Apostila de Bioquímica

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1 2017 
Prof. Drª. Michelle Traete Sabundjian 
AGRONOMIA - FAIT 
06/02/2017 
Bioquímica 
1 
 
Sumário 
Plano de Ensino ....................................................................................................................................... 2 
1 Bioquímica dos aminoácidos, peptídeos e proteínas ....................................................................... 4 
1.1 Aminoácidos................................................................................................................ 4 
1.2 Peptídeos ..................................................................................................................... 7 
1.3 Proteínas ...................................................................................................................... 8 
2 Bioquímica dos carboidratos ......................................................................................................... 14 
2.1 Características dos carboidratos ................................................................................ 14 
2.2 Classificação dos carboidratos .................................................................................. 14 
3 Bioquímica dos lipídeos ................................................................................................................ 20 
3.1 Formas encontradas nos seres vivos .......................................................................... 20 
3.2 Principais funções ..................................................................................................... 23 
3.3 Substâncias lipofílicas – óleos e lipídeos em produtos cosméticos ........................... 24 
4 Metabolismo e Bioenergética ........................................................................................................ 27 
4.1 Mitocôndria ............................................................................................................... 27 
4.2 Metabolismo .............................................................................................................. 27 
4.3 Bioenergética e Termodinâmica ................................................................................ 31 
4.4 Cadeia respiratória ou transportadora de elétrons ..................................................... 36 
4.5 Equilíbrio energético ................................................................................................. 40 
5 Introdução à enzimologia .............................................................................................................. 42 
5.1 Conceitos gerais e funções das enzimas .................................................................... 42 
5.2 Nomenclatura das enzimas ........................................................................................ 42 
5.3 Classificação das enzimas ......................................................................................... 43 
5.4 Cofatores enzimáticos e Coenzimas .......................................................................... 45 
5.5 Especificidade Substrato-Enzima e o Sítio ativo....................................................... 45 
5.6 Cinética enzimática ................................................................................................... 46 
5.7 Os fatores externos que influenciam a velocidade de uma reação enzimática. ......... 47 
5.8 Inibição enzimática ................................................................................................... 47 
5.9 Regulação enzimática ................................................................................................ 47 
5.10 Enzimas em cosméticos ............................................................................................ 49 
 
Bioquímica 
Prof. Drª. Michelle Traete Sabundjian 2 
Plano de Ensino 
Caracterização do componente curricular 
Componente curricular: Bioquímica Curso: Agronomia Carga horária específica: 40h/a 
Docente responsável: Michelle Traete Sabundjian Semestre/ano: 1°-2017 
Objetivos. Proporcionar ao discente o conhecimento dos principais sistemas bioquímicos. 
Ementa. Química dos aminoácidos e proteínas. Química dos carboidratos. Enzimas. Bioenergética. Metabolismo 
dos carboidratos. Química dos lipídeos. Metabolismo das proteínas. Metabolismo dos lipídeos. Ácidos nucléicos. 
Interação do metabolismo. Eletroforese e espectrofotometria. 
 
Conteúdo Programático H/aula 
1. Bioquímica dos Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
Aminoácidos: estrutura e propriedades, doenças relacionadas com falta e/ou excesso de aminoácidos. 
Peptídeos e Proteínas: estrutura e funções. Biossíntese de proteínas. 
2. Bioquímica dos Carboidratos 
Carboidratos: estrutura e propriedades. Classificação. Digestão e absorção. Glicólise e outros destinos metabólicos. 
Síntese e degradação de glicogênio. Regulação glicêmica. Doenças relacionadas com o metabolismo de carboidratos. 
3. Bioquímica dos Lipídeos 
Lipídeos: estrutura, classificação e propriedades. Estudo da membrana celular e outros sistemas lipídicos. Mecanismos 
da estocagem de energia, transporte e viabilidade lipídica em sistemas aquosos. 
Relação entre as prostaglandinas e o mecanismo de inflamação e dor. Doenças relacionadas com acúmulo de lipídeos 
e transporte através da membrana celular. 
4. Introdução a enzimologia 
Enzimas: classificação e cinética. Coenzimas e vitaminas. Modulação de atividades enzimáticas: inibição, ativação, 
repressão e indução. 
5. Bioenergética e Metabolisno 
Bioenergética e Termodinâmica: oxidação biológica e ciclo de Krebs. Transporte de elétrons e Fosforilação oxidativa. 
6. Eletroforese e Espectrofotometria 
Fundamentos 
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Estratégias, Recursos humanos e materiais. Estratégia: Aulas expositivas, palestras, avaliações dissertativas e 
de múltipla escolha, e seminários. Recursos humanos: professora e palestrantes. Material: Data show; Lousa; 
Livros, Apostila e textos/artigos/publicações. 
Instrumentos de Avaliação (embasado no Sistema 
de Avaliação da FAIT). Será aprovado, com direito ao 
aproveitamento dos créditos correspondentes, o 
discente que obtiver nota final igual ou superior a seis e 
tenha, no mínimo, 75% de frequência, do total da carga 
horária do componente curricular. Participação nas 
atividades didáticas (exercícios e atividades propostas 
em sala de aula); Avaliações individuais; Trabalhos; 
Seminários; e Recuperação. As provas terão atribuição 
numa escala de zero (0) a dez (10,0). A média das notas 
das provas (MProvas) terá seu valor multiplicado por 0,8. 
 
