Macronutrientes_proteinas

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12/08/2013 
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Prof. Dr. Mário R. Maróstica Junior 
 Estrutura 
 Recomendações 
 Digestão 
 Absorção 
 Catabolismo 
 Síntese protéica 
 Balanço nitrogenado 
 Qualidade protéica 
 AA, dispensabilidade 
 Doenças associadas 
 Peptídeos bioativos 
 Exercício físico 
 Dieta vegetariana 
 CMS 
 Proteios = em primeiro lugar 
 
 Primeiro nutriente considerado essencial 
 
 Polímero de AA 
 
 Macromoléculas endógenas 
 
 Nutrientes plásticos, construtores, reparadores de tecidos 
 
 Classificação: 
 Oligopeptídeos: 2 a 30 AA 
 Polipeptídeo: 30 – 100 AA 
 Proteína: > 100 AA 
 
 Estrutura primária 
 AA 
 
 Estrutura secundária 
 Hélice, b-prega (folha), b-volta 
 
 Estrutura terciária 
 H-H, S-S, int. eletrostáticas, dipolo-
dipolo, van der Waals 
 
 Estrutura quartenária 
 Globulares 
 Solúveis 
 Esféricas 
 Desnaturação 
▪ albumina, hemoglobina 
 
 Fibrilares 
 Estruturais – estabilidade mecânica 
▪ Colágeno, queratina 
 Humano com 70kg: 11 kg de proteínas 
 
 Músculos 43% 
 Pele, sangue 15% 
 Fígado, rim 10% 
 Cérebro, pulmão, coração, etc... 32% 
 
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 AA – alifáticos  AA – aromáticos 
 AA – neutros  AA – básicos 
 AA – ácidos  AA 
 Indispensáveis  adquiridos pela dieta 
 
 Dispensáveis  sintetizados pelo organismo 
humano 
 
 Condicionalmente indispensáveis: adquirido da 
dieta quando a síntese endógena não alcança as 
necessidades metabólicas. 
 
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Indispensáveis Dispensáveis Condicionalmente 
indispensáveis 
Precursores dos 
condicionalmente 
indispensáveis 
Histidina Alanina Arginina Glutamina 
Ácido glutâmico 
ácido aspártico 
Isoleucina Ácido aspártico Cisteína Metionina, serina 
Leucina Asparagina Glutamina Ácido glutâmico 
Lisina Ácido glutâmico Glicina Serina, colina 
Metionina Serina Prolina Ácido glutâmico 
Fenilalanina Tirosina Fenilalanina 
Treonina 
Triptofano 
Valina 
 Enzimas – catálise, metabolismo 
 
 Armazenamento – caseína 
 
 Transporte – albumina, hemoglobina 
 
 Contração – Actina-miosina 
 
 Proteção – anticorpos 
 
 Hormônios – insulina 
 
 Estrutural – colágeno, tecido conectivo, queratina, membrana 
celular 
 
 Função energética – 4 kcal/g 
 Ingestão de 0,8 a 1,0 g de proteínas/kg*dia 
 
 2 copos de leite (240 mL) = 10 g de proteínas 
 2 fatias queijo branco (80g) = 14 g prot 
 1 bife (100g) = 36 g prot 
 TOTAL = 60 g prot  suficiente para indivíduo de 
60-70 kg. 
 Proteína 
 
 Recomendação: 10 – 15% do VET da dieta 
 
 Crescimento, gestação, atividade física, 
convalescença  maior aporte 
 
 Excesso: 
 Não há acúmulo de AA (não são estocados) 
 Problemas renais 
 Excreção de Ca maximizada 
 Excesso de peso 
AA RDA mg/kg/dia 
Histidina 14 
Isoleucina 19 
Leucina 42 
Lisina 38 
Metionina + cisteína 19 
Fenilalanina+tirosina 33 
Treonina 20 
Triptofano 5 
Valina 24 
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 Pesquisa de orçamento familiar – Brasil, 1974-
2003 
 Redução no consumo de feijão (-30%), peixe (-50%) e 
ovos (-84%); 
 
 Aumento no consumo: carne bovina (+50%), aves 
(+100%), embutidos (+300%), leite e derivados (+36%) 
 Dados da FAO 
 Aumento na quantidade de proteínas consumida 
no Brasil (per capita) 
 
