3 Aminoacidos e Proteinas

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Aminoácidos e Proteínas
Prof.a Dr.a Tatiana Moreira Domingues
• Componente celular mais abundante
• Moléculas diversificadas (forma e função)
• Funções estruturais e dinâmicas
• Estrutural colágeno
• Catalítica enzimas
• Transporte hemoglobina
• Defesa imunoglobulinas (ou anticorpos)
• Hormonal insulina
• Contração celular actina e miosina
• Regulação da expressão gênica (ligam-se ao DNA em sítios específicos)
Visão Geral
Aminoácidos e Proteínas
•Aminoácidos
•Peptídeos e Polipeptídeos
• Estrutura das Proteínas
•Proteínas Globulares e Fibrosas
•Proteínas Conjugadas
•Desnaturação de Proteínas
Plano de Aula
Aminoácidos e Proteínas
• As proteínas são polímeros de aminoácidos, sintetizadas a partir
de apenas 20 aminoácidos diferentes (variedade estrutural e
funcional)
• Usando apenas 20 aminoácidos, um de cada tipo, teríamos 2,4x1015
proteínas diferentes (~INFINITO)
• Os aminoácidos diferem quanto à cadeia lateral
Aminoácidos
Aminoácidos e Proteínas
a
GRUPO
AMINO
(-NH2)
GRUPO
CARBOXILA
(-COOH)
CADEIA
LATERAL
Em pH fisiológico, os 
grupos amino e 
carboxila estão na 
forma ionizada
Aminoácidos e Proteínas
• As propriedades das cadeias laterais dos aminoácidos são
importantes para conformação e função
• Portanto, os aminoácidos são classificados de acordo com a
polaridade do grupo R em:
• Polares (grupo R hidrofílico)  cadeias que interagem com água
(localizados na superfície)
• Apolares (grupo R hidrofóbico)  cadeias de hidrocarboneto que não
interagem com água (localização interna na molécula de proteína)
Aminoácidos
Aminoácidos e Proteínas
• Os aminoácidos polares são divididos em:
• Ácidos: carga negativa (geralmente desprotonados em pH neutro)
• Básicos: carga positiva (geralmente protonados em pH neutro)
• Polares sem carga: sem carga líquida
Aminoácidos
Aminoácidos e Proteínas
Aminoácidos e Proteínas
polar
apolar
apolar
Aminoácidos
• O Ca dos aminoácidos é assimétrico (exceto glicina), pois possui
quatro substituintes diferentes
• Isômeros D e L (imagens especulares um do outro)
• Todas as proteínas encontradas em seres vivos possuem L-
aminoácidos
• D-aminoácidos  antibióticos, bactérias, aminoácidos modificados...
Aminoácidos
Aminoácidos e Proteínas
GLICINA
• Os aminoácidos têm pelo menos dois grupos ionizáveis, que
podem estar na forma protonada (-COOH e -NH3
+) ou
desprotonada (-COO- e -NH2)
Aminoácidos
Aminoácidos e Proteínas
pH ácido pH neutro pH básico
polar
apolar
apolar
Aminoácidos
Aminoácidos e Proteínas
• A carga elétrica total de um aminoácido resulta da soma das cargas
de todos os grupos ionizáveis (de acordo com pKa e pH do meio)
• Ponto isoelétrico (pI)  pH em que predomina a forma
eletricamente neutra do aminoácido (comporta-se como molécula
neutra)
Aminoácidos
Aminoácidos e Proteínas
ELETROFOROSE
Eletroforese
Aminoácidos e Proteínas
• Os aas ligam-se formando cadeias polipeptídicas
• Ligação peptídica: ligação do grupo carboxila de um aminoácido
com o grupo amino de outro (ligação C-N)
Peptídeos e Polipeptídeos
Aminoácidos e Proteínas
Resíduo de 
aminoácido
• Uma cadeia polipeptídica pode conter de dois a milhares de
aminoácidos
• 2 aminoácidos dipeptídeo (aspartame, sintético)
• 3 aminoácidos tripeptídeo
• Até 30 aminoácidos oligopeptídeo ou peptídeo
• Acima disso polipeptídeos (atuam como hormônios, antibióticos...)
• Proteínas  uma ou mais cadeias polipeptídicas, com mais de 50
aminoácidos (em geral contendo todos os 20 aminoácidos)
Peptídeos e Polipeptídeos
Aminoácidos e Proteínas
aspartato + fenilalanina
• A organização espacial da proteína é resultante dos tipos de
aminoácidos que a compõe e de como esses aminoácidos estão
dispostos (sequência primária), uma vez que as cadeias laterais
dos aminoácidos têm propriedades características (carga, volume,
hidrofobicidade...)
