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Proteínas - introdução bioquímica
BIOQUIMICA FUNDAMENTAL (Universidade de Brasília)
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Pro󰉃󰈩í󰈞󰇽s
São polímeros de resíduos de L-alfa
aminoácidos;
Polímeros: São macromoléculas
constituídas de monômeros;
Peptídeos e funções biológicas
Vasopressina (9 aas) - hormônio
vasoconstritor que aumenta a pressão
arterial;
Bradicinina(9 aas) - hormônio
vasodilatador, reduz a pressão arterial;
Oxitocina(9 aas) - “hormônio do amor”.
Estimula a contração uterina no parto,
ejeção do leite na lactação, reduz estresse
e ansiedade;
Aspartame(2 aas com metilação) -
adoçante sintético;
Peptídeos antimicrobianos - potenciais
novos antibióticos;
Funções das proteínas
➔ Catálise enzimática( são enzimas);
➔ Transporte;
➔ Reserva;
➔ Movimento;
➔ Suporte mecânico(estrutural);
➔ Defesa;
➔ Sinalizador celular(hormônios,
receptores, etc);
➔ Regulação da expressão gênica;
O esqueleto polipeptídico e cadeias
laterais
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Níve󰈎󰈻 󰇵󰈼t󰈸u󰉄󰉉r󰇽i󰈻 󰇶󰈀s 󰈥󰈹󰈢teí󰈝󰈀󰈼
Estrutura primária: Sequência de
resíduos de aminoácidos ao longo de
uma cadeia polipeptídica;
● Pode ser identificada por
sequenciamento diretamente da
proteína;
● Sequenciamento
químico(degradação de edman);
● Espectrometria de massas;
● A partir de sequência
gênica(sequenciamento de DNA);
Estrutura secundária:
● Descreve os padrões de
desdobramento do esqueleto
polipeptídico;
● Não considera as cadeias laterais
dos resíduos de aminoácidos;
● Se refere especificamente a um
segmento da proteína;
●
● As estruturas secundárias são
estabilizadas por ligações de
hidrogênio;
● Ângulos de torção ou diédricos
alfa hélice: Estrutura secundária onde
a cadeia principal está enrolada em
um eixo imaginário formando uma
hélice. As cadeias R são projetadas
para fora. A cada volta tem 3,6
resíduos. ligação de hidrogênio de 5 a
e em média 25% dos resíduos de
aminoácidos se encontram nelas.
Estabilização da hélice: Ligações de
hidrogênio entre o hidrogênio ligado
ao nitrogênio de cada ligação
peptídica e o oxigênio da carbonila do
quarto resíduo de aminoácido amino
terminal.
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Con󰇾󰈡󰈹m󰇽ção 󰈩m 󰇾󰈢󰈘ha 󰇼󰈩󰉄󰇽
p󰈸e󰈈󰉉󰇵ad󰈀
● A cadeia peptídica mais estendida do
que na alfa-hélice;
● As ligações de hidrogênio que
estabilizam a estrutura ocorre entre
cadeias polipeptídicas vizinhas;
● Existem duas formas:
paralela(mesmo sentido) e
antiparalelas(sentidos opostos);
Estrutura terciária:
● o arranjo tridimensional de todos os
átomos da proteína;
● inclui o dobramento de estruturas
secundárias umas sobre as outras;
Hidrofobicidade e estrutura:
As cadeias laterais apolares se
agrupam no meio para evitar o contato
com a água enquanto os resíduos
polares ficam na parte externa
podendo interagir com a água e formar
pontes de hidrogênio;
Dobramento da proteína depende da
polaridade dos aminoácidos
Estrutura quaternária:
Representa o arranjo tridimensional de
todos os átomos da proteína quando
ela contém duas ou mais cadeias(ou
subunidades)polipeptídicas distintas.
Suas subunidades podem ser iguais ou
diferentes.
Interagem por interações não
covalentes, mais fracas;
Nem toda proteína tem;
Desnaturação da proteína
● Processo que causa alteração na
estrutura tridimensional da
proteína de sua forma nativa para
uma forma desnaturada, causando
perda de função biológica;
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● Pode ser causada por altas
temperaturas, extremos de pH,
solventes orgânicos;
● maioria das vezes irreversível;
● Não afeta a estrutura primária e
sim a terciária;
★ A informação para a forma
tridimensional de uma proteína
está contida em sua estrutura
primária;
★ A sequência de resíduos de
aminoácidos define sua forma e
função
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