BIOQUÍMICA

Prévia do material em texto

BIOQUÍMICA 
Moléculas inorgânicas: água e sais 
Moléculas orgânicas: carboidratos (4,5%), lipídios (14,5%), proteínas (70%), ác nucleicos (4,5%) e vitaminas 
Elementos de maior concentração na célula viva: 96% C H O N P S 
Reação anabólica junta moléculas pra formar uma maior. Catabólica ao contrário 
 
ÁGUA NO CORPO: 
- varia de acordo com o sexo (M 53%, F 46%), fase da vida (feto 100%, bebê 80%, adulto 70% e idoso 50%), local 
no corpo e espécie 
- quanto maior a atividade metabólica, maior a necessidade de água 
- 35ml X kg= necessidade de água por dia 
Funções da água: transporte, lubrificação, reações químicas, termorregulação, equilíbrio osmótico e 
equilíbrio do pH 
Características:104,5°, tetraédrica irregular, (di)polar, grande atração eletrostática, ponte de H (não é 
covalente, é intermolecular), relativamente fraca, energia de dissociação de 23kj/mol), constante dielétrica 
78,5. Hidrofílicos se dissolvem na água (aldeídos, álcoois, açúcares, cetonas, ácidos), hidrofóbicos não, 
anfipáticos tem partes do composto que se dissolvem e outras não 
- coesão: ̂ capac. de atração entre moléculas de H2O de modo intermitente, pode formar 4 ligações por moléc. 
- adesão: capacidade de atração entre moléculas de água e outras moléculas polares 
- tensão superficial: superfície se comporta como uma membrana elástica. Interfere na molhabilidade dos 
líquidos, quanto maior a tensão, maior o ângulo de contato do líquido com a superfície e o tamanho da gota 
- colapso hidrófobo: formação de aglomerados apolares reduz a área de contato com a água. A liberação de 
moléculas de água das gaiolas causa menos perda total de entropia. As interações hidrofóbicas são a exclusão 
do composto apolar da fase aquosa 
Capilaridade: tendência da água de se deslocar com mais facilidade por tubos finos 
 
Côncavo Convexo 
- calor latente: quantidade de calor recebida ou cedida enquanto seu estado físico se modifica 
- calor específico: quantidade de energia térmica fornecida para uma substância aumentar a T 
- hidrólise: quebra de uma molécula maior em moléculas menores na presença de água – catabolismo 
- síntese por desidratação: formação de uma molécula maior com moléculas de água – anabolismo 
 
 IONIZAÇÃO DA ÁGUA 
Côncavo: adesão > coesão 
Convexo: coesão > adesão 
Ph: medidores: tornassol, fenoftaleína e vermelho de fenol. Afeta a atividade catalítica das enzimas. Importante 
ômegano sangue e na urina, pequenas variações alteram a velocidade dos processos metabólicos. A solução 
tampão evita grandes variações do pH do organismo. A manutenção do equilíbrio acidobásico envolve pulmões, 
rins e eritrócitos. O pKa determina a concentração de um ácido em uma solução e pode ser medido pela 
titulação 
- na titulação o ácido começa parcialmente ionizado, os íons H+ são removidos com a adição de NaOH, a 
concentração de doadores de prótons fica equivalente a do receptor de prótons, o pH da solução equimolar de 
ácido e do sal fica = pKa do ácido, depois o ácido não dissociado é convertido em sal, e o ponto final da titulação 
é quando todo o ácido perdeu os prótons para os íons OH-, formando água e sal 
- a região de tamponamento é a resistência na mudança do pH, mesmo quando 
pequenas quantidades de H+ ou OH- são adicionadas 
 
 
AMINOÁCIDOS 
- alimentos com alto valor biológico contém todos os aa essenciais para atender às necessidades orgânicas 
- compostos orgânicos com um grupo amino (NH2) e um carboxila (COOH), com exceção da prolina (imino -NH 
ao invés de amino) 
- em pH fisiológico estão na forma ionizada (+) 
- sólidos em temperatura ambiente, adocicado, inodoro, solúveis em água e pouco solúveis em solventes 
orgânicos, anfóteros, funcionam como tampão 
- podem funcionar como ácidos e bases 
- pKa: tendência de um grupo fornecer um próton ao meio 
- a função das proteínas depende do pH ao qual estão submetidas 
- podem ter átomos ionizáveis também em sua cadeia lateral 
- tem isomeria óptica – C quiral (destrógiro – direita, levógiro – esquerda) 
Classificação: 
1. Segundo a necessidade na dieta 2. Tipo de cadeia lateral 
 
 
 
A considerar...
equação de Henderson-Hasselbach 
- tampões químicos importantes do organismo: 
bicarbonato/gás carbônico 64%, hemoglobina 
/oxihemoglobina 28%, proteínas ácidas e básicas 7%, 
fosfato monoácido e diácido 1% 
- ph do sangue < 7,35 = acidose, ph > 7,45 = alcalose 
- tampões intracelulares: fosfatos e proteínas. O acúmulo 
do íon H nas células leva a um aumento da concentração 
plasmática de potássio, a acidemia. O déficit causa a 
alcalemia 
 
precisa comer os essenciais para produzir os não essenciais, 
mas também precisa comer os não essenciais. Em fases de 
crescimento, a histidina e a arginina são essenciais 
CLASSIFICAÇÃO
1- Segundo a necessidade na dieta
Semi-essenciais ou 
Condicionamente essenciais
Apolares: cadeia lateral orgânica (grupo R 
hidrofóbico) no interior da molécula de 
proteína 
Polares: cadeia lateral com carga elétrica 
líquida (grupo R hidrofílico) na superfície da 
molécula de proteína 
Cadeias laterais: podem fazer pontes de H 
entre si e com as moléculas de água do meio, 
solubilizando proteínas 
As proteínas organizam moléculas de água em 
torno de si, formando uma camada de 
solvatação que garante a solubilidade 
- grupo R apolar e alifáticos: aminoácidos apolares e hidrofóbicos, alanina, valina, leucina e isoleucina – 
interações hidrofóbicas, glicina menor aminoácido, metionina possui átomo de S, Pro iminoácido, menos 
flexibilidade estrutural 
- grupo R polares não carregados: solubilidade intermediária em água, serina e treonina – grupos hidroxila, 
asparagina e glutamina – grupo amida, cisteína – grupos sulfidril e ligações dissulfeto 
- grupo R carregados básicos: carga +, lisina – amino, arginina – guanidina, histidina – aromático imidazol 
- grupo R carregados ácidos: carga -, possuem segundo grupo ácido carboxílico (aspartato, glutamato) 
Aminoácidos incomuns derivados: colágeno, miosina, protombina e elastina 
 
PROTEÍNAS 
- ninguém absorve proteínas, são absorvidas em forma de aas, exógeno -> endógeno 
- polímeros de aminoácidos, componente estrutural mais abundante, moléculas mais diversificadas 
- macromoléculas polipeptídicas (50-100 aas ou > 10.000 Daltons) contem quase sempre todos os 20 aas 
- podem ser definidas como polímeros compostos de n unidades monoméricas ligados entre si por ligações 
peptídicas 
Classificação 
- peptídeos: dipeptídeos (2 aa), tripeptídeos (3 aa) até oligopeptídeos (10 aa) 
- polipeptídeos: acima de 10 aas ou peso de até 10.000 daltons 
- proteínas: acima de 50 ou 100 aas ou peso maior que 10.000 daltons 
Funções – estruturais e dinâmicas 
-componentes do esqueleto celular (colágeno) 
- estruturas de sustentação (colágeno e elastina) 
- enzimas (participam de quase todos os processos biológicos) 
- transporte de moléculas (hemoglobina e mioglobina) 
- mecanismo de defesa (imunoglobinas) 
- contração muscular (actina e miosina) 
- controle genético (proteínas que se ligam ao DNA) 
 - controle global do metabolismo (hormônios polipeptídeos – insulina) 
Estrutura 
- primária: nível estrutural mais simples e mais importante, consiste em uma sequência de aas unidos por 
ligações peptídicas e inclui algumas ligações dissulfeto 
- secundária: bidimensional formadas por segmentos de cadeia polipeptídica (duas organizações estáveis), alfa-
hélice: enrolamento da cadeia ao redor de um eixo, folha beta pragueada: interação lateral de segmentos de 
uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes 
- terciária: dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular (alfa ou 
beta) ou de regiões sem estrutura definida “cotovelo” mantida por ligações covalentes (S-S) e + não covalentes 
- quaternária: associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas ou subunidades para compor uma proteínafuncional oligomérica mantida por ligações não covalentes (EX: miosina, actina F, hemoglobina, anticorpos) 
Classificação quanto à forma 
PROTEÍNAS GLOBULARES: uma ou mais cadeias polipeptíticas organizadas em forma esférica, geralmente 
solúveis, funções dinâmicas (EX: mioglobina, hemoglobina e albumina) 
PROTEÍNAS FIBROSAS: forma alongada e insolúveis com função basicamente estrutural nos sistemas biológicos 
- alfa-queratina: 2 ou 3 cadeias em hélice (epiderme, cabelo, unha, bico e penas), tropomiosina – proteína das 
miofibrilas 
- colágeno: molécula mais abundante dos vertebrados, com formação helicoidal típica, alto conteúdo de glicina, 
prolina e hidroxiprolina. Funções mecânicas e estruturais, mantêm a forma do sistema cardiovascular, fígado, 
pulmão e outros órgãos 
- elastina: proteína do tecido conjuntivo com propriedades elásticas. Rica em glicina, alanina, valina, prolina e 
lisina. Rede tridimensional de polipetídeos com ligações cruzadas entre lisinas (desmosina). Na pele, pulmão e 
paredes de grandes vasos sanguíneos 
- miosina: composta por 6 cadeias – 2 pesadas e 4 leves 
 
