ESTUDOS DE GELEIFICAÇÃO OU GELATINIZAÇÃO E HIDRÓLISE

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ESTUDOS DE GELEIFICAÇÃO OU GELATINIZAÇÃO E HIDRÓLISE
DE AMIDOS
Em água fria, o amido é insolúvel. Entretanto, quando aquecidas, as moléculas
iniciam um processo vibratório intenso, ocorrendo quebra das pontes de hidrogênio
intermoleculares. Este processo permite a entrada de água que promove a gelatinização do amido. Durante o processo de gelatinização o grânulo intumesce e a viscosidade aumenta. Cada fonte de amido possui uma temperatura de gelatinização diferente, sendo que a das raízes e tubérculos, apresentam temperatura de gelatinização menor. Com a gelatinização, o amido torna-se mais facilmente acessível à ação das enzimas digestivas. Os grânulos de amido nativo são mais sensíveis e podem ser facilmente rompidos por processos como o de cisalhamento, o de aquecimento sob altas temperaturas por um tempo prolongado, de acidez e de bombeamento. Uma vez o grânulo rompido, a pasta apresenta queda de viscosidade e mudança de textura. Outra característica do amido é denominada como retrogradação.
Este é um fenômeno decorrente da reaproximação das moléculas pela redução de
temperatura durante o resfriamento do gel, ocorrendo formação de pontes de hidrogênio intermoleculares e liberação de água existente entre as moléculas (sinérese). O processo de retrogradação tem maior propensão de ocorrer em amidos com altos teores de amilose, resultando em contração, aumento da firmeza e aumento da opacidade gel. Esta é uma característica indesejável para a maioria dos produtos – por exemplo é a principal causa do envelhecimento de pães – no entanto, alguns alimentos como flans, pudins e manjares têm este fator como aliado.
I. PROCEDIMENTOS
Não esqueça de marcar os béqueres com o nº da equipe, turma e o que contém.
PREPARAÇÃO DE GEL DE AMIDO PADRÃO 
Pesar 4 g de amido em béquer de 150 ml, colocar 75 ml de água destilada.
Aquecer AGITANDO até 93º C. Manter esta temperatura por 1 minuto. Deixar
esfriar à temperatura ambiente. Antes de terminar a aula e APÓS 24 horas verificar a consistência e transparência do gel formado.
1. Influência de ácido, sal e sacarose na geleificação do amido:
Repetir a experiência anterior usando, separadamente:
-75 ml da solução de ácido cítrico 30% + 4 g de amido
-75 ml de água + 4 g de amido + 8 g de NaCl
-75 ml de água + 4 g de amido + 50 g de sacarose
Influência da temperatura:
Pesar 25 g de amido em béquer de 600 ml e juntar aos poucos 400 ml de água
destilada.
Aquecer AGITANDO lentamente, e retirar 50 ml de amostra quando as
temperaturas atingirem os valores tabelados abaixo. Deixar esfriar à temperatura
ambiente e verificar, após este período, a consistência e transparência do gel.
3. Hidrólise do amido:
Preparo da goma de amido a 1%:
 misturar 2 g de amido de milho em 10 ml de
água destilada em um béquer, misturando bem com o auxílio de bastão de vidro até
adquirir aspecto pastoso. Derramar lentamente e com agitação a pasta sobre 200 ml de
água fervente colocada em outro béquer. Deixar esfriar.
Hidrólise:
 colocar 50 ml da goma preparada acima em erlenmeyer de 100 ml,
adicionar 3 ml de HCl p.a., agitar e transferir imediatamente para um tubo 2 ml da
mistura, acrescentando 3 gotas de lugol diluído. Colocar o erlenmeyer sob aquecimento
brando. Iniciada a ebulição, retirar de 2 em 2 minutos, com uma pipeta, 2 ml da goma
de amido, transferindo-o para tubos de ensaio numerados e juntando em cada um 2 ml
de lugol diluído.
