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Proteínas Instituto Federal de Rondônia - IFRO Campus Jaru Profa.: Dra. Marilene Maciel Curso: Nutrição Animal Jaru, 2023 Proteínas ❑Proteínas – (Protos = Primeiro) – Biomolécula mais importante ❑São as macromoléculas orgânicas mais abundantes das células, fundamentais para a estrutura e função celular. ❑Elas são formadas por aminoácidos ligados entre si e unidos através de ligações peptídicas. Aminoácidos – constituição ❑Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem, pelo menos, um grupo amina (NH2) e um grupo carboxila (COOH) em sua estrutura. Grupamento amina Ácido carboxílico Cadeia lateral 20 tipos de radicais Aminoácidos – constituição ❑20 tipos de radicais (aminoácidos padrão) Classificação ❑Quanto a natureza dos radicais Alifático (cadeia carbônica aberta) Aromático (cadeia carbônica fechada) Neutro Ácido (Negativo) Básico (Básico) ✓ Apolar ✓ Polar Classificação Apolar Hidrofóbicos – Promovem interações hidrofóbicas importantes na manutenção da estrutura das proteínas. Apolares - grupo R Afilático Apolares - grupo R Aromático Classificação Polar Polares - grupo R sem carga Polares - grupo R carga positiva Polares - grupo R carga negativa Hidrofílicos – Formam ligações de hidrogênio e interações eletrostáticas com a água. Classificação ❑Quanto à origem ➢O organismo animal é incapaz de produzir endogenamente os vinte aminoácidos necessários a construção das proteínas, alguns devem obrigatoriamente fazer parte da dieta alimentar ✓ Essenciais – Organismo não sintetiza ✓ Não-essenciais – Organismo sintetiza Todos são metabolicamente essenciais Aminoácidos essenciais Essenciais Aminoácidos exigidos Não essenciais Metionina Arginina (aves e peixes) Ácido glutâmico Lisina Taurina (gatos) Glutamina Treonina Cistina Triptofano Glicina Valina Condicionalmente Serina Fenialanina Glicina - Pintinhos Alanina Leucina Arginina - Leitões Aspartato Isoleucina Prolina - Pintinhos Asparagina Histidina Tabela 1. Classificação de acordo com a essencialidade ou não dos aminoácidos Aminoácidos limitantes O que limita no organismo do animal um aminoácido LIMITANTE? Limitante por deficiência Limitante por excesso A suplementação de aminoácidos limitantes deverá ser realizada na sequência da sua limitação. Aminoácidos limitantes ❑São aas presentes na dieta em uma concentração menor do que a exigida pelo animal ❑Podem ser limitantes na ração um ou mais aminoácidos ❑Os três aminoácidos mais limitantes são: lisina, metionina e treonina Funções das proteínas Proteínas Hormonal Insulina Glucagon Estrutural Colágeno Queratina Transportadora Albumina Hemoglobina Catalizadora Enzimas Protetora Anticorpos Fibrinogênio Contrátil Actina Miosina Propriedades gerais das proteínas ❑Sequências de aminoácidos A – B – C – D - A – B – C – D A – B – C – D - D – A – C – D Alteração na sequência de aminoácidos (Mutação) Anemia falciforme Leite Tipo A2A2 Leite Tipo A2 A beta-caseína representa cerca de 25 a 30% do total de proteína do leite. O leite de búfala contém apenas a beta-caseína A2. A β-caseína do leite possui 209 aminoácidos, sendo que as variações A1 e A2 diferem apenas por um aminoácido na posição 67. Tipos de leite dependem da genética Propriedades gerais das proteínas ❑Presença de radicais ou moléculas que não são aminoácidos (grupos prostéticos) ❑Pequenas moléculas que se ligam covalentemente ou não a cadeia de aminoácidos Proteína Grupo prostético Glicoproteína Glicídio Lipoproteína Lipídeo Fosfoproteína Ácido fosfórico Cromoproteína Metal Núcleoproteína Ácido nucléico Classificação das proteínas ❑Quanto à composição: ➢Proteínas Simples ou homoproteínas – formadas exclusivamente por aminoácidos; ▪ Exemplo: albumina ➢Compostas, conjugadas ou heteroproteínas – são formadas por cadeias de