Caderno de bioquímica I

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Isabela Valinho Abreu, 1º período 1 
 
CADERNO DE BIOQUÍMICA GERAL – 1º PERÍODO 
AULA 01 (11/02) – BIOMOLÉCULAS 
1. Bioquímica médica 
 Explica como o corpo trabalha como um sistema químico; 
 Explica o mau funcionamento do corpo na doença e orienta como as terapias devem ser 
planejadas para restaurar o funcionamento normal do organismo; 
 Fornece base para entender mecanismos de ação de vários fármacos; 
 Auxilia a entender como o estilo de vida, especialmente a alimentação, influencia no 
desempenho e envelhecimento do organismo; 
 Descreve como processos de sinalização celular e sistemas de comunicação estão 
envolvidos na resposta a estresses endógenos e ambientais, além da ação de novas drogas 
que agem sobre eles; 
 Ao compreender a genética humana, cria uma base para tratamentos personalizados 
baseados na composição genética de cada indivíduo; 
2. Bioquímica pode ser dividida entre biomoléculas e bioquímica dos organismos vivos 
 Composição e importância das macromoléculas para a saúde dos indivíduos 
o Os SV são compostos por: CHONPS (DNA e RNA), CHO (carboidratos), CHONS 
(aminoácidos); 
 Atividades no interior da célula 
o A complexidade das atividades celulares está submetida à função da célula; 
 Moléculas bioquímicas interagem entre si de acordo com a sua composição; 
 Estrutura química 
o Pode ser aberta ou fechada; 
o Pequenas mudanças na molécula causam efeitos biológicos totalmente diferentes no 
organismo; 
3. Corpo humano 
 É um sistema metabólico integrado e controlado, mas é aberto e influenciado por fatores 
externos, porque se comunica com o ambiente; 
 Completamos o nosso estoque de combustível (alimento) e água e captamos oxigênio do ar; 
 A quantidade e a composição dos alimentos que consumidos possuem impacto significativo 
na saúde; 
4. Obesidade X desnutrição 
 Entender as interações entre a nutrição, o metabolismo e a genética nos estados de saúde e 
doença; 
 O corpo magro nem sempre é saudável; 
 Um indivíduo obeso não é meramente um sujeito acima do peso, mas um paciente com 
diagnóstico de obesidade; 
 Existem também pessoas com excesso de peso e desnutridas; 
5. Termodinâmica 
 Há processos que precisam de energia e processos que geram energia; 
 Catabolismo  quebra; 
 Anabolismo  construção; 
 A hidrólise do ATP libera 30,5 kJ de energia por mol  essa energia permite a ocorrência de 
reações que necessitam de energia; 
ÁGUA 
 É uma substância líquida que parece incolor a olho nu em pequenas quantidades, inodora e 
insípida, essencial para todas as formas de vida, composta por hidrogênio e oxigênio; 
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 É o solvente universal 
o Possibilita reações químicas; 
o Hidrata as células; 
o Dissolve compostos inorgânicos e alguns orgânicos; 
o É o meio necessário para reações metabólicas; 
 Um dos sintomas da desidratação é a confusão mental; 
o Outros – inanição, desnutrição; 
 A taxa necessária é variável de acordo com a espécie, idade e ação metabólica; 
 Vias de eliminação – pele, pulmões, rins e intestino; 
1. Polaridade da água 
 Possui pólos; 
 Não é uma molécula linear, mas sim angular; 
 Isso facilita reações químicas; 
 É muito eletronegativa; 
2. Pontes de hidrogênio 
 H-FON; 
 Importante para fármacos, estrutura secundária de proteínas, entre outros; 
3. Compostos anfipáticos 
 São compostos que contêm uma região polar carregada e uma apolar; 
 Exemplos: proteínas, vitaminas, corantes, esteróides e fosfolipídeos de membranas; 
 OBS: a tecnologia farmacotécnica na produção de medicamentos; 
 A água forma micelas; 
4. Soluções hipo, hiper e isotônicas 
 Osmose; 
 Em meio hipertônico a célula desidrata; 
 Em meio hipotônico a célula absorve água e pode até se romper; 
5. Propriedades incomuns da água 
 Possui alto ponto de fusão e alto ponto de ebulição, o que causa a coesão interna; 
 O calor de vaporização é muito mais alto do que outros solventes; 
AULA 02 (18/02) – ÁGUA/ AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS I 
 pH e alterações 
 Como o pH interfere na absorção de fármacos? 
o Ácidos são melhor absorvidos em meio ácido e bases são melhor absorvidas em 
meio básico; 
o Partir comprimidos é ineficiente: 
 Partir comprimidos ácidos faz com que seu envoltório seja quebrado, e antes 
de chegar ao órgão correto de absorção, esse fármaco já foi “espalhado”; 
 Partir comprimidos básicos faz com que se tornem moléculas muito grandes 
(protonadas) que não podem ser totalmente absorvidas; 
o Existem várias variáveis para a absorção de medicamentos: 
 O melhor lugar é o intestino, visto que ele possui microvilosidades e a 
anatomia perfeita para a absorção; 
 NÃO CORTE COMPRIMIDOS! 
o Ácido é melhor excretado em maio básico e base é melhor excretada em meio 
ácido 
 Exemplo: um paciente chega com intoxicação por ácido  um dos manejos 
é alcalinizar a urina, de forma a aumentar a excreção dessa substância. Uma 
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forma de alcalinizar a urina é a administração de bicarbonato de sódio ou 
outros diuréticos; 
 Se o paciente chega com intoxicação por substância alcalina  um dos 
manejos é acidificar a urina por meio da vitamina C (ácido ascórbico) para 
promover a excreção; 
 Diabetes X pH 
o Quando ocorre descompensação insulínica ou descompensação na captação de 
glicose, o organismo passa a utilizar ácido graxo como combustível principal. 
Consequências: 
 Com o uso exacerbado de ácidos graxos, ocorre o acúmulo de 2 ácidos: 
ácido β-hidroxibutírico e ácido acetoacético, que podem se acumular na 
corrente sanguínea e causar a cetoacidose; 
 Exames clínicos: O diabético chega a dosar 90mg/100mL de plasma e até 
5g/24h de excreção urinária; 
 Sintomas: cefaléia, vômito e pode evoluir até a convulsão, além de hálito de 
acetona; 
 Manejo: aplicação de insulina e/ou glicose para corrigir os níveis da glicemia 
do paciente; 
 Outras situações que podem afetar o pH sanguíneo 
o Esforço físico exagerado (intensidade)  acúmulo temporário de ácido láctico no 
sangue; 
o Deficiências renais  incapacidade de regular o equilíbrio do bicarbonato no 
organismo; 
o Algumas doenças pulmonares como enfisema, pneumonia, asma, etc; 
o Jejum e inanição  jejum exagerado (dias ou meses); 
 Alterações no equilíbrio ácido-básico 
o Acidose respiratória 
 Ocorre pelo excesso de CO2 nos pulmões, que, consequentemente, causa o 
acúmulo de CO2 no sangue, tornando-o ácido; 
 Pode ser causada por apnéia (ex: afogamentos) , DPOCs, capacidade 
pulmonar prejudicada, etc; 
o Acidose metabólica 
 Ingestão de ácido (tentativa de suicídio ou criança), cetoacidose; 
 Desbalanço do pH global do organismo  acidificação; 
o Alcalose respiratória 
 Hiperventilação; 
 Aumento do pH; 
 Constatada pela clínica; 
o Alcalose metabólica 
 Ingestão de produtos alcalinos (ex: diabo verde), vômitos prolongados (ex: 
início de gestação), desidratação extrema; 
 Constatada por exames de sangue ou urina; 
 Soluções tampão 
o São soluções que impedem variações bruscas no pH; 
o Em situações de inflamação, por exemplo, ocorre a acidificação do meio. No 
entanto, a acidificação brusca do meio poderia causar hemólise, desnaturação 
protéica e outros problemas. Para que não ocorra essa mudança brusca de pH, as 
soluções tampão regulam o meio para que ele resista às variações; 
o Bicarbonato é o tampão principal do organismo; 
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o Outras substâncias como, por exemplo, aminoácidos, ajudam na manutenção do 
pH; 
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS I 
 Funções 
 Fontes de proteínas 
o São obtidas pela alimentação; 
o A digestão é feita obrigatoriamente no estômago por meio da enzimatripsina presente 
no HCl; 
AMINOÁCIDOS 
1. Definição 
 São a matéria prima das proteínas; 
 Possuem uma estrutura básica: carbono ligado a um grupo carboxílico, um grupo amina, um 
hidrogênio e um grupo R, que determina a acidez ou basicidade do aminoácido (OBS: sem o 
grupo R, é uma molécula neutra); 
 
 Portanto, o aminoácido é uma solução tampão, já que, de acordo com sua composição, pode 
suportar variações de pH; 
 O grupo R muda as propriedades do aminoácido; 
 
Glicina é o único aminoácido que não é um centro quiral. 
 
