Web 1B - Bioquimica Humana - Leiliandry Melo

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BIOQUÍMICA HUMANA
Webconferência 1 – Unidade 1
Profª. MSc. Leiliandry Melo
Síntese proteíca
DNA
Fonte: todameteria.com 
• Fosfato;
• Açúcar – desoxirribose;
• Base nitrogenada (A,G,C,T).
Fonte:alemdasaulas.wordpress.com
RNA
Fonte: wikiciencias.com
Fonte: todameteria.com 
• Fosfato;
• Açúcar – desoxirribose;
• Base nitrogenada (A,G,C,U).
RNA
• RNAm: informação genética;
• RNAt: 20aa = 20RNAt;
• RNAr: RNA + ribossomo = síntese proteica.
Fonte: pinterest.com
• RNA polimerase I: transcreve genes para
precursores de ribossomos;
• RNA polimerase II: transcreve genes para
precursores de RNAm;
• RNA polimerase III: transcreve genes para
precursores de RNAt.
Fonte: wikipedia.org.com
RNA
RNA polimerases
Fonte: guiaestudo.com
Bases púricas Bases pirimídicas
DNA / RNA
Fonte: edisciplinas.usp.br
RNA Polimerase II
TATA
• TATA: região promotora – sítio de
início da transcrição.
• Iniciação abortiva: transcritos <
10 nucleotídeos.
• Alongamento: transcritos > 10
nucleotídeos.
• Término: sequência sinalizadora
de término na transcrição.
Transcrição
Modificações Pós-transcricionais
• O RNAm eucariótico precisa sofrer algumas modificações pós-transcricionais para se tornar maduro e,
portanto, ativo:
1) Splicing: excisão de íntrons;
2) Cauda poli-A extremidade 3’: estabilizar a molécula e promover saída núcleo citosol;
3) Adição extremidade 5’CAP: permite início da tradução.
Fonte: khanacademy.com
Fonte: biouniverso.com
Fonte: romeio.if.usp.br
Tradução
5’ CAP
A
Código de iniciação
Fonte: khanacademy.com
Transcrição/ Tradução
Transcrição
5’  3’
Tradução
3’  5’
5’ 3’
Transcrito RNA  RNAm 
(monocistrônico)
3’ 5’
Fonte: sobiologia.com
Código genético
• Códon: trinca de bases;
• Degenerado e universal:
1 códon = 1 aa
1 aa = vários códons
Modificações Pós-traducionais
• Eventos que mudam as
propriedades das proteínas por
clivagem proteolítica ou por adição
de um grupo químico a um ou mais
aminoácidos:
1) Glicosilação, fosforilação,
acetilação ocorrem no RE  CG.
2) Ubiquitinação: sinalização para
degradação de proteínas com
dobramentos incorretos ou que
precisam ser renovadas. Fonte: Mich & Goldberg 1996
Deficiências 
• Deficiências no dobramento proteico ou no sistema de ubiquitinação tornam a proteína insolúvel
formando agregados denominados amiloidose.
• Manifestações são idade-dependentes em decorrência do declínio na capacidade da rede de
proteases em degradar proteínas com dobramento incorreto.
1) Alzheimer: acúmulo de um peptídeo amiloide Aβ na configuração de folha β- pregueada formando placas
amiloides neurotóxicas;
2) Parkinson: proteína α-sinucleína mal dobrada se agrega em massas filamentosas chamadas corpos de
Lewy.
3) Doenças de Creutzfeldt Jakob: proteína Príon promove alterações na conformação tridimensional da
proteína que tem suas estruturas em α-Hélice substituídas por folhas β-pregueadas tornando-a infecciosa.
Referências
• ROCHA, K. Bioquímica Humana. Telesapiens. 2019.
• NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed,
2014.
• PINTO, W. J. Bioquímica clínica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2017.
• RODWELL, V. W. et al. Bioquímica ilustrada de Harper: Lange. 30. ed. Porto Alegre: Penso, 2018.
• VOET, D.; VOET, J. G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2013.
Obrigada!
Leiliandry Melo
BIOQUÍMICA HUMANA
Webconferência 1 – Unidade 1
Profª. MSc. Leiliandry Melo
Digestão, absorção e excreção de proteínas
Digestão
Proteínas Aminoácidos
• Pepsinogênio  pepsina:
proteínas  peptídeos.
• pH ácido  desnaturação
proteínas/ peptídeos.
Digestão
Proteínas Aminoácidos
• Pepsinogênio  pepsina:
proteínas  peptídeos.
• pH ácido  desnaturação
proteínas/ peptídeos.
• Oligopeptídeos presentes  liberação bicarbonato
(secretina) e enzimas pancreáticas + bile
(colecistocinina) = pH neutro.
• Endopeptidases: tripsina, quimotripsina, elastase e
enteropeptidase  quebra ligações peptídicas
“internas”.
