 EVOLUÇÃO E ESTRUTURA DAS CÉLULAS PROCARIÓTICAS
Todos os organismos vivos se enquadram em três grandes grupos, que definem 
os três ramos da árvore evolucionária da vida que se originou a partir de um ancestral 
comum (Figura 25). Dois grandes grupos de microrganismos unicelulares podem ser 
distinguidos em bases genéticas e bioquímicas: Bacteria e Archaea. As bactérias habitam 
o solo, as águas superficiais e os tecidos de organismos vivos ou em decomposição. 
Muitas das arqueas, reconhecidas na década de 1980 por Carl Woese como um grupo 
distinto, habitam ambientes extremos – lagos de sais, fontes termais, pântanos 
altamente ácidos e profundezas do oceano. As evidências disponíveis sugerem que 
Bacteria e Archaea divergiram cedo na evolução. Todos os organismos eucariontes, que 
formam o terceiro domínio, Eukarya, evoluíram a partir do mesmo ramo que deu origem 
a Archaea; por isso, os eucariontes são mais proximamente relacionados às archaeas do 
que às bactérias (JUNQUEIRA; CARNEIRO, 2007).
Algumas células primitivas evoluíram gradativamente na capacidade de fixar 
CO2 e utilizar a energia radiante do sol para a produção das próprias moléculas nutritivas. 
Antes ou durante a evolução dos seres unicelulares para os organismos autótrofos, um 
evento evolutivo possibilitou o surgimento destes novos organismos unicelulares: os 
pigmentos capazes de promover a captação da energia solar, fixação do CO2 e a produção 
de moléculas mais complexas. Inicialmente, os primeiros doadores de elétrons utilizados 
por organismos fotossintetizantes durante a rota fotossintética foi possivelmente o H2S. 
Estes eliminavam, como resíduo, o enxofre elementar (S0) ou sulfato (SO4 -2). Este novo 
tipo celular era bastante semelhante às algas azuis ou cianofíceas. Com o surgimento 
35
da capacidade enzimática, as células começaram a utilizar a H2O como doador de 
elétrons eliminando o O2 como subproduto. O oxigênio (O2) levou aproximadamente 1,5 
bilhão de anos para atingir a concentração dos 21% atuais. O oxigênio é um agente 
fortemente oxidante e tóxico para as células anaeróbicas. As células que existiam no 
meio ambiente primitivo, não estavam adaptadas para sobreviver a um ambiente rico 
em oxigênio (MAYWORM, 2014).
FIGURA 25 – FILOGENIA DOS TRÊS GRUPOS DA VIDA
FONTE: <http://sateuece.blogspot.com/2014/05/fi logenia-simplifi cadareino-animalia.html>.
Acesso em: 18 mar. 2019.
É possível classifi car os organismos pela maneira como obtêm a energia e o 
carbono de que necessitam para sintetizar o material celular (conforme resumido na 
Figura 26). Existem duas categorias amplas com base nas fontes de energia: fototrófi cos 
(do grego trophe, “nutrição”), que captam e usam a luz solar, e quimiotrófi cos, que obtêm 
sua energia pela oxidação de um combustível químico. Alguns quimiotrófi cos oxidam 
combustíveis inorgânicos – por exemplo, HS – a S0 (enxofre elementar), S0 a SO4 – NO2
– a NO3 –, ou Fe21 a Fe31. 
36
FIGURA 26 – CLASSIFICAÇÃO DOS ORGANISMOS DE ACORDO COM A FONTE 
DE ENERGIA UTILIZADA
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 5)
5.1 O ESTUDO DA Escherichia coli
Escherichia coli, a bactéria mais estudada, é geralmente um habitante inofensivo 
do trato intestinal humano. A célula de E. coli (Figura 27) é um ovoide com cerca de 2 mm 
de comprimento e um pouco menos de 1 mm de diâmetro, mas outras bactérias podem 
ser esféricas ou ter forma de bastonete. Ela tem uma membrana externa protetora e 
uma membrana plasmática interna que envolve o citoplasma e o nucleoide. Entre a 
membrana interna e a externa existe uma fi na, mas resistente, camada de um polímero 
de alto peso molecular (peptidoglicano) que confere à célula sua forma e rigidez 
(NELSON; COX, 20014). Essa camada mais espessa e resistente é chamada de cápsula, 
uma estrutura gelatinosa, rica em glicoproteínas e diversos polissacarídeos.
37
FIGURA 27 – CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS COMUNS DAS CÉLULAS DE 
BACTÉRIAS E ARQUEAS
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 6)
Para Nelson e Cox (2014, p. 6):
A membrana plasmática e as camadas externas a ela constituem o 
envelope celular. A membrana plasmática das bactérias consiste em 
uma bicamada fi na de moléculas lipídicas impregnadas de proteínas. 
As membranas plasmáticas arqueanas têm arquitetura similar, mas 
os lipídios podem ser acentuadamente diferentes das bactérias. 
Bactérias e arqueias têm especializações grupo-específi cas em seus 
envelopes celulares. Algumas bactérias, chamadas gram-positivas 
porque se coloram com o corante de Gram (desenvolvido por Hans 
Peter Gram em 1882), têm uma camada espessa de peptidoglicanos 
na parte externa da sua membrana plasmática, mas não apresentam 
uma membrana externa. Já as bactérias gram-negativas têm uma 
membrana externa composta de uma dupla camada lipídica na qual 
se encontram inseridos lipopolissacarídeos e proteínas chamadas 
porinas que proveem canais transmembrana para que compostos 
de baixo peso molecular e íons possam se difundir através dessa 
membrana externa. As estruturas na parte externa da membrana 
plasmática das arqueias diferem de organismo para organismo, mas 
eles também têm uma camada de peptidoglicanos ou proteínas que 
conferem rigidez aos seus envelopes celulares. 
O citoplasma da E. coli contém cerca de 15.000 ribossomos, várias cópias (de 10 
a milhares) de cada uma das aproximadamente 1.000 diferentes enzimas, talvez 1.000 
compostos orgânicos de massa molecular menor do que 1.000 (metabólitos e cofatores), 
e uma variedade de íons inorgânicos. O nucleoide contém uma única molécula de 
DNA circular, e o citoplasma (como na maioria das bactérias) contém um ou mais 
segmentos de DNA circular chamados de plasmídeos (Figura 28). Na natureza, alguns 
38
plasmídeos conferem resistência a toxinas e antibióticos do ambiente. No laboratório, 
esses segmentos de DNA circular são práticos para a manipulação experimental e são 
ferramentas poderosas para a engenharia genética (JUNQUEIRA; CARNEIRO, 2007). 
FIGURA 28 – PLASMÍDEO DE UMA CÉLULA BACTERIANA, EVIDENCIANDO SEUS 
GENES DE RESISTÊNCIA
Bactéria
Plasmídeo circular 
(cada um com 
vários milhares de 
pares de bases)
Cromossomo 
circular principal 
(quatro milhões 
de pares de bases)
Gene de 
resistência a 
antibiótico
Gene necessário 
para transferência 
de DNA
Plasmídeo móvel
FONTE: <https://www.todoestudo.com.br/biologia/plasmideos>. Acesso em: 26 mar. 2019.
Quando falamos de bactérias, devemos lembrar que:
Outras espécies de Bacteria e também de Archaea contêm uma 
coleção similar de moléculas, mas cada espécie tem especializações 
físicas e metabólicas relacionadas ao nicho ambiental e fontes 
nutricionais. Cianobactérias, por exemplo, têm membranas internas 
especializadas em capturar energia da luz. Muitas arqueias vivem 
em ambientes extremos e têm adaptações bioquímicas para 
sobreviver em extremos de temperatura, pressão ou concentração 
de sal. Diferenças observadas na estrutura dos ribossomos deram 
a primeira indicação de que Bacteria e Archaea constituem grupos 
diferentes. A maioria das bactérias (inclusive E. coli) existe na forma 
de células individuais, mas muitas vezes associadas a biofilmes ou 
películas, nas quais inúmeras células se aderem umas às outras e ao 
mesmo tempo ao substrato sólido que fica junto ou próximo de uma 
superfície aquosa. Células de algumas espécies de bactérias (p. ex., 
mixobactéria) mostram um comportamento social simples, formando 
agregados multicelulares em resposta a sinais entre células vizinhas 
(NELSON; COX, 2014, p. 36).
https://www.todoestudo.com.br/biologia/plasmideos
39
6 EVOLUÇÃO DAS CÉLULAS EUCARIÓTICAS
Fósseis mais antigos do que 1,5 bilhão de anos estão limitados àqueles 
organismos pequenos e relativamente simples, semelhantes na forma e no tamanho 
aos procariotos modernos. Iniciando-se há cerca de 1,5 bilhão de anos, os registros 
fósseis começam a mostrar evidência de organismos mais complexos e maiores, 
provavelmente as primeiras células eucarióticas.
Para Nelson e Cox (2002,p. 23):
Três alterações principais devem ter ocorrido quando os procariotos 
deram origem aos eucariotos. Primeiro, as células adquiriram mais 
DNA, surgiram mecanismos que o dobraram e o compactaram 
em discretos complexos com proteínas específicas e dividiram-
no igualmente entre as células filhas durante a divisão celular. 
Esses complexos DNA-proteína, os cromossomos, tornaram-
se especialmente compactados no instante da divisão celular, 
quando podem ser observados ao microscópio óptico como fios de 
cromatina. Segundo, à medida que as células se tornaram maiores, 
um sistema de membranas intracelulares se desenvolveu, incluindo 
a membrana dupla que envolve o DNA. E a terceira alteração, seria 
quando as células eucarióticas primitivas, que eram incapazes de 
realizar fotossíntese ou metabolismo anaeróbico, misturaram suas 
vantagens com as das bactérias aeróbicas ou fotossintetizantes para 
formar associações endossimbióticas que se tornaram permanentes.
Na Figura 29 podemos observar a evolução dos procariotos para os eucariotos. 
Os organismos modernos podem ter surgido a partir de um ancestral procarioto comum 
por uma série de associações endossimbióticas.
Acredita-se que algumas bactérias aeróbicas evoluíram para as mitocôndrias, 
quando as condições do meio ambiente tornaram-se desfavoráveis e algumas cianobactérias 
fotossintetizantes tornaram-se os plastídios, tais como os cloroplastos das algas verdes, os 
prováveis ancestrais das modernas células das plantas (NELSON; COX, 2014). 
FONTE: <http://1.bp.blogspot.com/-sXWYAODckOM/Vq5OOwmFcNI/AAAAAAAAD3w/ZvQygdTCrFI/
s1600/1.gif>. Acesso em: 30 mar. 2019.
FIGURA 29 – EVOLUÇÃO DOS PROCARIONTES PARA OS EUCARIONTES
Highlight
40
As células procariontes e eucariontes possuem características bem distintas. O 
Quadro 1 faz uma comparação de células procarióticas com eucarióticas:
Características Célula Procariótica Célula Eucariótica
Tamanho Geralmente pequeno (1-10 
um).
Geralmente grande (5-100 um).
Genoma DNA com proteínas não 
histonas, genoma no 
nucleoide, não envolvido 
por membrana.
DNA complexado com proteínas 
histonas e não histonas em 
cromossomos;
Cromossomos no núcleo com 
envelope membranoso.
Divisão Celular Fissão ou brotamento, não 
ocorre mitose.
Mitose, incluindo fuso mitótico, 
centríolos em muitas espécies.
Organelas 
ligadas a 
membranas
Ausentes Mitocôndria, cloroplastos, retículo 
endoplasmático, complexos de Golgi, 
lisossomos.
Nutrição Absorção, alguns 
fotossintetizantes.
Absorção, ingestão, fotossíntese em 
algumas espécies
Citoesqueleto Nenhum Complexo, com Microtúbulos, 
filamentos intermedipários e 
filamentos de actina.
Movimento 
intracelular
Não possui Citoplasma fluídico, endocitose, 
fagocitose, mitose, vesícula de 
transporte.
QUADRO 1 – COMPARAÇÃO ENTRE CÉLULAS PROCARIONTES E EUCARIONTES
FONTE: Nelson e Cox (2002, p. 23)
Acredita-se que as células eucariontes primitivas originaram diversos 
protistas (organismos unicelulares eucarióticos). Alguns se assemelham aos protistas 
fotossintetizantes modernos, como a Euglena; outros protistas não fotossintetizantes 
eram mais parecidos com o Paramecium (COOPER, 2001).
6.1 PRINCIPAIS CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS DAS 
CÉLULAS EUCARIÓTICAS
As células eucarióticas típicas (Figura 30) são muito maiores do que as bactérias 
– em geral de 5 a 100 mm de diâmetro, com um volume de mil a um milhão de vezes 
maior do que o das bactérias. As características que distinguem os eucariotos são o 
núcleo e uma grande variedade de organelas envoltas por membranas com funções 
específicas.
41
FIGURA 30 – CÉLULA EUCARIONTE ANIMAL E SUAS ORGANELAS ESPECIALIZADAS
FONTE: <https://encrypted-tbn0.gstatic.com/images?q=tbn:ANd9GcQbGluPRVYq1A8nMGd1_St69Sg-
Q8ShSABrfeU8ybzdjCgyszKGk>. Acesso em: 26 mar. 2019.
A célula eucarionte possui organelas especializadas em diversas funções. A 
mitocôndria é considerada a usina energética da célula, pois é onde ocorre o sítio ativo 
na produção de energia (ATP). Além disso, a mitocôndria possui uma característica bem 
peculiar. Ela possui material genético próprio, fazendo com que seja autorreplicativa, 
ou seja, dá origem a outras mitocôndrias sempre que houver na célula um aumento 
da necessidade de ATP. Geralmente as células que possuem um número maior de 
mitocôndrias são justamente aquelas que têm uma demanda maior de energia, como 
as células musculares, por exemplo. As mitocôndrias possuem na sua estrutura uma 
membrana externa, membrana interna, espaço intermembranas, matriz mitocondrial, 
ribossomos livres e DNA mitocondrial.
FIGURA 31 – (A) ESTRUTURA DAS MITOCÔNDRIAS. (B) ELETROMICROGRAFIA DE UMA MITOCONDRIAL
FONTE: A autora
(A) (B)
42
Além das mitocôndrias, a célula eucarionte possui o retículo endoplasmático, 
sendo este de dois tipos: granular ou rugoso e agranular ou liso (Figura 32). Os retículos 
são formados a partir da invaginação da membrana plasmática, é constituído por uma 
rede de túbulos e vesículas achatadas e interconectas. Essas vesículas no retículo 
endoplasmático granular se comunicam com o envoltório nuclear. 
O retículo endoplasmático granular possui ribossomos aderidos as suas 
cisternas, o que o deixa com esse aspecto granular. Ele tem como função síntese, 
segregação de proteínas. Já o retículo endoplasmático agranular (REA) é uma rede de 
membranas de formato tubular e desorganizado. Uma das características do REA é a 
ausência de ribossomos aderidos as suas vesículas e possui funções mais distintas: 
síntese de lipídios, glicólise, reservatório de cálcio e destoxificação (geralmente converte 
substâncias insolúveis em compostos solúveis).
Uma das funções do retículo endoplasmático liso é a síntese de lipídios de 
membrana (fosfolipídios, glicolipídios e colesterol). Os fosfolipídios são sintetizados no 
lado citosólico da membrana do REL, enquanto que os glicolipídios são sintetizados no 
Complexo de Golgi a partir da ceramida.
Outra função importante atribuída ao retículo endoplasmático liso é a 
destoxificação, onde drogas insolúveis, que tendem a se acumular no organismo, podem 
chegar a níveis tóxicos. No retículo endoplasmático liso, essas drogas insolúveis são 
transformadas em substâncias hidrossolúveis. No fígado, em suas células chamadas 
de hepatócitos, ocorre o acúmulo de glicogênio. O retículo endoplasmático liso libera a 
enzima glicose 6-fosfatase, que degrada essa molécula de glicogênio e devolve glicose 
para circulação sanguínea, controlando a glicemia do organismo.
Nas células musculares, o retículo endoplasmático, recebe um nome especial – 
retículo sarcoplasmático. No retículo sarcoplasmático ocorre o reservatório de cálcio, que 
estará diretamente relacionado para a contração muscular.
FONTE: A autora
(A) (B)
FIGURA 32 – (A) RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO GRANULAR (NOTE A PRESENÇA DE RIBOSSOMOS ADERI-
DOS EM SUAS VESÍCULAS). (B) RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO AGRANULAR
43
O Complexo de Golgi (Figura 33) é composto por cisternas envoltas por 
membranas achatadas e empilhadas. Apresenta uma face cis (de entrada) e uma fase 
trans (de saída). Ele é responsável pelo processamento e endereçamento de proteínas, 
além de realizar a glicosilação de glicoproteínas e glicolipídios do retículo endoplasmático 
granular. O complexo golgiense também é responsável pela formação do acrossomo 
dos espermatozoides e possui dois tipos de secreção: constitutiva e regulada.
A secreção constitutiva acontece quando as vesículas finais golgianas são 
secretadas diretamente, sem armazenamento no citosol, de forma constitutiva (sem 
sinalização). Ex.: células produtoras de proteínas da matriz extracelular. Já a secreção 
regulada ocorre quando as vesículas finais golgianas são primeiramente armazenadas, 
podem fundir-se umas com as outras, formando grânulos de secreção que são estocados 
perto do ápice da célula até haverum sinal (nervoso ou hormonal) para secreção. Ex.: 
glândulas. 
Junqueira e Carneiro (2007) relatam que, em muitas células, o complexo 
golgiense localiza-se em posição constante, quase sempre ao lado do núcleo, podendo 
ser encontrado disperso pelo citoplasma em outras células.
FONTE: A autora
FIGURA 33 – ELETROMICROGRAFIA EVIDENCIANDO AS CISTERNAS DO COMPLEXO DE GOLGI
Outra organela presente nas células eucariontes são os peroxissomos, que são 
estruturas caracterizadas pela presença de enzimas oxidativas que transferem átomos 
de hidrogênio de diversos substratos para o oxigênio (COOPER, 2001). Eles realizam a 
desintoxicação celular e possuem uma quantidade de enzimas oxidativas, que realizam 
oxidação formando o peróxido de hidrogênio, abundante nas células hepáticas (400 
peroxissomos por célula). 
Os peroxissomos surgem através de brotamentos do retículo endoplasmático 
rugoso e contêm a maior parte da enzima catalase, que converte peróxido de hidrogênio 
em água e oxigênio.
Highlight
44
Adrenoleucodistrofia é uma doença genética rara, autossômica recessiva, 
ligada ao sexo (mulheres portadoras). Ocorre uma mutação na enzima ligase acil 
CoA gordurosa (membrana dos peroxissomos), levando ao acúmulo de ácidos 
graxos no citoplasma de células do tecido nervoso, gerando a degeneração 
das bainhas de mielina e disfunção adrenal. O Filme: O Óleo de Lorenzo retrata 
o surgimento, sinais e sintomas dessa patologia associada a essa disfunção 
em enzimas do peroxissomos.
NOTA
Células eucariontes também possuem organelas derivadas do complexo 
golgiense, chamadas de lisossomos. Os lisossomos são organelas em formato 
arredondado, cheias de enzimas digestivas e envoltas por uma membrana lipoproteica. 
Possui como funções a autofagia (eliminação de organelas citoplasmáticas); digestão de 
partículas prejudiciais ao organismo e digestão intracelular. Possuem enzimas digestivas 
que degradam substratos específicos, como por exemplo lipases e fosfolipases, 
digerindo lipídios; as proteases que realizam a digestão de proteínas; as glicosidades, 
digerindo polissacarídeos e as nucleases, que realizam a digestão de ácidos nucleicos.
As enzimas lisossômicas são produzidas no retículo endoplasmático granular, 
passam pelo complexo golgiense, no qual são sintetizadas e liberadas sob a forma de 
vesículas:
FONTE: A autora
FIGURA 34 – SÍNTESE DE ENZIMAS LISOSSÔMICAS
Os lisossomos são classificados em primários e secundários. Os lisossomos 
primários não estão em atividade de digestão. São menores e homogêneos. Já os 
lisossomos secundários estão em constante atividade de digestão, são maiores e 
heterogêneos.
45
 Além dessas organelas, as células vegetais também têm vacúolos (que 
acumulam grandes quantidades de ácidos orgânicos) e cloroplastos (nos quais a luz solar 
realiza a síntese de ATP no processo da fotossíntese). No citoplasma de muitas células 
estão presentes também grânulos ou gotículas contendo nutrientes armazenados, 
como amido e gordura (JUNQUEIRA; CARNEIRO, 2007).
7 ESTUDO DOS COMPONENTES CELULARES
Algumas técnicas foram desenvolvidas ao longo dos anos, para o estudo dos 
componentes celulares. A seguir, você conhecerá algumas delas, suas características e 
importância clínica.
7.1 ORGANELAS ISOLADAS POR CENTRIFUGAÇÃO
Em um avanço importante na bioquímica, Albert Claude, Christian de Duve e 
George Palade desenvolveram métodos para separar as organelas do citosol e elas 
entre si – etapa essencial na investigação de suas estruturas e funções (NELSON; COX, 
2014). Em um processo típico de fracionamento (Figura 35), as células ou tecidos em 
solução são suavemente rompidos por cisalhamento físico. Esse tratamento rompe a 
membrana plasmática, mas deixa intacta a maioria das organelas. O homogeneizado 
é então centrifugado; organelas como núcleo, mitocôndria e lisossomos diferem 
em tamanho e por isso sedimentam em velocidades diferentes. Esses métodos 
foram utilizados para estabelecer, por exemplo, que os lisossomos contêm enzimas 
degradativas, as mitocôndrias contêm enzimas oxidativas e os cloroplastos contêm 
pigmentos fotossintéticos. O isolamento de uma organela rica em determinada enzima 
é, com frequência, a primeira etapa de purificação dessa enzima.
Nelson e Cox (2014) relatam que organelas, como os núcleos, as mitocôndrias e 
os lisossomos, diferem em tamanho e, portanto, sedimentam com velocidades diferentes 
durante a centrifugação. Elas também diferem na gravidade específica e “flutuam” em 
diferentes níveis em um gradiente de densidade (Figura 35). A centrifugação diferencial 
leva a um fracionamento grosseiro do conteúdo citoplasmático, que deve ser purificado 
por centrifugação isopícnica (mesma densidade).
46
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 8)
FIGURA 35 – FRACIONAMENTO SUBCELULAR DE TECIDOS
As técnicas de imunocitoquímica permitem o estudo da localização intracelular 
de proteínas específi cas. Ela localiza, com precisão, um determinado tipo de molécula 
proteica, excluindo todas as outras proteínas existentes nas células. A imunocitoquímica 
se baseia na reação antígeno-anticorpo e pode ser classifi cada em Imunocitoquímica 
Direta e Indireta (JUNQUEIRA; CARNEIRO, 2007).
Imunocitoquímica Direta: suponha-se que, de um determinado órgão 
de rato, se possa extrair e purifi car quimicamente uma proteína, 
que será chamada proteína X. O problema citoquímico consiste em 
descobrir em que células ou parte da célula está localizada a proteína 
X, pois ela foi isolada de um órgão inteiro. Injetando-se a proteína 
X (antígeno) em um coelho, este formara uma gamaglobulina 
(anticorpo) com a propriedade de se combinar exclusivamente com 
a proteína X, não se combinando com qualquer outra. O anticorpo 
aparece porque a proteína X pertence a um órgão de rato e, portanto, 
estranha para o coelho no qual foi injetada (JUNQUEIRA; CARNEIRO, 
2007, p. 30).
FIGURA 35 – FRACIONAMENTO SUBCELULAR DE TECIDOS
47
Na técnica de Imunocitoquímica Indireta, a marcação é colocada em um 
anticorpo, isto é, uma antigamaglobulina. Por sua maior sensibilidade, permitindo a 
demonstração de quantidades mínimas de antígeno, a técnica indireta é a mais usada 
na prática.
7.2 ESTUDOS IN VITRO
In vitro (“em vidro”) é uma expressão que designa todos os processos biológicos 
que têm lugar fora dos sistemas vivos, no ambiente controlado e fechado de um 
laboratório e que normalmente são utilizadas as vidrarias. Em 1904, ocorreu o primeiro 
cultivo  in vitro  de crucíferas observando a necessidade de suplementação do meio 
mineral com sacarose para a germinação dos embriões, bem como mostrando o efeito 
das diferentes fontes de nitrogênio sobre sua morfologia.
Uma abordagem para o entendimento de um processo biológico 
é o estudo in vitro de moléculas purificadas (“no vidro” – no tubo 
de ensaio), sem a interferência de outras moléculas presentes na 
célula intacta – isto é, in vivo (“no vivo”). Embora essa abordagem 
seja muito esclarecedora, deve-se considerar que o interior de uma 
célula é totalmente diferente do interior de um tubo de ensaio. Os 
componentes “interferentes” eliminados na purificação podem ser 
cruciais para a função biológica ou para a regulação da molécula 
purificada. Por exemplo, estudos in vitro de enzimas puras são 
comumente realizados com concentrações muito baixas da enzima 
em soluções aquosas sob agitação. Na célula, uma enzima está 
dissolvida ou suspensa no citosol com consistência gelatinosa junto 
com milhares de outras proteínas, e algumas delas se ligam à enzima 
e influenciam sua atividade. Algumas enzimas são componentes de 
complexos multienzimáticos nos quais os reagentes passam de uma 
enzima para a outra, sem interagir com o solvente. Quando todas as 
macromoléculas conhecidas de uma célula são representadas em 
suas dimensões e concentrações conhecidas (Figura 36), fica claro 
que o citosol é bem ocupado e que a difusão de macromoléculas dentro 
do citosol deve ser mais lenta devido à colisão com outras estruturas 
grandes. Em resumo, certamolécula pode ter um comportamento 
muito diferente na célula e in vitro. Um desafio central na bioquímica 
é entender as influências da organização celular e das associações 
macromoleculares sobre a função das enzimas individuais e outras 
biomoléculas – para entender a função in vivo assim como in vitro 
(NELSON; COX, 2002, p. 33).
48
FIGURA 36 – A CÉLULA LOTADA. ESTE DESENHO DE DAVID GOODSELL É UMA REPRESENTAÇÃO PRECISA 
DOS TAMANHOS RELATIVOS E NÚMERO DE MACROMOLÉCULAS EM UMA REGIÃO PEQUENA DA CÉLULA 
DE E. COLI
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 11)
8 EVOLUÇÃO DOS ORGANISMOS MULTICELULARES E A 
DIFERENCIAÇÃO CELULAR
Todos os organismos eucariotos unicelulares modernos – os protistas – contêm 
as organelas e os mecanismos que descrevemos anteriormente. Essas organelas e 
mecanismos devem ter se originado relativamente cedo.
O Reino Protista é um dos reinos dos seres vivos, caracterizado por organismos 
eucariontes, autótrofos (sintetizam seu próprio alimento) ou heterótrofos (ingerem 
partículas alimentares do meio externo). Podem ser unicelulares (possuem apenas uma 
célula) ou pluricelulares (formados por várias células). Os protistas compreendem os 
protozoários e as algas. Existem também os mixomicetos, organismos semelhantes aos 
fungos, mas classifi cados como Protistas (JUNQUEIRA; CARNEIRO, 2007).
Os protistas são muito versáteis. Um exemplo é o protista Paramecium (Figura 
37), que move-se rapidamente com auxílio de uma especialização de membrana 
chamada cílios. Ele percebe estímulos mecânicos, químicos e térmicos do seu ambiente 
e responde alterando o seu caminho. Consegue realizar a fagocitose de diversas 
substâncias, como as partículas alimentares, por exemplo. Possui a habilidade de 
excretar os fragmentos não digeridos; elimina o excesso de água (NELSON; COX, 2014). 
Em alguma etapa posterior da evolução, os organismos unicelulares 
descobriram a vantagem de se agregar, adquirindo, portanto, maior motilidade, 
efi ciência ou sucesso reprodutivo do que os seus competidores unicelulares de 
49
vida livre. A evolução posterior de tais organismos aglutinados levou às associações 
permanentes entre células individuais e eventualmente à especialização da colônia – 
a diferenciação celular (JUNQUEIRA; CARNEIRO, 2007).
FIGURA 37 – PARAMECIUM: PROTOZOÁRIO CILIADO
FONTE: <http://www.carloshotta.com.br/brontossauros/2009/4/16/paramecios-se-comunicam-por-luz.
html>. Acesso em: 11 jul. 2019.
Para Nelson e Cox (2002, p. 34):
As vantagens da especialização celular levaram a evolução de 
organismos mais complexos e altamente diferenciados, nos quais 
algumas células desempenham funções sensoriais, outras digestivas, 
fotossintetizantes ou reprodutoras. Muitos organismos multicelulares 
modernos contêm centenas de diferentes tipos celulares, cada um 
especializado em alguma função que apoia o organismo inteiro. 
Mecanismos fundamentais que surgiram anteriormente foram 
refinados e completados durante a evolução. O mecanismo simples 
responsável pela movimentação da miosina ao longo dos filamentos 
de actina no mofo foi conservado e elaborado nas células musculares 
dos vertebrados. A mesma estrutura básica e o mesmo mecanismo 
que sustenta a movimentação do bater dos cílios do Paramecium 
e dos flagelos na Chlamydomonas são empregados nas células 
altamente diferenciadas dos vertebrados, o espermatozoide.
As células individuais de organismos multicelulares permaneceram delimitadas 
por membranas plasmáticas, mas também desenvolveram estruturas especializadas 
na superfície para a fixação e comunicação entre as células. As moléculas de adesão 
celular permitem o contato entre células epiteliais, e este contato é estabilizado por 
junções celulares especializadas (KIERSZENBAUM, 2008).
http://www.carloshotta.com.br/brontossauros/2009/4/16/paramecios-se-comunicam-por-luz.html
http://www.carloshotta.com.br/brontossauros/2009/4/16/paramecios-se-comunicam-por-luz.html
50
Embora moléculas de adesão celular sejam responsáveis pela adesão do tipo 
célula-célula, as junções celulares são importantes para fornecer estabilidade mais 
intensa. As junções celulares podem ser de três tipos: junções de oclusão, junções de 
ancoragem (adesão) e junções comunicantes (tipo gap). 
As junções de oclusão promovem a vedação do trânsito de íons e moléculas 
entre as células. Os folhetos externos da membrana plasmática das duas células se 
fundem. São formadas pelas proteínas adesivas claudinas e ocludinas.
As junções de ancoragem ou adesão promovem a adesão entre as células. É 
uma zônula que circunda a célula como um cinturão e possui como proteínas adesivas 
as caderinas. Nas junções de adesão, devemos citar estruturas em forma de botões 
chamadas de desmossomos, que também são responsáveis pela coesão celular e 
dependentes das proteínas transmembranas, chamadas de caderinas.
Você sabia?
Existe uma doença autoimune chamada de Pênfi go Bolhoso (Figura 38), 
em que ocorre uma produção de anticorpos contra a proteína caderina 
dos desmossomos da epiderme. As pessoas desenvolvem bolhas grandes 
e pruriginosas, com áreas de pele infl amada. Para diagnosticar o pênfi go 
bolhoso são examinadas amostras da pele no microscópio e verifi cado se 
existem depósitos de certos anticorpos. Ocorre com mais frequência nos 
homens com mais de 60 anos, mas também podem ocorrer em crianças. É 
uma doença menos séria que o pênfi go vulgar (que também provoca bolhas), 
geralmente não é fatal, e não resulta em descamação generalizada da pele. 
No entanto, pode envolver uma grande extensão da pele e causar muito 
desconforto (JUNQUEIRA; CARNEIRO, 2007).
NOTA
FIGURA 38 – PÊNFIGO BOLHOSO NA EPIDERME
FONTE: <http://doencasautoimunes.com.br/noticias/penfi go-bolhoso-o-que-e-e-como-tratar/>. 
Acesso: 29 mar. 2019.
51
Os desmossomos mecanicamente fornecem resistência às conexões físicas 
entre as células, mas não impedem a passagem de material através do espaço 
extracelular entre as células conectadas (JUNQUEIRA; CARNEIRO, 2007).
 
As junções comunicantes ou do tipo gap (Figura 39) promovem a comunicação 
entre as células através de um canal chamado de conexon. Cada conexon é formado por 
seis proteínas chamadas de conexinas. Geralmente encontram-se abertas, provocando 
um aumento no cálcio intracelular.
FIGURA 39 – JUNÇÕES COMUNICANTES OU DO TIPO GAP
FONTE: <https://transformandodoremamor.wordpress.com/2018/04/03/o-papel-das-juncoes-gap nas-sis-
toles-cardiacas/>. Acesso: 31 mar. 2019.
9 VÍRUS: PARASITAS DAS CÉLULAS
Devido as suas relações com as células e seus efeitos sobre estas, podendo 
causar doenças de gravidade variável, abordaremos algumas informações importantes 
sobre os vírus. Vírus são acelulares, ou seja, não possuem célula e, portanto, não 
podem ser considerados seres vivos. Eles não são capazes de se multiplicar, exceto 
quando parasita uma célula e utiliza essa célula para sintetizar novas partículas virais. 
São, portanto, parasitas intracelulares obrigatórios. Na verdade, os vírus são parasitas 
nível molecular, pois induzem a maquinaria sintética das células parasitadas a trabalhar 
para formar novos vírus, em vez de trabalhar para formar seus próprios componentes 
(JUNQUEIRA; CARNEIRO, 2007).
Os vírus constituem de uma única molécula de ácido nucleico (DNA ou RNA). O 
ácido nucléico é envolvido por uma capa proteica chamada capsídeo, onde encontramos 
também no capsídeo, as proteínas virais, que determinam a célula que o vírus irá infectar.
Highlight
Highlight
52
Nelson e Cox (2002, p. 34) relatam que:
Os vírus existem em dois estados. Fora das células hospedeiras que os 
formam, os vírus são simplesmente partículas não vivas chamadas de 
virions, os quais podem ser cristalizados. Assim que um vírus ou seu 
componente ácido nucleico entra numa célula hospedeira específica, 
ele se torna um parasita intracelular. O ácido nucleico viral transporta 
a mensagem genética especificando a estrutura do vírion intacto. 
Ele desvia os ribossomos e as enzimas das células hospedeiras dassuas funções celulares normais para a construção de muitas novas 
partículas virais filhas. Em consequência, uma progênie de centenas 
de vírus pode se originar de apenas um vírion que infecta a célula 
hospedeira. Em alguns sistemas vírus-hospedeiro, a progênie do 
vírion escapa através da membrana plasmática da célula hospedeira. 
Outros vírus produzem a lise celular (quebra da membrana e morte 
da célula hospedeira) quando são liberados. Muito da patologia 
associada com as doenças virais resulta da lise da célula hospedeira.
Centenas de vírus diferentes são conhecidos, sendo cada um mais ou menos 
específico para uma célula hospedeira. Geralmente os vírus que infectam as células 
animais não infectam os vegetais, e vice-versa. Porém, existem alguns vírus vegetais 
que invadem e multiplicam-se nas células de insetos disseminadores deste vírus de 
uma planta para outra. Os vírus que infectam bactérias são chamados de bacteriófagos 
ou, simplesmente, fagos.
 
A Bioquímica tem ganhado enormemente com o estudo dos vírus, que tem 
fornecido informação nova sobre a estrutura do genoma, os mecanismos enzimáticos 
da síntese dos ácidos nucleicos e de proteínas e a regulação do fluxo da informação 
genética (NELSON; COX, 2002).
FIGURA 40 – ESTRUTURA VIRAL
FONTE: <https://horadaescola.com/biologia/433-virus-biologia>. Acesso em: 31 mar. 2019.
https://horadaescola.com/biologia/433-virus-biologia
53
A COMPARAÇÃO GENÔMICA APRESENTA IMPORTÂNCIA CRESCENTE NA 
BIOLOGIA E NA MEDICINA HUMANA
Os genomas de chimpanzés e humanos são 99,9% idênticos; mesmo assim, as 
diferenças entre as duas espécies são enormes. As poucas diferenças nos conteúdos 
genéticos devem explicar o domínio da linguagem em humanos, a extraordinária 
capacidade física dos chimpanzés e uma miríade de outras diferenças. A comparação de 
genomas está permitindo aos pesquisadores identificar genes candidatos conectados 
a divergências no programa de desenvolvimento de humanos e dos outros primatas 
e a emergência de funções complexas como a linguagem. Tudo se tornará mais claro 
somente quando o genoma de mais primatas se tornar disponível para comparação com o 
genoma humano. Da mesma forma, as diferenças no conteúdo genético entre humanos 
são extremamente pequenas se comparadas com as diferenças entre humanos e 
chimpanzés. Mesmo assim, essas poucas diferenças são responsáveis pelas diferenças 
dentro da espécie humana – incluindo diferenças na saúde e na suscetibilidade a 
doenças crônicas. Há muito a aprender sobre a variabilidade na sequência entre 
humanos, e a disponibilidade dessa informação genômica vai certamente transformar 
o diagnóstico e o tratamento médico. Pode-se esperar que, para algumas doenças 
genéticas, os tratamentos paliativos até agora utilizados serão substituídos por curas. 
Pode-se esperar também que o alerta e a prevenção serão as medidas usadas quando 
suscetibilidades a doenças são detectadas por marcadores genéticos específicos. O 
atual “histórico médico” poderá ser substituído pelo “prognóstico médico”. 
FONTE: NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 
2014.
LEITURA
COMPLEMENTAR
54
RESUMO DO TÓPICO 2
Neste tópico, você adquiriu certos aprendizados, como:
• As células, unidade da vida, são de dimensões microscópicas.
• Todas as células compartilham algumas características: DNA contendo a informação 
genética, ribossomos e uma membrana plasmática que envolve o citoplasma.
• Certos organismos, tecidos e células oferecem vantagens para os estudos 
bioquímicos.
• A E. coli pode ser muito utilizada para estudos bioquímicos, pois possui curto tempo 
de geração sendo especialmente apropriada para a manutenção genética.
• As primeiras células vivas foram os procariotos e anaeróbicos.
• Com o passar do tempo, a evolução biológica conduziu as células capazes de produzir 
fotossíntese, com o oxigênio como subproduto.
• Cerca de 1,5 bilhão de anos atrás surgiram as células eucarióticas.
• As células eucarióticas foram evoluindo e cada organela se especializou em uma 
função específica.
• As células eucarióticas modernas possuem um sistema complexo de membranas 
intracelulares.
• O material genético nas células eucarióticas está organizado nos cromossomos 
complexos altamente organizados de DNA e proteínas histonas.
• O citoesqueleto é uma rede intracelular de filamentos de actina, filamentos 
intermediários e microtúbulos.
• O citoesqueleto confere a forma da célula e geralmente essa forma está associada 
com a função que a célula desempenha no organismo.
• As organelas intracelulares movem-se ao longo dos filamentos do citoesqueleto, 
propelidas por proteínas como a cinesina, a dineína e a miosina, usando a energia do 
ATP.
• Os vírus são parasitas intracelulares obrigatórios.
55
1 Leia o texto a seguir e responda ao que se pede: 
Relatos de uma viagem
Finalmente conseguimos visitar a célula. É um mundo pequeno, totalmente 
cercado por uma fronteira bem controlada, que regula tudo o que entra e o que sai. 
O acesso pode ser feito por diferentes tipos de portões. Alguns são como as portas 
giratórias de lojas ou bancos, que permitem atravessar a fronteira em um piscar de 
olhos; em outros, um funcionário da alfândega de lá nos agarra e nos empurra para 
dentro (ou para fora), mesmo que não queiramos.
Há um incrível trânsito de matéria-prima e de energia nas fronteiras dessa 
cidadela, pois sua vida depende totalmente de produtos importados. É verdade também 
que há alguns produtos internos que são exportados e muito requisitados no exterior. O 
lugar é muito organizado, com túneis e canais que levam a todas as partes, garantindo 
um trânsito rápido e fácil. Além disso, esses canais estão diretamente ligados às 
fábricas, nas quais são produzidas matérias-primas necessárias ao dia a dia e também 
produtos para exportação; estes são levados aos centros de armazenagem e de 
estocagem onde ficam até a hora de serem exportados.
Há encarregados de limpeza e de consertos, que eliminam os resíduos e 
mantêm limpo e em perfeito funcionamento. Mas o que chama a atenção são as usinas 
de produção de energia. Aqui se adota um modelo descentralizado: em vez de uma 
única usina grande, há dezenas ou centenas de pequenas usinas, distribuídas por toda 
parte. A energia da matéria-prima que chega à usina é extraída e convertida em pacotes 
energéticos rotulados de ATP, uma espécie de moeda energética local, com a qual se 
faz qualquer coisa. Dizem que o mais impressionante daqui é o núcleo de controle, 
um prédio em formato esférico e estilo futurista, que utiliza os mais modernos sistemas 
informatizados para organizar a vida dentro da célula. Isso nós não fomos visitar ainda, 
vimos apenas de longe. Mais notícias em breve. 
FONTE: A autora
Essa viagem, impossível na vida real, tornou-se possível graças às descobertas 
que os pesquisadores têm feito sobre a estrutura e o funcionamento das células vivas. 
a) Este texto deverá ser traduzido para a linguagem científica da Biologia Celular, 
relatando quais são as estruturas celulares (sublinhadas no texto) correspondentes a 
cada descrição.
AUTOATIVIDADE
56
b) Pela descrição dada no texto, trata-se de uma célula eucarionte ou procarionte? 
Justifique sua resposta.
2 A microscopia eletrônica foi inicialmente criada para estudos de estrutura de 
material bélico, sendo posteriormente utilizada para estudos de estruturas 
e  organelas  celulares. As eletromicrografias I e II mostram organelas 
citoplasmáticas distintas. Com base na identificação das organelas nas figuras I 
e II, sabemos que a primeira participa na síntese de lipídios, enquanto a segunda é 
responsável pela produção de proteínas. Essas organelas são, respectivamente:
FONTE: A autora
FIGURA – ORGANELAS
a) ( ) Retículo endoplasmático liso e retículo endoplasmático rugoso.
b) ( ) Retículo endoplasmático rugoso e retículo endoplasmático liso.
c) ( ) Mitocôndrias e lisossomos.
d) ( ) Complexo de Golgi e retículo endoplasmáticoliso.
e) ( ) Retículo endoplasmático rugoso e ribossomos.
3 Paciente branco, 47 anos, tabagista com história de tosse produtiva crônica, 
expectoração purulenta abundante, cefaleia frontal e dor em região malar. Desde 
a infância apresentou vários episódios de sinusite, pneumonia e otite média. Ao 
exame: hipocratismo digital, sibilos difusos e estertores crepitantes em ambas as 
bases pulmonares. Espirometria revelou moderada obstrução sem resposta à terapia 
broncodilatadora. Radiografia de tórax com situs inversus, hiperinsuflação pulmonar. 
Exame de sêmen mostrou mobilidade reduzida e/ou ausente dos espermatozoides. 