A alanina não possui carga  não é possível protoná-la  é neutra. 
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São aminoácidos de caráter ácido. 
1.1. Estereoquímica 
 Uma molécula quiral possui imagem especular, mas não sobreposta; 
 Enantiômero  imagem especular; 
o OBS: talidomida era um medicamento para enjôo em grávidas, que começou a causar 
focomielia em crianças que nasciam  esse medicamento causava essa doença me 
crianças, mas existia um isômero tóxico e um isômero eficaz  hoje só pode ser 
utilizada no tratamento de hanseníase; 
 O tipo de interação entre diferentes enantiômeros é diferente; 
 Alguns medicamentos podem ser enantiômeros separados, porém alguns não são eficazes 
nesse sentido, porque quando são administrados no paciente, misturam-se novamente e 
podem vir a se tornar o isômero tóxico; 
 
 Podem ser divididos em isômeros D e L, de acordo com a posição do grupo amina; 
 Nos resíduos de aminoácidos de moléculas protéicas, encontram-se exclusivamente isômeros 
L naturalmente no organismo; 
 Isômeros D são podem ser encontrados naturalmente em alguns peptídeos, em paredes 
celulares bacterianas e alguns antibióticos peptídicos; 
 OBS: medicamentos genéricos 
o Não são ruins. Os genéricos são a cópia exata do original. O importante é conhecer o 
laboratório de origem do medicamento. 
2. Classificação 
2.1. Essencial ou não essencial 
 Existem, na natureza, apenas 20 tipos de aminoácidos, que são diferenciados pelo radical R; 
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 A variação na quantidade e na ordem desses aminoácidos forma uma gama de tipos 
diferentes de proteínas; 
 São classificados em essenciais ou não essenciais, de acordo com a forma de obtenção 
o Não essenciais são produzidos pelo corpo humano 
 Alanina; 
 Arginina; 
 Aspartato; 
 Asparagina; 
 Glutamina  em jejum com limão (estudos demonstram que tem um mínimo 
benefício no sistema imunológico); 
 Cisteína; 
 Ácido glutâmico; 
 Glicina; 
 Prolina; 
 Serina; 
 Tirosina; 
o Essenciais precisam ser ingeridos pela alimentação 
 Lisina; 
 Leucina; 
 Isoleucina; 
 Valina; 
 Metionina; 
 Fenilalanina; 
 Triptofano  humor (banana, chocolate); 
 Histidina; 
 Treonina; 
 OBS: Fenilcetonúria 
 É uma doença genética que cursa com a deficiência na produção da enzima fenilalanina-
hidroxilase, que converte o aminoácido fenilalanina em tirosina; 
 Quando não há essa enzima para fazer a conversão, ocorre o acúmulo de fenilpiruvato 
(fenilcetona + fenilacetato + fenilactato), que é tóxico para o SNC; 
 Indivíduos portadores de fenilcetonúria não podem consumir alimentos com fenilalanina. Caso 
haja a ingestão exacerbada, pode haver sequelas permanentes no SNC; 
 É identificada no teste do pezinho; 
 OBS 2: Nome dos aminoácidos 
 Glutamato  veio do glúten (proteína do trigo); 
 Asparagina  vem dos arpargos; 
 Glicina  doce; 
 Tirosina  queijo; 
2.2. Classificação de acordo com a estrutura 
 Ácidos, básicos, polares, apolares; 
 OBS: a classificação é em pH próximo de 7; 
 Alguns grupos não se caracterizam perfeitamente; 
 Glicina 
o É o menor dos aminoácidos; 
o Possui uma cadeia lateral muito pequena; 
o Não possui centro quiral, porque possui 2 hidrogênios; 
o O radical R não contribui muito para as interações hidrofóbicas; 
 Cisteína 
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o Possui uma ligação de dissulfeto; 
o Possui grupo sulfidrila; 
o Pode fazer ligação de hidrogênio; 
o Oxigênio e enxofre podem interagir de acordo com a polaridade; 
 
 
 Histidina 
o Possui um grupo inidazol aromático; 
o Pode ser carregada positivamente ou não (em pH = 7); 
o Os respiduos de hidtidina podem funcionar como doadores de elétrons (catalisados por 
enzimas); 
2.2.1. Grupos R apolares e alifáticos 
 São apolares e hidrofóbicos; 
 A cadeira R tende a se agrupar no interior das proteínas  estabilizam a estrutura protéica 
por meio das interações hidrofóbicas (deixam a proteína mais “rígida”); 
o Metionina  É um dos dois aminoácidos que possui enxofre, que faz com que ela 
tenha um grupo ligeiramente apolar na lateral; 
o Prolina  Possui uma cadeia lateral alifática cíclica que reduz sua flexibilidade; 
o Demais aminoácidos de grupos R apolares e alifáticos: Glicina, alanina, valina, 
leucina, isoleucina. 
 
2.2.2. Grupos R aromáticos 
 As cadeias aromáticas fazem com que o aminoácido tenha a característica de ser hidrofóbico; 
 Cadeias laterais aromáticas são relativamente apolares; 
 O grupo OH da tirosina e o anel indol do triptofano os tornam mais apolares do que a 
fenilalanina; 
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2.2.3. Carregados positivamente e negativamente 
 Os carregados positivamente possuem caráter alcalino; 
 Os carregados de forma negativa possuem caráter ácido; 
 OBS: essa classificação ocorre, exclusivamente, de acordo com o grupo R; 
 
2.2.4. Grupos R polares não carregados 
 São mais solúveis em água, porque alguns fazem ligações de hidrogênio; 
 A cisteína possui uma polaridade modesta; 
 
2.3. Nomenclatura 
 Pode ser pelo nome (valina, triptofano, glicina); 
 Pode ser abreviatura de 3 letras (Val, Trp, Gly); 
 Pode ser uma letra, que é o símbolo (V, W, G); 
 Facilita para ler artigos e tabela de suplementos, por exemplo; 
 
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2.4. Aminoácidos incomuns 
 Tiroxina  hormônio da glândula tireóide; 
 Hidroxiprolina e hidroxilisina  encontradas no colágeno; 
 
2.5. Aminoácidos e neurotransmissores 
 Triptofano 
o É um aminoácido utilizado em situações de TPM e depressão, por exemplo; 
o A serotonina é um dos neurotransmissores responsáveis pelo bom humor, inibição da 
vontade de comer doce,etc; 
o A baixa de serotonina pode causar alterações de humor, humor deprimido, baixa 
disposição, cansaço excessivo, vontade de comer doces e outros carboidratos; 
o Triptofano é precursor para a síntese de serotonina (5-HT); 
o Triptofano é um adjuvante em tratamentos; 
o Medicamentos que aumentam a concentração de serotonina (ex: fluoxetina, citalopran) 
 aumentam em quantidade suficiente para tratar uma doença; 
o Triptofano é encontrado em alguns alimentos e como suplemento alimentar; 
o Mas, CUIDADO! 
 Serotonina em excesso pode causar enxaqueca; 
 Em alguns casos, é necessário bloquear alguns receptores específicos da 
serotonina para o tratamento da enxaqueca; 
 O inverno (pela ausência de sol) também tendem a deixar o humor mais 
deprimido  situação na qual uma alimentação rica em triptofano pode auxiliar; 
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 Fenilalanina 
o Fenilalanina  tirosina  dopamina  adrenalina (epinefrina); 
o Há uma via de síntese protéica; 
o Excesso de dopamina está associado a problemas psicóticos; 
o Esquizofrenia  excesso de atividade dopaminérgica; 
o Baixa de dopamina  mal de Parkinson; 
o Em paciente com mal de Parkinson, é preciso aumentar a concentração de dopamina 
(mexer na alimentação de forma adjuvante); 
2.6. Outros aminoácidose suas aplicações 
 Aspartame 
o Adoçante 
o Dipeptídeo L-aspartil-L-fenilalanina 
 
 Ácido glutâmico 
o Monosódio-glutamato ou MSG; 
o Derivado do ácido glutâmico usado como realçador de sabor; 
o Em alguns indivíduos, provoca uma reação mental, frio, dor de cabeça e vertigens; 
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o “síndrome do restaurante chinês”; 
 Histidina x histamina 
o Histidina é um aminoácido; 
o Histamina é um mediador de alergia no organismo 
 É liberada diante de um estímulo  secreção no estômago; 
 Causa vermelhidão, vasodilatação; 
 É armazenada ligada no macrófago em forma de histidina. Quando ocorre o 
estímulo, ela degranula e se torna histamina; 
 
 
AULA 03 (25/02) – AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS (CONTINUAÇÃO) 
2.7. Comportamento dos aminoácidos 
 De acordo com as características químicas, os aminoácidos podem agir como ácidos ou 
como bases; 
 OBS: analisa-se o grupamento R  poder de ionização anfotérico ou anfólito; 
 Imagem: 
o Número de carga final positivo  pH básico  muito H+ sobrando; 
o Número de carga final 0  pH neutro 
o Número de carga final negativo  pH ácido 
 
2.7.1. Titulação 
 Adição de uma base para aumentar (alcalinizar) o pH; 
 Exemplo: titulação da glicina 
o O pH no organismo é importante para a manutenção da homeostase; 
o Dados do gráfico (geral): 
 pKa: medida de tendência de um grupo em doar um próton. 
 Ponto de inflexão: ponto onde o pH é igual ao pKa; 
 Ponto isoelétrico: ponto no qual a carga elétrica final é zero. 
 Curva de titulação: indica a reação de cada grupo funcional com o íon H. 
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 Outros exemplos de titulação 
 
2.8. Armazenamento de aminoácidos 
 Não existe reserva considerável de Aas livres nos organismo; 
 Os músculos são compostos por aminoácidos; 
 Em deficiência de aminoácidos 
o Ocorre por atividade física exagerada, alimentação inadequada; 
o Ocorre a degradação de massa muscular para suprir as necessidades de aminoácidos; 
o Nos rins, os aminoácidos não utilizados (em excesso) são eliminados em forma de 
uréia pela urina (NH3 – amônia) ou pelo suor (sudorese com odor forte de amônia, 
muito volátil); 
 Os AAs permanecem em estado de reciclagem, e os Aas livres serão utilizados na síntese de 
novas proteínas ou degradados em amônia no fígado, nos músculos, no cérebro e nos rins; 
 São encontrados em feijão, grão de bico, carne, milho, ovos; 
 Pode levar a lesão muscular, dependendo do tempo sem aminoácidos ou da intensidade de 
uma atividade física; 
 Excesso de aminoácidos também pode causar lesão renal (atenção; cuidado com o uso de 
suplementos sem orientação!  proteinúria  lesão renal) 
 OBS: idosos e pacientes queimados possuem indicação de maior aporte protéico; 
3. Ligações peptídicas 
 Ligação específicas que só ocorre nos aminoácidos; 
 Grupo amino de um aminoácido com o grupo carboxila de outro; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 13 
 
 É uma reação de desidratação  ocorre liberação de água; 
 
 
 OBS: haverá, então uma parte aminoterminal e uma parte carboxiterminal  em 
farmacologia, alguns medicamentos só se ligam em uma dessas extremidades específica; 
4. Peptídeo 
 1 aminoácido  aminoácido; 
 São feitas ligações peptídicas; 
 2 aminoácidos  dipeptídeo; 
 3 aminoácidos  tripeptídeo; 
 4 aminoácidos  tetrapeptídeo; 
 5 aminoácidos ou mais  polipeptídeo; 
 50 aminoácidos ou mais  proteína; 
 Aspartame 
o Ex: zero cal; 
o Não faz mal; 
o Necessário para diabéticos! 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 14 
 
