aula 7 Proteínas

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Proteínas
Pra que serve o DNA?
Funções gerais de proteínas
Estrutural – colágeno, queratina
Contráteis – actina, miosina
Hormonal – insulina e glucagon
Transporte – hemoglobina e transferrina
Imunológica – imunoglobulinas
Enzimas – metabólicas, antioxidantes
Em alimentos – possuem propriedades funcionais
Proteínas são moléculas orgânicas complexas 
São polímeros de alto peso molecular constituídos por aminoácidos
Elementos químicos Percentual da massa de 
proteínas
C 50-55%
O 20-23%
N 15-18%
H 6-8%
S 0,2-0,3%
Aminoácidos 
Fórmula geral
Classificação (grupos R)
Apolares – menor solubilidade em água
Polares sem carga – pontes de H com água
Polares básicos – carga positiva
Polares ácidos – carga negativa
Classificação (grupos R)
Aminoácidos apolares
Aminoácidos polares não-
carregados
Aminoácidos polares
Ligações peptídicas
Ocorre entre o N do grupo α-amino e C do grupo carboxílico
◦ Ligação covalente, estável
◦ Peptídeos – formados a partir da condensação de 2 ou mais aminoácidos
◦ Baixo peso molecular
Classificação de proteínas
Simples (homoproteínas) – compostas apenas por 
aminoácidos
Conjugadas (heteroproteínas) – grupo prostético
Classificação quanto à solubilidade
• Solúveis em água – ex: albumina 
• Pouco solúveis em água; solúveis em solução salina – ex: miosina
• Insolúveis em água; solúveis em solução de etanol – ex: gliadina
• Insolúveis em água e etanol; solúveis em soluções ácidas e alcalinas – ex: 
glutenina
• Insolúveis – ex: colágeno
HETEROPROTEÍNAS
◦ Classificação quanto ao grupo prostético
◦ Lipoproteínas – lipídio 
◦ Glicoproteínas – carboidrato 
◦ Cromoproteínas – pigmento 
◦ Fosfoproteínas – fosfato 
Estrutura e conformação
Estrutura primária – sequência de aminoácidos na cadeia 
peptídica mantidas por ligações peptídicas (no, sequência, 
natureza do aa)
Estrutura e conformação
Estrutura secundária – 1º grau de ordenação da cadeia peptídica; enovelamento 
da estrutura primária
◦ Estrutura de α-hélice (mais comum) e folha pregueada
◦ Estáveis por pontes de H
Estrutura e conformação
Estrutura terciária
◦ Encurvamento e dobramento da cadeia peptídica em três 
dimensões; estabilizadas por pontes de H, pontes dissulfeto, 
interações iônicas e hidrofóbicas
◦ Globulares (diferentes tipos de estruturas secundárias)
◦ Fibrilares (1 tipo de estrutura secundária)
Estrutura e conformação
Estrutura quaternária
◦ Mais alto nível de organização da proteína
◦ Associação de duas ou mais estruturas terciárias
Alterações na molécula protéica
Desnaturação 
◦Modificação na conformação sem haver 
necessariamente o rompimento das ligações peptídicas 
envolvidas na estrutura primária; perda da forma nativa
◦Agentes desnaturantes
◦ Físicos (calor, frio, agitação, ultrassom, irradiação)
◦Químicos (ácidos, álcalis e sais; alterações de pH, 
solventes orgânicos, uréia)
◦Reversível X Irreversível
Exemplos de desnaturação proteica
Exemplos de desnaturação proteica
Desnaturação◦ Estágios de desnaturação:
◦ Rompimeto de cross-links das hélices
◦ Exposição de grupamentos R. As religações acontecem entre grupos R adjacentes
◦ agregação das moléculas
◦ Aumento da viscosidade
◦ Alterações estrututrais
◦ Passagem a gel, coagulação
◦ Separação de líquido
◦ Efeitos da desnaturação
◦ Redução da solubilidade (exposição dos resíduos apolares)
◦ Mudança na capacidade de ligar água
◦ Perda da atividade biológica
◦ Maior susceptibilidade ao ataque de proteases (exposição das ligações peptídicas)
◦ Aumento da viscosidade 
◦ Modifica sabor e textura
Precipitação 
Ponto isoelétrico (pI) – pH em que a carga da proteína é nula; forma 
eletricamente neutra
pH < ou > que o pI - proteínas carregadas – interação com a água
pH próximo ao pI – formação de precipitados
Propriedades funcionais das 
proteínas
Hidratação 
Emulsificação 
Formação de espuma
Formação de gel
Formação de massa/função viscoelástica
Cor e sabor
Propriedades funcionais das 
proteínas
Hidratação 
◦ Alta capacidade de reter água – textura
◦ Pontes de H, interações iônicas, dipolo-dipolo
◦ Desnaturação – perda da capacidade de reter água. Ex carne
Emulsificação
◦ Mistura de líquidos imiscíveis
◦ Estabiliza interfaces – água, óleo, ar
Fonte: International Dairy Journal 9 (1999) 817-819
Emulsificação
Fonte: Colloids and Surfaces A 190 (2001) 333-354
Efeito do tempo de agitação na aeração do sorvete
Formação de espuma
Capacidade de expansão e incorporação de ar
◦ Ex: clara de ovo
Formação de massa viscoelástica
Formação de massa/função viscoelástica
◦ A gliadina e a glutenina, que têm a propriedade especial de entrelaçar-se através de 
pontes de hidrogênio, ligações de Van der Waals e pontes dissulfeto e formar uma rede 
protéica chamada de glúten. 