Onde, P1, P2 e Pn são, respectivamente, notas das 
provas 1, 2, n. 
Outras atividades propostas terão seus valores 
computados nos moldes da equação abaixo. A média 
das notas (MAtividades) será multiplicada por 0,2. 
 
Onde, A1, A2 e An são, respectivamente, notas das 
atividades 1, 2, n. 
Para a aprovação, a somatória entre a MProvas e MAtividades 
deverá atingir a média seis (7,0) 
 
Ao aluno que não atingir o acima exposto, é oferecida a 
oportunidade de prestar uma prova de recuperação, 
contemplando todo o conteúdo desenvolvido no 
semestre, com notas atribuídas numa escala de zero (0) 
a dez (10,0), com média mínima para aprovação seis 
(7,0) e esta nota substituirá a menor nota de prova no 
semestre. 
Bibliografia 
Bibliografia Básica 
LEHNINGER, A.L.; NELSON, D.L.; COX, M.M. Princípios de bioquímica. 2. ed. SP: Sarvier, 1995. 839 p. 
MORAN, L. A. et al. Bioquímica. 5. ed. São Paulo: PEARSON EDUCATION DO BRASIL, 2013. 798 p. ISBN 
8581431267. 
VOET, D.; VOET, J.G.; PRATT, C.W. Fundamentos de bioquímica. Porto Alegre, RS: Artmed, 2002. 
Bibliografia ComplementarBEHE, M.J. A caixa preta de Darwin: o desafio da bioquímica à teoria da evolução . Rio de Janeiro: Zahar, 
1997. 300 p. (Ciência e Cultura) ISBN 8571104123 
CAMPBELL, M.K. Bioquímica. Porto Alegre: Artmed, 2000. xxiii, 752 p. ISBN 9788573076769 
CAMPBELL, M.K.; FARRELL, S. O. Bioquímica. São Paulo: Thomson Learning, 2007. 2 v. ISBN 8522105243 
HARVEY, R.A.; HARVEY, R.A.; FERRIER, D.R. Bioquímica ilustrada. Porto Alegre: Artmed, 2012. 520 p. 
ISBN 9788536326252STRYER, Lubert. Bioquímica. 5.ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2000. 
MARZZOCO, A.; TORRES, B.B. Bioquímica básica. 2. ed. RJ: Guanabara, 1999. 360 p. 
Aprovado pelo colegiado do curso de Agronomia. 
Bioquímica 
Profa. Dra. Michelle Traete Sabundjian 3 
 