 
 Tabela: exemplo de proteínas 
 
 Cabelos 
o O formato do cabelo é determinado pelas ligações de enxofre (dissulfeto); 
 O cabelo liso possui essas ligações emparelhadas; 
 O cabelo ondulado, o cacheado e o crespo possuem essas ligações 
desordenadas; 
o Alisamento de cabelos 
 Adiciona-se um agente redutor que quebra as ligações; 
 Coloca-se o cabelo na forma desejada com escova e prancha para deixá-lo 
alinhado; 
 Após, adiciona-se um agente oxidante, que irá refazer essas ligações na forma 
desejada; 
 Essa ligação, no entanto, é frágil; 
 Com o passar do tempo, o efeito começa a passar: 
 Algumas pontes que não foram refeitas podem se refazer com o tempo: 
puxam para a curvatura normal do cabelo; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 15 
 
 
5. Identificação de proteínas 
 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 16 
 
 
 A identificação de proteína é feita por cromatografia (vários tipos) 
 Cromatografia de Troca iônica 
o É utilizada uma enzima de carga conhecida; 
o Coloca-se a solução; 
o As proteínas reagem com a enzima de carga oposta  “saem” mais rápido devido à 
pressão da bomba; 
 Cromatografia por Exclusão de tamanho 
o A resina possui um polímero com poros; 
o As proteínas de tamanho maior não entram no poro e se movem primeiro; 
 Cromatografia de Proteína de ligante 
o Cromatografia de afinidade; 
o Precisa de conhecimento prévio da solução; 
 Eletroforese 
o Em um polímero de consistência gelatinosa coloca-se a solução e é passada uma 
corrente elétrica; 
o O gel é como uma malha, então a proteína maior demora a passar e rapidamente para 
de passar; 
o As proteínas menores vão até o fim; 
 Diálise 
o Procedimento que separa proteína de soluto devido aos tamanhos diferenciados das 
proteínas; 
o Exemplo: hemodiálise (visa eliminar os solutos) 
 Uma malha realiza exclusão de poros  são grades para os solutos passares, 
mas pequenos para as proteínas passarem; 
 É possível retirar as impurezas (proteínas) sem desnutrir o sangue (por 
exemplo: não sai a hemoglobina); 
PROTEÍNAS 
1. Definição 
 São moléculas formadas por vários aminoácidos ligados por ligações peptídicas; 
2. Classificação 
 Quantidade de aminoácidos; 
 Tipo de aminoácidos; 
 Sequência de aminoácidos; 
 Composição: simples/homoproteína ou conjugada/ heteroproteína 
o Exemplos de heteroproteínas 
 Lipoproteínas; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 17 
 
 Glicoproteínas; 
 Hemoproteínas; 
 Metaloproteínas; 
o Exemplos de homoproteínas 
 Albuminas  muito importantes para carreamento de fármacos; 
 
2.1. Quanto à função 
 Enzimas; 
 Transporte; 
 Estocagem; 
 Contráteis/ motoras; 
 Suporte estrutural; 
 Defesa; 
 Reguladoras; 
 Receptoras; 
 Chaperonas; 
2.2. Quanto à forma 
 Fibrosas 
o Formam fibras (longos filamentos ou folhas); 
o Ex: colágeno, queratina; 
 Globulares 
o Arredondadas; 
o Ex: enzimas, proteínas transportadoras, proteínas motoras; 
 
2.3. Quanto à estrutura 
 De acordo com a forma com que elas se arranjam no organismo; 
 Primária 
o É a estrutura de resíduos de aminoácidos da sequência das estruturas; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 18 
 
o Estrutura plana e unidimensional; 
 
o Ex1: anemia falciforme 
o Doença genética; 
o As hemácias ficam em formato de foice, o que dificulta a passagem de 
oxigênio  tende a ficar presa em alguns vasos, diminuindo o transporte de 
oxigênio para esses locais; 
o Acontece pela troca (genética) de um único aminoácido: a valina é trocada 
por ácido glutâmico; 
o Ex2: insulinas 
o De acordo com modificações na estrutura primária das proteínas, as 
insulinas comerciais possuem diferentes valores de início de efeito e 
duração; 
 
 
As insulinas que não possuem pico diminuem a possibilidade de uma hipoglicemia 
Isabela Valinho Abreu, 1º período19 
 
 
 Secundária 
o Interação entre os resíduos de aminoácido; 
o Alfa hélice ou folha-beta 
 A cadeia lateral é o que determina de qual dessas duas estruturas será formada 
a proteína; 
 Cada “cachinho” de alfa hélice tem cerca de 3,5 aminoácidos; 
 Geralmente, ¼ dos Aas de uma ptna é encontrado em alfa-hélice; 
 
o Fatores que afetam a estabilidade da alfa-hélice 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 20 
 
 A tendência intrínseca de um resíduo de aminoácido de formar uma hélice a; 
 As interações entre os grupos R, especialmente aqueles espaçados por três 
(ou quatro) aminoácidos; 
 Os volumes de grupos R adjacentes; 
 A ocorrência de resíduos Pro e Gly; e 
 Interações entre os resíduos de aminoácidos das extremidades do 
segmento helicoidal e o dipolo elétrico inerente da hélice a. 
o Folha beta 
 As pontes de hidrogênio são perpendiculares; 
 Podem ser paralelas ou antiparalelas, de acordo com a cadeia; 
 
 
o Ex: Colágeno x escorbuto 
 Sintomas: manchas escuras, bolor, carne esponjosa nas gengivas, flacidez, 
sangramento nasal (morte próxima); 
 É uma doença que matou várias pessoas, principalmente na época das 
navegações; 
 É causada pela falta de vitamina C (ácido ascórbico); 
 Não era possível levar frutas frescas em navios; 
 Não é uma doença contagiosa; 
 Relação 
 O colágeno é composto por uma tripla hélice unida por pontes de hidrogênio 
e pela ligação covalente entre resíduos de aminoácidos da fita (histidina e 
lisina); 
 Com o tempo, ocorre o aumento das ligações covalentes entre essas fitas, o 
que promove o aumento da rigidez das fitas (ex: carne de boi velho); 
 O colágeno é dependente de hidroxiprolina, e quem transforma a prolina em 
hidroxiprolina é uma enzima dependente da vitamina C  não há vitamina  
não há hidroxiprolina  não há colágeno; 
 Tratamento: consumo de vitamina C; 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 21 
 
AULA 04 (04/03) – AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS II 
 Terciária 
o É como um novelo; 
o A estrutura secundária se dobra por pontes dissulfeto ou por atração entre cargas 
elétricas; 
 Quaternária 
o Várias estruturas terciárias se juntam e se transformam na quaternária; 
o O número de cadeias terciárias juntas pode ser de 2 a mais de 12; 
o As estruturas terciárias podem ser iguais ou diferentes, dependendo do tipo de 
estrutura das proteínas e da função biológica; 
 Considerando as estruturas em novelo, pode-se afirmar que são proteínas fibrosas ou 
globulares; 
 
 Ex: queratina 
o Foi desenvolvida pelo organismo para ter força; 
o É uma alfa hélice; 
o Encontrada somente nos mamíferos, faz parte de todo o peso seco dos cabelos, pelos, 
unhas, garras, penas, chifres, cascos e grande parte da camada mais externa da pele; 
o Várias alfa-hélices enroladas em cadeia se transformam em um fio de cabelo; 
 
 Ex: colágeno 
o Evoluiu para ter resistência; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 22 
 
o É encontrado nos tecidos conjuntivos (tendões, cartilagens, matriz orgânica dos 
ossos, córnea); 
o OBS: tomar colágeno hidrolisado não garante que ele vá para a pele para aumentar 
sua sustentação  os aminoácidos são ingeridos, mas isso não garante qual será o 
destino deles; 
 
3. Mioglobina x hemoglobina  proteínas globulares 
 Mioglobina 
o É uma proteína globular que tem um grupo prostético heme e é responsável por 
armazenar oxigênio nos tecidos de mamíferos; 
o Possui estrutura compacta; 
o É composta por 8 regiões alfa-hélice; 
o É uma estrutura terciária; 
 Hemoglobina 
o É composta por 4 cadeias peptídicas (duas alfa e duas beta); 
o Sua função é transportar oxigênio; 
o É uma estrutura quaternária; 
o Possui 4 resíduos heme; 
o Faz ligação cooperativa: quando 1 molécula de oxigênio se liga na hemoglobina, as 
demais moléculas passam a possuir mais afinidade com o oxigênio  a ligação a 
um oxigênio favorece a ligação a outros oxigênios; 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 23 
 
 
o Mudanças estruturais que acompanham a função da hemoglobina 
 Influencia no efeito Bohr 
 A hemoglobina se liga ao oxigênio e libera o H+; 
 Quanto mais H+ o tecido tem, menos afinidade com o oxigênio a Hb 
tem; 
 Os tecidos que precisam de mais oxigênio liberam mais H+; 
 Efeito Bohr: os tecidos liberam H+ e diminuem a afinidade da Hb pelo 
oxigênio. Então a Hb passa perto de tecidos com alta atividade, eles 
liberam H+, diminuem essa finidade, ela libera o O2 e recebe o CO2; 
 
 
Pulmões Músculo metabolicamente ativo 
pH mais alto que tecidos metab. Ativos pH mais baixo devido à produção de H+ 
Hemoglobina se liga ao O2 Hemoglobina libera O2 
Hemoglobina libera H+ Hemoglobina liga H+ 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 24 
 
 
4. Desnaturação 
 Perda da estrutura tridimensional da proteína (secundária, terciária ou quaternária) forte o 
suficiente para causar a perda da função; 
 Fatores que afetam 
o Temperatura 
 Por isso febres são preocupantes  podem causar desnaturação de proteínas, 
inclusive células de defesa; 
o pH 
 Enzimas possuem um pH ótimo de funcionamento (ex: abacaxi no leite); 
o Radiação 
 Muito utilizada para conservação de frutas e legumes; 
 Inibe brotamento; 
 Mata as bactérias e os fungos que causam a putrefação dos alimentos; 
o Substâncias químicas 
 Ex: detergente, uréia; 
 Pode ser reversível ou irreversível (perde forma e função); 
 