▪ 1979 – 1981: 64 g proteínas/dia 
 
▪ 1999 – 2001: 80 g proteínas/dia 
Alimento (100 g) Proteína (g) 
Carne bovina (grelhada) 35,9 
Frango (cozido) 31,5 
Cação (cozido) 25,6 
Leite em pó 25,4 
Queijo minas 17,4 
Ovo de galinha cozido 13,3 
Feijão cozido 4,8 
Arroz cozido 2,5 
Lentilha 6,3 
Soja 36,0 
 Origem vegetal 
 Lentilha 
 Feijão 
 Grão de bico 
 Amendoim 
 
 Origem animal 
 Carnes 
 Ovos 
 Leite e derivados 
 
 
 Leite – 3,5 % proteínas 
 Caseína (80%) 
▪ Digestão lenta 
 Proteínas do soro (20%) – Whey 
▪ Digestão rápida 
Lactoglobulina 
Lactoalbumina 
Soroalbumina 
Caseínas Soro - atletas - todos os 
aminoácidos 
indispensáveis, todos 
em excesso, exceto os 
AA aromáticos 
(fenilalanina, 
tirosina) 
Caseínas 
Referência da FAO para 
proteínas – completa do 
ponto de vista 
aminoacídico 
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 Produtos derivados do soro do leite: 
 Concentrado (35-85% prot.) 
 Isolado (90%) 
 Hidrolisado 
▪ Grau de hidrólise 1-10%: props funcionais 
(solúvel, espuma, emulsificante) 
▪ Grau de hidrólise > 10%: suplementos; 
maior absorção, alimentos líquidos 
 Diversos apelos funcionais 
 Elevação os níveis de GSH 
 AA indispensáveis 
 BCAA  maior síntese protéica muscular: 
▪ Leucina 
▪ Valina 
▪ Isoleucina 
Exercício físico – 
excesso do 
consumo de G 
 Carne 
 Mioglobina 
 Miosina/Actina 
 Colágeno 
Completas do ponto de vista aminoacídico 
Exceto colágeno: pobre em triptofano 
(gelatinas) 
 Trigo 
 Gliadinas 
 Glutenina 
Pobre em lisina 
 Soja 
 Globulinas 7S (conglicinina) e 11S 
(glicinina) – proteínas de 
armazenamento; 
 Propriedades tecnológicas de interesse: 
emulsificação, espuma, gelificação 
 Conceito de saúde (isoflavonas) 
▪ FDA: `Soy Protein Health Claim‘ (1999): 25 
gramas diários de proteína de soja 
poderiam reduzir o risco de doença 
cardiáca 
▪ Respostas do mercado. 
 Potencial alergênico na proteína nativa 
▪ Frações hidrolisadas são menos ou não 
alergênicas 
 
7s 
11s 
Pode atender às 
exigências 
dependendo da 
faixa etária 
WHO e FDA 
aceitam a soja 
como única 
fonte protéica 
para adultos 
(ingestão maior 
que 0,6 g/kg/dia) 
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 Feijão 
 Proteínas: 
▪ Faseolina, 
▪ Globulinas 
▪ Albumina 
 Lectina  ligação a carboidratos  cozimento 
 Taninos  ↓ disponibilidade proteínas 
 rafinose e estaquiose  deixar feijão de molho 
(migração) 
 Fases da digestão 
 Fase cefálica 
▪ Antes de chegar ao estômago, estímulos psicológicos iniciam 
secreções bucal e gástrica 
 Fase gástrica 
▪ Presença do alimento parcialmente digerido no estômago  
estímulo da secreção da gastrina  estimula a secreção de 
HCl e pepsinogênio 
 Fase entérica 
▪ Chegada de quimo ao duodeno e diminuição do pH  
secreção de secretina e diminuição da motilidade 
gastrointestinal  inibe a secreção de HCl do estômago e 
estimulam a secreção de bicarbonato pelo pâncreas. 
 Órgãos 
auxiliares: 
 Glândulas 
salivares 
 Fígado 
 Vesícula biliar 
 Boca: 
 Fragmentação mecânica 
 Saliva – umedecimento 
 Proteínas – sem modificações na boca 
 
