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Universidade Federal de Pernambuco 
Centro de Tecnologia e Geociência 
Departamento de Engenharia Química 
 
 
Professora: Glória Maria Vinhas 
Disciplina: Bioquímica 
 
EXERCÍCIO 
 
1) Sobre a cinética das reações enzimáticas, responda: 
 
a) Desenvolva a equação do modelo cinético das reações enzimáticas, 
mostrando as principais estapas envolvendo a formação e dissociação do 
complexo[ ES]. 
b) Explique as ordens da cinética enzimática para as reações que envolvem uma 
reação enzimática na ausência de inibidor, mostrando através de 
representação gráfica a variação da concentração do substrato na velocidade 
da reação. 
 
 
 
2) Diferencie: 
 Holoenzimas de apoenzimas 
 Enzimas de Coenzimas 
 Coenzimas de cofatores 
 
3) Fale sobre a conformação enzimática e suas conseqüências 
4) Fale sobre : 
a) sítio ativo 
b) Especificidade, tipos e exemplos 
c) Fatores que influem na atividade enzimática 
 
 
5) Linearize a equação de Michaelis-Mentem e através de um gráfico em presença 
e em ausência de inibidores competitivos e não competitivos. Localize os 
parâmetros KM e VMAX e explique o seu significado. 
 
5. Dê 10 exemplos de enzimas comercializadas, sua função e origem 
 
6. Uma enzima tem afinidade pelos substratos A, B e C, apresentando, respectivamente, 
os seguintes valores de KM : 3 X 10
-6 M, 4 X 10-7M e 3x10-4 M. Por qual dos 
substratos a enzima apresenta maior afinidade? Explique. 
 
 
 
 
 
 
7. Observe o gráfico abaixo e fale sobre qual tipo de inibição pode está ocorrendo e 
identifique no gráfico a ordem da reação.

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