TESTE 03 BIOQUIMICA DAS PROTEINAS

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AULA 03: BIOQUIMICA DAS PROTEINAS
		1.
		Os anticorpos são moléculas de glicoproteínas com a função de reconhecer, neutralizar e marcar antígenos para que eles sejam eliminados ou fagocitados pelos macrófagos. Os anticorpos são produzidos pelos linfócitos B e têm a capacidade de se combinar especificamente com substâncias estranhas ao corpo, inativando-as. O anticorpo é constituído por quatro cadeias polipeptídicas, possuindo dois sítios de ligação para o antígeno e é formado de duas cadeias leves e duas cadeias pesadas proteicas unidas por pontes dissulfeto. Com base nas informações do texto e seus conhecimentos de bioquímica quais estruturas estão presentes nessas proteínas quando estão ativas no organismo?
I - possuem estrutura primária
II - possuem estrutura secundária
III - possuem estrutura terciária
IV - possuem estrutura quaternária
Assinale a alternativa correta:
	
	
	
	Apenas a assertiva I está correta
	
	
	Apenas as assertivas I, II e III estão corretas
	
	
	Apenas as assertivas II e III estão corretas
	
	
	Todas as assertivas estão corretas
	
	
	Apenas as assertivas I e III estão corretas
	
Explicação:
Todas as assertivas estão corretas, pois os anticorpos possuem quatro cadeias polipeptídicas, portanto quando estão funcionais possuem estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
	
	 
		
	
		2.
		Na estrutura secundária e terciária das proteínas há um dobramento da molécula. Quando a proteína é globular a conformação dela é na forma de barril e a disposição dos aminoácidos na estrutura tridimensional vai depender do meio em que ela se encontra. Os seguintes aminoácidos leucina, isoleucina e prolina são classificados como apolares. Com base nessa informação assinale a opção verdadeira.
	
	
	
	Em uma proteína globular presente na membrana plasmática devem estar situados no meio da bicamada em contato lipídeos.
	
	
	Por serem apolares podem se ligar entre si por ligações de hidrogênio.
	
	
	Em uma proteína globular sanguínea devem estar localizados na superfície dela, em contato com a água.
	
	
	Por serem apolares são considerados hidrofílicos.
	
	
	São capazes de interagir com a água.
	Explicação:
Por serem apolares, são aminoácidos hidrofóbicos, se mantêm longe da água, ficando em contato com estruturas apolares como os lipídios da bicamada fosfolipídica.
	
	 
		
	
		3.
		As proteínas são moléculas formadas por vários aminoácidos unidos entre si. As ligações existentes entre os aminoácidos são chamadas de:
 
	
	
	
	ligações metálicas.
	
	
	ligações covalentes.
	
	
	ligações iônicas.
 
	
	
	ligações peptídicas
 
	
	
	Ligações de hidrogênio.
 
	Explicação:
As ligações das proteínas sao chamadas de ligações peptidicas.
	
	 
		
	
		4.
		Nos dias atuais sabemos que as moléculas de proteínas são formadas por dezenas, centenas ou milhares de outras moléculas, ligadas em sequência. Qual a alternativa que apresenta as moléculas que formam as proteínas?
	
	
	
	Moléculas de glicose
	
	
	Moléculas de proteínas
	
	
	Moléculas de frutose
	
	
	Moléculas de polissacarídeos
	
	
	Moléculas de aminoácidos
	
Explicação:
O constituinte básico de uma proteína, seus monômeros, são os aminoácidos. Em todos os organismos vivos, todas as proteínas são construídas a partir do mesmo conjunto de 20 aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
	
	 
		
	
		5.
		Com relação as proteínas podemos afirmar que:
 
	
	
	
	As proteínas são codificadas de acordo com o material genético onde cada indivíduo sintetiza as suas proteínas.
 
	
	
	A estrutura proteica é determinada pela forma, mas não interfere na função ou especificidade.
	
	
	São todas constituídas por sequências monoméricas de aminoácidos e monossacarídeos.
 
	
	
	São formadas pela união de nucleotídeos por meio dos grupamentos amina e hidroxila.
 
	
	
	Além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva energética e de defesa.
 
	Explicação:
Além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva energética e de defesa.
 