aminoácidos ligadas a grupos diferentes, denominados grupos prostéticos. ▪ Exemplo: glicoproteínas, o grupo prostético é um glicídio Desnaturação Forma natural Forma desnaturada Perda da estrutura tridimensional Perda da conformação de uma proteína = Perda da função e atividade biológica Causas da desnaturação ❑Aumento de temperatura ❑Extremos de pH ❑Solventes orgânicos (etanol, acetona) ❑Agitação mecânica da solução proteica (espuma) ❑Sais minerais (Presença de solutos) Proteínas no metabolismo animal Degradação proteínas ruminantes ❑As proteínas são os principais compostos nitrogenados presentes nos alimentos. Maior teor proteico Menor teor proteico Gramíneas: Baracharia Leguminosas: Amendoim forrageiro Degradação proteínas – ruminantes Proteínas (polipeptídeos) Oligopeptídeos Aminoácidos α – cetoácidos Meio externo Citoplasma Aminoácidos Membrana celular bacteriana Proteína microbiana AGVs NH3 Metabolismo dos compostos nitrogenados ❑Normalmente, a maior parte do nitrogênio consumidos pelos animais é convertida em amônia pelas bactérias ruminais; ❑Cerca de 40 a 100% de nitrogênio bacteriano é derivado da amônia; ❑A maioria das espécies bacterianas ruminais (mais 90%) possam utilizar seus compostos nitrogenados. ➢Aquelas que degradam os carboidratos fibrosos, a amônia é essencial para seu crescimento. Metabolismo dos compostos nitrogenados ❑Quanto à origem e forma de nitrogênio presente no rúmen, pode ser classificado como: ➢N endógeno – proveniente da ureia reciclada da descamação epitelial, da lise de células microbianas e da excreção de metabólitos dos microrganismos. ➢N dietético ou exógeno ▪ Proteínas verdadeiras – as quais variam quanto à solubilidade e valor biológico; ácidos nucleicos contendo bases púricas e pirimídicas. ▪ Nitrogênio não proteico (NNP) – engloba aminoácidos livres, peptídeos, aminas, amidas, sais de amônia, nitritos, nitratos, ureia, biureto, ácido úrico. Metabolismo dos compostos nitrogenados ❑A proteína bruta contida nos alimentos empregada em dietas para ruminantes é composta por: ➢Fração degradável no rúmen – pelas proteases microbianas, no caso da ureia ocorre pela ação da urease, levando a formação de amônia e gás carbônico; ➢Fração não degradável no rúmen – ação enzimática do organismo do animal Metabolismo dos compostos nitrogenados ❑A degradação da proteína no rúmen fornece um suprimento continuo de peptídeos, aminoácidos, e amônia para o crescimento dos microrganismos e consequente síntese de proteína microbiana, sendo esta a principal fonte de proteína metabolizável (PM) para o ruminante. Metabolismo dos compostos nitrogenados Segundo o NRC (1996) 50 a 100% da PM exigida pelo bovino de corte pode ser atendida Pmic. Santos (2006) relata que a Pmic pode representar ao redor de 45% a 55% da PM no intestino de vacas leiteiras de alta produção. Reciclagem de nitrogênio É excretada na urina Retorna para o trato digestivo via saliva ou via transepitelial É excretada nas fezes São reabsorvidos como amônia São utilizados anabolicamente Digestão e absorção intestinal ❑Os compostos nitrogenados que chegam ao abomaso e intestino delgado com a digesta são representados principalmente por: ➢Proteínas não degradadas no rúmen (normalmente entre 15 a 40% do N duodenal total); ➢Compostos nitrogenados microbianos (entre 55 a 80% do N duodenal total) ➢Nitrogênio amoniacal (em torno de até 5% do nitrogênio duodenal total); ➢Nitrogênio de origem endógena (presentes nas secreções gástricas e intestinais e células epiteliais descamadas). Digestão e absorção intestinal A digestão pós-ruminal das proteínas inicia já no abomaso pela atividade pepsinogênica. O produto final das atividades das enzimas são os aminoácidos e oligopeptídeos. Digestão e absorção intestinal Os ácidos nucleicos representam a principal forma de