A bioquímica, segundo Motta [1,2], estuda as 
estruturas moleculares, os mecanismos e os 
processos químicos responsáveis pela vida. Os 
organismos vivos continuamente efetuam 
atividades que permitem a sua sobrevivência, 
crescimento e reprodução. Para realizar as suas 
funções, os seres vivos dependem da capacidade 
de obter, transformar, armazenar e utilizar energia. 
Sem energia ocorre a perda da vitalidade e a morte 
celular. A maioria dos constituintes moleculares 
apresenta formas tridimensionais que executam 
inúmeras reações químicas entre si para manter e 
perpetuar a vida. Em bioquímica, a estrutura, a 
organização e as atividades potenciais dessas 
moléculas são examinadas na tentativa de elucidar 
que aspectos promovem as indispensáveis 
contribuições à manutenção da vida. 
Os organismos vivos são estruturalmente 
complexos e diversificados. Todavia, muitas 
características são comuns a todos eles. Todos 
fazem uso das mesmas espécies de moléculas e 
extraem a energia do meio ambiente para as suas 
funções. Quando as moléculas que compõem os 
seres vivos são isoladas, estão sujeitas a todas as 
leis da química e da física que regem o universo 
não vivo. 
Apesar da grande diversidade dos processos 
bioquímicos que envolvem a integração funcional 
de milhões de moléculas para manter e perpetuar a 
vida, a ordem biológica é conservada por vários 
processos: (i) síntese de biomoléculas, (ii) 
transporte de íons e moléculas através das 
membranas biológicas, (iii) produção de energia e 
movimento e (iv) remoção de produtos 
metabólicos de excreção e substâncias tóxicas. 
A quase totalidade das reações químicas que 
ocorre nos seres vivos é catalisada por enzimas – 
proteínas com funções catalíticas. As reações 
celulares, conhecidas coletivamente como 
metabolismo, resultam de atividades altamente 
coordenadas. Os tipos mais comuns de reações 
encontradas nos processos bioquímicos são: (i) 
substituição nucleófila, (ii) eliminação, (iii) 
adição, (iv) isomerização e (v) oxidação e 
redução. 
Os seres vivos são formados por uma grande 
variedade de moléculas, tais como: carboidratos, 
lipídeos, proteínas, ácidos nucléicos e compostos 
relacionados. Além dessas, outras substâncias 
estão presentes em pequenas quantidades: 
vitaminas, sais minerais, hormônios, etc. Muitos 
desses compostos se caracterizam por um ou mais 
grupos ácidos ou básicos em suas moléculas e 
ocorrem em solução aquosa como espécies 
ionizadas. A ionização tem lugar em água, sendo 
este um pré-requisito para muitas reações 
bioquímicas. O grau de dissociação ou a extensão 
da ionização de um grupo químico em particular e, 
portanto, a reatividade bioquímica da molécula, é 
amplamente influenciada pela concentração do íon 
hidrogênio da solução. Isto é aplicável tanto para 
as vias metabólicas, como também para os 
catalisadores biológicos (enzimas), que controlam 
as reações celulares. 
Segundo Motta (2011) “os organismos vivos são 
compostos por milhares de moléculas inorgânicas 
e orgânicas diferentes. Contêm cerca de 27 
elementos químicos. O número real depende do 
tipo de célula e a espécie de organismo. Acima de 
99% da massa da maioria das células, são 
compostas por oito elementos denominados 
elementos principais. Os outros constituintes são 
elementos secundários (Tabela 1). A grande 
maioria dos constituintes moleculares dos 
sistemas vivos contém carbonos ligados 
covalentemente a outros carbonos e a átomos de 
hidrogênio, oxigênio e nitrogênio” [2]. 
Tabela 1: Elementos encontrados nas células. 
Elementos principais Oligoelementos 
Elemento Símbolo Elemento Símbolo 
Carbono C Arsênico As 
Hidrogênio H Boro B 
Nitrogênio N Cloro Cl 
Oxigênio O Cromo Cr 
Fósforo P Fluor F 
Enxofre S Iodo I 
Cálcio Ca Ferro Fe 
Potássio K Magnésio Mg 
 Manganês Mn 
 Molibdênio Mo 
 Níquel Ni 
 Selênio Se 
 Silicônio Si 
 Sódio Na 
 Estanho Sn 
 Vanádio V 
 Zinco Zn 
Fonte: Motta (2011). 
Diferentes tipos de grupos funcionais são ligados 
às estruturas carbônicas, e estes grupos funcionais 
determinam as propriedades químicas das 
moléculas orgânicas. As biomoléculas (proteínas, 
polissacarídeos, ácidos nucléicos e lipídeos) 
também têm formas características em três 
dimensões. Muitas das biomoléculas ocorrem em 
formas assimétricas, ou quirais, chamadas de 
enantiômeros e estereoisômeros, as quais são 
imagens especulares e que não se sobrepõem umas 
às outras. Usualmente, apenas um dos 
enantiômeros do par tem atividade biológica [2]. 
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De modo simplificado, consideram-se as 
moléculas biológicas como esqueletos de átomos 
de carbono ligados covalentemente entre si para 
formar cadeias longas, lineares ou ramificadas ou, 
ainda, estruturas cíclicas. Os átomos de hidrogênio 
que estão ligados aos átomos de carbono podem 
ser substituídos por N, O e S para formar uma 
grande variedade de grupos funcionais, tais como: 
aminas, aldeídos, álcoois e sulfidrilas. Isso confere 
uma grande variedade de propriedades químicas 
específicas encontradas nas moléculas e que 
determinam as suas funções biológicas 
específicas. As moléculas biológicas muitas vezes 
contêm mais que um grupo funcional e são 
denominadas polifuncionais. Por exemplo, os 
aminoácidos contêm grupos aminos e grupos 
carboxílicos. 
As quatro principais classes de moléculas 
biológicas são: 
1. Proteínas ou polipeptídeos. São longos 
polímeros formados por vinte diferentes 
aminoácidos. Apresentam elevada massa 
molecular que variam de centenas a milhões de 
daltons. Atuam como elementos estruturais, 
catalisadores (enzimas), anticorpos, 
transportadores, hormônios, reguladores gênicos, 
toxinas, etc. 
2. Carboidratos. São polímeros de açúcares 
simples, como a glicose, com elevadas massas 
moleculares. Liberam e armazenam energia e 
também são elementos estruturais extracelulares. 
3. Lipídeos. São formados por moléculas 
relativamente pequenas (ao redor de 300-1.500 D) 
que podem se associar para constituir grandes 
moléculas que servem, principalmente, como 
componentes estruturais das membranas, como 
forma de armazenamento de energia e outras 
funções (hormônios esteróides, vitaminas, 
proteção, material isolante). 
4. Ácidos nucléicos (DNA e RNA). São 
polímeros formados por nucleotídeos. 
Armazenam, transmitem e transcrevem a 
informação genética. São componentes das 
organelas celulares. 
1 Bioquímica dos aminoácidos, 
peptídeos e proteínas 
As proteínas são as biomoléculas mais abundantes 
nos seres vivos e exercem funções fundamentais 
em todos os processos biológicos. São polímeros 
formados por unidades monoméricas chamadas α - 
aminoácidos, unidos entre si por ligações 
peptídicas. As proteínas são constituídas de 20 
aminoácidos-padrãodiferentes reunidos em 
combinações praticamente infinitas, possibilitando 
a formação de milhões de estruturas diversas. 
1.1 Aminoácidos 
A análise de um grande número de proteínas de 
quase todas as fontes conhecidas mostrou que 
todas elas são compostas por 20 aminoácidos-
padrão (Tabela 4). Nem todas as proteínas contêm 
todos os 20 tipos de aminoácidos, mas a maior 
parte das proteínas contém a maioria deles, se não 
todos [2,3,4]. 
Figura 1: Estrutura geral de um α-aminoácido. Os 
grupos R diferenciam os 20 aminoácidos-padrão. 
 
