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RELATÓRIO DE PRÁTICA 
Suzana Contini 
Matrícula 47627191 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS 
ENSINO DIGITAL 
 
RELATÓRIO 
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DATA: 
 
______/______/______ 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS: Bioquímica Humana 
 
DADOS DO(A) ALUNO(A): 
 
NOME: Suzana Contini MATRÍCULA:47627191 
CURSO: Biomedicina POLO: Shopping Estação 
PROFESSOR(A) ORIENTADOR(A): Rosilma Oliveira 
 
ORIENTAÇÕES GERAIS: 
● O relatório deve ser elaborado individualmente e deve ser escrito de forma clara e 
concisa; 
● O relatório deve conter apenas 01 (uma) lauda por tema; 
● Fonte: Arial ou Times New Roman (Normal e Justificado); 
● Tamanho: 12; 
Margens: Superior 3 cm; Inferior: 2 cm; Esquerda: 3 cm; Direita: 2 cm; 
● Espaçamento entre linhas: simples; 
● Título: Arial ou Times New Roman (Negrito e Centralizado). 
 
 
Atenção: desenvolva as respostas de maneira resumida, mas garanta que todo o conteúdo 
necessário foi abordado. Para essa atividade é obrigatório a indicação de referência 
bibliográfica. 
 
RELATÓRIO: 
 
ATIVIDADE CATALITICA DA AMILASE SALIVAR 
 
1. Descreva os procedimentos realizados durante a aula, explicando as etapas e quais 
materiais utilizados. 
 
Técnica enzimática e química. A técnica enzimática será a partir da amilase salivar, já a 
técnica química será pelo ácido clorídrico. 
Iremos separar 3 tubos de ensaio de amostras para a técnica química e 3 tubos de ensaio 
para a técnica enzimática. Iremos realizar banho de gelo e banho maria para verificar se as 
diferentes temperaturas influenciam na reação catalítica. 
Utilizaremos uma solução de hidrólise química de amido 1%, 30 ml dessa solução com a 
utilização da proveta, colocaremos a solução em um becker e com o auxílio da pera de 
borracha, iniciamos a sucção de 3 ml da solução de ácido clorídrico e adicionamos junto 
com a solução de amido, dar uma leve mexida para homogeneizar. 
Técnica enzimática, utilizamos 30ml da solução de amido a 1% e 3 ml da amilase salivar. 
Distribuição nos 3 tubos para a hidrólise química, e nos outros 3 tubos para a hidrólise 
enzimática. Sendo assim, iremos submeter as soluções nos fatores térmicos, gelo e calor, 
para verificar as alterações na adição de lugol, se terá a quebra ou não no amido da 
solução. 
 
 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS 
ENSINO DIGITAL 
 
RELATÓRIO 
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DATA: 
 
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Nos tubos separados iremos adicionar também 5 ml de água em cada tudo, em seguida 
adicionamos 5 ml das soluções em cada tudo. Depois de terminado, vamos homogeneizar 
os tubos das amostras que acabamos de realizar. 
Pegamos uma amostra da hidrólise química e uma da hidrólise enzimática, colocamos elas 
dentro de um recipiente com gelo em torno de 1 minuto. 
Pegamos então uma segunda amostra, uma de cada solução, e colocamos ele em banho 
maria 70 graus, por 10 minutos , posteriormente colocamos no gelo. Já o último tubo, 
nossa amostra número 3, ficará por 20 minutos no banho maria temperatura 70 graus, e 
após no gelo. 
O tubo da amostra 1, foi retirado do gelo, e para verificar a reação da hidrólise utilizando a 
solução de lugol a 2%, que reage com o amido, formando uma cor esverdeado, azulada 
escura quando encontra o amido, ao adicionar o lugol, não vemos a presença dessa 
reação se o banho do gelo interferiu que a hidrólise acontecesse. Para isso, iremos 
adicionar 5 gotinhas de lugol no tubo de hidrólise química e no tubo de hidrólise enzimática, 
podemos visualizar que em ambas amostras ficaram com uma cor esverdeada escura, 
então quer dizer que tem presença do amido, e não ouve a hidrólise em ambos os tubos da 
amostra 1. Após um tempo essas amostras vão clareando sua cor, então assim ocorrendo 
a degradação do amido. 
Retiramos a amostra 2 do banho maria, depois de 10 minutos, levamos as amostras por 1 
minuto no banho de gelo, adicionamos então 5 gotinhas de lugol em cada amostra, e 
podemos visualizar, as duas amostras ficaram com uma cor azul bem escura, podemos 
visualizar que o lugol interage com o amido. Visualizamos nessa amostra que não se 
encontra mudança de cores, então a temperatura interfere para ocorrer a degradação do 
amido. 
No tudo 3, após 20 minutos no banho maria, coloca-se no banho de gelo para diminuir a 
temperatura. Fazendo o mesmo processo das outras amostras, ficaram também azul bem 
escura, assim não teve a degradação do amido como na amostra 2. 
 