Observar em cada tubo a coloração adquirida e prosseguir até ficar perceptível
apenas a cor do lugol, identificando o processo de hidrólise, conforme abaixo: 
- amido - coloração azul com iodo (turvo);
- amido solúvel - coloração azul com iodo (límpido);
- amilodextrina - coloração roxa com iodo;
- eritrodextrina - coloração vermelha com iodo;
- acrodextrina - não dá coloração com iodo;
- maltose - não dá coloração com iodo;
- glicose - não dá coloração com iodo.
POLISSACARIDEOS EM ALIMENTOS
São polímeros em alto PM até 420 milhões de daltons, de estrutura complexa variada.f
Geram MONOSSACARIDOES após hidrolise.
Tipos 
HOMOPOLISSCARIDEIOS = Amido, glicogênio.
HETEROPOLISSACARIDEOS = pectinas.
A gelificação do amido faz com que a textura mude, isso ocorre após a água sair do amido após o aquecimento. Com o cozimento em agua o entumecimento do granulo é evidente – AQUECIMENTO PROVOVOVA A AGITAÇÃO DAS MOILECULAS, HÁ PERDA DE AMILOSE DOS GRANULOS. 
Após resfriar, forma-se ligações de hidrogênio entre as moléculas.
Exemplo= batata, macarrão, arroz.
A influência de aditivos no processo de gelificação pode ser dar por alterações no pH, (que pode ocorrer por ácido cítrico, sal, sacarose).
Influência da temperatura no processo.
A PECTINA é extraída da casca das frutas cítricas e da maçã por hidrolise ácida a quente seguida de precipitação alcoólica ou alcalina. Ela é submetida a seguir a purificação, secagem moagem e homogeneização.
PECTINAS de alto teor de metoxílas ATP, COM GRAU DE ESTERIFICAÇÃO MAIOR QUE 50%.
EX: geleia de frutas. Mecanismo de ação – interação hidrofóbicas e pontes de hidrogênio.
PECTINAS de baixo teor de metoxilas BTM, com grau de esterificação menor que 50%.
Geleia de frutas diet – ocorre na presença de íons bi ou tri valentes, mais usado é o cálcio, sem adição de acido e açúcar. 
Mecanismo de gelatinização de pectinas de baixa esterificação BPM – Formação de complexos com íons de cálcio.
OUTROS POLISSACARÍDEOS USADOS EM ALIMENTOS
APLICAÇÃO EM ALIMENTOS
Espessantes agentes de gelificação: pudins, mousses, cremes.
Ligante e material de enchimento: carnes, embutidos e alimentos dietéticos.
Estabilizantes de espuma: Cerveja, Chantilly.
Estabilizante de suspensão: Sucos de frutas.
Revestimentos/filmes: balas, bombons, salsicha.
FIBRAS EM ALIMENTOS
São substâncias componentes dos tecidos vegetais, que não constituem fonte de energia.
Incluem misturas complexas e heterogêneas.
FIBRAS SOLUVEIS - PECTINAS, GOMAS, ALGUMAS HEMICELULOSES.
Fontes: frutas cítricas, cenoura, maçã com casca, aveia, farelo de aveia, cevada, leguminosas secas (feijão, ervilha, lentilha, grão de bico).
Funções: Aumentar o tempo de trânsito intestinal, diminui o esvaziamento gástrico, promovendo maior saciedade, retarda a absorção de glicose, diminui a glicemia pós-prandial (após uma refeição), diminui o colesterol sanguíneo, diminui o tempo do trânsito intestinal, aumenta o volume e facilita a evacuação das fezes.
FIBRAS INSLUVEIS - CELULOSES, GRANDE PARTE DAS HEMICELULOES E LIGNINA.
Fontes: farelo de trigo, cereais, grãos integrais, raízes, hortaliças.
PREBIÓTICOS
Resistente a ação das enzimas. Ex: frutooligossacarideos (FAO) e inulina.
Banana, brócolis, mamão, farelo de aveia, tomate, mamão, repolho, mel, alho etc.
FUNÇOES: Mantem a flora intestinal, estimula a motilidade intestinal, contribui para a consistência normal das fezes, evita diarreias e constipação intestinal, colabora para o organismo absorver substâncias necessárias eliminando o excesso de glicose, colesterol e triglicérides.