	 
		
	
		6.
		Leia atentamente ao texto a seguir e assinale a alternativa incorreta:
A hemoglobina é a proteína responsável pelo transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos, pelos glóbulos vermelhos. Ela é o componente mais abundante destas células, responsável por sua tonalidade avermelhada. Qualquer redução da hemoglobina implica em uma perda da capacidade de transporte de oxigênio aos tecidos. Quando a quantidade de hemoglobina em um indivíduo cai abaixo dos valores que consideramos normais, temos o que chamamos de anemia. Uma das causas mais importantes de anemia são alterações nos genes que regulam a produção da hemoglobina.
As hemoglobinopatias constituem um grupo de doenças de origem genética, em que mutações nos genes que codificam a hemoglobina levam a alterações nesta produção. Estas alterações podem ser divididas em estruturais ou de produção. As alterações estruturais são aquelas em que a hemoglobina produzida não funciona da forma adequada, o que leva a redução na vida útil dos glóbulos vermelhos e a outras complicações (ex. anemia falciforme). As alterações de produção são aquelas que resultam em uma diminuição na taxa de produção da hemoglobina, o que leva a graus variados de anemia (ex. talassemia).
(Fonte: Adaptado de HEMOGLOBINOPATIAS, disponível em <https://www.hemocentro.unicamp.br/doencas-de-sangue/hemoglobinopatias/>, acesso em 21/09/2020.
	
	
	
	As hemoglobinopatias citadas no texto (anemia falciforme e talassemia) se dão por uma alteração na sequência de aminoácidos que compõem a estrutura secundária da hemoglobina.
	
	
	Normalmente, em meio aquoso, as proteínas como a hemoglobina apresentam aminoácidos apolares no interior de sua estrutura, e aminoácidos polares na superfície da estrutura.
	
	
	A hemoglobina ou proteínas globulares apresentam mais de um tipo de estrutura secundária associados (alfa-hélice e beta-folha).
	
	
	Proteínas como a hemoglobina possuem estrutura esférica ou globular e podem ser chamadas proteínas conjugadas, pois apresentam um ou mais grupos prostéticos.
	
	
	A alteração dos tipos e sequenciamento dos aminoácidos que formam as proteínas ocasionam a perda de função destas biomoléculas.
	Explicação:
Apenas a anemia falciforme se dá pela alteração da sequência de aminoácidos da hemoglobina que representa a estrutura primária da proteína em questão.
 
	 
		
	
		7.
		Desnaturação é a alteração ou destruição da estrutura tridimensional das proteínas. A respeito desse processo é correto afirmar:
	
	
	
	No organismo humano existe um fator que contribui para a desnaturação que é a temperatura
	
	
	A proteína não pode se renaturar e voltar à conformação nativa
	
	
	Como consequências da desnaturação observamos a diminuição da solubilidade em água, alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação e, o mais importante, a permanência da atividade biológica.
	
	
	Dentre os fatores que podem levar ao processo de desnaturação protéica in vivo é possível destacar ação de solventes orgânicos, agentes químicos oxidantes e redutores e agitação intensa
	
	
	São quebradas as interações fracas que mantém as estruturas primárias, secundária, terciária e quaternária.
	
Explicação:
A única alternativa totalmente correta é a E. Na alternativa A a estrutura primária é mantida. Na B não ocorre a permanência da atividade biológica. Na C existem 2 fatores, pH e temperatura, e na D em algumas situações é possível a renaturação da proteína
	
	 
		
	
		8.
		Quando fritamos um ovo notamos alterações na cor e textura. Essa alteração é devida a desnaturação das proteínas. Em relação a esse processo é incorreto afirmar:
 
	
	
	
	os solventes orgânicos atuam primariamente rompendo as ligações hidrofóbicas que mantém estável o núcleo das proteínas globulares.
	
	
	há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva a perda da função, geralmente alterando asestruturas secundária, terciária e quaternária da proteína.
	
	
	a sequência de aminoácidos da estrutura primária é mantida.
	
	
	é um processo sempre irreversível.
	
	
	algumas proteínas quando desnaturadas se tornam insolúveis.
	Explicação:
muitas vezes o processo de desnaturação é revertido, principalmente no organismo, onde é realizado com a ajuda das chaperoninas.
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