Materiais utilizados: 
Equipamentos: Becker, proveta, seis tubos de ensaio, estante para tubos de ensaio, pera 
de borracha, banho de gelo e banho maria. 
Reagentes: amilase salivar, solução de amido 1% e lugol 2% 
 
2. Responda as Perguntas: 
 
a) Qual a composição bioquímica do amido? 
Amilose; Homopolissacarídeo (Glc); Linear α – (1-4); Amilopectina; 
Homopolissacarídeo (Glc) e Ramificado α – (1-4) α – (1-6). 
 
b) Qual o objetivo do uso de HCl, aquecimento e resfriamento no procedimento da 
hidrólise química do amido? 
O ácido clorídrico é para se obter um meio ácido, eles têm a capacidade da degradação 
das ligações glicosídicas, que formam o amido, e fazem a quebra, realizada pela 
amilase salivar. As enzimas são proteínas tem características de desnaturação de 
acordo onde elas são submetidas, podendo ser: temperaturas (quente ou frio), reação 
catalítica, substrato. Nesse processo utilizaremos o banho de gelo e banho maria para 
 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS 
ENSINO DIGITAL 
 
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verificar se essas alterações de temperaturas influenciam essa reação catalítica em 
ambos os métodos, na hidrólise química e enzimática. 
 
c) Descreva a sequência de transformações operadas pela amilase na molécula da 
amilose. 
O iodo reage com a molécula de amido onde resulta uma coloração azul escura ao 
interagir com a cadeia amilose. Já na cadeia de amilopectina o resultado será uma 
coloração vermelha, pois esta cadeia possui muitas ramificações, sua interação é 
menor. 
d) Explique os resultados obtidos durante o ensaio bioquímico. 
A amilase catalisa a hidrólise do amido, essa enzima hidrolítica degrada os carboidratos 
ingeridos em mais facilmente digeridos pelo corpo, quebrando assim a ligação 
glicosídica do amido. A hidrólise enzimática é seguida pelo teste de lugol, no qual 
observou que a cor do tubo muda de tonalidade devido a ação da enzima. 
 
REAÇÃO DE SELIWANOFF (REAÇÃO PARA DISTINÇÃO ENTRE ALDOSES E 
CETOSES) 
 
1. Descreva os procedimentos realizados durante a aula, explicando as etapas e quais 
materiais utilizados. 
 
Iniciamos com a separação dos tubos de ensaio, um para glicose 1%, outro para frutose e 
água. Succionamos, 1ml de cada um desses elementos e colocamos em seus tubos 
identificados. Em seguida adicionamos 1 ml de ácido clorídrico com ajuda de uma pera de 
borracha, em cada tudo, para fazer a reação das amostras. Após homogeneizar as 
amostras, colocar 0,5 ml do reativo de seliwanoff em cada um dos tubos, após colocar 
misturas, levar os tubos para o banho maria, que é em torno de 70 graus até a visualização 
do resultado, que acontece uma coloração vermelha. 
A amostra da glicose, não houve alteração de cor, então confirma que não tem produção 
de furfural e nem reação com resorcinol, já a frutose teve uma mudança de coloração, 
apresentou a cor vermelha indicando reação do resorcinol com furfural, a amostra com 
água que é o controle negativo, segue inalterado, sem modificação na amostra. 
 
Materiais utilizados 
Equipamentos: tubos de ensaio, estante para tubo de ensaio, pera de borracha, banho de 
gelo, banho maria. 
Reagente: Glicose 1%, frutose, ácido clorídrico, reativo de seliwanoff, água destilada. 
 