• A estrutura das proteínas pode ser descrita em quatro níveis:
• Primária, Secundária, Terciária e Quaternária
Estrutura das Proteínas
Aminoácidos e Proteínas
• Estrutura Primária: sequência de aminoácidos ao longo da cadeia
polipeptídica (genética)  escreve-se na direção amino-terminal
 carboxila-terminal
Estrutura das Proteínas
Aminoácidos e Proteínas
• Estrutura Secundária: descreve as estruturas regulares
tridimensionais formadas por segmentos da cadeia polipeptídica
• a-hélice: enrolamento da cadeia ao redor de um eixo
• folha b pregueada: interação lateral de segmentos de uma cadeia
polipeptídica ou de cadeias diferentes
• Randômica ou irregular
Estrutura das Proteínas
Aminoácidos e Proteínas
Ligações de H (N e O) 
estabilizam essas 
conformações
A maioria das proteínas 
apresentam os dois 
tipos de estrutura
• Estrutura Terciária: dobramento final da cadeia polipeptídica por
interações de regiões com estruturas regulares (a e b) ou de
regiões sem estrutura definida
• Ligações de hidrogênio (H): entre os grupos laterais
• Ligações hidrofóbicas: entre as cadeias laterais hidrofóbicas dos
aminoácidos apolares (no interior apolar da molécula proteica)
• Ligações iônicas: ligações entre grupos laterais com cargas opostas
(básicos e ácidos)
Estrutura das Proteínas
Aminoácidos e Proteínas
• Estrutura Quaternária: associação de duas ou mais cadeias
polipeptídicas para compor uma proteína funcional
• Ligações semelhantes às existentes na estrutura terciária (não-
covalentes)
• Hemoglobina quatro cadeias polipeptídicas, iguais duas a duas (a e b),
associadas por ligações hidrofóbicas, de H e eletrostáticas
Estrutura das Proteínas
Aminoácidos e Proteínas
• Classificação segundo a forma da proteína
• Globulares: uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma
forma esférica
• Geralmente solúveis e com função dinâmica
• Fibrosas: têm forma alongada
• Geralmente insolúveis e com papel estrutural
• Cadeias polipeptídicas longas com estruturas regulares (módulos repetitivos) a ou
b
Proteínas Globulares e Fibrosas
Aminoácidos e Proteínas
• Exemplos de proteínas fibrosas:
• a-queratina: duas ou três cadeias em a-hélice (componente principal da
epiderme em vertebrados)
• Possui ligação dissulfeto (resíduos de cisteína)  o padrão de distribuição
determina o grau de ondulação do cabelo
• b-queratina: folhas b da seda e teias de aranha
• Colágeno: forma uma hélice tripla (tropocolágeno)  associa-se para
formar as fibrilas de colágeno
• Molécula mais abundante em vertebrados sustentação, estrutura, elasticidade
• ↑ número de ligações covalentes com a idade↑ rigidez
• Aquecimento do colágeno proteína desenrolada mais solúvel (gelatina)
Proteínas Globulares e Fibrosas
Aminoácidos e Proteínas
• As proteínas podem apresentar aminoácidos modificados ou
componentes não-proteicos
• Aminoácidos exóticos formam-se por modificações enzimáticas de
aminoácidos comuns, já nas cadeias polipeptídicas
• Escorbuto (deficiência de vitamina C)  no colágeno, a cadeia lateral da
prolina sofre hidroxilação por ação do ácido ascórbico
• Essa doença aumenta a fragilidade dos vasos sanguíneos, levando a hemorragias
Proteínas Conjugadas
Aminoácidos e Proteínas
• Proteínas contendo grupos prostéticos (não-proteicos) são
chamadas proteínas conjugadas
• Hemoglobina grupo heme
• Glicoproteínas  carboidrato (ex.: proteínas envolvidas com a
coagulação sanguínea, reconhecimento celular, hormônios)
• Hiperglicemia hemoglobina liga-se à glicose (hemoglobina glicosilada)
• Lipoproteínas lipídio
Proteínas Conjugadas
Aminoácidos e Proteínas
• Quando a proteína é sintetizada na célula, ela se dobra
espontaneamente  estruturas secundárias e terciárias
(quaternárias)
• Conformação nativa  equilíbrio delicado das interações
intramoleculares e com o meio
• Desnaturação  quebra das interações intramoleculares que
geram uma cadeia polipeptídica distendida
Desnaturação de Proteínas
Aminoácidos e Proteínas
• Fatores que levam à desnaturação proteica:
• Temperatura (elevadas)
• pH (muito baixo ou alto)
• Compostos como a ureia (ligação de H)
• Detergentes (SDS)
Desnaturaçãode Proteínas
Aminoácidos e Proteínas
Processo irreversível  algumas proteínas 
quando desnaturadas tornam-se insolúveis 
(albumina aquecida e caseína acidificada)
• As proteínas podem reassumir sua conformação nativa 
renaturação
• Chaperonas:
• Ligam-se às proteínas nascentes, impedindo ou revertendo ligações
inadequadas
• Podem também estabilizar proteínas em condições desfavoráveis
(proteínas bacterianas de choque térmico – Hsp)
Desnaturação de Proteínas
Aminoácidos e Proteínas
1) Qual a importância dos grupos laterais dos aminoácidos e como
esses aminoácidos são classificados?
2) Quais as estruturas secundárias regulares e como podemos
reconhecê-las?
3) O que é o processo de desnaturação proteica?
4) O que são proteínas conjugadas e qual o papel delas?
5) Quais fatores contribuem para a riqueza estrutural e funcional
das proteínas?
Roteiro de Estudo
Aminoácidos e Proteínas