Monitoria Bioquímica Proteínas, Aminoácidos.

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Universidade Estadual da Paraíba – Monitoria de Bioquímica Fundamental 
– Anderson Reges 
 
 
 
 
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EXERCÍCIOS PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS PARTE I 
 1)Definir proteína e dizer quais são os produtos de hidrólise total de uma proteína. 
Proteínas: são compostos orgânicos de alto peso molecular, formadas de aminoácidos. 
Representam cerca de 50% a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto 
orgânico mais abundante de matéria viva. A hidrólise completa dessas proteínas produz 
unicamente aminoácidos. 
 2)Explicar a existência de milhares de proteínas diferentes uma vez que toda 
proteína é constituída dos mesmos 20 aminoácidos. 
Todas as proteínas, com poucas exceções, contêm todos os 20 aminoácidos, em 
proporções que variam muito de proteína para proteína. Cada proteína apresenta uma 
estrutura espacial definida e característica. Apesar de existirem inúmeras conformações 
teoricamente possíveis, todas as moléculas de uma dada proteína, ao serem sintetizadas, 
assumem a mesma conformação espacial, mostrando que esta é a conformação de menor 
energia livre, ou seja, a conformação energeticamente mais favorável nas condições celulares. 
Esta conformação, entretanto, não é permanentemente fixa, e, muitas vezes, alterações 
transitórias da estrutura estão relacionadas com a função desempenhada pela proteína. 
3)Escrever as funções que as proteínas podem desempenhar nas células vivas. Para 
cada função citada dê um exemplo de uma proteína. As funções que desempenham são 
estruturais e dinâmicas. 
Funções biológicas das proteínas: Transporte-> hemoglobina que transporta oxigênio 
para os tecidos e mioglobina no sangue e músculos. .Contratilidade: actina e miosina que 
atuam na contração muscular. 
.Estrutural ou de Sustentação: queratina e colágeno que formam os componentes do 
esqueleto celular. 
Defesa: imunoglubinas e o interferon, que atuam no combate a infecções bacterianas 
e virais. 
Catalise Enzimática: catalisam as milhares de reações químicas extraordinariamente 
diversas que ocorrem no organismo. 
Regulação Metabólica: insulina e glucagon que atuam no controle global do 
metabolismo, devido à sua ação hormonal. 
 4)Definir aminoácidos. 
 Os aminoácidos são compostos que apresentam, na sua molécula, um grupo amino (-
NH ) e um grupo carboxila (-COOH). Em pH fisiológico, esses grupos estão na forma ionizada: -
NH , -COO e –NH . 
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 5)Escrever a fórmula geral de um aminoácido, citando os componentes dessa 
fórmula. 
 Os aminoácidos tem uma fórmula básica comum, na qual os grupos amino e carboxila 
estão ligados ao carbono , ao qual também se liga um átomo de hidrogênio e um grupo 
variável chamado cadeia lateral ou grupo R: 
 6)Diferenciar um aminoácido do outro. 
Os aminoácidos diferem entre si pela estrutura da cadeia lateral. 
 7)Classificar os aminoácidos de acordo com a polaridade da cadeia lateral. 
São classificados em duas grandes categorias: apolares (grupo R hidrofóbicos) e 
aminoácidos polares (grupo R hidrofílicos). Os aminoácidos apolares têm grupos R constituídos 
por cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto, que não interagem com a água. 
Pertencem a este grupo: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, 
fenilalanina e triptofano. 
Aminoácidos Polares: são os que têm nas cadeias laterais, grupos com carga elétrica 
líquida ou grupos com cargas residuais, que os capacitam a interagir com a água. Estes 
aminoácidos são subdivididos em três categorias, segundo a carga apresentada pelo grupo R 
em soluções neutras: aminoácidos básicos, se a carga for positiva; aminoácidos ácidos, se a 
carga for negativa; e aminoácidos polares sem carga, se a cadeia lateral não apresentar carga 
líquida. 
Os aminoácidos básicos são: lisina, arginina e histidina. Os aminoácidos ácidos são os 
dicarboxílicos: aspartato e glutamato. Os aminoácidos polares sem carga são: serina, treonina 
e tirosina, com um grupo hidroxila na cadeia lateral; asparagina e glutamina, com um grupo 
amida; e cisteína, com um grupo sulfidrila. 
8)Definir ligação peptídica e dizer como ela é formada. 
Ligação peptídica é uma ligação entre o grupo carboxila de um aminoácido com o 
grupo amino de outro.Essa ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água. 
09)Definir cadeia polipeptídica, oligopeptídio e polipeptídio. 
Cadeia polipeptídica: cadeia constituída por unidades planares (unidades peptídicas- C-
O,N,H) , unidas entre si por uma articulação flexível- o carbono . 
Cadeia oligopeptídio: polímeros contendo até 30 aminoácidos. 
Cadeia polipeptídio: quando apresentam um número maior que 30 aminoácidos. 
 