Qual o diagnóstico do caso descrito? 
b) Qual estrutura celular apresenta-se comprometida neste caso? 
c) Descreva a composição da estrutura descrita.
d) Qual a relação existente entre a mobilidade reduzida dos espermatozoides e os 
problemas respiratórios do paciente do caso e a estrutura celular acometida? 
57
4 A membrana plasmática possui várias especializações, seja ela de um organismo 
unicelular ou pluricelular, estas especializações são variadas em relação às 
designações celulares. São especializações envolvidas com a união da célula à matriz 
extracelular, adesão célula-célula, uniões transitórias e especializações da superfície 
livre, como microvilosidades, cílios, flagelos, estereocílios. Sobre as especializações 
de membrana, analise as frases a seguir:
I- Os hemidesmossomos têm como função unir a célula à matriz extracelular, através de 
proteínas chamadas de integrinas.
II- A zônula de oclusão veda a passagem de substâncias entre as células e possui como 
proteínas as claudinas e ocludinas.
III- Desmossomos são junções celulares, presentes no tecido muscular e possuem a 
proteína caderina.
IV- As junções tipo GAP também são chamadas de junções comunicantes. 
A alternativa que contém as afirmativas CORRETAS é:
a) ( ) I e III.
b) ( ) I, II e IV.
c) ( ) III e IV.
d) ( ) I, II e III.
e) ( ) II, III e IV.
58
59
BIOMOLÉCULAS
UNIDADE 2 —
OBJETIVOS DE APRENDIZAGEM
PLANO DE ESTUDOS
A partir do estudo desta unidade, você deverá ser capaz de:
• compreender a função biológica em termos químicos;
• identifi car as principais biomoléculas;
• estabelecer as características que diferenciam as biomoléculas;
• compreender que em cada organismo vivo as biomoléculas exercem funções que 
permitem a manutenção da vida;
• estabelecer os princípios da bioquímica para explicar as biomoléculas em termos quí-
micos;
• identifi car os monômeros que formam as macromoléculas;
• compreender as funções das biomoléculas;
• estabelecer que o surgimento de algumas patologias está associado a disfunções 
nas biomoléculas.
Esta unidade está dividida em sete tópicos. No decorrer dela, você encontrará autoati-
vidades com o objetivo de reforçar o conteúdo apresentado.
TÓPICO 1 – CARACTERÍSTICAS GERAIS DAS BIOMOLÉCULAS
TÓPICO 2 – ÁGUA
TÓPICO 3 – AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
TÓPICO 4 – ENZIMAS
TÓPICO 5 – CARBOIDRATOS E GLICOCONJUGADOS
TÓPICO 6 – NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLEICOS
TÓPICO 7 – LIPÍDIOS
Preparado para ampliar seus conhecimentos? Respire e vamos em frente! Procure 
um ambiente que facilite a concentração, assim absorverá melhor as informações.
CHAMADA
60
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A TRILHA DA 
UNIDADE 2!
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61
TÓPICO 1 — 
CARACTERÍSTICAS GERAIS
UNIDADE 2
1 INTRODUÇÃO
Bioquímica não é nada menos que a “química da vida”; com essa ciência a 
vida pode ser investigada, analisada e compreendida. O maior objetivo da bioquímica 
é explicar a forma e a função biológica em termos químicos. Uma das formas mais 
produtivas de abordar o entendimento dos fenômenos biológicos tem sido aquela de 
purificar os componentes químicos individuais, tais como a proteína de um organismo, 
e caracterizar a sua estrutura química ou sua atividade catalítica. 
No início do estudo das biomoléculas e de suas interações, algumas questões 
básicas merecem atenção. Quais espécies de moléculas estão presentes nos 
organismos vivos e em quais proporções? Quais são as estruturas dessas moléculas? 
Como interagem umas com as outras?
Neste tópico, faremos uma revisão dos princípios químicos que estão 
relacionados com as propriedades das moléculas biológicas: ligação covalente entre os 
átomos de carbono entre si e com outros elementos, grupos funcionais que ocorrem 
nas biomoléculas, entre outras características.
2 COMPOSIÇÃO E LIGAÇÃO QUÍMICA
No final do século XVIII, ficou evidente para os químicos que a composição da matéria 
viva era claramente diferente do mundo inanimado. Antoine Lavoisier (1743-1794) notou a 
relativa simplicidade química do mundo mineral e comparou com a complexidade do mundo 
dos animais e das plantas. Animais e plantas eram compostos por substâncias ricas nos 
elementos carbono, oxigênio, nitrogênio e fósforo.
Dos mais de 90 elementos químicos que ocorrem naturalmente, apenas cerca 
de 30 são essenciais para os organismos vivos. A maioria dos elementos químicos da 
matéria viva tem números atômicos relativamente pequenos e apenas cinco deles têm 
número atômico acima do selênio. Os quatro elementos químicos mais abundantes nos 
organismos, em termos das porcentagens do número total de átomos, são o hidrogênio, 
o oxigênio, o nitrogênio e o carbono, os quais, juntos, perfazem mais de 99% da massa 
da maioria das células. Eles são os elementos mais leves, capazes formar uma, duas, 
três e quatro ligações, respectivamente. Em geral, os elementos mais leves formam as 
ligações químicas mais fortes (NELSON; COX, 2002).
62
FIGURA 1 – ELEMENTOS ESSENCIAIS PARA A VIDA ANIMAL E PARA A MANUTENÇÃO DA SAÚDE
FONTE: Nelson e Cox (2002, p. 42)
3 BIOMOLÉCULAS SÃO COMPOSTOS DE CARBONO
A química dos organismos vivos está organizada ao redor do elemento carbono, o 
qual representa mais da metade do peso seco das células. No metano (CH4), um átomo de 
carbono compartilha quatro pares de elétrons compartilhados, formando uma ligação simples. 
Bertuzzi et al. (2008) relatam que o carbono pode também estabelecer ligações simples e 
duplas com os átomos de oxigênio e com o de nitrogênio. 
De maior importância em biologia é a capacidade de os átomos de carbono 
compartilharem pares de elétrons entre si para formar ligações simples carbono-
carbono, as quais são muito estáveis. Cada átomo de carbono também pode formar 
ligações simples com um, dois, três ou quatro átomos de carbono. Dois átomos de 
carbono podem também compartilhar dois (ou três) pares de elétrons, formando assim 
ligações duplas ou triplas carbono-carbono (Figura 2).
As quatro ligações simples que podem ser estabelecidas por um átomo de 
carbono estão dispostas tetraedricamente. Os grupos participantes de cada ligação 
simples carbono-carbono podem girar livremente ao redor dela; essa liberdade sofre 
restrições somente quando essas ligações estão ocupadas por grupos muito grandes 
ou quando são portadoras de cargas elétricas muito altas (NELSON; COX, 2002).
Os átomos de carbono unidos entre si covalentemente podem formar cadeias 
lineares, cadeias ramificadas e estruturas cíclicas. Outros grupos de átomos, chamados 
grupos funcionais, são adicionados a esses esqueletos carbônicos, o que confere 
propriedades químicas específicas à molécula assim formada. As moléculas que contêm 
esqueletos carbônicos são chamadas de compostos orgânicos; eles ocorrem em uma 
variedade quase ilimitada. A maioria das biomoléculas são compostos orgânicos; 
portanto, podemos inferir que a versatilidade de ligações do carbono foi um fator maior 
12 DAV I D L . N E L S O N & M I C H A E L M . COX
Menos de 30 entre os mais de 90 elementos químicos 
de ocorrência natural são essenciais para os organismos. A 
maioria dos elementos da matéria viva tem um número atô-
mico relativamente baixo; somente três têm números atô-
micos maiores do que o selênio, 34 (Figura 1-13). Os qua-
tro elementos químicos mais abundantes nos organismos 
vivos, em termos de porcentagem do total de número de 
átomos,são hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e carbono, que 
juntos constituem mais de 99% da massa das células. Eles 
são os elementos mais leves capazes de formar de maneira 
eficiente uma, duas, três e quatro ligações; em geral, os ele-
mentos mais leves formam ligações mais fortes. Os elemen-
tos-traço (Figura 1-13) representam uma fração minúscula 
do peso do corpo humano, mas todos são essenciais à vida, 
geralmente por serem essenciais para a função de proteí-
nas específicas, incluindo muitas enzimas. A capacidade 
de transporte de oxigênio da hemoglobina, por exemplo, é 
totalmente dependente de quatro íons ferro, que somados 
representam somente 0,3% da massa total.
Biomoléculas são compostos de carbono com uma 
grande variedade de grupos funcionais
A química dos organismos vivos está organizada em torno 
do carbono, que contribui com mais da metade do peso 
seco das células. O carbono pode formar ligações simples 
com átomos de hidrogênio, assim como ligações simples e 
duplas com átomos de oxigênio e nitrogênio (Figura 1-14). 
A capacidade dos átomos de carbono de formar ligações 
simples estáveis com até quatro outros átomos de carbono 
é de grande importância na biologia. Dois átomos de car-
bono também podem compartilhar dois (ou três) pares de 
elétrons, formando assim ligações duplas (ou triplas).
As quatro ligações simples que podem ser formadas pelo 
átomo de carbono se projetam a partir do núcleo formando 
os quatro vértices de um tetraedro (Figura 1-15), com 
ângulo de aproximadamente 109,5° entre duas ligações 
quaisquer e comprimento médio de ligação de 0,154 nm. A 
rotação é livre em torno de cada ligação simples, a menos 
que grupos muito grandes ou altamente carregados estejam 
ligados aos átomos de carbono. Nesse caso, a rotação pode 
ser limitada. Já a ligação dupla é mais curta (cerca de 0,134 
nm) e rígida, permitindo somente uma rotação limitada em 
torno do seu eixo.
Átomos de carbono covalentemente ligados em biomo-
léculas podem formar cadeias lineares, ramificadas e estru-
turas cíclicas. Aparentemente, a versatilidade de ligação do 
carbono com outro carbono e com outros elementos foi o 
principal fator na seleção dos compostos de carbono para 
a maquinaria molecular das células durante a origem e a 
evolução dos organismos vivos. Nenhum outro elemento 
químico consegue formar moléculas com tanta diversidade 
de tamanhos, formas e composição.
A maioria das biomoléculas deriva dos hidrocarbonetos, 
tendo átomos de hidrogênio substituídos por uma grande 
variedade de grupos funcionais que conferem propriedades 
químicas específicas à molécula, formando diversas famílias 
de compostos orgânicos. Exemplos típicos dessas biomolé-
culas são os álcoois, que têm um ou mais grupos hidroxila; 
aminas, com grupos amina; aldeídos e cetonas, com gru-
pos carbonila; e ácidos carboxílicos, com grupos carboxi-
la (Figura 1-16). Muitas biomoléculas são polifuncionais, 
FIGURA 113 Elementos essenciais para a 
vida e a saúde dos animais. Os elementos 
principais (vermelho) são componentes estrutu-
rais das células e dos tecidos e são necessários na 
dieta em uma quantidade de vários gramas por 
dia. Para os elementos-traço (amarelo), as quan-
tidades requeridas são muito menores: para hu-
manos, alguns miligramas por dia de Fe, Cu e Zn 
são suficientes, e quantidades ainda menores dos 
demais elementos. As necessidades mínimas para 
plantas e microrganismos são semelhantes às 
mostradas aqui; o que varia são as maneiras pelas 
quais eles adquirem esses elementos.
1 2
3 4 5 6 7 8 9 10
11 12 13 14 15 16 17 18
19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36
37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54
55 56 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86
87 88
H He
Li Be B C N O F Ne
Na Mg Al Si P S Cl Ar
K Ca Sc Ti V Cr Mn Fe Co Ni Cu Zn Ga Ge As Se Br Kr
Rb Sr Y Zr Nb Mo Tc Ru Rh Pd Ag Cd In Sn Sb Te I Xe
Cs Ba Hf Ta W Re Os Ir Pt Au Hg Tl Pb Bi Po At Rn
Fr Ra
Lantanídeos
Actinídeos
Elementos principais
Elementos-traço
FIGURA 114 A versatilidade do 
carbono em formar ligações. O 
carbono pode formar ligações cova-
lentes simples, duplas e triplas (indi-
cadas em vermelho), particularmente 
com outros átomos de carbono. Li-
gações triplas são raras em biomo-
léculas.
1 C NC N C N
H C HH HC1C
1 O C OC COO
1 C OC OO OC
1 C C CCC C
1 CC C CC C
1 NC N C N C
1 C C CC C C
 Nelson_6ed_book.indb 12 Nelson_6ed_book.indb 12 02/04/14 18:4102/04/14 18:41
63
na seleção dos compostos de carbono para a maquinaria molecular das células durante 
a origem e a evolução dos organismos vivos. Nenhum outro elemento químico pode 
formar moléculas com tanta diversidade de formas e de tamanhos ou com tal variedade 
de grupos funcionais (RODWELL; MURRAY; GRANNER, 2017).
FIGURA 2 – OBSERVE A VERSATILIDADE DO ÁTOMO DE CARBONO EM FORMAR 
LIGAÇÕES COVALENTES
FONTE: Bertuzzi et al. (2008, p. 36)
4 GRUPOS FUNCIONAIS DETERMINAM AS 
PROPRIEDADES QUÍMICAS
A maioria das biomoléculas pode ser vista como derivada dos hidrocarbonetos, 
os quais são compostos formados por um esqueleto de átomos de carbono ligados 
covalentemente entre si e aos quais estão ligados apenas átomos de hidrogênio. Os 
esqueletos carbônicos desses compostos são muito estáveis. Os átomos de hidrogênio 
podem ser substituídos individualmente por uma grande variedade de grupos funcionais 
para formar famílias diferentes dos compostos orgânicos. Famílias típicas de compostos 
orgânicos são: os álcoois, os quais possuem um ou mais grupos hidroxila; as aminas, 
possuidoras do grupo funcional amino; os aldeídos e as cetonas, os quais possuem o grupo 
carbonila; e os ácidos carboxílicos, que exibem os grupos carboxilas (NELSON; COX, 2002).
Na Figura 3 podemos observar todos os grupos em sua forma neutra (não ionizada). 
Nesta figura, e em toda parte deste livro didático, usamos R para representar 
“qualquer substituinte”. Pode ser um simples átomo de H, mas tipicamente ele é uma 
porção que contém carbono. Quando dois ou mais constituintes são mostrados em uma 
molécula, iremos designar R1, R2, e assim por diante.
64
FIGURA 3 – ALGUNS DOS GRUPOS FUNCIONAIS COMUNS DE BIOMOLÉCULAS
FONTE: Nelson e Cox (2002, p. 43)
5 ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL: CONFIGURAÇÃO E 
CONFORMAÇÃO
Embora as ligações covalentes e os grupos funcionais das biomoléculas tenham 
importância central para a função delas, eles não contam toda a história; o arranjo 
espacial em três dimensões dos átomos de uma biomolécula – sua estereoquímica – 
é também crucialmente importante. Os compostos de carbono podem existir como 
estereoisômeros, moléculas nas quais a ordem das ligações é a mesma, mas a relação 
espacial entre os átomos é diferente. Interações moleculares entre biomoléculas são 
invariavelmente estereoespecífi cas; isto é, elas requerem estereoquímica específi ca nas 
moléculas interativas (BERG; TYMOCZKO; STRYERT, 2015).
A Figura 4 mostra três maneiras de ilustrar a confi guração estereoquímica das 
moléculas simples. O diagrama ilustra perspectivas específi cas de forma não ambígua 
à confi guração (estereoquímica) de um composto. O modelo bola e bastão representa 
melhor os ângulos entre as ligações e o comprimento da ligação centro a centro, 
enquanto os contornos das moléculas são mais bem representados pelos modelos do 
tipo espaço-cheio (NELSON; COX, 2002).
65
FIGURA 4 – MANEIRAS DE ILUSTRAR A CONFIGURAÇÃO ESTEREOQUÍMICA
FONTE: Nelson e Cox (2002, p. 44)
A configuração de uma molécula geralmente é mudada somente pela quebra 
de uma ligação. Configuração é o arranjo espacial de uma molécula orgânica, que lhe é 
conferido ou pela presença de duplas ligações, ao redor das quais não existe liberdade 
de rotação, ou então por centros quirais, ao redor dos quais os grupos substituintes 
estão arranjados em uma sequência específica. A característica identificadora dos 
isômeros configuracionais é que eles podem ser convertidos um no outro sem a quebra 
de uma ou mais ligações covalentes (BERG; TYMOCZKO; STRYERT,2015).
Segundo Berg (2014), a conformação molecular é alterada pela rotação ao redor 
das ligações simples. O termo conformação molecular refere-se ao arranjo espacial dos 
grupos substituintes que são livres para assumir diferentes posições no espaço, sem a 
quebra de qualquer ligação, devido à liberdade de rotação da ligação. Por exemplo, no 
etano, um hidrocarboneto simples, existe uma liberdade de rotação quase completa ao 
redor da ligação simples carbono-carbono. Muitas conformações moleculares do etano, 
diferentes e interconvertíveis, são possíveis, dependendo do grau de rotação.
6 REATIVIDADE QUÍMICA
Os mecanismos das reações bioquímicas não são diferentes dos de outras 
reações químicas. Eles podem ser entendidos e previstos a partir da natureza dos 
grupos funcionais dos reagentes. Os grupos funcionais alteram a distribuição eletrônica 
e a geometria dos átomos vizinhos e dessa maneira afetam a reatividade química de 
toda a molécula. Embora um grande número de reações químicas diferentes ocorra 
em uma célula típica, essas reações são de apenas alguns tipos gerais. Abordaremos 
de forma geral e breve os aspectos fundamentais sobre ligação química e reatividade 
(NELSON; COX, 2002).
66
Para Berg (2014), nas reações químicas, ligações são quebradas e novas são formadas. 
A força de uma ligação química depende de eletronegatividades relativas – as afinidades relativas 
por elétrons – dos elementos ligados (Tabela 1), da distância dos elétrons que participam da 
ligação em relação a cada um dos núcleos e da carga nuclear de cada átomo.
Elemento Eletronegatividade Elemento Eletronegatividade
F 4,0 Fe 1,8
O 3,5 Co 1,8
Cl 3,0 Ni 1,8
N 3,0 Mo 1,8
Br 2,8 Zn 1,6
S 2,5 Mn 1,5
C 2,5 Mg 1,2
I 2,5 Ca 1,0
Se 2,4 Li 1,0
P 2,1 Na 0,9
H 2,1 K 0,8
TABELA 1 – A ELETRONEGATIVIDADE DE ALGUNS ELEMENTOS QUÍMICOS
FONTE: Berg (2014, p. 45)
É importante ressaltar que quanto maior for o número da eletronegatividade, 
tanto mais eletronegativo é o elemento. O número de elétrons compartilhados também 
influencia a força da ligação; ligações duplas são mais fortes que ligações simples, 
e ligações triplas são ainda mais fortes. Na Tabela 2 podemos observar a energia de 
dissociação das ligações mais frequentes nas biomoléculas. Podemos observar que 
quanto maior a energia requerida para a dissociação da ligação (quebra), mais forte é 
essa ligação (NELSON; COX, 2002).
Tipo de ligação Energia de dissociação da 
ligação (kJ/mol)
Ligações Simples
O – H 461
H – H 435
P – O 419
C – H 414
N – H 389
C – O 352
Ligações Duplas
C=O 712
C=N 615
C=C 611
TABELA 2 – ENERGIA DE DISSOCIAÇÃO (RESISTÊNCIA) NAS BIOMOLÉCULAS
FONTE: Nelson e Cox (2002, p. 49)
67
A força de uma ligação química é expressa em joules, e conhecida 
como energia de ligação (em bioquímica, as calorias têm sido as 
unidades de energia mais frequentemente empregadas, como 
por exemplo, para expressar a força de ligação e a energia livre; o 
joule é a unidade de energia no Sistema Internacional de Unidades 
e será usado para conversões, 1 cal é igual a 4,184J). A energia de 
ligação pode ser imaginada como a quantidade de energia ganha 
pelo ambiente, quando os dois átomos formam essa ligação. Um 
meio de se introduzir energia em um sistema é aquecê-lo, o que dá 
às moléculas maior energia cinética; a temperatura é uma medida 
da energia cinética média de uma população de moléculas. Quando 
o movimento molecular é suficientemente violento, as vibrações 
intramoleculares e as colisões intermoleculares podem, em algumas 
ocasiões, quebrar as ligações químicas. O aquecimento aumenta 
a fração de moléculas com energia suficientemente alta para 
reagir. Quando o movimento molecular é suficientemente violento, 
vibrações intramoleculares e colisões intermoleculares, algumas 
vezes, quebram ligações e permitem a formação de novas (NELSON; 
COX, 2002, p. 49).
Quando nas reações químicas as ligações são quebradas e novas ligações são 
formadas, a diferença entre a energia do ambiente usada para romper as ligações e a 
energia recebida pelo ambiente na formação de novas ligações é virtualmente idêntica 
à variação da entalpia para a reação (NELSON; COX, 2002).
A maioria das células tem a capacidade de realizar milhares de reações 
específicas e enzimaticamente catalisadas, como por exemplo, a transformação 
de nutrientes simples, como a glicose em aminoácidos, nucleotídeos ou lipídios; a 
extração de energia dos alimentos por oxidação ou a polimerização de subunidades em 
macromoléculas (BAYNES, 2015).
As reações nas células vivas pertencem a um dos cinco tipos (ou categorias) 
gerais: (1) oxidação-redução; (2) reações que formam ou quebram ligações carbono-
carbono; (3) reações que rearranjam a estrutura das ligações ao redor de um ou mais 
átomos de carbono; (4) transferência de grupos funcionais; (5) reações nas quais duas 
moléculas se condensam com a eliminação de uma molécula de água. As reações em 
uma mesma categoria geral ocorrem por meio de mecanismos similares (BAYNES, 2015).
Quando os dois átomos que compartilham elétrons em uma ligação covalente 
têm afinidade igual para os elétrons, como no caso de dois átomos de carbono, a ligação 
resultante é não polar. Quando dois elementos diferem em afinidade por elétrons, ou 
eletronegatividade, formam uma ligação covalente (por exemplo, C e O), a ligação é 
polarizada, ou seja, os elétrons compartilhados estarão na região do átomo mais 
eletronegativo (O) e não naquela do átomo menos eletronegativo (C). No caso extremo 
de dois átomos de eletronegatividade muito diferente (Na e Cl, por exemplo), um dos 
átomos cede os elétrons para o outro átomo, resultando na formação de íons e interações 
iônicas, como a existente no cloreto de sódio (NaCl) sólido (NELSON; COX, 2002).
68
Nas ligações carbono-hidrogênio, o carbono mais eletronegativo possui os dois 
elétrons compartilhados com H, mas, nas ligações carbono-oxigênio, os dois elétrons 
estão deslocados unicamente em favor do oxigênio. Então, na transformação de – CH3 
(um alcano) para – CH2OH (um álcool), o átomo de carbono perde efetivamente elétrons, 
o que é por definição: oxidação. A Figura 5 mostra que átomos de carbono encontrados 
em bioquímica podem existir em cinco estados de oxidação (alcano, álcool, aldeído, 
ácido carboxílico e dióxido de carbono), dependendo dos elementos com os quais o 
carbono compartilha elétrons (NELSON; COX, 2002).
FIGURA 5 – ESTADO DE OXIDAÇÃO DO CARBONO EM BIOMOLÉCULAS
FONTE: <https://image.slidesharecdn.com/biomoleculas-121110173452-phpapp02/95/biomolecu-
las-23-638.jpg?cb=1352569229>. Acesso: 10 abr. 2019.
Em muitas oxidações biológicas, um composto perde dois elétrons e dois íons 
de hidrogênio (isto é, dois átomos de hidrogênio); essas reações são comumentemente 
chamadas de desidrogenações e as enzimas que as catalisam são chamadas de 
desidrogenases. Em algumas, mas não em todas as oxidações biológicas, um átomo 
de carbono torna-se covalentemente ligado a um átomo de oxigênio. As enzimas que 
catalisam essas oxidações são geralmente chamadas de oxidases (BERTUZZI et al., 2008).
De acordo com Nelson e Cox (2002, p. 50):
Toda oxidação é acompanhada de redução, na qual um grupo que 
recebe elétrons adquire os elétrons removidos pela oxidação. Reações 
de oxidação geralmente liberam energia (imagine um incêndio no 
campo, em que vários compostos da madeira são oxidados pelas 
macromoléculas de oxigênio do ar). A maioria das células vivas obtém 
a energia necessária para o trabalho celular oxidando combustíveis, 
como carboidratos ou gorduras; organismos fotossintéticos podem 
também usar a energia da luz solar. As vias catabólicas são reações 
de oxidação-redução em cadeia que resultam na transferência de 
elétrons das moléculas combustíveis por meio de uma série de 
transportadores de elétrons até oxigênio. A afinidade alta do O2 por 
elétrons torna todo processo de transferência de elétrons altamente 
exergônico, fornecendo a energia que impulsiona a síntese de ATP – 
o objetivocentral do catabolismo.
69
FIGURA 6 – ESQUEMA DE UMA REAÇÃO DE OXIDAÇÃO E REDUÇÃO
FONTE: A autora
7 MACROMOLÉCULAS E SUAS SUBUNIDADES 
MONOMÉRICAS
Muitas moléculas encontradas no interior das células são macromoléculas, 
polímeros de alto peso molecular construídos com precursores relativamente simples. 
Os polissacarídeos, as proteínas e os ácidos nucleicos, os quais podem ter pesos 
moleculares variando de dezenas de milhares até bilhões (DNA), são construídos pela 
polimerização de subunidades relativamente pequenas, de peso molecular ao redor 
de 500 ou menos. A síntese de macromoléculas é uma atividade celular que pode ser 
classificada como forte consumidora de energia (RODWELL; MURRAY; GRANNER, 2017).
A Tabela 3 mostra as principais classes de biomoléculas em um organismo 
unicelular típico, a Escherichia coli. A água é o composto simples mais abundante na E. 
coli e em todas as outras células e organismos. Em todos os tipos de células, quase toda 
a matéria sólida é substância orgânica e está presente em quatro formas principais: 
proteínas, ácidos nucleicos, carboidratos e lipídios. Os sais inorgânicos e os elementos 
minerais constituem apenas uma fração muito pequena do peso seco total (BERG; 
TYMOCZKO; STRYERT, 2015).
Porcentagem 
do peso total da 
célula
Número aproximado 
das diferentes espécies 
moleculares
Água 70 1
Proteínas 15 3.000
Ácidos Nucleicos
DNA 1 1
RNA 6 > 3.000
Carboidratos 3 5
Lipídios 2 20
Íons inorgânicos 1 20
TABELA 3 – COMPONENTES MOLECULARES DE UMA CÉLULA DA E. COLI
FONTE: Adaptado de Berg, Tymoczko e Stryert (2015)
70
As proteínas são polímeros de aminoácidos, constituem ao lado da água a 
maior fração das células. Algumas proteínas têm atividade catalítica e funcionam 
como enzimas, outras servem como elementos estruturais e ainda transportam 
sinais específicos (no caso dos receptores) ou substâncias específicas (no caso das 
proteínas de transporte) para o interior ou exterior das células. As proteínas podem ser 
consideradas as mais versáteis das biomoléculas. Os ácidos nucleicos, DNA e RNA, são 
polímeros de nucleotídeos. Eles armazenam, transmitem e transcrevem a informação 
genética (NELSON; COX, 2014).
Os carboidratos, polímeros de açúcares ou hidratos de carbono, têm duas 
principais funções: servem como armazenadores de energia (na forma de glicogênio 
e amido) e como elementos estruturais (celulose e quitina, por exemplo). Carboidratos 
(oligossacarídeos) ligados a proteínas ou lipídios na superfície celular servem como 
receptores para sinalizadores específicos. Entre seus inúmeros papéis, os lipídios, 
derivados oleaginosos dos hidrocarbonetos, servem principalmente como componentes 
estruturais das membranas e como forma de armazenamento de alimentos ricos em 
energia. Todas essas quatro classes de grandes biomoléculas são sintetizadas em 
reações de condensação (NELSON; COX, 2002).
Cada uma dessas macromoléculas tem diferentes funções nos organismos 
vivos. Os aminoácidos, por exemplo, não são apenas as subunidades monoméricas das 
proteínas; alguns agem como neurotransmissores e como precursores de hormônios 
e toxinas. A adenina serve tanto como subunidades na estrutura dos ácidos nucleicos 
e do ATP, como neurotransmissora. Os ácidos graxos servem como componentes de 
membranas lipídicas complexas, como gorduras ricas em energia e que funcionam 
como reserva de alimentos e também como precursores de um grupo de moléculas 
sinalizadoras potentes, os eicosanoides (BERG; TYMOCZKO; STRYERT, 2015).
Nos tópicos seguintes, conheceremos as principais características bioquímicas 
das biomoléculas.
71
RESUMO DO TÓPICO 1
Neste tópico, você adquiriu certos aprendizados, como:
• A maior parte do peso seco dos organismos vivos consiste de compostos orgânicos, 
moléculas que contêm esqueletos ou estruturas de átomos de carbono ligados 
covalentemente entre si.
• Átomos de carbono, nitrogênio, hidrogênio e oxigênio podem ser ligados.
• Aos esqueletos carbônicos são ligados diferentes tipos de grupos funcionais, o que 
determina as propriedades químicas das moléculas orgânicas.
• As forças das ligações químicas covalentes, medidas em joules, dependem da 
eletronegatividade e do tamanho dos átomos que compartilham elétrons.
• A variação da entalpia para uma reação química reflete o número e o tipo de ligações 
que são quebradas ou sintetizadas.
• Para as reações endotérmicas, a variação da entalpia é positiva, para as reações 
exotérmicas, negativa.
• As diferentes reações químicas que ocorrem no interior de uma célula pertencem 
a cinco categorias gerais: reações de oxidação-redução, quebra ou formação de 
ligações carbono-carbono, rearranjo de ligações ao redor de átomos de carbono, 
transferência de grupos e condensações.
• A maior parte da matéria orgânica nas células vivas consiste em macromoléculas: 
ácidos nucleicos, proteínas e carboidratos.
• Moléculas de lipídios, outro componente importante das células, são moléculas 
pequenas que formam grandes agregados.
• Cada tipo de macromolécula é composto de subunidades monoméricas pequenas 
unidas por ligações covalentes.
• Ácidos nucleicos e proteínas são macromoléculas informacionais; as sequências 
características de suas subunidades constituem a individualidade genética da 
espécie.
• Os carboidratos simples funcionam como componentes estruturais, mas os mais 
complexos também são macromoléculas informacionais.
72
1 No laboratório de bioquímica, primeiramente é necessário separar a molécula de 
interesse de outras biomoléculas presentes em uma amostra – isto é, purificar 
proteínas, ácidos nucleicos, carboidratos ou lipídios. Pela observação das subunidades 
monoméricas das quais as biomoléculas grandes são formadas, você deve imaginar 
quais características dessas biomoléculas permitem separá-las umas das outras.
a) Quais características do aminoácido e do ácido graxo permitiriam separá-los 
facilmente um do outro?
b) Como os nucleotídeos devem ser separados das moléculas de glicose?
2 Alguns anos atrás, duas companhias farmacêuticas comercializaram um remédio 
sob os nomes de Dexedrina e Benzedrina. A estrutura da droga é mostrada a seguir:
AUTOATIVIDADE
As propriedades físicas e químicas (elementos constitutivos como C, H, 
N, ponto de fusão, solubilidade etc.) de ambas eram idênticas. A dosagem por via 
oral recomendada da Dexedrina era 5 mg por dia, mas a dosagem recomendada da 
Benzedrina era significativamente mais alta. Aparentemente, para um mesmo efeito, era 
necessária uma dose muito menor de Dexedrina. Explique essa contradição.
FIGURA – ESTRUTURA QUÍMICA DA DEXEDRINA
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 53) 
73
ÁGUA
1 INTRODUÇÃO
A água é a substância mais abundante nos sistemas vivos, constituindo mais 
de 70% do peso da maioria dos organismos. O primeiro organismo vivo na Terra, sem 
dúvida, nasceu em ambiente aquoso, e o curso da evolução tem sido moldado pelas 
propriedades do meio aquoso no qual a vida começou (NELSON; COX, 2014).
Dentre as várias funções que a água desempenha nas células, podemos citar 
algumas, como: solvente para compostos bioquímicos, recebe resíduo, absorve calor 
e participa diretamente das reações químicas. Sem água, a vida como a conhecemos, 
poderia não existir, pois nenhum organismo pode permanecer biologicamente ativo sem 
água.
Neste tópico, conheceremos as propriedades físicas e químicas da água, às 
quais são adaptados todos os aspectos da estrutura e função da célula, as forças de 
atração entre as moléculas de água, ionização da água e ação do tamponamento contra 
as variações de pH nos sistemas biológicos.
2 PONTES DE HIDROGÊNIO
As ligações de hidrogênio entre moléculas de água fornecem as forças coesivas 
que fazem da água um líquido à temperatura ambiente e um sólido cristalino (gelo) 
com arranjo altamente ordenado de moléculas em temperaturas frias. As biomoléculas 
polares se dissolvem facilmente em água porque elas podem substituir interações entre 
as moléculas de água (água-água) por interaçõesenergeticamente mais favoráveis 
entre a água e o soluto (água-soluto). Em contrapartida, as biomoléculas apolares 
são pouco solúveis em água porque interferem nas interações do tipo água-água, 
mas são incapazes de formar interações do tipo água-soluto. Em soluções aquosas, 
moléculas apolares tendem a formar agregados. Ligações de hidrogênio e interações 
iônicas, hidrofóbicas (do grego, “medo de água”) e de Van der Waals são individualmente 
fracas, mas coletivamente têm influência significativa nas estruturas tridimensionais 
de proteínas, ácidos nucleicos, polissacarídeos e lipídios de membranas (NELSON; COX, 
2014).
As ligações ou pontes de hidrogênio são responsáveis pelas propriedades 
incomuns da água. A água tem ponto de fusão, ebulição e calor de vaporização mais alto 
que os outros solventes comuns. Essas propriedades incomuns são uma consequência 
UNIDADE 2 TÓPICO 2 - 
74
da atração entre as moléculas de água adjacentes que oferecem à água líquida grande 
coesão interna. A visualização da estrutura eletrônica da molécula de H2O revela a 
origem dessas atrações intermoleculares (NELSON; COX, 2014).
Ponto de fusão 
(ºC)
Ponto de ebulição 
(ºC)
Calor de Vaporização 
J/g
Água 0 100 2.260
Metanol -98 65 1.100
Etanol -117 78 854
Propanol -127 97 687
Acetona -95 56 523
Hexano -98 69 423
Benzeno 6 80 394
Butano -135 -0,5 381
Clorofórmio -63 61 24
TABELA 4 – PONTO DE FUSÃO, PONTO DE EBULIÇÃO E CALOR DE VAPORIZAÇÃO DE 
ALGUNS SOLVENTES COMUNS
FONTE: Adaptado de Nelson e Cox (2014)
Cada átomo de hidrogênio de uma molécula de água compartilha um par de 
elétrons com o átomo central do oxigênio. A geometria da molécula é ditada pela forma 
dos orbitais eletrônicos mais externos do átomo de oxigênio, que são similares aos 
orbitais ligantes sp3 do carbono. Na Figura 7 observamos que esses orbitais descrevem 
um formato aproximado de tetraedro, com um átomo de hidrogênio em cada um de dois 
vértices e pares de elétrons não compartilhados nos outros dois. O núcleo do átomo de 
oxigênio atrai elétrons mais fortemente que o núcleo de hidrogênio (um próton); ou seja, 
o oxigênio é mais eletronegativo. Isso significa que os elétrons compartilhados estão 
mais frequentemente nas vizinhanças do átomo de oxigênio que os de hidrogênio. O 
resultado desse compartilhamento desigual de elétrons é a formação de dois dipolos 
elétricos na molécula de água (COOPER, 2001).
Você sabia?
Que a quantidade de água é diretamente proporcional ao metabolismo da 
célula?
Células com uma atividade metabólica intensa, como por exemplo, os 
neurônios, possuem 80% de água no seu interior.
NOTA
75
Na figura a seguir podemos observar a natureza dipolar da molécula de água 
em modelo de esfera e bastão, em que as linhas tracejadas representam os orbitais não 
ligantes. Existe um arranjo aproximadamente tetraédrico dos pares de elétrons mais 
externos da camada ao redor do átomo de oxigênio; os dois átomos de hidrogênio têm 
cargas parciais positivas e o átomo de oxigênio tem carga parcial negativa. Em (b) vê-se 
duas moléculas de H2O unidas por ligações de hidrogênio, representada por três linhas 
azuis.
FIGURA 7 – ESTRUTURA DA MOLÉCULA DE ÁGUA
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 48)
As ligações de hidrogênio não são exclusivas para a molécula de água. Elas 
se formam prontamente entre um átomo eletronegativo (aceptor de hidrogênio, 
geralmente oxigênio ou nitrogênio) e um átomo de hidrogênio ligado covalentemente 
a outro átomo eletronegativo (doador de hidrogênio) na mesma molécula ou em outra 
(Figura 8). Átomos de hidrogênio covalentemente ligados a átomos de carbono não 
participam de ligações de hidrogênio, porque o átomo de carbono é somente um pouco 
mais eletronegativo que o hidrogênio e, portanto, a ligação C-H é apenas levemente 
polar (RODWELL; MURRAY; GRANNER, 2017).
FIGURA 8 – LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO COMUM EM SISTEMAS BIOLÓGICOS
FONTE: <https://player.slideplayer.com.br/46/11652478/data/images/img15.jpg>. 
Acesso em: 11 abr. 2019.
76
3 INTERAÇÕES DE VAN DER WAALS
Quando dois átomos não carregados são colocados bem próximos um do outro, 
as suas nuvens eletrônicas influenciam uma à outra. Variações aleatórias nas posições 
dos elétrons ao redor do núcleo podem criar um dipolo transitório elétrico, que induz 
à formação de um dipolo transiente de carga oposta no átomo mais próximo a ele. Os 
dois dipolos atraem-se fracamente um ao outro, aproximando os dois núcleos. Essas 
atrações fracas são chamadas de interações de Van der Waals (também conhecidas 
como forças de London). À medida que os dois núcleos se aproximam, as nuvens 
eletrônicas começam a repelir uma à outra. Nesse ponto, no qual a atração líquida é 
máxima, diz-se que o núcleo está em contato de Van der Waals. Cada átomo tem um 
raio de Van der Waals característico, uma medida do quão próximo um átomo permite 
que outro se aproxime (NELSON; COX, 2014).
4 IONIZAÇÃO DA ÁGUA, ÁCIDOS FRACOS E BASES FRACAS
Embora muitas propriedades de solvente da água possam ser explicadas em 
termos da molécula de água não carregada, o pequeno grau de ionização da água em 
seus íons (H1) e (OH–) deve também ser levado em consideração. 
Como todas as reações reversíveis, a ionização da água pode ser 
descrita por uma constante de equilíbrio. Quando ácidos fracos 
são dissolvidos na água, eles contribuem com um H1 por ionização; 
bases fracas consomem um H1 se tornando protonadas. Esses 
processos também são governados por constantes de equilíbrio. A 
concentração total dos íons hidrogênio a partir de todas as fontes 
é experimentalmente mensurável, sendo expressa como o pH da 
solução. Para predizer o estado de ionização de solutos na água, 
devem-se considerar as constantes de equilíbrio relevantes para 
cada reação de ionização (NELSON; COX, 2014, p. 58). 
Para Rodwel, Murry e Granner (2017), as moléculas de água têm a leve tendência 
de sofrer uma ionização reversível, produzindo um íon hidrogênio (próton) e um íon 
hidróxido, gerando o equilíbrio: H2O Δ H1 1 OH (2-1). Apesar de geralmente se mostrar 
o produto de dissociação da água como H1, os prótons livres não existem em solução; 
os íons hidrogênio formados em água são imediatamente hidratados para formar íons 
hidrônio (H3O). As ligações de hidrogênio entre as moléculas de água fazem com que a 
hidratação dos prótons dissociados seja praticamente instantânea.
A ionização da água pode ser medida pela sua condutividade elétrica; a água 
pura carrega corrente elétrica enquanto o H3O1 migra para o cátodo e OH– para o 
ânodo. O movimento dos íons hidrônio e hidróxido no campo elétrico é extremamente 
rápido comparado com o de outros íons como Na1, K1 e Cl–. Essa alta mobilidade iônica 
resulta do tipo de “salto de prótons”, mostrado na Figura 9. Os prótons individuais não se 
movem para muito longe na solução, mas uma série de prótons salta entre as moléculas 
77
de água ligadas por hidrogênio e gera um movimento líquido de prótons por uma longa 
distância em um tempo extremamente curto (OH também se move rapidamente por 
saltos, mas na direção oposta). Como resultado da alta mobilidade iônica do H1, reações 
ácido/básicas em soluções aquosas são excepcionalmente rápidas. 
FIGURA 9 – SALTO DE PRÓTONS
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 58)
O produto iônico da água, Kw, é a base para a escala de pH. É um meio 
conveniente de designar a concentração de H1 (e, portanto, de OH–) em qualquer solução 
aquosa no intervalo de 1,0 M H1 e 1,0 M OH–. O termo pH é defi nido pela expressão: 
1pH log log H
H
+
+
 = = −    
O símbolo p denota “logaritmo negativo de”. Para uma solução neutra a 25 ºC, na 
qual a concentração de íons hidrogênio é exatamente 1,0 3 10–7 M. Quando temos uma 
solução com pH 7, uma solução neutra não é um número escolhido arbitrariamente, 
sendo derivado do valor absoluto do produto iônico da água a 25 ºC, que, por uma 
coincidência conveniente, é um valor inteiro. 
78
Soluções com pH maior que 7 são alcalinas ou básicas; a concentração de OH– 
é maior que ade H1. Inversamente, soluções tendo pH menor que 7 são ácidas. Lembre-
se de que a escala de pH é logarítmica e não aritmética. Se duas soluções diferem em pH 
por uma (1) unidade, isso significa que uma solução tem dez vezes mais a concentração 
de íons H1 que a outra, mas isso não indica a magnitude absoluta da diferença. Um 
refrigerante de cola (pH 3,0) ou um vinho tinto (pH 3,7) têm uma concentração de íons 
H1 de aproximadamente 10.000 vezes a do sangue (pH 7,4) (NELSON; COX, 2014).
O pH de uma solução aquosa pode ser medido por aproximação, usando vários 
tipos de indicadores coloridos, incluindo tornassol, fenolftaleína e vermelho de fenol. 
Essas substâncias passam por uma mudança de cor quando um próton se dissocia da 
molécula. Determinações precisas do pH em laboratórios químicos ou clínicos são feitas 
com um eletrodo de vidro que é seletivamente sensível à concentração dos íons H1, 
mas insensível à concentração de Na1, K1 e outros cátions. Em um pH-metro, o sinal do 
eletrodo de vidro colocado em uma solução de teste é amplificado e comparado com o 
sinal gerado por uma solução de pH conhecido (NELSON; COX, 2014).