2. Responda as Perguntas: 
 
a) Qual o princípio da técnica de Seliwanoff? 
O teste de Seliwanoff é um teste químico que permite distinguir aldoses de cetoses. Se 
um açúcar contiver um grupo cetona, é uma cetose; se, por outro lado,contiver um 
grupo aldeído, é uma aldose. Este testebaseia-se no princípio de que,quando 
aquecidas, as cetoses sofrem desidratação muito mais rapidamente que as aldoses. 
 
 
 
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Quando o reagente é adicionado a uma solução contendo uma cetose, a cor da solução 
muda para vermelho (teste positivo). 
 
b) Qual o objetivo de utiliza um tubo apenas com água destilada. 
A água destilada é pura, então vai evitar que as análises sofram qualquer tipo de 
interferência, foi usada como controle negativo. 
 
c) Porque é necessário aplicar fervura e ácido clorídrico (HCl) durante o teste de 
Seliwanoff? 
Por que o aumento da temperatura faz com que aconteça a desidratação dos 
carboidratos presente nas amostras com o ácido clorídrico. 
 
d) Explique os resultados obtidos durante o ensaio bioquímico quanto à presença de 
aldose e cetoses. 
Cetoses reagem com ácidos fortes, com essa reação produzem um componente 
chamado de furfural, onde reage com o resorcinol, ele é um composto derivado da 
ureia, que está presente no reativo do salivanol. Aldose são grupos de carboidratos 
simples, utilizamos a glicose que é um monossacarídeo simples, não ocorre a produção 
do furfural e não é reagente com o resorcinol. 
 
PRECIPITAÇÃO POR ÁCIDOS FORTES E METAIS PESADOS 
 
1. Descreva os procedimentos realizados durante a aula, explicando as etapas e quais 
materiais utilizados. 
 
Iremos separar dois tubos de ensaio para realizar essa técnica de precipitação. 
Colocar 2 ml de ovoalbumina 10% com auxílio da pipeta graduada nos tubos, tubo 1 será 
para reação com o ácido tricloroacético 20%, tubo 2 para a reação com acetato de chumbo 
10%. No tubo 1 acrescentamos 1 ml do ácido tricloroacético 20%, a precipitação é 
visualizada imediatamente, formando um líquido leitoso e alguns grumos, indicando que 
houve a precipitação da proteína pelo ácido. No tubo 2, adicione 5 gotinhas do acetato de 
chumbo 10%, vemos também imediatamente a mudança da solução, sua coloração fica 
mais branca do que inicialmente. 
 
Materiais utilizados: 
Equipamento: Balão volumétrico, pipeta graduada, tubos de ensaio, estante para tubos de 
ensaio, pipeta pasteur. 
Reagentes: Acetato de chumbo 10%, ácido tricloroacético 20%, ovoalbumina 10% 
 
2. Responda as Perguntas: 
 
a) Por que a ovoalbumina precipita na presença de ácidos fortes e metais pesados? 
A ovoalbumina com a presença de ácidos fortes ou metais pesados, acontece a sua 
desnaturação, que modifica a estrutura tridimensional, verificando a solubilidade da 
proteína, assim conseguimos notar a diferença que ocorreu na amostra. 
 
 
 
 
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b) Explique por que a ovoalbumina torna-se insolúvel após a precipitação. 
Por causa da sua desnaturação, que é a mudança da estrutura da proteína, as ligações 
de hidrogênio e interações hidrofóbicas se rompem, tornando-as expostas. 
 
c) Explique os resultados encontrados no experimento. 
No momento que o ácido tricloroacético entrou em contato com a ovoalbumina, 
imediatamente verifica-se a alteração na amostra, visualizando um líquido leitoso e com 
grânulos. Já a ovoalbunima em contato com o acetato de chumbo, ocorre a alteração 
da cor da solução, ficando com uma coloração mais esbranquiçada. 
 