 
 
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PARTE II 
1) Classificar as proteínas de acordo com sua forma. 
As proteínas podem ser de estrutura primária, secundária e terciária. 
 2)Definir proteínas fibrosas e globulares. 
 Proteínas fibrosas tem forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham 
papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos (queratina e colágeno). Proteínas 
globulares apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final 
aproximadamente esférica. São geralmente solúveis e desempenham várias funções 
dinâmicas. 
 3) Definir estrutura primária de proteínas. 
 Formada por cadeia linear. A cadeia peptídica é que eestabiliza a estrutura primária. 
Não possui alfa hélice e nem folha beta pregueada 
4) Descrever as estruturas regulares, alfa hélice e folha beta pregueada, que 
compõem a estrutura secundária das proteínas globulares 
. Uma hélice é estabilizada por uma ampla formação de pontes de hidrogênio entre os 
átomos de oxigênio das carbonilas e os hidrogênios das amidas das ligações peptídicas que 
compõem o esqueleto polipeptídico. A folha B é uma estrutura na qual todos os componentes 
da ligação estão envolvidos com pontes de hidrogênio. Por possuirem uma aparencia 
pregueada é que são denominadas Folhas B pregueadas. São formadas por duas ou mais 
cadeias peptídicas ou segmentos de cadeias polipeptídicas, as quais apresentam-se quase 
totalmente estendidas. Folhas paralelas e antiparalelas: uma folha B pode ser formada por 
duas ou mais cadeias polipeptídicas ou segmentos de cadeias polipeptidicas separados, 
dispostos de forma antiparalela um ao outro ou de forma paralela. 
 5) Definir estrutura secundária de proteínas. Citar exemplos de proteínas que 
tenham apenas estrutura secundária e de proteínas que possuem algum conteúdo de 
estrutura secundária. 
Tem uma organização mais específica. Tem formação de alfa hélice e/ou folha beta 
pregueada. Todas as duas são estabilizadas por pontes de hidrogênio. Proteínas que tem 
apenas estrutura secundária: Proteína fibrosa (queratinas). Proteínas que possuem algum 
conteúdo de estrutura secundária: Proteína globular. 
06) Definir estrutura terciária e quaternáriadas proteínas. Quais são as ligações 
químicas envolvidas na estabilização da estrutura terciária ? e da quaternária? 
Terciária: além de ter folha beta pregueada e alfa hélice, sua estrutura é em formato 
de um novelo. Fica enovelado. Ligações quimicas: ligação ionica, ponte de hidrogênio, 
interações hidrofóbicas e pontes dissulfeto. A quarternária possue duas ou mais estruturas 
terciárias juntas. Exemplo: hemoglobina 
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. 07) Definir proteínas conjugadas. Definir grupo prostético. Dar exemplos de 
proteínas conjugadas. 
 As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente 
não-protéico. Grupo prostético é qualquer outro componente não-protéico. Cromoproteínas, 
Fosfoproteínas, Glicoproteínas, Lipoproteínas. 
08) Definir desnaturação e Explicar como a desnaturação pode ser provocada 
experimentalmente. 
 Desnaturação resulta no desdobramento e na de Desnaturação resulta no 
desdobramento e na desorganização das estruturas secundárias e terciárias, onde ocorre a 
perda total da estrutura tridimensional da proteína. Os fatores que levam a desnaturação são 
Aquecimento, extremos de pH, uréia e detergentes. Essas reações fazem romper as ligações 
peptídicas.