 Faringe 
 Passagem da massa alimentar – controle 
voluntário para deglutição 
 
 Esôgago 
 Processo de deglutição involuntário 
 Peristaltismo  alimento até estômago 
 Massa alimentar é misturada às secreções 
gástricas: 
 HCl 
 Protease 
 Pepsinogênio 
 Lipase 
 Muco: proteção das paredes estomacais do HCl e 
enzimas 
 Gastrina – liberação de HCl e pepsinogênio 
 Glicoproteína – fator intrínseco – atua na absorção de 
vitamina B12 no intestino. 
Secretam HCl 
 
 
Secretam 
pepsinogênio 
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 HCl 
 Desnatura proteínas  as torna mais 
susceptíveis à ação das proteases 
 Ativação do pepsinogênio em 
pepsina 
 
 Pepsionogênio  pepsina (HCl) 
 pH ótimo: 2 
 Inicia a digestão enzimática das 
proteínas 
 Digere colágeno 
 Barreira aos mic (juntamente com o 
HCl) 
 Estômago: 10 a 20% da digestão total 
das proteínas 
 
Mucosa gástrica 
Pepsinogênio Pepsina 
Pepsina 
HCl 
Proteína Peptídeos 
Produção 
de HCl 
Pepsinogênio Proteína 
nativa 
Proteína 
desnaturada 
Microrganismos 
inativadosLúmen do estômago Fluido 
intersticial 
 Massa alimentar se transforma em quimo 
 1-3 horas 
 Quimo: semilíquido, fluido, 50% água 
 
 Velocidade de esvaziamento do estômago 
 CHO > proteínas > gorduras > fibras 
 Líquidos > sólidos 
 Partículas pequenas > partículas grandes 
 Refeição: mistura  a velocidade dependerá da 
quantidade total e das quantidades relativas. 
 
 Quimo  atinge o intestino 
delgado 
 
 Estímulo das células para produção 
dos hormônios: secretina e 
colecistocinina (CCK) 
 Estimula glândulas pancreáticas 
para secreção 
▪ Bicarbonato (neutraliza suco gástrico 
 meio atinge pH 7,5 a 8,5) 
▪ Enzimas digestivas 
▪ Transporte do bicarbonato e enzimas é 
realizado por meio do duto pancreático. 
 Duas fases da digestão das proteínas no ID: 
 Fase líquida 
▪ Atuação das enzimas pancreáticas 
▪ Ocorre no lúmen e nas vilosidades 
 
 Fase sólida 
▪ Ocorre dentro dos enterócitos 
 Fase líquida – vilosidades 
 Pâncreas libera enzimas INATIVAS no duodeno, 
na forma de proenzima 
tripsinogênio tripsina 
tripsinogênio tripsina 
Quimotripsinogênio 
Procarboxipeptidase 
Proelastase 
Profosfolipase 
Quimotripsina 
Carboxipeptidase 
Elastase 
Fosfolipase 
Ativação 
em cascata 
Enterocinase (ou 
enteropeptidase) 
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 Endoenzimas 
 Exoenzimas 
 
Pepsina 
Tripsina 
Quimotripsina 
Elastase 
Proteínas 
desnaturadas, 
peptídeos 
Fase 
líquida 
Fase 
sólida 
Tetra, tri e 
dipeptídeos 
(60%) 
Aa livres (40%) 
Hidrólise dos peptídeos 
Produção dos AA 
Alguns peptídeos não são hidrolisados, 
podendo ser absorvidos diretamente 
 Peptídeos e AA possuem mecanismos 
diferentes de absorção 
 
 Peptídeos 
 Absorção ativa 
 Transportador PepT1  dependente de gradiente 
de H+  Na+/H+ 
▪ PepT1: transporta peptídeo para dentro do enterócito 
Enterócito 
Peptídeo 
Peptídeo 
H+ 
H+ H+ Na+ 
Na+ H+ 
AA 
AA Peptídeo 
Transportador 
PepT1 
Corrente 
sanguínea 
Transportador 
diferente do 
PepT1 
 AA entram no enterócito 
 Mecanismos passivos: difusão simples, difusão facilitada 
 
 Mecanismo ativo: co-transportados com Na+ (depende do 
gradiente de Na+ gerado pela Na+/K+ATPase). 
 