A medida do pH é um dos procedimentos mais importantes e usados com mais 
frequência na bioquímica. O pH afeta a estrutura e a atividade de macromoléculas 
biológicas; por exemplo, a atividade catalítica das enzimas é extremamente dependente 
do pH. As medidas do pH do sangue e da urina são comumentemente usadas em 
diagnóstico médico. O pH do plasma sanguíneo das pessoas com diabetes grave e não 
controlado é comumentemente abaixo do valor normal de 7,4; essa condição é chamada 
de acidose. Em outras doenças, o pH sanguíneo é mais alto que o normal, uma condição 
conhecida como alcalose. A acidose ou a alcalose extrema podem ameaçar a vida.
5 AÇÃO TAMPONANTE CONTRA AS VARIAÇÕES DE PH 
NOS SISTEMAS BIOLÓGICOS
Quase todos os processos biológicos são dependentes do pH; uma pequena 
mudança no pH produz uma grande mudança na velocidade do processo. Os grupos 
amino e carboxila protonados de aminoácidos e os grupos fosfato de nucleotídeos, por 
exemplo, agem como ácidos fracos; o seu estado iônico é determinado pelo pH do meio 
circundante. As interações iônicas estão entre as forças que estabilizam a molécula da 
proteína e permitem que uma enzima reconheça e se ligue ao seu substrato (BERG; 
TYMOCZKO; STRYERT, 2015).
Células e organismos mantêm um pH citosólico específico e constante, em geral, 
perto de pH 7, mantendo biomoléculas em seu estado iônico otimizado. Em organismos 
multicelulares, o pH dos fluidos extracelulares também é rigorosamente regulado. A 
constância do pH é atingida principalmente por tampões biológicos: misturas de ácidos 
fracos e suas bases conjugadas (NELSON; COX, 2014).
79
Tampões são sistemas aquosos que tendem a resistir a mudanças de pH quando 
pequenas quantidades de ácido (H1) ou base (OH–) são adicionadas. Um sistema tampão 
consiste em um ácido fraco (o doador de prótons) e sua base conjugada (o aceptor de 
prótons). Como um exemplo, uma mistura de concentrações iguais de ácido acético 
e íons acetato, encontradas no ponto central da titulação na Figura 10, é um sistema 
tampão. Observe que a curva de titulação do ácido acético tem uma zona relativamente 
plana que se estende por cerca de uma unidade de pH em ambos os lados do seu pH 
do ponto central de 4,76. Nessa zona, uma dada quantidade de H1 ou OH– adicionada 
ao sistema tem muito menos efeito no pH que a mesma quantidade adicionada fora da 
zona. Essa zona relativamente plana é a região de tamponamento do par tampão ácido 
acético/acetato (RODWELL; MURRAY; GRANNER, 2017).
No ponto central da região de tamponamento, no qual a concentração do 
doador de prótons (ácido acético) é exatamente igual à do aceptor de prótons (acetato), 
a força de tamponamento do sistema é máxima; isto é, seu pH muda menos pela 
adição de H1 ou OH–. O pH do sistema tampão acetato muda levemente quando uma 
pequena quantidade de H1 ou OH– é adicionada, mas essa mudança é muito pequena 
comparada com a mudança de pH que resultaria se a mesma quantidade de H1 ou OH– 
fosse adicionado à água pura ou a uma solução salina de um ácido forte e de uma base 
forte, como NaCl, que não tem poder tamponante (NELSON; COX, 2014).
FIGURA 10 – CURVA DE TITULAÇÃO DO ÁCIDO ACÉTICO
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 62)
80
Sackheim (2001) relata que o tamponamento resulta do equilíbrio entre duas 
reações reversíveis ocorrendo em uma solução de concentrações quase iguais de doador 
de prótons e de seu aceptor de prótons conjugado. A Figura 11 explica como um sistema 
tampão funciona. Sempre que H1 ou OH– é adicionado em um tampão, o resultado é 
uma pequena mudança na razão das concentrações relativas dos ácidos fracos e seus 
ânions e, portanto, uma pequena mudança no pH. O decréscimo na concentração de 
um componente do sistema é equilibrado exatamente pelo aumento do outro. A soma 
dos componentes do tampão não muda somente a sua razão.
FIGURA 11 – ACÉTICO/ACETATO COMO SISTEMA TAMPÃO
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 64)
Os fl uidos intracelulares ou extracelulares de organismos multicelulares têm 
como característica um pH quase constante. A primeira linha de defesa dos organismos 
contra mudanças internas de pH é proporcionada por sistemas tampão. O citoplasma da 
maioria das células contém altas concentrações de proteínas e, estas, contêm muitos 
aminoácidos com grupos funcionais que são ácidos fracos ou bases fracas. Por exemplo, 
a cadeia lateral da histidina tem um pKa de 6,0 e, por isso, pode existir tanto nas formas 
protonadas quanto nas desprotonadas, próximo ao pH neutro. Proteínas contendo 
resíduos de histidina, portanto, são tampões efetivos próximo ao pH neutro. Nucleotídeos 
como ATP, assim como muitos metabólitos de baixa massa molecular, contêm grupos 
ionizáveis que podem contribuir para o poder tamponante do citoplasma. Algumas 
organelas altamente especializadas e compartimentos extracelulares apresentam altas 
concentrações de compostos que contribuem para a capacidade de tamponamento: 
ácidos orgânicos tamponam os vacúolos das células das plantas; amônia tampona a 
urina (RODWELL; MURRAY; GRANNER, 2017).
Dois tampões biológicos especialmente importantes são o sistema fosfato e o 
bicarbonato. O tampão fosfato, que age no citoplasma de todas as células, consiste em 
H2PO4 – como doador de prótons e HPO como aceptor de prótons. O sistema tampão 
fosfato é mais efetivo em um pH perto de seu pKa de 6,86 e, portanto, tende a resistir 
81
a mudanças de pH em um intervalo de 5,9 e 7,9. Esse é, então, um tampão efetivo em 
fluidos biológicos; em mamíferos, por exemplo, fluidos extracelulares e a maioria dos 
compartimentos citoplasmáticos têm pH no intervalo de 6,9 a 7,4 (BERG et al., 2008).
Curiosidades:
• Sob desidratação: as pessoas observam que realmente começam a reter 
água nas pernas, pés, braços e face. Os rins começam a “economizar” água, 
reduzindo a produção de urina e levando à retenção de produtos tóxicos 
potencialmente danosos.
• A diminuição da água no cérebro acarreta a diminuição da energia e deprime 
muitas funções vitais. Com baixo nível de energia cerebral, ficamos incapazes 
de lidar com o medo, a ansiedade, a raiva e muitas outras emoções.
Fique Ligado!
Posso substituir a ingestão de água por chá, café, sucos, vinho e 
cerveja?
Quanto mais destas bebidas se consome, mais desidratado o corpo se torna. 
Bebidas contendo cafeína, por exemplo, disparam resposta de estresse 
devido ao forte efeito diurético, aumentando as micções. Bebidas com açúcar 
aumentam rapidamente os níveis de açúcar sanguíneo (> diurese).
NOTA
IMPORTANTE
82
SENDO SUA PRÓPRIA COBAIA (NÃO TENTE ISSO EM CASA!)
Este é um relato de J. B. S. Haldane dos experimentos fisiológicos sobre o 
controle do pH sanguíneo, do livro Mundos Possíveis (HARPER; BROTHERS, 1928). 
“Eu queria descobrir o que aconteceria com um homem se ele fosse mais ácido ou 
mais alcalino... Poder-se-ia, claro, fazer experimentosem um coelho primeiro, e 
alguns trabalhos haviam sido feitos nesse sentido; mas é difícil, de qualquer forma, ter 
certeza como um coelho se sente. Na verdade, alguns coelhos não levavam a sério a 
possibilidade de cooperar comigo.
“[...] Um colega e eu então começamos a fazer experimentos em nós mesmos 
[...]. Meu colega Dr. H. W. Davies e eu nos tornamos alcalinos pela respiração e pela 
ingestão de tudo que contivesse mais de 85,05 g de bicarbonato de sódio. Tornamo-
nos ácidos ficando sentados em uma sala apertada contendo entre 6 e 7% de dióxido 
de carbono no ar. Isso faz a respiração ficar como se recém-tivéssemos terminado uma 
regata de remo, e também dá uma tremenda dor de cabeça... Duas horas foi o máximo de 
tempo que alguém conseguiu permanecer sob dióxido de carbono, mesmo se a câmara 
de gás à nossa disposição não tivesse retido um odor irremovível de gás mostarda de 
alguns experimentos de guerra, o qual faz lacrimejar quem quiser que entre nela. A coisa 
mais óbvia a fazer foi tentar beber ácido clorídrico. Se tomássemos concentrado, isso 
dissolveria os dentes e queimaria a garganta, razão pela qual eu quis deixá-lo difundir-
se suavemente em meu corpo. A concentração maior que tive a coragem de ingerir foi 
aproximadamente uma parte do ácido comercial em cem partes de água, mas meio 
litro foi o suficiente para mim, pois irritou minha garganta e estômago, enquanto meus 
cálculos mostravam que eu precisaria de um galão e meio para obter o efeito que eu 
desejava... Argumentei que se cloreto de amônio fosse ingerido, ele poderia se dissociar 
parcialmente no corpo, liberando ácido clorídrico. Isso provaria estar correto... o fígado 
transforma amônia em uma substância inofensiva chamada ureia antes que alcance o 
coração e o cérebro depois de absorvida pelo intestino. O ácido clorídrico que foi deixado 
para trás combina-se com o bicarbonato de sódio, que existe em todos os tecidos, 
produzindo cloreto de sódio e dióxido de carbono. Esse gás foi produzido em mim dessa 
forma na taxa de 6,6 L por hora (embora não por uma hora inteira nessa taxa).
“Eu estava bem satisfeito de reproduzir em mim o tipo de respiração curta que 
ocorre nos estágios terminais de doenças dos rins e diabetes. Sabe-se, há muito tempo, 
que isso é devido ao envenenamento por ácido, mas em cada caso o envenenamento é 
complicado por outras anormalidades químicas, e não se tem certeza quais os sintomas 
são decorrentes do ácido em si.
LEITURA
COMPLEMENTAR
83
“A cena agora muda para Heidelberg, onde Freudenberg e György estavam 
estudando o tétano em bebês... ocorreu a eles que poderia ser bastante válido tentar 
o efeito de aumentar de forma incomum a acidez do corpo. Visto que o tétano havia 
sido ocasionalmente observado em pacientes que foram tratados, por outras queixas, 
pela administração de doses muito altas de bicarbonato de sódio, ou perderam grande 
quantidade de ácido clorídrico por constantes vômitos; e se alcalinidade dos tecidos 
produzisse tétano, a acidez poderia ser uma expectativa de cura. Infelizmente, dificilmente 
se curaria um bebê moribundo colocando-o em uma sala cheia de ácido carbônico, 
e ainda menos com a indicação de ingestão de ácido clorídrico; então, nada poderia 
resultar dessa ideia, e eles estavam usando sais de lima, não facilmente absorvidos no 
organismo, os quais perturbam a digestão, mas certamente foram benéficos em muitos 
casos de tétano. Entretanto, no momento em que leram o meu artigo sobre os efeitos 
do cloreto de amônio, eles começaram a administrá-lo aos bebês, e ficaram encantados 
ao descobrir que o tétano era eliminado em poucas horas. Desde então, tem sido usado 
com sucesso na Inglaterra e na América, tanto em crianças como em adultos. Ele não 
remove a causa, mas coloca o paciente em melhores condições de recuperação”. 
FONTE: NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 
2014. (Adaptado)
84
RESUMO DO TÓPICO 2
Neste tópico, você adquiriu certos aprendizados, como:
• A diferença entre a eletronegatividade do H e a do O torna a água uma molécula 
muito polar, capaz de formar ligações de hidrogênio entre suas moléculas e com 
solutos. 
• As ligações de hidrogênio são curtas, basicamente eletrostáticas e mais fracas que 
as ligações covalentes.
• A água é um bom solvente para solutos polares (hidrofílicos), com os quais forma 
ligações de hidrogênio, e para solutos carregados, com os quais forma interações 
eletrostáticas.
• Compostos apolares (hidrofóbicos) se dissolvem fracamente em água; eles 
não formam ligações de hidrogênio com o solvente, e a sua presença força um 
ordenamento energeticamente desfavorável de moléculas de água nas suas 
superfícies hidrofóbicas.
• Interações fracas e não covalentes, em grande número, influenciam decisivamente o 
enovelamento de macromoléculas como proteínas e ácidos nucleicos.
• As conformações mais estáveis são aquelas nas quais as ligações de hidrogênio são 
maximizadas dentro da molécula e entre a molécula e o solvente, e nas quais as 
partes hidrofóbicas se agregam no interior das moléculas, longe do solvente aquoso.
• A água é tanto o solvente no qual as reações metabólicas ocorrem quando um 
reagente em muitos processos bioquímicos, incluindo hidrólise, condensação e 
reações de oxidação-redução.
• A água pura se ioniza levemente, formando número igual de íons hidrogênio (íons 
hidrônio, H3O1) e íons hidróxido.
• Uma mistura de um ácido fraco (ou base) e seus sais resiste a mudanças de pH 
causadas pela adição de H1 ou OH–. A mistura, portanto, funciona como tampão.
• Em células e tecidos, tampões de fosfatos e bicarbonatos mantêm os fluidos 
intracelulares e extracelulares em seu pH ótimo (fisiológico), que em geral é próximo 
de 7. As enzimas costumam ter atividade ótima nesse pH.
• Condições de saúde que diminuem o pH sanguíneo, causando acidose, ou aumentam, 
causando alcalose, podem ameaçar a vida.
85
1 O sistema de tamponamento biológico é muito importante, pois permite que sangue 
mantenha seu pH em torno de 7,40/7,45 independentemente da chegada de 
substâncias ácidas ou alcalinas. Para que isso aconteça de forma correta, sabemos 
que existe uma ação conjunta do sistema respiratório, urinário e o sistema químico, 
que envolve o mais importante componente. O componente químico responsável em 
manter o pH sanguíneo constante é:
a) ( ) Cloreto de Sódio.
b) ( ) Azul de Bromotimol.
c) ( ) Bicarbonato.
d) ( ) Ninidrina.
e) ( ) Ácido Clorídrico.
2 Quimicamente, os ácidos referem-se a compostos capazes de transferir íons H+ numa 
reação química, podendo gerar a queda do pH. Sendo que o pH se refere justamente 
à concentração destes íons, que quanto maior, mais ácido se torna o meio. As bases 
são “análogos” opostos aos “ácidos”, que têm em sua composição OH, conhecidas 
como hidroxilas. As hidroxilas consomem os íons H+ presentes no meio, diminuindo 
então a concentração de íons H+, aumentando o pH. Neste caso, dizemos que o pH 
é mais alcalino. De acordo com o que foi estudado, observe a seguinte equação e 
analise as afirmativas que seguem:
AUTOATIVIDADE
I- A equação é um exemplo hipotético de uma solução aquosa.
II- Na equação: o A representa o ácido e o H3O representa a base.
III- A equação demonstra uma dissociação parcial.
IV- A água teve comportamento de base nesta equação, mas pode se comportar como 
ácido, pois se trata de uma molécula anfótera.
A alternativa que apresenta a sequência CORRETA é:
a) ( ) I, II, III e IV.
b) ( ) Apenas I, II e IV.
c) ( ) Apenas I, II e III.
d) ( ) Apenas II e III.
e) ( ) Apenas I, III e IV.
86
3 Analise o gráfico que segue:
FONTE: A autora
Com relação ao gráfico, analise as afirmativas e marque V para as afirmativas que são 
verdadeiras e F para as falsas.
( ) A solução inicial na qual está representado o gráfico se trata de uma solução ácida, 
com um pH aproximado de 7,0.
( ) À medida que se adiciona base, representada por OH, o pH sobe.
( ) No momento emque se adicionou 25 mL de base (OH), o pH sobe bruscamente.
( ) No gráfico está representada uma solução contendo tampão.
Assinale a alternativa CORRETA:
a) ( ) V – V – V – V.
b) ( ) F – F – V – V.
c) ( ) V – V – F – F.
d) ( ) F – V – V – F.
e) ( ) F – V – F – F.
87
TÓPICO 3 - 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E 
PROTEÍNAS
1 INTRODUÇÃO
Proteínas controlam praticamente todos os processos que ocorrem em uma 
célula, exibindo uma quase infinita diversidade de funções. Para explorar o mecanismo 
molecular de um processo biológico, um bioquímico estuda quase que inevitavelmente 
uma ou mais proteínas. Proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes, 
ocorrendo em todas as células e em todas as partes das células. As proteínas também 
ocorrem em grande variedade; milhares de diferentes tipos podem ser encontrados em 
uma única célula. Como os árbitros da função molecular, as proteínas são os resultados 
mais importantes e são os instrumentos moleculares pelos quais a informação genética 
é expressa. 
Subunidades monoméricas, relativamente simples, fornecem a chave da 
estrutura de milhares de proteínas diferentes. As proteínas de cada organismo, da 
mais simples das bactérias aos seres humanos, são construídas a partir do mesmo 
conjunto onipresente de 20 aminoácidos. Como cada um desses aminoácidos tem uma 
cadeia lateral com propriedades químicas características, esse grupo de 20 moléculas 
precursoras pode ser considerado o alfabeto no qual a linguagem da estrutura proteica 
é lida (NELSON; COX, 2014).
Para gerar uma determinada proteína, os aminoácidos se ligam de modo 
covalente em uma sequência linear característica. O mais marcante é que as células 
produzem proteínas com propriedades e atividades completamente diferentes, ligando 
os mesmos 20 aminoácidos em combinações e sequências muito diferentes. A partir 
desses blocos de construção, diferentes organismos podem gerar produtos tão diversos 
como enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, fibras musculares, proteínas 
das lentes dos olhos, penas, teias de aranha, chifres de rinocerontes, proteínas do leite, 
antibióticos, venenos de cogumelos e uma miríade de outras substâncias com atividades 
biológicas distintas. Entre esses produtos de proteínas, as enzimas são as mais variadas 
e especializadas. Como catalisadoras de quase todas as reações celulares, as enzimas 
são uma das chaves para compreensão da química da vida e, assim, fornecem um ponto 
central para qualquer curso de bioquímica (BERTUZZI et al., 2008).
UNIDADE 2
88
2 AMINOÁCIDOS
Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada resíduo de aminoácido unido 
ao seu vizinho por um tipo específi co de ligação covalente (o termo “resíduo” refl ete 
a perda de elementos de água quando um aminoácido é unido a outro). As proteínas 
podem ser degradadas (hidrolisadas) em seus aminoácidos constituintes por vários 
métodos, e os estudos mais iniciais de proteínas naturalmente se concentraram nesses 
aminoácidos livres delas derivados. Vinte aminoácidos diferentes são comumentemente 
encontrados em proteínas. O primeiro a ser descoberto foi a asparagina, em 1806. O 
último dos 20 a ser descoberto (treonina) não havia sido identifi cado até 1938. Todos 
os aminoácidos têm nomes comuns ou triviais, em alguns casos derivados da fonte da 
qual foram primeiramente isolados. A asparagina foi descoberta pela primeira vez no 
aspargo e o glutamato no glúten do trigo; a tirosina foi isolada a primeira vez a partir 
do queijo (seu nome é derivado do grego tyros, “queijo”); e a glicina (do grego glykos, 
“doce”) foi assim denominada devido ao seu sabor adocicado (NELSON; COX, 2014).
2.1 CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS
Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são a-aminoácidos. Eles têm um grupo 
carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono a):
FIGURA 12 – ESTRUTURA GERAL DE UM AMINOÁCIDO
FONTE: <https://pt.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido>. Acesso em: 11 jul. 2019.
Para Nelson e Cox (2014, p. 43), os aminoácidos:
Diferem uns dos outros em suas cadeias laterais ou grupos R, que variam 
em estrutura, tamanho e carga elétrica, e que infl uenciam a solubilidade 
dos aminoácidos em água. Além desses 20 aminoácidos, há muitos outros 
menos comuns. Alguns são resíduos modifi cados após a síntese de uma 
proteína; outros são aminoácidos presentes em organismos vivos, mas 
não como constituintes de proteínas. Foram atribuídas aos aminoácidos 
comuns das proteínas abreviações de três letras e símbolos de uma letra, 
utilizados como abreviaturas para indicar a composição e a sequência de 
aminoácidos polimerizados em proteínas.
89
O código de três letras é transparente (Figura 13); as abreviações em geral 
consistem nas três primeiras letras do nome do aminoácido. O código de uma letra 
foi concebido por Margaret Oakley Dayhoff, considerada por muitos a fundadora do 
campo da bioinformática. O código de uma letra reflete uma tentativa de reduzir o 
tamanho dos arquivos de dados (em uma época da computação de cartões perfurados) 
utilizados para descrever as sequências de aminoácidos. Foi desenvolvido para ser 
facilmente memorizado, e a compreensão de sua origem pode ajudar os estudantes 
a fazer exatamente isso. Para seis aminoácidos (CHIMSV), a primeira letra do nome do 
aminoácido é única e, portanto, utilizada como o símbolo. Para cinco outros (AGLPT), 
a primeira letra não é única, mas é atribuída ao aminoácido mais comum em proteínas 
(por exemplo, leucina é mais comum do que lisina). Para todos os aminoácidos comuns, 
exceto a glicina, o carbono a está ligado a quatro grupos diferentes: um grupo carboxila, 
um grupo amino, um grupo R e um átomo de hidrogênio (RODWELL; MURRAY; GRANNER, 
2017).
FIGURA 13 – CÓDIGO GENÉTICO
FONTE: A autora
2.2 CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R
O conhecimento das propriedades químicas dos aminoácidos comuns é 
fundamental para a compreensão da bioquímica. O tópico pode ser simplificado 
agrupando-se os aminoácidos em cinco classes principais com base nas propriedades 
dos seus grupos R, particularmente sua polaridade ou tendência para interagir 
com a água em pH biológico (próximo do pH 7,0). A polaridade dos grupos R varia 
amplamente, de apolar e hidrofóbico (não hidrossolúvel) ao altamente polar e hidrofílico 
(hidrossolúvel). Alguns aminoácidos são um pouco difíceis de caracterizar ou não se 
90
encaixam perfeitamente em qualquer grupo, particularmente glicina, histidina e cisteína. 
Suas atribuições a determinados grupos são o resultado de avaliações ponderadas em 
vez de absolutas (NELSON; COX, 2014).
Os aminoácidos são classificados em relação às gradações de polaridade, 
tamanho e forma dos grupos R: Grupos R apolares, alifáticos (Figura 14) – Os grupos 
R nesta classe de aminoácidos são apolares hidrofóbicos. As cadeias laterais de 
alanina, valina, leucina e isoleucina tendem a se agrupar no interior de proteínas, 
estabilizando a estrutura proteica por meio de interações hidrofóbicas. A glicina tem 
a estrutura mais simples. Embora seja mais facilmente agrupada com os aminoácidos 
apolares, sua cadeia lateral muito pequena não contribui realmente para interações 
hidrofóbicas. A metionina, um dos dois aminoácidos que contém enxofre, tem um 
grupo tioéter ligeiramente apolar em sua cadeia lateral. A prolina tem cadeia lateral 
alifática com estrutura cíclica distinta. O grupo amino secundário (imino) de resíduos 
de prolina é mantido em uma configuração rígida que reduz a flexibilidade estrutural de 
regiões polipeptídicas contendo prolina (NELSON; COX, 2014).
FIGURA 14 – GRUPOS R APOLARES, ALIFÁTICOS
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 79)
Grupos R aromáticos – Fenilalanina, tirosina e triptofano, com suas 
cadeias laterais aromáticas, são relativamente apolares (hidrofóbicos). Todos podem 
participar em interações hidrofóbicas. O grupo hidroxila da tirosina pode formar ligações 
de hidrogênio e é um importante grupo funcional em algumas enzimas. A tirosina e 
o triptofano são significativamente maispolares do que a fenilalanina (NELSON; COX, 
2014).
P R I N C Í P I O S D E B I O Q U Í M I C A D E L E H N I N G E R 79
muito pequena não contribui realmente para interações 
hidrofóbicas. A metionina, um dos dois aminoácidos que 
contém enxofre, tem um grupo tioéter ligeiramente apolar 
em sua cadeia lateral. A prolina tem cadeia lateral alifática 
com estrutura cíclica distinta. O grupo amino secundário 
(imino) de resíduos de prolina é mantido em uma configu-
ração rígida que reduz a flexibilidade estrutural de regiões 
polipeptídicas contendo prolina.
Grupos R aromáticos Fenilalanina, tirosina e triptofano, 
com suas cadeias laterais aromáticas, são relativamente 
apolares (hidrofóbicos). Todos podem participar em in-
terações hidrofóbicas. O grupo hidroxila da tirosina pode 
formar ligações de hidrogênio e é um importante grupo fun-
cional em algumas enzimas. A tirosina e o triptofano são sig-
nificativamente mais polares do que a fenilalanina, devido 
ao grupo hidroxila da tirosina e ao nitrogênio do anel indol 
do triptofano.
O triptofano, a tirosina e, em menor extensão, a fenilala-
nina, absorvem a luz ultravioleta (Figura 3-6; ver também 
Quadro 3-1). Isso explica a forte absorbância de luz com 
comprimento de onda de 280 nm característica da maior 
parte das proteínas, propriedade explorada por pesquisa-
dores na caracterização de proteínas.
Grupos R apolares, alifáticos
Glicina Alanina Valina
Grupos R aromáticos
Fenilalanina Tirosina
Prolina
Triptofano
Grupos R polares, não carregados
Serina
Grupos R carregados positivamente
Lisina Arginina Histidina
Grupos R carregados negativamente
Aspartato GlutamatoGlutaminaAsparagina
Cisteína
H3N
1
C
COO2
H
H H3N
1
C
COO2
CH3
H H3N
1
C
COO2
C
CH3 CH3
H
H
Leucina
H3N
1
C
COO2
C
C
CH3 CH3
H
H2
H
Metionina
H3N
1
C
COO2
C
C
S
CH3
H2
H2
H
H3N
1
C
COO2
CH2
H
OH
Treonina
H3N
1
C
COO2
H C
CH3
OH
H H3N
1
C
COO2
C
SH
H2
H
H 2N
1
H 2C
C
COO2
H
C
CH2
H 2
H3N
1
C
COO2
C
COO2
H2
H H3N
1
C
COO2
C
C
COO2
H2
H2
H
1N
C
C
C
C
H3N
1
C
COO2
H
H2
H2
H2
H2
H3 C
N
C
C
C
H3N
1
C
COO2
H
H2
H2
H2
H
NH2
N
1
H2
H3N
1
C
COO2
C
C
C
H2N O
H2
H2
HH3N
1
C
COO 2
C
C
H2N O
H2
H
H3N
1
C
COO2
CH
C NH
2
H
C
H
N
CH
H3N
1
C
COO2
CH2
H H3N
1
C
COO2
C
C CH
H2
H
NH
Isoleucina
H3
1
C
COO2
H C
C
CH3
H2
H
HN
C 3
H3N
1
C
COO2
CH2
H
OH
FIGURA 35 Os 20 aminoácidos comuns de proteínas. As fórmulas es-
truturais mostram o estado de ionização que predomina em pH 7,0. As por-
ções não sombreadas são aquelas comuns a todos os aminoácidos; aquelas 
sombreadas são os grupos R. Embora o grupo R da histidina seja mostrado 
sem carga, seu pKa (ver a Tabela 3-1) é tal que uma pequena mas significativa 
fração desses grupos seja positivamente carregada em pH 7,0. A forma pro-
tonada da histidina é mostrada acima do gráfico na Figura 3-12b.
 Nelson_6ed_book.indb 79 Nelson_6ed_book.indb 79 02/04/14 18:4202/04/14 18:42
91
FIGURA 15 – GRUPOS R AROMÁTICOS
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 79)
Grupos R polares, não carregados – Os grupos R desses aminoácidos são 
mais solúveis em água, ou mais hidrofílicos do que aqueles dos aminoácidos apolares, 
porque eles contêm grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a 
água. Essa classe de aminoácidos inclui a serina, treonina, cisteína, asparagina e 
glutamina. Os grupos hidroxila da serina e treonina e os grupos amida da asparagina e 
glutamina contribuem para suas polaridades (NELSON; COX, 2014).
FIGURA 16 – GRUPOS R POLARES, NÃO CARREGADOS
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 79)
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muito pequena não contribui realmente para interações 
hidrofóbicas. A metionina, um dos dois aminoácidos que 
contém enxofre, tem um grupo tioéter ligeiramente apolar 
em sua cadeia lateral. A prolina tem cadeia lateral alifática 
com estrutura cíclica distinta. O grupo amino secundário 
(imino) de resíduos de prolina é mantido em uma configu-
ração rígida que reduz a flexibilidade estrutural de regiões 
polipeptídicas contendo prolina.
Grupos R aromáticos Fenilalanina, tirosina e triptofano, 
com suas cadeias laterais aromáticas, são relativamente 
apolares (hidrofóbicos). Todos podem participar em in-
terações hidrofóbicas. O grupo hidroxila da tirosina pode 
formar ligações de hidrogênio e é um importante grupo fun-
cional em algumas enzimas. A tirosina e o triptofano são sig-
nificativamente mais polares do que a fenilalanina, devido 
ao grupo hidroxila da tirosina e ao nitrogênio do anel indol 
do triptofano.
O triptofano, a tirosina e, em menor extensão, a fenilala-
nina, absorvem a luz ultravioleta (Figura 3-6; ver também 
Quadro 3-1). Isso explica a forte absorbância de luz com 
comprimento de onda de 280 nm característica da maior 
parte das proteínas, propriedade explorada por pesquisa-
dores na caracterização de proteínas.
Grupos R apolares, alifáticos
Glicina Alanina Valina
Grupos R aromáticos
Fenilalanina Tirosina
Prolina
Triptofano
Grupos R polares, não carregados
Serina
Grupos R carregados positivamente
Lisina Arginina Histidina
Grupos R carregados negativamente
Aspartato GlutamatoGlutaminaAsparagina
Cisteína
H3N
1
C
COO2
H
H H3N
1
C
COO2
CH3
H H3N
1
C
COO2
C
CH3 CH3
H
H
Leucina
H3N
1
C
COO2
C
C
CH3 CH3
H
H2
H
Metionina
H3N
1
C
COO2
C
C
S
CH3
H2
H2
H
H3N
1
C
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CH2
H
OH
Treonina
H3N
1
C
COO2
H C
CH3
OH
H H3N
1
C
COO2
C
SH
H2
H
H 2N
1
H 2C
C
COO2
H
C
CH2
H 2
H3N
1
C
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C
COO2
H2
H H3N
1
C
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C
C
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H2
H2
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C
C
C
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C
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H2
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H
H2
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H3N
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H
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H H3N
1
C
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Isoleucina
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1
C
COO2
H C
C
CH3
H2
H
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C 3
H3N
1
C
COO2
CH2
H
OH
FIGURA 35 Os 20 aminoácidos comuns de proteínas. As fórmulas es-
truturais mostram o estado de ionização que predomina em pH 7,0. As por-
ções não sombreadas são aquelas comuns a todos os aminoácidos; aquelas 
sombreadas são os grupos R. Embora o grupo R da histidina seja mostrado 
sem carga, seu pKa (ver a Tabela 3-1) é tal que uma pequena mas significativa 
fração desses grupos seja positivamente carregada em pH 7,0. A forma pro-
tonada da histidina é mostrada acima do gráfico na Figura 3-12b.
 Nelson_6ed_book.indb 79 Nelson_6ed_book.indb 79 02/04/14 18:4202/04/14 18:42
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muito pequena não contribui realmente para interações 
hidrofóbicas. A metionina, um dos dois aminoácidos que 
contém enxofre, tem um grupo tioéter ligeiramente apolar 
em sua cadeia lateral. A prolina tem cadeia lateral alifática 
com estrutura cíclica distinta. O grupo amino secundário 
(imino) de resíduos de prolina é mantido em uma configu-
ração rígida que reduz a flexibilidade estrutural de regiões 
polipeptídicas contendo prolina.
Grupos R aromáticos Fenilalanina, tirosina e triptofano, 
com suas cadeias laterais aromáticas, são relativamente 
apolares (hidrofóbicos). Todos podem participar em in-
terações hidrofóbicas. O grupo hidroxila da tirosina pode 
formar ligações de hidrogênio e é um importante grupo fun-
cional em algumas enzimas. A tirosina e o triptofano são sig-
nificativamente mais polares do que a fenilalanina, devido 
ao grupo hidroxila da tirosina e ao nitrogênio do anel indol 
do triptofano.
O triptofano, a tirosina e, em menor extensão, a fenilala-
nina, absorvem a luz ultravioleta (Figura 3-6; ver também 
Quadro 3-1). Isso explica a forte absorbância de luz com 
comprimento de onda de 280 nm característica da maior 
parte das proteínas, propriedade explorada por pesquisa-
dores na caracterização de proteínas.
Grupos R apolares, alifáticosGlicina Alanina Valina
Grupos R aromáticos
Fenilalanina Tirosina
Prolina
Triptofano
Grupos R polares, não carregados
Serina
Grupos R carregados positivamente
Lisina Arginina Histidina
Grupos R carregados negativamente
Aspartato GlutamatoGlutaminaAsparagina
Cisteína
H3N
1
C
COO2
H
H H3N
1
C
COO2
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H H3N
1
C
COO2
C
CH3 CH3
H
H
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H3N
1
C
COO2
C
C
CH3 CH3
H
H2
H
Metionina
H3N
1
C
COO2
C
C
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H2
H
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1
C
COO2
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Treonina
H3N
1
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H C
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H H3N
1
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1
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1
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1
C
COO2
H
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1
C
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H
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1
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H C
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CH3
H2
H
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C 3
H3N
1
C
COO2
CH2
H
OH
FIGURA 35 Os 20 aminoácidos comuns de proteínas. As fórmulas es-
truturais mostram o estado de ionização que predomina em pH 7,0. As por-
ções não sombreadas são aquelas comuns a todos os aminoácidos; aquelas 
sombreadas são os grupos R. Embora o grupo R da histidina seja mostrado 
sem carga, seu pKa (ver a Tabela 3-1) é tal que uma pequena mas significativa 
fração desses grupos seja positivamente carregada em pH 7,0. A forma pro-
tonada da histidina é mostrada acima do gráfico na Figura 3-12b.
 Nelson_6ed_book.indb 79 Nelson_6ed_book.indb 79 02/04/14 18:4202/04/14 18:42
92
Grupos R carregados positivamente (básicos) – Os grupos R mais hidrofílicos 
são aqueles carregados positiva ou negativamente. Os aminoácidos nos quais os grupos R 
têm uma carga positiva significativa em pH 7,0 são a lisina, a arginina e a histidina, seus 
resíduos facilitam muitas reações catalisadas por enzimas, funcionando como doadores/
aceptores de prótons (NELSON; COX, 2014).
FIGURA 17 – GRUPOS CARREGADOS POSITIVAMENTE (BÁSICOS)
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 79)
Grupos R carregados negativamente (ácidos) – Os dois aminoácidos 
que apresentam grupos R com carga negativa final em pH 7,0 são o aspartato e o 
glutamato, cada um tem um segundo grupo carboxila (NELSON; COX, 2014).
FIGURA 18 – GRUPOS R CARREGADOS NEGATIVAMENTE (ÁCIDOS)
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 79)
2.3 PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS
As propriedades compartilhadas de muitos aminoácidos permitem algumas 
generalizações simplificadas sobre seu comportamento acido-básico. Em primeiro 
lugar, todos os aminoácidos com um único grupo a-amino, um único grupo a-carboxila 
e um grupo R não ionizável têm curvas de titulação semelhantes à da glicina. Esses 
aminoácidos têm valores de pKa muito semelhantes, mas não idênticos (BERG; 
TYMOCZKO; STRYERT, 2015).
P R I N C Í P I O S D E B I O Q U Í M I C A D E L E H N I N G E R 79
muito pequena não contribui realmente para interações 
hidrofóbicas. A metionina, um dos dois aminoácidos que 
contém enxofre, tem um grupo tioéter ligeiramente apolar 
em sua cadeia lateral. A prolina tem cadeia lateral alifática 
com estrutura cíclica distinta. O grupo amino secundário 
(imino) de resíduos de prolina é mantido em uma configu-
ração rígida que reduz a flexibilidade estrutural de regiões 
polipeptídicas contendo prolina.
Grupos R aromáticos Fenilalanina, tirosina e triptofano, 
com suas cadeias laterais aromáticas, são relativamente 
apolares (hidrofóbicos). Todos podem participar em in-
terações hidrofóbicas. O grupo hidroxila da tirosina pode 
formar ligações de hidrogênio e é um importante grupo fun-
cional em algumas enzimas. A tirosina e o triptofano são sig-
nificativamente mais polares do que a fenilalanina, devido 
ao grupo hidroxila da tirosina e ao nitrogênio do anel indol 
do triptofano.
O triptofano, a tirosina e, em menor extensão, a fenilala-
nina, absorvem a luz ultravioleta (Figura 3-6; ver também 
Quadro 3-1). Isso explica a forte absorbância de luz com 
comprimento de onda de 280 nm característica da maior 
parte das proteínas, propriedade explorada por pesquisa-
dores na caracterização de proteínas.
Grupos R apolares, alifáticos
Glicina Alanina Valina
Grupos R aromáticos
Fenilalanina Tirosina
Prolina
Triptofano
Grupos R polares, não carregados
Serina
Grupos R carregados positivamente
Lisina Arginina Histidina
Grupos R carregados negativamente
Aspartato GlutamatoGlutaminaAsparagina
Cisteína
H3N
1
C
COO2
H
H H3N
1
C
COO2
CH3
H H3N
1
C
COO2
C
CH3 CH3
H
H
Leucina
H3N
1
C
COO2
C
C
CH3 CH3
H
H2
H
Metionina
H3N
1
C
COO2
C
C
S
CH3
H2
H2
H
H3N
1
C
COO2
CH2
H
OH
Treonina
H3N
1
C
COO2
H C
CH3
OH
H H3N
1
C
COO2
C
SH
H2
H
H 2N
1
H 2C
C
COO2
H
C
CH2
H 2
H3N
1
C
COO2
C
COO2
H2
H H3N
1
C
COO2
C
C
COO2
H2
H2
H
1N
C
C
C
C
H3N
1
C
COO2
H
H2
H2
H2
H2
H3 C
N
C
C
C
H3N
1
C
COO2
H
H2
H2
H2
H
NH2
N
1
H2
H3N
1
C
COO2
C
C
C
H2N O
H2
H2
HH3N
1
C
COO 2
C
C
H2N O
H2
H
H3N
1
C
COO2
CH
C NH
2
H
C
H
N
CH
H3N
1
C
COO2
CH2
H H3N
1
C
COO2
C
C CH
H2
H
NH
Isoleucina
H3
1
C
COO2
H C
C
CH3
H2
H
HN
C 3
H3N
1
C
COO2
CH2
H
OH
FIGURA 35 Os 20 aminoácidos comuns de proteínas. As fórmulas es-
truturais mostram o estado de ionização que predomina em pH 7,0. As por-
ções não sombreadas são aquelas comuns a todos os aminoácidos; aquelas 
sombreadas são os grupos R. Embora o grupo R da histidina seja mostrado 
sem carga, seu pKa (ver a Tabela 3-1) é tal que uma pequena mas significativa 
fração desses grupos seja positivamente carregada em pH 7,0. A forma pro-
tonada da histidina é mostrada acima do gráfico na Figura 3-12b.
 Nelson_6ed_book.indb 79 Nelson_6ed_book.indb 79 02/04/14 18:4202/04/14 18:42
P R I N C Í P I O S D E B I O Q U Í M I C A D E L E H N I N G E R 79
muito pequena não contribui realmente para interações 
hidrofóbicas. A metionina, um dos dois aminoácidos que 
contém enxofre, tem um grupo tioéter ligeiramente apolar 
em sua cadeia lateral. A prolina tem cadeia lateral alifática 
com estrutura cíclica distinta. O grupo amino secundário 
(imino) de resíduos de prolina é mantido em uma configu-
ração rígida que reduz a flexibilidade estrutural de regiões 
polipeptídicas contendo prolina.
Grupos R aromáticos Fenilalanina, tirosina e triptofano, 
com suas cadeias laterais aromáticas, são relativamente 
apolares (hidrofóbicos). Todos podem participar em in-
terações hidrofóbicas. O grupo hidroxila da tirosina pode 
formar ligações de hidrogênio e é um importante grupo fun-
cional em algumas enzimas. A tirosina e o triptofano são sig-
nificativamente mais polares do que a fenilalanina, devido 
ao grupo hidroxila da tirosina e ao nitrogênio do anel indol 
do triptofano.
O triptofano, a tirosina e, em menor extensão, a fenilala-
nina, absorvem a luz ultravioleta (Figura 3-6; ver também 
Quadro 3-1). Isso explica a forte absorbância de luz com 
comprimento de onda de 280 nm característica da maior 
parte das proteínas, propriedade explorada por pesquisa-
dores na caracterização de proteínas.
Grupos R apolares, alifáticos
Glicina Alanina Valina
Grupos R aromáticos
Fenilalanina Tirosina
Prolina
Triptofano
Grupos R polares, não carregados
Serina
Grupos R carregados positivamente
Lisina Arginina Histidina
Grupos R carregados negativamente
Aspartato GlutamatoGlutaminaAsparagina
Cisteína
H3N
1
C
COO2
H
H H3N
1
C
COO2
CH3
H H3N
1
C
COO2
C
CH3 CH3
H
H
Leucina
H3N
1
C
COO2
C
C
CH3 CH3
H
H2
H
Metionina
H3N
1
C
COO2
C
C
S
CH3
H2
H2
H
H3N
1
C
COO2
CH2
H
OH
Treonina
H3N
1
C
COO2
H C
CH3
OH
H H3N
1
C
COO2
C
SH
H2
H
H 2N
1
H 2C
C
COO2
H
C
CH2
H 2
H3N
1
C
COO2
C
COO2
H2
H H3N
1
C
COO2
C
C
COO2
H2
H2
H
1N
C
C
C
C
H3N
1
C
COO2
H
H2
H2
H2
H2
H3 C
N
C
C
C
H3N
1
C
COO2
H
H2
H2
H2
H
NH2
N
1
H2
H3N
1
CCOO2
C
C
C
H2N O
H2
H2
HH3N
1
C
COO 2
C
C
H2N O
H2
H
H3N
1
C
COO2
CH
C NH
2
H
C
H
N
CH
H3N
1
C
COO2
CH2
H H3N
1
C
COO2
C
C CH
H2
H
NH
Isoleucina
H3
1
C
COO2
H C
C
CH3
H2
H
HN
C 3
H3N
1
C
COO2
CH2
H
OH
FIGURA 35 Os 20 aminoácidos comuns de proteínas. As fórmulas es-
truturais mostram o estado de ionização que predomina em pH 7,0. As por-
ções não sombreadas são aquelas comuns a todos os aminoácidos; aquelas 
sombreadas são os grupos R. Embora o grupo R da histidina seja mostrado 
sem carga, seu pKa (ver a Tabela 3-1) é tal que uma pequena mas significativa 
fração desses grupos seja positivamente carregada em pH 7,0. A forma pro-
tonada da histidina é mostrada acima do gráfico na Figura 3-12b.