PRECIPITAÇÃO FRACIONADA POR SOLUÇÕES SALINAS CONCENTRADAS 
 
1. Descreva os procedimentos realizados durante a aula, explicando as etapas e quais 
materiais utilizados. 
 
Separamos dois tubos de ensaio, em cada tubo colocaremos 2 ml de ovo albumina com 
auxílio da pipeta pasteur, com auxílio da pera de borracha succionamos 2ml da solução 
salina, o sulfato de amônio concentrado, e adicionamos em um dos tubos, visualizando que 
acontece a precipitação, uma mudança de coloração esbranquiçada na solução. No outro 
tubo, adicionamos 2 ml de água e 2 ml da concentração salina, neste tubo não ocorre 
nenhuma precipitação ou mudança de coloração, pois a água interfere na questão iônica 
das cargas. 
 
Materiais utilizados: 
Equipamentos: pera de borracha, balão volumétrico, tubos de ensaio, pipeta de pasteur, 
estante para tubos de ensaio. 
Reagentes: ovoalbumina 10%, solução salina, água destilada. 
 
2. Responda as Perguntas: 
 
a) Explique os conceitos de “Salting out”, “Salting in” e camada de solvatação? 
pode aumentar (salting in) ou diminuir (salting out) a solubilidade de uma proteína; no 
caso do salting out ocorre precipitação da proteína: os íons do sal concorrem com a 
proteína pelas moléculas de água que as rodeiam, permitindo que as partículas de 
proteína cheguem perto umas das outras, agrupando-se e precipitando-se; esta técnica 
é usada para fracionar proteínas em solução devido a que as propriedades de 
solubilidade variam dependendo de cada proteína 
Salting-out: é um processo pelo qual substâncias solúveis em água são 
excluídas da fase aquosa pela adição de sais, os íons do sal concorrem com a proteína 
pelas moléculas de água ao seu redor, assim as partículas de proteínas se agrupam, 
fracionando as proteínas em solução devido suas propriedades de solubilidade. 
Salting in: refere-se ao efeito em que o aumento da força iônica de uma solução 
aumenta a solubilidade de um soluto, como uma proteína. Este efeito tende a ser 
observado em forças iônicas mais baixas. 
 
 
 
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Camada de solvatação: esse fenômeno ocorre quando um composto iônico ou polar 
se dissolve em uma substância polar, sem formar uma nova substância. As moléculas 
do soluto são rodeadas pelo solvente. 
 
b) Qual o princípio bioquímico do experimento? 
Com a adição de sal na solução, podemos mudar os íons encontrados nas proteínas, 
mudando o ambiente em que a proteína se encontra, havendo a precipitação, 
 
c) Explique os resultados encontrados durante o experimento. 
No tubo de ensaio que contém a ovoalbumina, solução salina e água, não teve a 
visualização de mudança, não ocorreu a precipitação da proteína, no tubo de ensaio 
que não teve a água adicionada, ocorreu visualmente essa precipitação da proteína. 
 
REAÇÃO DE BENEDICT (IDENTIFICAÇÃO DE AÇÚCARES REDUTORES) 
 
1. Descreva os procedimentos realizados durante a aula, explicando as etapas e quais 
materiais utilizados. 
 
Iremos separar 3 tubos de ensaios, identificamos os tubos como, glicose, sacarose e água, 
adicionaremos em cada um dos tubos 5 ml do reativo de benedict com auxílio da pera de 
borracha. Agora, adicionaremos 5 ml das soluções em seus respectivos tubos, 
homogeneizando as soluções, para verificar a reação precisa-se levar ao banho maria, 
com uma temperatura elevada em torno de 70 graus por 5 minutos. Após isso verifica-se 
que no controle negativo e na sacarose, não houve nenhuma reação, mas já na solução de 
glicose a coloração mudou, para uma cor esverdeada, assim concluindo que houve uma 
redução dos íons. 
 
Materiais utilizados: 
Equipamentos: 3 tubos de ensaio, pera de borracha, balão volumétrico maior, balão 
volumétrico menor, banho maria, estante para tubos de ensaio. 
Reagentes: Glicose 1%, monossacarídeo, solução de sacarose 1%, reativo de benedict, 
água. 
 