nitrogênio não proteica presente na digesta que chega ao intestino delgado, e são basicamente de origem microbiana. A digestibilidade intestinal das proteínas de origem bacteriana érelativamente constante de 75 a 85%. Características da atividade das principais enzimas digestivas proteolíticas. Fonte Enzima Atividade Suco gástrico Pepsina Hidrolisa as ligações peptídicas formadas pelos grupos carbonila da fenil-alanina, tirosina, triptofano, aspartato e glutamato Suco pancreático Tripsina Hidrolisa as ligações peptídicas formados pelo grupos carboxila da arginina e lisina. Quimiotripsina Hidrolisa as ligações peptídicas formados pelo grupos carboxila da fenil-alanina, triosina e triptofano. Elastase Hidrolisa as ligações peptídicas formados pelo grupos carboxila da glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina e prolina. Carboxipeptidase A Hidrolisa as ligações peptídicas dos aminoácidos carboxi-terminais, fenil-alanina, tirosina, triptofano, valina, leucina e isoleucina. Carboxipeptidase A Hidrolisa as ligações peptídicas dos aminoácidos carboxi-terminais lisina, arginina e histidina. Mucosa intestinal Aminopeptidases Hidrolisa as ligações peptídicas dos aminoácidos amino-terminais. Dipeptidases Hidrolisa dipeptídeos Digestão e absorção intestinal Do nitrogênio que chega ao intestino grosso com a digesta, cerca de 40 a 60% são representados por aminoácidos, 15% de ureia, 4% de ácidos nucleicos e até 13% por amônia livre. Digestão não-fermentativa Estômago Intestino delgado Proteína dietética Estímulo a secreção: Gastrina Ácido clorídrico (HCL) Pepsinogênio - Pepsina Desnaturação Hidrólise Enterócito Polipeptídeos Oligopeptídeos Di e tripeptídeos Aminoácidos livres Peptidases Pequenos peptídeos Peptidases Aminoácidos livres Proteína da ração Não digerida Digerida e absorvida Excreção urinária Proteína fecal Usado com energia Microflora CO2 + H2O Proteína metabolizada Catabolismo / anabolismo / produtos Proteases Proteína orgânica Energia Digestão e absorção – Animais Ruminantes Onde ocorre a digestão da maior parte dos nutrientes presentes nos alimentos consumidos pelos ruminantes? ❑ Digestão Fermentativa: substratos ou nutrientes são digeridos “quebrados” pela ação de bactérias, fungos e protozoários Digestão fermentativa Líquido ruminal Digestão fermentativa Líquido ruminal Enzimas peptidases Digestão Aminoácidos Livres Acetato Proprionato Butirato Proteína microbiana Desaminado Até a próxima aula! Slide 1: Proteínas Slide 2: Proteínas Slide 3: Aminoácidos – constituição Slide 4: Aminoácidos – constituição Slide 5: Classificação Slide 6: Classificação Slide 7: Classificação Slide 8: Classificação Slide 9: Aminoácidos essenciais Slide 10: Aminoácidos limitantes Slide 11: Aminoácidos limitantes Slide 12: Funções das proteínas Slide 13: Propriedades gerais das proteínas Slide 14 Slide 15: Leite Tipo A2A2 Slide 16: Tipos de leite dependem da genética Slide 17: Propriedades gerais das proteínas Slide 18: Classificação das proteínas Slide 19: Desnaturação Slide 20: Causas da desnaturação Slide 21: Proteínas no metabolismo animal Slide 22: Degradação proteínas ruminantes Slide 23: Degradação proteínas – ruminantes Slide 24: Metabolismo dos compostos nitrogenados Slide 25: Metabolismo dos compostos nitrogenados Slide 26: Metabolismo dos compostos nitrogenados Slide 27: Metabolismo dos compostos nitrogenados Slide 28: Metabolismo dos compostos nitrogenados Slide 29: Reciclagem de nitrogênio Slide 30: Digestão e absorção intestinal Slide 31: Digestão e absorção intestinal Slide 32: Digestão e absorção intestinal Slide 33 Slide 34: Digestão e absorção intestinal Slide 35 Slide 36 Slide 37: Digestão e absorção – Animais Ruminantes Slide 38 Slide 39 Slide 40: Até a próxima aula!
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