 Nelson_6ed_book.indb 79 Nelson_6ed_book.indb 79 02/04/14 18:4202/04/14 18:42
93
Os aminoácidos com um grupo R ionizável têm curvas de titulação mais 
complexas, com três estágios correspondendo às três etapas possíveis de ionização; 
assim, eles possuem três valores de pKa. O estágio adicional para a titulação do grupo 
R ionizável se funde, em algum grau, com aquele para a titulação do grupo a-carboxila, 
para a titulação do grupo a-amino, ou ambos (NELSON; COX, 2002).
3 PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
 
Agora o foco passa a ser os polímeros de aminoácidos, os peptídeos e as proteínas. 
Os polipeptídeos que ocorrem biologicamente variam em tamanho de pequenos a muito 
grandes, consistindo em dois ou três a milhares de resíduos de aminoácidos ligados. 
Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas de modo covalente por meio 
de uma ligação amida substituída, denominada ligação peptídica, a fim de produzir um 
dipeptídio. Tal ligação é formada pela remoção de elementos de água (desidratação) do 
grupo a-carboxila de um aminoácido e do grupo a-amino do outro (Figura 19). A formação 
da ligação peptídica é um exemplo de uma reação de condensação, uma classe comum 
de reações nas células vivas. Em condições bioquímicas padrão, o equilíbrio para a 
reação mostrada favorece os aminoácidos em relação ao dipeptídio. Para tornar a reação 
mais favorável termodinamicamente, o grupo carboxila deve ser modificado ou ativado 
quimicamente, de modo que o grupo hidroxila possa ser mais rapidamente eliminado 
(NELSON; COX, 2014).
FIGURA 19 – LIGAÇÃO PEPTÍDICA
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 86)
Três aminoácidos podem ser unidos por duas ligações peptídicas 
para formar um tripeptídeo; do mesmo modo, quatro aminoácidos 
podem ser unidos para formar um tetrapeptídeo, cinco para formar 
um pentapeptídeo, e assim por diante. Quando alguns aminoácidos se 
ligam desse modo, a estrutura é chamada de oligopeptídeo. Quando 
muitos aminoácidos se ligam, o produto é chamado de polipeptídeo. 
As proteínas podem ter milhares de resíduos de aminoácidos. 
Embora os termos “proteína” e “polipeptídeo” sejam algumas vezes 
intercambiáveis, as moléculas chamadas de polipeptídeos têm 
massas moleculares abaixo de 10.000, e as chamadas de proteínas 
têm massas moleculares mais elevadas (BERTUZZI et al., 2008, p. 27).
86 DAV I D L . N E L S O N & M I C H A E L M . COX
uma reação de condensação, uma classe comum de rea-
ções nas células vivas. Em condições bioquímicas padrão, 
o equilíbrio para a reação mostrada na Figura 3-13 favore-
ce os aminoácidos em relação ao dipeptídeo. Para tornar a 
reação mais favorável termodinamicamente, o grupo car-
boxila deve ser modificado ou ativado quimicamente, de 
modo que o grupo hidroxila possa ser mais rapidamente 
eliminado. Uma abordagem química para esse problema 
será destacada posteriormente neste capítulo. A aborda-
gem biológica para a formação de ligações peptídicas é o 
tópico principal do Capítulo 27.
Três aminoácidos podem ser unidos por duas ligações 
peptídicas para formar um tripeptídeo; do mesmo modo, 
quatro aminoácidos podem ser unidos para formar um te-
trapeptídeo, cinco para formar um pentapeptídeo, e assim 
por diante. Quando alguns aminoácidos se ligam desse 
modo, a estrutura é chamada de oligopeptídeo. Quando 
muitos aminoácidos se ligam, o produto é chamado de po-
lipeptídeo. As proteínas podem ter milhares de resíduos 
de aminoácidos. Embora os termos “proteína” e “polipep-
tídeo” sejam algumas vezes intercambiáveis, as moléculas 
chamadas de polipeptídeos têm massas moleculares abaixo 
de 10.000, e as chamadas de proteínas têm massas molecu-
lares mais elevadas.
A Figura 3-14 mostra a estrutura de um pentapeptí-
deo. Como já observado, uma unidade de aminoácido em 
um peptídeo é frequentemente chamada de resíduo (a par-
te restante após a perda de elementos de água – um áto-
mo de hidrogênio de seu grupo amino e a metade hidroxi-
la de seu grupo carboxila). Em um peptídeo, o resíduo de 
aminoácido na extremidade com um grupo a-amino livre 
é chamado de resíduo aminoterminal (ou N-terminal); o 
resíduo na outra extremidade, que tem um grupo carboxila 
livre, é o resíduo carboxiterminal (C-terminal).
CONVENÇÃOCHAVE: Quando uma sequência de aminoáci-
dos de um peptídeo, polipeptídeo ou proteína é exibida, 
a extremidade aminoterminal é localizada à esquerda e a 
extremidade carboxiterminal à direita. A sequência é lida 
da esquerda para a direita, começando com a extremidade 
aminoterminal. ■
Embora a hidrólise de uma ligação peptídica seja uma 
reação exergônica, ela só ocorre lentamente porque tem 
uma elevada energia de ativação (p. 27). Como resultado, 
as ligações peptídicas em proteínas são muito estáveis, com 
meia-vida média (t1/2) de cerca de 7 anos na maioria das 
condições intracelulares.
Peptídeos podem ser diferenciados por seus 
comportamentos de ionização
Peptídeos contêm apenas um grupo a-amino e um gru-
po a-carboxila livres, em extremidades opostas da cadeia 
(Figura 3-15). Esses grupos se ionizam como nos ami-
noácidos livres, embora as constantes de ionização sejam 
diferentes porque um grupo de carga oposta não é mais 
ligado ao carbono a. Os grupos a-amino e a-carboxila de 
todos os aminoácidos não terminais são ligados covalen-
temente nas ligações peptídicas, que não se ionizam e, 
portanto, não contribuem para o comportamento acido-
básico total dos peptídeos. Entretanto, os grupos R de 
H3N
1
C
R1
H C
O
OH 1 H N
H
C
R2
H COO2
H2OH2O
H3N
1
C
R1
H C
O
N
H
C
R2
H COO2
FIGURA 313 Formação de uma ligação peptídica por condensação. 
O grupo a-amino de um aminoácido (com grupo R2) atua como nucleófi-
lo para deslocar o grupo hidroxila de outro aminoácido (com grupo R1), 
formando uma ligação peptídica (sombreada). Os grupos amino são bons 
nucleófilos, mas o grupo hidroxila é um grupo de saída fraco e não pronta-
mente deslocado. No pH fisiológico, a reação mostrada aqui não ocorre em 
grau apreciável.
H3N
1
C
CH2OH
H
C
O
N
H
C
H
H
C
O
N
H
C
CH2
H
C
O
N
H
C
CH3
H
C
OH
N
H
C
C
C
CH3 CH3
H
H2
COO2
Extremidade
aminoterminal
Extremidade
carboxiterminal
O H
FIGURA 314 O pentapetídeo seril-glicil-tirosil-alanil-leucina, Ser–
Gly–Tyr–Ala–Leu, ou SGYAL. Os peptídeos são nomeados a partir do resí-
duo aminoterminal, que por convenção é colocado à esquerda. As ligações 
peptídicas são sombreadas; os grupos R estão em cor-de-rosa.
Ala
C
COO2
NH
O C
C
NH
O C
C
NH
O C
C
N
1
H3
H CH3
H CH2 CH2 COO
2
H2
H CH2 CH2 CH2 CH2 N
1
H3Lys
Gly
Glu
FIGURA 315 Alanil-glutamil-glicil-lisina. Este tetrapeptídeo tem um 
grupo a-amino livre, um grupo a-carboxila livre e dois grupos R ionizáveis. 
Os grupos ionizados em pH 7,0 estão em cor-de-rosa.
 Nelson_6ed_book.indb 86 Nelson_6ed_book.indb 86 02/04/14 18:4202/04/14 18:42
94
3.1 ASPECTOS GERAIS DA ESTRUTURA PROTEICA
A purifi cação de uma proteína é geralmente apenas um prelúdio para uma 
dissecção bioquímica detalhada de sua estrutura e função. O que torna uma proteína 
uma enzima, outra um hormônio, outra uma proteína estrutural e, ainda, outra um 
anticorpo? Como elas diferem quimicamente? As distinções mais óbvias são estruturais, 
e agora será abordada a estruturadas proteínas. 
A estrutura de grandes moléculas, tais como proteínas, pode ser descrita em 
vários níveis de complexidade, arranjada em um tipo de hierarquia conceitual. Quatro 
níveis de estrutura proteica são comumente defi nidos. Uma descrição de todas as 
ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e ligações dissulfeto) ligando 
resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica é a sua estrutura primária. 
O elemento mais importante da estrutura primária é a sequência de resíduos de 
aminoácidos (NELSON; COX, 2014).
As diferenças na estrutura primária podem ser especialmente informativas. 
Cada proteína tem um número e uma sequência de resíduos de aminoácidos distintos.
FIGURA 20 – NÍVEIS DE ESTRUTURA NAS PROTEÍNAS
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 96)
3.2 ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS
A estrutura secundária se refere a arranjos particularmente estáveis de resíduos 
de aminoácidos dando origem a padrões estruturais recorrentes. O termo estrutura 
secundária se refere a qualquer segmento de uma cadeia polipeptídica e descreve o 
arranjo espacial de seus átomos na cadeia principal, sem considerar a posição de suas 
cadeias laterais ou sua relação com outros segmentos.
95
3.3 ESTRUTURAS TERCIÁRIAS E QUATERNÁRIAS DAS 
PROTEÍNAS
O arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína é chamado 
de estrutura terciária. Enquanto o termo “estrutura secundária” se refere ao arranjo 
espacial dos resíduos de aminoácidos adjacentes em um segmento polipeptídico, a 
estrutura terciária inclui aspectos de alcance mais longo da sequência de aminoácidos. 
Aminoácidos que estão bem distantes na sequência polipeptídica e em diferentes tipos 
de estruturas secundárias podem interagir na estrutura da proteína completamente 
dobrada. O arranjo das subunidades proteicas em complexos tridimensionais constitui a 
estrutura quaternária. Considerando esses níveis mais altos de estrutura, é conveniente 
designar dois grandes grupos nos quais muitas proteínas podem ser classificadas: 
proteínas fibrosas, com cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos ou 
folhas, e proteínas globulares, com cadeias polipeptídicas dobradas em forma esférica 
ou globular (BERG, 2014).
3.4 DESNATURAÇÃO PROTEICA E ENOVELAMENTO
Para Nelson e Cox (2014, p. 148):
O enovelamento dos polipeptídeos é sujeito a uma série de limitações 
físicas e químicas, e várias regras foram propostas a partir de estudos 
de padrões comuns de enovelamento proteico. 1. As interações 
hidrofóbicas dão uma grande contribuição para a estabilidade da 
estrutura de proteínas. O ocultamento dos grupos R dos aminoácidos 
hidrofóbicos, de modo a excluir a água, necessita de pelo menos duas 
camadas de estrutura secundária. 2. Quando ocorrem juntas em 
uma proteína, as hélices a e as folhas b geralmente são encontradas 
em camadas estruturais diferentes. 3. Segmentos adjacentes na 
sequência de aminoácidos normalmente se posicionam de forma 
adjacente na estrutura dobrada. Segmentos distantes do polipeptídeo 
podem se aproximar na estrutura terciária, mas não é a regra.
As proteínas têm uma existência surpreendentemente precária. A conformação de 
uma proteína nativa é apenas marginalmente estável. Além disso, a maioria das proteínas 
deve manter certa flexibilidade conformacional para funcionar. A manutenção contínua 
do grupo ativo de proteínas celulares, necessárias em um dado conjunto de condições, 
é chamada proteostase. A proteostase celular requer a atividade coordenada de vias 
para síntese e enovelamento de proteínas, o redobramento de proteínas parcialmente 
desdobradas e o sequestro e degradação de proteínas irreversivelmente desdobradas. Em 
todas as células, essas redes envolvem centenas de enzimas e proteínas especializadas. 
Na Figura 21 podemos observar que a vida de uma proteína engloba muito mais 
do que sua síntese e degradação. A estabilidade marginal da maioria das proteínas pode 
produzir um balanço tênue entre os estados dobrados e desdobrados (NELSON; COX, 
2014). 
96
FIGURA 21 – VIAS QUE CONTRIBUEM PARA PROTEOSTASE
FONTE: Rodwell, Murray e Granner (2017, p. 108)
À medida que as proteínas são sintetizadas nos ribossomos, elas devem dobrar-
se em sua conformação nativa. Algumas vezes isso ocorre de forma espontânea, 
porém, mais frequentemente com a assistência de enzimas e complexos especializados 
chamados chaperonas. Muitos desses mesmos auxiliares do enovelamento atuam 
para redobrar proteínas que se tornaram transitoriamente desdobradas. As proteínas 
inapropriadamente dobradas frequentemente expõem superfícies hidrofóbicas que as 
tornam “pegajosas”, conduzindo à formação de agregados inativos. Esses agregados 
podem perder suas funções normais, mas não são inertes; seu acúmulo nas células 
situa-se no centro de doenças que vão de diabetes a doenças de Parkinson e Alzheimer. 
Não surpreendentemente, todas as células elaboraram vias de reciclagem e/ou 
degradação de proteínas irreversivelmente deformadas (NELSON; COX, 2014).
As estruturas proteicas evoluíram para atuar em determinados ambientes 
celulares. Condições diferentes daquelas da célula podem resultar em mudanças 
estruturais grandes ou pequenas na proteína. A perda de estrutura tridimensional 
sufi ciente para causar a perda de função é chamada de desnaturação. O estado 
desnaturado não necessariamente corresponde ao desdobramento completo da 
proteína e à randomização da conformação. Na maioria das condições, as proteínas 
desnaturadas existem como um conjunto de estados parcialmente dobrados (BERG; 
TYMOCZKO; STRYERT, 2015).
97
A maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo calor, que tem efeitos 
complexos nas muitas interações fracas da proteína (principalmente sobre as ligações 
de hidrogênio).
3.5 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
As proteínas são fundamentais para qualquer ser vivo, pois grande parte dos 
processos orgânicos que acontecem nas células são mediados por proteínas (enzimas). 
Toda manifestação genética é dada por meio de proteínas, pois os genes são fragmentos 
de DNA que codificam proteínas.
As proteínas podem ter função estrutural, participando na composição de 
várias estruturas do organismo, sustentando e promovendo rigidez, como a queratina, 
colágeno e elastina. Existem proteínas que promovem a defesa do organismo contra 
microrganismos e substâncias estranhas, como os macrófagos e as imunoglobulinas.
Outras funções desempenhadas pelas proteínas envolvem a ação catalítica, 
transportadora (hemoglobina transportando os gases respiratórios), nutritiva, energética, 
promovem a contração e podem atuar como mensageiros químicos (hormônios).
NOTA
A anemia falciforme é causada por uma mutação homozigota (aa) de um único 
nucleotídeo que codifica para a cadeia B da hemoglobina fazendo com que a forma da 
hemácia seja modificada, provocando um transporte ineficiente de O
2
.
A anemia falciforme é causada por uma mutação homozigota (aa) de um 
único nucleotídeo que codifica para a cadeia B da hemoglobina fazendo 
com que a forma da hemácia seja modificada, provocando um transporte 
ineficiente de O2.
NOTA
98
Morte por enovelamento errado: as doenças priônicas
Uma proteína cerebral dobrada de forma errada parece ser o agente causador de doenças 
cerebrais neurodegenerativas raras em mamíferos. Talvez a mais conhecida seja a 
encefalopatia espongiforme bovina (EEB, ou BSE, do inglês bovine spongiform encephalopathy; 
também conhecida como doença da vaca louca). Doenças relacionadas incluem a kuru 
e a doença de Creutzfeldt-Jakob em humanos, scrapie em ovinos, e doença debilitante 
crônica em cervos e alces. Essas doenças também são conhecidas como encefalopatias 
espongiformes porque o cérebro doente frequentemente se torna cheio de buracos. A 
deterioração progressiva do cérebro leva a um espectro de sintomas neurológicos, incluindo 
perda de peso, comportamento errático, problemas de postura, equilíbrio e coordenação, e 
perda da capacidade cognitiva. Essas doenças são fatais. Nos anos de 1960, pesquisadoresdescobriram que amostras de agentes causadores de doença pareciam não conter ácidos 
nucleicos. Naquela época, Tikvah Alper sugeriu que o agente fosse uma proteína. Inicialmente, 
a ideia pareceu uma heresia. Todos os agentes causadores de doenças conhecidos até 
aquele momento – vírus, bactérias, fungos, e assim por diante – continham ácidos nucleicos, 
e sua virulência estava relacionada à reprodução genética e propagação. 
Os agentes infecciosos foram identificados como uma única 
proteína (Mr 28.000), que Prusiner apelidou de proteína 
príon (PrP). O nome foi derivado de proteinaceous infectious 
(proteína infecciosa), mas Prusiner achou que “príon” soava 
melhor do que “proin”. A proteína príon é um constituinte 
normal do tecido cerebral em todos os mamíferos. Seu 
papel não é conhecido em detalhes, mas deve ter uma 
função de sinalização molecular. Várias outras condições 
neurodegenerativas envolvem agregação intracelular 
de proteínas com enovelamento errado. Na doença de 
Parkinson, a forma mal dobrada da proteína a-sinucleína 
se agrega em massas esféricas filamentosas, chamadas de 
corpos de Lewy. A doença de Huntington envolve a proteína 
huntingtina, que tem uma longa repetição de poliglutaminas. 
Em alguns indivíduos, essa repetição é maior do que o 
normal, ocorrendo um tipo de agregação intracelular mais 
sutil. Notavelmente, quando proteínas mutantes humanas 
envolvidas nas doenças de Parkinson e Huntington 
são expressas em Drosophila melanogaster, as moscas 
demonstram degeneração expressa como deterioração dos 
olhos, tremores e morte precoce. Todos esses sintomas são 
altamente suprimidos se a expressão da chaperona Hsp70 
também estiver aumentada.
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 150)
NOTA
99
RESUMO DO TÓPICO 3
Neste tópico, você adquiriu certos aprendizados, como:
• Os vinte aminoácidos comumentemente encontrados como resíduos em proteínas 
contêm um grupo a-carboxila, um grupo a-amino e um grupo R característico 
substituído no átomo do carbono a.
• Os aminoácidos podem ser classificados em cinco tipos com base na polaridade e 
carga (em pH 7) de seus grupos R.
• Aminoácidos podem ser unidos de modo covalente por meio de ligações peptídicas 
para formar peptídeos e proteínas. 
• As células geralmente contêm milhares de proteínas diferentes, cada uma com uma 
atividade biológica diferente.
• Proteínas podem ser cadeias peptídicas muito longas, de 100 a muitos milhares de 
resíduos de aminoácidos. Entretanto, alguns peptídeos que ocorrem naturalmente 
possuem apenas alguns poucos resíduos de aminoácidos.
• Algumas proteínas são compostas por várias cadeias polipeptídicas associadas de 
modo não covalente, chamadas de subunidades.
• Proteínas simples produzem, por hidrólise, apenas aminoácidos; proteínas conjugadas 
contêm além deles, outros componentes, tais como um metal ou um grupo prostético.
• Peptídeos e proteínas pequenas (até cerca de 100 resíduos) podem ser sintetizados 
quimicamente. 
• Sequências proteicas são uma fonte rica de informação sobre a estrutura e a função 
da proteína, bem como sobre a evolução da vida na Terra.
• Estrutura secundária é o arranjo espacial dos átomos da cadeia principal em um 
determinado segmento da cadeia polipeptídica.
• A estrutura terciária é a estrutura tridimensional da cadeia polipeptídica. Muitas 
proteínas se encaixam em uma ou duas classes de proteínas em geral, com base na 
estrutura terciária: fibrosa e globular.
100
• A estrutura quaternária resulta de interações entre as subunidades de proteínas 
com múltiplas subunidades ou grandes associações de proteínas. A estrutura 
tridimensional e a função da maioria das proteínas podem ser destruídas pela 
desnaturação, demonstrando uma relação entre estrutura e função. Algumas 
proteínas desnaturadas podem renaturar espontaneamente para formar proteínas 
biologicamente ativa.
101
1 A  proteína  é a mais importante das macromoléculas biológicas, compondo 
mais da metade do peso seco de uma célula. Está presente em todo ser vivo e 
tem as mais variadas funções. Ela é um polímero de aminoácidos que pode atuar 
como  enzimas,  catalisando  reações químicas, podem transportar pequenas 
moléculas ou íons; podem ser motoras para auxiliar no movimento em células e 
tecidos; participam na regulação gênica, ativando ou inibindo; estão no  sistema 
imunológico, entre outras centenas de funções. Praticamente, todas as funções 
celulares necessitam de proteínas para intermediá-las. A formação das proteínas 
acontece através de ligações peptídicas. A ligação peptídica resulta da união entre o 
grupo:
a) ( ) Carboxila de um aminoácido e o grupo carboxila do outro.
b) ( ) Carboxila de um aminoácido e o grupo amina do outro.
c) ( ) Amina de um aminoácido e o grupo amina do outro.
d) ( ) Amina de um aminoácido e o radical (R) do outro.
e) ( ) Carboxila de um aminoácido e o radical (R) do outro.
2 As proteínas, formadas pela união de aminoácidos, são componentes químicos 
fundamentais na fisiologia e na estrutura celular dos organismos. Em relação às 
proteínas, assinale a alternativa correta:
a) ( ) O colágeno é a proteína menos abundante no corpo humano, sendo classificado 
como uma proteína globular.
b) ( ) A ligação peptídica entre dois aminoácidos acontece pela reação do grupo 
carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro aminoácido.
c) ( ) A testosterona, hormônio sexual masculino, é um hormônio proteico.
d) ( ) A proteína albumina é amplamente encontrada nos vegetais.
e) ( ) A vitamina sódio é importante para regular a pressão arterial.
AUTOATIVIDADE
https://www.infoescola.com/quimica/polimeros/
https://www.infoescola.com/bioquimica/aminoacidos/
https://www.infoescola.com/bioquimica/enzimas/
https://www.infoescola.com/quimica/catalisadores/
https://www.infoescola.com/biologia/sistema-imunologico/
https://www.infoescola.com/biologia/sistema-imunologico/
102
103
TÓPICO 4 - 
ENZIMAS
1 INTRODUÇÃO
Boa parte da história da bioquímica é a história da pesquisa sobre enzimas. 
A catálise biológica foi reconhecida e descrita no final dos anos de 1700 em estudos 
da digestão de carne por secreções do estômago. A pesquisa continuou no século 
seguinte, examinando a conversão do amido em açúcar pela saliva e por vários extratos 
de plantas. Por volta de 1850, Louis Pasteur concluiu que a fermentação de açúcar em 
álcool por leveduras é catalisada por “fermentos”. Ele postulou que esses fermentos eram 
inseparáveis da estrutura das células de levedura vivas. Esse ponto de vista, chamado 
de vitalismo, prevaleceu por décadas. Então, em 1897, Eduard Buchner descreveu que 
extratos de levedura podiam fermentar açúcar em álcool, provando que a fermentação 
era feita por moléculas que continuavam ativas mesmo após removidas das células. 
Os experimentos de Buchner, ao mesmo tempo, marcaram o final da visão vitalista e 
o alvorecer da ciência bioquímica. Posteriormente, Frederick W. Kühne deu o nome de 
enzimas para as moléculas detectadas por Buchner (NELSON; COX, 2014).
Exceto por um pequeno grupo de moléculas de RNA catalíticas (ribozimas), 
todas as enzimas são proteínas. A atividade catalítica depende da integridade das 
suas conformações nativas. Se uma enzima for desnaturada ou dissociada nas suas 
subunidades, geralmente a atividade catalítica é perdida.
 Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além dos seus 
próprios resíduos de aminoácidos. Outras, necessitam de um componente químico 
adicional denominado cofator, que pode ser um ou mais íons inorgânicos como 
Fe21, Mg21, Mn21 ou Zn21) ou uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa, 
denominada coenzima. As coenzimas agem como carreadores transitórios de grupos 
funcionais específicos. A maioria deles é derivada das vitaminas, nutrientes orgânicos 
cuja presença na dieta é necessária em pequenas quantidades. Algumas enzimas 
necessitam tanto de uma coenzima quanto de um ou mais íons metálicos para terem 
atividade. Uma coenzima ou um íon metálico que se liguemuito firmemente, ou 
mesmo covalentemente, a uma enzima é denominado grupo prostético. Uma enzima 
completa, cataliticamente ativa junto a sua coenzima e/ou íons metálicos é denominada 
holoenzima. A parte proteica de uma dessas enzimas é denominada apoenzima 
ou apoproteína. Finalmente, algumas enzimas são modificadas covalentemente 
por fosforilação, glicosilação e outros processos. Muitas dessas modificações estão 
envolvidas na regulação da atividade enzimática (BERTUZZI et al., 2008).
UNIDADE 2
104
2 FUNÇÃO ENZIMÁTICA
A catálise enzimática das reações é essencial para os sistemas vivos. Nas 
condições biológicas relevantes, as reações não catalisadas tendem a ser lentas – a 
maioria das moléculas biológicas é muito estável nas condições internas das células 
com pH neutro, temperaturas amenas e ambiente aquoso. Além disso, muitos processos 
químicos corriqueiros, como a formação transitória de intermediários instáveis 
carregados ou a colisão de duas ou mais moléculas na orientação exata necessária 
para que as reações ocorram, são desfavoráveis ou improváveis no ambiente celular 
(NELSON; COX, 2014).
 As reações necessárias para digerir os alimentos, enviar sinais nervosos ou 
contrair os músculos simplesmente não ocorrem em velocidades adequadas sem 
catálise. As enzimas contornam esses problemas ao proporcionarem um ambiente 
específico adequado para que uma dada reação possa ocorrer mais rapidamente. A 
propriedade característica das reações catalisadas por enzimas é que a reação ocorre 
confinada em um bolsão da enzima denominado sítio ativo (Figura 22). A molécula que 
se liga no sítio ativo e sobre a qual a enzima age é denominada substrato.
FIGURA 22 – ESQUEMA DE FUNCIONAMENTO DE UMA ENZIMA
FONTE: <https://www.infoescola.com/bioquimica/complexo-chave-e-fechadura/>. Acesso em: 25 abr. 
2019.
3 CINÉTICA ENZIMÁTICA
Normalmente os bioquímicos utilizam várias abordagens para estudar o 
mecanismo de ação de enzimas purificadas. A estrutura tridimensional das proteínas 
fornece informações importantes, que são incrementadas pela química de proteínas 
e por modernos métodos de mutagênese sítio dirigida (mudança na sequência de 
aminoácidos de uma proteína por engenharia genética). Essas tecnologias permitem 
que os enzimologistas examinem o papel de aminoácidos individualmente na estrutura 
e na atividade de uma enzima. Entretanto, a abordagem mais antiga para entender o 
mecanismo das enzimas, e que permanece ainda entre as mais importantes, é determinar 
a velocidade da reação e como ela se modifica em resposta às mudanças nos parâmetros 
experimentais, disciplina conhecida como cinética enzimática (NELSON; COX, 2014).
105
Um fator-chave que afeta a velocidade das reações catalisadas por enzimas é 
a concentração do substrato [S]. Entretanto, o estudo dos efeitos da concentração do 
substrato é complicado pelo fato de [S] modificar-se durante o curso de uma reação in 
vitro à medida que o substrato é convertido em produto (NELSON; COX, 2014).
As enzimas têm um pH (ou uma faixa de pH) ótimo no qual a atividade catalítica 
é máxima; a atividade decresce em pH maior ou menor. Isso não surpreende. As cadeias 
laterais dos aminoácidos do sítio ativo podem funcionar como ácidos ou bases fracas 
em funções críticas que dependem da manutenção de certo estado de ionização, e em 
outras partes da proteína, as cadeias laterais ionizáveis podem ter uma participação 
essencial nas interações que mantêm a estrutura proteica (RODWELL; MURRAY; 
GRANNER, 2017).
3.1 ENZIMAS REGULADORAS
No metabolismo celular, grupos de enzimas trabalham conjuntamente em vias 
sequenciais para realizar um determinado processo metabólico, como a degradação 
da glicose a lactato por uma série de reações ou as muitas reações da síntese de 
aminoácidos a partir de precursores simples. Nesses sistemas enzimáticos, o produto 
da reação de uma enzima é o substrato da enzima seguinte. Para Nelson e Cox (2014, 
p. 190):
A maioria das enzimas das vias metabólicas segue os padrões 
cinéticos que foram descritos. Cada via, entretanto, inclui uma ou mais 
enzimas que influenciam em muito a velocidade de toda a sequência 
de reações. Essas enzimas regulatórias têm a atividade catalítica 
aumentada ou diminuída em resposta a certos sinais. Ajustes na 
velocidade das reações catalisadas por enzimas regulatórias e, 
portanto, ajustes na velocidade da sequência metabólica inteira 
permitem que as células atendam às necessidades de energia e das 
biomoléculas de que precisam para crescer e se manter. As atividades 
das enzimas regulatórias são moduladas de várias maneiras. Enzimas 
alostéricas agem por meio de ligações reversíveis e não covalentes 
com compostos regulatórios denominados moduladores alostéricos 
ou efetores alostéricos, que geralmente são metabólitos pequenos ou 
cofatores. Outras enzimas são reguladas por modificações covalentes 
reversíveis. As duas classes de enzimas regulatórias tendem a ser 
proteínas com subunidades múltiplas e, em alguns casos, o(s) sítio(s) 
regulatório(s) e o sítio ativo se encontram em subunidades separadas. 
Os sistemas metabólicos têm ao menos dois outros mecanismos de 
regulação enzimática. Algumas enzimas são estimuladas ou inibidas 
quando estão ligadas a proteínas regulatórias distintas. Outras são 
ativadas quando segmentos peptídicos são removidos por proteólise. 
Diferentemente da regulação mediada por efetores, a regulação por 
proteólise é irreversível.
106
Exemplos importantes desses mecanismos são encontrados em processos 
fisiológicos como digestão, coagulação do sangue, ação hormonal e visão. O crescimento 
e a sobrevivência das células dependem do uso eficiente dos recursos disponíveis, 
e essa eficiência é possibilitada pelas enzimas regulatórias. Não há uma regra única 
para governar os diferentes tipos de regulação dos diferentes sistemas. Em certo 
grau, a regulação alostérica (não covalente) talvez possibilite os ajustes finos das vias 
metabólicas que constantemente são necessários e em níveis, variando em decorrência 
das mudanças da atividade e das condições das células. A regulação por modificações 
covalentes pode ser do tipo “tudo ou nada”, normalmente no caso de proteólise, ou 
então possibilitar mudanças sutis na atividade. Vários tipos de regulação podem ocorrer 
em uma única enzima regulatória (BERG; TYMOCZKO; STRYERT, 2015).
107
RESUMO DO TÓPICO 4
Neste tópico, você adquiriu certos aprendizados, como:
• A vida depende de catalisadores poderosos e específicos: as enzimas. 
• Praticamente todas as reações bioquímicas são catalisadas por enzimas.
• Com a exceção de poucos RNA catalíticos, todas as enzimas conhecidas são 
proteínas.
• Muitas proteínas necessitam de coenzimas ou cofatores não proteicos para exercerem 
a atividade catalítica.
• As enzimas são classificadas segundo o tipo de reação que catalisam. 
• As reações catalisadas por enzimas são caracterizadas pela formação de um 
complexo entre o substrato e a enzima (complexo ES). A ligação ao substrato ocorre 
em um bolsão da enzima denominado sítio ativo.
• A maioria das enzimas tem algumas propriedades cinéticas em comum.
• Cada enzima tem um pH ótimo (ou um intervalo de pH), no qual a atividade é máxima.
• A atividade das vias metabólicas nas células é regulada pelo controle da atividade de 
determinadas enzimas.
• Outras enzimas regulatórias são moduladas por modificações covalentes de grupos 
funcionais específicos que são necessários para a atividade. A fosforilação de resíduos 
de determinados aminoácidos é uma maneira muito comum de regular a atividade de 
enzimas.
108
1 Nos dias atuais, sabemos que as moléculas de proteínas são formadas por dezenas, 
centenas ou milhares de outras moléculas, ligadas em sequência como os elos 
de uma corrente. Assinale a alternativa que menciona quais moléculas formam as 
proteínas:
a) ( ) Moléculas de proteínas. 
b) ( ) Moléculas de aminoácidos. 
c) ( ) Moléculas de glicose.
d) ( ) Moléculas de polissacarídeos.
e) () Moléculas de quitina.
2 A figura ilustra a ligação que ocorre entre dois aminoácidos. Analise e preencha as 
lacunas da frase que segue:
AUTOATIVIDADE
FIGURA – LIGAÇÃO QUE OCORRE ENTRE DOIS AMINOÁCIDOS
FONTE: A autora
A formação de proteínas ocorre devido à ligação da amina de um aminoácido com o 
________________ de outro aminoácido. Esta ligação está circulada na figura 
apresentada e é denominada _______________. Para que esta ligação ocorra 
é necessária a saída de uma molécula de ____________.
3 Com o título Boca livre, a revista Veja, edição 1298, ano 26, nº 30, de 28 de julho de 
1993, página 55, publicou um artigo sobre uma nova droga ainda em testes, o Orlistat, 
desenvolvida pelo laboratório Hoffmann-La Roche. A reportagem diz que essa droga 
“[...] bloqueia (uma fatia dessas) enzimas, impedindo que elas desdobrem as enormes 
109
moléculas de gordura em fragmentos menores. Assim, a gordura não tem como 
atravessar as paredes do intestino e não chega à corrente sanguínea”. As enzimas 
que o Orlistat bloqueia correspondem às:
a) ( ) Proteases. 
b) ( ) Lipases.
c) ( ) Amilases.
d) ( ) Lactases. 
e) ( ) Peptidases.
4 Enzimas são moléculas orgânicas de natureza proteica e agem nas reações químicas 
das células como catalisadoras, ou seja, aceleram a velocidade dos processos sem 
alterá-los. Geralmente são os catalisadores mais eficazes, por sua alta especificidade. 
Sua estrutura quaternária é quem determinará sua função, a que substrato ela se 
acoplará para acelerar determinada reação. Nosso corpo é mantido vivo por uma 
série de reações químicas em cadeia que chamamos de vias metabólicas, nas quais 
o produto de uma reação serve como reagente posteriormente. Todas as fases de 
uma via metabólica são mediadas por enzimas. Muitas enzimas podem ser utilizadas 
como marcadores biológicos para auxiliar no diagnóstico de algumas patologias. 
Pesquise a importância clínica das seguintes enzimas:
a) AMILASE:
b) LIPASE:
c) FOSFATASE ALCALINA:
d) AMINOTRANSFERASE:
e) GGT:
f) ALT:
g) AST:
h) CREATINA QUINASE:
i) TGO:
j) TGP:
https://www.infoescola.com/bioquimica/proteinas/
https://www.infoescola.com/quimica/catalisadores/
https://www.infoescola.com/bioquimica/vias-metabolicas/
110
111
CARBOIDRATOS E GLICOCONJUGADOS
1 INTRODUÇÃO
Os carboidratos são as biomoléculas mais abundantes na Terra. A cada ano, 
a fotossíntese converte mais de 100 bilhões de toneladas métricas de CO2 e H2O em 
celulose e outros produtos vegetais. Alguns carboidratos (açúcar e amido) são os 
principais elementos da dieta em muitas partes do mundo, e sua oxidação é a principal 
via de produção de energia na maioria das células não fotossintéticas. Polímeros de 
carboidratos (também chamados de glicanos) agem como elementos estruturais e 
protetores nas paredes celulares bacterianas, vegetais e nos tecidos conectivos animais. 
Outros polímeros de carboidratos lubrificam as articulações e auxiliam o reconhecimento 
e a adesão intercelular. Polímeros de carboidratos complexos covalentemente ligados a 
proteínas ou lipídios atuam como sinais que determinam a localização intracelular ou o 
destino metabólico dessas moléculas híbridas, chamadas de glicoconjugados. 
Existem três classes principais de carboidratos: monossacarídeos, dissacarídeos 
e polissacarídeos (a palavra “sacarídeo” é derivada do grego sakcharon, que significa 
“açúcar”). Os monossacarídeos, ou açúcares simples, são constituídos por uma única 
unidade poli-hidroxicetona ou poli-hidroxialdeído. O monossacarídeo mais abundante 
na natureza é o açúcar de seis carbonos D-glicose, algumas vezes chamado de dextrose. 
Monossacarídeos de quatro ou mais carbonos tendem a formar estruturas cíclicas. 
Os oligossacarídeos consistem em cadeias curtas de unidades de monossacarídeos, 
ou resíduos, unidas por ligações características chamadas de ligações glicosídicas 
(NELSON; COX, 2014).
Os mais abundantes são os dissacarídeos, com duas unidades de 
monossacarídeos. Um dissacarídeo típico é a sacarose (açúcar de cana), constituído 
pelos açúcares de seis carbonos D-glicose e D-frutose. Todos os monossacarídeos e 
dissacarídeos comuns têm nomes terminados com o sufixo “-ose”. Em células, a maioria 
dos oligossacarídeos constituídos por três ou mais unidades não ocorre como moléculas 
livres, mas sim ligada a moléculas que não são açúcares (lipídios ou proteínas), formando 
glicoconjugados. Os polissacarídeos são polímeros de açúcar que contêm mais de 20 
unidades de monossacarídeo; alguns têm centenas ou milhares de unidades. Alguns 
polissacarídeos, como a celulose, têm cadeias lineares; outros, como o glicogênio, são 
ramificados. Ambos são formados por unidades repetidas de D-glicose, mas diferem no 
tipo de ligação glicosídica e, em consequência, têm propriedades e funções biológicas 
notavelmente diferentes (NELSON; COX, 2014).
Neste tópico estudaremos as características e a importância dos diferentes 
grupos de carboidratos. 
UNIDADE 2 TÓPICO 5 - 
112
2 MONOSSACARÍDEOS E DISSACARÍDEOS
Os mais simples dos carboidratos, os monossacarídeos, são aldeídos ou cetonas, 
com dois ou mais grupos hidroxila; os monossacarídeos de seis carbonos, glicose e 
frutose, têm cinco grupos hidroxila. Muitos dos átomos de carbono aos quais os grupos 
hidroxila estão ligados são centros quirais, o que origina os muitos estereoisômeros 
de açúcares encontrados na natureza. Esse estereoisomerismo é biologicamente 
importante, porque as enzimas que agem sobre os açúcares são absolutamente 
estereoespecíficas, normalmente preferindo um estereoisômeros a outro por três ou 
mais ordens de magnitude (NELSON; COX, 2014).
Os monossacarídeos são sólidos cristalinos e incolores plenamente solúveis em 
água, mas insolúveis em solventes apolares. Baynes (2015) relata que os esqueletos 
dos monossacarídeos comuns são compostos por cadeias de carbono não ramificadas, 
nas quais todos os átomos de carbono estão unidos por ligações simples. Nessa forma 
de cadeia aberta, um dos átomos de carbono está ligado duplamente a um átomo de 
oxigênio, formando um grupo carbonil; os outros átomos de carbono estão ligados, cada 
um, a um grupo hidroxila. Quando o grupo carbonil está na extremidade da cadeia de 
carbonos (isto é, em um grupo aldeído), o monossacarídeo é uma aldose; quando o 
grupo carbonil está em qualquer outra posição (em um grupo cetona), o monossacarídeo 
é uma cetose. Os monossacarídeos mais simples são as duas trioses de três carbonos: 
gliceraldeídos (aldotrioses) e di-hidroxiacetonas (cetotrioses, ver Figura 23).
FIGURA 23 – MONOSSACARÍDEOS REPRESENTATIVOS
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 244)
244 DAV I D L . N E L S O N & M I C H A E L M . COX
xila que é parte da mesma molécula, gera formas cíclicas 
com esqueletos de quatro ou mais carbonos (as formas que 
predominam em solução aquosa). O fechamento desse anel 
cria um novo centro quiral, adicionando ainda mais comple-
xidade a essa classe de compostos. A nomenclatura para es-
pecificar sem ambiguidades a configuração de cada átomo 
de carbono em uma forma cíclica e os meios para represen-
tar essas estruturas no papel são, portanto, descritos com 
alguns detalhes; essas informações serão úteis quando for 
discutido o metabolismo dos monossacarídeos na Parte II 
deste livro. São apresentados também alguns importantes 
derivados de monossacarídeos encontrados em capítulos 
posteriores.
As duas famílias de monossacarídeos são 
aldoses e cetoses
Os monossacarídeos são sólidos cristalinos e incolores 
plenamente solúveis em água, mas insolúveis em solven-
tes apolares. A maioria tem sabor adocicado (ver Quadro 
7-2, p. 254). Os esqueletos dos monossacarídeos comuns 
são compostos por cadeias de carbono não ramificadas, 
nas quais todos os átomos de carbono estão unidos por 
ligações simples. Nessa forma de cadeia aberta, um dos 
átomos de carbono está ligado duplamente a um áto-
mo de oxigênio, formando um grupo carbonil; os outros 
átomos de carbono estão ligados, cada um, a um grupo 
hidroxila.Quando o grupo carbonil está na extremidade 
da cadeia de carbonos (isto é, em um grupo aldeído), o 
monossacarídeo é uma aldose; quando o grupo carbonil 
está em qualquer outra posição (em um grupo cetona), o 
monossacarídeo é uma cetose. Os monossacarídeos mais 
simples são as duas trioses de três carbonos: gliceralde-
ídos (aldotrioses) e di-hidroxiacetonas (cetotrioses, ver 
Figura 7-1a).
Monossacarídeos com quatro, cinco, seis e sete átomos 
de carbono no esqueleto são chamados, respectivamente, 
de tetroses, pentoses, hexoses e heptoses. Existem aldoses 
e cetoses para cada um desses comprimentos de cadeia: al-
dotetroses e cetotetroses, aldopentoses e cetopentoses, e 
assim por diante. As hexoses, que incluem a aldo-hexose 
D-glicose e a ceto-hexose D-frutose (Figura 7-1b), são os 
monossacarídeos mais comuns na natureza – os produtos 
da fotossíntese e os intermediários-chave das sequências 
de reações produtoras de energia centrais da maioria dos 
organismos. As aldopentoses D-ribose e 2-desóxi-D-ribose 
(Figura 7-1c) são componentes dos nucleotídeos e dos áci-
dos nucleicos (Capítulo 8).