Proteínas
- fibras musculares tipo I, IIA e IIB são classificadas de acordo com o tipo de cadeia pesada da miosina 
- actina: monômeros globulares formando uma cadeia 
-troponina: TnC (cálcio), TnT (tropomiosina), TnI (inibitória) 
- tropomiosina: proteína fibrosa 
Classificação quanto à composição 
PROTEÍNAS SIMPLES: constituída por apenas aas (EX: albumina) 
PROTEÍNAS CONJUGADAS: aas e componentes não-proteicos 
 
SAIS MINERAIS 
- quantidade requerida pelo corpo é pequena 
- são encontrados imobilizados/cristalizados (fosfato de cálcio ou hidroxiapatita) ou ionizados/dissociados 
Principais 
- cloreto: principal ânion extracelular, essencial no equilíbrio hídrico, regulação da pressão osmótica e equilíbrio 
acido básico, produção do HCl no estômago, 
- cálcio: macroelemento, mais abundante no organismo, 90% no esqueleto, resto em músculos e plasma. 
Consumido em derivados de leite, vegetais, fungos. Essencial na contração muscular 
- ferro: essencial no ciclo de Krebs, hemácias, em citocromos da cadeia respiratória, em proteínas envolvidas 
na síntese do DNA, em sistemas enzimáticos, contribui para a degradação de químicos tóxicos 
- fosforo: relacionado ao cálcio, ésteres ortofosfóricos, ADP, nucleotídeo no DNA, faz parte da urina, do sangue 
e outros líquidos corporais, ligado ao cálcio, formação dos fosfolipídios, produção 
- flúor: fortalecimento dos dentes e proteção contra caries 
- iodo: componente fundamental dos hormônios tireoidianos 
- sódio: principal cátion extracelular, encontrado em todas as células do organismo, em alta concentração nos 
ossos e secreções intestinais (bile e suco pancreático), a concentração plasmática do sódio depende da 
quantidade de NaCl consumido. Concentração é regulada pelos hormônios: ADH, aldosterona e natriurético 
atrial, e também pelos osmorreceptores envolvidos no mecanismo da sede. Relacionado à estabilidade dos 
neurônios, bomba de sódio e potássio, equilíbrio osmótico celular, transporte intramembranoso ativo 
secundário 
- potássio: principal cátion intracelular, encontrado em legumes, banana, tomate, abacate. Função de equilíbrio 
hidroeletrolítico celular, bomba de sódio e potássio, contrações musculares, contribui para o metabolismo 
energético, regulação do ph 
- cobalto: componente da B12 – produção de hemácias 
- cobre: cofator de enzimas em reações de transferência de elétrons. Amêndoas frutos do mar carne. Atua na 
angiogênese, transporte de gases, equilíbrio neuro-hormonal e regulação da expressão genética. No SNC 
participa do desenvolvimento do cérebro. Sua deficiência pode provocar alterações nervosas. 
- enxofre: desintoxicação do organismo, auxilia na formação de queratina e colágeno, antisséptico contra 
fungos e bactérias, importante na respiração dos tecidos orgânicos, regula a coagulação dos glóbulos 
vermelhos, possibilitando que o sangue absorva mais oxigênio 
- magnésio: cátion intracelular mais importante depois do potássio, maioria fixada sobre os ossos sub a forma 
de fosfatos e bicarbonatos, outra parte na composição da massa molecular e um pouco no sangue, ligada às 
proteínas ionizadas e fisiologicamente ativas. Estabiliza a estrutura do ATP, envolvido na síntese de ácidos 
graxos, proteínas, fosforilação da glicose e seus derivados via glicotílica, importante na formação do AMPC, 
cofator para mais de 300 enzimas 
- zinco: não participa das reações de redox mas age como ácido, é antioxidante, melhora a resposta 
imunológica, mantem pele, unha e cabelo saudáveis, conversão dos hormônios tireoidianos, sintetiza proteínas 
fundamentais, associado ao metabolismo da vitamina A, desenvolvimento cognitivo, mantem a saúde da 
próstata e é fundamental para o metabolismo energético, possibilita varias funções bioquímicas já que é 
componente de varias enzimas (metabolismo do álcool, equilíbrio acido base) 
- selênio: síntese dos hormônios tireoidianos, antioxidante, auxilia enzimas que dependem dele para sua 
atividade, regulação da tireoide e sistema imune 
 
ENZIMAS 
- macromoléculas proteicas 
- são catalisadoras das reações químicas vitais (ex: combustão da glicose) 
- a insuficiência na produção ou remoção de metabolitos pode levar a condições patológicas 
- sintetizadas pelas próprias células 
- concentração e atividade moduláveis, permitindo um ajuste fino do metabolismo ao ambiente celular 
- muito especificas 
Estrutura: 
- ribozimas: RNA 
- holoenzima: se for só de proteína pode ser apoenzima ou apoproteína, se tiver um cofator pode ser íon 
inorgânico ou molécula orgânica (coenzima) 
Cofatores: 
- imprescindíveis para atividade de inúmeras enzimas 
- são moléculas ou íons metálicos (Zn, Cu, Fe, etc), não-proteicos, de complexidade variada 
- se forem de natureza orgânica são chamados de coenzimas 
- as vitaminas hidrossolúveis podem agir como cofatores, além de serem percursores de coenzimas (ex: NAD e 
FAD) 
Teoria das colisões: 
- as moléculas presentes em uma solução devem colidir com orientação apropriada e que a colisão deve leva-
las a adquirir uma quantidade mínima de energia que lhes permite atingir um estado reativo chamado estado 
de transição 
- para levar todas as moléculas para o estado de transição, necessita-se de uma quantidade de energia definida 
por uma energia de ativação que lhes permite passar a barreira entre reagentes e produtos 
Nomenclatura: 
- nome recomendado: mais curto usado no dia a dia para quem trabalha com enzimas, usa o sufixo “ase” 
- nome sistemático: mais complexo, da informações precisas sobre a função metabólica da enzima 
- nome usual: consagrados pelo uso 
Classificação: 
- oxidorredutases: catalisam reações de transferência de elétrons (energética), de oxirredução. Ex: 
desidrogenases e oxidases 
- transferases: catalisam reações de transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil. Ex: 
quinases e transaminases 
- hidrolases: catalisam reações de hidrolise de ligação covalente. Ex: peptidases 
- liases: catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de agua, amônia e gás carbônico. 
Ex: desidratases e descarboxilases 
- isomerases: catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. Ex: epimerases 
- ligases: catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre 
às custas de ATP. Ex: sintetases 
Interação enzima-substrato: 
- se da em uma região pequena e bem definida da enzima chamado de sitio ativo da enzima 
- centro ativo: formado por resíduos de aminoácidos, trazidos a proximidade uns dos outros pelos dobramentos 
da cadeia polipeptídica que definem a estrutura terciaria da proteína, constitui uma cavidade com forma bem 
definida, que permite a enzima reconhecer seu substrato (chave/fechadura) 
Medida da atividade enzimática: 
- as enzimas sãomedidas através de suas atividades catalíticas em unidades internacionais 
- a unidade de atividade é a velocidade em que a reação se realiza (quantidade de substrato formado/tempo) 
- no sangue as atividades enzimáticas são referidas em U/mL ou U/L 
- 1 UI = quantidade de enzima necessária para formar um Umol de produto por minuto em condições ideais de 
T e pH 
Fatores que interferem na atividade: 
- eficiência de catalise depende do meio 
- estrutura tridimensional não pode ser afetada 
- pH e T podem provocar mudanças nas conformidades das proteínas 
- pH ótimo: velocidade máxima para a enzima 
Temperatura 
- 0ºC: velocidade próxima de 0 
- o aumento da temperatura aumenta a taxa de reação enzimática devido ao aumento de energia cinética das 
moléculas participantes da reação 
- pode interferir nas interações que mantem as estruturas secundarias e terciarias (pontes de H e interações 
hidrofóbicas), podendo levar à desnaturação proteica 
- acima de 50-55ºC as proteínas globulares o desnaturadas, com alteração conformacional da molécula e 
perdem o poder da catalise 
Histórico: catálise enzimática 
- cinética de Michaelis Menten: foi criada uma equação que permite demonstrar como a velocidade de uma 
reação varia com a variação da concentração do substrato 
- o substrato e a enzima reagem reversivelmente entre si, formando um composto intermediário chamado de 
complexo enzima-substrato de menor energia que o substrato isolado 
- o complexo formado se decompõe ou reage com outra substancia, regenerando a enzima e formando 
produtos da reação 
- em concentrações baixas de substrato ocorre aumento linear 
entre a Vo e o S 
Inibidores: 
- inibidores irreversíveis: reagem com as enzimas levando a sua inativação definitiva, organofosforados 
(inseticidas) e aspirina (medicamento). Ex: cianeto (CN-), que se combina com a enzima citocromos oxidase, 
importante na respiração celular (gera ATP), e a inativa permanentemente, impedindo a respiração celular. 
Muitos antibióticos devem seu efeito a inibição irreversível que provocam nas enzimas bacterianas 
- Alfa-1: antitripsina inibe a tripsina ou elastase 
- inibidores reversíveis: competitivos – competem com o substrato pelo centro ativo da enzima, não 
competitivos – não competem pelo sitio ativo, alteram a estrutura enzimática, inviabilizando a catálise 
- medicamentos inibidores de uso clínico: sulfonamidas – contra infecções bacterianas, fluoreto – inibe enzimas 
bacterianas (enolase) impedindo o processo carioso, analgésicos e anti-inflamatórios – inibem ciclogenases para 
combater o processo inflamatório 
Cálculo da atividade enzimática 
 
