Aminoacidos e proteinas

Disciplina:Química e Bioquímica10 materiais353 seguidores
Pré-visualização1 página
*

Aminoácidos e Proteínas

*

- Mais abundantes
 Desempenham várias funções
Funções:
	1) estrutural: formam estrutura de sustentação - colágeno e elastina
	2) catalizam reações – enzimas
	3) transporte de moléculas – hemoglobina e mioglobulina
	4) mecanismo de defesa – anticorpo e interferon
	5) controle de metabolismo (ação hormonal) – insulina
	6) mecanismo contrácteis – miosina e actina
	7) controle da expressão gênica – proteínas reguladoras que se ligam e sítios específios no DNA.

Proteínas

*

Aminoácidos: componentes das proteínas
- Proteínas: polímeros de aminoácidos
 são sintetizados a partir de 20 monômero diferentes – aminoácidos
 - são compostos que apresentam na sua estrutura:
	- grupo amino (-NH2)
	- grupo carboxila (-COOH)
Estrutura do aminoácido
- em pH fisiológico estes grupos apresentam-se completamente ionizados
	- NH3+ - COO-

*

Classificação dos aminoácidos
- De acordo com a polaridade da cadeia lateral.
 Apolares
 Polares
 Neutros
 Àcidos
 Básicos

*

Classificação dos aminoácidos
1) Grupos apolares (grupo R hidrofóbico)
	- grupo R: cadeias orgânicas com caráter de hidrocarbonetos
	- não interagem com a água
	- na estrutura tridimensional da molécula tendem a fica no interior da mesma.
- Ex: glicina, alanina, valina, leucina, metionina etc..
2) Grupos Polares: (grupo R hidrofílico)
	- grupo R: uma carga elétrica líquida, o que permite a interação com moléculas de água.

*

Classificação dos aminoácidos
São subdivididos em 3 grupos:

2.1- Aminoácido básicos: carga positiva – pH neutro estão protonado
	Ex: lisina, arginina e histidina

2.2 – Aminoácidos ácidos: carga negativa – pH neutro estão desprotonado
	Ex: glutamato e aspartato

2.3 – Aminoácidos sem carga: cadeia lateral sem carga líquida
	 Ex: glicina, treonina, tirosina, serina, cisteína

*

Classificação dos aminoácidos
 Carbono quiral ou assimétrico
 Exceção da glicina

H
aminoácido
glicina
Isômeros: 2 formas opticamente ativas

*

Polímeros de aminoácidos: peptídeos e proteínas
- Ligação peptídica: ligação entre o grupo amino de um aminoácido e o grupo carboxila do outro aminoácido, com a liberação de uma molécula de água.

*

Pentapeptídeo
Impossibilidade de Rotação em torno da ligação peptídica

*

 O que é uma cadeia polipeptídica?
	polímero de resíduos de aminoácidos.

Resíduos – em cada ligação peptídica foi eliminada uma molécula de água.

	- dipeptídeos: 2 resíduos
	- tripeptídeo: 3 residuos
	- oligopeptídeo (peptídeo): até 30 resíduos
	- polipeptídeos: mais que 30 resíduos

*

Proteínas
Considerações:
- formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas,

Quimotripsina
Troponina

*

Variação na composição de aminoácidos

*

Estrutura tridimensional definida

*

Estrutura das Proteínas
 a organização espacial de uma molécula de proteína irá depender da sua composição de aminoácidos, uma vez que cada um possui uma característica particular como:
 carga, volume e reatividade com a água.
Estrutura primária:
- é a seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica.
- é escrita da região N- terminal pra C-terminal.

*

2) Estrutura Secundária:
é a estrutura bidimensional,
formada pela interação de aminoácidos próximos na cadeia polipeptídica
2.1) - hélice
enrolamento da cadeia em torno de um eixo.
A ponte de H é forma entre uma unidade peptídica e a quarta unidade peptídica subseqüente.
A cadeia lateral dos aminoácidos projetam para fora da hélice.

*

2.2) Folha -pregueada:
 interação lateral de segmentos da cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes.
 Pontes de H formada por unidades peptídicas distantes na mesma cadeia ou por cadeias polipeptídicas diferentes.
 As cadeias laterais estão perpendiculares ao eixo das cadeias.

*

Variação na estrutura secundária que compõe as moléculas

*

3) Estrutura terciária:

- é o dobramento final da cadeia polipeptídica, devido a interação de regiões com estrutura regular (-hélice e folha  pregueada), ou regiões sem estrutura definida.

*

Interação não covalente:
	a- Pte de hidrogênio: cadeia lateral de aminoácidos polares com ou sem carga.
	b- Interação Hidrofóbica: entre as cadeias laterais hidrofóbicas de aminoácidos apolares.
	c- Ligações iônicas: interação entre cadeia lateral de cargas opostas.

Interação covalentes:
	a- Ponte dissulfeto: formada entre resíduos de cisteína.

*

3) Estrutura quaternária:
Interação de mais de uma cadeia polipeptídica

*

Proteínas globulosas e fibrosas
1- Globulares:
apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final aproximadamente esférica.
 São geralmente solúveis.
 Desempenham várias funções.

2- Fibrosas:
são cadeias polipeptídicas longas que apresentam estrutura secundária regular.
 São geralmente insolúveis.
 Desempenham papel estrutural basicamente.

*

Proteínas Conjugadas
 Várias proteínas possuem moléculas orgânicas não protéicas ligados a eles.

 Esse grupo é chamado de grupo prostético e a proteína de proteína conjugada.
	- Grupo protético interage com a proteína por ligação covalente ou não covalente.

- Ex: mioglobulina (grupo prostético heme)
- glicoproteína: grupo prostético é um carboidrato.
- lipoproteínas: grupo prostético é um lipídeo.

*

Alteração Estrutural das Proteínas
 Desnaturação:
	- a proteína perde a sua estrutura terciária ou quaternária.
	- ocorre rompimento de ligações não covalentes entre as cadeias laterais dos aminoácidos.
	- as ligações peptídicas são mantidas.
	- perda de atividade
	- aumento da temperatura, valores de pH muito baixo ou muito alto, detregentes.

 Renaturação:
	- capacidade da proteína em adquirir sua conformação original.
	- in vitro é um processo demorado
	- in vivo (na célula): a conformação nativa é adquirida com a ajuda de chaperoninas. Proteínas que controlam a reatividade das cadeias laterais das proteínas.

*

*

Importância da estrutura das proteínas
Mudança de um único aminoácido: Anemia falciforme
Glu (ác. glutâmico → Val (valina)

*

Alteração na estrutura secundária da proteína: Mau da vaca louca

*

Alteração na modificação pós-traducional: Escorbuto
 Falta de vitamina C
 Vitamina C é o cofator da enzima polil-hidroxilase (adiciona OH nos aa prolina do colágeno)
 Hidroxilação é importante pois aumenta o número de pontes de hidrogênio no colágeno – Maior rigidez.
 hemorragias na gengiva, pouca fixação do tente, inchaço, dores nas articulações,