Monossacarídeos têm centros assimétricos
Todos os monossacarídeos, com exceção da di-hidroxiace-
tona, contêm um ou mais átomos de carbono assimétricos 
(quirais) e, portanto, ocorrem em formas isoméricas op-
ticamente ativas (p. 17-18). A aldose mais simples, o gli-
ceraldeído, contém um centro quiral (o átomo de carbono 
central) e assim tem dois isômeros ópticos diferentes, ou 
enantiômeros (Figura 7-2).
CONVENÇÃOCHAVE: Um dos dois enantiômeros do gliceral-
deído é, por convenção, designado isômero D, e o outro 
é isômero L. Assim como para outras biomoléculas com 
centros quirais, as configurações absolutas dos açúcares 
são conhecidas a partir de cristalografia por raios X. Para 
representar estruturas tridimensionais de açúcares no 
papel, em geral são utilizadas as fórmulas de projeção 
de Fischer (Figura 7-2). Nas fórmulas de projeção de 
Fischer, as ligações horizontais se projetam para fora do 
plano do papel, em direção ao leitor; as ligações verticais 
se projetam para trás do plano do papel, distanciando-se 
do leitor. ■
Geralmente, uma molécula com n centros quirais pode 
ter 2n estereoisômeros. O gliceraldeído tem 21 5 2; as aldo-
-hexoses, com quatro centros quirais, têm 24 5 16. Para 
cada um dos comprimentos de cadeia carbônica, os este-
reoisômeros dos monossacarídeos podem ser divididos em 
dois grupos, os quais diferem quanto à configuração do 
centro quiral mais distante do carbono do carbonil. Aque-
les nos quais a configuração desse carbono de referência é 
a mesma daquela do D-gliceraldeído são designados isôme-
ros D, e aqueles com a mesma configuração do L-gliceral-
deído são isômeros L. Em outras palavras, quando o grupo 
H C
O
OH
Di-hidroxiacetona,
cetotriose
OHC
C
H
H
H
H C OH
OHCH
H
D-Gliceraldeído,
aldotriose
O
C
H
(a) (b)
D-Frutose,
ceto-hexose
C
O
OH
C
C
H
C
H
H
HO
CH2OH
H
OH
OHCH
D-Glicose,
aldo-hexose
C OH
C
C
H
H
HO
CH2OH
H
OH
OHCH
O
C
H
(c)
2-Desóxi-D-ribose,
aldopentose
C OH
O
C
H
H
CH2
OHCH
D-Ribose,
aldopentose
C OH
CH
H
CH2OH
OH
OHCH
CH2OH
O
C
H
FIGURA 71 Monossacarídeos representativos. (a) Duas trioses, 
uma aldose e uma cetose. O grupo carbonil em cada molécula está som-
breado. (b) Duas hexoses comuns. (c) As pentoses componentes de áci-
dos nucleicos. A D-ribose é um componente do ácido ribonucleico (RNA) 
e a 2-desóxi-D-ribose é um componente do ácido desoxirribonucleico 
(DNA).
Nelson_6ed_07.indd 244Nelson_6ed_07.indd 244 07/04/14 14:3007/04/14 14:30
A nomenclatura dos monossacarídeos é baseada na quantidade de átomos de 
carbono, então onde existem monossacarídeos com quatro, cinco, seis e sete átomos 
de carbono no esqueleto eles são chamados, respectivamente, de tetroses, pentoses, 
hexoses e heptoses. Existem aldoses e cetoses para cada um desses comprimentos de 
cadeia: aldotetroses e cetotetroses, aldopentoses e cetopentoses, e assim por diante. 
As hexoses, que incluem a aldo-hexoseD-glicose e a ceto-hexose D-frutose (Figura 
24) são os monossacarídeos mais comuns na natureza – os produtos da fotossíntese e 
os intermediários-chave das sequências de reações produtoras de energia centrais da 
maioria dos organismos. As aldopentoses ribose e desoxirribose são componentes dos 
nucleotídeos e dos ácidos nucleicos (será discutido no próximo tópico).
113
Observe o esquema a seguir sobre a nomenclatura dos monossacarídeos:
FIGURA 24 – NOMENCLATURA DOS MONOSSACARÍDEOS
FONTE: A autora
Podemos perceber que a nomenclatura dos monossacarídeos envolve três 
etapas: 
1. Verificar se é uma aldose ou uma cetose.
2. Verificar a quantidade de átomos de carbono.
3. Acrescentar o sufixo Ose.
Por simplicidade, até este momento foram representadas as estruturas de 
aldoses e cetoses como moléculas de cadeia aberta. Na verdade, em solução aquosa, 
as aldotetroses e todos os monossacarídeos com cinco ou mais átomos de carbono no 
esqueleto ocorrem predominantemente como estruturas cíclicas (em anel), nas quais o 
grupo carbonil está formando uma ligação covalente com o oxigênio de um grupo hidroxila 
presente na cadeia. A formação dessas estruturas em anel é o resultado de uma reação 
geral entre álcoois e aldeídos ou cetonas para formar derivados chamados de hemiacetais 
ou hemicetais (NELSON; COX, 2014).
Muito frequentemente, durante a síntese e o metabolismo de carboidratos, 
os intermediários não são os próprios açúcares, mas os seus derivados fosforilados. A 
condensação do ácido fosfórico com um dos grupos hidroxila de um açúcar forma um 
éster de fosfato, como na glicose-6-fosfato, o primeiro metabólito da rota por meio da 
qual a maioria dos organismos oxida a glicose para energia. Os açúcares fosforilados 
são relativamente estáveis em pH neutro e têm carga negativa. Um dos efeitos da 
fosforilação intracelular de açúcares é o confinamento do açúcar dentro da célula; a 
maioria das células não tem transportadores para açúcares fosforilados na membrana 
plasmática. A fosforilação também ativa açúcares para subsequente transformação 
química. Alguns derivados de açúcares fosforilados importantes são componentes dos 
nucleotídeos (BERG, 2008).
114
Os monossacarídeos podem ser oxidados por agentes oxidantes 
relativamente suaves, como o íon cúprico (Cu21). O carbono do 
carbonil é oxidado a um grupo carboxil. A glicose e outros açúcares 
capazes de reduzir o íon cúprico são chamados de açúcares 
redutores. O íon cúprico oxida a glicose e certos outros açúcares 
a uma complexa mistura de ácidos carboxílicos. Essa é a base da 
reação de Fehling, teste semiquantitativo para a presença de açúcar 
redutor, que por muitos anos foi utilizado para detectar e dosar níveis 
elevados de glicose em pessoas com diabetes melito. Hoje, utilizam-
se métodos mais sensíveis, que envolvem uma enzima imobilizada 
em uma tira de teste e requerem apenas uma única gota de sangue 
(NELSON; COX, 2014, p. 251).
Os dissacarídeos (como maltose, lactose e sacarose) consistem em dois 
monossacarídeos unidos covalentemente por uma ligação O-glicosídica, a qual é 
formada quando um grupo hidroxila de uma molécula de açúcar, normalmente cíclica, 
reage com o carbono anomérico de outro. Ligações glicosídicas são prontamente 
hidrolisadas por ácido, mas resistem à clivagem por base. Assim, os dissacarídeos podem 
ser hidrolisados para originar seus componentes monossacarídicos livres por fervura 
em ácido diluído. Ligações N-glicosídicas unem o carbono anomérico de um açúcar a 
um átomo de nitrogênio em glicoproteínas e nucleotídeos (NELSON; COX, 2014).
3 POLISSACARÍDEOS
A maioria dos carboidratos encontrados na natureza ocorre como 
polissacarídeos, polímeros de média a alta massa molecular. Os polissacarídeos, 
também chamados de glicanos, diferem uns dos outros na identidade das unidades 
de monossacarídeos repetidas, no comprimento das cadeias, nos tipos de ligações 
unindo as unidades e no grau deramificação. Os homopolissacarídeos contêm 
somente uma única espécie monomérica; os heteropolissacarídeos contêm dois ou 
mais tipos. Alguns homopolissacarídeos, como o amido e o glicogênio, servem como 
formas de armazenamento para monossacarídeos utilizados como combustíveis. 
Outros homopolissacarídeos, como a celulose e a quitina, atuam como elementos 
estruturais em paredes celulares de plantas e em exoesqueletos de animais. Os 
heteropolissacarídeos fornecem suporte extracelular para organismos de todos os 
reinos. Por exemplo, a camada rígida do envelope celular bacteriano (o peptidoglicano) 
é parcialmente composta por um heteropolissacarídeo construído por duas unidades 
alternadas de monossacarídeo. Nos tecidos animais, o espaço extracelular é preenchido 
por alguns tipos de heteropolissacarídeos, os quais formam uma matriz que conecta 
células individuais e fornece proteção, forma e suporte para células, tecidos e órgãos 
(RODWELL; MURRAY; GRANNER, 2017).
Os polissacarídeos de armazenamento mais importantes são o amido, em 
células vegetais, e o glicogênio, em células animais. Ambos ocorrem intracelularmente 
em grandes agrupamentos ou grânulos. As moléculas de amido e glicogênio são 
115
extremamente hidratadas, pois têm muitos grupos hidroxila expostos e disponíveis para 
formarem ligações de hidrogênio com a água. A maioria das células vegetais possui a 
capacidade de sintetizar amido, e o seu armazenamento é especialmente abundante em 
tubérculos – como a batata – e em sementes. O amido contém dois tipos de polímero de 
glicose, amilose e amilopectina (NELSON; COX, 2014).
O glicogênio é o principal polissacarídeo de armazenamento das células animais. 
Como a amilopectina, o glicogênio é um polímero formado pela união de várias moléculas 
de glicose. O glicogênio é especialmente abundante no fígado, podendo constituir até 
7% do peso líquido; ele também está presente no músculo esquelético. Nos hepatócitos, 
o glicogênio é encontrado em grandes grânulos, os quais são agrupamentos de grânulos 
menores compostos por moléculas únicas de glicogênio, altamente ramificadas, com 
massa molecular média de alguns milhões. Esses grânulos de glicogênio também 
apresentam, firmemente ligadas, as enzimas responsáveis pela síntese e degradação 
do glicogênio (NELSON; COX, 2014). Alguns homopolissacarídeos estão presentes como 
componentes estruturais na parede celular de vegetais (celulose) e no exoesqueleto de 
insetos e crustáceos (quitina).
O espaço extracelular dos tecidos dos animais multicelulares é preenchido 
com um material semelhante a gel, a matriz extracelular (MEC), também chamada de 
substância fundamental, que mantém as células unidas e provê um meio poroso para a 
difusão de nutrientes e oxigênio para cada célula. A MEC, que circunda fibroblastos e outras 
células do tecido conectivo, é composta por uma rede entrelaçada de polissacarídeos 
e proteínas fibrosas, como colágenos, elastinas e fibronectinas fibrilares. A membrana 
basal é uma MEC especializada sobre a qual se assentam as células epiteliais; ela é 
constituída por colágenos especializados, laminas e heteropolissacarídeos (NELSON; 
COX, 2014). 
Os heteropolissacarídeos, os glicosaminoglicanos, formam uma família 
de polímeros lineares compostos por unidades de dissacarídeo repetidas. Os 
glicosaminoglicanos são exclusivos de animais e bactérias, não sendo encontrados 
em plantas. O glicosaminoglicano ácido hialurônico (hialuronana) forma soluções 
claras, altamente viscosas, que funcionam como lubrificantes no líquido sinovial das 
articulações e geram a consistência gelatinosa do humor vítreo nos olhos dos vertebrados 
(a palavra grega hyalos significa “vidro”; o ácido hialurônico pode ter aparência vítrea ou 
translúcida). O ácido hialurônico também é um componente da matriz extracelular de 
cartilagens e tendões, em que auxilia na resistência à tensão e elasticidade, devido a 
sua forte interação não covalente com outros componentes da matriz. A hialuronidase, 
enzima secretada por certas bactérias patogênicas, hidrolisa as ligações glicosídicas 
do ácido hialurônico, tornando os tecidos mais suscetíveis à infecção bacteriana. Em 
muitas espécies animais, uma enzima similar presente no espermatozoide hidrolisa o 
revestimento de glicosaminoglicano que envolve o ovócito, permitindo a penetração do 
espermatozoide.
116
Você sabia?
O condroitin-sulfato, um heteropolissacarídeo, é um dos principais 
componentes estruturais da cartilagem. Colírios oftalmológicos, em sua 
maioria, são soluções de condroitin-sulfato que permitem uma melhor 
lubrificação do globo ocular.
NOTA
4 GLICOCONJUGADOS: PROTEOGLICANOS, 
GLICOPROTEÍNAS E GLICOLIPÍDIOS
Além dos importantes papéis como armazenadores de combustível (amido, 
glicogênio, dextrana) e como material estrutural (celulose, quitina, peptidoglicanos), 
os polissacarídeos e oligossacarídeos são transportadores de informação. Alguns 
fornecem comunicação entre as células e a matriz extracelular circundante; outros 
sinalizam proteínas para o transporte e a localização em organelas específicas ou para 
degradação, quando a proteína é malformada ou supérflua; e outros atuam como 
pontos de reconhecimento para moléculas de sinalização extracelulares (fatores de 
crescimento, por exemplo) ou parasitas extracelulares (bactérias e vírus).
Em praticamente todas as células eucarióticas, cadeias de oligossacarídeos 
específicos ligadas a componentes da membrana plasmática formam uma camada 
de carboidratos (o glicocálice) com alguns nanômetros de espessura, que serve como 
uma superfície rica em informações que a célula expõe para o meio exterior. Esses 
oligossacarídeos são componentes centrais para reconhecimento e adesão entre 
células, migração celular durante o desenvolvimento, coagulação sanguínea, resposta 
imune, cicatrização de ferimentos e outros processos celulares. Na maioria desses casos, 
o carboidrato que carrega a informação está covalentemente ligado a uma proteína ou 
lipídio, formando um glicoconjugado (Figura 25), molécula biologicamente ativa.
117
FIGURA 25 – ESTRUTURA DE ALGUNS GLICOCONJUGADOS
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 263)
P R I N C Í P I O S D E B I O Q U Í M I C A D E L E H N I N G E R 263
RESUMO 7.2 Polissacarídeos
 c Os polissacarídeos (glicanos) servem para o armazena-
mento de combustível e como componentes estruturais 
da parede celular e da matriz extracelular.
 c Os homopolissacarídeos amido e glicogênio armazenam 
combustível em células vegetais, animais e bacterianas. 
São constituídos por D-glicose com ligações (a1S4), e 
ambos contêm algumas ramificações.
 c Os homopolissacarídeos celulose, quitina e dextrana 
têm funções estruturais. A celulose, composta por resí-
duos de D-glicose em ligações (b1S4), garante força e 
rigidez à parede celular de plantas. A quitina, um polí-
mero de N-acetilglicosamina com ligações (b1S4), for-
talece o exoesqueleto de artrópodes. A dextrana forma 
um revestimento aderente ao redor de certas bactérias.
 c Os homopolissacarídeos se dobram em três dimensões. 
A forma em cadeira do anel piranose é essencialmen-
te rígida, de modo que a conformação dos polímeros é 
determinada pela rotação das ligações entre os anéis e 
o átomo de oxigênio na ligação glicosídica. O amido e o 
glicogênio formam estruturas helicoidais com ligações 
de hidrogênio dentro da própria cadeia; a celulose e a 
quitina formam fitas longas e retas que interagem com 
as fitas vizinhas.
 c As paredes celulares de algas e bactérias são fortaleci-
das por heteropolissacarídeos – peptidoglicano em bac-
térias, ágar em algas. O dissacarídeo que se repete no 
peptidoglicano é GlcNAc(b1S4)Mur2Ac; no ágar, é D-
-Gal(b1S4)3,6-anidro-L-Gal.
 c Os glicosaminoglicanos são heteropolissacarídeos ex-
tracelulares nos quais uma das duas unidades de mo-
nossacarídeo é um ácido urônico (o queratan-sulfato 
é uma exceção) e a outra é um aminoaçúcar N-aceti-
lado. Ésteres de sulfato em alguns dos grupos hidro-
xila e em alguns dos gruposamino de certos resíduos 
de glicosamina na heparina e no heparan-sulfato dão a 
esses polímeros uma alta densidade de cargas negati-
vas, forçando-os a adotarem conformações estendidas. 
Esses polímeros (ácido hialurônico, sulfato de condroi-
tina, dermatan-sulfato e queratan-sulfato) garantem à 
matriz extracelular viscosidade, adesão e resistência à 
compressão.
7.3 Glicoconjugados: proteoglicanos, 
glicoproteínas e glicoesfingolipídeos
Além dos importantes papéis como armazenadores de com-
bustível (amido, glicogênio, dextrana) e como material es-
trutural (celulose, quitina, peptidoglicanos), os polissacarí-
deos e oligossacarídeos são transportadores de informação. 
Alguns fornecem comunicação entre as células e a matriz 
extracelular circundante; outros sinalizam proteínas para o 
transporte e a localização em organelas específicas, ou para 
degradação, quando a proteína é malformada ou supérflua; 
e outros atuam como pontos de reconhecimento para molé-
culas de sinalização extracelulares (fatores de crescimento, 
por exemplo) ou parasitas extracelulares (bactérias e ví-
rus). Em praticamente todas as células eucarióticas, cadeias 
de oligossacarídeos específicos ligadas a componentes da 
membrana plasmática formam uma camada de carboidratos 
(o glicocálice) com alguns nanômetros de espessura, que 
serve como uma superfície rica em informações que a cé-
lula expõe para o meio exterior. Esses oligossacarídeos são 
componentes centrais para reconhecimento e adesão entre 
células, migração celular durante o desenvolvimento, coa-
gulação sanguínea, resposta imune, cicatrização de ferimen-
tos e outros processos celulares. Na maioria desses casos, o 
carboidrato que carrega a informação está covalentemente 
ligado a uma proteína ou lipídeo, formando um glicoconju-
gado, molécula biologicamente ativa (Figura 7-24).
Os proteoglicanos são macromoléculas da superfície 
celular ou da matriz extracelular nas quais uma ou mais 
cadeias de glicosaminoglicanos sulfatados estão covalen-
temente unidas a uma proteína de membrana ou a uma 
proteína secretada. A cadeia de glicosaminoglicano pode 
ligar-se a proteínas extracelulares por meio de interações 
eletrostáticas entre a proteína e os açúcares negativamente 
carregados do proteoglicano. Os proteoglicanos são os prin-
cipais componentes de todas as matrizes extracelulares.
As glicoproteínas têm um ou alguns oligossacarídeos 
de complexidades variadas, unidos covalentemente a uma 
proteína. Costumam ser encontradas na superfície externa 
da membrana plasmática (como parte do glicocálice), na 
matriz extracelular e no sangue. Nas células, são encon-
tradas em organelas específicas, como aparelho de Golgi, 
grânulos de secreção e lisossomos. As porções oligossaca-
rídicas das glicoproteínas são muito heterogêneas e, assim 
como os glicosaminoglicanos, são ricas em informação, for-
Sulfato de condroitina
N-glicano
O-glicano
Fora
Proteoglicanos
Glicoproteínas
Glicoesfingolipídeos
Dentro
Membrana
Heparan-sulfato
COO–COO–
| |
+NH3
+NH3
GlcA
IdoA
GlcNAc
Man
Gal
Glc
Neu5Ac
Fuc
GalNAc
Xilose
Ser
Ser/Thr
Ser/Thr
Asn
Asn
Ser
|
|
FIGURA 724 Glicoconjugados. As estruturas de alguns proteoglicanos, 
glicoproteínas e glicoesfingolipídeos típicos descritos no texto.
Nelson_6ed_07.indd 263Nelson_6ed_07.indd 263 07/04/14 14:3007/04/14 14:30
Os proteoglicanos são macromoléculas da superfície celular ou da matriz 
extracelular nas quais uma ou mais cadeias de glicosaminoglicanos sulfatados estão 
covalentemente unidas a uma proteína de membrana ou a uma proteína secretada. 
A cadeia de glicosaminoglicano pode ligar-se a proteínas extracelulares por meio de 
interações eletrostáticas entre a proteína e os açúcares negativamente carregados do 
proteoglicano. Os proteoglicanos são os principais componentes de todas as matrizes 
extracelulares.
As glicoproteínas têm um ou alguns oligossacarídeos de complexidades 
variadas, unidos covalentemente a uma proteína. Costumam ser encontradas na 
superfície externa da membrana plasmática (como parte do glicocálice), na matriz 
extracelular e no sangue. Nas células são encontradas em organelas específicas, como 
aparelho de Golgi, grânulos de secreção e lisossomos. As porções oligossacarídicas das 
glicoproteínas são muito heterogêneas e, assim como os glicosaminoglicanos, são ricas 
em informação, formando locais extremamente específicos para o reconhecimento e a 
ligação de alta afinidade por proteínas ligantes de carboidratos, chamadas de lectinas. 
Algumas proteínas citosólicas e nucleares também podem ser glicosiladas (NELSON; 
COX, 2014).
118
Os glicoesfingolipídios são componentes da membrana plasmática nos quais 
o grupo hidrofílico da cabeça é um oligossacarídeo. Como nas glicoproteínas, os 
oligossacarídeos servem como pontos específicos para o reconhecimento por lectinas. O 
cérebro e os neurônios são ricos em glicoesfingolipídios, os quais auxiliam na condução 
nervosa e na formação da mielina. Os glicoesfingolipídios também são importantes para 
a transdução de sinal celular (NELSON; COX, 2014).
Curiosidades:
Você sabia que os glicoconjugados estão envolvidos com a sinalização 
descoberta em hemácias (glóbulos vermelhos) envelhecidas?
Sim, as hemácias jovens têm, em sua superfície, glicoproteínas cuja 
extremidade é rica em ácido siálico. Quando tais células envelhecem, 
suas glicoproteínas perdem esse ácido e passam a expressar, em sua 
extremidade, a galactose. Esse monossacarídeo é reconhecido por 
receptores do fígado, que então capturam e removem da circulação as 
hemácias ‘velhas’.
Dosagem de glicose sanguínea no diagnóstico e no tratamento do diabetes
A glicose é o principal combustível para o cérebro. Quando a quantidade de glicose que 
chega até o cérebro é muito baixa, as consequências podem ser desastrosas: letargia, 
coma, dano cerebral permanente e morte. Com a evolução, os animais desenvolveram 
mecanismos hormonais complexos para garantir que a concentração de glicose no sangue 
permaneça alta o suficiente (aproximadamente 5 mM) para satisfazer as necessidades 
cerebrais, mas não alta demais, já que níveis elevados de glicose no sangue também podem 
ter consequências fisiológicas sérias.
Os indivíduos com diabetes melito dependente de insulina não produzem 
insulina suficiente, o hormônio que normalmente atua para a redução da 
concentração de glicose no sangue, e, se o diabetes não for tratado, os níveis 
de glicose sanguínea nesses indivíduos podem elevar-se, ficando algumas 
vezes maiores do que o normal. Acredita-se que esses altos níveis de glicose 
sejam pelo menos uma das causas das sérias consequências de longo prazo 
no diabetes não tratado – insuficiência renal, doenças cardiovasculares, 
cegueira e cicatrização debilitada –, de modo que um dos objetivos da 
terapia é prover exatamente a quantidade de insulina suficiente (por injeção) 
para manter os níveis de glicose próximos do normal. Para manter o balanço 
correto entre exercício, dieta e insulina para cada indivíduo, a concentração 
de glicose sanguínea deve ser dosada algumas vezes ao dia, e a quantidade 
de insulina injetada deve ser ajustada de modo apropriado.
NOTA
NOTA
119
As concentrações de glicose no sangue e na urina podem ser determinadas por meio de 
um ensaio simples para açúcares redutores, como a reação de Fehling, que por muitos anos 
foi o teste diagnóstico padrão para diabetes. Dosagens modernas precisam de apenas uma 
gota de sangue, que é adicionada a uma fita de teste contendo a enzima glicose-oxidase. 
Uma segunda enzima, uma peroxidase, catalisa a reação do H2O2 com um composto 
incolor gerando um produto colorido, quantificado com um fotômetro simples que mostra 
a concentração de glicose no sangue.
Como os níveis de glicose sanguínea variam com os períodos de refeição e exercício, 
essas dosagens em momentos específicos não refletem a glicose sanguínea média ao 
longo de horas ou dias, de modo que elevações perigosas podem passar despercebidas. 
A concentraçãode média glicose pode ser estimada pelo seu efeito na hemoglobina, a 
proteína carreadora de oxigênio dos eritrócitos. Transportadores na membrana dos 
eritrócitos equilibram a concentração de glicose intracelular e plasmática, de modo que a 
hemoglobina está constantemente exposta à concentração de glicose presente no sangue, 
qualquer que seja essa concentração. Uma reação não enzimática ocorre entre a glicose e 
os grupos amino primários da hemoglobina. A velocidade desse processo é proporcional à 
concentração de glicose; por isso, essa reação pode ser usada como base para a estimativa 
do nível médio de glicose sanguínea ao longo de semanas.
A quantidade de hemoglobina glicada (HbG) circulante em qualquer momento reflete a 
concentração de glicose sanguínea média durante o “período de vida” do eritrócito (cerca 
de 120 dias), embora a concentração das últimas duas semanas seja a mais importante na 
determinação
do nível de HbG.
FONTE: Adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 280-281)
120
RESUMO DO TÓPICO 5
Neste tópico, você adquiriu certos aprendizados, como:
• Os açúcares (também chamados de sacarídeos) são compostos que contêm um 
grupo aldeído ou cetona e dois ou mais grupos hidroxila.
• Os monossacarídeos comumente formam hemiacetais ou hemicetais internos, nos 
quais o grupo aldeído ou cetona se une a um grupo hidroxila da mesma molécula, 
criando uma estrutura cíclica.
• Oligossacarídeos são polímeros curtos, com alguns monossacarídeos unidos por ligações 
glicosídicas. Em uma das extremidades da cadeia, a extremidade redutora está uma unidade 
de monossacarídeo com seu carbono anomérico não envolvido em uma ligação glicosídica.
• Os polissacarídeos (glicanos) servem para o armazenamento de combustível como 
componentes estruturais da parede celular e da matriz extracelular.
• Os homopolissacarídeos amido e glicogênio armazenam combustível em células 
vegetais, animais e bacterianas.
• Os homopolissacarídeos celulose, quitina e dextrana têm funções estruturais. A 
celulose, composta por resíduos de D-glicose em ligações (b1S4), garante força e 
rigidez à parede celular de plantas. A quitina, um polímero de N-acetilglicosamina 
com ligações (b1S4), fortalece o exoesqueleto de artrópodes. A dextrana forma um 
revestimento aderente ao redor de certas bactérias.
• Os glicosaminoglicanos são heteropolissacarídeos extracelulares nos quais uma 
das duas unidades de monossacarídeo é um ácido urônico. Esses polímeros (ácido 
hialurônico, sulfato de condroitina, dermatan-sulfato e queratan-sulfato) garantem à 
matriz extracelular viscosidade, adesão e resistência à compressão.
• Os proteoglicanos são glicoconjugados nos quais um ou mais glicanos grandes, 
chamados de glicosaminoglicanos sulfatados (heparan-sulfato, sulfato de condroitina, 
dermatan-sulfato ou queratan-sulfato) estão covalentemente ligados a uma 
proteína central. Eles fornecem pontos de adesão, reconhecimento e transferência 
de informação entre as células ou entre as células e a matriz extracelular.
• Muitas proteínas extracelulares ou da superfície celular são glicoproteínas, assim 
como a maioria das proteínas secretadas. Os oligossacarídeos covalentemente 
ligados influenciam o enovelamento e a estabilidade das proteínas, fornecem 
informações cruciais sobre o destino de proteínas recentemente sintetizadas e 
permitem o reconhecimento específico por outras proteínas.
121
1 Os polissacarídeos são macromoléculas  formados pela união de muitos 
monossacarídeos. Estes compostos apresentam uma massa molecular muito elevada 
que depende do número de unidades de monossacarídeos que se unem. Podem 
ser hidrolisados em polissacarídeos menores, assim como em  dissacarídeos  ou 
monossacarídeos mediante a ação de determinadas enzimas. Nos organismos, os 
polissacarídeos são classificados em dois grupos dependendo da função biológica que 
exercem. Um importante polissacarídeo é a heparina. A heparina é um anticoagulante, 
produzido de forma natural no nosso organismo. As células que produzem heparina 
são ____________________. A heparina é um polissacarídeo classificada 
como ____________________. 
A alternativa que preenche corretamente as lacunas é, respectivamente:
a) ( ) Fibroblastos, Heteropolissacarídeos.
b) ( ) Mastócitos, Homopolissacarídeos.
c) ( ) Fibroblastos, Homopolissacarídeos.
d) ( ) Mastócitos, Heteropolissacarídeos.
e) ( ) Macrófagos, Heteropolissacarídeo.
2 Os monossacarídeos são os carboidratos mais simples, em que o número de átomos 
de carbono pode variar de cinco, como nas pentoses, a seis carbonos, como nas 
hexoses. Os dissacarídeos são associações de dois monossacarídeos, enquanto que 
os polissacarídeos possuem muitos carboidratos do tipo monossacarídeo. Levando 
em consideração o que foi estudado acerca destes compostos, analise a seguinte 
figura:
FIGURA – EXEMPLOS DE CARBOIDRATOS
AUTOATIVIDADE
FONTE: A autora
Com relação à classificação destes carboidratos, marque com V as sentenças verdadeiras 
e com F as falsas.
https://pt.wikipedia.org/wiki/Macromol%C3%A9cula
https://pt.wikipedia.org/wiki/Composto_qu%C3%ADmico
https://pt.wikipedia.org/wiki/Massa_molecular
https://pt.wikipedia.org/wiki/Dissacar%C3%ADdeo
https://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima
https://pt.wikipedia.org/wiki/Organismo
122
( ) A glicose é um monossacarídeo, se trata de uma hexose, e seu grupamento químico 
é um aldeído.
( ) A frutose é uma pentose, também se trata de um monossacarídeo, no entanto, 
difere da glicose por apresentar o grupamento do tipo cetona.
( ) Manose se trata de uma pentose do tipo aldeído, assim como a frutose.
( ) A galactose é um dissacarídeo, que forma a lactose, “açúcar do leite”, se trata de 
uma hexose, pois possui seis carbonos centrais e seu grupamento é o aldeído.
Agora, assinale a alternativa CORRETA:
a) ( ) V – F – V – F.
b) ( ) V – F – F – V.
c) ( ) V – F – F – F.
d) ( ) F – V – V – F.
e) ( ) F – F – V – V.
123
NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLEICOS
1 INTRODUÇÃO
Nucleotídeos apresentam uma variedade de funções no metabolismo celular. 
Eles são a moeda energética nas transações metabólicas; são as ligações químicas 
essenciais nas respostas da célula a hormônios e a outros estímulos extracelulares; 
também são os componentes estruturais de uma estrutura ordenada de cofatores 
enzimáticos e intermediários metabólicos. E, por último, mas não menos importante, 
são os constituintes dos ácidos nucleicos: ácido desoxirribonucleico (DNA) e ácido 
ribonucleico (RNA), os repositórios moleculares da informação genética. A estrutura de 
cada proteína – e, em última análise, de cada biomolécula e componente celular – é o 
produto da informação programada na sequência nucleotídica dos ácidos nucleicos da 
célula. A capacidade de armazenar e transmitir a informação genética de uma geração 
à outra é uma condição fundamental para a vida (NELSON; COX, 2014).
Os ácidos nucleicos são assim chamados por seu caráter ácido e por terem sido 
originalmente descobertos no núcleo das células. A partir da década de 1940, os ácidos 
nucleicos passaram a ser intensivamente estudados, pois foi descoberto que eles 
formam os genes responsáveis pela herança biológica (RODWELL; MURRAY; GRANNER, 
2017).
A sequência de aminoácidos de cada proteína na célula e a sequência 
nucleotídica de cada RNA são especificadas pela sequência nucleotídica do DNA da 
célula. Um segmento de uma molécula de DNA que contém a informação necessária 
para a síntese de um produto biologicamente funcional, seja proteína ou RNA, é 
denominado gene. Uma célula costuma ter muitos milhares de genes, e moléculas de 
DNA, não surpreendentemente, tendem a ser muito grandes. O armazenamento e a 
transferência da informação biológica são as únicas funções conhecidas do DNA. O RNA 
tem uma ampla variedade de funções e muitas classes são encontradas nas células 
(NELSON; COX, 2014).
Este tópico fornecerá a você, acadêmico, uma visão geral da natureza química 
dos nucleotídeos e ácidos nucleicos encontrados na maioriadas células.
2 ESTRUTURA DOS NUCLEOTÍDEOS E NUCLEOSÍDEOS
Os nucleotídeos apresentam três componentes característicos: (1) uma base 
nitrogenada (contendo nitrogênio); (2) uma pentose; e (3) um ou mais fosfatos. A 
molécula sem o grupo fosfato é denominada nucleosídeo (Figura 26).
UNIDADE 2 TÓPICO 6 - 
124
FIGURA 26 – ESTRUTURA DOS NUCLEOTÍDEOS E NUCLEOSÍDEO
FONTE: A autora
As bases nitrogenadas são derivadas de dois compostos relacionados: a 
pirimidina e a purina. As bases e as pentoses dos nucleotídeos comuns são compostos 
heterocíclicos.
A base de um nucleotídeo é ligada covalentemente por uma ligação N-b-
glicosídica ao carbono 19 da pentose, e o fosfato é esterifi cado no carbono 59. A ligação 
N-b-glicosídica é formada pela remoção dos elementos de água (um grupo hidroxila 
da pentose e o hidrogênio da base), como na formação da ligação O-glicosídica. Tanto 
o DNA quanto o RNA contêm duas bases púricas principais: adenina (A) e guanina 
(G), e duas pirimídicas. No DNA e no RNA, uma das pirimidinas é a citosina (C), mas a 
segunda pirimidina não é a mesma nos dois: é a timina (T) no DNA e a uracila (U) no 
RNA. As estruturas das cinco principais bases estão mostradas na Figura 27 (RODWELL; 
MURRAY; GRANNER, 2017).
FIGURA 27 – PRINCIPAIS BASES PÚRICAS E PIRIMÍDICAS DOS ÁCIDOS NUCLEICOS
FONTE: Rodwell, Murray e Granner (2017, p. 178)
125
Os ácidos nucleicos são constituídos por duas pentoses. Se o açúcar em questão 
é a ribose, teremos um ribonucleosídeo, característico do RNA. Se o açúcar em questão 
é a desoxirribose, teremos um desoxirribonucleosídeo, característico do DNA.
3 LIGAÇÕES FOSFODIÉSTERES
Os nucleotídeos consecutivos de ambos DNA e RNA são ligados covalentemente 
por “pontes” de grupos fosfato, nas quais o grupo 59-fosfato de uma unidade 
nucleotídica é ligado ao grupo 39-hidroxila do próximo nucleotídeo, criando uma 
ligação fosfodiéster (Figura 28). Portanto, o esqueleto covalente dos ácidos nucleicos 
consiste em fosfatos e resíduos de pentose alternados, e as bases nitrogenadas podem 
ser consideradas como grupos laterais ligados ao esqueleto em intervalos regulares. O 
esqueleto do DNA e do RNA são hidrofílicos. Os grupos hidroxila dos resíduos de açúcar 
formam ligações de hidrogênio com a água. Os grupos fosfato, com um pKa próximo 
a 0, são completamente ionizados e carregados negativamente em pH 7, e as cargas 
negativas são, de um modo geral, neutralizadas pelas interações iônicas com cargas 
positivas nas proteínas, nos íons metálicos e nas poliaminas (NELSON; COX, 2014).
FIGURA 28 – LIGAÇÕES FOSFODIÉSTER NO ESQUELETO COVALENTE DO DNA E DO RNA
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 285)
126
4 ESTRUTURA DOS ÁCIDOS NUCLEICOS
A descoberta da estrutura do DNA por Watson e Crick, em 1953, deu origem 
a disciplinas completamente novas e influenciou o rumo de muitas já estabelecidas. 
Agora, abordaremos algumas características particulares presentes no DNA e no RNA.
4.1 CARACTERÍSTICAS DO DNA
O DNA foi inicialmente isolado e caracterizado por Friedrich Miescher, em 
1868. Ele chamou a substância contendo fósforo de “nucleína”. Até os anos de 1940, 
com o trabalho de Oswald T. Avery, Colin MacLeod e Maclyn McCarty, não existia uma 
evidência convincente de que o DNA fosse o material genético. Avery e seus colegas 
descobriram que DNA extraído de uma linhagem virulenta (patogênica) da bactéria 
Streptococcus pneumoniae, e injetado em uma linhagem não virulenta da mesma 
bactéria, transformava a linhagem não virulenta em virulenta. Eles concluíram que o 
DNA da linhagem virulenta carregava a informação genética para virulência. Então, em 
1952, experimentos de Alfred D. Hershey e Martha Chase, que estudaram a infecção 
de células bacterianas por um vírus (bacteriófago), com DNA ou proteína marcados 
radioativamente, acabaram com qualquer dúvida remanescente de que o DNA, e não 
a proteína, portava a informação genética. Outra pista importante para a estrutura 
do DNA veio do trabalho de Erwin Chargaff e seus colegas, no final dos anos 1940. 
Eles descobriram que as quatro bases nucleotídicas do DNA eram encontradas em 
proporções diferentes nos DNAs de organismos diferentes e que as quantidades de 
certas bases estavam relacionadas (NELSON; COX, 2014).
James Watson e Francis Crick contaram com essas informações acumuladas 
sobre o DNA para deduzir sua estrutura. Em 1953, eles postularam o modelo tridimensional 
da estrutura do DNA que levava em consideração todos os dados disponíveis. O modelo 
consiste em duas cadeias de DNA helicoidais enroladas em torno do mesmo eixo para 
formar uma dupla hélice de orientação à direita.
O DNA é uma molécula extremamente flexível, em que entre as bases 
nitrogenadas adenima e timina observamos a presença de duas ligações de hidrogênio, 
enquanto no pareamento de citocina e guanina, percebemos a presença de três ligações 
de hidrogênio. 
5 CARACTERÍSTICAS DOS RNAS
Agora o foco será a expressão da informação genética que o DNA contém. O 
RNA, a segunda maior forma de ácidos nucleicos nas células, tem muitas funções. Na 
expressão gênica, o RNA atua como intermediário pelo uso da informação codificada no 
DNA para especificar a sequência de aminoácidos da proteína funcional. Uma vez que 
127
o DNA de eucariotos é basicamente confinado no núcleo, enquanto a síntese proteica 
ocorre nos ribossomos no citoplasma, alguma outra molécula que não o DNA deve 
carregar a mensagem genética do núcleo para o citoplasma. Já por volta da década de 
1950, o RNA foi considerado o candidato lógico: o RNA é encontrado tanto no núcleo 
quanto no citoplasma e um aumento na síntese proteica é acompanhado por um 
aumento na quantidade de RNA citoplásmico e um aumento da sua taxa de renovação. 
Essas e outras observações levaram vários pesquisadores a sugerir que o RNA carrega 
a informação genética do DNA para a maquinaria biossintética proteica do ribossomo 
(RODWELL; MURRAY; GRANNER, 2017).
Em 1961, François Jacob e Jacques Monod apresentaram uma descrição 
consistente de muitos aspectos desse processo. Eles propuseram o nome “RNA 
mensageiro” (mRNA) para aquela porção do RNA celular total que carrega a informação 
genética do DNA para os ribossomos, em que os mensageiros fornecem os moldes que 
especificam as sequências de aminoácidos nas cadeias polipeptídicas. O processo de 
formação de um mRNA a partir de um molde de DNA é conhecido como transcrição 
(NELSON; COX, 2014).
Além do RNA mensageiro, existem também o RNA ribossômico e RNA 
transportador. O RNA ribossômico participa da constituição dos ribossomos e são 
armazenados no núcleo da célula, em uma região denominada de nucléolo. Já o RNA 
transportador transporta os aminoácidos até o local da síntese de proteínas na Tradução.
6 A QUÍMICA DO ÁCIDO NUCLEICO
O papel do DNA como repositório da informação genética depende em parte 
da sua estabilidade inerente. As transformações químicas que ocorrem geralmente são 
muito lentas na ausência de um catalisador enzimático. Entretanto, o armazenamento de 
longo prazo da informação inalterada é tão importante para a célula que mesmo reações 
muito lentas, que alteram a estrutura do DNA, podem ser fisiologicamente significativas. 
Processos como carcinogênese e envelhecimento podem estar intimamente ligados ao 
acúmulo lento e irreversível de alterações no DNA. Outras alterações, não destrutivas, 
também ocorrem e são essenciais para a função, como a separação das cadeias que 
deve preceder a replicação do DNA ou a transcrição. Além de proporcionar maior 
compreensão dos processos fisiológicos, nosso conhecimento da química dos ácidos 
nucleicos nos concedeu um conjunto poderoso de tecnologias que tem aplicações em 
biologia molecular, na medicina e na ciência forense (NELSON; COX, 2014).
128
RESUMO DO TÓPICO 67 OUTRAS FUNÇÕES DOS NUCLEOTÍDEOS
Além das suas funções como subunidades dos ácidos nucleicos, os nucleotídeos 
têm uma variedade de outras funções em cada célula: como carreadores de energia, 
componentes de cofatores enzimáticose mensageiros químicos. Podemos citar 
algumas funções relacionadas ao nucleotídeo:
• os nucleotídeos carregam energia química nas células;
• nucleotídeos da adenina são componentes de muitos cofatores enzimáticos;
• alguns nucleotídeos são moléculas reguladoras.
129
RESUMO DO TÓPICO 6
Neste tópico, você adquiriu certos aprendizados, como:
• Um nucleotídeo é constituído por uma base nitrogenada (purina ou pirimidina), um 
açúcar pentose e um ou mais grupos fosfato. Os ácidos nucleicos são polímeros de 
nucleotídeos, unidos por ligações fosfodiéster entre o grupo 59-hidroxila de uma 
pentose e o grupo 39-hidroxila da próxima pentose.
• Existem dois tipos de ácidos nucleicos: RNA e DNA. 
• Os nucleotídeos no RNA contêm ribose e as bases pirimídicas comuns são a uracila e 
a citosina.
• No DNA, os nucleotídeos contêm 29-desoxirribose e as bases pirimídicas comuns 
são a timina e a citosina. As purinas primárias são adenina e guanina tanto no RNA 
quanto no DNA.
• Muitas linhas de evidência demonstram que o DNA carrega a informação genética.
• Alguns dos primeiros indícios vieram do experimento de Avery-MacLeod-McCarty, 
o qual demonstrou que o DNA isolado de uma linhagem bacteriana pode entrar em 
células de outra linhagem e transformá-las, dotando-as com algumas características 
hereditárias do doador. 
• O RNA mensageiro transfere a informação genética do DNA para os ribossomos para 
a síntese proteica. 
• O RNA transportador e o RNA ribossômico também estão envolvidos na síntese 
proteica. 
• O ATP é o carregador central de energia química nas células. A presença de uma 
porção adenosina em uma variedade de cofatores enzimáticos pode ser relacionada 
às necessidades de energia de ligação.
