e-Book - Bioquímica de Proteínas

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Função das Proteínas 
 
As proteínas são macromoléculas compostas 
basicamente por cadeias lineares de aminoácidos. Trata-se 
do maior componente funcional e estrutural de todas as 
células, desempenhando um papel muito importante no 
fornecimento de material tanto para a construção como para 
a manutenção de todos os órgãos e tecidos. 
 Além da função estrutural, as proteínas também 
desempenham função enzimática, realizando catálise de 
reações químicas (quinases, desidrogenases); no transporte 
(Hemoglobina, transferrina, lipoproteínas); na contração 
(actina e miosina); Proteção (Imunoglobulinas, Interferons, 
anticorpos); síntese de fatores de coagulação (fibrina); 
Estoque (ferritina, mioglobina); Estrutural da pele, ossos e 
músculo (colágeno e elastina); Hormônios: Proteicos: 
Insulina, GH (controla crescimento) prolactina, LH, FSH 
(envolvidos na reprodução) e tireotropina, Peptídicos: 
Adrenocorticotrófico, ADH, glucagon e calcitonina, 
manutenção da pressão oncótica (albumina principalmente) 
 
Estrutura e tipos de aminoácidos (aas) 
Os principais constituintes das proteínas são os 
aminoácidos: cada aminoácido tem um grupo ácido (-COOH) 
e um átomo de nitrogênio ligado à molécula, usualmente 
representado pelo grupo amino (-NH2). 
 
São 20 os aminoácidos e estão presentes nas proteínas do 
corpo em quantidades significativas e são classificados 
como: 
 
Essenciais: São aqueles que não somos capazes de 
sintetizar e portanto necessitam ser ingeridos pela 
alimentação 
 
Não essenciais: Somos capazes de sintetizar e não é 
fundamental sua ingestão pela alimentação 
 
Condicionalmente essenciais: Em condições fisiológicas 
somos capazes de sintetizar. Entretanto, em condições 
específicas a síntese endógena é insuficiente sendo 
necessária a complementação alimentar. 
 
Figura 1 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Quase 50% do nosso conteúdo proteico está presente em 
apenas 4 proteínas (miosina, actina, colágeno e 
hemoglobina). 
 
 
 
 
 
 
Qualidade da proteína da dieta 
 
Cada fonte de proteína da dieta contém sua 
própria proporção única dos 20 aas e isso determina o 
seu valor biológico. O Valor biológico é determinado pelo 
aa essencial presente na menor concentração 
comparada às necessidades humanas ⇒ Esse é o AA 
limitante! 
No caso das leguminosas, o AA limitante é a 
Metionina e no caso dos cereais, a lisina. Assim, em uma 
mistura de arroz com feijão, por exemplo, conseguimos 
atingir uma proteína de alto valor biológico, já que a 
metionina será suprida pelo cereal e a lisina pela 
leguminosa. 
 
 
Digestão e absorção 
 
As proteínas podem ser tanto de origem alimentar 
quanto de origem endógena (sintetizadas). As de origem 
alimentar serão ingeridas e sofrerão o processo de 
digestão e absorção, conforme descrito abaixo: 
 
Ao chegar no estômago, a proteína sofre a ação do suco 
gástrico (HCl) e pepsina, que irão então desnaturá-las, 
deixando-as mais sucetíveis à ação enzimática no 
intestino. Após chegarem no duodeno, as proteínas 
sofrerão a ação das proteases (tripsina, quimiotripsina, 
elastase, carboxipeptidases A e B), que irão hidrolisar os 
polipeptídeos, convertendo-os em oligopeptídeos e 
aminoácidos livres. Os aminoácidos serão absorvidos 
pelos enterócitos, mas os oligopeptídeos ainda 
precisarão sofre ação de peptidases da borda em escova 
para serem transformados em di ou tripeptídeos que 
então conseguirão ser absorvidos. Seguem figuras 
ilustrando o que ocorre no lúmen intestinal e no interior 
do enterócito. 
 