5. Chaperonas 
 O enovelamento de muitas proteínas precisa de chaperonas para funcionar; 
 São um “guia” para algumas proteínas; 
 Hsp70 e chaperoninas; 
 Hsp70 protege contra a desnaturação pela temperatura 
 Guia o enovelamento da proteína; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 25 
 
 Existem porque quando a proteína não consegue se dobrar corretamente, forma uma 
estrutura pegajosa  forma agregados inativos, que podem perder a função e se tornar 
emaranhados e deposição 
o Fibras amilóides: 
 Amiloidoses  doenças causadas pelo mau dobramento das proteínas, e 
dependendo de onde se acumulam, ocorre a deposição, que desencadeia as 
doenças; 
 Ex: dobramento do peptídeo beta amilóide  principal do Alzheimer; 
 
 
 
6. Amiloidoses 
 Pode ser sistêmica  pode ser vista em todo o corpo; 
 Geralmente aparece por volta dos 65 anos; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 26 
 
 Sintomas: fadiga, rouquidão, inchaço, perda de peso e muitos morrem cerca de um ano após 
o diagnóstico; 
 Órgãos mais afetados: rins e coração; 
6.1. Alzheimer 
 Cérebro retraído e menor; 
 Mau dobramento das proteínas  perda progressiva da função dos neurônios; 
 Deposição de fibra amilóide nos neurônios; 
 
6.2. Diabetes tipo II 
 Deposição de peptídeos amilóides destruindo as células beta pancreáticas que liberam 
insulina; 
 Deficiência da liberação de insulina; 
ENZIMAS 
1. Definição 
 São biocatalisadores, que diminuem a energia de ativação para que alguma reação aconteça; 
 Possuem alta especificidade (específicas para o substrato); 
 Possuem sítio ativo (local onde ocorre a reação com o substrato); 
 Atuam no anabolismo (construção de biomoléculas) e no catabolismo (destruição de 
macromoléculas); 
 Algumas reações do organismo aconteceriam sozinhas, mas levariam muito mais tempo e 
gastariam muito mais energia; 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 27 
 
 Classificação: enzimas sempre possuem o sufixo “ase”, e pelo nome pode-se supor a função 
da proteína; 
 É uma proteína globular com um pequeno sítio ativo onde se liga o substrato;2. Cofator e coenzima 
 Algumas enzimas precisam de cofatores ou coenzimas; 
 Ex: vitamina C é um cofator; 
 Cofator pode ser: um metal, uma substância nutricional ou uma substância orgânica; 
o Se for uma substância orgânica, é chamada de coenzima; 
 
3. Nomenclatura da enzima 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 28 
 
 A parte protéica se chama apoenzina; 
 A coenzima ou o cofator é chamado de grupo prostético; 
 O conjunto proteína + cofator (enzima funcional) é chamado de holoenzima; 
 
4. Catálise 
 É a energia livre de ativação  diminuição da energia necessária para o acontecimento da 
reação; 
 
5. Modelo chave-fechadura 
 Não se utiliza mais essa nomenclatura, porque se fosse realmente um modelo tão perfeito, a 
enzima não conseguiria se dissociar do substrato  seria muito estável e gastaria muita 
anergia; 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 29 
 
 
 O modelo aceito atualmente: encaixe induzido 
o A enzima é complementar ao estado de transição; 
o O substrato entra no sítio ativo e é transformado; 
o Quando ocorre a formação do produto, o substrato se solta da enzima; 
 
6. Ordem global da reação 
 É a velocidade de trabalho de enzima; 
 Algumas possuem velocidade pré-determinada e outras não; 
 Velocidade de ordem zero  não depende da concentração dos reagentes; 
 Exemplo clássico: metabolização do álcool 
o Não significa que quanto mais álcool, mais rápida a metabolização. Existe um limite  
enzima metaboliza na mesma velocidade. Os efeitos de embriaguez são causados 
pelo álcool não metabolizado; 
o Também acontece com alguns medicamentos, como o AAS; 
 Existem alguns meios de “driblar”  ingerir álcool e alimentos ao mesmo tempo diminui a 
absorção do álcool; vômito retira parte do álcool, o que pode ajudar; 
AULA 05 (11/03) – AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS III 
7. Cinética enzimática  Michaelis-Menten 
 A enzima assume 3 conformações com o substrato: 
o Enzima + substrato  complexo enzima-substrato  enzima + produto; 
o A enzima, portanto, é regenerada no fim da reação; 
o O organismo não precisa sintetizar outra enzima para continuar transformando o 
substrato em produto; 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 30 
 
 K1 + K2 é o tempo que leva para que o substrato se transforme em produto (tempo 
necessário para a enzima se ligar ao substrato, somado ao tempo necessário para o 
substrato se transformar em produto); 
 Existem xenobióticos que se ligam à enzima ou ao complexo enzima-substrato e permite que 
a reação ocorra, porém diminui a velocidade; 
 A velocidade da reação depende também da concentração do substrato 
o Não adianta ter várias enzimas se não houver substrato suficiente; 
o A velocidade básica da reação depende, então, da presença das enzimas e da 
concentração do substrato 
 OBS: existe um platô. Pode haver muito substrato, mas se as enzimas 
estiverem saturadas, não vai ocorrer aproveitamento total; 
 
 Cinética de saturação enzimática  o que influencia a velocidade? 
o Concentração de substrato; 
o Tipo de enzima presente (interfere na ordem global da reação); 
o Temperatura  toda enzima possui uma temperatura ótima de funcionamento e pode 
ser desnaturada em temperaturas mais altas; 
o pH  toda enzima possui um pH ótimo de funcionamento; 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 31 
 
8. Poder catalítico das enzimas 
 As enzimas reagem com os substratos extremamente específicos por meio de interações 
químicas; 
o A enzima possui um centro catalítico/ sítio ativo; 
o O substrato, pelo modelo de encaixe induzido, se agrega ao sítio ativo, se 
transforma e libera o produto; 
 
8.1. Tipos de inibição enzimática 
 Inibidores podem ser reversíveis ou irreversíveis; 
 Vários medicamentos são inibidores enzimáticos; 
 É necessário conhecer a enzima e o substrato para tentar impedir a reação; 
 Ex: depressão  uso de inibidores da MAO (inibidor da metabolização das catecolaminas)  
aumento da concentração de catecolaminas no organismo; 
8.1.1. Irreversível 
 Geralmente é quando acontece uma ligação covalente  ligação muito forte e estável; 
 A enzima se liga ao inibidor irreversível até o organismo metabolizar ambos; 
 Também pode ser uma situação na qual a ligação demora muito para ser desfeita; 
8.1.2. Reversível 
 Competitivos 
o Inibidor competitivo (ou falso substrato); 
o Compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima; 
o Vence quem estiver em maior concentração; 
 Não competitivos 
o Inibidor que se liga em outro sítio da enzima que não o sítio ativo; 
o Quando ele se liga à enzima, ele altera a conformação do sítio ativo do substrato, o 
que impede que o substrato se ligue a ela (ex: se o sítio ativo era uma bolinha, torna-se 
um quadrado); 
 Incompetititvos 
o Inibidor que se liga a outro local da enzima depois que o substrato se ligou ao sítio 
ativo e impede o funcionamento da enzima; 
o Ele não se solta da enzima ou demora a se soltar  demora a produzir os produtos; 
 Misto 
o Se liga tanto à enzima com substrato quanto à enzima pura; 
 Alostérico 
o É o inibidor que se liga a outro lugar que não o sítio ativo da enzima; 
o Pode ser não competitivo, incompetitivo ou misto; 
o Existe o local específico da enzima ao qual ele se liga; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 32 
 
 
 
 
8.1.3. Exemplos de inibição 
 Organofosforados x ACHASE (acetilcolinesterase) 
o Inibição irreversível; 
o São “venenos”; 
o Organofosforados são encontrados em agrotóxicos, no chumbinho, etc; 
o Como pode ocorrer: 
 Em algumas situações pode haver manejo incorreto dos agrotóxicos e 
contaminação da água; 
 Falta de uso de EPI; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 33 
 
o A contaminação por organofosforados é comum e geralmente assintomática no início; 
o ACHASE é a enzima responsável por degradas a acetilcolina (neurotransmissor do 
sistema nervoso autônomo parassimpático, que é o sistema responsável pela reserva de 
energia) 
 Quando ocorre liberação de acetilconlina: 
 Miose (pupila contraída); 
 TGI com motilidade aumentada; 
 Sem taquicardia; 
 Resumidamente, a acetilcolina é resultado de um estado “tranquilo”; 
 O papel da ACHASE: degradação de acetilcolina; 
 As consequências do inibidor da ACHASE  efeitos da acetilcolina 
exacerbados: 
 Diarréia; 
 Perda do controle da urina; 
 Bradicardia; 
 Baba (acetilcolina estimula a secreção de glândulas); 
o Intoxicação por chumbinho: baba, baixa freqüência respiratória, baixa frequência cardíaca, 
sem controle de urina e fezes 
 Se a ingestão for de alto volume, a pessoa vomita e faz uma “autolavagem”  
perde o conteúdo do veneno e não morre; 
 Se a ingestão for de baixo volume, a pessoa se intoxica e pode morrer; 
 OBS: paciente intoxicado: 
 Usar atropina; 
 Usar regenerador da ACHASE (pralidoxima)  regenera a ACHASE porque 
inibe o inibidor; 
 
 Ciclo do HIV 
o O vírus se liga à célula e libera seu material genético; 
o A enzima transcriptase reversa transforma o DNA viral; 
o A enzima integrase faz com que o material genético viral entre no núcleo da célula; 
o É produzido o RNAm; 
o O RNAm sofre ação da enzima protease  cliva as proteínas virais; 
o Ocorre a formação do vírion, que sai da célula com várias cópias do HIV; 
o Tratamento do paciente HIV positivo: 
 Medicamentos inibidores enzimáticos (indinavir e nelinavir); 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 34 
 
 O vírus consegue desenvolver outros processos e se tornar resistente aos 
medicamentos  por isso não existe cura; 
 OBS: o caso especial quefoi curado 
 O paciente tinha leucemia; 
 No tratamento de leucemia, ele perdeu todos os leucócitos, e precisou de 
transplante  o doador dele, totalmente compatível, possuía leucócitos 
que não se ligam ao HIV (condição genética rara); 
 