130
Através dessa sequência de perguntas e respostas, observe a importância dos ácidos 
nucleicos.
Ex.: Como a célula realiza suas funções? 
R.: Através de reações químicas. 
Quem catalisa essas reações? 
R.: As enzimas. 
Quimicamente, o que são enzimas? 
R.: Proteínas. 
Quem comanda a síntese das proteínas?
R.: Os A.N. Logo, sem A.N. as células não receberiam de suas antecessoras as 
informações genéticas para orientar a síntese das enzimas certas capazes de 
catalisar as reações responsáveis pelo tipo de atividades a ser desenvolvida por cada 
tipo de célula.
Agora, responda:
1 Quais as funções dos ácidos nucleicos?
2 Diferencie DNA e RNA.
3 O que é um nucleotídeo? E um nucleosídeo?
AUTOATIVIDADE
131
LIPÍDIOS
1 INTRODUÇÃO
Os lipídios biológicos são um grupo de compostos quimicamente diversos, 
cuja característica em comum que os define é a insolubilidade em água. As funções 
biológicas dos lipídios são tão diversas quanto a sua química. Gorduras e óleos são as 
principais formas de armazenamento de energia em muitos organismos. Os fosfolipídios 
e os esteróis são os principais elementos estruturais das membranas biológicas. Outros 
lipídios, embora presentes em quantidades relativamente pequenas, desempenham 
papéis cruciais como cofatores enzimáticos, transportadores de elétrons, pigmentos 
fotossensíveis, âncoras hidrofóbicas para proteínas, chaperonas para auxiliar no 
enovelamento de proteínas de membrana, agentes emulsificantes no trato digestivo, 
hormônios e mensageiros intracelulares (NELSON; COX, 2014).
Este tópico apresentará os lipídios mais representativos de cada um dos tipos 
de lipídios, organizados de acordo com suas funções, com ênfase na estrutura química 
e nas propriedades físicas. 
2 LIPÍDIOS DE ARMAZENAMENTO
As gorduras e os óleos utilizados de modo quase universal como formas de 
armazenamento de energia nos organismos vivos são derivados de ácidos graxos. 
Os ácidos graxos são derivados de hidrocarbonetos, com estado de oxidação quase 
tão baixo (ou seja, altamente reduzido) quanto os hidrocarbonetos nos combustíveis 
fósseis. A oxidação celular de ácidos graxos (a CO2 e H2O), assim como a combustão 
controlada e rápida de combustíveis fósseis em motores de combustão interna, é 
altamente exergônica (RODWELL; MURRAY; GRANNER, 2017).
Mas o que é uma reação exergônica? São reações que liberam energia para o 
trabalho celular a partir do potencial de degradação dos nutrientes orgânicos.
Os ácidos graxos representam o grupo mais abundante de lipídios e são derivados 
dos ácidos carboxílicos (COOH). Possuem de 4 a 24 átomos de carbono e podem ser 
chamados de lipídios saponificáveis, porque a reação destes com uma solução quente 
de hidróxido de sódio produz o correspondente sal sódico do ácido carboxílico, isto é, o 
sabão.
UNIDADE 2 TÓPICO 7 - 
132
Ácidos graxos podem ser classificados em saturados e insaturados. Os saturados 
geralmente estão no estado sólido e são armazenados no interior de células de gordura 
chamadas de adipócitos. Os ácidos graxos insaturados geralmente estão no estado 
líquido e faltam alguns átomos de hidrogênio em sua molécula e, por isso, ocorre uma 
ligação dupla entre os átomos de carbono. Nos saturados essa ligação é simples.
Você sabia?
Existe um tipo de gordura formada por um processo químico (hidrogenação), 
no qual óleos vegetais líquidos são transformados em ácido graxo trans, uma 
gordura sólida. Essa gordura é muito prejudicial, pois além de aumentar os 
níveis de Lipoproteína de baixa densidade LDL, acaba diminuindo os níveis 
de Lipoproteína de alta densidade HDL. Similar à gordura saturada, na 
gordura trans os átomos de hidrogênio estão dispostos transversalmente 
(na diagonal), e não em paralelo, como ocorre nos ácidos graxos encontrados 
na natureza. Daí vem o nome trans.
NOTA
Os lipídios mais simples construídos a partir de ácidos graxos são os 
triacilgliceróis, também chamados de triglicerídeos, gorduras ou gorduras neutras. 
Os triacilgliceróis são compostos por três ácidos graxos, cada um em ligação éster com 
uma molécula de glicerol (Figura 29). Aqueles que contêm o mesmo tipo de ácido graxo 
em todas as três posições são chamados de triacilgliceróis simples, e sua nomenclatura 
é derivada do ácido graxo que contêm. A maioria dos triacilgliceróis de ocorrência natural 
é mista, pois contém dois ou três ácidos graxos diferentes. Os lipídios têm densidades 
específicas mais baixas do que a água, o que explica por que as misturas de óleo e água 
(por ex., tempero de salada com azeite e vinagre) têm duas fases: o óleo, com densidade 
específica mais baixa, flutua sobre a fase aquosa (NELSON; COX, 2014).
As ceras biológicas são ésteres de ácidos graxos saturados e insaturados de cadeia 
longa (C14 a C36) com álcoois de cadeia longa (C16 a C30). No plâncton, microrganismos 
de vida livre na base da cadeia alimentar dos animais marinhos, as ceras são a principal 
forma de armazenamento de combustível metabólico. As ceras também servem para uma 
diversidade de outras funções relacionadas as suas propriedades impermeabilizantes e sua 
consistência firme. Certas glândulas da pele de vertebrados secretam ceras para proteger 
os pelos e a pele e mantê-los flexíveis, lubrificados e impermeáveis. As aves, particularmente 
as aquáticas, secretam ceras por suas glândulas uropigiais para manter suas penas 
impermeáveis à água. As folhas lustrosas do azevinho, do rododendro, da hera venenosa 
e de muitas outras plantas tropicais são cobertas por uma camada grossa de ceras, que 
impede a evaporação excessiva de água e as protege contra parasitas. As ceras biológicas 
têm várias aplicações em indústrias como a farmacêutica, a cosmética, entre outras. A 
lanolina (da lã de cordeiro), a cera de abelha, a cera de carnaúba (palmeira brasileira) e a cera 
extraída do óleo do cachalote (espécie de baleia) são amplamente utilizadas na manufatura 
de loções, pomadas e polidores (NELSON; COX, 2014).
133
FIGURA 29 – O GLICEROL E UM TRIACILGLICEROL
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 360)
360 D AV I D L . N E L S O N & M I C H A E L M . COX
Os triacilgliceróis são ésteres de ácidos graxos do glicerol
Os lipídeos mais simples construídos a partir de ácidos gra-
xos são os triacilgliceróis, também chamados de trigli-cerídeos, gorduras ou gorduras neutras. Os triacilgliceróis 
são compostos por três ácidos graxos, cada um em ligação 
éster com uma molécula de glicerol (Figura 10-3). Aque-
les que contêm o mesmo tipo de ácido graxo em todas as 
três posições são chamados de triacilgliceróis simples, e sua 
nomenclatura é derivada do ácido graxo que contêm. Os 
triacilgliceróis simples de 16:0, 18:0 e 18:1, por exemplo, 
são tripalmitina, triestearina e trioleína, respectivamente. 
A maioria dos triacilgliceróis de ocorrência natural é mista, 
pois contém dois ou três ácidos graxos diferentes. Para dar 
nome a esses compostos sem gerar ambiguidade, o nome e 
a posição de cada ácido graxo devem ser especificados.
Como as hidroxilas polares do glicerol e os carboxila-
tos polares dos ácidos graxos estão em ligações éster, os 
triacilgliceróis são moléculas apolares, hidrofóbicas, essen-
cialmente insolúveis em água. Os lipídeos têm densidades 
específicas mais baixas do que a água, o que explica por que 
as misturas de óleo e água (p. ex., tempero de salada com 
azeite e vinagre) têm duas fases: o óleo, com densidade es-
pecífica mais baixa, flutua sobre a fase aquosa.
Os triacilgliceróis armazenam energia e proporcionam 
isolamento térmico
Na maioria das células eucarióticas, os triacilgliceróis for-
mam uma fase separada de gotículas microscópicas de óleo 
no citosol aquoso, servindo como depósitos de combustível 
metabólico. Em vertebrados, os adipócitos (células especia-
lizadas) armazenam grandes quantidades de triacilgliceróis 
em gotículas de gordura que quase preenchem a célula (Fi-
gura 10-4a). Os triacilgliceróis também são armazenados 
como óleos nas sementes de vários tipos de plantas, for-
necendo energia e precursores biossintéticos durante a 
germinação da semente (Figura 10-4b). Os adipócitos e as 
sementes em germinação contêm lipases, enzimas que ca-
talisam a hidrólise dos triacilgliceróis armazenados, liberan-
do ácidos graxos para serem transportados para os locais 
onde são necessários como combustível.
Existem duas vantagens significativas em se usar tria-
cilgliceróis para o armazenamento de combustível em vez 
de polissacarídeos, como o glicogênio e o amido. Primeiro, 
os átomos de carbono dos ácidos graxos estão mais reduzi-
C
O
O
CH21 3
2
O
CO
H
CH2
O C
O
1-estearoil, 2-linoleoil, 3-palmitoil glicerol,
um triacilglicerol misto
Glicerol
HO
CH2
OH
H
CH2
OHC
C
1 3
2
FIGURA 103 O glicerol e um triacilglicerol. O triacilglicerol misto mos-
trado aqui tem três ácidos graxos diferentes ligados à cadeia do glicerol. 
Quando o glicerol apresenta ácidos graxos diferentes em C-1 e C-3, o C-2 é 
um centro quiral (p. 17).
125 mm(a)
3 mm(b)
FIGURA 104 Depósitos de gordura nas células. (a) Secção transversal 
de tecido adiposo branco de humanos. Cada célula contém uma gotícula 
de gordura (branco) tão grande que espreme o núcleo (corado em verme-
lho) contra a membrana plasmática. (b) Secção transversal de uma célula de 
cotilédone de uma semente da planta Arabidopsis. As estruturas grandes e 
escuras são corpos proteicos, que estão rodeados por gordura de armazena-
mento nos corpos oleosos, de coloração clara.
 Nelson_6ed_book.indb 360 Nelson_6ed_book.indb 360 02/04/14 18:4502/04/14 18:45
3 LIPÍDIOS ESTRUTURAIS DE MEMBRANA
A característica central na arquitetura das membranas biológicas é uma dupla 
camada de lipídios que atua como barreira à passagem de moléculas polares e íons. Os 
lipídios de membrana são anfipáticos: uma extremidade da molécula é hidrofóbica e a 
outra é hidrofílica. Suas interações hidrofóbicas entre si e suas interações hidrofílicas 
com a água direcionam o seu empacotamento em camadas, chamadas de bicamadas de 
membrana. Existem cinco tipos gerais de lipídios de membrana: glicerofosfolipídios, nos 
quais as regiões hidrofóbicas são compostas por dois ácidos graxos ligados ao glicerol; 
galactolipídios e sulfolipídios, que também contêm dois ácidos graxos esterificados com 
o glicerol, mas não apresentam os fosfatos característicos dos fosfolipídios; lipídios 
tetraéter em arquea, nos quais duas cadeias muito longas de alquilas estão unidas 
por ligação éter ao glicerol em ambas as extremidades; esfingolipídios, nos quais um 
133 PARAMOS AQUI
134
único ácido graxo está ligado a uma amina graxa, a esfingosina; e esteróis, compostos 
caracterizados por um sistema rígido de quatro anéis hidrocarbonados fusionados 
(RODWELL; MURRAY; GRANNER, 2017).
Os esfingolipídios diferem dos fosfolipídios, pois nos esfingolipídios em vez 
de ter o glicerol, eles são derivados de um amino álcool. Um dos esfingolipídios mais 
importantes é a Esfingomielina, popularmente chamada de bainha de mielina, que 
reveste o axônio dos neurônios.
4 LIPÍDIOS COMO SINAIS, COFATORES E PIGMENTOS
As duas classes funcionais de lipídios consideradas até agora são importantes 
componentes celulares; os lipídios de membrana compõem de 5 a 10% da massa seca 
da maioria das células, e os lipídios de armazenamento, mais de 80% da massa de um 
adipócito. Com algumas exceções importantes, esses lipídios desempenham um papel 
passivo na célula; os combustíveis lipídicos formam barreiras impermeáveis em volta 
das células e dos compartimentos celulares (NELSON; COX, 2014). 
Outro grupo de lipídios, presente em quantidades bem menores, tem papéis 
ativos no tráfego metabólico como metabólitos e mensageiros. Alguns servem como 
sinalizadores potentes – como hormônios, carregados no sangue de um tecido a outro, 
ou como mensageiros intracelulares gerados em resposta a uma sinalização extracelular 
(hormônio ou fator de crescimento). Outros funcionam como cofatores enzimáticos 
em reações de transferência de elétrons nos cloroplastos e nas mitocôndrias, ou na 
transferência de porções de açúcar em várias reações de glicosilação (NELSON; COX, 
2014).
Um terceiro grupo consiste em lipídios com um sistema de ligações duplas 
conjugadas: moléculas de pigmento que absorvem a luz visível. Alguns deles atuam 
como pigmentos fotossensíveis na visão e na fotossíntese; outros produzem colorações 
naturais, como o alaranjado das abóboras e cenouras e o amarelo das penas dos 
canários. Finalmente, um grupo muito grande de lipídios voláteis produzidos nas plantas 
serve de sinalizador, que é transportado pelo ar, permitindo às plantas comunicarem-se 
umas com as outras, atraírem animais amigos e dissuadirem inimigos (NELSON; COX, 
2014).
As prostaglandinas (PG) contêm um anel de cinco carbonos que se origina da 
cadeia do ácido araquidônico. Seu nome deriva da glândula próstata, o tecido a partir 
do qual elas foram isoladas pela primeira vez por Bengt Samuelsson e Sune Bergström. 
As prostaglandinas apresentam diversas funções. Algumas estimulam a contração da 
musculatura lisa do útero durante a menstruação e o trabalho de parto. Outras afetam 
o fluxo sanguíneo a órgãos específicos, o ciclo sono-vigília e a sensibilidade de certos 
135
tecidos a hormônios como a epinefrina e o glucagon. As prostaglandinas de um terceiro 
grupo elevam a temperatura corporal (produzindo a febre) e causam inflamação e dor 
(NELSON; COX, 2014).
Os tromboxanos têm um anel de seis membros que contém éter. São produzidos 
pelas plaquetas (também chamadas de trombócitos) e atuam na formação dos coágulos 
e na redução do fluxo sanguíneo no local do coágulo.
Os leucotrienos, encontrados pela primeira vez em leucócitos, contêm três 
ligações duplas conjugadas e são poderosos sinalizadores biológicos. Por exemplo, o 
leucotrieno D4, derivado do leucotrieno A4, induz a contração da musculatura lisa que 
envolve as vias aéreas até o pulmão. A produção excessiva de leucotrienos causa a crise 
de asma, e a síntese de leucotrienos é um dos alvos dos fármacos antiasmáticos, como 
a prednisona. A forte contração da musculatura lisa dos pulmões que ocorre durante 
o choque anafilático é parte da reação alérgica potencialmente fatal em indivíduos 
hipersensíveis a ferroadas de abelha, penicilina ou outros agentes (NELSON;COX, 2014).
Os esteroides são derivados oxidados dos esteróis; eles têm o núcleo esterol, 
mas não a cadeia alquila ligada ao anel D do colesterol. Os hormônios esteroides 
circulam pela corrente sanguínea (em carreadores proteicos) do local onde foram 
produzidos até os tecidos-alvo, onde entram nas células, ligam-se a receptores 
proteicos altamente específicos no núcleo e causam mudanças na expressão gênica 
e, portanto, no metabolismo. Como os hormônios têm afinidade muito alta por seus 
receptores, concentrações muito baixas (nanomolar ou menos) são suficientes para 
produzir respostas nos tecidos-alvo. Os principais grupos de hormônios esteroides 
são os hormônios sexuais masculinos e femininos e os hormônios produzidos pelo 
córtex suprarrenal, cortisol e aldosterona. A prednisona e a prednisolona são fármacos 
esteroides com atividades anti-inflamatórias potentes, mediadas em parte pela inibição 
da liberação do araquidonato pela fosfolipase A2 e pela consequente inibição da síntese 
de leucotrienos, prostaglandinas e tromboxanos. Elas têm uma série de aplicações 
médicas, incluindo o tratamento de asma e de artrite reumatoide (RODWELL; MURRAY; 
GRANNER, 2017).
5 SEPARAÇÃO E ANÁLISE DE LIPÍDIOS
Como os lipídios são insolúveis em água, sua extração e seu posterior 
fracionamento requerem o uso de solventes orgânicos e de algumas técnicas 
pouco utilizadas na purificação de moléculas hidrossolúveis, como as proteínas e os 
carboidratos. Em geral, misturas complexas de lipídios são separadas por diferenças 
na polaridade ou na solubilidade em solventes apolares. Os lipídios que contêm ácidos 
graxos ligados a éster ou amida podem ser hidrolisados pelo tratamento com ácido ou 
base ou com enzimas hidrolíticas específicas (fosfolipases, glicosidases) para liberar 
seus componentes para análise. Alguns métodos bastante utilizados nas análises de 
lipídios são mostrados a partir da seguinte figura:
136
FIGURA 30 – PROCEDIMENTOS COMUNS NA EXTRAÇÃO, NA SEPARAÇÃO E NA IDENTIFICAÇÃO DE LIPÍ-
DIOS CELULARES
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 377)
Misturas complexas de lipídios dos tecidos podem ser fracionadas por 
procedimentos cromatográficos com base nas diferentes polaridades de cada classe de 
lipídio (NELSON; COX, 2014).
P R I N C Í P I O S D E B I O Q U Í M I C A D E L E H N I N G E R 377
RESUMO 10.3 Lipídeos como sinalizadores, cofatores e 
pigmentos
 c Alguns tipos de lipídeos, embora presentes em quanti-
dades relativamente baixas, desempenham papéis cru-
ciais como cofatores ou sinalizadores.
 c O fosfatidilinositol-bifosfato é hidrolisado para pro-
duzir dois mensageiros intracelulares, o diacilglicerol 
e o inositol-1,4,5-trifosfato. O fosfatidilinositol-3,4,5-
-trifosfato é um ponto de nucleação para complexos 
proteicos supramoleculares envolvidos na sinalização 
biológica.
 c As prostaglandinas, os tromboxanos e os leucotrienos 
(os eicosanoides), derivados do araquidonato, são hor-
mônios extremamente potentes.
 c Os hormônios esteroides, tal como os hormônios se-
xuais, são derivados dos esteróis. Servem como pode-
rosos sinalizadores biológicos, alterando a expressão 
gênica nas células alvos.
 c As vitaminas D, A, E e K são compostos lipossolúveis 
constituídos por unidades de isopreno. Todos desempe-
nham papéis essenciais no metabolismo ou na fisiologia 
dos animais. A vitamina D é precursora de um hormônio 
que regula o metabolismo do cálcio. A vitamina A forne-
ce o pigmento fotossensível do olho dos vertebrados e é 
um regulador da expressão gênica durante o crescimen-
to das células epiteliais. A vitamina E funciona na prote-
ção dos lipídeos de membrana contra o dano oxidativo, 
e a vitamina K é essencial no processo de coagulação 
sanguínea.
 c As ubiquinonas e as plastoquinonas, também derivadas 
de isoprenoides, são transportadores de elétrons nas 
mitocôndrias e nos cloroplastos, respectivamente.
 c Os dolicóis ativam e ancoram os açúcares às membra-
nas celulares; os grupos açúcar são então utilizados na 
síntese de carboidratos complexos, glicolipídeos e gli-
coproteínas.
 c Os dienos conjugados a lipídeos servem como pigmen-
tos nas flores e nos frutos e dão às penas das aves suas 
cores vistosas.
 c Os policetídeos são produtos naturais amplamente usa-
dos na medicina.
10.4 Trabalhando com lipídeos
Como os lipídeos são insolúveis em água, sua extração e 
seu posterior fracionamento requerem o uso de solventes 
orgânicos e de algumas técnicas pouco utilizadas na purifi-
cação de moléculas hidrossolúveis, como as proteínas e os 
carboidratos. Em geral, misturas complexas de lipídeos são 
separadas por diferenças na polaridade ou na solubilidade 
em solventes apolares. Os lipídeos que contêm ácidos gra-
xos ligados a éster ou amida podem ser hidrolisados pelo 
tratamento com ácido ou base ou com enzimas hidrolíticas 
específicas (fosfolipases, glicosidases) para liberar seus 
componentes para análise. Alguns métodos comumente 
utilizados nas análises de lipídeos são mostrados na Figura 
10-25 e discutidos a seguir.
A extração de lipídeos requer solventes orgânicos
Os lipídeos neutros (triacilgliceróis, ceras, pigmentos, etc.) 
são prontamente extraídos dos tecidos com éter etílico, 
clorofórmio ou benzeno, solventes que não permitem a 
agregação causada pelas interações hidrofóbicas. Os lipí-
Espectrometria de massa com tipos, condições
e modos de monitoramento diferentes
Homogeneizado em
clorofórmio/metanol/água
Células
Metanol + água
Clorofórmio + lipídeos
Cromatografia de
adsorção,
cromatografia
gasosa, HPLC
Lipidoma
Espectrometria
direta do
extrato total
Tecido
Cromatografia em
camada delgada
(b)
(a)
(c)Separa as principais classes primeiro Usa o método rápido
FIGURA 1025 Procedimentos comuns na extração, na separação e na 
identificação de lipídeos celulares. (a) O tecido é homogeneizado em 
uma mistura de clorofórmio/metanol/água, que gera duas fases com a adi-
ção de água e a remoção dos sedimentos não extraíveis por centrifugação. 
(b) As principais classes dos lipídeos extraídos na fase clorofórmio podem ser 
primeiro separados por cromatografia de camada delgada (CCD), na qual os 
lipídeos são carregados para cima em uma placa de sílica coberta de gel por 
uma frente ascendente de solvente, com os lipídeos menos polares migrando 
mais do que os lipídeos mais polares ou carregados, ou por cromatografia de 
adsorção em uma coluna de sílica gel em que passam solventes de polaridade 
crescente. Por exemplo, cromatografia em coluna com solventes apropriados 
pode ser usada para separar espécies lipídicas intimamente relacionadas, tal 
como fosfatidilserina, fosfatidilglicerol, e fosfatidilinositol. Uma vez separados, 
os ácidos graxos complementares a cada lipídeo podem ser determinados por 
espectrometria de massa. (c) Alternativamente, no método rápido, um extrato 
de lipídeos não fracionado pode ser diretamente submetido à espectrometria 
de massa de alta resolução de diferentes tipos e sob condições distintas para 
determinar a composição total de todos os lipídeos: o lipidoma.
 Nelson_6ed_book.indb 377 Nelson_6ed_book.indb 377 02/04/14 18:4502/04/14 18:45
137
Acúmulos anormais de lipídios de membrana: algumas doenças
Os lipídios polares das membranas sofrem constante renovação metabólica (turnover), e a 
sua taxa de síntese normalmente é contrabalançada por sua taxa de degradação.
A degradação dos lipídios é promovida por enzimas hidrolíticas nos lisossomos, sendo cada 
enzima capaz de hidrolisar uma ligação específica. Quando a degradação de esfingolipídios 
é prejudicada por um defeito em uma dessas enzimas, os produtos da degradação parcial 
se acumulam nos tecidos, causando doenças graves.
Por exemplo, a doença de Niemann-Pick é causada por um defeito genético raro na 
enzima esfingomielinase, que cliva a fosfocolina da esfingomielina. A Esfingomielina 
se acumula no encéfalo, no baço e no fígado. A doença se torna evidente em bebês 
e causa deficiência intelectual e morte prematura. Mais comum é adoença de 
Tay-Sachs, na qual o gangliosídeo GM2 se acumula no encéfalo e no baço devido 
à falta da enzima hexosaminidase A. Os sintomas da doença de Tay-Sachs são 
retardo progressivo no desenvolvimento, paralisia, cegueira e morte até os 3 ou 4 
anos de idade.
O aconselhamento genético pode prever e evitar muitas doenças hereditárias. Os 
testes nos futuros pais podem detectar enzimas anormais, então testes de DNA 
podem determinar a natureza exata do defeito e o risco que ele representa para 
os descendentes. Uma vez que ocorra a gravidez, as células fetais obtidas por 
amostra de parte da placenta (da vilosidade coriônica) ou do líquido amniótico 
(amniocentese) podem ser testadas.
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 369)
NOTA
138
RESUMO DO TÓPICO 7
Neste tópico, você adquiriu certos aprendizados, como:
• Os lipídios são componentes celulares insolúveis em água, de estruturas diversas, 
que podem ser extraídos dos tecidos por solventes apolares.
• Quase todos os ácidos graxos, os componentes hidrocarbonados de muitos lipídios, 
têm um número par de átomos de carbono (geralmente 12 a 24); eles são saturados 
ou insaturados, com ligações duplas quase sempre na configuração cis.
• Os triacilgliceróis contêm três moléculas de ácidos graxos esterificadas aos três 
grupos hidroxila do glicerol.
• Os triacilgliceróis simples contêm somente um tipo de ácido graxo; os mistos contêm 
dois ou três tipos. Eles são principalmente gorduras de reserva, estando presentes 
em muitos alimentos.
• A hidrogenação parcial de óleos vegetais na indústria alimentícia converte algumas 
ligações duplas cis para a configuração trans. Ácidos graxos trans na dieta são um 
importante fator de risco para doenças cardíacas coronarianas.
• Os lipídios polares, com grupos polares e caudas apolares, são importantes 
componentes das membranas. Os mais abundantes são os glicerofosfolipídios, que 
contêm ácidos graxos esterificados a dois dos grupos hidroxila do glicerol e um 
segundo álcool, o grupo cabeça, esterificado à terceira hidroxila do glicerol via uma 
ligação fosfodiéster. Outros lipídios polares são os esteróis.
• Alguns tipos de lipídios, embora presentes em quantidades relativamente baixas, 
desempenham papéis cruciais como cofatores ou sinalizadores.
• As prostaglandinas, os tromboxanos e os leucotrienos (os eicosanoides), derivados 
do araquidonato, são hormônios extremamente potentes.
• Os hormônios esteroides, tal como os hormônios sexuais, são derivados dos esteróis. 
Servem como poderosos sinalizadores biológicos, alterando a expressão gênica nas 
células-alvos.
139
AUTOATIVIDADE
1 Os lipídios possuem alta solubilidade em solventes orgânicos e baixa solubilidade 
em água (Hidrofóbicas). Estão distribuídos em todos os tecidos, principalmente nas 
membranas celulares e nas células de gordura, possuindo uma classificação muito 
ampla. A coluna I, a seguir, apresenta quatro grupos de lipídios, e a coluna II, alguns 
exemplos desses lipídios. Associe adequadamente a segunda coluna com a primeira.
COLUNA I COLUNA II
1- Lipoproteína 
2- Glicerídeos
3- Esfingolipídio
4- Esteroides
( ) Glicerol
( ) Bainha de Mielina 
( ) Colesterol
( ) Testosterona 
( ) Aldosterona
( )HDL
( ) LDL 
A sequência correta de preenchimento dos parênteses, de cima para baixo, é:
a) ( ) 2 – 3 – 1 – 4 – 4 – 2 – 1. 
b) ( ) 2 – 3 – 4 – 4 – 4 – 1 – 1. 
c) ( ) 3 – 1 – 3 – 4 – 2 – 1 – 4. 
d) ( ) 2 – 3 – 4 – 1 – 3 – 1 – 2. 
e) ( ) 1 – 2 – 2 – 3 – 1 – 3 – 4.
2 A  adrenoleucodistrofia, também conhecida pelo  acrônimo  ALD, é uma  doença 
genética rara, incluída no grupo das leucodistrofias, e que tem duas formas, sendo a 
mais comum a forma ligada ao cromossomo X, uma herança ligada ao sexo de caráter 
recessivo transmitida por mulheres portadoras e que afeta fundamentalmente homens. 
O causador é um gene mutante localizado no cromossomo X. Afeta as células brancas do 
cérebro, bem como o sistema nervoso, além de alterar o metabolismo dos peroxissomos, 
codificando a síntese da proteína ALDO, relacionada ao metabolismo lipídico. O filme O 
óleo de Lourenço fala sobre essa patologia genética. Essa patologia acaba trazendo 
danos às células nervosas – neurônios, em que um importante componente lipídico é 
degenerado. O componente lipídico é ___________________ e está presente 
no __________________ de neurônios. 
A alternativa que completa a sentença é, respectivamente:
a) ( ) Fosfolipídio, Corpo celular de neurônio.
b) ( ) Esfingomielina, Dendritos.
c) ( ) Cerídeos, Axônio.
d) ( ) Esteroides, Terminal Axônico.
e) ( ) Esfingomielina, Axônio.
140
141
METABOLISMO
UNIDADE 3 —
OBJETIVOS DE APRENDIZAGEM
PLANO DE ESTUDOS
A partir do estudo desta unidade, você deverá ser capaz de:
• relatar a primeira e a segunda lei da termodinâmica e compreender como elas se 
aplicam aos sistemas biológicos;
• explicar o que signifi cam os termos energia livre, entropia, entalpia, exergônica e en-
dergônica;
• observar como as reações endergônicas podem ser favorecidas por meio do acopla-
mento às reações que são exergônicas nos sistemas biológicos;
• compreender o papel dos fosfatos de alta energia, do ATP e de outros nucleotídeos 
trifosfato na transferência de energia livre dos processos exergônicos para os ender-
gônicos, possibilitando que atuem como a “moeda” energética nas células;
• explicar os conceitos das vias metabólicas anabólicas, catabólicas e anfi bólicas.
• descrever, em linhas gerais, o metabolismo de carboidratos, lipídios e aminoácidos 
no nível dos tecidos e órgãos e no nível subcelular e a conversão dos combustíveis 
metabólicos;
• caracterizar o modo como é regulado o fl uxo de metabólitos através de vias metabólicas;
• elucidar como uma provisão de combustíveis metabólicos é fornecida tanto no esta-
do alimentado quanto no jejum, assim como a formação de reservas de combustíveis 
metabólicos no estado alimentado e a sua mobilização durante o jejum.
Esta unidade está dividida em cinco tópicos. No decorrer dela, você encontrará autoa-
tividades com o objetivo de reforçar o conteúdo apresentado.
TÓPICO 1 – PRINCÍPIOS DA BIOENERGÉTICA
TÓPICO 2 – CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO
TÓPICO 3 – METABOLISMO DE ÁCIDOS GRAXOS E TRIGLICERÍDEOS
TÓPICO 4 – METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
TÓPICO 5 – METABOLISMO DE NUCLEOTÍDEOS
Preparado para ampliar seus conhecimentos? Respire e vamos em frente! Procure 
um ambiente que facilite a concentração, assim absorverá melhor as informações.
CHAMADA
142
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A TRILHA DA 
UNIDADE 3!
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143
TÓPICO 1 — 
PRINCÍPIOS DA BIOENERGÉTICA
UNIDADE 3
1 INTRODUÇÃO
O metabolismo é uma atividade celular altamente coordenada, em que muitos 
sistemas multienzimáticos (vias metabólicas) cooperam para: (1) obter energia química 
capturando energia solar ou degradando nutrientes energeticamente ricos obtidos 
do meio ambiente; (2) converter as moléculas dos nutrientes em moléculas com 
características próprias de cada célula, incluindo precursores de macromoléculas; (3) 
polimerizar precursores monoméricos em macromoléculas (proteínas, ácidos nucleicos e 
polissacarídeos); e (4) sintetizar e degradar as biomoléculas necessárias para as funções 
celulares especializadas, como lipídios de membrana, mensageiros intracelulares e 
pigmentos. Embora o metabolismo englobe centenas de diferentes reações catalisadas 
por enzimas, o grande objetivo dessa unidade é o estudo das principais vias metabólicas, 
poucas em número e notavelmente semelhantes em todas as formas de vida (NELSON; 
COX, 2014).
Os organismos vivos podem ser divididos em dois grandes grupos de acordo 
com a forma química pela qual obtêm carbono do meio ambiente. 
Os autotróficos (como bactérias fotossintéticas, algas verdes e plantas 
vasculares) podem usar o dióxido de carbono da atmosfera como sua única fonte de 
carbono, a partir do qual formam todas as suas biomoléculas constituídas de carbono. 
Alguns organismos autotróficos, como as cianobactérias, também podem utilizarnitrogênio atmosférico para gerar todos os seus componentes nitrogenados. 
Os heterotróficos não conseguem utilizar o dióxido de carbono atmosférico 
e devem obter carbono a partir do ambiente na forma de moléculas orgânicas 
relativamente complexas, como a glicose. Os animais multicelulares e a maioria dos 
microrganismos são heterotróficos. As células e os organismos autotróficos são 
relativamente autossuficientes, enquanto as células e os organismos heterotróficos, por 
necessitarem de carbono em formas mais complexas, dependem de produtos de outros 
organismos (RODWEL; MURRAY; GRANNER, 2017).
144
2 SERES AUTOTRÓFICOS, HETEROTRÓFICOS E VIAS 
METABÓLICAS
Segundo Berg (2014), muitos organismos autotrófi cos são fotossintéticos 
e obtêm sua energia da luz solar, enquanto organismos heterotrófi cos obtêm sua 
energia a partir da degradação de nutrientes orgânicos produzidos por autotrófi cos. 
Em nossa biosfera, os autotrófi cos e heterotrófi cos vivem juntos em um ciclo vasto 
e interdependente onde os organismos autotrófi cos usam o dióxido de carbono 
atmosférico para construir suas biomoléculas orgânicas, alguns deles gerando oxigênio 
a partir da água durante o processo. Os organismos heterotrófi cos, por sua vez, utilizam 
os produtos orgânicos dos autotrófi cos como nutrientes e devolvem dióxido de carbono 
para a atmosfera. Algumas das reações de oxidação que produzem dióxido de carbono 
também consomem oxigênio, convertendo-o em água. Assim, carbono, oxigênio e 
água são constantemente reciclados entre os mundos heterotrófi co e autotrófi co, com 
a energia solar como a força que impulsiona esse processo global.
FIGURA 1 – CICLO DO DIÓXIDO DE CARBONO E DO OXIGÊNIO ENTRE O DOMÍNIO AUTOTRÓFICO (FOTOS-
SINTÉTICO) E O HETEROTRÓFICO NA BIOSFERA
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 502)
Todos os organismos vivos também exigem uma fonte de nitrogênio, necessária 
para a síntese de aminoácidos, nucleotídeos e outros componentes. As bactérias e as 
plantas, geralmente, podem usar amônia ou nitrato como única fonte de nitrogênio, 
mas os vertebrados devem obter nitrogênio na forma de aminoácidos ou de outros 
compostos orgânicos. Somente alguns organismos – as cianobactérias e muitas 
espécies de bactérias do solo, que vivem simbioticamente sobre as raízes de algumas 
plantas – são capazes de converter (“fi xar”) nitrogênio atmosférico (N2) em amônia. 
Outras bactérias (as bactérias nitrifi cantes) oxidam amônia em nitritos e nitratos; e outras, 
ainda, convertem nitrato a N2. As bactérias anamox convertem amônia e nitrito em N2. 
Portanto, além dos ciclos globais de carbono e oxigênio, um ciclo de nitrogênio opera 
145
na biosfera, movimentando enormes quantidades de nitrogênio (Figura 2). A reciclagem 
de carbono, oxigênio e nitrogênio que, em última análise, envolve todas as espécies, 
depende do equilíbrio adequado entre as atividades dos produtores (autotrófi cos) e 
consumidores (heterotrófi cos) em nossa biosfera (NELSON; COX, 2014).
FIGURA 2 – CICLO DO NITROGÊNIO NA BIOSFERA
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 502)
Esses ciclos de matéria são impulsionados por um enorme fl uxo de energia na 
biosfera, iniciando com a captura da energia solar pelos organismos fotossintéticos e 
a utilização dessa energia para gerar carboidratos ricos em energia e outros nutrientes 
orgânicos; esses nutrientes são, então, usados como fontes de energia por organismos 
heterotrófi cos. Nos processos metabólicos, e em todas as transformações energéticas, 
existe uma perda de energia útil (energia livre) e um aumento inevitável na quantidade de 
energia não utilizável (calor e entropia). Ao contrário da reciclagem de matéria, portanto, a 
energia fl ui em uma direção através da biosfera; os organismos não conseguem reciclar 
energia útil a partir da energia dissipada na forma de calor e entropia. Carbono, oxigênio 
e nitrogênio são reciclados continuamente, mas energia é constantemente transformada 
em formas não utilizáveis, como o calor (RODWEL; MURRAY; GRANNER, 2017).
O metabolismo, a soma de todas as transformações químicas que ocorrem em 
uma célula ou em um organismo, ocorre por meio de uma série de reações catalisadas 
por enzimas que constituem as vias metabólicas. Cada uma das etapas consecutivas 
em uma via metabólica produz uma pequena alteração química específi ca, em geral a 
remoção, a transferência ou a adição de um átomo particular ou um grupo funcional. 
O precursor é convertido em um produto por meio de uma série de intermediários 
metabólicos chamados de metabólitos. O termo metabolismo intermediário 
frequentemente é aplicado às atividades combinadas de todas as vias metabólicas que 
interconvertem precursores, metabólitos e produtos de baixo peso molecular.
146
Curiosidade:
Todo mundo vive falando nesse tal de metabolismo. Mas, o que precisamos 
realmente saber sobre ele? Muitas pessoas acreditam que ele pode ser tratado 
como um músculo ou órgão, que você pode flexionar ou controlar de alguma 
forma. Mas, na realidade, o seu metabolismo está relacionado com uma série 
de processos químicos que ocorre em cada célula, que basicamente transforma 
as calorias que você consome em combustível para o corpo.
NOTA
Para Nelson e Cox (2014, p. 502):
O catabolismo é a fase de degradação do metabolismo, na qual 
moléculas, nutrientes orgânicos (carboidratos, gorduras e proteínas) 
são convertidas em produtos finais menores e mais simples (como 
ácido láctico, CO2 e NH3). As vias catabólicas liberam energia, e parte 
dessa energia é conservada na forma de ATP (adenosina trifosfato) 
e de transportadores de elétrons reduzidos (NADH – Dinucleótido de 
nicotinamida e adenina; NADPH –  Nicotinamida adenina dinucleótido 
fosfato e FADH2-Dinucleótido de flavina e adenina; o restante é 
perdido como calor. No anabolismo, também chamado de biossíntese, 
precursores pequenos e simples formam moléculas maiores e mais 
complexas, incluindo lipídios, polissacarídeos, proteínas e ácidos 
nucleicos. As reações anabólicas necessitam de fornecimento de 
energia, geralmente na forma de potencial de transferência do grupo 
fosforil do ATP e do poder redutor de NADH, NADPH e FADH2. 
Algumas vias metabólicas são lineares e algumas são ramificadas, gerando 
múltiplos produtos úteis a partir de um único precursor ou convertendo vários 
precursores em um único produto. Em geral, as vias catabólicas são convergentes e 
as vias anabólicas são divergentes (Figura 3). Algumas vias são cíclicas: um composto 
inicial da via é regenerado em uma série de reações que converte outro componente 
inicial em um produto.
 
A maioria das células tem as enzimas para realizar tanto a degradação 
quanto a síntese das categorias importantes de biomoléculas – 
ácidos graxos, por exemplo. No entanto, a síntese e a degradação 
simultâneas de ácidos graxos seriam inúteis, e isso é evitado pela 
regulação recíproca das sequências de reações anabólicas e 
catabólicas: quando uma sequência está ativa, a outra está suprimida. 
Tal regulação não poderia ocorrer se as vias anabólicas e catabólicas 
fossem catalisadas por exatamente o mesmo grupo de enzimas, 
operando em um sentido para o anabolismo, e no sentido oposto para 
o catabolismo: a inibição de uma enzima envolvida no catabolismo 
também inibiria a sequência de reações no sentido do anabolismo. 
As vias catabólicas e anabólicas que conectam os mesmos produtos 
finais, como por exemplo a transformação da glicose em piruvato 
e vice-versa, podem empregar muitas das mesmas enzimas, mas 
147
invariavelmente pelo menos uma das etapas é catalisada por enzimas 
diferentes nos sentidos catabólico e anabólico, e essas enzimas 
constituem pontos de regulação independentes. Além disso, a 
fim de que as vias anabólicas e catabólicas sejam essencialmente 
irreversíveis, pelo menos uma das reações específicas de cada 
sentido deve ser termodinamicamente muito favorável – em outras 
palavras, uma reação cuja reação inversa é muito desfavorável. 
Como contribuição adicional à regulação independentedas 
sequências de reações anabólicas e catabólicas, elas geralmente 
ocorrem em compartimentos celulares distintos: por exemplo, o 
catabolismo de ácidos graxos na mitocôndria, e a síntese dos ácidos 
graxos no citosol. Como as vias metabólicas são cineticamente 
controladas pela concentração do substrato, conjuntos separados 
de intermediários anabólicos e catabólicos também contribuem para 
o controle das taxas metabólicas. Esses recursos que separam os 
processos anabólicos e catabólicos serão de interesse particular em 
nossa discussão sobre o metabolismo (NELSON; COX; 2014, p. 503).
FIGURA 3 – TRÊS TIPOS DE VIAS METABÓLICAS NÃO LINEARES
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 504)
504 DAV I D L . N E L S O N & M I C H A E L M . COX
membrana, produzido tanto por oxidação de substratos 
como por absorção de luz, promove a síntese de ATP.
Os Capítulos 20 a 22 descrevem as principais vias ana-
bólicas pelas quais as células utilizam a energia do ATP para 
produzir carboidratos, lipídeos, aminoácidos e nucleotídeos 
a partir de precursores mais simples. O Capítulo 23 volta a 
abordar o estudo das vias metabólicas – como elas ocorrem 
em todos os organismos, de Escherichia coli a humanos 
– e considera como elas são reguladas e integradas por me-
canismos hormonais nos mamíferos.
No momento em que o foco de estudo será o metabo-
lismo intermediário, uma observação final. Não esqueça de 
que uma grande quantidade das reações descritas nestas 
páginas ocorre e tem funções fundamentais em organis-
mos vivos. A cada reação e a cada via que você encontrar, 
questione: o que essa transformação química faz pelo or-
ganismo? Como essa via se conecta com as outras vias que 
operam simultaneamente na mesma célula para produzir a 
energia e os produtos necessários para a manutenção e o 
crescimento da célula? Como os diferentes níveis dos me-
canismos de regulação cooperam para o balanço metabólico 
e o fornecimento e consumo de energia, alcançando o es-
tado de equilíbrio dinâmico da vida? Estudando com essa 
perspectiva, o metabolismo proporciona dados fascinantes 
e reveladores sobre a vida, com aplicações incontáveis na 
medicina, agricultura e biotecnologia.