 Ao atravessarem o enterócito, os aa atingem a corrente 
sanguínea por difusão 
 
 Os aa possuem sistema de transporte diferenciado, 
dependente ou não de Na+ 
 
Enterócito 
Na+ 
Na+ 
AA 
AA 
AA 
AA 
AA 
AA 
AA AA 
Na+ 
Na+ 
Na+ /K+ ATPase 
K+ 
K+ 
Transporte ativo Difusão facilitada Difusão passiva 
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 Após a absorção intestinal  aa são 
transportados para o fígado 
 
 Fígado – fundamental para a homeostase 
aminoacídica: 
 Síntese de proteínas 
 Aa liberados para a circulação (atingem órgãos) 
 Transaminação, deaminação 
 As aminoácidos não podem ser estocados! 
AA 
Síntese Excreção Energia 
 Metabolismo de proteínas 
 Importante para aporte dos AA utilizados no 
“turn-over” (síntese/degradação) protéico 
 Dieta deve repor todos os AA indispensáveis e 
condicionalmente indispensáveis; 
 Turn-over ~ 300g/dia 
 Ingestão de 55-100 g de proteínas/dia  restante 
provém do próprio corpo 
AA 
Dieta 
Digestão e 
absorção 
Síntese de AA 
dispensáveis 
Proteínas 
teciduais 
Transaminação, 
desaminação 
 
Metabolismo 
energético 
Amônia, 
uréia 
Excreção 
Síntese de 
compostos 
nitrogenados não 
protéicos: 
Purina 
Pirimidina 
Creatina 
Neutotransmissores 
Melanina 
 AA dispensáveis, indispensáveis 
AA 
Síntese 
Degradação 
dieta 
 Transaminação 
 Remoção do grupo amina dos AA 
▪ Fundamental para sua utilização no metabolismo energético. 
C 
R1 
COO- H 
NH3
+ 
C 
R2 
COO- 
O 
C 
R1 
COO- 
O 
Alfa-cetoglutarato aa 
NH3
+ 
C 
R2 
COO- H 
Glutamato 
R2 = CH2 – CH2 – COO
- 
R1 = grupamento do aminácido a ser degradado 
Alfa-cetoácido 
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 Glutamato é convertido a a-ceto-glutarato pela glutamato 
desidrogenase 
NH3
+ 
C COO- 
H 
Glutamato 
CH2 
 
CH2 
 
COO- 
+ NAD+ + H2O
 NH4
+ C COO- + 
CH2 
 
CH2 
 
COO- 
+ NADH + H+ 
O 
Alfa-ceto-Glutarato 
Segunda Reação - Glutamato desidrogenase 
Excreção 
 
Desaminação 
oxidativa 
 
Ciclo da uréia 
- transporta N do músculo  fígado – uréia 
- fonte de GLI para músculo – fornecimento de 
CHO deficiente 
glicólise 
piruvato + NH3+ 
alanina 
fígado 
piruvato glicose 
músculo 
glicose 
gliconeogênese 
AA glicogênicos 
 Glutamina 
 Aa livre mais abundante no músculo e plasma 
 Várias funções: 
▪ Biossíntese de nucleotídeos 
▪ Detoxificação de amônia 
▪ Transferência de N entre os órgãos 
▪ Síntese e degradação protéica 
▪ Modulação da resposta inflamatória 
▪ Síntese de glutationa 
▪ Gliconeogênese hepática 
▪ Substrato energético 
Síntese de glutamina – vários tecidos 
 
 glutamato + NH4
+ 
 
 Glutamina sintetase 
 
 glutamina 
 
Degradação de glutamina 
 
 Glutamina 
 
 Glutaminase 
 
Glutamato + NH4
+ Ciclo da uréia 
Matriz 
mitocondrial 
CO2 NH4
+ 
P – C – 
O 
NH2
 
Ciclo da Uréia 
R - NH2
 
H2O
 
- C - NH2
 
O 
NH2
 
Citossol 
Aspartato – fornece N 
Fumarato 
Citrulina 
Argininosuccinato 
Argininina 
Ornitina 
Carbamil 
fosfato 
P 
1 ATP 
Ciclo da uréia - 
ocorre apenas 
no fígado Rins - 
urina 
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 Proteína na urina 
 