• Exopeptidiades: aminopeptidades, carbixipeptidades,
dipeptidades  quebra ligações peptídicas das
extremidades.
Fonte: wordpress.com.br
Fonte: quimicafisiologiaca.blogspot.com
Absorção
Difusão simples
Absorção
Difusão simples Difusão facilitada
Absorção
Difusão simples Difusão facilitada Difusão ativa
(co-transporte)
Absorção
Difusão simples Difusão facilitada Difusão ativa
(co-transporte)
Enterócitos Sistema Porta
Circulação
Fígado
• Ocorre tecido hepático.
• Remoção do grupo amino.
Remoção
COO-
H
R
NH3+
Cα
• Ocorre tecido hepático.
• Remoção do grupo amino.
Remoção
COO-
H
R
NH3+
Cα
Fonte: Rodwell et al. (2018, p. 290).
Aminoácido α-cetoácido 
α-cetoácido Aminoácido 
Transaminação
• Ocorre tecido hepático.
• Remoção do grupo amino.
Remoção
COO-
H
R
NH3+
Cα
Fonte: Rodwell et al. (2018, p. 290).
Aminoácido α-cetoácido 
α-cetoácido Aminoácido 
Transaminação
• Ocorre tecido hepático.
• Remoção do grupo amino.
Remoção
COO-
H
R
NH3+
Cα
Fonte: Rodwell et al. (2018, p. 290).
Aminoácido
(glutamato) 
α-cetoácido 
α-cetoácido Aminoácido 
T
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Transaminação
• Ocorre tecido hepático.
• Remoção do grupo amino.
Remoção
COO-
H
R
NH3+
Cα
Fonte: Rodwell et al. (2018, p. 290).
Glutamatoα-cetoácido 
α-cetoglutarato Aminoácido 
T
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Doar amino para outros aa
Desaminação oxidativa
Transaminação
Doar amino para outros aa
Desaminação oxidativa
Remoção
Doar amino para outros aa
Glutamato
α-cetoácido 
α-cetoglutarato 
Aspartato
Remoção
Desaminação oxidativa
GDH (L-glutamato desidrogenase)
GDH
Remoção
(íon amônio)
Desaminação oxidativa
GDH (L-glutamato desidrogenase)
GDH
Remoção
(íon amônio)
NH4+ + Glutamato  Glutamina  FígadoNH4+ + Glutamato  Glutamina  FígadoNH4+ + Glutamato  Glutamina  FígadoNH4+ + Glutamato  Glutamina  Fígado Ciclo da Ureia NH4+ 
(Alanina – músculo)
Ciclo da ureia
• Descrito pela primeira vez em 1932 por Hans Krebs.
• Ocorre somente no fígado: matriz mitocondrial e citoplasma dos hepatócitos.
• A geração de amônia no organismo do indivíduo determina a taxa de funcionamento do
ciclo da ureia:
 Jejum prolongado: gliconeogênese – aminoácidos glicose (+ amônia + ciclo da ureia).
 Ativação pela arginina: promove formação de N-acetil-glutamato  CPS1 (enzima 1º
reação do ciclo)  ciclo da ureia.
Ornitina
Fonte: Rodwell et al. (2018, p. 293).
Ciclo da ureia
• Reação 1: Amônia + CO2  carbamoil-fosfato
 Enzima 1: carbamoil fosfato sintase 1 (CPS1)
ou Ornitinatranscarbamilase
 Local: matriz mitocondrial
Ornitina
Fonte: Rodwell et al. (2018, p. 293).
Ciclo da ureia
• Reação 2: Carbamoil-fosfato + ornitina  citrulina
 Enzima 2: ornitina-transcarbamilase
 Local: matriz mitocondrial
Fonte: Rodwell et al. (2018, p. 293).
Ciclo da ureia
• Reação 3: citrulina (carbomoil) + aspartato (amino)  argininossuccinato
 Enzima 3: argininossuccinato-sintetase
 Local: citosol
Fonte: Rodwell et al. (2018, p. 293).
Ciclo da ureia
• Reação 4: argininossuccinato  arginina +
fumarato
 Enzima 4: argininossuccinase
 Local: citosol
Malato CAC
Fonte: Rodwell et al. (2018, p. 293).
Ciclo da ureia
• Reação 5: arginina  ureia + ornitina
 Enzima 5: arginase
 Local: citosol
Referências
• ROCHA, K. Bioquímica Humana. Telesapiens. 2019.
• NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed,
2014.
• PINTO, W. J. Bioquímica clínica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2017.
• RODWELL, V. W. et al. Bioquímica ilustrada de Harper: Lange. 30. ed. Porto Alegre: Penso, 2018.
• VOET, D.; VOET, J. G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2013.
Obrigada!
Leiliandry Melo