 
Uso clínico: 
- reagentes altamente específicos e sensíveis em reações colorimétricas quantitativas. Ex: medir glicose sangue 
- indicadoras de lesão celular e tecidual. O extravasamento de enzimas do meio intra para o meio extracelular 
aumenta a atividade destas no sangue; pode ser medida e fornece diagnóstico e de evolução 
- distribuição órgão-específica de algumas destas enzimas permite a localização da lesão com precisão 
 
E + S > < ES > E + P Vo = Vmax [S] 
K1 E K2: constante de velocidade Km + [S] 
 
 
 
 
 ε = coeficiente de extinção medido em Abs/μM cm 
 c = comprimento do caminho óptico da cubeta (espessura normalmente 1,0 cm). 
w = massa de enzima utilizada para o teste (mg). Normalmente o ensaio pode ser feito por extrato de 
enzima, então, mede-se o volume em mL e a atividade e expressa em U/mL 
U = significa unidade de atividade enzimática. 
 
- ex de doenças que podem ser diagnosticadas: Infarto Agudo do Miocárdio; Hepatites; Pancreatite; Colestases; 
Doenças Ósseas, etc. 
Enzimas reguladoras: 
- alostéricas: tem sítios reguladores para ligação do modulador especifico, são maiores e mais complexas que 
as não alostéricas, sofrem modificações conformacionais em resposta à ligação do modulador 
- reguladas por modificações covalentes reversíveis: diferentes grupos podem se ligar à molécula e regular sua 
atividade grupos ligados covalentemente e removidos pela ação de outras enzimas 
- reguladas por proteólise: produzidas no pâncreas e com ação no duodeno, mecanismo de proteção e regulação 
 
VITAMINAS 
- moléculas orgânicas que funcionam como catalizadoras (cofatores enzimáticos) 
- não produzidas no corpo, necessárias em baixas quantidade vindas dos alimentos 
- essenciais na transformação de energia 
- podem perder o valor vitamínico calor e exposição ao oxigênio 
Hidrossolúveis 
- origem vegetal (exceto B12) 
- pouco armazenadas no organismo, excesso liberado na urina 
B1 – Tiamina 
- pirofosfato de tiamina (tpp) 
- encontrada no fígado, carne vermelha, legumes, ovos, cereais e leite 
- concentrada nos músculos esqueléticos, cérebro, coração, fígado e rins 
- coenzima na descarboxilação oxidativa do piruvato, do alfa-cetoglutarato, e na transcetolização na via das 
pentoses 
- se localiza nas membranas periféricas dos neurônios, sendo requerida na biossíntese de acetilcolina e nas 
reações de translocação de íons e na estimulação nervosa 
- deficiência leve: perda de apetite, constipação, enjoo, depressão, neuropatia periférica, irritabilidade e fadiga 
- deficiência moderada a severa: confusão mental, ataxia e oftalmoplegia 
- severa: beribéri 
B2 - Riboflavina 
- flavina mononucleotídeo (fmn) e flavina adenina dinucleotídeo (fad) 
- flavoproteinas: envolvidas na óxido-redução, fosforilação oxidativa 
- FAD auxilia na respiração celular pelo transporte de elétrons para a síntese de ATP 
- fundamental no processo metabólico de proteínas, carboidratos e gorduras 
- FMN participa da ativação da B6 
- FAD participa da conversão do aa triptofano em B3 
- pele saudável e produção de células sanguíneas 
- encontrada no fígado, carnes brancas e vermelhas, ovo, queijo e leite 
- FAD e FMN hidrolisados na parte superior do intestino para liberar a riboflavina 
- excretada na urina e na bile 
- a deficiência não provoca nenhuma doença humana importante, causa dermatite, queilose e glossite 
B3 – Niacina 
- acido nicotínico (plantas) e nicotinamida (organismo animal) 
- sintetizada a partir do triptofano 
- sua biossíntese necessita de tiamina, riboflavina e piridoxina 
- encontrada em ovos, fígado, trigo, carnes brancas e vermelhas 
- absorção no intestino 
- armazenada no organismo 
- acido nicotínico é componente das coenzimas NAD e NADP 
- relacionados à glicólise, respiração tecidual e síntese de gorduras 
- sistema nervoso, pele e sistema digestório saudáveis, mantem o tônus muscular 
- deficiência causa pelagra 
A 0,8 
B1 1,4 
B2 1,6 
B3 18 
B6 2 
B9 0,2 
B12 0,001 
C 60 
D 0,005 
E 10 
K 0,08 
 vit ml/dia 
B5 – ácido pantotênico 
- transferência de grupos acila, importantes para a formação do acetil-coA (molécula percursora no ciclo de 
Krebs) 
- encontrada no fígado, carne vermelha, ovo, batata, tomate, abacate e gérmen de trigo 
- a deficiência é rara e causa vômitos, fraqueza e baixa produção de anticorpos 
B6 – Piridoxina 
- piridoxina (álcool), piridoxal (aldeído), piridoxamina (amina) 
- coenzima para muitas enzimas principalmente as catalizadoras de aas 
- encontrada no fígado, carne vermelha, ovo, gérmen de trigo e leite 
- respiração celular (forma acetil-coA), mantem funções nervosas, auxilia na formação de hemácias 
- deficiência: doenças de pele, extrema apatia e distúrbios nervosos (irritação e crises convulsivas) 
B7 – Biotina = H 
- acido ligado à maioria das proteínas, coenzima nas reações de carboxilação (carregador de CO2) 
- encontrada nos cereais, carne vermelha, e gema 
B9/B10/B11 – Ácido fólico 
- é uma pterina, não é estável no calor mas é em relação à luz 
- absorvido no jejuno 
- os processos de redução e metilação ocorrem no fígado e a vitamina é liberada para a circulação sistêmica 
- excretada na urina e na bile 
- encontrada no milho, amendoim, vegetais folhosos, legumes e miúdos 
- fatores que alterama absorção: doença celíaca, álcool, contraceptivos, metotrexato e sulfanilamidas 
- forma ativa tetrahidrofolato, carreador de uma unidade de C para as oxidações e participa da síntese de 
purinas e piriminas 
- o acido fólico é essencial para manter níveis ideais de homocisteína, relacionada a demências, câncer e 
doenças renais, já que aumenta a produção de hemácias, auxilia na síntese de DNA e na multiplicação celular, 
também auxilia na digestão e utilização das proteínas 
- deficiência causa anemia megaloblástica, atraso no crescimento, infertilidade e malformação fetal (espinha 
bífida) 
- é obrigatória a adição na farinha de trigo e a suplementação nos três primeiros meses de gestação 
B12 - Cobalamina 
- mais complexa das vitaminas 
- anel tetrapirrol com íon cobalto no centro 
- sintetizada por microorganismos 
- encontrada em carnes brancas e vermelhas, frutos do mar, fígado, e cereais 
- o organismo armazena grandes quantidades de B12 
- síntese da metionina a partir da conversão de propionil em succinil coenzima A, a partir do Metilmalonato 
- atua na maturação das hemácias, renovação celular e bom funcionamento do SNC 
- deficiência causa anemia megaloblástica, anemia perniciosa e sintomas neurológicos 
C – Ácido ascórbico 
- termolábil 
- agente redutor em diversas reações 
- absorvido no intestino delgado e é transportado para o sangue por difusão 
- armazenada no fígado e no baço 
- encontrada em frutas cítricas, caju, pimentão 
- coenzima nas reações de hidroxilação, necessária para a manutenção do tecido conjuntivo e para reparar 
tecidos danificados 
- facilita a absorção do ferro, manutenção da concentração de hemoglobina 
- a vitamina E oxidada é reciclada pela C, localizada na região hidrofílica da membrana, assim a E continua a 
atividade antioxidante enquanto a C oxidada é metabolizada e excretada do corpo 
- auxilia no sistema imunológico, oxidação de fenilalanina e tirosina, formação de noradrenalina e partir de 
dopamina 
- deficiência causa escorbuto, insônia e nervosismo em crianças, cansaço e apatia em adultos, alterações 
gengivais e dentarias, dores nas articulações 
 
