Estrutura e Função das Proteínas e Enzimas

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Bioquimica –Aminoacidos 1 
 -- Proteinas 2 Aula 2 
As porteinas são compostas de uma ou mais cadeias polipeptídicas os termos prteinas e polipeptideo são utilizados de forma intercambial.
As proteínas apresentam estruturas polipeptidecas com mais de 30 aminoacidos 
Classe funcional Exemplo
Enzimas Ribonoclease, Catalese
Transporte albumina, Hemoglobina
Estoque Ovoalbumina, Caseina
Contracteis Actina, Tubulina
Estruturais Colageno, Proteoglicanos
Reguladoras Insulinas, GH
Proteção Imunoglobulinas, Fibrinogenio
Exóticas Monelina, Proteinas Antifreeze
 Classificação por Composição 
Simples—Só aminoácidos > de 30 sempre
Conjugadas > Glicoproteínas
Lipoproteínas -
Nucleoproteínas-nucleotideos 
Fosfoproteinas
Metaloproteinas
Hemoproteinas- Proteínas do sangue 
Flavoproteinas- Proteínas que tem cobre 
Classificação quanto a forma
Fibrosas> Normalmente são proteínas om funções estruturais, são resistentes e insolúveis em agua (Não necessariamente hidrofílica), poucos aminoácidos e repetidos
Globulares > Demais Funções, não e tão resistete, solúveis, muitos aminoácidos e em quantidades variadas.
Níveis estruturais das proteínas globulares.
Primário: é a sequencia de aminoácidos por ligação pepitedicas 
Secundário: Dobramento da estrutura primária para confortar os aminoácidos e seus radicais e promover uma possibilidade de conformação final da proteína, dois tipos de estrutura secundário 
Alfa: Hélice e Beta folha.
Terciária: É a ligação entre radicais distantes e determina o dobramento final e a função da proteína
Quaterária: Algumas proteínas precisam interagir com varias subunidades polipeptídicas para apresentarem atividade 
Toda vez que tiver uma ponte dissulfeto o aminoácido fica estável toda vez que cisteina se encontrar com outra cisteina isso vai ser a ligação mais forte.
Desnaturação > Efeitos desnaturantes Efeito do pH e Temperatura, as proteínas perdem a sua estrutura.
Agentes desnaturantes > pH e Temperatura
Renaturação > aquecimento até um certo ponto quando voltar a temperatura normal elas voltam suas características fisiológicas normais mais se você passar do ponto de renaturação você não consegue voltar a renaturar sua célula.
Enzimas!
Aceleram reações 
São proteínas 
Não são consumidas durante a reação ou transformadas
Apresenta na estrutura uma região chamada sítio ativo> cavidade que reconhece o substrato
Especificas para o seu substrato
Terminação ´´ase´´ no nome
O sitio ativo constitui uma cavidade com forma definida formando por resíduos de aminoácidos trazidos a proximidade uns dos outros pelo dobramentos da cadeia polipeptídica que definem a estrutura terciaria de proteína e que permite a enzima ´´reconhecer´´ seu substrato.
Os catalisadores biológicos atuam acelerando a velocidade da reação por diminuir sua energia de ativação aumentando em varias vezes ordens de grandeza a velocidade das reações que catalisam
Classificação das Enzimas
Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons ou seja: reações de oxirredução. São as Desidrogenasses e as Oxidases
Hidrolases: catalisam reações de hidrolise de ligação covalente Ex: AS peptidases
Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamento funcionais como grupos amina, fosfato, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transminases
Liases: Catalisam as ligações covalentes e a remoção de moléculas de agua, amônia e gas carbonicco. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.
Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferencia de elétrons ou seja reações de oxirredução. São as Desidrogenases e as Oxidases
Hidrolases: Catalisam 
Isomerases: catalisam reações de interconversao entra isômeros opticos ou geométricos. As epimerases são exemplos
Ligases: catalisam reações de formação e novas moléculas a partir de ligação entre duas já existentes sempre as custas de energia (ATP) são as Sintetases
Mecanismo da ação enzimática
Cinetica Enzimatica
A cinética enzimática e o ramo da enzimologia que lida com os fatores que afetam a velocidade das reações catalisadas por enzimas
Efeito da concentração de substrato 
Efeito da temperatura 
Efeito do pH
Inibidores 
 Reversiveis competitivo
 Não competitivo
Irreversivel