 Penicilinas 
o Antibióticos; 
o Exemplos: amoxicilina, benzilpenicilina (benzetacil); 
o Parede celular bacteriana: 
 É formada por “tijolos” de D-Ala agregadas pela enzima transpeptidase no 
peptideoglicano; 
o Ação da penicilina: 
 Liga-se à enzima transpeptidase, que se agrega à parede bacteriana formando 
“tijolos” com “poros”; 
 São antibióticos bactericidas, porque matam a bactéria devido à fragilização da 
parede bacteriana; 
 Penicilina é um falso substrato da transpeptidase; 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 35 
 
 
9. Enzimas como alvo farmacológico 
 Exemplos já citados : MAO, ACHASE, HIV, Penicilinas; 
 Para se tornarem alvos farmacológicos, é necessário conhecer a estrutura das enzimas; 
10. Enzimas no exame de sangue 
 Auxiliam no diagnóstico de algumas situações clínicas; 
 OBS: o exame de sangue auxilia, mas não serve para diagnosticar ao certo; 
 LDH (lactato desidrogenase) 
o Possui 2 formas diferentes (isoenzimas), que diferem apenas na composição de 
aminoácidos; 
 LDH muscular esquelética e LDH cardíaca; 
o Aumento de LDH no exame de sangue  lesão tecidual com liberação de LDH na 
corrente sanguínea; 
 Avaliar se é a cardíaca ou músculo esquelética; 
 Pode representar IAM; 
 OBS: IAM 
o Várias enzimas aparecem em momentos diferentes; 
o Marcadores do infarto: 
 LDH; 
 CK-MB (creatina-cinase)  aparece mais rápido e pode estar aumentada: 4 a 
19%; 
 Troponina-T; 
 Troponina-I; 
 Mioglobina; 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 36 
 
 
 
 
Exemplo: TGP e TGO (hepatograma)  bebidas alcoólicas, medicamentos que alteram (ex: tretinoína = roacutan). 
Exemplo 2: LDH muscular  lesão muscular (por isso alguns jogadores são poupados de alguns jogos). 
 
AULA 06 (18/03) – LIPÍDIOS I 
1. Definição 
 Compostos pouco solúveis em água, mas solúveis em solventes orgânicos como clorofórmio 
e acetona; 
 OBS: alguns podem ser UM POUCO solúveis em água; 
2. Classificação quanto à natureza química 
 Cadeia aberta 
o Cabeças polares e longas caudas apolares (ex: ácidos graxos, triacilglicerol, 
esfingolipídeos, fosfoacilglicerol e glicolipídeos); 
 Cadeia fechada ou cíclica 
o Esteróides (todos derivados do colesterol; 
3. Principais características 
 Armazenam reservas de energia em muitos organismos, seja em forma de ácidos graxos ou 
não; 
 São constituintes importantes das membranas das células humanas e bacterianas; 
4. Funções 
 Reserva de energia; 
 Combustível celular; 
 Isolamento térmico; 
 Proteção dos órgãos (gordura visceral); 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 37 
 
 Impermeabilidade (ceras como a do ouvido); 
 Gorduras e óleos  principais formas de armazenamento de energia; 
 Fosfolipídeos e esteróis  elementos estruturais das membranas biológicas; 
 Cofatores enzimáticos; 
 Transportadores de elétrons; 
 Pigmentos fotossensíveis; 
 Âncoras hidrofóbicas para proteínas; 
 Agentes emulsificantes no trato digestivo; 
 Hormônios; 
 Mensageiros intracelulares; 
5. Principais fontes 
 Margarinas; 
 Aveia; 
 Gergelim; 
 Trigo integral; 
 Óleo de canola; 
 Óleo de peixes; 
 Milho; 
 Soja; 
 Cevada; 
 Centeio; 
 Óleo de soja; 
6. Classificação quanto à saturação 
 Saturadas 
o Apenas ligações simples; 
o Fontes: alimentos de origem animal (carne, ovo, leite e derivados) e alimentos 
industrializados como biscoito e chocolate; 
 Insaturadas 
o Possuem insaturações; 
o Fontes: óleos vegetais, margarina, abacate, castanha, coco e óleo de coco; 
7. Importância e outras características 
 Facilitam algumas reações químicas no organismo (cofator enzimático); 
 Possuem densidade específica mais baixa do que a da água (bóiam); 
 Hormônios sexuais são lipídeos; 
o OBS: esteróides anabolizantes precisam ser injetados no músculo para não causar 
embolia; 
 Vitaminas lipossolúveis são A, D, E e K  pode ocorrer 
avitaminose; 
 Prostaglandinas são compostos lipídicos (mediadores 
gástricos); 
 Podem ser complexos (apresentam fósforo e/ou nitrogênio e/ou 
enxofre): 
o Fosfolipídeos (membrana plasmática); 
o Esfingolipídeos (bainha de mielina); 
8. Lipídeos de armazenamento  Ácidos graxos 
 São derivados de HC em estado de oxidação reduzido que 
pode se comparar com combustíveis fósseis (como o petróleo); 
 Estrutura: 3 ácidos graxos ligados a 1 glicerol; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 38 
 
 São compostos anfipáticos  uma extremidade polar e uma cauda apolar  pode haver 
pequena solubilização em solventes polares; 
 Geralmente, os ácidos graxos encontrados em organismos vivos possuem número par de 
carbonos e a cadeia não costuma ser ramificada; 
 São ácidos carboxílicos cujas cadeias variam de 4 a 36 carbonos; 
 Alguns possuem cadeia totalmente saturada e sem ramificações, enquanto poucos 
representantes podem ter alguns radicais metila e algumas insaturações; 
o A estrutura física permite tecer algumas informações sobre esses compostos (analisa-
se à temperatura ambiente de aproximadamente 25ºC): 
 OBS: o que determina o estado em temperatura ambiente é a porcentagem de 
ácidos graxos saturados e insaturados; 
8.1. Saturados 
 Presentes nas gorduras de origem animal (bacon, manteiga); 
 Geralmente são sólidos à temperatura ambiente; 
 Não fazem insaturações; 
8.2. Insaturados 
 Presentes nas gorduras de origem vegetal; 
 Mais líquidos à temperatura ambiente; 
 Óleo de soja, azeite, óleo de coco, óleo de girassol; 
 Exceção: margarina  passa por hidrogenação 
o Algumas ligações cis se tornam trans, as quais são fatores de risco para eventos 
cardiovasculares; 
 Quando há mais de uma insaturação (poliinsaturado), geralmente elas não são adjacentes 
nem conjugadas  pula-se pelo menos 3 carbonos; 
 OBS: o problema da indústria 
o Geralmente, os ácidos graxos encontrados na natureza estão na configuração CIS; 
o Quando a indústria faz hidrogenação, acaba ocorrendo a ligação trans; 
o As ligações trans são riscos para problemas cardíacos; 
o O ácido graxo trans é encontrado naturalmente como produto da fermentação de 
animais leiteiros (alguns laticínios, portanto)  mas o que faz mal é o EXCESSO! 
8.2.1. Poli-insaturados (AGPIs) 
 Exemplo: Omega-3 
o Existem falsificações; 
o É vendido como suplemento alimentar  são exigidos menos testes; 
o Dica: se for colocado no freezer e congelar, as cápsulas são ruins; 
 Ômega é o último carbono da cadeia carbônica (nomenclatura)  ômega-3 é o ácido com 
ligação dupla entre o carbono 3 e o 4; 
o Só existe até o 6; 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 39 
 
 “Dieta do mediterrâneo”  diminui a incidência de problemas cardiovasculares 
o Dieta rica em salada e óleo de peixe (não o próprio óleo, mas o peixe em si); 
o OBS: são peixes de água fria (salmão selvagem, por exemplo); 
 Pode-se fazer suplementação de ômega-3 (a relação ideal entre o 3 e o 6 é ente 1:1 e 4:1) 
 
8.3. Propriedades físicas dos ácidos graxos 
 Fatores que interferem 
o Número de insaturações, comprimento e polaridade; 
 A cadeia apolar é responsável pela baixa solubilidade em água; 
 Quanto mais longa e menos insaturada, mais apolar; 
 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 40 
 
 
 
 
9. Triacilglicerois 
 O glicerol é um composto simples que contém 3 grupamentos OH ligados por ligação de éster 
formando o triacilglicerol; É o lipídeo mais simples; 
 São armazenados nos adipócitos (podem estar repletos ou com apenas algumas gotículas); 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 41 
 
 
 OBS: explicação de como crianças obesas podem se tornar pessoas obesas  
teoricamente, os adipócitos, que só se multiplicam na infância, tornam-se aumentados nas 
crianças obesas, o que aumenta a tendência de armazenar triacilglicerol  a 
lipoaspiração e a lipoenxertia são, respectivamente, a retirada de adipócitos de uma parte 
de corpo, e o enxerto em outro local; 
 OBS 2: sementes em germinação possuem maior concentração de lípases (enzimas que 
metabolizam lipídeos)  teoricamente, os ”brotos” ingeridos auxiliam na perda de peso, 
na nutrição e produção de nutrientes; 
9.1. Triacilglicerol x polissacarídeos 
 Vantagens de reservar energia em lipídeos e não carboidratos: 
o Lipídeos são mais calóricos  é necessário queimar menos lipídeos para obter mais 
energia, ou seja, lipídeos são mais eficientes; 
o Polissacarídeos são muito hidrossolúveis, portanto, armazenam muita água, o que 
aumentaria o peso corporal demasiadamente; 
o Não é viável armazenar o glicogênio, porque o estoque dura apenas 1 dia, enquanto os 
triglicerídeos podem durar meses (em pessoas obesas); 
 Triacilglicerol não é componente de membrana  é armazenado no tecido adiposo; 
9.2. Reação de saponificação 
 Óleo usado (gordura/triglicerídeo) + base forte (forte agitação)  sabão + glicerol; 
 
10. Ácidos graxos trans 
 Alimentos ricos em lipídeos que ficam muito tempo expostos ao oxigênio podem se tornar 
rançosos  isso ocorre pela clivagem oxidativa das insaturações, que produz ácidos 
carboxílicos de cadeia curta (muito voláteis); 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 42 
 
 Para diminuir a rancidez: hidrogenação parcial, que forma gorduras trans; 
 Gorduras trans possuem a capacidade de aumentar o LDL e diminuir o HDL (por isso 
desencadeiam risco cardiovascular); 
 Alguns países limitam a quantidade de ácidos graxos trans nos alimentos; 
 
