Aula 06 Enzimas

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ENZIMAS 
Enzimas- Localização 
 
 
 Organelas específicas 
 
 dentro 
 
 e 
 
 fora 
 da célula. 
 
ENZIMAS-PROPRIEDADES 
Especificidade 
 
Podem ter 
atividade 
regulada-
ativadas ou 
inibidas 
 
 
Possuem todas 
as 
características 
de proteínas 
 
 
Atuam em 
condições suaves 
de temperatura e 
pH 
 
 
Catalisadores 
biológicos 
altamente eficientes 
(109 a 1012 x vel.) 
 
 
Atuam em 
concentrações 
muito baixas 
 
 
Algumas enzimas 
necessitam de co-
fatores para suas 
atividades 
 
Como é a atuação de uma enzima? 
1- Substratos fazem contato com o sítio ativo da superfície da molécula 
 da enzima. Forma: complexo enzima-substrato 
 
2- As moléculas de substrato são decompostas originando os 
 produtos da reação. Forma: complexo enzima- produto 
 
3- Após a reação ter sido completada, os produtos se afastam da 
 enzima, a enzima inalterada fica livre para se ligar a outras 
 moléculas de substrato 
Muitas enzimas precisam de outras 
moléculas para se tornarem ativas 
 
Íons 
metálicos: 
Ferro, 
zinco, 
magnésio 
 
Moléculas orgânicas 
pequenas(co-
enzimas): 
Geralmente são 
derivadas de 
vitaminas; 
 *NAD+, FAD 
Nomenclatura e classificação 
das enzimas 
 
 
Século XIX - poucas enzimas identificadas 
 
 Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato: 
 
 * gorduras (lipo - grego) – LIPASE 
 * amido (amylon - grego) – AMILASE 
 
 Nomes arbitrários: 
 
 * Tripsina e pepsina – proteases 
 
 
Classificação das Enzimas 
1. Oxido-redutases (Reações de oxidação/Redução) 
 1.1. CH-OH 
 1.2. C=O 
 1.3. C=O- 
 1.4.atuando em CH-NH2 
 1.5.atuando em CH-NH- 
 1.6.atuando em NADH, NADPH 
 
2.Transferases (Transferência de grupos) 
 2.1. um carbono 
 2.2. aldeído ou cetona 
 2.3. acil 
 2.4. glicosil 
 2.7. fosfatos 
 2.8. enxofre 
Classificação das Enzimas 
 
3. Hidrolases (Reações de Hidrólise) 
 3.1.ésteres 
 3.2.ligações glicosídicas 
 3.4.ligações peptídicas 
 3.5.outras ligações C-N 
 3.6.anidridos ácidos 
 
4. Liases (Adição ou remoção de grupos) 
 4.1. =C=C= 
 4.2. =C=O 
 4.3. =C=N- 
Classificação das Enzimas 
 
5. Isomerases (Transferência de grupos dentro da mesma 
molécula, formação de isômeros) 
 5.1. racemases 
 5.2. Cis-Trans isomerases 
 5.3. Oxirredutases Intramoleculares 
 5.4. Transferases Intramoleculares (Mutases) 
 5.5. Liases Intramoleculares 
 
6. Ligases (catalisam a ligação de duas moléculas com 
hidrólise da ligação pirofosfato na molécula de ATP (ou 
uma semelhante, igualmente trifosfatada) 
 
 6.1. C-O 
 6.2. C-S 
 6.3. C-N 
 6.4. C-C 
Classificação das Enzimas 
 
 ATP + D-Glicose ADP + D-Glicose-6-fosfato 
Glicose fosfotransferase 
2 - Classe - Transferase 
 
Nome trivial: Hexoquinase 
Exemplo: 
E.C. 
Outras formas de classificar 
 
 
 
 
 
 
Enzimas intracelulares 
atuam no interior da célula 
sintetizam o material celular 
realizam reações 
catabólicas que suprem as 
necessidades energéticas 
da célula. 
Enzimas extracelulares 
atuam fora da célula 
executando as alterações 
necessárias à penetração 
dos nutrientes para o 
interior das células. 
Outras formas de classificar 
Endoenzimas 
Exoenzimas 
Agem dentro das moléculas. 
Ex: endoamilases, que 
 hidrolisam ligações 
 glicosídicas ao acaso 
 ao longo das cadeias 
 de amilose. Agem nas extermidades das 
 moléculas. 
Ex: exoamilases, que hidrolisam, 
 sucessivamente, ligações 
 glicosídicas a partir da 
 extremidade não redutora 
 das mesmas. 
Outras formas de classificar 
Enzimas habituais 
ou constitutivas 
Enzimas indutivas 
As células sempre as sintetizam 
As células só as sintetizam quando 
 estão na presença do 
 substrato da enzima. 
Isoenzimas 
Enzimas que têm a mesma função, ou 
 seja, catalisam uma mesma 
 reação, porém apresentam 
 estruturas diferentes. 
Propriedades Gerais 
 