Lipossolúveis 
- origem animal (exceto K) 
- base de isopropeno 
- pode provocar problemas de hipervitaminose 
- não necessárias diariamente já que são acumuladas 
K 
- fitoquinona nas plantas, menaquinona na flora intestinal 
- grande parte é sintetizada por bactérias intestinais 
- atua na coagulação sanguínea 
- encontrada em vegetais folhosos, tomate, amêndoas e castanhas 
- deficiência causa hemorragias recorrentes 
-a warfarina inibe a formação da protrombina ativa, é um potente rodenticida e uma droga coagulante para 
tratar pacientes em risco por coagulação excessiva, como pacientes cirúrgicos 
- a deficiência é incomum, já que as quantidades adequadas são produzidas na flora intestinal, mas a 
hipoprotrombinemia pode ser causada por desnutrição e uso de antibióticos, a deficiência costuma estar 
associada a síndromes de má absorção ou ao uso de anticoagulantes farmacológicos 
- a menadiona em doses altas na dieta pode causar hemólise 
E - Tocoferol 
- encontrada em milho, nozes, abacate, leite, folhas verdes, azeitona, óleos de amendoim e de germe de trigo 
e na margarina 
- absorvido pelo trato intestinal e pela bile 
- transportada o plasma com lipoproteínas 
- armazenada no tecido adiposo 
- eliminado na bile, urina e fezes 
- não funciona como cofator 
- presente na região hidrofóbica da membrana 
- alta ingestão de poli insaturados aumente o requerimento de vitamina E, aumentando a suscetibilidade à 
oxidação 
- protege células e tecidos de danos derivados da oxidação 
- promove fertilidade e previne aborto 
- antioxidante 
- deficiência é difícil de ocorrer e causa esterilidade masculina e aborto 
D 
- ergocalciferol nos vegetais e colecalciferol nos animais como vitamina D pré-formada 
- derivados dos compostos esteroides 
- os receptores nos ossos estão localizados nos osteoblastos, colágeno e fosfatase 
- regula a expressão genica 
- metabolismo de Ca e fosfato 
- grande numero de células receptoras 
- deficiência causa raquitismo, osteomalácia 
- é a mais tóxica de todas as vitaminas, armazenada e metabolizada vagarosamente 
- doses muito altas podem causar perda de apetite, náusea, sede e estupor 
A 
- retinol se for de origem animal e carotenoides em origem vegetal 
- álcool insaturado com 16 isômeros 
- após a absorção, são transportados pelo sistema linfático para o fígado, onde são estocados 
- no sangue circulam ligados à proteína carreadora de retinol e transtirretina, e tem receptores nucleares 
específicos 
- mantem a saúde da pele e mucosas para proteger contra infecções, desenvolvimento da retina 
- carência causa infecções recorrentes, queratinização epitelial, cegueira noturna e xeroftalmia (é componente 
de cones e bastonetes) 
- uso excessivo causa náusea, irritabilidade, anorexia, vômitos, icterícia, irritabilidade, visão turva, cefaleia, 
perda de cabelo, dor muscular e abdominal, fraqueza e alterações do estado mental 
 
CARBOIDRATOS 
- biomoléculas mais abundantes da Terra 
- a oxidação de carboidratos é a via central de obtenção de energia dos organismos não fotossintetizantes 
- também apresentam função estrutural – celulose em plantas 
- diversas funções: determinam os grupos sanguíneos, tecidos conectivos de animais, lubrificação das junções 
esqueléticas 
- complexos de carboidratos ligados covalentemente a proteínas ou lipídios podem atuar como sinalizadores 
intracelulares 
- estrutura geral: (CH2O)n ou Cn(H2O)n, com exceção se forem associados a sulfatos, amina, amida e fosfato 
- hidratos de carbono, glicídios, sacarídeos, açúcares 
Monossacarídeos, dissacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos 
- monossacarídeos: sólidos cristalinos e incolores solúveis em água, mas insolúveis em solventes apolares, são 
agentes redutores 
 
- todos os carboidratos (exceto a diidroxicetona) apresentam carbonos quirais, formando isômeros ópticos 
- monossacarídeos com carbono quiral tem duas formas enantiômeras (L e D) – na natureza a maioria é D 
 
- o carbono Alfa tem a hidroxila para cima no plano geométrico 
- o carbono Beta tem a hidroxila para o lado no plano geométrico 
- anômeros de D-glicose tem diferenças em propriedades químicas e físicas 
- variação conformacional dos carboidratos: anéis de piranose e furanose não são 
planares, tem carbono hibridizado em sp3 
- ligações glicosídicas: usada para a formação de di/tri/oligo/polissacarídeos, é uma ligação covalente com 
liberação de água para o meio, os carbonos anoméricos também podem 
se ligar através de ligações glicosídicas para formar carboidratos compostos, 
 e esses não são redutores 
- exemplos de dissacarídeos: maltose (glicose + glicose); sacarose (glicose + 
frutose) – mais abundante, vem da cana, sofre redução do C anomérico; 
lactose (glicose + galactose) – presente apenas no leite, o C anomérico livre 
não formou ligação glicosídica 
- aminoaçúcares: um grupo NH substitui um dos OH na hexose parental 
- desoxiaçúcares: substituição de H por OH 
- açúcares ácidos: tem carga negativa em pH neutro 
Nomenclatura: 
1. prefixo aldo ou ceto 
2. sufixo da quantidade de carbonos 
3. sufixo final ose 
Aldoexose: glicose 
Aldopentose: ribose (C5H10O5) 
2n = nº de isômeros 
n: quantidade de quirais 
- o numero se isômeros ópticos varia com o número de carbonos 
quirais encontrados na molécula 
- epímeros: isômeros que diferem na configuração de apenas 
um C assimétrico 
- em soluções aquosas, carboidratos que possuem 5 ou mais 
carbonos apresentam estrutura cíclica = requerem menos 
energia para se manter em solução 
 
 
ADICIONAR UM RODAPÉ 17
Carbono da carbonila C anomérico e pode
assumir 2 conformações espaciais: α e β
Observar posição da hidroxila no plano
geométrico:
Para baixo α (está trans em relação ao grupo álcool em C5)
Para cima β (está cis em relação ao grupo álcool em C5 )
Processo Mutarrotacional
 
31
O Número de monômerose o tipo de ligação 
diferenciam os três homopolissacarídeos de maior 
relevância.
Glicogênio
Celulose
Amido
TIPOS
Homopolissacarídeos 
- polissacarídeos de armazenamento: amido e glicogênio 
- polissacarídeos estruturais: celulose, quitina e peptidoglicano 
- tem forma de grânulo para que a pressão osmótica em hepatócitos e miócitos não seja muito aumentada, e 
possui grande capacidade de armazenamento 
Heteropolissacarídeos 
 - família de polímeros lineares compostos por unidades de dissacarídeo repetidas, um dos monossacarídeos é 
obrigatoriamente N-acetiglicosamina ou N-acetilgalactosamina, e o outro, na maioria dos casos é um ácido 
urônico 
- são poliânions em que os grupos carregados negativamente ou são carboxilas ou ésteres de sulfatos 
- estimula o metabolismo de condrócitos e a síntese de colágeno e proteoglicanos, inibe enzimas destrutivas 
como a hialuronidase e a elastase 
- heparina: polímero mais altamente carregado nos tecidos de mamíferos, não constitui o tecido conjuntivo, 
envolvida no processo de coagulação sanguínea 
Glicoconjugados 
- associados às membranas celulares, fornecem comunicação entre as células e a matriz extracelular 
- sinalizam proteínas para o transporte e a localização em organelas especificas 
- atuam na coagulação, resposta imune, cicatrização e outros processos celulares 
- glicoproteínas: carboidratos variam de 1% a 90% em peso, compreendem o espectro inteiro das atividades 
das proteínas, incluindo enzimas, proteínas de transporte, receptores, hormônio e proteínas estruturais 
- proteoglicanos: macromoléculas nas quais uma ou mais cadeias de glicosaminoglicanos sulfatados estão 
covalentemente unidas a uma proteína de membrana ou a uma proteína secretada, tem forma de escova de 
garrafa, com cerdas ligadas não covalentemente a um suporte filamentoso de acido hialurônico 
- proteínas glicosiladas: quase todas as proteínas secretadas associadas a membranas. A glicolização é essencial 
para a biossíntese e enrolamento das proteínas, atividade de enzimas e hormônios, funcionamento de 
receptores, reconhecimento de anticorpos, transportadores e síntese de fatores de coagulação 
- glicolipídeos: encontrados na superfície de todas as membranas plasmáticas, lipídios com maior assimetria de 
distribuição nas membranas, localizam-se na monocamada não-citosólica 
Oligossacarídeos 
- serve como marcadores do destino da proteína, marcam as mal dobradas para a degradação, alteram a 
polaridade e a solubilidade das proteínas com as quais estão conjugados 
- protegem a superfície da proteínas, mudam a forma e o enovelamento de acordo com a necessidade 
- determinam os grupos sanguíneos humanos 
Glicobiologia 
- o glicoma é o conteúdo total de carboidratos simples e complexos de uma organismo 
- a glicômica é o estudo sistemático das estruturas e das funções de glicoma, como o glicoma humano 
 