 Uréia: 5 -20 g N/dia, aumenta com ingestão protéica 
 
 Amônia: 0,4 – 1,0 g N/dia 
 
 Ácido úrico: 0,1 a 0,2 g N/dia, aumenta com ingestão de purinas (bases 
nitrogenadas) 
 
 Proteínas traços, aumenta em casos de doença renal grave 
 
 AA livres: 0,08 a 0,15 g N/dia; aumenta com alterações metabólicas e doença 
renal 
 
 Creatinina (derivado da creatina, produzida no músculo): 0,3 -0,8 g N/dia 
aumenta com massa muscular ou com problemas renais 
 
 Creatina: traços; aumenta com perda muscular 
 4 destinos para 
o oxaloacetato: 
 Aspartato 
 Glicose 
 + acetil CoA = 
citrato 
 Piruvato 
 
Ciclo Uréia: algumas 
reações no citoplasma 
e outras na 
mitocôndria 
Síntese protéica 
• Hormônio de 
crescimento 
• Testosterona, 
Insulina 
Degradação 
protéica 
• Tiroxina 
• glicocorticóides 
 BN = N ingerido (NI) – N excretado (NE) 
BN Nomenclatura Estado 
Zero Neutro Adultos eutróficos 
> zero Positivo Crescimento, gestão 
< zero Negativo 
(baixa ingestão 
protéica) 
Desnutrição, doença, 
exercícios intensos sem 
reposição 
α-cetoácido Intermediários metabólicos 
• Piruvato 
• Acetil CoA 
• Acetoacetil CoA 
• α-Cetoglutarato 
• Succinil CoA 
• Fumarato 
• Oxaloacetato 
Ciclo de Krebs 
Metabolismo 
intermediário 
Degradação dos AA: 
-Gliconeogênese 
-Oxidação p/ formação de ATP 
Participação de VIT. e MIN. 
durante o catabolismo protéico 
a-cetoglutarato 
Succinil CoA 
Fumarato 
Oxaloacetato 
Piruvato 
Acetil CoA Acetoacetil CoA 
Intermediários 
do Ciclo do 
ácido cítrico 
Arginina 
Glutamato 
Glutamina 
Histidina 
Prolina 
Aspartato 
Fenilalanina 
Tirosina 
Aspartato 
Aspartato 
Isoleucina 
Metionina 
Treonina 
Valina 
Alanina 
Cisteína 
Glicina 
Serina 
Treonina 
Triptofano 
Fenilalanina 
Leucina 
Lisina 
Triptofano 
Tirosina 
Isoleucina 
Leucina 
Triptofano 
AA glicogênicos AA Cetônicos 
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 Necessitamossintetizar os AA dispensáveis e os 
condicionalmente indispensáveis 
 
 Isso ocorre por algumas vias a partir de alguns 
intermediários: 
 a-cetoglutarato 
 Oxaloacetato 
 Piruvato 
 3-fosfoglicerato 
 Fosfoenolpiruvato 
 Ribose-5-fosfato 
Intermediários da via 
glicolítica e do ciclo do 
ácido cítrico 
 
• pirimidinas, purinas Glutamina 
• Purinas, glutationa, creatina Glicina 
• Catecolaminas (neurotransmissores) Fenilalanina 
• Serotonina (neurotransmissores) Triptofano 
• Pirimidinas, purinas Aspartato 
• Taurina (bílis, emulsão) , glutationa Cisteína 
• Histamina (neurotransmissor e resposta imune) Histidina 
• Creatina Arginina 
• Carnitina Lisina 
• Hormônios da tireóide, adrenalina, noradrenalina, melanina Tirosina 
• Poliaminas (regulador do crescimento), doador de metil Metionina 
Síntese proteínas 
Síntese proteínas hepáticas 
Estad0 alimentado 
AA 
Sangue 
Tecidos 
Síntese protéica 
Fígado  desaminados 
Esqueleto de C  
intermediários do metabolismo 
Síntese de glicogênio, ácidos 
graxos, oxidação 
BCAA – metabolizados no 
músculo 
• Glicogênio esgotado no fígado 
• Deve-se manter níveis de G 
Jejum prolongado 
• Prote  AA  transaminação  
alanina e glutamina  gliconeogênese 
Degradação de 
proteínas 
musculares 
• Produção de glicose a partir de 
substratos não glicídicos 
Gliconeogênese no 
fígado 
Longo jejum (semanas): proteólise para síntese de glicose diminui e 
ocorre utilização de corpos cetônicos. 
 Composição aminoacídica 
 AA dispensáveis, indispensáveis 
 