PROBIÓTICOS ( PRO- a favor de. Biótico- vida)
São microrganismos adicionados aos alimentos. 
FUNÇÕES: Aumento da imunidade no trato digestivo; Eliminação ou controle de bactérias patogênicas e suas toxinas; Facilitação da digestão e absorção de nutrientes; Capacidade de substituir as bactérias intestinais destruídas por antibióticos; Previne e trata diarreia.
Lactobacillus, bifidobactéria etc.
Activia, actimel, yakulte, chamito etc.
SIMBIÓTICOS
É o combinado entre robioticos e pós medicamentosos. Ex: Fiber flora, lactoflos, lactivos.
PROTEINAS 
São compostos orgânicos (polímeros de alto peso molecular, cujas unidades básicas são os aminoácidos, ligado entre si por ligação peptídicas).
Exemplo
proteína de fonte animal: carne, leite ovos.
Proteína de fonte vegetal: cereais e leguminosas.
AMINOACIDOS
A estrutura molecular do aminoácido possui dois grupamentos: amina e carboxila (acido), os quais a torna anfótera.
TIPOS DE AMINOIACIDOS
Aminoácidos essenciais:obtidos através da ingestão de alimentos animal ou vegetal.
Ex: fenilalanina, metionina, leucina.
Aminoácidos não essenciais: são sintetizados pelo organismo.
Ex: alanina, cisteína, glicina.
Classificação dos aminoácidos quanto à estrutura
R é não polar ou hidrofóbico - Apresentam radicais de caráter hidrofóbico.
Ex: glicina, metionina, triptofan.
R é polar, mas sem cargas - Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio, se ligam com a água.
Ex: cisteina, serina.
R é polar carregado com carga + = Apresentam grupamento amínico.
Ex: arginina, lisina
R é polar carregado com carga - =Apresentam segundo grupamento carboxílico.
Ex: ácido aspártico, ácido glutâmico
Ligação peptídica
Grupo carboxila de uma molécula reage com grupo amina de outra molécula, liberando uma molécula de água: amida
É uma ligação altamente estável
Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes, podendo até formar macromoléculas tridimensionais
A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: 
Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas.
Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade e, consequente precipitação. 
Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais.
Agentes desnaturantes
Mecânico: feitas pela própria agitação. 
ex.: clara de ovo (albumina) 
ex.: trigo (gliadina e glutamina) 
Físico – químico: temperatura e pH. 
ex.: processamento do ovo 
ex.: produção de queijo: pH (ácido)
Causas da desnaturação: o calor provoca agitação de moléculas e o pH atua sobre as cargas dos radicais dos aminoácidos, repelindo ou atraindo.
Químico: 
alteração da estrutura secundária, terciária e quaternária por agentes químicos. 
ex.: detergente, ureia, enzimas proteolíticas.
PROTEINAS EM ALIMENTOS
1.Proteinas completas
-caseina (leite)
-Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)
-Lactoalbuminas (leite e queijo)
-Albumina e miosina (carne)
2. Proteínas incompletas
-Gliadina(trigo)
-Legumina (ervilha)
-Faseolina (feijão)
-Legumelina (soja)
Proteína de origem animal contem 60 a 80% de agua e 15 a 25% de proteína, sendo o restante formado, por lipídios, carboidratos, sais minerais, pigmentos e vitaminas. As proteínas da carne são classificadas quanto a sua função em: miofibrilares (actina e miosina) 55% da proteína total. Tecido conjuntivo (colágeno e elatina) 15% da proteína total: Sarcoplasma (mioglobina) Armazena oxigênio.
PROTEINAS MIOFIBRILARES
Formam estruturas fibrilares que se unem em feixes, formando o musculo estriado. 
Actina + miosina = actomiosina
Diminui o pH
Aumenta a concentração de Ca+
Diminuiçãi concentração ATP
Contração, endurecimento – Complexo actomiosina.
PROTEINA COLAGENO
-Mantem unidos os feixes de fibras musculares no corpo humano e nos animais.
