Proteínas e Aa.

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Destrinchar os tipos e funções de proteínas e Aa.
PROTEÍNAS: são as macromoléculas mais abundantes das células, presente em todos os seres vivos (incluindo os vírus) e participam de praticamente todos os processos celulares. São formadas por cadeias de aminoácidos ligados por ligação peptídica.
Funções: estrutural (fazem parte de todas as membranas e organelas, do citoesqueleto e da matriz extracelular), ação enzimática (catalizadora de muitas reações químicas), transporte de moléculas (oxigênio, lipídios etc.) e íons pelo plasma, transferência de compostos através das membranas, atuam no sistema imune (imunoglobulinas), ação hormonal (insulina, glucagon, GH), contração muscular (actina e miosina), atividade dos genes.
AMINOÁCIDOS: estrutura básica das proteínas, elas são sintetizadas a partir de 20 aminoácidos combinados de diferentes formas. Podem ser naturais (o corpo produz) e essenciais (precisam ser consumidos na dieta). São formados por um grupo amina NH2 e um grupo ácido carboxílico COOH. 
São classificados em apolares de acordo com o grupo R:
Apolares: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano. 
Polares: - serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina, tirosina(sem carga) - aspartato, glutamato (ácidos - carga negativa) - lisina, arginina e histidina (básicos - carga positiva).
LIGAÇÃO PEPTÍDICA: ligação de aminoácidos. Grupo carboxila de um aminoácido se liga ao grupo amina de outro, a reação libera H2O e gasta ATP. 
Polímeros de até 30 aminoácidos: oligopeptídeos. 
Polímero de mais de 30 aminoácidos: polipeptídios. 
Cadeias polipeptídicas que possuem função: proteínas. 
As proteínas podem ser formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas e contêm, geralmente, mais de 50 aminoácidos.
Classificação das proteínas:
Quanto à forma:
1. Globulares: apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final aproximadamente esférica; são geralmente solúveis e desempenham funções dinâmicas.
2. Fibrosas: têm forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. Fibras, cabelo, lã, chifres, unhas, cascos, bicos e penas, queratina da pele, colágeno.
Curiosidade: O colágeno é a proteína mais abundante dos vertebrados. Suas fibras são responsáveis pelas funções mecânicas e de sustentação do tecido conjuntivo, que se distribui por cartilagens, tendões, matriz óssea, córnea etc.; mantém, ainda, a estrutura e a elasticidade do sistema vascular e de todos os órgãos.
Quanto à estrutura\ disposição espacial (referentes à proteína globulares:
1- Primária: apenas a sequência de aminoácidos. 
2- Secundária: alfa hélice e folha beta pregueada. Ligações de hidrogênio conferem estabilidade. 
3- Terciária: ligações entre as estruturas secundárias. Enovelamento de uma cadeia inteira. 
4- Quaternária: ligações entre as estruturas terciárias.
À medida que uma proteína é sintetizada, sua estrutura primária dobra-se espontaneamente, originando as estruturas secundária e terciária. 
O enovelamento de proteínas recém sintetizadas é feita por uma classe de proteínas denominadas CHAPERONAS
Quanto a ser simples ou conjugadas:
As proteínas podem estar conjugadas a outros grupos como carboidratos e lipídios. 
1- Glicoproteínas: a maioria das proteínas secretadas pelas células e aquelas localizadas na sua superfície. Na superfície da membrana permitem a comunicação e reconhecimento entre as células- - glicocálice. Formação de hormônios como LH, FSH, HCG. Imunoglobulinas (anticorpos). Quando a hemoglobina se liga a glicose se forma a hemoglobina glicada. 
2- Lipoproteínas: transporte de lipídios pelo sangue. 
3- Hemoproteínas: ligadas a um grupo Heme (uma molécula de porfirina contendo um íon de ferro) como no caso das hemoglobinas (quaternária). O heme que dá a cor característica ao sangue.
ENZIMAS: são proteínas que diminuem a energia de ativação de uma reação, e acelera essas reações. Funcionam com o processo de chave e fechadura, se ligam a substratos específicos. Elas não são consumidas durante a reação, servindo como catalizadores.