LIPÍDIOS 
- formam o quarto principal grupo de moléculas encontradas nos seres vivos, com uma variedade estrutural 
maior do que outras classes de moléculas 
- funções em hormônios, moléculas mensageiras, reserva energética entre outros 
- majoritariamente hidrofóbicos, alguns anfipáticos 
- fontes: óleos, gorduras, coco, girassol, soja, milho, margarinas 
Lipídios de reserva energética 
- gorduras e óleos, derivados de ácidos graxos (CO2 + H20 + energia) 
- 1 grama de lipídio libera 9kcal (proteínas e carboidratos liberam 4kcal) 
- armazenados nos adipócitos 
Funções 
- componentes de membranas, sinalizadores intracelulares (Fosfolipase C) 
- isolantes térmicos e reserva de energia (TG), isolante elétrico 
- síntese de hormônios esteroides e vitaminas lipossolúveis 
- síntese de prostaglandinas (modulador de varias reações do metabolismo, exemplo: processo inflamatório) 
Classificação: 
- simples e neutros: formados pela esterificação de ácidos graxos e álcoois (glicerol) 
- gorduras: ésteres formados de ácidos graxos e glicerol - glicerídeos, sólidos a temperatura ambiente 
- ceras: misturas de ésteres de ácidos graxos e mono-hidroxi álcoois, mais duras e quebradiças 
- trigliceróis (TG): derivados dos ácidos graxos mais abundantes na natureza, três moléculas de ácidos graxos 
esterificadas a uma molécula de glicerol; mono e di acilglicerois tem quantidades pequenas na síntese e 
degradação de lipídios; moléculas apolares podem ser armazenadas nas células de forma anidra 
- compostos: contem além do grupo éster da união do ácido graxo e glicerol, algumas outras substancias 
- fosfolipídios (fosfatídeos): possuem ésteres formados a partir do glicerol, ácidos graxos, ácido fosfórico e 
outros grupos, normalmente nitrogenados 
- cerebrosídeos (glicolipídios): formados por ácidos graxos, um grupo nitrogenado (esfingosina) e um 
carboidrato, não contendo grupo fosfórico 
- glicerofosfolipídeos: derivados do glicerol e tem fósforo na estrutura; são componentes de membranas e é 
intermediário na síntese de triglicerídeos e outros glicerofosfolipídeos 
- lecitinas/fosfatidilcolina: mais abundantes da membrana celular e representa maior proporção do 
armazenamento de colina; importante na transmissão nervosa (acetilcolina), diminui a tensão superficial 
evitando a aderência dos alvéolos pulmonares; sua deficiência em prematuros causa a síndrome de angustia 
respiratória 
- fosfatidilinositol: constituinte da membrana; atuam como segundos mensageiros 
- esfingolipídios: estrutura semelhante aos glicerofosfolipídeos, não contem glicerol, aminoálcool contendo 
uma longa cadeia de hidrocarbonetos 
- esfingomielinas (fosfolipídios): bainha de mielina – impulso nervoso 
- derivados: obtidos por hidrolise dos lipídios simples e neutros e outros compostos 
- ácidos graxos: possuem cadeia hidrocarbonada e um grupamento carboxila terminal, participam da 
construção das moléculas de glicerídeos; diferem no comprimento da cadeia, numero e posição das duplas 
ligações 
- saturados: sem dupla ligação, sólidos à temperatura ambiente; gorduras de origem animal (carne bovina, 
porco, galinha, gema), gorduras vegetais (óleo de coco, folhas de palmeiras) 
- insaturados: os da classe C18:2 E C18:3 são essenciais por que não podem ser sintetizados no organismo; são 
necessários para a integridade das membranas biológicas; crescimento e reprodução; manutenção da pele 
sadia; conhecidos como ômega; representados por: numero da carbono, numero de duplas ligações, posição 
que a primeira dupla ligação ocupa na sua estrutura a partir do grupo terminal metila (CH3); eles dão origem 
aos ácidos graxos poli-insaturados, fazem parte da composição das membranas biológicas, apresentam 
propriedades anti-inflamatórias, inibem o crescimento de placas ateroscleróticas 
- esteroides (colesterol): núcleo tetracíclico, composto chave do colesterol, percursor na síntese de outros 
esteroides, componente da membrana celular, transportados na circulação de lipoproteínas; da origem aos 
hormônios sexuais e do córtex adrenal, sais minerais biliares e vitamina D 
- anabolizantes: promovem crescimento e divisão celular, desenvolvimento de tecidos, principalmente 
androgênicos, sintéticos desenvolvidos com finalidade medica para que produz pouca testosterona, causa 
hipertrofia muscular, forca e resistência; com uso excessivo pode causar acne, problemas no fígado, aumento 
da pressão arterial, aumenta o colesterol, pelos na face e problemas no ciclo menstrual 
- hidrocarbonetos de cadeia longa 
- vitaminas lipossolúveis (Tocoferol vitamina E) 
- álcoois de alto PM (ceras) 
Reação de saponificação 
- se for usada uma base composta por sódio, o sabão formado se chama sabão duro, se for potássio, é sabão 
mole (detergente líquido) 
- ocorre entre um acido graxo existente em óleos ou gorduras com uma base forte em aquecimento 
- formação de micelas ao redor das gotículas de gordura 
Dislipidemias 
- níveis elevados ou anormais de lipídios/lipoproteínas no sangue 
- alto fator de risco para doenças cardiovasculares, devido à influencia do colesterol na aterosclerose 
- primárias: causa genética- secundárias: provenientes de outros quadros patológicos, como diabetes mellitus 
 
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS 
- os aa não são armazenados pelo organismo, não há proteínas cuja única função seja manter um suprimento 
de aas para utilização posterior, quaisquer aminoácidos em excesso em relação às necessidades biossintéticas 
da célula são rapidamente degradados 
- não essenciais: prolina, glicina, alanina, ácido glutamínico, ácido aspártico, glutamina e aspardina. Produzidos 
pelo corpo 
- essenciais: triptofano, fenilalanina, metionina, treonina, lisina e BCAAs (valina, leucina e isoleucina). Não 
produzidos pelo corpo 
- condicionalmente essenciais: histidina, cisteína, serina, tirosina e arginina. Produzidos por outros aas mas não 
sintetizados 
- os aas livres estão presentes em todo o organismo, como por exemplo, nas células, no sangue e nos fluidos 
extracelulares 
- pool de aminoácidos: derivados de aas derivados de proteínas da dieta, aas liberados pela hidrólise das 
proteínas teciduais e aas não essenciais sintetizados a partir de intermediários simples do metabolismo; é a 
síntese de proteínas para o organismo, síntese de pequenas moléculas nitrogenadas essenciais e conversão dos 
aas em glicose, glicogênio, ácidos graxos, corpos cetônicos ou CO2 
- em indivíduos saudáveis, é constante a quantidade de aas 
- a síntese de aas envolve: transaminação dos a-cetoácidos (ex: piruvato -> alanina), síntese a partir de outros 
aas (ex: fenilalanina -> tirosina), amidação (ex: aspartato -> asparagina) 
Aas liberados pela hidrólise das proteínas teciduais 
- sistema ubiquitina-proteassomo: 
- dependente de energia (ATP) no citosol, proteínas endógenas 
- apresentam meias vidas distintas influenciadas pela natureza do seu resíduo N-terminal (ex: serina – 20h, 
aspartato – 3 min, PEST (prolina, glutamato, serina e treonina) – menos de minutos) 
- enzimas degradativas dos lisossomos, não dependentes de ATP: principalmente proteínas extracelulares, 
como plasmáticas, captadas pela célula por endocitose, e proteínas da superfície da membrana celular, usadas 
na endocitose mediada por receptor 
Proteínas da dieta 
- as enzimas proteolíticas responsáveis pela degradação de proteínas são produzidas por 3 órgãos: estômago, 
pâncreas e intestino delgado 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas 
da dieta
As enzimas proteolíticas 
responsáveis pela degradação
das proteínas são produzidas por 
três diferentes órgãos: estômago,
pâncreas e intestino delgado.
8
endopeptidase
 
11
 
10
Transporte de aas para o interior das células 
- pelo menos 7 diferentes sistemas de transporte são conhecidos, com especificidades que se sobrepõem em 
relação aos diferentes aas 
- as concentrações de aas livres nos fluidos extracelulares são significativamente mais baixas que aquelas dentro 
das células do organismo 
- o gradiente de concentração é mantido por sistema de transporte ativo 
Catabolismo de aas 
- envolve a remoção do grumo a-amino e o metabolismo dos esqueletos carbonados 
- os esqueletos convergem para produzir 7 produtos: 
- acetil-CoA e acetoacetil-CoA – classificados como cetogênicos, que produzem lipídeos e energia 
- piruvato, oxalacetato, fumarato, a-cetoglutamato e succinil-CoA – classificados como glicogênicos, que 
produzem lipídeos, energia e glicose 
 