-As moléculas nas fibras então unidas por ligações de H e pontes -S-S- intra e intermoleculares.
-Solúvel em água quente e forma géis por resfriamento.
-Responsável pela rigidez da carne.
-Por aquecimento em H2O, o colágeno contido na carne entre os feixes musculares perde sua estrutura organizada e a separação entre as moléculas permite a entrada da H2O entre as fibras proteicas.
-O colágeno, assim trans, é a gelatina que forma um gel rígido pelo resfriamento.
PROTEINAS MUIGLOBINA
- Responsável pela respiração do tecido muscular.
- Da a coloração vermelha a carne.
PROTEINA DE ORIGEM ANIMAL – OVO
O ovo possui uma composição media de 85% de agua e 15% de proteínas.
OS ovos são excelentes fonte de vitaminas A,D, E, K, B1(tiamina), B2 (riboflavina), B12 e acido fólico.
Por serem lipossolúveis, as vitaminas A, D, E, K são depositadas na gema. A gema do ovo é também rica fonte de fosforo (P) e ferro (Fe).
Já as vitaminas B1 e B12, hidrossoluveis são encontradas no albúmen (clara de ovo).
PROTEINAS PRESENTES NA CLARA DO OVO
Consumo de ovo cru.
PROTEINAS PRESENTES NA GEMA DO OVO
Fosvitina, lipovitelinas e livetelinas.
As gemas são agentes emulsificantes – Ex. Maioneses.
PROTEINAS DE ORIGEM VEGETAL
Presente em leguminosas e cereais. 
Cereais- Arroz, trigo e milho (deficiente lisina)
Leguminoasas – Feijão, lentilha, tremoço, deficiente em sulfurados (cisteína e metionina).
São classificadas como incompletas.
VERIFICAÇÃO DE ADULTERANTES EM LEITE
I. INTRODUÇÃO:
A legislação brasileira proíbe a adição de diversas substâncias ao leite, as quais
podem encobrir adulterações como amido e gelatina que são utilizados como espessante, corrigindo a densidade de leites que sofreram adição de água.
Não é permitido, também, a adição de água oxigenada ou formol que aumentam o
tempo de preservação do leite antes da pasteurização.
II. PROCEDIMENTOS
1. Pesquisa de AMIDO:
Transferir 10 ml de amostra, com auxílio de uma proveta, para um tubo de ensaio.
Aquecer em banho a 100º C até ebulição da amostra.
Resfriar em água corrente. Adicionar 2 gotas de solução alcoólica de iodo 1%.
O aparecimento da coloração azul indica a presença de amido.
2. Pesquisa de URINA:
Transferir 5 ml de amostra, com auxílio de uma proveta, para um tubo de ensaio.
Adicionar 5 ml de ácido clorídrico, 5 ml de álcool absoluto e 0,5 ml de ácido nítrico.
NÃO AGITAR
O aparecimento de uma coloração rósea-violeta indica a presença do adulterante.
3. Pesquisa de GELATINA:
Transferir 25 ml de amostra, com auxílio de uma proveta, para um béquer de 150
ml. Adicionar 25 ml de solução de nitrato ácido de mercúrio. Agitar com uma bagueta. Adicionar mais 5 ml de água destilada e agitar. Deixar em repouso por 5 minutos. Filtrar e receber o filtrado num béquer de 150 ml. Adicionar 25 ml de solução de ácido pícrico saturada. Na presença de gelatina aparece uma turvação ou um precipitado amarelo.
4. Pesquisa de FORMOL:
Transferir 10 ml de amostra, com auxílio de uma proveta, para um tubo de ensaio.
Adicionar 1 ml de solução de floroglucina a 1% e 2 ml de solução de hidróxido de sódio a 10%. Agitar. Na presença de formaldeído aparece uma coloração salmão.
5. Pesquisa de ÁGUA OXIGENADA:
Transferir 10 ml da amostra para um tubo de ensaio e gotejar Iodeto de Potássio a
40%. Reação de cor e liberação de O2 (borbulhamento) indica a presença de água
oxigenada
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