COMPOSTOS NITROGENADOS 
AMINAS: derivados da amônia (NH3). NH3 com a substituição de um ou mais hidrogênios por radicais orgânicos. Presentes no nosso corpo como aminoácidos - formação de proteínas e hormônios 
AMIDAS: grupo que apresenta o N ligado diretamente a uma carbonila (C dupla O). A ureia é uma amida. No corpo humano, a ureia é encontrada no processo final do metabolismo de proteínas. Ela é liberada na urina, em um processo conhecido como ciclo da ureia. Isso acontece porque o nitrogênio indesejado pelo corpo é transformado em amida e, assim, é liberado na urina. 
NITROCOMPOSTOS: compostos orgânicos que apresentam o grupo nitro (NO2). 
NITRILAS: também chamadas de cianetos, pois são derivados do gás cianídrico, possuem (C tripla ligação N). 
ISONITRILOS: grupo cianeto ligado a radicais orgânicos (R – CN).
Definir os riscos do excesso e da falta (valores referenciais)
Entre as principais consequências do excesso de proteínas, destacam-se o aumento do risco de doenças cardiovasculares, pedra nos rins, aumento de peso e problemas no fígado. 
Pode ocorrer ainda a queda de serotonina, levando a irritabilidade, ansiedade, depressão e insônia. 
O excesso de ácido úrico é caracterizado por inchaço, inflamação, dor e sensibilidade nas juntas. Fatores que podem levar ao aumento do ácido úrico: a capacidade dos rins de eliminar a produção extra do fígado, excesso de proteínas, entre outros.
A falta de proteína no organismo pode causar inúmeros problemas como fadiga, queda de cabelo, baixa imunidade, perda de massa muscular, doenças frequentes, gases e prisão de ventre, entre outros.
A gota é uma doença nas articulações, causada pela concentração elevada de ácido úrico no sangue e nos tecidos. As articulações se tornam inflamadas, doloridas e artríticas. Os rins também serão afetados, pois em excesso, o ácido úrico deposita-se nos túbulos renais.
A maioria dos portadores de gota é composta por homens adultos entre 40 e 50 anos e, principalmente em indivíduos com sobrepeso, sedentária e alcoólatras. As mulheres raramente desenvolvem gota antes da menopausa e só depois dos 60 anos de idade.
Por ter musculatura mais desenvolvida, homens acabam tendo sua composição corporal com maior proporção proteica e na renovação celular desses tecidos mais ácido úrico é formado.
geralmente recomendado o consumo de 0,8 a 1,3 g de proteína por cada kg de peso corporal por dia.
Valores de referência:
Proteínas totais:	entre 6,0 e 8,0 g/dL
Albumina:	entre 3,5 g/dL e 5,2 g/dL
Globulinas:	entre 1,5 e 3,5g/dL
Entender os processos metabólicos das proteínas (digestão, absorção, transporte, armazenamento e reutilização)
DIGESTÃO E ABSORÇÃO:
As ligações peptídicas precisam sofrer hidrólise para serem quebradas, processo catalisado por enzimas digestivas (proteases – quebram proteínas). As proteases são sintetizadas em sua forma inativa. 
Na boca só acontece a digestão mecânica, mastigação. Não tem enzima que quebra proteína. 
A digestão começa no estômago. 
1- Pepsinogênio -inativo (secretado pelas células principais das glândulas gástricas) 
2- Células Parietais das glândulas gástricas secretam HCL. 
3- Com o meio ficando ácido (ph < 5) o Pepsinogênio é convertido em sua forma ativa: PEPSINA. 
4- A pepsina hidrolisa as ligações peptídicas internas (endopeptidase) e tem sua atividade boa em ph ácido. Obs.: apenas 10 a 15% das proteínas são digeridas no estômago, a maior parte da digestão das proteínas ocorre no duodeno. O hormônio CCK vai estimular a liberação do suco pancreático no duodeno. 
5- Secreções do duodeno: secreções da mucosa intestinal, bile (fígado), suco pancreático (pâncreas exócrino). 
6- O ph do duodeno é alcalino, o que inativa a PEPSINA. 
7- Enzimas inativas do suco pancreático: tripsinogênio, quimotripsinogênio, procarboxipeptidases e proelastase. 