1.1.1 Estrutura dos Aminoácidos 
Os aminoácidos comuns são conhecidos como α- 
aminoácidos (Figura 1) porque possuem um 
grupo amino primário (―NH2) ligado ao carbono 
α, que é o carbono próximo ao grupo carboxílico 
(―COOH). A única exceção é a prolina, que 
possui um grupo amino secundário (―NH―); 
todavia, por uma questão de uniformidade, iremos 
referir-nos a ela como um α- aminoácido. 
1.1.2 Propriedades gerais 
Os aminoácidos (aa) podem agir como ácido ou 
como base, isto se deve ao fato de serem 
moléculas que carregam grupos de polaridade 
oposta, sendo conhecidos como zwitteríons ou 
íons dipolares [3]. 
1.1.3 Reações dos aminoácidos 
Os aminoácidos com seus grupos carboxílicos, 
grupos amino primários e os grupos presentes nas 
cadeias laterais podem sofrer diferentes reações 
químicas. Duas reações – ligação peptídica e a 
oxidação da cisteína – são de especial interesse 
por afetar a estrutura das proteínas [2]. 
1.1.3.1 Ligação peptídica 
Os aminoácidos podem ser polimerizados para 
formar cadeias, pela reação de condensação 
(formação de uma ligação e eliminação de 
molécula de água) ou desidratação. 
O grupo amino (de um aminoácido) somado ao 
grupo carboxila (de outro aminoácido) resulta em 
ligação CO―NH (amida resultante) e H2O, sendo 
conhecida como ligação peptídica (Figura 2). 
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Os polímeros compostos por dois aminoácidos são 
dipeptídeos, por três aminoácidos são tripeptídeos, 
por 11-100 aminoácidos são oligopeptídeos, e por 
mais que 100 aminoácidos são polipeptídeos. 
Figura 2: Formação de ligação peptídica. 
 