AULA 07 (08/04) – LIPÍDIOS II 
1. Ceras 
 São ésteres de ácidos graxos saturados e insaturados com cadeia longa; 
 Podem apresentar o grupamento álcool na cadeia (exceto glicerol); 
 Possuem ponto de fusão entre 60 e 100 ºC; 
2. Graxas 
 Propriedades impermeabilizantes e consistência firme; 
 Cobertura protetora de plantas e animais; 
 Exemplos: lanolina (lã de cordeiro), cera de abelha, cera de carnaúba (palmeira brasileira), 
cera de óleo de cachalote  utilizados em loções, cosméticos, pomadas e polidores; 
3. Lipídeos estruturais em membranas 
 A bicamada lipídica faz com que as membranas sejam seletivas; 
 OBS: importante, inclusive, no manejo de medicamentos; 
 Lipídeos de membrana: 
o Glicerofosfolipídeos 
 1 glicerol, 2 ácidos graxos, 1 grupo fosfato e 1 álcool; 
 Principal componente lipídico das membranas biológicas; 
 Podem ter carga, o que interfere nas interações  dependendo da carga, 
possui um nome diferente; 
o Galactolipídeos 
o Tetraéter em arqueia 
o Esfingolipídeos 
 1 esfingosina, 1 ácido graxo, 1 fosfato e colina; 
 OBS: alguns suplementos energéticos possuem colina em sua composição  o 
princípio é o aumento dos esfingolipídeos, que compõem a bainha de mielina  
aumenta o estado de atenção porque isola os neurônios (faz com que o impulso 
nervoso ocorra mais rápido). Não é comprovado; 
 Possuem uma cabeça polar e uma cauda apolar; 
 Existem ceramidas e esfingomielinas: 
 Ceramidas  mais simples  ácido graxo ligado em amino esfingosina; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 43 
 
 Esfingomielinas  anfipáticas e ocorrem nas membranas celulares do 
SNC; 
 Podem ter sítios de reconhecimento biológico  ex: mecanismos para inibir 
vírus; 
 As porções de carboidrato de esfingolipídeos definem que tipo de sangue os 
indivíduos podem receber; 
o Glicoesfingolipídeos 
 Ocorrem amplamente na face externa das membranas plasmáticas; 
 Possuem grupos-cabeça com um ou mais açúcares; 
 Não contêm fosfato; 
 Cerebrosídeos  possuem um único açúcar ligado à ceramida. Os que 
possuem galactose são encontrados nas membranas plasmáticas em tecido 
neural e os que possuem glicose, nas membranas plasmáticas em tecidos não 
neurais; 
o Esteróis 
o Gangliosídeos 
 
 
 
Glicerofosfolipídeos 
 
3.1. Colesterol 
 É um lipídeo estrutural presente na maior parte das membranas; 
 A partir de sua estrutura, é possível produzir vários hormônios e sintetizar diversos 
medicamentos; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 44 
 
 É um núcleo esteróide com 4 anéis fundidos; 
 É precursor da aldosterona, do cortisol, do estradiol e da testosterona; 
o Sem ingestão suficiente de colesterol, não há a produção de hormônios  ex: em 
anorexia, a mulher pode parar de menstruar pela falta dos hormônios. Já os homens 
em anorexia, podem inibir a produção de testosterona; 
o O papel da aldosterona é retenção hídrica (por meio do acúmulo de sódio); 
o O cortisol atua na modulação do sistema imune e na mobilização das gorduras (pode 
fazer a redistribuição da gordura corporal); 
o OBS: indivíduos que fazem uso de testosterona exógena costumam utilizar também 
inibidores de aromatase (ex: anastrosol), porque a aromatase é a enzima responsável 
por catalisar a testosterona em estradiol, o que causa efeitos adversos; 
 Precursor de todos os lipídeos esteróides; 
 
 
 OBS: TRANSPORTE DE COLESTEROL 
o É transportado por meio das lipoproteínas transportadoras (LDL, HDL, quilomícrons e 
VLDL): 
 São moléculas protéicas esféricas que transportam o colesterol internamente. 
Externamente, são revestidas por proteínas para que possam atravessar a 
corrente sanguínea e passar por vários órgãos com mais eficiência; 
o Vitamina D 
 Hormônio derivado do colesterol; 
 É importante o banho de sol pela manhã sem filtro solar; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 45 
 
 Suplementação: pode ser 7-desidrocolesterol (que precisa do sol) ou 
diretamente o colecalciferol associado ou não ao calcitriol (pode ser usado em 
indivíduos albinos); 
 Vitamina D é essencial para o sistema imune 
 A baixa de vitamina D enfraquece o sistema imune  nesse sentido, a 
suplementação só é efetiva se os níveis estiverem baixos; 
 A baixa de vitamina D pode, inclusive, aumentar a cólica menstrual; 
 
o Ácidos biliares 
 Fazem a emulsificação das gorduras da dieta para torná-las mais acessíveis às 
gorduras digestivas; 
 São armazenados na vesícula biliar; 
 OBS: em pacientes sem vesícula: os sais biliares são produzidos normalmente, 
mas não são armazenados. No entanto, principalmente no início, o paciente pode 
apresentar diarréia gordurosa (esteatorréia); 
o Lipídios como sinalizadores, cofatores ou pigmentos 
 Exemplo: quando a criança come muito mamão, cenoura, abóbora...  aspecto 
amarelado na pele  os pigmentos são lipídicos  não faz mal se não for em 
excesso; 
 Sinalizadores do tráfego metabólico (papel ativo); 
 Hormônios  ex: vitD; 
o Vitaminas 
 Vitaminas A, D, E e K são lipossolúveis; 
 É necessário ingerir junto com refeições grandes (ex: almoço); 
 Só são absorvidas pelo organismo se houver lipídeos suficientes; 
 OBS: medicamento Orlistat (Xenical)  inibe a enzima responsável por quebrar a 
gordura até triacilglicerol para que seja absorvida  indivíduo apresenta 
esteatorréia (diarréia com placas de gordura). É necessário recomendar ao paciente 
que use fralda ou absorvente na altura do ânus, porque a gordura pode escorrer. O 
uso desse medicamento implica a avitaminose, portanto, deve-se indicar ao 
paciente a suplementação vitamínica; 
 VitA  fornece o pigmento fotossensívelaos olhos e é regulador da expressão 
gênica durante o crescimento das células epiteliais; 
 VitE  proteção dos lipídeos de membrana e controle do dano oxidativo; 
 VitK  coagulação sanguínea; 
 Ubiquinona (Conenzima Q10)  transportador lipofílico em reações de oxirredução 
(disposição); 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 46 
 
AULA 10 (06/05) – SÍNTESE DO COLESTEROL 
 A partir do conhecimento da síntese do colesterol, é possível elaborar fármacos para o 
tratamento de pacientes com hipercolesterolemia; 
 A maior parte dos ácidos graxos produzidos no organismo possui destinos pré-determinados: 
o Incorporação de triacilgliceróis para o armazenamento de energia metabólica (a 
famosa pochete)  utilizado em atividades de alta intensidade ou baixa intensidade 
por tempo prolongado; 
o Incorporação como componente fosfolipídico das membranas; 
1. Colesterol 
 Tem correlação com doenças cardiovasculares  em EXCESSO; 
 Molécula essencial em vários animais: 
o Estrutura das membranas; 
o Precursor dos hormônios esteróides; 
o Precursor dos ácidos biliares; 
 OBS: não precisa estar presente em dietas de mamíferos, porque eles próprios podem 
sintetizá-lo a partir de moléculas mais simples (lipídeos); 
1.1. Estrutura 
 27 átomos de carbono fornecidos por um único precursor: acetato; 
 
 
2. Síntese do colesterol 
 Condensação das 3 unidades de acetato  mevalonato; 
 Conversão do mevalonato  isopreno ativado; 
 Polimerização do isopreno ativado  esqualeno; 
 Ciclização do esqualeno  colesterol; 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 47 
 
2.1. Estágio 1: síntese do mevalonato a partir do acetato 
 Mais importante farmacologicamente; 
 HMG-CoA é a enzima que limita a velocidade de síntese do colesterol; 
o Se estiver funcionando mais rápido, mais colesterol é produzido; 
o Se estiver funcionando mais devagar ou inibida, menos colesterol é produzido; 
o Alimentação reduz a atividade da enzima; 
o HISTATINAS 
 Possuem horário específico; 
 As que possuem meia-vida longa podem ser administradas em qualquer horário, 
mas as que possuem meia-vida curta precisam ser administradas durante a 
noite, porque normalmente é o maior período de jejum do indivíduo; 
 Explicando o funcionamento de histatinas de meia-vida curta como a 
Sinvastatina: a alimentação inibe a ação da enzima HMG-CoA porque, ao invés 
de precisar sintetizar colesterol por essa via, o organismo está sintetizando por 
outra via. Dessa forma, o momento de Jejum é o período de maior atividade da 
enzima HGM-CoA, que segue em intensa atividade. Como, normalmente, os 
pacientes tendem a manter mais tempo de jejum durante a noite (porque estão 
dormindo), é o horário correto para inibir o funcionamento da enzima e, 
consequentemente, a produção de colesterol. Dessa forma, TOMAR 
SINVASTATINA DE MANHÃ E NÃO À NOITE É JOGAR DINHEIRO FORA. 
Atenção ao horário de sono do paciente. 
2.2. Estágio 4 
 Estágio final da síntese do colesterol; 
 O esqualeno se fecha; 
 Nos fungos, se transforma em ergosterol  forma a parede celular fúngica 
o Os medicamentos azois (cetoconazol, miconazol, fluconazol)  fungicidas  matam o 
fungo porque impedem a produção do ergosterol. 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 48 
 
3. Destinos do colesterol 
 Uma pequena fração é incorporada na membrana dos hepatócitos; 
 Outra fração se transforma em ésteres de colesterol por meio da enzima ACAT; 
 Outra se torna ácido biliar; 
 Também se transforma em colesterol biliar; 
 É precursor: síntese de membranas, produção de hormônios esteróides, produção de VitD; 
 