 Digestibilidade 
 % das proteínas hidrolisadas, absorvidas 
 
 Biodisponibilidade 
 Fração do AA ingerido absorvido em forma 
metabolicamente ativa pelos tecidos 
 
 Toxicidade 
 Propriedades antinutricionais 
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 Composição 
 
 Proteínas completas 
▪ Fornecem todos os AA indispensáveis nas proporções 
adequadas 
▪ Carne, leite, ovos 
 
 Proteínas incompletas 
▪ Não apresentam todos os AA indipensáveis 
▪ Arroz, feijão, cogumelos, milho, castanhas. 
 Tábuas: ingestão de 
cada AA indispensável 
 
 Nível da água: 
crescimento 
AA AA 
AA 
AA AA 
AA 
 Modelo utilizado na 
agricultura 
Prot. Origem Animal Prot. Origem Vegetal 
AA indispensáveis Complementação do aa indispensáveis 
Elevados teores de G saturada Baixos teores de G saturada 
Aumento do risco de DCNT Compostos bioativos 
Colágeno: deficiente em triptofano Arroz + feijão: completo (proporção 
correta) 
Cereais + leite 
Proteína animal X proteína vegetal  Proteínas de origem animal X vegetal ???? 
 
 
 Dieta variada  tende a atender a proteínas 
e demais nutrientes. 
 Digestibilidade 
 
 Porcentagem de proteínas que são hidrolisadas pelas 
enzimas digestivas, sendo posteriormente absorvidas 
 
 Alimento Digestibilidade da proteína (%) 
Ovo 98 
Leite de vaca 95 
Carne de vaca 98 
Trigo 79 
Milho 76 
Feijão 60 
 Proteínas são indutoras da saciedade (mecanismos 
cerebrais não elucidados) 
 
Ativação de neurônios controladores da saciedade com dieta 
com alto teor de proteínas 
 
Dieta controle: 14% proteínas (VET); dieta experimental: 
19% proteínas (VET) 
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 Faltam estudos de longo período de ingestão de dietas hiperprotéicas 
 
 Dietas hiperprotéicas são geralmente associadas com elevado consumo 
de G saturadas (fonte animal) 
 
 Perda de peso de dietas hiperprotéicas: baixa ingesta de líquidos pelo 
baixo consumo de carboidratos e menor ingestão calórica 
 
 Baixa nas lipoproteínas: em função da perda de peso 
 
 Têm ganhado espaço pelas características sensoriais: são mais palatáveis 
 
 Dietas hiperprotéicas podem não fornecer todos os nutrientes essenciais 
em quantidades adequadas: 
 
 Prejuízos na ingestão de minerais, algumas vitaminas 
 Aumento na probabilidade de doença coronariana, renal, óssea e 
anormalidades hepáticas 
 Desnaturação 
 Alteração na estrutura nativa da proteína – sem alterar a 
seqüência de AA 
 Reversível ou não 
 
 
 
 Desnaturação e aspectos nutricionais 
 TT 
▪ Inativa enzimas indesejáveis, inibidores de proteases 
▪ Aumenta digestibilidade 
▪ Maillard – perda de alguns AA (lisina, arginina, histidina) 
▪ Precipitação 
 Fragmentos específicos de proteínas 
 Impactos positivos nas funções do organismo 
 
 Whey 
 Rico em BCAA 
 Associado a vários efeitos 
 
 Soja 
 Potencial anticarcinogênico 
 
 
Peptídeos bioativos 
Sistema imune imunomodulador 
Sistema 
cardiovascular 
Antihipertensivo 
Antioxidante 
Antitrombótico 
hipocolesterolêmico 
Sistema 
gastrointestinal 
Carreador de minerais 
antimicrobiano 
 Whey proteins 
 