No lúmen intestinal 
 
Figura 2 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
BIOQUÍMICA DE PROTEÍNAS Prof. Fernanda Osso 
fernandaosso@nutmed.com.br 
 
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As enzimas no Suco pancreático atuam em AA específicos: 
 
- Tripsina (Arginina e Lisina) que ativa outras peptidases: 
-Quimiotripsina (Tirosina, Triptofano, Fenilalanina, Metionina, 
Leucina) 
- Elastase (Alanina, Glicina e Serina) 
- Carboxipeptidase A (Valina, Leucina, Isoleucina e Alanina) 
- Carboxipeptidase B (Arginina e Lisina) 
 
 
No enterócito 
 
Figura 3 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Os dipeptídeos, tripeptídeos (60%) e aminoácidos livres 
(40%) serão absorvidos por transportes diferentes: 
 
Passiva por difusão simples 
Passiva por difusão facilitada (independente de Na) - AA 
Ativa por co transporte Na+-(energia indireta) – AA 
Ativa por co transporte H+ - di e tripeptideos 
Transporte ativo (pept1 – proteína transportadora de 
oligopeptideos) → mais eficiente e predominante, e é o 
principal mecanismo para absorção de di e tripeptídios 
 
Cada aminoácido é transportado por um transportador 
específico de acordo com a característica química. 
 
 
 
Os carboidratos e lipídeos preenchem quase que 
totalmente as necessidades de energia do organismo, 
sendo desvantajoso ao organismo utilizar as proteínas para 
essa finalidade. 
Diferentemente do que ocorre com carboidratos e 
lipídios, o excesso de ingestão protéica não consegue ser 
armazenado e é oxidado. Sua oxidação gera como produtos: 
amônia + cetoácidos. A amônia será depurada pelo ciclo da 
ureia e os cetoácidos gerarão água, CO2, glicose 
(substratos gliconeogênicos), corpos cetônicos ou entrarão 
no ciclo de Krebs como um intermediário. Ou Seja, no final 
das contas, sua oxidação gera ATP. (figura 4) 
 Diante do exposto, cabe lembrar que nos casos de 
dietas ricas em proteínas e com baixo teor de carboidratos, 
ou mesmo em jejum prolongado, a oxidação de proteínas 
passa a ser necessária para geração de energia, algo que é 
desvantajoso ao organismo. 
 
 
 
Figura 4 
 
 
 
 
Síntese de uréia 
 
AA críticos: ornitina, citrulina e arginina 
Ornitina tem papel semelhante ao oxaloacetato no ciclo 
do ác. cítrico. A ornitina é regenerada ao “final” do ciclo. 
 
 
 
O ciclo da uréia inicia-se no interior da mitocôndria dos 
hepatócitos. Amônia da glutamina, alanina gera o 
carbamil fosfato que se liga à ornitina. 
 
Ciclo MUITO CUSTOSO! 
2NH4 + HCO3+ 3ATP+H2O→ Ureia + 2ADPs+ 
4P+AMP+5H 
 
 
 
Síntese de AA 
 
Os aminoácidos são sintetizados por vias diferentes: 
• α- cetoglutarato: glutamato, glutamina, prolina, arginina 
• Oxalacetato: Aspartato, lisina asparagina, treonina, 
metionina, isoleucina 
• Piruvato: alanina, valina, leucina 
• 3-fosfoglicerato: serina, glicina, cisteína 
• Fosfoenolpiruvato: tirosina, triptofano, fenilalanina 
• Ribose 5-fosfato: histidina 
 
AMINOÁCIDOS COMO PRECURSORES DE 
MOLÉCULAS 
 
• Porfirinas: glicina 
• Creatina: glicina, arginina e metionina 
 
• Glutationa: glicina, glutamato cisteína 
Serina → precursor da cisteína presente na glutationa 
peroxidase → Convertida em Glicina 
 
 
 
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• Neurotransmissores 
 
o Catecolamina: tirosina; 
o GABA: glutamato; 
o Serotonina: triptofano; 
o Histamina: Histidina, Arginina(precursora 
do óxido Nítrico) 
o Fenilalanina → Hidroxilada resulta em 
tirosina 
o Tirosina→ síntese de melanina (falta 
produz albinismo), H. tireoidiano 
 
 
 
 
Curiosidades: 
 
Cisteína 
Aminácido suflforado produzido de forma endógena a partir 
da transulfuração da homocisteína. A Cisteína é precursora 
da glutationa peroxidase (enzima antioxidante) 
 
Glutamina 
É o mais abundante aminoácido do corpo, é 
condicionalmente essencial (se torna essencial em condição 
de estresse). Exerce 2 funções importantes: precursor da 
síntese de outros aminoácidos e conversão em energia 
nas células de multiplicação rápida (sistema imunológico, 
intestino delgado e dos rins). Baixos níveis estão 
associados a imunossupressão e ao aumento do risco de 
infecção (acomete muitos atletas). O treinamento 
desportivo intenso promove queda dos níveis de 
glutamina. 
 