2. Responda as Perguntas: 
 
a) Explique o princípio da técnica bioquímica do experimento. 
O reativo de benedict, é um reagente de coloração azul, reage com açúcares que 
detecta nas amostras, após o aquecimento em banho maria, quando a reação é positiva 
a coloração ficará vermelho tijolo, quer dizer que foi detectado açúcares nas soluções. 
 
b) Qual o conceito de “açúcares redutores”? 
São alguns carboidratos, que apresentam em sua estruturas as hidroxilas (OH) em um 
dos carbonos (C1), a hidroxila consegue reagir com diversos íons, principalmente 
metálico, essa reação se baseia na ligação da carbonila com o reativo de benedict, 
esse reativo contém íons cúpricos, que ao reagir com a carbonila, forma umcomposto 
 
 
 
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RELATÓRIO 
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DATA: 
 
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chamado óxido cuproso, que seria uma coloração vermelho tijolo, através dessa reação 
é possível verificar quais são os açúcares redutores. 
 
c) Explique os resultados encontrados no experimento. 
Nas soluções de água que é o controle negativo e na sacarose, não houve nenhuma 
alteração nas cores indicando que não houve reação, na solução de glicose, houve uma 
mudança de cor, não obtivemos uma cor vermelho tijolo que seria a característica dos 
íons de cobre, mas a coloração ficou esverdeada indicando redução de íons na 
solução. 
 
d) Explique como o experimento pode ser aplicado nas atividades na área clínica. 
Testar uma amostra de urina com o reagente de Benedict é uma maneira simples de 
verificar a presença de glicose em pessoas suspeitas de terem esta doença. No 
entanto, não é um teste definitivo, pois outros açúcares redutores produzirão a mesma 
reação. Se a urina for positiva, outros testes terão que ser realizados para confirmar a 
condição. As mulheres grávidas podem ser testadas desta forma a intervalos regulares 
para detectar diabetes gestacional, que pode aparecer durante a gravidez em mulheres 
sem histórico prévio da doença. 
 
REAÇÃO DE BIURETO 
 
1. Descreva os procedimentos realizados durante a aula, explicando as etapas e quais 
materiais utilizados. 
 
Iremos utilizar a ovoalbumina 10%, água destilada para ser o controle negativo. Iremos 
colocar 1ml de água destilada com auxílio de uma pera de borracha em um tubo de ensaio, 
no outro tubo 1ml de ovoalbumina, após isso colocamos algumas gotas do reativo de 
biureto nos dois tubos, observando que no tubo que contém a água não houve 
modificação, já no ovoalbumina, visualiza-se uma mudança de coloração bem suave para o 
violeta, indicando assim a presença de proteínas nas amostras. 
 
Materiais utilizados 
equipamentos: tubos de ensaio, estante para tubos de ensaio, pera de borracha, balão 
volumétrico. 
reagentes: ovoalbumina 10%, reativo de biureto, água destilada. 
 
2. Responda as Perguntas: 
 
a) Explique o princípio bioquímico da reação de Biureto. 
O reativo de biureto, é um composto derivado da ureia, ele reage com algumas 
estruturas das proteínas, grupos carbonilas (CONH), formando uma cor violeta nas 
amostras, quando ocorre essa visualização dessa coloração violeta, indica que contém 
proteína na amostra. 
 
b) Qual o tipo de ligação que ocorre entre o Biureto e as moléculas identificadas? 
 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS 
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A reação ocorre quando as proteínas interagem com o cobre do sulfato de cobre, em 
um ambiente alcalino, onde visualiza-se uma mudança da coloração para um violeta, 
assim indicando a presença de ligações peptídicas. 
 
c) Explique os resultados encontrados no experimento. 
Houve a presença de proteínas na amostra que continha o ovoalbumina 10%, foi 
colocado algumas gotas do reagente de biureto no tubo de ensaio que já tinha 1 ml de 
ovoalbumina, após 1 minuto começou a ser visualizada uma cor violeta bem suave, 
deixando mais tempo essa coloração vai ficando mais intensa, indicando a presença de 
proteínas na solução. 
 