 Condições reacionais mais brandas 
 
o pH 
 
o Temperatura 
 
Desnaturação 
Reações Catalisadas por 
Enzimas 
E
n
e
rg
ia
 d
o
 s
is
te
m
a
 (
G
) 
Progresso da Reação 
Energia de Ativaçao na 
presença de enzima 
Energia de Ativação na 
ausência de enzima 
∆G reação 
Não catalisada 
Catalisada 
Reagentes 
Produtos 
Co-fatores 
Quase 1/3 das enzimas requerem um componente não 
protéico para sua atividade, denominado cofator 
Porção protéica 
APOENZIMA 
Cofator 
HOLOENZIMA 
Íons metálicos 
Moléculas 
orgânicas 
Coenzimas 
Co-fatores 
Algumas enzimas que contêm ou necessitam de 
 elementos inorgânicos como cofatores. 
ENZIMA COFATOR 
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3 
 
CATALASE Fe+2 
CITOCROMO OXIDASE Cu+2 
ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2 
HEXOQUINASE Mg+2 
UREASE Ni+2 
Co-fatores - Coenzimas 
 
Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis 
 Muitos organismos não conseguem sintetizar certas porções 
 das coenzimas essenciais. Tais substâncias devem estar 
 presentes na dieta desses organismos e são, portanto, 
 chamadas de vitaminas. 
 
Classificam-se em: 
 transportadoras de hidrogênio 
 transportadoras de grupos químicos 
 
Co-fatores - Coenzimas 
 
 Transportadoras de hidrogênio 
 
Coenzima Abreviatura Reação
catalisada
Origem
Nicotinamida adenina
dinucleotídio
NAD+ Oxi-redução Niacina ou
Vitamina B3
Nicotinamida adenina
dinucleotídio fosfato
NADP+ Oxi-redução Niacina ou
Vitamina B3
Flavina adenina
dinucleotídio
FAD Oxi-redução Riboflavina ou
Vitamina B2
Co-fatores - Coenzimas 
 
 Transportadoras de grupos químicos 
Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem 
Coenzima A CoA-SH Transferência de 
grupo acil 
Pantotenato ou 
Vitamina B5 
Biotina Transferência de 
CO2 
Biotina ou 
Vitamina H 
Piridoxal fosfato PyF Transferência de 
grupo amino 
Piridoxina ou 
Vitamina B6 
Metilcobalamina Transferência de 
unidades de carbono 
Cobalamina ou 
Vitamina B12 
Tetrahidrofolato THF Transferência de 
unidades de carbono 
Ácido fólico 
Tiamina 
pirofosfato 
TPP Transferência de 
grupo aldeído 
Tiamina ou 
Vitamina B1 
 
Regulação da Atividade 
Enzimática 
 
Um organismo deve poder regular as atividades 
 catalíticas de suas enzimas: 
 coordenar seus processos metabólicos, 
 responder às mudanças no meio, 
 crescer e diferenciar-se, de maneira ordenada. 
 
Há duas maneiras pelas quais isso pode ocorrer: 
 Controle da disponibilidade da enzima. 
 Controle da atividade da enzima. 
Regulação da Atividade 
Enzimática 
Controle da disponibilidade da enzima. 
 
 A quantidade de uma enzima em uma célula 
depende velocidade de síntese 
 velocidade de degradação. 
 
Cada uma dessas velocidades é diretamente controlada pela 
célula e esta sujeita a mudanças drásticas em períodos 
minutos(em bactérias) até horas (em organismos 
superiores). 
Regulação da Atividade 
Enzimática 
Controle da atividade da enzima. 
 
 A atividade pode ser regulada por meio de alterações 
 estruturais que influenciem a afinidade da ligação 
 do substrato à enzima. 
 
 A afinidade de ligação – varia com a ligação de 
 pequenas moléculas (efetores alostéricos) - 
 aumentar / diminuir a atividade. 
 
 Um modelo muito comum de regulação alostérica é a 
 inibição por "feed-back”. 
Regulação enzimática 
Atividades reguladas - moduladoras do metabolismo 
 celular. 
Essencial na coordenação dos inúmeros processos 
 metabólicos pela célula. 
Mecanismos de controle 
Indução: A presença do substrato A induz a síntese da enzima A. 
 
B C D E A 
Enzima a1 Enzima d 
Produto 
final 
Substrato 
inicial 
Enzima b Enzima c 
Regulação enzimática 
B C D E A 
Enzima a1 Enzima d 
Produto 
final 
Substrato 
inicial 
Enzima b Enzima c 
Mecanismos de controle 
Retroinibição: O produto final E, inibe a ação da enzima A. 
 