Cereais Prolaminas Glutelinas
Aveia Avenina Avenalina
Centeio Secalina Secalinina
Cevada Hordeína Hordenina 
Trigo Gliadina Glutenina
Formação de gel
◦ Colágeno
◦ Obtido principalmente da pele, cartilagens e tendões de aves, 
suínos e bovinos
Cor (mioglobina e hemoglobina)
Sabor (reação de Maillard) 
Outras propriedades funcionais:
Qualidade nutricional
Qualidade da proteína
◦ Determinada pelo teor e proporção de aa essenciais
◦ Leucina, isoleucina, lisina, treonina, valina, triptofano, metionina, fenilalanina, triptofano
Alto valor biológico
◦ Contém todos os aa essenciais em quantidades adequadas
Baixo valor biológico: proteína incompleta; não possui um ou mais aa
essenciais ou estes se encontram em pouca quantidade (a falta de 1 ou 
mais aa essenciais na dieta leva à diminuição da síntese protéica)
◦ Cereais - lisina
◦ Leguminosas - metionina / cisteína
Comparação entre o conteúdo de 
aa da soja e do leite
Proteínas importantes em alimentos
Proteínas do leite
◦ 3,5 g/100mL leite
◦ Gordura removida e caseína precipitada = SORO
Ptn do leite desnatado %
Caseínas (total) 80
α-caseína 40
β-caseína 24
κ-caseína 12
γ-caseína 04
Proteínas do soro (total) 20
Lactoalbumina 12
Lactoglobulina 5
Imunoglobulina 2
Outras 1
Valores típicos proporcionais das proteínas do leite
PROTEÍNAS DO LEITE
Precipitação da caseína – produção de derivados lácticos 
Ácida – fermentação da lactose por MO
◦ Produção de ácido láctico ( pH a 4,5 = PI da proteína) caseína agrega e precipita –
iogurtes e queijo ricota
Enzimática - renina (coalho) hidrolisa as ligações peptídicas da caseína
◦ Caseína precipita (coagula) – queijos duros
Proteínas do ovo
Clara – ovoalbumina (54%), conalbumina, ovoglobulinas
Gema – fosfoproteínas e lipoproteínas
Desnaturação completa de claras – coágulo branco
Desnaturação parcial de claras – espuma para bolos e suflês
Proteínas da carne
Elastina e colágeno – tecido conjuntivo 
◦ Unem os feixes das fibras musculares
Actina e miosina – miofibrilares – 55% da ptn total
◦ Contração muscular
Maturação 
◦ Proteases degradam a fibra muscular – amaciamento da carne 
Proteínas do trigo
~15% do total de proteínas – solúveis em água 
◦ Enzimas
~85% do total de proteínas – proteínas de armazenamento da semente, 
pouco solúveis
Proteínas do glúten podem ser fracionadas com base na solubilidade
◦ Gliadinas – 1/3 glúten, solúveis em etanol
◦ Gluteninas – 2/3 glúten, pouco solúveis
Quando se adiciona água à farinha o glúten hidrata
◦ Interações entre moléculas de glutenina
Análise de proteínas em 
alimentos
Importância 
◦ Função nutricional
◦ Propriedades funcionais nos alimentos
◦ Controle de qualidade de rotina (matéria-prima e produto)
◦ Rotulagem
◦ Fiscalização (cumprimento da legislação; alimentos para fins especiais: 
controle de peso; complementos alimentares para gestantes; PIQ de 
alimentos)
◦ Pesquisa (métodos analíticos, novos produtos)
Análise de nitrogênio
Mais utilizada
◦ Considera que a proteína contém ~16% de N
1oog ptn -----------16g N
Origem da proteína Fator
Alimentos em geral 6,25
Milho 6,39
Caseína do leite humano 6,34