8- Nas microvilosidades do duodeno uma enzima enteroquinase/ enteropeptidase vai ativar otripsinogênio, transformando-o em sua forma ativa: TRIPSINA. 
9- A tripsina ativa as demais proenzimas: Quimotripsinogênio -> QUIMOTRIPSINA Procarboxipeptidase -> CARBOXIPEPTIDASE Proelastase -> ELASTASE 
10- Tripsina, quimotripsina, e elastase são endopeptidases (hidrolisam ligações peptídicas internas) Carboxipeptidase é uma exopeptidase (hidrolisa ligações peptídicas terminais) 
11- Proteases presentes nas microvilosidades da mucosa intestinal: PEPTIDASES (exopeptidases) Exemplo: aminopeptidase. 
12- A absorção das proteínas pode ocorrer na forma de aminoácidos livres ou oligopeptídeos, principalmente dipeptídeos e tripeptídeos, pois nas membranas dos enterócitos (células do intestino delgado) existem transportadores de peptídeos. Ou seja, eles são absorvidos e caem na corrente sanguínea ou em forma de aminoácidos livres ou oligopeptídeos (pequenos polímeros de aminoácidos).
TRANSPORTE DAS PROTEÍNAS 
Os aminoácidos livres entram nos capilares sanguíneos das vilosidades e são transportados até o fígado. Após a absorção intestinal, os aminoácidos são transportados diretamente ao fígado através do sistema porta. Esse órgão exerce um papel importante como modulador da concentração de aminoácidos plasmáticos. O fígado é o órgão que decide o destino destes aminoácidos, podendo utilizá-los como: 
· Fonte para produção de proteínas essenciais para o organismo, como albumina, globulinas, lipoproteínas, fatores de coagulação, etc.; 
· Precursores de compostos nitrogenados; 
· Fonte para formação de massa muscular; 
· Fonte para produção de gordura, pois, caso necessário, o fígado consegue transformar aminoácidos em triglicerídeos, num processo chamado lipogênese; 
· Fonte para produção de glicose, em um processo chamado gliconeogênese. 
Analisar a síntese proteica
Transcrição: RNA polimerase se liga ao DNA que servirá de fita molde para formar a fita de mRNA. 
Tradução: sequência de eventos que converte a informação do mRNA em proteína. Síntese proteica. 
Obs.: grupos de 3 nucleotídeos seguidos é chamado de códon. 
Etapa 1 da tradução: iniciação 
Ocorre a ligação do ribossomo a estrutura do mRNA para iniciar a tradução. Reconhecimento do cap. 5’/
 códon de iniciação (AUG). Um tRNA transporta um aminoácido para o ribossomo. 
Etapa 2: alongamento
A fita está sendo lida e o aminoácido sendo deixado para formar a cadeia polipeptídica.
Etapa 3: finalização 
Ribossomo reconhece o códon de parada: UAA/ UAG/ UGA e a cadeia polipeptídica é liberada. 
Pós tradução: 
A proteína pode passar por modificações pós traducionais e vai ser enovelada. Precisa dobrar sobre si mesma para exercer sua função. Da estrutura primária pra secundária e da secundária pra terciária. Em algumas precisa ser quaternária. 
Chaperonas moleculares: são proteínas que auxiliam e corrigem erros de enovelamento.
DEGRADAÇÃO INTRACELULAR DE PROTEÍNAS 
PROTEÓLISE 
Pode ser por dois processos: 
1- Lisossomos 
2- Citosol - vária proteínas ubiquitinas se ligam a proteína que vai ser hidrolisada. (A ligação com ubiquitina condena uma proteína à degradação).
Descrever a degradação de Aa. e Proteínas (excreção de nitrogênio em forma de ureia, Transaminação, Desaminação, Ciclo da Ureia)
Nosso corpo não é capaz de armazenar aminoácidos, portanto, satisfeitas as necessidades de síntese, os aminoácidos excedentes são oxidados. 
Possibilidades de destino dos aminoácidos: síntese de compostos nitrogenados, síntese de glicose, síntese de ácido graxo, entrar na respiração celular para produzir ATP. Para que o aminoácido possa participar dessas outras vias metabólicas, além da síntese de compostos nitrogenados, ele precisará perder o seu grupo AMINA. 