Regulação enzimática 
B C D E A 
Enzima a1 Enzima d 
Produto 
final 
Substrato 
inicial 
Enzima b Enzima c 
Mecanismos de controle 
Repressão catabólica: Caso haja um caminho mais 
conveniente, a síntese de todas as enzimas é reprimida. 
Regulação enzimática 
Substrato 
inicial 
Mecanismos de controle 
Cada isoenzimas pode ser regulada independentemente 
Controle fino do metabolismo 
B C D E A 
Enzima a1 
Enzima a2 
Enzima a3 
Enzima d 
Produto 
final 
Enzima b Enzima c 
Comparação das enzimas 
com catalisadores químicos 
Característica Enzimas Catalisadores Químicos 
Especificidade ao substrato alta baixa 
Natureza da estrutura complexa Simples 
Sensibilidade à T e pH alta Baixa 
Condições de reação (T, P e pH) suaves drástica (geralmente) 
Custo de obtenção (isolamento e purificação) alto Moderado 
Natureza do processo batelada Contínuo 
Consumo de energia baixo Alto 
Formação de subprodutos baixa Alta 
Separação catalisador/ produtos difícil/cara simples 
Atividade Catalítica (temperatura ambiente) alta baixa 
Presença de cofatores sim não 
Estabilidade do preparado baixa alta 
Energia de Ativação baixa alta 
Velocidade de reação alta baixa 
Comparação das enzimas 
com catalisadores químicos 
Característica Enzimas Catalisadores Químicos 
Especificidade ao substrato alta baixa 
Natureza da estrutura complexa Simples 
Sensibilidade à T e pH alta Baixa 
Condições de reação (T, P e pH) suaves drástica (geralmente) 
Custo de obtenção (isolamento e purificação) alto Moderado 
Natureza do processo batelada Contínuo 
Consumo de energia baixo Alto 
Formação de subprodutos baixa Alta 
Separação catalisador/ produtos difícil/cara simples 
Atividade Catalítica (temperatura ambiente) alta baixa 
Presença de cofatores sim não 
Estabilidade do preparado baixa alta 
Energia de Ativação baixa alta 
Velocidade de reação alta baixa 
Comparação das enzimas 
com catalisadores químicos 
Característica Enzimas Catalisadores Químicos 
Especificidade ao substrato alta baixa 
Natureza da estrutura complexa Simples 
Sensibilidade à T e pH alta Baixa 
Condições de reação (T, P e pH) suaves drástica (geralmente) 
Custo de obtenção (isolamento e purificação) alto Moderado 
Natureza do processo batelada Contínuo 
Consumo de energia baixo Alto 
Formação de subprodutos baixa Alta 
Separação catalisador/ produtos difícil/cara simples 
Atividade Catalítica (temperatura ambiente) alta baixa 
Presença de cofatores sim não 
Estabilidade do preparado baixa alta 
Energia de Ativação baixa alta 
Velocidade de reação alta baixa 
Comparação das enzimas 
com catalisadores químicos 
Característica Enzimas Catalisadores Químicos 
Especificidade ao substrato alta baixa 
Natureza da estrutura complexa Simples 
Sensibilidade à T e pH alta Baixa 
Condições de reação (T, P e pH) suaves drástica (geralmente) 
Custo de obtenção (isolamento e purificação) alto Moderado 
Natureza do processo batelada Contínuo 
Consumo de energia baixo Alto 
Formação de subprodutos baixa Alta 
Separação catalisador/ produtos difícil/cara simples 
Atividade Catalítica (temperatura ambiente) alta baixa 
Presença de cofatores sim não 
Estabilidade do preparado baixa alta 
Energia de Ativação baixa alta 
Velocidade de reação alta baixa 
Inibição enzimática 
 
 
Grande parte do arsenal farmacêutico 
 Ex.: tratamento da AIDS feito com drogas que inibem a 
 atividade de certas enzimas virais. 
 
Inibidores 
Substâncias que reduzem a 
atividade de uma enzima de forma a 
influenciar a ligação do substrato. 
Inibição enzimática 
 
Classificação: 
Irreversível 
Reversível 
Competitiva 
Não Competitiva 
Inibição Irreversível 
 
 O inibidor liga-se tão fortemente à enzima que a 
 dissociação é muito lenta. 
 
 Podem destruir grupos funcionais que são essenciais para 
 a atividade enzimática. 
 
 A enzima não retoma a sua atividade normal. 
 
Ex.: Inseticidas organofosforados na acetilcolinesterase 
 (enzima importante na transmissão dos impulsos 
 nervosos). 
Inibição Irreversível 
 
Ex: Inibição da enzima ciclo-oxigenase pelo acetilsalicilato 
 
Ciclo-oxigenase SÍNTESE Prostaglandinas 
Processo biológicos, ex. sensação de dor 
Inibição Reversível Competitiva 
Uma substância que compete diretamente com o substrato pelo sitio 
 de ligação de uma enzima. 
 Inibidor normalmente é semelhante ao substrato, de modo que se 
 liga especificamente ao sitio ativo, mas difere do substrato por 
 não poder reagir com ele. 
O inibidor liga-se a enzima formando o complexo EI cataliticamente 
 inativo. 
Inibição Reversível Não Competitiva 
O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que 
 não se assemelha com o substrato, mas 
 apresenta uma grande afinidade com a enzima. 
Esta ligação pode distorcer a enzima tornando o 
 processo catalítico ineficiente.