 Altamente digeríveis e rapidamente absorvidas 
pelo organismo 
 
▪ estimulando a síntese de proteínas sangüíneas e 
teciduais 
 
▪ Alguns pesquisadores classificaram como proteínas de 
metabolização rápida fast metabolizing proteins, muito adequadas 
para situações de estresses metabólicos em que a reposição de 
proteínas no organismo se torna emergencial. 
 Whey protein 
 Ação no sistema cardiovascular 
▪ Antihipertensivo 
▪ Inibição da enzima vasoconstritora (ECA = Enzima conversora de 
angiotensina) 
ECA 
Angiotensina I Angiotensina II vasoconstritor 
vasodilatador 
Atividade da 
bradicinina X 
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 Atividade antimicrobiana e antiviral 
têm sido demonstradas para as 
proteínas do soro de leite 
lactoferrina, lactoperoxidase, ∝-
lactalbumina e as imunoglobulinas. 
 
 Lactoferrina: quela o ferro disponível no 
ambiente 
 
 Lactoperoxidase: oxidação de tiocianatos 
em presença de peróxido de hidrogênio 
(H2O2)  compostos sulfurados 
 Potencial anticarcinogênico (Experimentos na 
UNICAMP) do hidrolisado protéico do soro de 
leite: 
 
 câncer de cólon induzido em camundongos da 
linhagem A/J por azoximetano, 
 confirmação da eficácia das proteínas do soro de leite 
bovino (WPC): 
▪ inibição de lesões intestinais pré-cancerígenas (focos de 
críptas aberrantes) e desenvolvimento de tumores de cólon 
do tipo adenocarcinoma, 
▪ estímulo à síntese de glutationa hepática e de 
imunoglobulina M (IgM) por células de baço. 
 Exercício físico: 
 
 Maior demanda de nutrientes (de constituição e energéticos) 
▪ Proteínas: maior utilização de AA para constituição muscular e para 
queima energética  hipertrofia 
 
 Aumento da eficiência da utilização protéica (indivíduos treinados)  
adaptação 
 
 Recomendações: 
 Não esportistas: 0,8g/kg/dia 
 Treinos de resistência:1,2 -1,4 g/Kg/dia 
 Atletas de força: 1,6 - 1,7 g/Kg/dia 
 
 
 
 
Glicose 
Piruvato 
CK 
Lipídeos 
Acetil-CoA 
Proteínas 
BCAA 
Succinil-CoA 
Degradação 
protéica 
glicólise 
Beta-
oxidação 
X 
Magnificada 
com a utilização 
de lipídeos!!! 
Diminuição na velocidade do CK por falta de precursores  via anaplerótica é 
acionada: conversa de BCAA em intermediários do CK succinilCoA 
Pro Contra 
Vários vegetarianos possuem vida 
normal com dieta adequada 
A inclusão de carnes na dieta 
assegura a ingestão de alguns 
nutrientes essenciais 
Preocupações com hormônios de 
crescimento em animais 
(inseticidas?) 
Ferro – mais biodisponível em carnes 
que em vegetais 
Recomendações de redução de G 
saturada 
Carnes: fontes de vit. do complexo B 
(B12 – ausente em plantas); minerais: 
Fe, Zn, Cu, Mg. 
Em alguns países existe falta de 
fornecimento/ produção de alguns 
alimentos fonte de Fe e Vit. B 
Fonte de AA indispensáveis 
 Consumo de carne X riscos à saúde 
 
 Doenças coronarianas –vários fatores de risco: 
▪ Fumo, sedentarismo,stress, doenças 
 
▪ G saturadas 
▪ Aterosclerose - processo inflamatório acompanhado de 
deposição de material gorduroso nas artérias danificadas 
 Pode levar à trombose com o bloqueio das artérias mais finas 
 Redução do fluxo sanguíneo para o coração  redução na 
tensão de O2  danos extensivos  infarto. 
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 Consumo de carne X riscos à saúde 
 
 Câncer 
▪ Hipóteses de que carne vermelha aumenta potencial ao 
desenvolvimento de câncer: estudos epidemiológicos não 
confirmam; 
 
▪ Nitrosaminas: 
▪ têm sido consideradas como carcinogênicas 
▪ Redução de nitrito e adição de VC e tocoferol são práticas indicadas 
 