REAÇÃO DO LUGOL (IDENTIFICAÇÃO DE POLISSACARÍDEOS) 
 
1. Descreva os procedimentos realizados durante a aula, explicando as etapas e quais 
materiais utilizados. 
 
Separamos dois tubos de ensaio, um para a solução de amido e um para a água destilada 
que é o nosso controle negativo. Succionamos 1 ml da solução de amido com o auxílio da 
pera de borracha e adicionamos no tubo de ensaio, no outro tubo á agua destilada. 
Adicionamos 5 gotas da solução de lugol no tubo que contém a solução de amido, já 
percebemos a cor azul escuro, no nosso controle negativo a coloração quando se 
adicionamos o lugol, ela fica amarelada, marrom claro. 
Na batatinha inglesa, cortamos uma fatia e adicionamos o lugol, visualizamos já uma 
coloração bem escura, assim temos bastante amido nesse alimento. Pode ser testado na 
farinha de aveia e na fécula de mandioca, visualizando também uma coloração escura 
nesses alimentos, na fécula de mandioca a coloração é mais forte, indicativo de que a 
concentração de amido é bem maior. 
 
Materiais utilizados: pipeta 1 ml, pera de borracha, estante para tubos de ensaio, tubos de 
ensaio, balão volumétrico. 
Reagentes: Amido 1%, solução de lugol 2%, água destilada. 
 
2. Responda as Perguntas: 
 
a) Explique o princípio bioquímico da utilização do lugol na identificação de 
polissacarídeos. 
O lugol, é uma solução de iodo, ele reage com as ligações da amilopectina e amilose, 
dentro do carboidrato, que é um polissacarídeo do amido, gerando uma coloração azul- 
violáceo, dependendo da quantidade de amido presente no alimento ou substância, 
acaba intensificando essa coloração. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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RELATÓRIO 
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b) Explique para quais situações essa técnica pode ser utilizada. 
O lugol, reage com o amido, formando uma coloração azul escuro, nos alimentos essa 
técnica serve para verificar se contém a presença de amido. É utilizada também para 
realçar estruturas celulares, como núcleos e diferenciar células que acumulam 
glicogênio. 
 
c) Explique os resultados encontrados no experimento. 
Na amostra da água, observou-se uma coloração amarelada, na amostra com solução 
de amido, sua coloração é de azul forte, característico de positivo para presença de 
amido, nos alimentos como batatinha, fécula e aveia, também observa-se uma grande 
quantidade de amido, pois a coloração quanto mais escura, maior é a concentração de 
amido. 
 
REAÇÃO DE SAPONIFICAÇÃO 
 
1. Descreva os procedimentos realizados durante a aula, explicando as etapas e quais 
materiais utilizados. 
 
Iniciamos com a separação dos tubos de ensaios, colocaremos com auxílio de um pera de 
borracha 5 ml em um tubo de ensaio a solução de hidróxido de potássio e 2 ml de 
triglicerídeos (óleo) de milho, levaremos por 5 minutos em banho maria, temperatura por 
volta de 70 graus, percebemos as duas fases aquosa e a fase do triglicerídeos, após isso 
verificamos que com a temperatura, essa solução fica homogênea, não há mais as fases 
separadas como inicialmente, caracterizado positivamente que ocorreu a hidrólise desse 
triglicerídeos. Em um outro tubo de ensaio, colocamos água e um pouco dessa solução de 
hidrólise, que se faz o sabão, ao misturar visualizamos a formação do sabão líquido e de 
espuma, e sua coloração mais esbranquiçada, sendo assim concluímos que a hidrólise foi 
positiva. 
Adicionamos 2 ml da solução da hidrólise com auxílio da pera de borracha em outro tubo 
de ensaio e adicionamos 5 gotinhas com a pipeta de 1 ml de cloreto de cálcio, 
homogeneizamos essa mistura, e observamos a diferença de coloração, meia amarelada, 
e com alguns grânulos pequenos, leve precipitação do cálcio. Quando a água tem uma 
consistência, com uma grande quantidade de íons , sais, cálcio, magnésio, interfere com a 
reação de produção de espuma e sabão, que é uma característica dos ácidos graxos. 
Materiais utilizados 
Equipamentos: dois balões volumétricos, três tubos de ensaio, estante para tubo de ensaio, 
pipeta de 1 ml, pera de borracha. 
Reagentes: óleo de milho, água destilada, solução de hidróxido de potássio, cloreto de 
cálcio, 
 
2. Responda as Perguntas: 
 
a) Explique bioquimicamente o que são ácidos graxos e triglicerídeos. 
Triglicerídeos, são um tipo de classificação dos lipídios, são compostos por tres ácidos 
graxos, ligados a uma molécula de glicerol, são uma fonte de armazenamento de 
gordura, nossa reserva energética, protege nossos órgãos e é isolante térmico. Quando 
 