 
Catabolismo dos esqueletos carbonados dos aminoácidos 
- os aminoácidos podem ser classificados como glicogênicos, cetogênicos ou glicocetogênicos, conforme os sete 
possíveis intermediários produzidos durante seu catabolismo 
 
15
Destino dos aminoácidos nas células
Precisa perder 
o grupo NH2
Resíduos nitrogenados 
- amônia (amoniotélicos): menor custo energético de produção, mais toxico e maior quantidade de H20 para 
diluição 
- ácido úrico (uricotélicos): maior custo energético de produção, menos toxico e menor quantidade de H2O para 
diluição 
- ureia (ureotélicos): produto intermediário entre a amônia e o ácido úrico 
Oxidação de aminoácidos 
- remoção e a excreção do grupo amino e a oxidação da cadeia remanescente 
- as reações são catalisadas por aminotransferases 
- o grupo amino é convertido em ureia e as 20 cadeias carbônicas resultantes são convertidas em alfa-cetoácido, 
compostos comuns ao metabolismo de carboidratos e lipídeos (piruvato, acetil-CoA e intermediários do ciclo 
de Krebs) 
Transaminação 
- primeiro passo na degradação dos aminoácidos 
- transferência de grupamento amina 
- são catalisadas pelas enzimas aminotransferases, e consiste na retirada dos grupamentos amino de todos os 
aminoácidos, produzindo os alfa-cetoácidos correspondentes 
- os grupamentos amino são transferidos para o alfa-cetoglutarato, que é convertido em glutamato 
- as amino transferases são enzimas que contém um grupamento de piridoxal fosfato (a forma ativa da vitamina 
B6) desempenhando um papel catalítico no seu centro ativo 
- esse processo concentra os grupamentos amino no aminoácido glutamato, que é o único que pode ser de-
aminado na etapa seguinte: a desaminação oxidativa 
Desaminação oxidativa 
- etapa em que o nitrogênio é retirado do glutamato pela enzima Glutamato desidrogenase, gerando a amônia 
(transportada no sangue como forma de glutamina) 
- a produção de amônia gera um sério problema fisiológico porque essa molécula é extremamente tóxica 
- restrita apenas ao fígado, único tecido que tem a capacidade de metabolizar essa amônia convertendo-a em 
ureia uma molécula de baixa toxicidade e de alta solubilidade, muito adequada para a excreção via urina 
- o processo de retirada do grupamento amino do glutamato envolve dois passos: no primeiro a oxidação do 
glutamato é acoplada com a redução de um carreador de hidrogênio, que pode ser o NAD+ ou NADP+. Na 
segunda ocorre uma hidrólise que resulta na formação de alfa-cetoglutarato e de amônia 
 
UREIA 
- principal forma de eliminação dos grupos amino oriundos dos aminoácidos e perfaz cerca de 90% dos 
componentes nitrogenados da urina 
- parte da ureia difunde do sangue para o intestino, onde é clivada em CO2 e NH3 pela urease bacteriana. Essa 
amônia é parcialmente perdida nas fezes e parcialmente reabsorvida para o sangue 
Ciclo da ureia 
- é uma sequência de reações bioquímicas com o objetivo de produzir este composto, a partir da amônia 
- ocorre nas células do fígado e em, menor parte, nos rins. Inicia-se na mitocôndria e segue para o citosol da 
célula, onde se dá a maior parte do ciclo 
ETAPAS 
- há cinco enzimas envolvidas no ciclo da ureia: carbamil-fosfato sintetase, ornitina-transcarbomilase, arginino-
succinato sintetase, arginino-succinato liase e arginase 
1. A enzima carbamil-fosfato sintetase, presente na mitocôndria, catalisa a condensação da amônia com 
bicarbonato e forma carbamoilfosfato. Para essa reação há o consumo de duas moléculas de ATP 
2. A condensação da ornitina, presente na mitocôndria, e do carbamoilfosfato gera citrulina, sob ação da enzima 
ornitina-transcarbomilase. A citrulina é transportada para o citosol e reage com aspartato gerando 
argininosuccinato e fumarato 
3. A enzima arginino-succinato sintetase, presente no citosol, catalisa a condensação da citrulina e do aspartato, 
com consumo de ATP, e forma argininosuccinato 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ureia
https://www.todamateria.com.br/figado/
https://www.todamateria.com.br/rins/
4. A enzima arginino-succinato liase catalisa a transformação do argininosuccinato em arginina e fumarato 
5. Por fim, a enzima arginase catalisa a quebra da arginina, originando ureia e ornitina. A ornitina volta para a 
mitocôndria e reinicia o ciclo 
Aminotransferases plasmáticas 
- são enzimas intracelulares, de modo que os baixos níveis observados no plasma representam a liberação de 
conteúdos celulares durante a renovação celular normal 
- presença de níveis plasmáticos elevados de aminotransferases indica lesão em células ricas nessas enzimas – 
doenças de traumas físicos ou processos patológicos – elevados em quase todas as doenças hepáticas 
- ALT (alanina-aminotransferase)é mais especifica que a AST (aspartato-aminotransferase) para doenças 
hepáticas, mas esta ultima é mais sensível, pois o fígado contem maiores quantidades de AST 
- as aminotransferases podem estar elevadas em doenças não hepáticas, como infarto do miocárdio e doenças 
musculares. Essas doenças, no entanto, são em geral clinicamente distintas das doenças hepáticas 
Hiperamonemia 
- efeito nefrotóxico direto no SNC 
- tremores, discurso inarticulado, sonolência, vômito, edema cerebral e visão borrada 
- os níveis de amônia sérica são normalmente baixos (5 a 35 mol/l) 
- a capacidade do ciclo hepático da ureia excede as velocidades normais de produção de amônia 
- adquirida: hepatite viral ou hepatotoxinas, cirrose. Causa insuficiência renal, diminuição do fluxo de sangue 
para os rins, podendo ser devido à insuficiência cardíaca congestiva e infarto, queimaduras graves e 
desidratação 
- hereditária: mutações em todas as enzimas. A deficiência da ornitina-transcarbomilase, que é ligada ao X, é a 
mais comum dessas doenças. Tem alta morbilidade e mortalidade 
- tratamento: inclui a limitação de proteína na dieta, na presença de calorias em quantidade suficiente para 
prevenir o catabolismo, e também a administração de compostos que se ligam covalentemente a aminoácidos 
Síntese dos aminoácidos 
- síntese da creatina: alta concentração nos músculos, 2% da creatina muscular é convertida em creatinina, que 
é excretada nos rins (prova de função renal) 
- síntese de neurotransmissores: os neurotransmissores excitatórios aumentam a probabilidade de o neurônio 
disparar um potencial de ação, e os inibitórios diminuem a probabilidade do neurônio disparar um potencial de 
ação 
- noraepinefrina: relacionada com o raciocínio e emoções, mantem a pressão sanguínea em níveis normais 
- epinefrina: prepara o organismo para a realização de grandes feitos 
- o GABA contribui para a visão, controle motor e desempenha um papel na ansiedade 
- a serotonina desempenha um papel importante na regulação e modulação do humor, sono, ansiedade, 
sexualidade e apetite 
- síntese da histamina: mastócitos, basófilos, plaquetas, neurônios histaminérgicos e células enterocromafins 
sintetizam a histamina. A prevalência de histamina é maior em regiões de contato com o “meio externo”, como 
na pele e nos tratos respiratório e gástrico. Sua degradação se dá pela ação de duas enzimas, a histaminase que 
através da desaminação oxidativa metaboliza a histamina, ou a histamina-N-metilltransferase que age 
metilando o anel de carbono da estrutura da molécula 
 
Moléculas 
derivadas de 
aminoácidos
Produtos 
especializados 
dos 
aminoácidos
35
https://www.infoescola.com/citologia/basofilos/
https://www.infoescola.com/sangue/plaquetas/
https://www.infoescola.com/sistema-nervoso/neuronios/
Bicicleta de Krebs 
- conexão do ciclo da ureia com o ciclo de Krebs 
 
 
CICLO DE KREBS 
- passo central do metabolismo da célula 
- produz apenas 2 ATP a partir de 2 piruvatos 
- oxida a matéria orgânica 
- produz NADH e FADH2, que geram 20 ATP 
- pela produção indireta, ele acaba produzindo cerca de 95% da energia 
que uma célula humana precisa 
Piruvato Acetil CoA 
 
- a queda de energia proporcionada pela saída do 
CO2 torna possível a entrada da acetil CoA 
Acetil CoA + Oxalacetato Citrato 
 
- a saída da CoA que permite a formação do citrato 
Citrato Aconitato Isocitrato 
- na primeira reação sai uma molécula de água, que 
volta na segunda reação 
- faz as 2 reações só para mudar o OH de posição 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Isocitrato Alfa-cetoaglutarato 
 