Arginina 
Produzida pelo corpo humano com participação 
essencial na via do óxido nítrico (responsáveis pela 
vasodilatação). Também estimula produção de linfócitos. 
Ingestão média dietética é de 5g, sendo os principais 
alimentos fonte castanha e ovos. 
 
L- triptofano 
É convertido em 5-hidroxitriptofano naturalmentee é um 
metabólito limitante da síntese de serotonina. O L 
triptofano depende da enzima triptofano hidrolase, mas 
se essa enzima for inibida não há a produção 
subsequente de serotonina. Fatores que reduzem a ação 
da enzima são: estresse, deficiência de B6, magnésio, e 
resistência a insulina. 
 
Leucina, Isoleucina e valina – aminoácidos de cadeia 
ramificada (AACR) 
 
Isoleucina e a valina são AA gliconeogênicos, 
consumidos durante a prática de exercício físico como 
fonte energética. 
Assim, a medida que o glicogênio hepático e 
muscular são depletados para a produção de energia, os 
AACR reduzem e inicia a mobilização de de ácidos 
graxos. Os AG precisam da albumina para serem 
transportados adequadamente no sangue. Ao fazer isso 
o Acido graxo desloca o triptofano do seu lugar na 
albumina e facilita o transporte do triptofano para o 
cérebro e a conversão em serotonina. Assim sendo, 
baixos níveis sanguíneos de AACR acelera a produção 
de serotonina (neurotransmissor no cérebro) e ocasiona 
prematuramente a fadiga. Já que os níveis elevados de 
AACR bloqueiam a captação do triptofano, teriam efeito 
em bloquear a fadiga e aumentar a resistência ao 
exercício. 
O AACR também parecem atuar na taxa reduzida de 
hidrólise proteica e glicogênio durante a prática e a 
inibição da degradação muscular. 
As principais fontes de AACR são leite, peixe e proteína 
vegetal. 
 
 
Creatina 
É produzida pelo nosso organismo (1-2g/dia) a partir de 
arginina, glicina e metionina. Ingerimos na forma de 
carne vermelha e peixe, sendo que o cozimento destrói a 
creatina (carne bem passada). A principal função da 
creatina no nosso organismo é na produção de energia 
celular (fosfocreatina) na regeneração do ATP 
(importancia vital), conforme abordado na aula de 
bioenergética. 
A creatina é armazenada em células musculares como 
fosfocreatina e é usada como fonte de energia para gerar 
energia celular em contrações musculares. 
 
 
 
 
 
Tipos de proteína e função: 
 
 
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Proteína do soro do leite 
No leite encontramos a caseína (80%) e a proteína do soro 
do leite (20%), sendo essa última rica em imunoglobulinas, 
albumina, lactoferrina e etc. estando todas associadas à 
proteção imunológica. A proteína do soro do leite contém 20-
30% de AACR que podem ser prontamente oxidados pelo 
músculo para a geração de energia (associados a menor 
fadiga durante o exercício prolongado). Contém ainda 
cisteína, componente importante da glutationa (antioxidante 
celular). Existe diferença grande entre o tipo de 
processamento e a quantidade, como por exemplo: soro do 
leite em pó simples (30%), concentrado da proteína do soro 
do leite (30-95%) e proteína do soro do leite isolada (>90%). 
A isolada pode ser extraída de diferentes formas: troca 
iônica (manutenção dos fatores imunológicos) e 
microfiltração por fluxo cruzado. 
 
Colostro 
Contém imunoglobulinas e fatores antimicrobianos 
(lactoferrina, lactoperoxidase e lisozima), além de IGF 1 e 
IGF2 (100x mais do que no leite normal), apresentando 
função imunológica. 
 
Proteína da soja 
Os isolados e concentrados de soja são produtos com alta 
concentração de isoflavonas (proteção contra osteoporose, e 
alívios dos fogachos da menopausa). Extrato solúvel da soja 
contém 37,5% de proteína e farinha de soja 36% e o isolado 
purificado apresenta 90-97% de proteína (em 60g contém 
90mg de isoflavonas- fitoestrógenos- consumo médio 
ocidental de 5mg/d). 
 
 
Carnitina 
É um dipeptídeo composto por lisina e metionina com a 
principal função de facilitar o transporte e metabolização de 
ácido graxo para o interior da mitocôndria para a beta-
oxidação. Principal fonte na alimentação é nas carnes e 
laticínios, mas é sintetizada no fígado e nos rins.