Borracha
Ácidos
biliares
Hormônios
esteroides
(a) Catabolismo convergente
(b) Anabolismo divergenteOxaloacetato
CO2
CO2
(c) Via cíclica
Acetato
(acetil-CoA)
Citrato
PiruvatoGlicoseGlicogênio
Fosfolipídeos
Alanina
Ácidos graxos
Leucina
Fenilalanina
Isoleucina
Amido
SerinaSacarose
Eicosanoides
Fosfolipídeos
Pigmentos
carotenoides
Vitamina K
Triacilgliceróis
Ésteres de
colesteril
Triacilgliceróis
Mevalonato
Isopentenil-
-pirofosfato
Ácidos graxos
Acetoacetil-CoA
Diacilglicerol-CDP
Colesterol
FIGURA 4 Três tipos de vias metabólicas não linea-
res. (a) Convergente, catabólica, (b) divergente, anabólica, e 
(c) cíclica. Em (c), um dos compostos de partida (no caso, o 
oxaloacetato) é regenerado e reingressa na via. O acetato, um 
intermediário metabólico chave, é o produto da degradação 
de uma variedade de combustíveis (a), serve de precursor de 
um grande número de produtos (b) e é consumido na via ca-
tabólica conhecida como o ciclo do ácido cítrico (c).
 Nelson_6ed_book.indb 504 Nelson_6ed_book.indb 504 03/04/14 07:4303/04/14 07:43
As vias metabólicas são reguladas em vários níveis, dentro e fora das células. 
A regulação mais imediata é a disponibilidade de substrato, a velocidade de reação 
depende muito da concentração do substrato. Um segundo tipo de controle rápido 
dentro da célula é a regulação alostérica por um intermediário metabólico ou por uma 
coenzima – um aminoácido ou ATP, por exemplo – que sinaliza o estado metabólico no 
interior da célula. Quando a célula contém uma quantidade de aspartato, por exemplo, 
suficiente para suas necessidades imediatas, ou quando os níveis celulares de ATP 
indicam não ser necessário o consumo adicional de combustível no momento, esses 
sinais inibem alostericamente a atividade de uma ou mais enzimas nas vias pertinentes. 
Em organismos multicelulares, as atividades metabólicas de tecidos diferentes são 
Destacar para os Alunos:
148
reguladas e integradas por fatores de crescimento e hormônios que atuam de fora da 
célula. Em alguns casos, essa regulação ocorre quase que instantaneamente (algumas 
vezes em menos de um milissegundo) por alterações nos níveis dos mensageiros 
intracelulares que, por sua vez, modificam a atividade de enzimas intracelulares por 
mecanismos alostéricos ou por modificações covalentes, como a fosforilação. Em outros 
casos, o sinal extracelular modifica a concentração celular de uma enzima alterando a 
velocidade de sua síntese ou degradação, de tal forma que o efeito é visto apenas em 
minutos ou horas (RODWEL; MURRAY; GRANNER, 2017).
3 GLICÓLISE E VIA PENTOSE-FOSFATO
A glicose ocupa posição central no metabolismo de plantas, animais e muitos 
microrganismos. Ela é relativamente rica em energia potencial e, por isso, é um bom 
combustível. Por meio do armazenamento da glicose na forma de polímero de alta massa 
molecular, como o amido e o glicogênio, a célula pode estocar grandes quantidades de 
unidades de hexose, enquanto mantém a osmolaridade citosólica relativamente baixa. 
Quando a demanda de energia aumenta, a glicose pode ser liberada desses polímeros 
de armazenamento intracelulares e utilizada para produzir ATP de maneira aeróbia ou 
anaeróbia (NELSON; COX, 2014).
Para Nelson e Cox (2014), a glicose, além de excelente combustível, também 
é um precursor admiravelmente versátil, capaz de suprir uma enorme variedade 
de intermediários metabólicos em reações biossintéticas. Uma bactéria como a 
Escherichia coli pode obter, a partir da glicose, os esqueletos carbônicos para cada 
aminoácido, nucleotídeo, coenzima, ácido graxo ou outro intermediário metabólico 
necessário para o seu crescimento. Um estudo abrangente dos destinos metabólicos 
da glicose compreenderia centenas ou milhares de transformações químicas. Em 
animais e em vegetais vasculares, a glicose tem quatro destinos principais: ela pode ser 
usada na síntese de polissacarídeos complexos direcionados ao espaço extracelular; 
ser armazenada nas células (como polissacarídeo ou como sacarose); ser oxidada a 
compostos de três átomos de carbonos (piruvato) por meio da glicólise, para fornecer 
ATP e intermediários metabólicos; ou ser oxidada pela via das pentoses-fosfato 
(fosfogliconato) produzindo ribose-5-fosfato para a síntese de ácidos nucleicos e 
NADPH para processos biossintéticos redutores.
149
FIGURA 4 – AS PRINCIPAIS VIAS DE UTILIZAÇÃO DA GLICOSE
FONTE: Rodwel, Murray e Granner (2017, p. 389)
Os organismos sem acesso à glicose de outras fontes devem sintetizá-la. 
Os organismos fotossintéticos sintetizam glicose inicialmente por redução do CO2
atmosférico a trioses e, em seguida, por conversão das trioses em glicose. As células 
não fotossintéticas produzem glicose a partir de precursores simples com três ou quatro 
átomos de carbono pelo processo de gliconeogênese, que reverte a glicólise em uma 
via que utiliza muitas enzimas glicolíticas. Iremos descrever as reações individuais da 
glicólise, da gliconeogênese e da via das pentoses-fosfato e o signifi cado funcional de 
cada via, bem como os destinos metabólicos do piruvato produzido na glicólise.
Na glicólise (do grego glykys, “doce” ou “açúcar”, e lysis, “quebra”), uma molécula 
de glicose é degradada em uma série de reações catalisadas por enzimas, gerando duas 
moléculas do composto de três átomos de carbono, o piruvato. Durante as reações 
sequenciais da glicólise, parte da energia livre da glicose é conservada na forma de ATP 
e NADH. A glicólise foi a primeira via metabólica a ser elucidada e é provável que seja a 
mais bem entendida. Desde a descoberta da fermentação, em 1897, por Eduard Buchner, 
em extratos de células de levedura até a elucidação da via completa em leveduras (por 
Otto Warburg e Hans von Euler-Chelpin) e em músculo (por Gustav Embden e Otto 
Meyerhof) nadécada de 1930, as reações da glicólise em extratos de leveduras e de 
músculo foram o objetivo principal da pesquisa bioquímica (BERG, 2014). 
O desenvolvimento de métodos de purifi cação de enzimas, a descoberta e o 
reconhecimento da importância de coenzimas, como o NAD, e a descoberta do crucial 
papel metabólico do ATP e de outros compostos fosforilados resultaram dos estudos da 
glicólise. Enzimas glicolíticas de muitas espécies foram purifi cadas e minuciosamente 
estudadas. 
150
A glicólise é uma via central quase universal do catabolismo da 
glicose, a via com o maior fluxo de carbono na maioria das células. 
A quebra glicolítica da glicose á a única fonte de energia metabólica 
em alguns tecidos e células de mamíferos (p. ex., eritrócitos, medula 
renal, cérebro e esperma). Alguns tecidos vegetais modificados para o 
armazenamento de amido (como os tubérculos da batata) e algumas 
plantas aquáticas (p. ex., agrião) derivam a maior parte de sua energia 
da glicólise; muitos microrganismos anaeróbios são totalmente 
dependentes da glicólise. Quando ocorre a degradação anaeróbia da 
glicose, utilizamos o termo Fermentação. Como os organismos vivos 
surgiram inicialmente em uma atmosfera sem oxigênio, a quebra 
anaeróbia da glicose provavelmente seja o mais antigo mecanismo 
biológico de obtenção de energia a partir de moléculas orgânicas 
combustíveis. O sequenciamento do genoma de vários organismos 
revelou que algumas arquibactérias e alguns microrganismos 
parasitas são deficientes em uma ou mais enzimas da glicólise, mas 
possuem as enzimas essenciais da via; provavelmente realizam 
formas variantes de glicólise. No curso da evolução, a sequência 
dessas reações químicas foi completamente conservada; as enzimas 
glicolíticas dos vertebrados são estreitamente similares, na sequência 
de aminoácidos e na estrutura tridimensional, às suas homólogas em 
levedura e no espinafre. A glicólise difere entre as espécies apenas 
nos detalhes de sua regulação e no destino metabólico subsequente 
do piruvato formado. Os princípios termodinâmicos e os tipos de 
mecanismos regulatórios que governam a glicólise são comuns a 
todas as vias do metabolismo celular. A via glicolítica de importância 
central por si só, também pode servir de modelo para muitos aspectos 
das vias discutidas ao longo desta unidade (NELSON; COX, 2014, p. 
544).
A quebra da glicose, formada por seis átomos de carbono, em duas moléculas 
de piruvato, cada uma com três carbonos, ocorre em dez etapas, sendo que as cinco 
primeiras constituem a fase preparatória (nessas reações a glicose é inicialmente 
fosforilada no grupo hidroxil ligado ao C-6 (etapa 1). A D-glicose-6-fosfato assim 
formada e convertida a D-frutose-6-fosfato (etapa 2), a qual é novamente fosforilada, 
desta vez em C-1, para formar D-frutose-1,6-bifosfato (etapa 3). Nas duas reações de 
fosforilação, o ATP e o doador de grupos fosforil. Como todos os açúcares formados na 
glicólise são isômeros D, omite-se a designação D, exceto quando o objetivo e enfatizar 
sua estereoquímica (NELSON; COX, 2014).
Em bioquímica, fosforilação é a adição de um grupo fosfato (PO4) a uma 
proteína ou outra molécula. A fosforilação é um dos principais participantes 
nos mecanismos de regulação das proteínas. É importante nos mecanismos de 
reações da qual participa o trifosfato de adenosina (ATP), que funciona como 
uma "moeda de energia" nas células dos organismos vivos.
NOTA
151
Em síntese, na fase preparatória da glicólise, a energia do ATP é 
consumida, aumentando o conteúdo de energia livre dos intermediários, 
e as cadeias de carbono de todas as hexoses metabolizadas são 
convertidas a um produto comum, o gliceraldeido-3-fosfato.
IMPORTANTE
A frutose-1,6-bifosfato é dividida em duas moléculas de três carbonos, a di-
hidroxiacetona-fosfato e o gliceraldeido-3-fosfato (etapa 4); essa é a etapa de “lise” que 
dá nome à via. A di-hidroxiacetona-fosfato é isomerizada a uma segunda molécula de 
gliceraldeido-3-fosfato (etapa 5), finalizando a primeira fase da glicólise. Note que duas 
moléculas de ATP são consumidas antes da clivagem da glicose em duas partes de três 
carbonos; haverá depois um bom retorno para esse investimento (NELSON; COX, 2014).
Os ganhos de energia provêm da fase de pagamento da glicólise (Figura 5). Cada 
molécula de gliceradeido-3- -fosfato é oxidada e fosforilada por fosfato inorgânico (não 
por ATP) para formar 1,3-bifosfoglicerato (etapa 6). Ocorre liberação de energia quando 
as duas moléculas de 1,3-bifosfoglicerato são convertidas a duas moléculas de piruvato 
(etapas 7 a 10). Grande parte dessa energia é conservada pela fosforilação acoplada de 
quatro moléculas de ADP a ATP. O rendimento líquido são duas moléculas de ATP por 
molécula de glicose utilizada, já que duas moléculas de ATP foram consumidas na fase 
preparatória. A energia também é conservada na fase de pagamento com a formação de 
duas moléculas do transportador de elétrons NADH por moléculas de glicose (NELSON; 
COX, 2014).
152
FIGURA 5 – FASE DE PAGAMENTO DA GLICÓLISE
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 545)
Nas reações seguintes da glicólise, três tipos de transformações químicas são 
particularmente notáveis: (1) a degradação do esqueleto carbônico da glicose para 
produzir piruvato; (2) a fosforilação de ADP a ATP pelos compostos com alto potencial 
de transferência de grupos fosforil, formados durante a glicólise; e (3) a transferência de 
um íon hidreto para o NAD1, formando NADH. 
3.1 A FASE PREPARATÓRIA DA GLICÓLISE REQUER ATP
Na fase preparatória da glicólise, duas moléculas de ATP são consumidas e a 
cadeia carbônica da hexose é clivada em duas trioses-fosfato. A compreensão de que 
as hexoses fosforiladas são intermediárias na glicólise foi conseguida lentamente e por 
um feliz acaso. Em 1906, Arthur Harden e William Young testaram suas hipóteses de que 
inibidores de enzimas proteolíticas estabilizariam as enzimas da fermentação da glicose 
em extratos de leveduras. Adicionaram soro sanguíneo (conhecido por conter inibidores 
de enzimas proteolíticas) a extratos de levedura e observaram o estímulo predito do 
metabolismo da glicose. No entanto, em um experimento de controle realizado com 
a intenção de demonstrar que ferver o soro destrói a atividade estimulante, eles 
descobriram que o soro fervido foi tão efetivo em estimular a glicólise quanto o soro 
não fervido. Exames cuidadosos e testes do conteúdo do soro fervido revelaram que o 
fosfato inorgânico foi o responsável pela estimulação. Harden e Young logo perceberam 
153
que a glicose adicionada ao seu extrato de levedura era convertida a hexose-bifosfato. 
Esse foi o início de uma longa série de investigações sobre o papel dos ésteres orgânicos 
e anidridos de fosfato em bioquímica, que levaram ao nosso entendimento atual do 
papel central da transferência de grupos fosforil em biologia (NELSON; COX, 2014).
A fosforilação da glicose é catalisada pela hexocinase. Cinases são enzimas que 
catalisam a transferência do grupo fosforil terminal do ATP a um aceptor nucleofílico. 
As cinases são uma subclasse das transferases. Ela geralmente, como muitas outras 
cinases, requer Mg21 para sua atividade, já que o verdadeiro substrato da enzima não 
é ATP4-, mas sim o complexo MgATP22. A hexocinase está presente em praticamente 
todos os organismos. O genoma humano codifica quatro hexocinases diferentes (I a IV), 
e todas catalisam a mesma reação (RODWEL; MURRAY; GRANNER, 2017).
3.2 A FASE DE PAGAMENTO DA GLICÓLISE PRODUZ ATP E 
NADH
A fase de pagamento da glicólise (Figura 5) inclui as etapas de fosforilação 
que conservam energia, nas quais parte da energia química da molécula da glicose é 
conservada na forma de ATP e NADH. Lembre-se de que uma molécula de glicose rende 
duas moléculas de gliceraldeido-3-fosfato, e as duas metades da molécula de glicose 
seguem a mesma via na segunda fase da glicólise. A conversão das duas moléculas de 
gliceraldeido-3-fosfato a duas moléculas de piruvato é acompanhadapela formação de 
quatro moléculas de ATP a partir de ADP. No entanto, o rendimento líquido de ATP por 
molécula de glicose consumida é de apenas dois, já que dois ATP foram consumidos 
na fase preparatória da glicólise para fosforilar as duas extremidades da molécula da 
hexose (BERG; TYMOCZKO; STRYERT, 2015).
4 A CAPTAÇÃO DA GLICOSE É DEFICIENTE NO DIABETES 
MELITO TIPO 1
O metabolismo de glicose em mamíferos é limitado pela taxa de captação 
da glicose pelas células e sua fosforilação pela hexocinase. A captação da glicose do 
sangue é mediada pela família GLUT de transportadores de glicose. Nelson e Cox (2014, 
p. 558) relatam que:
154
Os transportadores nos hepatócitos (GLUT1, GLUT2) e nos neurônios 
cerebrais (GLUT3) estão sempre presentes nas membranas 
plasmáticas. Por outro lado, o principal transportador de glicose nas 
células do músculo esquelético, músculo cardíaco e tecido adiposo 
(GLUT4) está armazenado em pequenas vesículas intracelulares 
e se desloca para a membrana plasmática apenas em resposta a 
um sinal de insulina. Portanto, em músculo esquelético, coração e 
tecido adiposo, a captação e o metabolismo da glicose dependem 
da liberação normal de insulina pelas células b pancreáticas em 
resposta à quantidade elevada de glicose no sangue.
Os indivíduos com diabetes melito tipo 1 (também chamado de diabetes 
dependente de insulina) têm pouquíssimas células b e são incapazes de liberar insulina 
suficiente para desencadear a captação de glicose pelas células do músculo esquelético, 
do coração ou do tecido adiposo. Assim, após uma refeição contendo carboidratos, a 
glicose se acumula a níveis anormalmente altos no sangue, condição conhecida como 
hiperglicemia. Incapazes de captar glicose, o músculo e o tecido adiposo utilizam os 
ácidos graxos armazenados nos triacilgliceróis como seu principal combustível. No 
fígado, a acetil-CoA, derivada da degradação desses ácidos graxos, é convertida a “corpos 
cetônicos” – acetoacetato e b-hidroxibutirato – que são exportados e levados a outros 
tecidos para serem utilizados como combustível. Esses compostos são especialmente 
críticos para o cérebro, que utiliza os corpos cetônicos como combustível alternativo 
quando a glicose está indisponível (RODWEL; MURRAY; GRANNER, 2017).
Em pacientes com diabetes tipo 1 não tratados, a superprodução de acetoacetato 
e b-hidroxibutirato leva a seu acúmulo no sangue e a consequente redução do pH 
sanguíneo leva à cetoacidose, uma condição potencialmente letal. 
Você sabia?
Os ácidos graxos não conseguem atravessar a barreira hematoencefálica e, por 
isso, não servem de combustível para os neurônios do encéfalo.
NOTA
155
FIGURA 6 – EFEITO DO DIABETES TIPO 1 SOBRE O METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS E DAS GORDURAS 
EM UM ADIPÓCITO
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 559)
P R I N C Í P I O S D E B I O Q U Í M I C A D E L E H N I N G E R 559
continua o processo de degradação. A a-amilase pancreá-
tica gera principalmente maltose e maltotriose (os di e 
trissacarídeos de glicose) e oligossacarídeos chamados 
de dextrinas-limite, fragmentos de amilopectina conten-
do pontos de ramificação (a1S6). A maltose e as dex-
trinas são degradadas até glicose por enzimas do epité-
lio intestinal com borda em escova (as microvilosidades 
das células epiteliais do intestino, que aumentam muito 
a área da superfície intestinal). O glicogênio da dieta tem 
essencialmente a mesma estrutura do amido, e sua diges-
tão segue a mesma via.
Como foi visto no Capítulo 7, a maioria dos animais não 
pode digerir celulose devido à falta da enzima celulase, que 
cliva as ligações glicosídicas (b1S4) da celulose. Em ani-
mais ruminantes, o estômago estendido inclui uma câmara 
onde microrganismos simbióticos que produzem celulase 
degradam celulose em moléculas de glicose. Esses micror-
ganismos utilizam a glicose resultante por meio de fermen-
Membrana
plasmática
GLUT4
Glicose
Gota de gordura
Ácido
graxo Triacilglicerol
Glicose entra por 
meio de GLUT4
Hexocinase 
fosforila a 
glicose
Glicólise
Cetoacidose
acetoacetato, 
b-hidroxibutirato
Oxidação do 
piruvato 
pelo ciclo do 
ácido cítrico
Glicose-6-fosfato
Via das
pentoses-
-fosfato Ribulose-5-fosfato
Piruvato
CO2
CO2
Fosforilação
oxidativa na
mitocôndria
Vesículas contendo 
GLUT4 fundem-se com 
a membrana plasmática
A mobilização de 
triacilglicerol fornece 
ácidos graxos como 
combustível alternativo
A transferência de elétrons 
nas mitocôndrias 
direciona a síntese de ATP
,30 ATP
2 ATP
➍
➊ Pâncreas 
secreta 
insulina
Principal defeito 
no diabetes
IRS
Receptor de 
insulina 
ativado
PI-3K
PKB
➋
➌
➎
➏
➐
➑
➓
➒
FIGURA 1410 Efeito do diabetes tipo 1 sobre o metabolismo 
dos carboidratos e das gorduras em um adipócito. Normal-
mente, a insulina desencadeia a inserção de transportadores GLUT4 na 
membrana plasmática pela fusão de vesículas contendo GLUT4 com a mem-
brana, permitindo a captação de glicose do sangue. Quando os níveis de in-
sulina diminuem no sangue, GLUT4 é ressequestrado em vesículas por endo-
citose. No diabetes melito tipo 1 (dependente de insulina), a inserção de 
GLUT4 nas membranas, assim como outros processos normalmente estimu-
lados por insulina, estão inibidos como indicado por X. A deficiência de insu-
lina impede a captação de glicose por GLUT4; como consequência, as células 
são privadas de glicose, enquanto ela está elevada na corrente sanguínea. 
Sem glicose para o suprimento de energia, os adipócitos degradam triacilgli-
ceróis estocados em gotas de gordura e fornecem os ácidos graxos resultan-
tes para outros tecidos para a produção mitocondrial de ATP. Dois subprodu-
tos da oxidação dos ácidos graxos acumulam-se no fígado (acetoacetato e 
b-hidroxibutirato, ver p. 686) e são liberados na corrente sanguínea, forne-
cendo combustível para o cérebro, mas também diminuindo o pH do san-
gue, causando cetoacidose. A mesma sequência de eventos ocorre no mús-
culo, exceto que os miócitos não estocam triacilgliceróis, mas captam os 
ácidos graxos que são liberados na corrente sanguínea pelos adipócitos.
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5 VIAS ALIMENTADORAS DA GLICÓLISE
Muitos carboidratos, além da glicose, encontram seus destinos catabólicos 
na glicólise, após serem transformados em um dos intermediários glicolíticos. Os mais 
significativos são os polissacarídeos de armazenamento, glicogênio e amido, contidos 
nas células (endógenos) ou obtidos da dieta; os dissacarídeos maltose, lactose, trealose 
e sacarose; e os monossacarídeos frutose, manose e galactose.
156
FIGURA 7 – ENTRADA DE GLICOGÊNIO, AMIDO, DISSACARÍDEOS E HEXOSES DA DIETA NO ESTÁGIO PREPA-
RATÓRIO DA GLICÓLISE
FONTE: Rodwel, Murray e Granner (2017, p. 410)
5.1 OS POLISSACARÍDEOS E OS DISSACARÍDEOS DA DIETA
Para a maioria dos seres humanos, o amido é a principal fonte de carboidratos na 
dieta. A digestão inicia na boca, onde a amilase salivar hidrolisa as ligações glicosídicas 
internas do amido, produzindo fragmentos polissacarídeos curtos ou oligossacarídeos. 
No estômago, a amilase salivar é inativada pelo pH baixo, mas uma segunda forma 
de amilase, secretada pelo pâncreas no intestino delgado, continua o processo de 
degradação. A amilase pancreática gera principalmente maltose e maltotriose (os di e 
trissacarídeos de glicose) e oligossacarídeos chamados de dextrinas-limite, fragmentos 
de amilopectina. A maltose e as dextrinas são degradadas até glicose por enzimas do 
epitélio intestinal com borda em escova (as microvilosidades das células epiteliais do 
intestino, que aumentam muito a área da superfície intestinal). O glicogênio da dieta 
tem essencialmente a mesma estrutura do amido, e sua digestão segue a mesma via 
(NELSON; COX, 2014).
560 D AV I D L . N E L S O N & M I C H A E L M . COX
tação anaeróbia, produzindo grandes quantidades de pro-
pionato. Esse propionato serve como material de partida 
para a gliconeogênese, que gera a maior parte da lactosedo leite.
O glicogênio endógeno e o amido são degradados por 
fosforólise
Os estoques de glicogênio em tecidos animais (principal-
mente no fígado e no músculo esquelético), em micror-
ganismos ou em tecidos vegetais podem ser mobilizados, 
para o uso da mesma célula, por uma reação fosfolítica ca-
talisada pela glicogênio-fosforilase (amido-fosforilase 
em vegetais) (Figura 14-12). Essas enzimas catalisam o 
ataque por Pi sobre a ligação glicosídica (a1S4) que une 
os dois últimos resíduos de glicose na extremidade não re-
dutora, gerando glicose-1-fosfato e um polímero com uma 
unidade de glicose a menos. A fosforólise preserva parte 
da energia da ligação glicosídica do éster-fosfato da glico-
se-1-fosfato. A glicogênio-fosforilase (ou amido-fosforilase) 
age repetidamente até alcançar um ponto de ramificação 
(a1S6) (ver Figura 7-13), onde cessa sua ação. Uma enzi-
ma de desramificação remove as ramificações. Os meca-
nismos e o controle da degradação de glicogênio são descri-
tos em maior detalhe no Capítulo 15.
A glicose-1-fosfato produzida pela glicogênio-fosforilase 
é convertida a glicose-6-fosfato pela fosfoglicomutase, 
que catalisa a reação reversível:
Glicose-1-fosfato ∆ Glicose-6-fosfato
A fosfoglicomutase utiliza basicamente o mesmo mecanis-
mo que a fosfoglicerato-mutase (Figura 14-9): ambas en-
volvem um intermediário bifosfato, e a enzima é transito-
riamente fosforilada em cada ciclo catalítico. O nome geral 
mutase é dado a enzimas que catalisam a transferência de 
um grupo funcional de uma posição para outra, na mesma 
molécula. As mutases são uma subclasse das isomerases, 
enzimas que interconvertem estereoisômeros ou isômeros 
estruturais ou de posição (ver Tabela 6-3). A glicose-6-fos-
fato formada na reação da fosfoglicomutase pode entrar na 
glicólise ou em outra via, como a via das pentoses-fosfato, 
descrita na Seção 14.5.
OH
H H
H
OH
CH2OH
Gliceraldeído-3-
-fosfato
Sacarase
Frutose-1-
-fosfato-
-aldolase
UDP-galactose
H2O
CH2OHO
H
H
H
OH
HO
OH
O
HO
H H H
H
OH H
CH2OH
D-Glicose
D-Galactose
D-Manose
D-Frutose
OH
OH
OH
HOCH2
Glicogênio da
dieta; amido
Glicose-1-
-fosfato
Lactose
Manose-6-fosfato
Pi
Glicose 6-
-fosfato
Sacarose
Trealose
Fosfoglicomutase
Lactase
a -amilase
Trealase
UDP-glicose
O
HO
H
H H
H
OH H
CH2OH
OH
OH
H
O
OH
H
ATP
Hexocinase
ATP
ATP
Fosfomanose-isomerase
Frutose-1,6-
-bifosfato
Triose-fosfato-
-isomerase
Frutose-1-fosfato
ATP Frutocinase
Gliceraldeído 1 Di-hidroxiacetona
fosfato
Triosecinase
Hexocinase
ATP
Frutose
6-fosfato
Hexocinase
Fosforilase
Glicogênio
endógeno
FIGURA 1411 Entrada de glicogênio, amido, dissacarídeos e hexoses da dieta no estágio preparatório da glicólise.
Nelson_6ed_14.indd 560Nelson_6ed_14.indd 560 07/04/14 14:2707/04/14 14:27
157
5.2 O GLICOGÊNIO ENDÓGENO E O AMIDO SÃO DEGRADADOS 
POR FOSFORÓLISE
Os estoques de glicogênio em tecidos animais (principalmente no fígado 
e no músculo esquelético), em microrganismos ou em tecidos vegetais podem ser 
mobilizados, para o uso da mesma célula, por uma reação fosfolítica catalisada pela 
glicogênio-fosforilase (amido-fosforilase em vegetais) (Figura 9). A fosforólise preserva 
parte da energia da ligação glicosídica do ester-fosfato da glicose- 1-fosfato (BERG; 
TYMOCZKO; STRYERT, 2015). 
FIGURA 8 – DEGRADAÇÃO DO GLICOGÊNIO INTRACELULAR PELA GLICOGÊNIO-FOSFORILASE
FONTE: Berg, Tymoczko e Stryert (2015, p. 561)
A quebra de polissacarídeos da dieta, como o glicogênio e o amido no trato 
gastrintestinal, por fosforólise, em vez de hidrólise, não produziria ganho de energia: 
açúcares fosfatados não são transportados para dentro das células que revestem o 
intestino, devendo primeiro ser desfosforilados a açúcar livre. Os dissacarídeos devem 
ser hidrolisados a monossacarídeos antes de entrar na célula (NELSON; COX, 2014).
Os monossacarídeos assim formados são transportados ativamente para as 
células epiteliais, em seguida passam para o sangue e são transportados para vários 
tecidos, onde são fosforilados e entram na sequência glicolítica.
P R I N C Í P I O S D E B I O Q U Í M I C A D E L E H N I N G E R 561
PROBLEMA RESOLVIDO 141 Economia de energia para a quebra do 
glicogênio por fosforólise
Calcule a economia de energia (em moléculas de ATP por 
monômeros de glicose) obtida pela quebra do glicogênio 
por fosforólise em vez de hidrólise para iniciar o processo 
de glicólise.
Solução: A fosforólise produz uma glicose fosforilada (gli-
cose-1-fosfato), que é então convertida a glicose-6-fosfato 
– sem gasto da energia celular (1 ATP) necessária para a 
formação de glicose-6-fosfato a partir de glicose livre. Por-
tanto, é consumido apenas 1 ATP por monômero de glicose 
na fase preparatória, em comparação com 2 ATP consumi-
dos quando a glicólise inicia com glicose livre. Consequen-
temente, a célula ganha 3 ATP por monômero de glicose (4 
ATP produzidos na fase de pagamento menos 1 ATP usado 
na fase preparatória), em vez de 2 – uma economia de 1 
ATP por monômero de glicose.
A quebra de polissacarídeos da dieta, como o glicogênio 
e o amido, no trato gastrintestinal por fosforólise em vez 
de hidrólise não produziria ganho de energia: açúcares fos-
fatados não são transportados para dentro das células que 
revestem o intestino, devendo primeiro ser desfosforilados 
a açúcar livre.
Os dissacarídeos devem ser hidrolisados a monossaca-
rídeos antes de entrar na célula. Dissacarídeos intestinais e 
dextrinas são hidrolisados por enzimas acopladas à superfí-
cie externa das células epiteliais intestinais:
Dextrina 1 nH2O
dextrinase
n D-glicose
Maltose 1 H2O
maltase
2 D-glicose
Lactose 1 H2O
lactase
D-galactose 1 D-glicose
Sacarose 1 H2O
sacarase
D-frutose 1 D-glicose
Trealose 1 H2O
trealase
2 D-glicose
Os monossacarídeos assim formados são transportados 
ativamente para as células epiteliais (ver Figura 11-43), em 
seguida passam para o sangue e são transportados para vá-
rios tecidos, onde são fosforilados e entram na sequência 
glicolítica.
A intolerância à lactose, comum entre adultos na 
maior parte das populações humanas, exceto aquelas 
originárias do norte da Europa e alguns países da África, é 
devida ao desaparecimento, após a infância, da maior parte 
ou de toda atividade lactásica das células epiteliais intesti-
nais. Na ausência de lactase intestinal, a lactose não pode 
ser completamente digerida e absorvida no intestino delga-
do, passando para o intestino grosso, onde bactérias a con-
vertem em produtos tóxicos que causam cãibras abdominais 
e diarreia. O problema é ainda mais complicado porque a 
lactose não digerida e seus metabólitos aumentam a osmola-
ridade do conteúdo intestinal, favorecendo a retenção de 
água no intestino. Na maioria dos lugares do mundo onde a 
intolerância à lactose é prevalente, o leite não é usado como 
alimento para adultos, embora os produtos do leite pré-dige-
ridos com lactase estejam comercialmente disponíveis em 
alguns países. Em certas patologias humanas, estão ausen-
tes algumas ou todas as dissacaridases intestinais. Nesses 
casos, o distúrbio digestivo ocasionado pelos dissacarídeos 
da dieta pode ser minimizado por uma dieta controlada. ■
Outros monossacarídeos entram na via glicolítica em 
diversos pontos
Na maior parte dos organismos, outras hexoses além da gli-
cose podem sofrer glicólise após a conversão a um derivado 
fosforilado. A D-frutose, presente na forma livre em muitas 
frutas e formada pela hidrólise da sacarose no intestino del-
gado de vertebrados, é fosforilada pela hexocinase:
Esta é a principal via de entrada da frutose na glicólise nos 
músculos e nos rins. No fígado, a frutose entra por uma via 
diferente. A enzima hepática frutocinase catalisa a fosfori-
lação da frutose em C-1 em vez de C-6:
HO
OH
OH
O2
O2
OH
O
O
O
H
H
H
H
H
P
Glicogênio (amido)
n unidades de glicose
Glicogênio-(amido)--
fosforilase
O2
O2O P
Extremidade não redutora
CH2OH
OH
OH
O
O
H
H
H
H
H H
CH2OHHO
OH
OH
O
O
H
H
H
H
H
Glicogênio (amido)
(n-1) unidades de glicose
HO
CH2OH
OH
OH
O
O
H
H
H
H
H H
CH2OH
1
Glicose-1-fosfato
FIGURA 1412 Degradação do glicogênio intracelular pela glicogê-
nio-fosforilase. A enzima catalisa o ataque pelo fosfato inorgânico (em cor 
salmão) sobre o resíduo glicosil terminal (em azul) na extremidade não redu-
tora de uma molécula de glicogênio, liberando glicose-1-fosfato e formando 
uma molécula de glicogênio com um resíduo de glicose a menos. A reação 
é uma fosforólise (não hidrólise).
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158
A intolerância à lactose, comum entre adultos na maior parte das 
populações humanas, exceto aquelas originárias do norte da Europa e 
alguns países da África, é devida ao desaparecimento, após a infância, 
da maior parte ou de toda atividade lactásica das células epiteliais 
intestinais. Na ausência de lactase intestinal, a lactose não pode ser 
completamente digerida e absorvida no intestino delgado, passando 
para o intestino grosso, onde bactérias a convertem em produtos tóxicos 
que causam cãibras abdominais e diarreia. O problema é ainda mais 
complicado porque a lactose não digerida e seus metabólitos aumentam 
a osmolaridade do conteúdo intestinal, favorecendo a retenção de água 
no intestino. Na maioria dos lugares do mundo, onde a intolerância a 
lactose é prevalente, o leite não é usado como alimento para adultos, 
embora os produtos do leite pré-digeridos com lactase estejam 
comercialmente disponíveis em alguns países. Em certas patologias 
humanas estão ausentes algumas ou todas as dissacaridases intestinais. 
Nesses casos, o distúrbio digestivo ocasionado pelos dissacarídeos da 
dieta pode ser minimizado por uma dieta controlada (NELSON; COX, 
2014).
IMPORTANTE
6 GLICONEOGÊNESE
O papel central da glicose no metabolismo surgiu cedo na evolução e esse açúcar 
permanece sendo combustível quase universal e unidade estrutural nos organismos 
atuais, desde micróbios até humanos. Em mamíferos, alguns tecidos dependem quase 
completamente de glicose para sua energia metabólica. Para o encéfalo humano e o 
sistema nervoso, assim como para os eritrócitos, os testículos, a medula renal e os tecidos 
embrionários, a glicose do sangue é a principal ou a única fonte de combustível. Apenas 
o encéfalo requer em média 120 g de glicose por dia – mais da metade de toda a glicose 
estocada como glicogênio nos músculos e no fígado. No entanto, o suprimento de glicose 
a partir desses estoques não é sempre suficiente; entre as refeições e durante períodos de 
jejum mais longos, ou após exercício vigoroso, o glicogênio se esgota. Para esses períodos, 
os organismos precisam de um método para sintetizar glicose a partir de precursores que 
não são carboidratos. Isso é realizado por uma via chamada de gliconeogênese (“nova 
formação de açúcar”), que converte em glicose o piruvato e os compostos relacionados, 
com três e quatro carbonos (RODWEL; MURRAY; GRANNER, 2017).
A gliconeogênese ocorre em todos os animais, vegetais, fungos e microrganismos. 
As reações são essencialmente as mesmas em todos os tecidos e em todas as espécies. 
Os precursores importantes da glicose em animais são compostos de três carbonos 
como o lactato, o piruvato e o glicerol, assim como certos aminoácidos (Figura 10). Em 
mamíferos, a gliconeogênese ocorre principalmente no fígado, e em menor extensão no 
córtex renal e nas células epiteliais que revestem internamente o intestino delgado. A 
glicose assim produzida passa para o sangue e vai suprir outros tecidos. Após exercícios 
159
vigorosos, o lactato produzido pela glicólise anaeróbia no músculo esquelético retorna 
para o fígado e é convertido a glicose, que volta para os músculos e é convertida a 
glicogênio – circuito chamado de ciclo de Cori (NELSON; COX, 2014).
FIGURA 9 – SÍNTESE DE CARBOIDRATOS A PARTIR DE PRECURSORES SIMPLES
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 569)
P R I N C Í P I O S D E B I O Q U Í M I C A D E L E H N I N G E R 569
nucleotídeos, coenzimas e uma série de outros metabólitos 
essenciais das plantas. Em muitos microrganismos, a glico-
neogênese inicia a partir de compostos orgânicos simples 
de dois ou três carbonos, como acetato, lactato e propiona-
to, presentes em seu meio de crescimento.
Embora as reações da gliconeogênese sejam as mesmas 
em todos os organismos, o contexto metabólico e a regu-
lação da via diferem de uma espécie para outra e de teci-
do para tecido. Nesta seção, analisa-se a gliconeogênese e 
como ela ocorre no fígado de mamíferos. No Capítulo 20 
é mostrado como organismos fotossintéticos usam essa via 
para converter os produtos primários da fotossíntese em 
glicose, para ser estocada como sacarose ou amido.
A gliconeogênese e a glicólise não são vias idênticas cor-
rendo em direções opostas, embora compartilhem várias 
etapas (Figura 14-17); sete das 10 reações enzimáticas 
da gliconeogênese são o inverso das reações glicolíticas. No 
Glicoproteínas
Glicose
sanguínea
Glicogênio
Aminoácidos
glicogênicos
Ciclo
do ácido
cítrico
Glicose-6-fosfato
Outros
monossacarídeos Sacarose
Dissacarídeos
Piruvato
Lactato
Fosfoenol-
-piruvato
3-Fosfoglicerato
Fixação do
CO2
Triacilgliceróis
Glicerol
Animais Plantas
Amido
Energia
FIGURA 1416 Síntese de carboidratos a partir de precursores sim-
ples. A via a partir de fosfoenolpiruvato até glicose-6-fosfato é comum para 
a conversão biossintética de muitos precursores diferentes de carboidratos 
de animais e plantas. A via partindo de piruvato a fosfoenolpiruvato passa 
por oxaloacetato, um intermediário do ciclo do ácido cítrico, discutido no 
Capítulo 16. Qualquer composto que possa ser convertido a piruvato ou 
oxaloacetato pode, consequentemente, servir como material inicial para 
a gliconeogênese. Isso inclui alanina e aspartato, que podem ser converti-
dos a piruvato e oxaloacetato, respectivamente, e outros aminoácidos que 
também podem gerar fragmentos de três ou quatro carbonos, os chamados 
aminoácidos glicogênicos (ver Tabela 14-4; ver também Figura 18-15). Plan-
tas e bactérias fotossintetizantes são as únicas capazes de converter CO2 em 
carboidratos, usando o ciclo de Calvin (ver Seção 20.1).
Hexocinase
Fosfofrutocinase-1
Piruvato-
-cinase
Glicose-6-
-fosfatase
Frutose-1,6-
-bifosfatase-1
Piruvato-
-carboxilase
PEP-
-carboxicinase
Glicose
Pi
Glicose-
-6-fosfato
Frutose-6-
-fosfato
Frutose-1,6-
-bifosfato
(2) Gliceraldeído-3-
-fosfato
(2) 1,3-Bifosfoglicerato
(2) 3-Fosfoglicerato
(2) 2-Fosfoglicerato
(2) Fosfoenolpiruvato
(2) Oxaloacetato
Di-hidroxiacetona-
-fosfato
Di-hidroxiacetona-
-fosfato
GliconeogêneseGlicólise
ATP
ADP H2O
PiATP
ADP H2O
2Pi
2NADH 1 2H1
2ADP
2GDP
2GTP
2NAD1
2Pi
2NADH 1 2H1
2NAD1
2ATP
2ADP
2ATP
2ADP
2ATP
2ADP
(2) Piruvato
2ATP
FIGURA 1417 Vias opostas da glicólise e da gliconeogênese em fíga-
do de rato. As reações da glicólise estão do lado esquerdo, em vermelho; 
a via oposta, a gliconeogênese, está mostrada do lado direito, em azul. Os 
principais pontos de regulação da gliconeogênese representados aqui são 
discutidos posteriormente neste capítulo e em detalhe no Capítulo 15. A Fi-
gura 14-20 ilustra uma rota alternativa para a produção de oxaloacetato na 
mitocôndria.
Nelson_6ed_14.indd 569Nelson_6ed_14.indd 569 07/04/14 14:2707/04/14 14:27
160
Alta taxa da glicólise em tumores sugere alvos para quimioterapia e facilita o 
diagnóstico
José de Felippe Junior
Em muitos tipos de tumores encontrados em humanos e em outros animais, 
a captação e a degradação de glicose ocorrem cerca de 10 vezes mais rápido do que 
em tecidos normais, não cancerosos. A maior parte das células tumorais cresce em 
condições de hipóxia (i.e., com suprimento de oxigênio limitado) devido à falta, pelo 
menos inicialmente, das redes capilares que suprem com oxigênio suficiente. Células 
cancerosas localizadas a mais de 100 a 200 mm dos capilares mais próximos dependemsomente da glicose (sem oxidação adicional de piruvato) para a maior parte da produção 
de ATP. O rendimento de energia (2 ATP por glicose) é muito menor do que o que pode 
ser obtido pela oxidação completa do piruvato a CO2 na mitocôndria (cerca de 30 ATP 
por glicose). Portanto, para fazer a mesma quantidade de ATP, as células tumorais 
devem captar muito mais glicose do que as células normais, convertendo-a a piruvato 
e depois a lactato enquanto reciclam NADH. É provável que as duas etapas iniciais na 
transformação de uma célula normal em uma célula tumoral sejam (1) a mudança para 
a dependência da glicólise na produção de ATP, e (2) o desenvolvimento de tolerância a 
pH baixo no fluido extracelular (causado pela liberação do produto da glicólise, o ácido 
láctico). Em geral, quanto mais agressivo é o tumor, maior é a taxa de glicólise.
Esse aumento da glicólise é alcançado ao menos em parte pelo aumento da 
síntese das enzimas glicolíticas e dos transportadores da membrana plasmática GLUT1 e 
GLUT3 que carregam a glicose para a célula. Com a alta velocidade de glicólise resultante, 
as células tumorais podem sobreviver em condições anaeróbias até que o suprimento 
de vasos sanguíneos alcance o tumor em crescimento. Outra proteína induzida por HIF-
1 e o hormônio peptídico VEGF (fator de crescimento vascular endotelial), que estimula 
crescimento dos vasos sanguíneos (angiogênese) em direção do tumor. Existe também a 
evidência de que a proteína supressora de tumor p53, mutada na maior parte dos tipos 
de câncer, controla a síntese e a montagem das proteínas mitocondriais essenciais para o 
transporte dos elétrons ao O2. As células com p53 mutada são deficientes no transporte de 
elétrons na mitocôndria e são forçadas a depender mais significativamente da glicólise para 
a produção de ATP. Essa dependência maior dos tumores pela glicólise em comparação 
aos tecidos normais sugere uma possibilidade de terapia anticâncer: inibidores da glicólise 
poderiam atingir e matar tumores por esgotar seu suprimento de ATP. 
