Lista de exercícios de Enzimas (com resposta)

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Bioqúmica – Exercícios sobre enzimas (com gabarito)
Qual a diferença entre um catalisador e uma enzima?
 Compare a energia de ativação de uma reação catalisada e de uma reação não- catalisada. 
Escrever a reação de formação de produto (P) a partir de enzima (E) e substrato (S).
Fazer os gráficos (Michaelis-Menten e Lineweaver Burk) da velocidade da reação S→P, catalisada enzimaticamente, em função da concentração de S. Indicar nos gráficos os pontos correspondentes à velocidade máxima e ao Km.
Definir constante de Michaelis-Menten (Km) e mostrar a relação entre o seu valor e a afinidade da enzima pelo seu substrato.
Definir inibidor competitivo e não competitivo e dar exemplos. E indicar quais as variações que ocorrem no Km e na Vmáx de cada tipo de inibição.
Definir cofatores e coenzimas.
Definir isoenzimas e zimogênos, dando exemplos.
Caracterizar enzima alostérica. Definir centro alostérico e efetores positivo e negativo.
Definir regulação enzimática por modificação covalente.
1 - Catalisadores são substâncias que aumentam a velocidade das reações químicas por meio da redução da energia de ativação e enzimas são tipos específicos de catalisadores de natureza proteica e que existem nos seres vivos e que têm papel importante em todas as reações celulares. Portanto, toda enzima é um catalisador, mas nem todo catalisador é uma enzima.
2 – Na reação não- catalisada, a energia usada para a formação de produto é muito maior do que a reação catalisada. Como já foi citado anteriormente, a enzima acelera as reações químicas.
- E + S <<<<>>>> ES <<<<>>>> E + P
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5 – Km é a concentração de substrato para qual a velocidade da reação é metade da velocidade máxima. Quanto menor o Km, maior é a afinidade.
6 - Os inibidores competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima.
Esse inibidor é REVERSÍVEL. Dessa forma, se aumentarmos a concentração de substrato, podemos "reverter" esse quadro inibitório. Ou seja, com altas concentrações de substrato, pode-se atingir a Vmáx.
Os inibidores não-competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, como mostra o esquema abaixo, mas não ocorre reação com formação de produto.
Mesmo sendo um inibidor iREVERSÍVEL, o aumento da concentração de substrato nunca "reverte" o quadro inibitório. Ou seja, mesmo com altas concentrações de substrato, não é possível atingir a Vmáx
7 – Cofator é o composto químico essencial para a atividade de uma enzima e que não faz parte do peptídeo cataliticamente ativo.
Coenzima é qualquer molécula não proteica cuja associação com uma enzima é indispensável à sua atividade catalítica.
8 - As isoenzimas são enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma reação química. Estas enzimas podem mostrar diferentes parâmetros cinéticos (i.e. diferentes valores de KM), ou propriedades de regulação diferentes. A existência das isozimas permite o ajuste do metabolismo para satisfazer as necessidades particulares de um determinado tecido ou etapa de desenvolvimento.
Um zimógeno ou pró-enzima é um precursor enzimático inativo. Um zimógeno requer uma alteração bioquímica (tal como uma alteração de conformação ou uma reação de hidrólise que revele o seu sítio ativo) para que se torne numa enzima ativa. Essa mudança normalmente ocorre num lisossomo, local onde uma parte específica do precursor enzimático sofre clivagem de molde a ser ativado.
Exemplo de isoenzima: glucoquinase
Exemplo de zimógeno: Pepsina
9 - Enzimas alostéricas são enzimas que contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas.
Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificação do sítio catalítico
A atividade enzimática pode ser alterada pelos efetores por dois caminhos: aumento da velocidade máxima ou aumento ou diminuição do km.
10 – É aquela que acontece por adição de um grupo fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina. Os grupos fosfato estimulam ou inibem as atividades de algumas enzimas.