- sai o CO2 e produz um NADH 
Alfa-cetoaglutarato Succinil CoA 
 
- a saída do CO2 permite a entrada da CoA 
- o hidrogênio do NADH vem do CH2 
 
30
Conexão do ciclo da ureia com o ciclo de Krebs ou ciclo do ácido cítrico → bicicleta de Krebs 
 
Succinil CoA Succinato 
 
- a saída da CoA permite que pegue um fosfato 
sobrando, unindo a um GDP e forme um GTP (ADP 
só que guanina ao invés de adenina) 
- o GTP libera de novo um fosfato e volta a ser GDP, 
o fosfato que ele perdeu vai para um ADP 
- o GTP se liga ao ADP e forma um ATP 
Succinato Fumarato 
 
- pega um H de cada CH2 pra formar o FADH2 
 
 
 
Fumarato Malato 
 
- adiciona o H2O pra formar o malato 
Malato Oxalacetato 
 
- produção de NADH + H+ pela retirada de dois 
hidrogênios da HOCH 
- no oxalacetato como não tem os 2H fica uma dupla 
ligação entre o C e o O 
Conclusão 
- 2 C entram no ciclo na molécula de acetil CoA e dois saem como CO2 
- do piruvato até o fim do ciclo houve a produção de 4 NADH, 1 FADH2 e 1 ATP 
- como começa com dois piruvatos, essa produção é em dobro 
 
GLICÓLISE 
- a molécula de glicose é quebrada em duas de piruvato, são gastos 2 ATP e produzidos 4 ATP 
- inicia a oxidação da glicose 
- os H que saem da glicose vão para o NAD+, que se converte em NADH 
1ª reação 
 
- gasta 1 ATP, transfere fosfato de uma molécula 
para outra 
- quebra o ATP e produz a glicose-6-fosfato 
2ª reação 
 
- da glicose pra frutose só muda o formado da 
molécula, a frutose é mais simétrica 
3ª reação 
 
- gasto do segundo ATP 
- o ATP vira ADP e o P vai para o carbono 6 
4ª reação 
 
- frutose é partida ao meio 
- é partida pela enzima aldolase 
5ª reação 
 
- a Di-hidroxiacetona é transformada em Gliceraldeído 
 3-fosfato (são isômeros) 
- tudo a partir daqui acontece em dobro, já que tem 
 dois Gliceraldeído 3-fosfato 
6ª reação 
 
 
 
- produz NADH 
- a primeira parte da reação é a oxidação do aldeído, é 
 uma oxidação favorável, ou seja, tem delta G negativo 
- a segunda parte é a entrada do fosfato inorgânico, é 
 uma fosforilação desfavorável, tem delta G positivo 
- a soma dos delta G vira negativo, o que torna as 
reações possíveis 
7ª reação 
 
- o fosfato do carbono 1 entra no ADP e forma ATP 
 
8ª reação 
 
- o P passa do carbono 3 para o carbono 2 
9ª reação 
 
- sai 2 H e 1 O pra formar uma molécula de água 
10ª reação 
 
- o P junta com ADP para fazer mais um ATP 
- o que sobra é o piruvato 
Resumo 
- reações de 1 a 3: fase de investimento de energia 
- reações de 4 a 6: fase de clivagem 
- reações de 7 a 10: fase de geração de energia 
 
CADEIA RESPIRATÓRIA 
NADH 
- ocorre na membrana interna da mitocôndria, nas cristas mitocondriais 
- todos os NADH vão para a cadeia respiratória, libera um par de elétrons no complexo I e volta a ser NAD+ 
- o complexo I usa a energia do par de elétrons para bombear 4 H+ para o espaço entre a membrana externa e 
interna 
- esse par de elétrons é atraído pelo O2, ao chegar ao complexo II ele novamente bombeia 4 H+ para o espaço 
entre as membranas 
- ao chegar ao complexo IV, o par de elétrons já não tem tanta energia, então esse complexo só consegue 
bombear mais 2 H+ 
- no complexo IV, o par de elétrons se encontra com o O2 e forma a água 
- para produzir o ATP precisa do ADP e fosfato. No lado de fora da membrana interna mitocôndria é mais 
positivo, e na parte de dentro da membrana interna é negativo. Como o H+ é atraído pelas cargas negativas 
para a membrana, um dos H+ entra com um fosfato inorgânico. Outros 3 H+ retorna passando pelo dentro do 
ATP sintase, quando ele retorna, a ATP sintase gira, juntando o fosfato ao ADP para formar o ATP 
 
- com o NADH, foi possível bombear 10 H+, a cada 4 H+ é produzido 1 ATP. Ou seja, a partir de cada NADH são 
produzidos 2,5 ATPs 
FADH2 
- tem a mesma função de levar elétrons para a cadeia respiratória 
- entrega um par de elétrons ao complexo II e volta a ser FAD, par é atraído pelo O2. Não passa no complexo I 
- quando chega no complexo III, bombeia 4 H+ e segue atraído pelo oxigênio 
- no complexo IV ele bombeia 2 H+ e se encontra com a água 
- o fosfato entra do mesmo jeito que no NADH 
 
- com o FADH2, foi possível bombear 6 H+. ou seja, a partir de 1 FADH2, são produzidos 1,5 ATPs 
 GLICÓLISE KREBS SOMA CADEIA RESPIRATÓRIA 
NADH 2 8 10 X 2,5 = 25 ATP 
FADH2 0 2 2 X 1,5 = 3 ATP 
ATP 2 2 4 4 + 28 = 32 ATP 
Custoda produção de ATP 
Ciclo de Krebs 
- ao todo foram produzidos 10 H2 pela glicólise e 8 H2 pelo ciclo de Krebs 
- cada NADH bombeia 10H+, então 10 NAHD fornecerão energia para bombear 100 H+ 
- também foram produzidos 2 FADH2, como cada um fornece energia para bombear 6, são 
bombeados 12 H+ 
- até aí foram bombeados 112 H+, mas 2 serão desviados para trazer o fosfato para o ciclo de 
 Krebs 
- assim o saldo cai para 110 H+ disponíveis para produzir ATP 
Na entrada dos 2NADH produzidos pela glicólise no citosol 
- circuito malato-aspartato: o aspartato vai ser convertido em oxalacetato, que é convertido em 
Malato 
- nessa conversão do oxalacetato em malato, são usados dois H+ que vem do NADH 
- quando o malato entra na mitocôndria, ele volta a ser oxalacetato, que volta a ser aspartato e 
vai pro lado de fora da mitocôndria 
- quando o aspartato sai, acontece o antiporte e um H+ entra 
 
 
GLICOGENÓLISE 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
- o fosfato inorgânico não consegue tirar as glicoses com ramificação, então entra uma enzima e tira 3 glicoses 
de perto da ramificação alfa-1,6 
- a alfa-1,6 é solta por outra enzima 
- no fígado, ele tira esse fosfato inorgânico e libera a glicose pura. Isso é feito no reticulo endoplasmático liso 
 
GLICONEOGÊNESE 
- síntese de glicose a partir de compostos que não são carboidratos (glicerol, lactato e aas menos lisina e leucina) 
- acontece principalmente o fígado, usa o piruvato 
 
 
 
 100 H+ 
+ 12 H+ 
 112 H+ 
- 2 H+ 
 110 H+ 
- 2 H+ 
 108 H+ 
: 4 
 27 ATPs 
+ 2 ATP 
(glicólise) 
 29 ATPs 
+ 2 ATPS 
 (C de K) 
 31 ATPs 
 
- ocorre no citosol 
- quebra do glicogênio (varias moléculas de glicose unidas) 
- fosforólise: um fosfato inorgânico é ligado ao carbono 1 da 
glicose, gerando a glicose 1-fosfato e separando uma glicose do 
resto do glicogênio 
- assim forma glicogênio (n-1 glicoses) 
- a célula muda o fosfato do carbono 1 para o carbono 6, formando 
a glicose 6-fosfato 
- no músculo, o fosfato continua na glicose 
 
 
 
 
 
 
 