▪ Produtos da pirólise: 
▪ Hidrocarbonetos policíclicos 
 Proporção de G saturada é menor em carnes 
brancas; 
 
 Redução na G total é mais efetiva se a “pele” 
for retirada; 
 
 Tipos de AG são muito parecidos 
 
 Perfil aminoacídico muito semelhante 
 
 Intolerância ao glúten 
 
 Patologia autoimune – afeta o intestino delgado 
 
 Consumo de glúten – atrofia das vilosidades da 
mucosa intestinal – prejudica a abs de nutrientes 
 
 Sintomas: cólica, diarréias, perda de peso, 
anemia, desnutrição. 
Vilosidades 
normais 
Vilosidades de pessoa 
com doença celíaca 
 Dieta isenta em glúten 
 Lei federal (10.674; 16/05/2003): todos os 
alimentos industrializados declarem presença ou 
não de glúten; 
 Incidência: 1 em 12000 recém-nascidos no 
Brasil 
 
 Causa: ausência ou deficiência de fenilalanina 
hidroxilase (enzima que transforma 
fenilalanina em tirosina) 
 
 Isso gera aumento de fenilalanina nos tecidos 
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 Fenilcetonúria: 
 
 Fenilalanina não pode ser metabolizada a tirosina 
 
 fenilalanina se acumula e é transaminada a fenilpiruvato 
 
 A maior parte do fenilpiruvato é descarboxilada para produzir 
fenilacetato, ou reduzida para formar fenilactato. 
 
 O acúmulo de fenilalanina, ou seus metabólitos, nos primeiros dias de 
vida, impede o desenvolvimento normal do cérebro, provocando 
retardo mental severo. 
 Recomendação: 
 dieta pobre em fenilalanina 
 Quantidades suficientes de fenilalanina e tirosina 
devem ser fornecidas para síntese protéica 
 Rotulagem 
 
 Aspartame: 
Idade Requerimento 
de fenilalanina 
(mg/kg) 
< 6 meses 20 a 70 
6 a 12 meses 15 a 50 
1 a 4 anos 15 a 40 
4 a 15 anos 15 a 30 
> 15 anos 10 a 30 
Dieta deve suprir exatamente as 
quantidades necessárias de fenilalanina 
para síntese protéica 
 
Ou se deve administrar alimentos com 
tirosina purificada e ausência de 
fenilalnina  alto custo 
Alimento fenilalanina (mg/100 g) 
Creme de leite 100 
Couve refogada 105 
Banana passa 94 
Tomate in natura 46 
Sorvete chocolate 243 
Teor de fenilalanina em alguns 
alimentos 
Albinismo: deficiência 
na conversão de 
tirosina em melanina 
Alcaptonúria: 
Deficiência na 
homogentisate-1,2-
dioxigenase 
Homogentisato  se 
acumula e é 
excretado na urina 
(onde sofre oxidação 
e polimerização para 
formar pigmento 
escuro: alcapton)  
urina escura 
1. Proteínas – o que são? Discorra sobre sua estrutura. 
2. O que são aminoácidos dispensáveis e indispensáveis. Por que todos os 
aminoácidos são essenciais? 
3. Recomendações de proteínas para o homem: comente. 
4. Comente sobre os alimentos fonte de proteínas e as propriedades das 
proteínas desses alimentos. 
5. Digestão, absorção, transporte, metabolismo celular e excreção, de 
proteínas: discorra. 
6. Como se avaliar a qualidade de proteínas? Discorra sobre balanço 
nitrogenado, digestibilidade, biodisponibilidade, 
7. Proteína animal X vegetal: comente. Dieta vegetariana – implicações. 
8. Peptídeos bioativos. Comente. 
9. Proteínas e exercício físico – comente. 
10. CMS – o que é? Qual a qualidade nutricional? 
11. Doença celíaca e fenilcetonúria – o que são? Qual o papel das proteínas 
nesses casos? 
 
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 Nutritional and Health Benefits of Soy Proteins, 
Mendel Friedman and David L. Brandon, 2001. 
 
 Dietary Protein and Weight Reduction, Sachiko, 
Circulation. 2001;104. 
 
 http://www.fao.org/docrep/t0562e/t0562e05.htm