Caseína do leite de vaca 6,38
Albumina do ovo 6,60
Proteínas totaisdo leite de vaca 6,25
Aveia 6,31
Trigo 5,44
Soja 5,70
Gelatina (colágeno) 5,55
Método de Kjeldahl
Mais utilizado
Determinação do nitrogênio orgânico total
Utiliza fatores para conversão do nitrogênio em 
proteína
1ª etapa: digestão da amostra (mineralização)
◦ Amostra é aquecida com H2SO4 a 370 a 410
oC
◦ Oxidação do carbono e do hidrogênio
◦ Nitrogênio é reduzido e transformado em 
sulfato de amônia
◦ Sal de metal pesado (cobre) - catalisador 
( veloc. de oxidação da matéria orgânica)
◦ Sulfato de potássio - PE da mistura para que 
se possa acelerar o processo
O
NH
2
O
OH
Matéria orgânica 
H2SO4
SO2 + H2O + R - NH2
R - NH2 + H2O 
H2SO4
R - OH + NH3
R C + H2O 
[H+]
R C + NH3
2NH3 + H2SO4 
(NH4)2SO4
Método de Kjeldahl
2ª etapa – destilação
◦ Adição de NaOH concentrado – liberação de amônia
◦ NH3 é recolhido em solução ácida (H2SO4 padrão)
3ª etapa – titulação
◦ Titula-se o ácido qua não reagiu com a amônia com uma solução básica
◦ Utilização do indicador vermelho de metila
(NH4)2SO4 + 2NaOH 2NH4OH + Na2SO4
NH4OH 
NH3 + H20
2NH4OH + H2SO4 (NH4)2SO4 + H2O
Vantagens 
Aplicável a todos os tipos de alimentos
Relativamente simples
Não é caro
Preciso. É um método oficial para a determinação de proteínas
Desvantagens 
Mede nitrogênio orgânico total, não apenas nitrogênio de proteínas
Demorado
Utiliza reagentes corrosivos
	Diapositiva 1: Proteínas
	Diapositiva 2: Pra que serve o DNA?
	Diapositiva 3: Funções gerais de proteínas
	Diapositiva 4
	Diapositiva 5: Aminoácidos 
	Diapositiva 6: Classificação (grupos R)
	Diapositiva 7: Classificação (grupos R)
	Diapositiva 8: Aminoácidos apolares
	Diapositiva 9: Aminoácidos polares não-carregados
	Diapositiva 10: Aminoácidos polares
	Diapositiva 11: Ligações peptídicas
	Diapositiva 12: Classificação de proteínas
	Diapositiva 13
	Diapositiva 14
	Diapositiva 15: Estrutura e conformação
	Diapositiva 16: Estrutura e conformação
	Diapositiva 17: Estrutura e conformação
	Diapositiva 18: Estrutura e conformação
	Diapositiva 19: Alterações na molécula protéica
	Diapositiva 20: Exemplos de desnaturação proteica
	Diapositiva 21: Exemplos de desnaturação proteica
	Diapositiva 22: Desnaturação
	Diapositiva 23: Precipitação 
	Diapositiva 24: Propriedades funcionais das proteínas
	Diapositiva 25: Propriedades funcionais das proteínas
	Diapositiva 26: Emulsificação
	Diapositiva 27: Emulsificação
	Diapositiva 28: Formação de espuma
	Diapositiva 29: Formação de massa viscoelástica 
	Diapositiva 30
	Diapositiva 31: Qualidade nutricional
	Diapositiva 32: Comparação entre o conteúdo de aa da soja e do leite
	Diapositiva 33: Proteínas importantes em alimentos
	Diapositiva 34: PROTEÍNAS DO LEITE Precipitação da caseína – produção de derivados lácticos 
	Diapositiva 35: Proteínas do ovo
	Diapositiva 36: Proteínas da carne
	Diapositiva 37: Proteínas do trigo
	Diapositiva 38: Análise de proteínas em alimentos
	Diapositiva 39: Análise de nitrogênio
	Diapositiva 40: Método de Kjeldahl
	Diapositiva 41: Método de Kjeldahl
	Diapositiva 42: Vantagens 
	Diapositiva 43: Desvantagens