 ACAT 
o Enzima acil-CoA-colesterol aciltransferase; 
o Catalisa a transferência de um ácido graxo da coenzima A para um grupo hidroxil do 
colesterol  converte o colesterol em uma forma mais hidrofóbica, o que previne que 
ele entre nas membranas; 
4. Transporte do colesterol 
 O sangue é aquoso e o colesterol é uma molécula extremamente hidrofóbica. Por isso, ele 
não pode transitar livremente pelo sangue; 
 O transporte de colesterol ocorre por meio das lipoproteínas  macromoléculas compostas 
por proteínas transportadoras que possuem composições diferentes de éster, glicerol e 
triacilglicerol internamente (por isso existem lipoproteínas de densidades diferentes): 
o LDL  low density protein (lipoproteína de baixa densidade  % maior de lipídeos do 
que de gorduras) 
o HDL  high density lipoprotein (lipoproteína de alta densidade  % maior de proteínas 
do que de lipídeos); 
o VLDL  very low density lipoprotein (lipoproteína de baixíssima densidade  % muito 
maior de lipídeos do que de gorduras) 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 49 
 
 
 Apolipoproteínas ou apo 
o Combinam proteínas e lipídeos e fazem o transporte do colesterol no organismo; 
 Quilomícrons 
o Transportam principalmente o colesterol (triacilglicerol) advindo da dieta  do intestino 
até os demais tecidos; 
o Passeiam através do sistema linfático; 
o É composto por apoB-48, apo-E e apoC-II; 
 
 É importante saber quais tipos de APO existem em cada molécula, porque assim, pode-se 
traçar estratégias que controlem receptores. Se ocorresse o bloqueio dos receptores, não 
haveria a reação; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 50 
 
o Ainda não existe medicamento com esse fim; 
o É uma doença moderna  desencadeada pelo desenvolvimento; 
 
4.1. Na corrente sanguínea 
 Todos os transportadores de colesterol andam juntos na corrente sanguínea; 
 Quilomícron, VLDL e LDL são redondos e são os maiores; 
 HDL é o menor de todos e possui forma de disco; 
 O endotélio vascular está em contato direto com a corrente sanguínea, então algumas células 
endoteliais podem ser lesionadas; 
o As lipoproteínas, então, conseguem atravessar as células do endotélio e se acumular 
por trás delas; 
o OBS: o LDL entra com facilidade, o HDL sai com facilidade; 
o O LDL fica preso nessas regiões e começa a liberar mediadores inflamatórios, que 
atraem os monócitos por quimiotaxia, que se transformam em macrófagos e começam 
a fagocitar esses LDL’s; 
o Chega a um ponto em que os macrófagos não conseguem maus fagocitar essas 
lipoproteínas e se tornam células espumosas (ou esponjosas); 
 O HDL, então, que passa livremente, chega ao macrófago (que se tornou célula 
espumosa) e começa a fazer o transporte reverso do colesterol (retira colesterol 
para metabolizá-lo no fígado (em trabalho de formiguinha, porque ele é 
pequeno); 
 Indivíduos com colesterol alto que não mudam o estilo da vida, por mais que 
usem medicamentos, continuam aumentando o número e o volume de células 
espumosas, o que diminui a luz do vaso; 
 As células musculares também se diferenciam e se misturam aos macrófagos, 
apertando a luz do vaso  inflamação localizada (então todas as células de 
defesa se transportam para lá, para tentar combater a inflamação); 
 As células existentes fazem apoptose e são endocitadas por mais macrófagos, o 
que faz com que continuem a infiltração e o acúmulo de placas gordurosas 
(placas de ateroma)  chega um momento em que tudo se fecha; 
 OBS: o infiltrado (placa de ateroma) é vascularizado por capilares sanguíneos  
causa pequenos sangramentos, o que atrai plaquetas, que tentam conter o 
vazamento com redes de fibrina  trombose  infarto; 
 Tudo isso pode ser “medido” por exames de sangue. Também existem exames 
para analisar o nível de entupimento dos vasos; 
 Stent  “mola” que é implantada no endotélio e força a abertura da luz dos 
vasos; 
4.2. Transporte do colesterol ingerido (que vem do triacilglicerol)  via exógena 
 Os quilomícrons são lipoproteínas com alta proporção de triacilglicerol; São os maiores transportadores de colesterol, compostos por apoB-48, apo-E e apoC-II; 
 Fazem o transporte dos triglicerídeos vindos da dieta; 
 Os quilomícrons são produzidos a partir do retículo endoplasmático dos enterócitos (células 
endoteliais que recobrem o intestino delgado), se movem por meio do sistema linfático e 
entram na corrente sanguínea através da veia subclávia esquerda; 
o A apoC-II ativa a lipase lipoproteica presente nos capilares do tecido adiposo do 
coração, do músculo esquelético e da glândula mamária em lactação; 
 Por que atividade física é bom para diminuir o colesterol? 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 51 
 
o Porque se houver mais tecido muscular na musculatura esquelética, haverá mais 
quilomícrons se encaminhando para lá, o que diminui os quilomícrons que iriam para o 
coração  musculação diminui o colesterol; 
 Os ácidos graxos da dieta para os tecidos: 
o No músculo e no coração são consumidos em forma de energia; 
o No tecido adiposo fica disponível para ser consumido em forma de energia; 
 Após depositar os ácidos graxos nesses tecidos, os quilomícrons se movem da corrente 
sanguínea até o fígado, que tem receptores de apo-E que o degradam; 
 Então, basicamente, o caminho do quilomícron é: retículo endoplasmático dos enterócitos  
sistema linfático  veia subclávia esquerda  corrente sanguínea  (ativação da lipase 
lipoproteica do tecido adiposo, do coração, do músculo esquelético e da glândula mamária em 
lactação  a lipase tira todo o ácido graxo dos quilomícrons e o coloca nos tecidos  os 
ácidos graxos se tornam disponíveis para serem utilizados como fonte de energia)  o 
quilomícron (sem ácido graxo) continua migrando através da corrente sanguínea  fígado (no 
fígado é degradado pelos receptores da apo-E; 
 
 
 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 52 
 
 O que acontece quando o colesterol está em quantidade acima da necessária: 
o No fígado, os ácidos graxos em excesso são esterificados (convertidos em 
triacilglicerol ou ésteres de colesterol) e empacotados em VLDL (lipoproteínas de 
densidade muito baixa  excesso de gordura e pouca proteína); 
o O excesso de carboidratos da dieta também pode ser transformado em triacilglicerol e 
empacotado em VLDL; 
o O VLDL é composto por apoB-100, apoC-I e CII e apo-E; 
o Esse VLDL é transportado pelo sangue do fígado até o músculo, o tecido adiposo e as 
glândulas suprarrenais (por meio do LDL); 
o Nesses locais, a apo ativa uma enzima (lipase lipoproteica) que começa a diminuir a 
concentração dos triacilglicerois de dentro do VLDL, captando-os para os tecidos, e o 
VLDL torna-se IDL e, posteriormente, LDL; 
 No tecido adiposo: os adipócitos captam os triacilglicerois e o armazenam; 
 No tecido muscular esquelético: os miócitos oxidam os ácidos graxos para obter 
energia e, se houver excesso, também causará acúmulo (serão armazenados); 
 Também há influência dos hormônios. Em período pós-prandial (insulina 
alta), por exemplo, a VLDL atuará principalmente para transportar os 
ácidos graxos da dieta para o tecido adiposo. Já no estado de jejum ou 
em grandes períodos entre as refeições, os ácidos graxos utilizados para 
produzir VLDL no fígado são originários do tecido adiposo; 
 Nesse sentido, a atividade física possui maior impacto do que a dieta na 
redução dos níveis de colesterol; 
4.3. Transporte do colesterol (a partir do fígado) 
 Fígado (ácidos graxos passam por esterificação e são empacotados em VLDL)  corrente 
sanguínea (transporte do VLDL)  tecido muscular, tecido adiposo ou glândulas suprarrenais 
(ativação da lipase lipoproteica que capta os triacilglicerois e catalisa a transição VLDL IDL 
LDL) 
o Tecido adiposo  captação dos triacilglicerois pelos adipócitos (ficam armazenados); 
o Tecido muscular  oxidação dos triacilglicerois para obter energia/ acúmulo (excesso); 
 LDL  (entrega o colesterol aos) macrófagos  às vezes não conseguem dar vazão, 
fagocitam LDL indiscriminadamente  tornam-se células espumosas  apoptose  placas 
de ateroma; 
 LDL não captada (cheia de colesterol)  (retorna para o) fígado  (é incorporada nas) 
membranas  colesterol convertido em ácidos biliares e reesterificado (armazenado em 
forma de gotículas) por meio da enzima ACAT (causa esteatose hepática: gordura no fígado); 
o Esteatose pode evoluir para cirrose; 
o Esteatose pode ser tratada com metformina, mas a atividade física e a boa 
alimentação são mais recomendados se o paciente tiver possibilidade. 
o O aumento do colesterol por causas medicamentosas (uso de tretinoína ou interferon, 
por exemplo) não pode ser tratado por atividade física. A solução é cessar o uso do 
medicamento; 
5. Hipercolesterolemia familiar 
 É diferente de colesterol alto por hábitos alimentares da família! 
 O receptor apoB-100 é endocitado, o LDL é separado do receptor e depois o receptor retorna 
para repetir o processo com outras moléculas (OBS: o receptor é produzido pelo retículo); 
 Na hipercolesterolemia familiar, o receptor não é produzido  ocorre o acúmulo de colesterol 
mesmo se o paciente fizer dieta, visto que o receptor não será endocitado; 
o Ocorre desde a infância  criança (aproximadamente 3 anos) com colesterol 
absurdamente alto; 
 Então, hipercolesterolemia FAMILIAR é uma deficiência no receptor de LDL! 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 53 
 
6. Regulação 
 Etapa limitante: HMG-CoA  inibida pelas histatinas; 
 Pode ser regulada por insulina e glucagon 
o Insulina alta e glucagon baixo (pós refeição)  VLDL transporta lipídeos da dieta para 
o tecido adiposo; 
o Insulina baixa e glucagon alto  VLDL transporta lipídeos do tecido adiposo para o 
metabolismo (vai para o fígado para ser metabolizado e produzir energia); 
 