Inicialmente há remoção do grupo amino e, a seguir, oxidação da cadeia carbônica remanescente. (resumo dessa parte após o ciclo da ureia). Nos mamíferos, o grupo amino é convertido a ureia e as 20 cadeias carbônicas resultantes são convertidas a compostos comuns ao metabolismo de carboidratos e lipídios.
A amina (amônia = muito tóxica) removida dos aminoácidos é convertida em UREIA. 
COMO É FEITA A RETIRADA DO GRUPO AMINA (ocorre no citosol e depois na mitocôndria) 
Transaminação: o grupo amina é retirado de uma molécula e passado para outra. Na maioria dos aminoácidos o grupo amina vai para uma molécula de alfa – cetoglutarato que vira GLUTAMATO. 
O dupla O da molécula de alfa – cetoglutarato vai para o aminoácido que vira alfa - cetoácido (cadeia carbônica).
Aminotransferases ou transaminases - Catalisam a transferência amônia dos aminoácidos para o α-cetoglutarato gerando Glutamato.
O GLUTAMATO tem duas possibilidades:
(daqui pra baixo ocorre na mitocôndria) 
1- Transaminação: o glutamato manda seu grupo amina pro oxalacetato que vira aspartato. O glutamato recebe o dupla O que veio do oxalacetato e volta a ser alfa – cetoglutarato. 
2- Desaminação: o grupo amina fica livre, na forma de amônia. Glutamato vai reagir com o NAD+ ou NADP e uma molécula de água. Ao final da desaminação o glutamato vai ter recebido o oxigênio da água e virado alfa – cetoglutarato e a amônia terá sido liberada. 
OBS: Glutamina e alanina são os transportadores de amônia para o fígado: Devido à sua toxicidade e por ser convertido em ureia no fígado, o NH4+ produzido nos outros tecidos deve ser incorporado em compostos não tóxicos e que atravessem membranas com facilidade, e assim ser levado àquele órgão — estes compostos são os próprios aminoácidos. De fato, as principais formas de transporte são glutamina (glutamato + amônia) e alanina (piruvato + amônia).
Ciclo da Ureia:
Ureia: excreta nitrogenada, juntamente com amônia e ácido úrico, porém ela está em maior concentração. 
Amônia + aspartato + CO2 = ureia 
A ureia é produzida no fígado, sendo transportada para o rim e excretada na urina. 
1- Inicia-se na matriz mitocondrial, onde a amônia + CO2 formam o carbamoil fosfato, essa reação gasta 2 ATPs. 
2- Ainda na mitocôndria, o carbamoil fosfato se junta com uma ornitina formando citrulina que é levada para o citosol. (a energia para essa reação da formação da citrulina veio do fosfato que estava no carbamoil). 
3- No citosol a citrulina reage com o aspartato formando argininosuccinato, com o gasto de 2 ATPs. 
4- O argininosuccinato se quebra em arginina e fumarato. (o fumarato sai e a arginina continua o ciclo). 
4- A arginina é hidrolisada e forma: UREIA e ornitina (que reinicia o ciclo).
Descrever o processo de obtenção de energia a partir da cadeia carbônica (Aa. Glicogênicos e cetogênicos)
Aminoácidos são agrupados de acordo com os seus principais degradativos produtos finais. Alguns aminoácidos são listados mais de uma vez, porque as diferentes partes dos seus esqueletos de carbono são degradados a diferentes produtos finais. A figura mostra as mais importantes vias catabólicas em vertebrados, mas há pequenas variações entre as espécies de vertebrados. Treonina, por exemplo, é degradada pelo menos através de duas diferentes vias, bem como a importância de um determinado caminho pode variar com o organismo e as suas condições metabólicas. Os aminoácidos glicogênicos e cetogênicos também são delineados na figura, pelo sombreamento colorido. 
Repare que cinco dos aminoácidos são ambos glicogênicos e cetogênicos. Os aminoácidos que são degradados a piruvato também são potencialmente cetogênicos. Apenas dois aminoácidos, leucina e lisina, são exclusivamente cetogênicos.
Ilustrações de alguns processos: 
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