FONTE: Adaptado de <http://www.medicinabiomolecular.com.br/biblioteca/pdfs/Cancer/ca-0369.pdf>. 
Acesso em: 12 jul. 2019.
LEITURA
COMPLEMENTAR
http://www.medicinabiomolecular.com.br/biblioteca/pdfs/Cancer/ca-0369.pdf
161
RESUMO DO TÓPICO 1
Neste tópico, você adquiriu certos aprendizados, como:
• A glicólise é uma via quase universal pela qual uma molécula de glicose é oxidada a 
duas moléculas de piruvato, com energia conservada na forma de ATP e NADH.
• Na fase preparatória da glicólise, ATP é consumido para a conversão de glicose em 
frutose-1,6-bifosfato. 
• Na fase de pagamento, cada uma das duas moléculas de gliceraldeido-3-fosfato 
derivada da glicose sofre oxidação em C-1; a energia dessa reação de oxidação é 
conservada na forma de um NADH e dois ATP.
• A glicólise é rigidamente regulada de forma coordenada com outras vias geradoras 
de energia para garantir um suprimento constante de ATP.
• No diabetes tipo 1, a captação deficiente de glicose pelo músculo e tecido adiposo 
tem efeitos profundos sobre o metabolismo de carboidratos e gorduras.
• O glicogênio e o amido endógenos, as formas de armazenamento da glicose, entram 
na glicólise em um processo de duas etapas. 
• A clivagem fosforolítica de um resíduo de glicose de uma extremidade do polímero, 
formando glicose-1-fosfato, é catalisada pela glicogênio-fosforilase ou pela amido-
fosforilase. A fosfoglicomutase então converte a glicose-1-fosfato em glicose-6-
fosfato, que pode entrar na glicólise.
• Os polissacarídeos e os dissacarídeos ingeridos são convertidos a monossacarídeos 
por enzimas hidrolíticas intestinais, e os monossacarídeos entram nas células 
intestinais e são transportados para o fígado ou para outros tecidos.
• A gliconeogênese é um processo de múltiplas etapas em que a glicose é produzida 
a partir de lactato, piruvato ou oxaloacetato, ou qualquer composto que possa ser 
convertido a um desses intermediários.
162
AUTOATIVIDADE
1 Adultos engajados em exercício físico intenso requerem, para nutrição adequada, 
uma ingestão de cerca de 160 g de carboidrato diariamente, mas apenas em torno 
de 20 mg de niacina. Dado o papel da niacina na glicólise, como você explica essa 
observação?
2 Os sintomas clínicos das duas formas de galactosemia – deficiência de galactocinase 
ou de UDP-glicose: galactose-1-fosfato-uridiltransferase – mostram severidades 
radicalmente diferentes. Embora os dois tipos provoquem desconforto gástrico após 
a ingestão de leite, a deficiência da transferase também leva a disfunções do fígado, 
dos rins, do baço, do cérebro e, finalmente, à morte. Quais produtos se acumulam no 
sangue e nos tecidos em cada tipo de deficiência enzimática? 
3 Uma consequência do jejum prolongado é a redução da massa muscular. O que 
acontece com as proteínas musculares?
163
CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO
1 INTRODUÇÃO
Como mencionamos no tópico anterior, algumas células obtêm energia (ATP) 
pela fermentação, degradando a glicose na ausência de oxigênio. Para a maioria das 
células eucarióticas, e muitas bactérias que vivem em condições aeróbias e oxidam os 
combustíveis orgânicos a dióxido de carbono e água, a glicólise é apenas a primeira etapa 
para a oxidação completa da glicose. Em vez de ser reduzido a lactato, etanol ou algum 
outro produto da fermentação, o piruvato produzido pela glicólise é posteriormente 
oxidado a H2O e CO2. Essa fase aeróbia do catabolismo é chamada de respiração. No 
sentido fisiológico ou macroscópico mais amplo, respiração alude à captação de O2 e 
eliminação de CO2 por organismos multicelulares. Bioquímicos e biólogos celulares, 
entretanto, utilizam esse termo em um sentido mais estrito para referirem-se ao processo 
molecular por meio do qual as células consomem O2 e produzem CO2 – processo mais 
precisamente denominado respiração celular.
A respiração celular acontece em três estágios principais (Figura 11). No primeiro, 
a glicólise, ocorre quando a glicose é transformada em duas moléculas de piruvato. 
Esse estágio acontece no citosol das células. No segundo estágio, o piruvato entra na 
mitocôndria, se une à Coenzima A e forma a Acetil – CoA. Já no terceiro estágio, chamado 
de cadeia respiratória, ocorre na membrana mitocondrial interna e os elétrons do NADH 
são enviados para a cadeia transportadora de elétrons. No curso da transferência de 
elétrons, a grande quantidade de energia liberada é conservada na forma de ATP, por 
um processo chamado de fosforilação oxidativa. A respiração é mais complexa do que 
a glicólise e acredita-se que tenha evoluído muito mais tardiamente, após o surgimento 
das cianobactérias. As atividades metabólicas das cianobactérias são responsáveis 
pelo aumento dos níveis de oxigênio na atmosfera terrestre, um momento decisivo na 
história evolutiva (NELSON; COX, 2014).
Neste tópico, abordaremos a conversão de piruvato a grupos acetil e, então, a 
entrada destes grupos no ciclo do ácido cítrico, também chamado de ciclo de Krebs (em 
homenagem ao seu descobridor, Hans Krebs). Em seguida, serão examinadas as reações do 
ciclo e as enzimas que as catalisam. Já que os intermediários do ciclo do ácido cítrico também 
são desviados como precursores biossintéticos, serão consideradas algumas maneiras pelas 
quais esses intermediários são repostos. O ciclo do ácido cítrico é um pivô do metabolismo, 
com vias catabólicas chegando e vias anabólicas partindo, sendo cuidadosamente regulado 
em coordenação com outras vias. Terminamos esse tópico com uma descrição da via do 
glioxilato, uma sequência metabólica presente em certos organismos que utiliza algumas 
das mesmas enzimas e reações utilizadas pelo ciclo do ácido cítrico, causando a síntese 
líquida de glicose a partir dos triacilgliceróis armazenados.
UNIDADE 3 TÓPICO 2 - 
164
FIGURA 10 – CATABOLISMO DE PROTEÍNAS, GORDURAS E CARBOIDRATOS
FONTE: Nelson e Cox (2014, 634)
634 DAV I D L . N E L S O N & M I C H A E L M . COX
é oxidado a acetil-CoA e CO2 pelocomplexo da piruvato-
-desidrogenase (PDH, de pyruvate dehydrogenase), um 
grupo de enzimas – múltiplas cópias de três enzimas – loca-
lizado nas mitocôndrias de células eucarióticas e no citosol 
de bactérias.
O exame cuidadoso desse complexo enzimático é gra-
tificante sob diversos aspectos. O complexo da PDH é um 
exemplo clássico e muito estudado de um complexo mul-
tienzimático no qual uma série de intermediários químicos 
permanece ligada às moléculas de enzima à medida que o 
substrato é transformado no produto final. Cinco cofatores, 
quatro derivados de vitaminas, participam do mecanismo 
da reação. A regulação desse complexo enzimático também 
ilustra como uma combinação de modificações covalentes 
e mecanismos alostéricos resulta em um fluxo precisamen-
te regulado em uma etapa metabólica. Finalmente, o com-
plexo da PDH é o protótipo para dois outros importantes 
complexos enzimáticos: a-cetoglutarato-desidrogenase, do 
ciclo do ácido cítrico, e a-cetoácido-desidrogenase de ca-
deia ramificada, das vias de oxidação de alguns aminoáci-
dos (ver Figura 18-28). A notável similaridade na estrutura 
de proteínas, na exigência de cofator e nos mecanismos de 
reação desses três complexos inquestionavelmente reflete 
uma origem evolutiva comum.
O piruvato é oxidado a acetil-CoA e CO2
A reação geral catalisada pelo complexo da piruvato-desi-
drogenase é uma descarboxilação oxidativa, um pro-
cesso de oxidação irreversível no qual o grupo carboxil é 
removido do piruvato na forma de uma molécula de CO2, e 
os dois carbonos remanescentes são convertidos ao grupo 
acetil da acetil-CoA (Figura 16-2). O NADH formado nessa 
reação doa um íon hidreto (:H2) para a cadeia respiratória 
(Figura 16-1), que transferirá os dois elétrons ao oxigênio 
ou, em microrganismos anaeróbios, a um aceptor de elé-
trons alternativo, como nitrato ou sulfato. A transferência 
de elétrons do NADH ao oxigênio gera, ao final, 2,5 molécu-
las de ATP por par de elétrons. A irreversibilidade da rea-
ção do complexo da PDH foi demonstrada por experimen-
tos com marcação isotópica: o complexo não pode religar 
CO2 radioativamente marcado à acetil-CoA para formar uma 
molécula de piruvato com o carboxil marcado.
O complexo da piruvato-desidrogenase requer 
cinco coenzimas
A combinação de desidrogenação e descarboxilação do pi-
ruvato ao grupo acetil da acetil-CoA (Figura 16-2) requer a 
ação sequencial de três enzimas diferentes e cinco coenzi-
mas diferentes ou grupos prostéticos – pirofosfato de tiami-
na (TPP, de thiamine pyrophosphate), dinucleotídeo de 
flavina-adenina (FAD, de flavin adenine dinucleotide), 
coenzima A (CoA, algumas vezes denominada CoA-SH, para 
enfatizar a função do grupo ¬SH), dinucleotídeo de nico-
tinamida-adenina (NAD, de nicotinamide adenine dinu-
cleotide) e lipoato. Quatro vitaminas diferentes essenciais 
à nutrição humana são componentes vitais desse sistema: 
tiamina (no TPP), riboflavina (no FAD), niacina (no NAD) 
Complexo da
piruvato-
-desidrogenase
(transportadores de e2 reduzidos)
Cadeia respiratória
(transferência de
elétrons)
Estágio 3
Transferência
de elétrons e
fosforilação
oxidativa
Ciclo do
ácido cítrico
Estágio 2
Oxidação da
acetil-CoA
Acetil-CoA
Oxaloacetato
Piruvato
Glicólise
Ácidos
graxos
Amino-
ácidos
e2
Estágio 1
Produção
de acetil-CoA
e2
e2
e2
e2
e2
e2
e2
e2
Glicose
Citrato
NADH,
FADH2
ATPADP + Pi
H2O
CO2
CO2
CO2
2H+ + 12 O2
FIGURA 161 Catabolismo de proteínas, gorduras e carboidratos 
durante os três estágios da respiração celular. Estágio 1: a oxidação 
de ácidos graxos, glicose e alguns aminoácidos gera acetil-CoA. Estágio 2: 
a oxidação dos grupos acetil no ciclo do ácido cítrico inclui quatro etapas 
nas quais os elétrons são removidos. Estágio 3: os elétrons carreados por 
NADH e FADH2 convergem para uma cadeia de transportadores de elétrons 
mitocondrial (ou, em bactérias, ligados à membrana plasmática) – a cadeia 
respiratória – reduzindo, no final, O2 a H2O. Este fluxo de elétrons impele a 
produção de ATP.
DG98 5 233,4 kJ/mol
1CoA-SH
NADH
Acetil-CoA
O
C
S-CoANAD
1
C
Piruvato
CH3
O
O
C
2O
CH3
CO2
Complexo da
piruvato-desidrogenase (E1 1 E2 1 E3)
TPP,
lipoate,
FAD
FIGURA 162 Reação geral catalisada pelo complexo da piruvato-
-desidrogenase. As cinco enzimas participantes desta reação e as três en-
zimas que formam o complexo são discutidas no texto.
 Nelson_6ed_book.indb 634 Nelson_6ed_book.indb 634 03/04/14 07:4403/04/14 07:44
2 PRODUÇÃO DE ACETATO
Em organismos aeróbios, glicose e outros açúcares, ácidos graxos e a maioria 
dos aminoácidos são finalmente oxidados a CO2 e H2O pelo ciclo do ácido cítrico e pela 
cadeia respiratória. Antes de entrarem no ciclo do ácido cítrico, os esqueletos de carbono 
dos açúcares e ácidos graxos são convertidos ao grupo acetil da acetil-CoA, a forma na 
qual a maioria dos combustíveis entra no ciclo. Os carbonos de muitos aminoácidos 
também entram no ciclo dessa maneira, embora alguns aminoácidos sejam convertidos 
a outros intermediários do ciclo. Aqui, o foco será em como o piruvato, derivado da 
glicose e de outros açúcares pela glicólise, é oxidado a acetil-CoA e CO2 pelo complexo 
da piruvato desidrogenase (utilizaremos a abreviação PDH), um grupo de enzimas – 
múltiplas cópias de três enzimas – localizado nas mitocôndrias de células eucarióticas 
e no citosol de bactérias (RODWEL; MURRAY; GRANNER, 2017).
165
O exame cuidadoso desse complexo enzimático é gratifi cante sob diversos 
aspectos. O complexo da PDH é um exemplo clássico e muito estudado de um 
complexo multienzimático no qual uma série de intermediários químicos permanece 
ligada às moléculas de enzima à medida que o substrato é transformado no produto. 
Cinco cofatores, quatro derivados de vitaminas, participam do mecanismo da reação. 
A regulação desse complexo enzimático também ilustra como uma combinação de 
modifi cações covalentes e mecanismos alostéricos resultam em um fl uxo precisamente 
regulado em uma etapa metabólica. Finalmente, o complexo da PDH é o protótipo para dois 
outros importantes complexos enzimáticos: a-cetoglutarato-desidrogenase, do ciclo do 
ácido cítrico, e a-cetoácido-desidrogenase de cadeia ramifi cada, das vias de oxidação 
de alguns aminoácidos. A notável similaridade na estrutura de proteínas, na exigência 
de cofator e nos mecanismos de reação desses três complexos inquestionavelmente 
refl ete uma origem evolutiva comum (NELSON; COX, 2014).
O piruvato será oxidado a acetil-CoA e CO2. Essa reação geral é catalisada 
pelo complexo da piruvato-desidrogenase e é considerada uma descarboxilação 
oxidativa, um processo de oxidação irreversível no qual o grupo carboxil é removido 
do piruvato na forma de uma molécula de CO2, e os dois carbonos remanescentes são 
convertidos ao grupo acetil da acetil-CoA (Figura 11). O NADH formado nessa reação doa 
um íon hidreto (H-) para a cadeia respiratória (Figura 10), que transferirá os dois elétrons 
ao oxigênio ou, em microrganismos anaeróbios, a um aceptor de elétrons alternativo, 
como nitrato ou sulfato. A transferência de elétrons do NADH ao oxigênio gera, ao fi nal, 
2,5 moléculas de ATP por par de elétrons (RODWEL; MURRAY; GRANNER, 2017).
FIGURA 11 – REAÇÃO GERAL CATALISADA PELO COMPLEXO DA PIRUVATO-DESIDROGENASE
FONTE: Rodwel, Murray e Granner (2017, p. 501)
166
A combinação de desidrogenação e descarboxilação do piruvato ao grupo 
acetil da acetil-CoA (Figura 12) requer a ação sequencial de três enzimas diferentes 
e cinco coenzimas diferentes ou grupos prostéticos – pirofosfato de tiamina 
(TPP), dinucleotídeo de flavina-adenina (FAD), coenzima A (CoA), dinucleotídeo de 
nicotinamida-adenina (NAD) e lipoato. Quatro vitaminas diferentes essenciais à nutrição 
humana são componentes vitais desse sistema: tiamina (no TPP), riboflavina (no FAD), 
niacina (no NAD) e pantotenato (na CoA). Já sabemos que FAD e NAD têm como função 
serem transportadores de elétrons e verificamos que o TPP era a coenzima da piruvato-
descarboxilase(NELSON; COX, 2014).
3 REAÇÕES DO CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO
Agora serão focalizados os processos por meio dos quais a acetil-CoA é 
oxidada. Essa transformação química é realizada pelo ciclo do ácido cítrico, a primeira 
via cíclica descoberta (Figura 13). Para iniciar uma rodada do ciclo, a acetil-CoA doa seu 
grupo acetil ao composto de quatro carbonos oxaloacetato, formando o composto de 
seis carbonos citrato. O citrato é, em seguida, transformado a isocitrato, também uma 
molécula com seis carbonos, o qual é desidrogenado com a perda de CO2 para produzir 
o composto de cinco carbonos a-cetoglutarato (também chamado de oxoglutarato). O 
a-cetoglutarato perde uma segunda molécula de CO2, originando ao final o composto 
de quatro carbonos succinato. O succinato é, então, convertido por quatro etapas 
enzimáticas ao composto de quatro carbonos oxaloacetato – que está, assim, pronto 
para reagir com outra molécula de acetil-CoA. Em cada rodada do ciclo entra um grupo 
acetil (dois carbonos) na forma de acetil-CoA, e são removidas duas moléculas de CO2; 
uma molécula de oxaloacetato é utilizada para a formação do citrato e uma molécula 
de oxaloacetato é regenerada. Não ocorre nenhuma remoção líquida de oxaloacetato; 
teoricamente, uma molécula de oxaloacetato pode participar da oxidação de um 
número infinito de grupos acetil, e, na verdade, o oxaloacetato está presente nas células 
em concentrações muito baixas. Quatro das oito etapas deste processo são oxidações, 
nas quais a energia da oxidação é conservada de maneira muito eficiente na forma das 
coenzimas reduzidas NADH e FADH2 (NELSON; COX, 2014).
Como mencionado antes, embora o ciclo do ácido cítrico seja fundamental ao 
metabolismo gerador de energia, sua função não está limitada à conservação energética. 
Intermediários do ciclo com quatro e cinco carbonos servem como precursores para 
uma ampla variedade de produtos.
Highlight
167
FIGURA 12 – REAÇÕES DO CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 639)
P R I N C Í P I O S D E B I O Q U Í M I C A D E L E H N I N G E R 639
ção do citrato (etapa ➊ na Figura 16-7). O grupo metil 
do acetato é convertido a metileno no ácido cítrico. Esse 
ácido tricarboxílico, então, prontamente passa por uma 
série de oxidações que eliminam dois carbonos na forma 
de CO2. Observe que todas as etapas levando à quebra ou 
à formação de ligações carbono-carbono (etapas ➊, ➌ e 
Aconitase
Fumarase
Aconitase
Malato-desidrogenase
Citrato-sintase
Isocitrato-
-desidrogenase
Complexo
a-cetoglutarato-
-desidrogenaseSuccinil-CoA-
-sintatetase
Succinato-desidrogenase
Oxaloacetato
Acetil-CoA
Malato
Citrato
Isocitrato
Succinil-CoA
Succinato
Fumarato
Ciclo do ácido cítrico
a-Cetoglutarato
cis-Aconitato
❶
❸
❹
❺
❻
❼
❽ CH3 C
O
S-CoA
H2O CoA-SH
CH2
COO2
HO
H
C
O
CoA-SH
H2O
COO2
C COO2
CH
CH2
COO2
C
O
CH2 COO
2
COO2
C
COO2
CH2
COO2
C
H
HO C COO2
CH2 COO
2
C COO2H
CH2 COO
2
CH2
COO2
COO2
O
CO2COO2
C
CH2
CH2
COO2CH2
COO2
COO2
HC
HO
COO2
COO2
CH
CH2
CO2S-CoA
CoA-SH
CH2
H2O
H2O
(3) NADH
GTP
(ATP) GDP
(ADP)
1 Pi
FADH2
Condensação de Claisen:
grupo metil da acetil-CoA
convertido a metileno no
citrato.
Desidratação/reidratação:
grupo —OH do citrato
reposicionado no isocitrato
preparando para a descar-
boxilação da próxima etapa.
Fosforilação ao nível do substrato:
energia do tioéster conservada na
ligação fosfoanidrido do GTP ou ATP.
Desidrogenação:
introdução da
ligação dupla inicia
a sequência de
oxidação do
metileno.
Hidratação:
adição de
água à ligação 
dupla
introduz
o grupo 
—OH para
a próxima
etapa de
oxidação.
Desidrogenação:
oxidação do —OH
completa a sequência
de oxidação; carbonil
gerado posicionado
para facilitar a
condensação de
Claisen na próxima
etapa.
Descarboxilação oxidativa:
mecanismo similar a
piruvato-desidrogenase;
dependente do carbonil no
carbono adjacente.
Descarboxilação
oxidativa:
grupo —OH oxidado
a carbonil, o que,
por sua vez, facilita a
descarboxilação por
meio da estabilização
do carbânion
formado no carbono
adjacente.
Reidratação
FIGURA 167 Reações do ciclo do ácido cítrico. Os átomos de carbono 
sombreados em cor salmão são aqueles derivados do acetato da acetil-CoA 
durante a primeira rodada do ciclo; estes não são os carbonos liberados na 
forma de CO2 durante a primeira rodada. Observe que, no succinato e no 
fumarato, o grupo de dois carbonos derivado do acetato não pode mais ser 
especificamente indicado; como succinato e fumarato são moléculas simé-
tricas, C-1 e C-2 são indistinguíveis de C-4 e C-3. O número ao lado de cada 
etapa de reação corresponde a um tópico numerado nas p. 640-647. As setas 
em vermelho mostram onde a energia é conservada pela transferência de 
elétrons ao FAD ou NAD1, formando FADH2 ou NADH 1 H
1. As etapas ➊, 
➌ e ➍ são essencialmente irreversíveis na célula; todas as outras etapas são 
reversíveis. O nucleosídeo trifosfatado produzido na etapa ➎ pode ser tanto 
ATP quanto GTP, dependendo da isoenzima de succinil-CoA-sintetase que 
está catalisando a reação.
 Nelson_6ed_book.indb 639 Nelson_6ed_book.indb 639 03/04/14 07:4403/04/14 07:44
O Ciclo do Ácido Cítrico ocorre na matriz mitocondrial. O piruvato 
penetra na mitocôndria, se une à Coenzima-A e forma a Acetil-CoA. 
Rendimento do ciclo: 2 ATP, 6NADH e 2FADH2.
IMPORTANTE
168
O fluxo de átomos de carbono que entram no ciclo do ácido cítrico a partir do 
piruvato, e também durante o curso do ciclo, está sob constante regulação em dois 
níveis: a conversão de piruvato a acetil-CoA, o material de partida do ciclo (a reação da 
piruvato-desidrogenase), e a entrada da acetil-CoA no ciclo (a reação da citrato-sintase). 
A acetil-CoA também é produzida por outras vias que não a reação do complexo da 
PDH – a maioria das células produz acetil-CoA pela oxidação de ácidos graxos e certos 
aminoácidos – e a disponibilidade de intermediários a partir dessas vias é importante 
para a regulação da oxidação do piruvato e do ciclo do ácido cítrico. O ciclo também é 
regulado nas reações da isocitrato-desidrogenase e da a-cetoglutarato-desidrogenase 
(RODWEL; MURRAY; GRANNER, 2017).
4 O CICLO DO GLIOXILATO
Os vertebrados não conseguem converter ácidos graxos, ou o acetato derivado 
deles, a carboidratos. As conversões de fosfoenolpiruvato a piruvato e de piruvato a 
acetil--CoA de tão exergônicas são essencialmente irreversíveis. Se uma célula não 
consegue converter acetato a fosfoenolpiruvato, o acetato não pode ser o material de 
partida para a via gliconeogênica, que leva de fosfoenolpiruvato a glicose. Sem essa 
capacidade, portanto, uma célula ou organismo é incapaz de converter combustíveis 
ou metabólitos que são degradados a acetato (ácidos graxos e certos aminoácidos) em 
carboidratos. 
Como os átomos de carbono das moléculas de acetato que entram no ciclo do 
ácido cítrico aparecem oito etapas depois no oxaloacetato, pode parecer que esta via 
pode produzir oxaloacetato a partir de acetato e, assim, originar fosfoenolpiruvato para 
a gliconeogênese. Contudo, como mostrado por um exame da estequiometria do ciclo 
do ácido cítrico, não há conversão líquida de acetato a oxaloacetato; nos vertebrados, 
para cada dois carbonos que entram no ciclo na forma de acetil-CoA, dois são liberados 
na forma de CO2. Em muitos organismos que não os vertebrados, o ciclo do glioxilato 
funciona como mecanismo para a conversão de acetato a carboidratos (NELSON; COX, 
2014).
Você sabia?
Quando os mecanismos da regulação de uma via como o ciclo do ácido 
cítrico são afetados por uma perturbação metabólica importante, o 
resultado pode ser uma doença grave. São raríssimas as mutações 
nas enzimas do ciclo do ácido cítrico em humanos e outros mamíferos, 
mas quando ocorrem são devastadoras. Defeitos genéticos no gene 
da fumarase levam a tumores no músculo liso (leiomas) e nos rins; 
mutações na succinato-desidrogenase levam a tumores da glândula 
suprarrenal (feocromocitomas).
NOTA
Highlight
169
No ciclodo glioxilato, a acetil-CoA é condensada com o oxaloacetato para formar 
citrato, e o citrato é convertido a isocitrato, exatamente como no ciclo do ácido cítrico. 
A próxima etapa, porém, não é a quebra do isocitrato pela isocitrato-desidrogenase, 
mas a clivagem do isocitrato pela isocitrato-liase, formando succinato e glioxilato. O 
glioxilato, então, é condensado com uma segunda molécula de acetil-CoA para a geração 
de malato, em uma reação catalisada pela malato-sintase. O malato é posteriormente 
oxidado a oxaloacetato, o qual pode ser condensado com outra molécula de acetil-CoA 
para iniciar outra volta do ciclo (Figura 13). Cada volta do ciclo do glioxilato consome 
duas moléculas de acetil-CoA e produz uma molécula de succinato, que está, então, 
disponível aos propósitos biossintéticos (BERG; TYMOCZKO; STRYERT, 2015).
FIGURA 13 – CICLO DO GLIOXILATO
FONTE: Rodwel, Murray e Granner (2017, p. 510)
P R I N C Í P I O S D E B I O Q U Í M I C A D E L E H N I N G E R 657
portanto, uma célula ou organismo é incapaz de converter 
combustíveis ou metabólitos que são degradados a acetato 
(ácidos graxos e certos aminoácidos) em carboidratos.
Como mencionado na discussão sobre reações anaple-
róticas (Tabela 16-2), o fosfoenolpiruvato pode ser sinte-
tizado a partir de oxaloacetato em uma reação reversível 
catalisada pela PEP-carboxicinase:
Oxaloacetato 1 GTP ∆ fosfoenolpiruvato 1 CO2 1 GDP
Como os átomos de carbono das moléculas de acetato que 
entram no ciclo do ácido cítrico aparecem oito etapas de-
pois no oxaloacetato, pode parecer que esta via pode pro-
duzir oxaloacetato a partir de acetato e, assim, originar 
fosfoenolpiruvato para a gliconeogênese. Contudo, como 
mostrado por um exame da estequiometria do ciclo do áci-
do cítrico, não há conversão líquida de acetato a oxaloace-
tato; nos vertebrados, para cada dois carbonos que entram 
no ciclo na forma de acetil-CoA, dois são liberados na forma 
de CO2. Em muitos organismos que não os vertebrados, o 
ciclo do glioxilato funciona como mecanismo para a conver-
são de acetato a carboidratos.
O ciclo do glioxilato produz compostos de quatro 
carbonos a partir de acetato
Em plantas, certos invertebrados e alguns microrganismos 
(incluindo E. coli e levedura), o acetato pode ser tanto um 
combustível rico em energia como uma fonte de fosfoenol-
piruvato para a síntese de carboidratos. Nesses organismos, 
as enzimas do ciclo do glioxilato catalisam a conversão 
líquida de acetato a succinato ou outros intermediários de 
quatro carbonos do ciclo do ácido cítrico:
2 Acetil-CoA 1 NAD1 1 2H2O ¡
succinato 1 2CoA 1 NADH 1 H1
No ciclo do glioxilato, a acetil-CoA é condensada com o 
oxaloacetato para formar citrato, e o citrato é convertido 
a isocitrato, exatamente como no ciclo do ácido cítrico. A 
próxima etapa, porém, não é a quebra do isocitrato pela 
isocitrato-desidrogenase, mas a clivagem do isocitrato 
pela isocitrato-liase, formando succinato e glioxilato. 
O glioxilato, então, é condensado com uma segunda mo-
lécula de acetil-CoA para a geração de malato, em uma 
reação catalisada pela malato-sintase. O malato é pos-
teriormente oxidado a oxaloacetato, o qual pode ser con-
densado com outra molécula de acetil-CoA para iniciar 
outra volta do ciclo (Figura 16-22). Cada volta do ciclo 
do glioxilato consome duas moléculas de acetil-CoA e pro-
duz uma molécula de succinato, que está, então, dispo-
nível aos propósitos biossintéticos. O succinato pode ser 
convertido via fumarato e malato a oxaloacetato, o qual 
pode, então, ser convertido a fosfoenolpiruvato pela PEP-
-carboxicinase, e, assim, a glicose pela gliconeogênese. Os 
vertebrados não têm as enzimas específicas do ciclo do 
glioxilato (isocitrato-liase e malato-sintase) e, portanto, 
não conseguem realizar a síntese líquida de glicose a par-
tir de lipídeos.
Em plantas, as enzimas do ciclo do glioxilato estão se-
questradas em organelas delimitadas por membrana cha-
madas de glioxissomos, os quais são peroxissomos espe-
cializados (Figura 16-23). As enzimas comuns ao ciclo do 
ácido cítrico e do glioxilato têm duas isoenzimas, uma espe-
cífica das mitocôndrias, outra específica dos glioxissomos. 
Os glioxissomos nem sempre estão presentes em todos os 
tecidos vegetais. Eles se desenvolvem nas sementes ricas 
em lipídeos durante a germinação, antes de a planta adqui-
rir a capacidade de produzir glicose pela fotossíntese. Além 
das enzimas do ciclo do glioxilato, os glioxissomos contêm 
todas as enzimas necessárias para a degradação dos ácidos 
graxos estocados nos óleos das sementes (ver Figura 17-
14). A acetil-CoA formada pela degradação dos lipídeos é 
convertida a succinato, via ciclo do glioxilato, e o succinato 
é exportado para a mitocôndria, onde as enzimas do ciclo 
do ácido cítrico o transformam em malato. Uma isoenzima 
citosólica da malato-desidrogenase oxida malato a oxaloa-
cetato, um precursor para a gliconeogênese. As sementes 
em germinação podem, assim, converter em glicose os car-
bonos dos lipídeos estocados.
C
CH2
NADH
NAD1
O
COO2
COO2
C
CH2
HO
COO2
CH2 COO
2
COO2
Citrato
CH
CH2 COO
2
COO2
CH2 COO2
CH2 COO2
CH COO2HO
C
C O
O
H
O2
CH2
COO2
COO2
CHHO
Isocitrato
Succinato
Oxaloacetato
CH3
O
C S-CoA
Acetil-CoA
Acetil-CoA
CH3
O
C S-CoA
Malato
Glioxilato
Citrato-sintase
Isocitrato-liase
Malato-sintase
Malato-desidrogenase
Aconitase
Ciclo do
glioxilato
FIGURA 1622 Ciclo do glioxilato. A citrato-sintase, a aconitase e a 
malato-desidrogenase do ciclo do glioxilato são isoenzimas das enzimas 
do ciclo do ácido cítrico; isocitrato-liase e malato-sintase são exclusivas do 
ciclo do glioxilato. Observe que dois grupos acetil (em cor salmão) entram 
no ciclo e quatro carbonos saem na forma de succinato (em azul). O ciclo 
do glioxilato foi elucidado por Hans Kornberg e Neil Madsen no laboratório 
de Hans Krebs.
 Nelson_6ed_book.indb 657 Nelson_6ed_book.indb 657 03/04/14 07:4403/04/14 07:44
170
FIGURA 14 – MICROGRAFIA ELETRÔNICA DE UMA SEMENTE DE PEPINO EM GERMINAÇÃO, MOSTRANDO 
GLIOXISSOMO, MITOCÔNDRIAS E CORPOS LIPÍDICOS
FONTE: Nelson e Cox (2014, p. 658)
Em plantas, as enzimas do ciclo do glioxilato estão sequestradas em organelas 
delimitadas por membrana chamadas de glioxissomos, os quais são peroxissomos 
especializados (Figura 15). As enzimas comuns ao ciclo do ácido cítrico e do glioxilato têm 
duas isoenzimas, uma específi ca das mitocôndrias, outra específi ca dos glioxissomos. 
Os glioxissomos nem sempre estão presentes em todos os tecidos vegetais. Eles se 
desenvolvem nas sementes ricas em lipídios durante a germinação, antes de a planta 
adquirir a capacidade de produzir glicose pela fotossíntese. Além das enzimas do ciclo 
do glioxilato, os glioxissomos contêm todas as enzimas necessárias para a degradação 
dos ácidos graxos estocados nos óleos das sementes (RODWEL; MURRAY; GRANNER,
2017).
171
RESUMO DO TÓPICO 2
Neste tópico, você adquiriu certos aprendizados, como:
• Piruvato, o produto da glicólise, é convertido a acetil-CoA, o material de partida para 
o ciclo do ácido cítrico, pelo complexo da piruvato-desidrogenase.
• O complexo da PDH é composto por múltiplas cópias de três enzimas: piruvato-
desidrogenase; di-hidrolipoil-transacetilase e di-hidrolipoil-desidrogenase.
• O ciclo do ácido cítrico (ciclo de Krebs, ciclo do ácido tricarboxílico [TCA]) é uma via 
catabólica central e praticamente universal por meio da qual os compostos derivados 
da degradação de carboidratos, gorduras e proteínas são oxidados a CO2, com a maior 
parte da energia da oxidação temporariamente armazenada nos transportadores de 
elétrons FADH2 e NADH.
• Durante o metabolismo aeróbio, esses elétrons são transferidos ao O2, e a energia do 
fluxo de elétrons é capturada na forma de ATP.
• A acetil-CoA entra no ciclo do ácido cítrico (na mitocôndria de eucariotos, no citosol 
em bactérias) quando a citrato-sintase catalisa sua condensação com o oxaloacetato 
para a formação de citrato.
• O ciclodo glioxilato está ativo nas sementes em germinação de algumas plantas e 
em certos microrganismos que conseguem viver utilizando acetato como a única 
fonte de carbono.
• Nas plantas, essa via ocorre nos glioxissomos dos brotos. Ela inclui algumas enzimas 
do ciclo do ácido cítrico e duas enzimas adicionais: isocitrato-liase e malato-sintase.
• No ciclo do glioxilato, o desvio das duas etapas de descarboxilação do ciclo do 
ácido cítrico torna possível a formação líquida de succinato, oxaloacetato e outros 
intermediários do ciclo do ácido cítrico a partir de acetil-CoA. O oxaloacetato formado 
deste modo pode ser utilizado para a síntese de glicose via gliconeogênese.
172
AUTOATIVIDADE
1 Indivíduos com dieta deficitária em tiamina têm níveis relativamente altos de piruvato 
na corrente sanguínea. Explique esse fenômeno em termos bioquímicos.
2 Como uma deficiência de riboflavina afetaria o funcionamento do ciclo do ácido 
cítrico? Explique.
3 Que fatores poderiam diminuir a quantidade de oxaloacetato disponível para a 
atividade do ciclo do ácido cítrico? Como o oxaloacetato pode ser reposto?
4 Pessoas com beribéri, doença causada pela deficiência de tiamina, apresentam níveis 
sanguíneos elevados de piruvato e a-cetoglutarato, especialmente após consumirem 
uma refeição rica em glicose. Como esses resultados se relacionam à deficiência de 
tiamina? 
5 Com relação à respiração celular é correto afirmar que:
 
a) ( ) A glicólise, que ocorre no espaço intermembranas devido à ação de enzimas 
específicas, rende um total de 2 ATP e 2 NADH.
b) ( ) A descarboxilação oxidativa de um piruvato rende, no final da cadeia transportadora 
de elétrons, um total de 2,5 ATP.
c) ( ) Os NADH produzidos durante a glicólise chegam até a matriz mitocondrial e 
rendem sempre um total de 2,5 ATP cada.
d) ( ) Os complexos proteicos que participam da cadeia transportadora de elétrons são 
encontrados por toda a membrana interna da mitocôndria.
e) ( ) No ciclo do ácido cítrico os NADH produzidos necessitam da ação de lançadeiras 
para que possam chegar até a matriz mitocondrial.
173
TÓPICO 3 - 
METABOLISMO DE ÁCIDOS GRAXOS E 
TRIGLICERÍDEOS
1 INTRODUÇÃO
A oxidação dos ácidos graxos de cadeia longa a acetil-CoA é uma via central 
de geração de energia em muitos organismos e tecidos. No coração e no fígado de 
mamíferos, por exemplo, ela fornece até 80% das necessidades energéticas em todas as 
circunstâncias fisiológicas. Os elétrons retirados dos ácidos graxos durante a oxidação 
passam pela cadeia respiratória, levando à síntese de ATP; a acetil-CoA produzida a 
partir dos ácidos graxos pode ser completamente oxidada a CO2 no ciclo do ácido cítrico, 
resultando em mais conservação de energia. Em algumas espécies e em alguns tecidos, 
a acetil-CoA tem destinos alternativos. No fígado, a acetil-CoA pode ser convertida em 
corpos cetônicos – combustíveis solúveis em água exportados para o cérebro e para 
outros tecidos quando glicose não está disponível. Em vegetais superiores, a acetil-
CoA serve principalmente de precursor biossintético, e apenas secundariamente como 
combustível. Embora o papel biológico da oxidação dos ácidos graxos varie de acordo 
com o organismo, o mecanismo é essencialmente o mesmo (NELSON; COX, 2014). O 
processo repetitivo de quatro etapas, chamado de b-oxidação, por meio do qual os 
ácidos graxos são convertidos em acetil-CoA é o item principal deste tópico.
No Tópico 7 da Unidade 2, foram descritas as propriedades dos triacilgliceróis 
(também chamados de triglicerídeos ou gorduras neutras) que os tornam especialmente 
adequados como combustíveis de armazenamento. Vimos que seus ácidos graxos 
constituintes são essencialmente hidrocarbonetos, estruturas altamente reduzidas 
com uma energia de oxidação completa (38 kJ/g) mais de duas vezes maior que a 
produzida pelo mesmo peso de carboidratos ou proteínas. Essa vantagem é composta 
pela extrema insolubilidade dos lipídios em água; os triacilgliceróis celulares se agregam 
em gotículas lipídicas, que não aumentam a osmolaridade do citosol.
As propriedades que tornam os triacilgliceróis compostos de armazenamento 
adequados, no entanto, apresentam problemas em seu papel como combustível. Por 
serem insolúveis em água, os triacilgliceróis ingeridos devem ser emulsificados antes 
que possam ser digeridos por enzimas hidrossolúveis no intestino, e os triacilgliceróis 
absorvidos no intestino ou mobilizados dos tecidos de armazenamento devem ser 
carregados no sangue ligados a proteínas que neutralizam a sua insolubilidade. Para 
superar a relativa estabilidade das ligações C-C em um ácido graxo, o grupo carboxil 
do C-1 é ativado pela ligação à coenzima A, que permite a oxidação gradativa do grupo 
acil graxo na posição C-3, ou b – daí o nome b-oxidação (RODWEL; MURRAY; GRANNER, 
2017).
UNIDADE 3
Highlight
174
Este tópico iniciará com uma breve discussão sobre as fontes de ácidos graxos 
e sobre as vias pelas quais eles se deslocam até o seu sítio de oxidação, com ênfase 
especial no processo em vertebrados. Em seguida, descreve as etapas químicas da 
oxidação dos ácidos graxos nas mitocôndrias. A oxidação completa dos ácidos graxos 
a CO2 e H2O ocorre em três etapas: a oxidação dos ácidos graxos de cadeia longa a 
fragmentos de dois carbonos, na forma de acetil-CoA (b-oxidação); a oxidação de acetil-
CoA a CO2 no ciclo do ácido cítrico; e a transferência de elétrons dos transportadores 
de elétrons reduzidos à cadeia respiratória mitocondrial. Neste tópico, também será 
apresentada a primeira dessas etapas. A discussão sobre a b-oxidação inicia com o 
caso simples no qual um ácido graxo completamente saturado com um número par 
de átomos de carbono é degradado a acetil-CoA. Então são analisadas brevemente as 
transformações extras necessárias para a degradação de ácidos graxos insaturados 
e ácidos graxos com um número ímpar de carbonos. Finalmente, são discutidas as 
variações sobre o tema da b-oxidação nas organelas especializadas – peroxissomos e 
glioxissomos. O tópico é concluído com uma descrição de um destino alternativo para 
a acetil-CoA formada pela b-oxidação em vertebrados: a produção de corpos cetônicos 
no fígado.
2 DIGESTÃO, MOBILIZAÇÃO E TRANSPORTE DE 
GORDURAS
As células podem obter combustíveis de ácidos graxos de três fontes: gorduras 
consumidas na dieta, gorduras armazenadas nas células como gotículas de lipídios 
e gorduras sintetizadas em um órgão para exportação a outro. Algumas espécies 
utilizam as três fontes sob várias circunstâncias, outras utilizam uma ou duas delas. Os 
vertebrados, por exemplo, obtêm gorduras na dieta, mobilizam gorduras armazenadas 
em tecidos especializados (tecido adiposo, consistindo em células chamadas adipócitos) 
e, no fígado, convertem o excesso dos carboidratos da dieta em gordura para a 
exportação aos outros tecidos. Em média, 40% ou mais das necessidades energéticas 
diárias das pessoas que vivem em países altamente industrializados são supridos pelos 
triacilgliceróis da dieta (embora a maioria das diretrizes nutricionais recomende que o 
consumo calórico diário de gorduras não ultrapasse 35%). Os triacilgliceróis fornecem 
mais da metade das necessidades energéticas de alguns órgãos, particularmente 
o fígado, o coração e a musculatura esquelética em repouso. Os triacilgliceróis 
armazenados são praticamente a única fonte de energia dos animais hibernantes e 
das aves migratórias. As plantas vasculares mobilizam gorduras armazenadas nas 
sementes durante a germinação, mas não dependem de gorduras para a obtenção de 
energia (NELSON; COX, 2014).
Highlight
175
2.1 AS GORDURAS DA DIETA SÃO ABSORVIDAS NO 
INTESTINO DELGADO
Nos vertebrados, antes que os triacilgliceróis possam ser absorvidos através da 
parede intestinal, eles precisam ser convertidos de partículas de gordura macroscópicas 
insolúveis em micelas microscópicas fi namente dispersas.
Para Nelson e Cox (2014, p. 668):
Essa solubilização é realizada pelos sais biliares, como