 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 54 
 
 
OBS: a formação da placa de ateroma não é na luz do vaso, mas abaixo das células endoteliais. 
 HDL é necessário para fazer a “limpeza” do endotélio. Mas o HDL extremamente alto (acima 
de 90 ou 100) pode causar pancreatite 
 O aumento do HDL é causado pela ingestão de gorduras boas (azeite, abacate, gema); 
7. Biossíntese de triacilglicerois 
 Triacilglicerol é o glicerol que preenche as apolipoproteínas; 
 Formação dos triacilglicerois: 
o 2 moléculas de acil-CoA graxo + glicerol-3-fosfato  ácido fosfatídico; 
o Ácido fosfatídico  desfosforilação  diacilglicerol; 
o Diacilglicerol + acil-CoA graxo (acilação)  triacilglicerol; 
o OBS: isso ocorre mesmo durante o jejum prolongado. 
 A síntese e a degradação dos triacilglicerois são controladas por hormônios; 
8. Hormônios sintéticos 
 São utilizados como medicamentos; 
 Efeitos “bons”: 
o Aumentam a capacidade do organismo de incorporar proteína extra em grande 
quantidade no músculo, o que aumenta o tamanho do músculo e a força muscular; 
o Aumentam a contagem de células vermelhas no sangue  maior concentração de 
oxigênio nos tecidos  melhora no desempenho  
dopping; 
o Aumentam o metabolismo basal (metabolismo 
mínimo dos processos vitais); 
o Diminuem a quebra e a perda de proteína; 
o Melhoram a confiança e a autoestima; 
o Aumentam a tolerância à dor  podem causar 
lesão; 
 Efeitos adversos: 
o Atrofiam os testículos; 
o Aumentam o clitóris; 
o Amarelam a pele e os olhos; 
o Causam arritmia cardíaca e aumento da P.A.; 
o Câimbras; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 55 
 
o Calvície e hirsutismo; 
o Hálito forte; 
o Acne; 
o Manchas na pele; 
o Dano irreversível ao feto em mulheres grávidas; 
o Pele oleosa na mulher; 
o Sangramentos no nariz; 
o Câncer hepático; 
o Esterilidade; 
o Insônia; 
o Náusea e vômitos freqüentes;o Morte; 
 Podem ser prescritos; 
 A partir dos 25 anos, começa a haver perda hormonal (metabolismo mais lento); 
 Atenção: não se deve fazer uso de anticoncepcional oral e hormônios (testosterona) 
intramusculares; 
9. Classificação dos lipídeos 
 Simples ou ternários 
 Complexos ou compostos 
 Precursores ou derivados 
9.1. Simples 
 Possuem apenas CHO; 
 São ésteres de ácidos graxos com algum tipo de álcool; 
 Glicerídeos, cerídeos, óleos, gorduras, ceras; 
 O veneno de cobra tem a enzima fosfolipase A2 (PLA2), que degrada os fosfolipídeos de 
membrana  por isso causa uma quebra tão grande; 
 Membranas biológicas 
o Formadas por fosfolipídeos; 
o São barreiras que filtram a entrada e a saída de substâncias da célula; 
o Possuem proteínas transmembrana, proteínas acopladas, cadeias de oligossacarídeos 
(sítios de reconhecimento de fármacos e outras substâncias endógenas e exógenas); 
o Micelas: parte externa hidrofílica e interna hidrofóbica 
 Medicamentos: emulsões  SABOR! 
o Distribuição de lipídeos em membranas  as vesículas de transporte precisam ter a 
mesma estrutura da membrana; 
o Proteínas de membrana  vários medicamentos se ligam a elas. Podem ser 
transmembrana ou se localizar em apenas uma superfície da membrana; 
o Dinâmica da membrana: é flexível; 
o Toxina botulínica (botox)  deve ser usada de forma preventiva, porque a toxina 
botulínica paralisa o músculo para evitar as rugas de expressão  impede a fusão da 
acetilcolina na membrana interna (a acetilcolina faria a transmissão do impulso nervoso 
para promover a contração do músculo); 
o Transporte através das membranas: ativo, passivo, difusão simples, difusão facilitada e 
canais iônicos; 
 Canal iônio de comporta única, canal iônico de canal inativo ou dupla comporta; 
 Bomba de prótons: MDR1(glicoproteína P)  atrapalha principalmente o 
tratamento com fármacos usados na quimioterapia do câncer 
 O medicamento entra e ela joga o medicamento para fora  não é 
possível atingir a concentração adequada de medicamento na célula; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 56 
 
 Ainda não existem inibidores dessa bomba; 
 Algumas bactérias também possuem essa bomba; 
AULA 11 (27/05) CARBOIDRATOS 
1. Considerações gerais 
 São as biomoléculas mais abundantes na terra; 
 Alguns carboidratos são os principais elementos da dieta em muitas partes do mundo, e sua 
oxidação é a principal via de produção de energia na maioria das células não fotossintéticas; 
 São facilmente encontrados e de baixo custo; 
 Polímeros de carboidratos são a principal via energética nos humanos; 
 Outros polímeros de carboidratos lubrificam as articulações e auxiliam no reconhecimento e 
na adesão intercelular; 
 Polímeros de carboidratos complexos covalentemente ligados a proteínas ou lipídios atuam 
como sinalizadores celulares (glicoconjugados); 
2. Definição e abundância 
 Nem todos os açúcares (carboidratos) são doces; 
 Diabéticos não podem usar NENHUM tipo de açúcar, inclusive mel, xilitol, etc; 
 Lactose é adocicada; 
 Definição bioquímica: Compostos aldeídicos ou cetônicos com múltiplas hidroxilas  fazem 
muitas pontes de hidrogênio e são muito solúveis em água; 
 Carboidratos: Cn(H2O)n fórmula empírica, mas alguns ainda podem conter fósforo, 
nitrogênio e enxofre; 
 Valor energético – quantidade de energia liberada pelo alimento; 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 57 
 
3. Classificação geral 
 Monossacarídeos 
o Função 
 Estrutural (pentoses  Ribose e Desoxirribose) 
 Energética (hexoses  glicose, frutose, galactose) 
 Oligossacarídeos 
o Cadeias curtas ou resíduos de monossacarídeos ligados por ligações glicosídicas; 
o Os mais abundantes são os dissacarídeos; 
o O mais comum é o açúcar da cana, que associa sacarose a frutose; 
 Polissacarídeos 
o Cadeias muito longas de monossacarídeos (mais de 20 unidades); 
o Exemplo: celulose (presente no papel - glicose), glicogênio (glicose)  a diferença é 
apenas a configuração estereoquímica; 
 
 
4. Considerações gerais 
 O monossacarídeo mais abundante na natureza é a glicose, também chamada de dextrose; 
 A glicose é o principal açúcar do sague. Em pacientes com hipoglicemia, pode-se administrar 
por via intravenosa; 
 OBS: correlação entre diabetes e Alzheimer 
o O cérebro utiliza apenas glicose como combustível. Pacientes diabéticos possuem um 
problema na absorção de glicose. Ao longo dos anos, pode ser que a falta de glicose 
cause a morte neuronal  Alzheimer; 
 Alguns órgãos utilizam glicose como combustível único  não possuem ou possuem poucas 
mitocôndrias  obtêm energia pela glicólise. 
o Cérebro adulto – 120g de glicose por dia 
o Hemácias 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 58 
 
o Córnea, cristalino e retina; 
o Medula renal, testículos e fibras musculares brancas; 
5. Glicose x sangue 
 A média estimada de glicose no sangue é obtida pelo exame de glicemia capilar 
o O cortisol (hormônio do estresse) pode aumentar a glicemia mesmo em jejum, por 
outras vias que não a alimentação; 
o Esse valor não serve como diagnóstico para diabetes. Pode ser “mascarado”, porque 
reflete a alimentação do paciente das últimas 24h, no máximo; 
 Já o exame de hemoglobina glicada reflete a concentração de glicose dos últimos 120 dias 
o Existem transportadores na membrana da hemoglobina que equilibram a concentração 
de glicose intracelular e a glicose plasmática; 
o Como a Hb fica exposta diretamente à glicose, ela está sujeita a toda a glicose 
sanguínea do paciente; 
o Após a glicação de uma hemoglobina, ela não pode mais ser dissociada da glicose; 
o A glicação também forma produtos que fazem reações cruzadas com proteínas, as 
quais geram danos, a longo prazo, aos rins, à retina e ao sistema cardiovascular; 
 Por isso, uma consequência muito comum da diabetes não tratada é a lesão 
renal  o paciente se torna paciente renal crônico; 
 Diabetes não tratada também causa outros sofrimentos  hemodiálise, 
cegueira, AVC (HbG e açúcar em excesso ativam fatores da cascata de 
coagulação, deixando o sangue mais viscoso) 
 
6. Monossacarídeos 
 Monossacarídeos são os carboitratos mais simples; 
 Glicose é um monossacarídeo; 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 59 
 
o A concentração ideal de glicose é abaixo de 90; 
 São incolores e plenamente solúveis em água, mas insolúveis em solventes apolares; 
 A temperatura influencia no poder de dissolução  quanto mais quente, mais fácil o 
açúcar solubiliza (aumenta o coeficiente de solubilização); 
 A maioria possui sabor adocicado; 
 A quantidade de carbonos de uma molécula determina o nome(ex: tetrose, pentose, 
hexose,..) 
o Hexoses são as mais abundantes na natureza; 
o Ribose e desoxirribose são pentoses; 
 Podem ser aldoses ou cetoses, de acordo com a localização do grupamento OH; 
o Aldose  extremidades (carbono terminal); 
o Cetose  “meio”; 
 
7. Estereoquímica 
 Precisa haver um carbono quiral para que as imagens sejam especulares e não sobrepostas; 
 Desenho 
 
 Epímeros são açúcares que diferem apenas na configuração de um carbono; 
o Possuem funções diferentes; 
 Número de centros quirais é representado por 2n (n é o número de estereoisômeros teóricos); 
 A formação de estruturas em anel é resultado de uma reação geral entra alcoóis e aldeídos 
ou cetonas para formar derivados: hemicetais (de cetonas) ou hemiacetais (de aldeídos); 
 
Isabela Valinho Abreu, 1º período 60 
 
 O álcool pode ser adicionado de maneiras diferentes, o que muda a conformação (alfa e 
beta); 
 Os compostos com anéis de 6 membros são piranoses e com 5 membros são furanoses; 
 
8. Derivados