METABOLISMO DE LIPÍDIOS 
- tem papel relevante como fonte de alimentos por causa do alto valor energético (9 kcal/g) 
- boa molécula para reserva 
- tamanho reduzido por causa da baixa camada de solvatação 
- quantidade de H servem de elétrons na cadeia transportadora de elétrons 
- absorção: diariamente ingerimos cerca de 25 a 105 g de TG, além de fosfolipídios, colesterol, vitaminas 
lipossolúveis, glicolipídios e ésteres de colesterol 
- armazenamento: ácidos graxos na forma de TG é o mais eficiente e importante do que o de carboidratos na 
forma de glicogênio. Quando hormônios sinalizam a necessidade de energia metabólica, promove-se a liberação 
desses TG com o objetivo de converter eles em ácidos graxos livres, os quais serão oxidados para produzir 
energia 
Digestão 
- na boca quase não ocorre, tem uma lipase sublingual, mas ela não digere quase nada 
- no estômago também tem pouca digestão, no adulto, um vestígio de lipases resistentes ao pH ácido hidrolisa 
TG em pouca quantidade; nos recém nascidos, por causa do pH neutro, ocorre a digestão de lipídios 
- a vesícula biliar (armazena e secreta bile) é importante na digestão de lipídios 
- pâncreas tem dois tipos de suco pancreáticos, e um dele é rico em enzimas digestivas, como a lipase 
pancreática, que degrada os TG, e o colesterol esterase 
- a vesícula e o pâncreas solubilizam os ácidos graxos, mono gliceróis, colesterol e vitaminas lipossolúveis para 
que possam ser absorvidos no intestino delgado 
- há no intestino delgado também a captação de lipídeos, ressíntese de TG e ésteres de colesterol e a formação 
do quilomícron 
- alguns lipídios não são absorvidos (secretados nas fezes) 
- os sais biliares são reabsorvidos 
- o quilomícron é formado por: apoliproteínas, TG, colesterol e fosfolipídios 
Emulsificação 
- permite que as enzimas envolvidas cheguem a seus substratos lipídicos 
- esse processo exige ácidos biliares conjugados revestindo as gotículas de gordura 
- os sais biliares são detergentes dos lipídios 
Formação da bile 
- é composta de 2 secreções 
- hepatócitos: colesterol, ácidos biliares, lipídios, lecitina e bilirrubina 
- ductos biliares: secreta sais minerais, como Na, K, Cl e Ca+2, e bicarbonato HCO3- adequa o pH para a 
formação das micelas e enzimas digestivas no intestino, neutraliza o acido gástrico no quimo, protege a mucosa 
contra ulceração 
Má absorção de lipídios 
- disfunção hepática severa, comprometendo a síntese de ácidos e sais biliares 
- obstrução do trato biliar, interrompendo a circulação enterohepática 
- fibrose cística: defeito na bomba de cloreto, as secreções que lubrificam se tornam espessas 
- a má absorção, resultando em uma perda de lipídios (incluindo vitaminas) nas fezes pode ser causada por uma 
serie de condições 
 
 
 
Uso dos lipídios da dieta pelos tecidos 
- TG são principalmente degradados pelo musculo esquelético e tecido adiposo 
- ácidos graxos livres são oxidados para produzir energia ou são armazenados na forma de TG no tecido adiposo 
- o glicerol que é liberado pelo TG é usado pelo fígado na via da glicólise ou na gliconeogênese 
- os quilomícrons remanescentes são removidos da circulação pelo fígado 
Transporte de lipídios 
- VLDL: lipoproteína de densidade muito baixa, transporta triaciglicerol endógeno 
- IDL: lipoproteína de densidade intermediaria, formada na transformação de VLDL em LDL 
- LDL: lipoproteína de densidade baixa, principal transportadora de colesterol, seus níveis aumentados no 
sangue aumentam o risco de infarto agudo do miocárdio 
- HDL: lipoproteína de densidade alta, atua retirando o colesterol da circulação, seus níveis aumentados no 
sangue estão associados a uma diminuição no risco de infarto agudo do miocárdio 
Lipoproteínas 
LIPOPROTEÍNAS PRINCIPAIS 
LIPÍDIOS (%) 
APOPROTEÍNA 
(%) 
ORIGEM FUNÇÃO 
QUILOMÍCRON TG: 90% 2% Intestino Transporte TG exógeno 
VLDL TG: 55% 5 a 8% Fígado e intestino Transporte TG endógeno 
LDL Colesterol: 4.5% 20 a 24% Intravascular Transporte de colesterol aos 
tecidos 
HDL Fosfolipídios: 30% 50% Fígado e intestino Transporte reverso do 
colesterol dos tecidos para o 
fígado 
- os componentes da lipoproteína estão em constante estado de síntese, degradação e remoção do plasma 
- funções: manter os lipídeos solúveis, fornecer um mecanismo para entregar seu conteúdo lipídico aos tecidos 
- se o sistema de entrega for deficiente, há a deposição gradual de lipídios (aterosclerose) 
Metabolismo de ácidos graxos e TG 
- acúmulo de gordura armazenada 
 
- mobilização das gorduras armazenadas: 
- liberação dos ácidos graxos a partir de TGs pela ativação da lipase sensível a hormônios (adipócitos) 
- enzima é ativada pelo AMPc, é produzido pela ação hormonal (epinefrina) nos adipócitos 
- essa lipase é inibida pela insulina e pela glicose 
 
- o substrato inicial da síntese de ácidos graxos é sempre o acetil-CoA, e o produto final, geralmente, é o acido 
palmítico 
- a síntese é estimulada quando há muito ATP e acetil-coA. Nesse caso, o citrato não segue no ciclo de Krebs 
porque o ATP inibe a isocitrato desidrogenase 
- o acetil-CoA tem 2 carbonos, e o acido palmítico tem 16. Para chegar no acido, são adicionados os carbonos 
de 2 em 2, chegando de uma molécula chamada malonil-CoA 
- síntese do malonil-CoA: 
 
- a sintase de ácidos graxos que vai fazendo essa 
união dos carbonos 
- investimento: 
- 8 acetil-coA: 1 acetil-CoA e 7 malonil-CoA; 7 ATP e 
14 NADPH 
- síntese pela glicose: 
 
 
Beta Oxidação 
- destino do glicerol: 
 
- cada giro da beta oxidação faz o acido graxo perder 2 carbonos 
- em cada volta, há a produção de um FADH2, um NADH + H+ e um acetil-coA 
 
- energia do ácido palmítico: 
 7 voltas na B-oxidação 8 voltas no ciclo de Krebs soma Cadeia Respiratória 
Acetil-CoA 8 -8 0 
NADH 7 24 31 x 2,5 = 77,5 ATP 
FADH2 7 8 15 X 1,5 = 22,5 ATP 
ATP 0 8 8 
 
EXAMES LABORATORIAIS 
- aula pratica: uso das EPIs, amostra (plasma ou soro), orientaçãopara coleta, erros pré analíticos, analíticos e 
pós analíticos, materiais (reagentes, pipetas, água, ponteiras, canetas, fotômetro), leitura e interpretação 
- protocolo: indicações clinicas do exame, preparo do paciente, cuidados com a coleta e manuseio da amostra, 
fatores pré/pós analíticos, métodos usados, interpretação do resultado e comentários do patologista clinico 
- os resultados de exames laboratoriais tem influencia crucial nas principais decisões clinicas, 70% das condutas 
são baseadas em exames 
Fases 
- fase pré analítica: indicação e solicitação de exame; preparo do paciente; coleta, armazenamento e transporte 
- fase analítica: realização do teste 
- fase por analítica: análise do resultado; liberação do laudo do exame 
Principais erros 
- pré analítica: 62% - solicitação (7,5%), coleta (40%), transporte (5%) 
- analítica: 15% - inexatidão do equipamento (13%) 
- pós analítica: 24% - transmissão do resultado (22%), tempo de liberação (1,3%) 
Reação 
- método enzimático do colorimétrico 
- os ésteres do colesterol são hidrolisados pela colesterol esterase (CHE) formando colesterol livre que após a 
oxidação pela colesterol oxidase (CHOD) forma peroxido de hidrogênio. Este, reagindo com o fenol e 4-
aminoantipirina, através da copulação oxidativa catalisada pela peroxidase (POD) produz uma quinonimina de 
cor vermelha 
 
Reagentes 
- reagente de cor: contem as enzimas, tampão fosfato pH 6,8, fenol e 4-aminoantipirina 
- padrão: solução de ésteres de colesterol 200 mg/dL 
- amostra: soro do paciente 
Espectrofotômetro 
- mede a absorbância das substâncias 
- zerar a absorbância com água (abs=0,000) 
- em 505 nm o composto quinonimina apresenta abs maior do que o branco (somente o reagente de cor) 
- a formação de um produto colorido medido em abs será proporcional a concentração da glicose 
- leitura da abs: 
 
 
CARACTERÍSTICA DA 
REAÇÃO
Método enzimático colorimétrico
Os ésteres do colesterol são hidrolisados pela colesterol esterase 
(CHE) formando colesterol livre que após oxidação pela colesterol
oxidase (CHOD) forma peróxido de hidrogênio. Este, reagindo com o 
fenol e 4- aminoantipirina, através de copulação oxidativa catalisada
pela peroxidase (POD), produz uma quinonimina de cor vermelha. A 
absorbância do complexo formado, medida em 505 nm, é diretamente
proporcional à concentração de colesterol da amostra.
Ésteres colesterol colesterol + ácidos graxos
Colesterol + O2 colesterol-4-em-ona + H2O2
2H2O2 +4-aminoantipirina +fenol quinoneimina +4H20
CHE
CHOD
POD
Tubos: Branco Padrão Teste
Abs: 0,020 0,420 0,720
Tubos: leitura da abs no espetrofotômetro
Reagente 
de cor
1000 uL
Reagente 
de cor
1000 uL
Reagente 
de cor
1000 uL
Padrão
10 uL
Soro
10 uL
- a absorbância do complexo formado, medida em 
500 nm, é diretamente proporcional à concentração 
de colesterol da amostra 
 
Colesterol total = absorbância do teste X 100 
 absorbância do padrão 
 
Valores de referência: 
Normal < 190 mg/dL 
Limítrofe 190 a 239 mg/dL 
Elevado > 240 mg/dL 
	ETAPAS