 
 
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RELATÓRIO 
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a energia é necessária, esses triglicerídeos são quebrados em ácidos graxose glicerol 
por meio da lipólise. 
Os ácidos graxos são moléculas compostas por uma cadeia de hidrocarbonetos e um 
grupo carboxila (-COOH) na extremidade, podem ser saturados (sem ligações duplas) 
ou insaturados (com uma ou mais ligações duplas). Os ácidos graxos são os principais 
componentes dos lipídios e são essenciais para a estrutura das membranas celulares, 
além de serem uma fonte de energia. 
 
b) Explique a fundamentação teórica da técnica de saponificação. 
A saponificação ocorre por um mecanismo de adição nucleofílica, seguida por 
eliminação no carbono acílico. Um parâmetro de qualidade importante para os sabões é 
o índice de saponificação, utilizado para mensurar quantos miligramas de base são 
usados para saponificar um miligrama de óleo ou gordura. A origem do processo de 
saponificação é incerta, porém é sabido que se iniciou pela mistura de cinzas vegetais 
com gordura animal. 
 
c) Explique os resultados encontrados no experimento. 
Ao misturar a solução de hidrólise com a água, podemos observar a formação de 
espuma e o sabão, enquanto na mistura da solução de hidrólise com o cálcio notamos a 
precipitação do cálcio em forma de grânulos, e não há formação de espuma. 
 
SOLUBILIDADE DOS LIPÍDIOS 
 
1. Descreva os procedimentos realizados durante a aula, explicando as etapas e quais 
materiais utilizados. 
 
Inicialmente separamos 5 tubos de ensaio identificados como: água, solução de ácido 
clorídrico, hidróxido de sódio, solvente éter etílico e álcool etílico, adicionar com auxílio de 
uma pera de borracha 3 ml de cada solução nos seus respectivos tubos. Em seguida, 
adicionar 1 ml de óleo em cada amostra, com auxílio da pipeta de 1 ml. Na amostra com 
água, ácido clorídrico e hidróxido de sódio, verifica-se que não houve homogeneização 
com o óleo, não se misturam, não há solubilidade dos lipídios. Já na amostra com álcool 
etílico, observa-se uma pequena solubilidade da solução. No tubo com o éter etílico, 
visualiza-se uma melhor solubilidade dos lipídeos. 
 
Materiais utilizados 
Equipamentos: estante de tubo de ensaio, 5 tubos de ensaio, pipeta 1 ml, pera de 
borracha. 
Reagentes: óleo de milho, água destilada, solução ácido clorídrico, hidróxido de sódio, 
solvente éter etílico, álcool etílico (etanol). 
 
2. Responda as Perguntas: 
 
a) Explique a estrutura bioquímica dos lipídios correlacionado com sua característica de 
insolubilidade em soluções aquosas. 
b) Explique a fundamentação teórica da técnica de solubilidade dos lipídios. 
 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS 
ENSINO DIGITAL 
 
RELATÓRIO 
01 e 02 
 
DATA: 
 
______/______/______ 
 
 
c) Explique os resultados encontrados no experimento. 
Nas amostras observadas, nota-se que quanto menor concentração de água no 
solvente, maior é a solubilização, por isso que podemos verificar na amostra com 
álcool e éter a solubilização da amostra, a solução se torna homogênea, uma 
solução única. Já nas amostras com água, ácido clorídrico e hidróxido de sódio, as 
soluções ficam bifásicas, não se misturam, por causa da quantidade de água nos 
solventes. 
 
Referências bibliográficas: 
 
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https://unigra.com.br/ler/464_BIOQUIMICA-PRATICA 
 
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Bioquímica aplicada [recurso eletrônico] : volume 2 / Luciano 
de Oliveira Siqueira, organizador. – Passo Fundo: EDIUPF, 
2020. 15.500 kb ; PDF. 
 
CONN, Eric Edward; STUMPF, Paul Karl. Introdução à bioquímica. 4. ed. São Paulo: 
Blucher, 1980. E-book. Disponível em: https://plataforma.bvirtual.com.br. Acesso em: 
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MORAN, L. A. et al. Bioquímica. 5. ed. São Paulo: Pearson, 2013. E-book. 
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