1.1.3.2 Oxidação da cisteína 
O grupo sulfidrílico da cisteína é reversivelmente 
oxidado. A oxidação de duas moléculas de 
cisteína produz a cistina uma molécula que 
contém uma ponte dissulfeto. 
A síntese da cistina é realizada após a 
incorporação da cisteína às proteínas e exerce 
importante papel na estabilização da conformação 
proteica. A ligação covalente pode ocorrer entre 
cisteínas de uma única cadeia polipeptídica 
formando um anel ou entre cadeias separadas para 
formar pontes intermoleculares. [2] 
O resultado do ácido “duplo” amino é chamado de 
cistina (Figura 3). A formação da ligação enxofre-
enxofre (S-S) envolve a remoção de dois átomos 
de hidrogênio e por isso é um processo de 
oxidação e requer um agente oxidante. 
As ligações S-S são ligações covalentes 
relativamente fracas (energia de ligação 266 kJ 
mol
-1 
comparados com 347 kJ mol
-1
 para a C-C e 
413 kJ mol
-1
 para C-H). No entanto, as ligações S-
S são muito mais fortes do que as ligações de 
hidrogênio e pode contribuir significativamente 
para a realização das estruturas secundária e 
terciária de proteínas. 
Figura 3: Reação de oxidação e redução da cistina 
na formação e quebra de pontes dissulfeto na 
molécula de proteína. 
 
A queratina do cabelo tem um número elevado de 
cisteína em sua estrutura e as ligações de S-S são 
altamente significativas. Assim, a chave para a 
ação química está em quebrar as ligações de S-S, 
utilizando um agente de redução adequado. Um 
exemplo de reagente é o ácido tioglicólico (Figura 
4). Ácido tioglicólico é um reagente usado para 
quebrar as ligações S-S em cistina e usado em 
uma solução alcalina, ou seja, usado em valor de 
pH alto. 
Figura 4: Processo de separação de pontes de 
enxofre realizado por ácido tioglicólico. 
 
O pH alcalino enfraquece o cabelo, deixando-o 
ressecado. Foi demostrado que 63% de ligações S-
S tinham sido quebradas após 30 min de imersão 
em solução de tioglicolato de amônio (pH 7,5). 
Quanto mais alcalino o meio (solução), mais 
pontes de enxofre são rompidas. 
Tabela 2: Taxas relativas de reação de tioglicolato 
de amônio no cabelo com valores de pH. 
Valor de pH Taxa de reação 
8,0 1,0 
9,0 3,0 
9,4 4,9 
9,5 4,1 
Os tioglicolatos são formados pela mistura do 
ácido tioglicólico, com um composto alcalino. Os 
compostos alcalinos mais utilizados são: 
Hidróxido de amônio + Ácido tioglicolico = 
TIOGLICOLATO DE AMONIA; Etanolamidas + 
Ácido tioglicólico = TIOGLICOLATO DE 
ETANOLAMINA; e Arginina + Ácido 
tioglicolico = TIOGLICOLATO DE ARGININA. 
1.1.4 Classificação dos α- aminoácido 
Classificação pela polaridade das suas cadeias 
laterais: Com grupos R apolares; Com grupos R 
polares não carregados ou neutros; e Com grupos 
R polares carregados (Tabela 4). 
Classificação pela fonte de obtenção: 
 Aminoácidos naturais: Também chamados de 
aa não essenciais, são produzidos pelo próprio 
organismo. O organismo animal é capaz de 
produzir apenas 12 dos 20 aa existentes na 
natureza, devendo os demais aa ser retirados 
da alimentação. Em contrapartida, os vegetais 
são capazes de produzir os 20 aa, isto não quer 
dizer que todo vegetal produza os 20 aa, mas 
que diferentes vegetais em conjunto podem 
fornecê-los. 
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 Aminoácidos essenciais: São os aa que os 
animais não conseguem produzir, mas são 
obrigatórios na fabricação das proteínas, 
portanto devem ser retirados dos alimentos. 
Nem todos os alimentos contêm todos os aa 
(Tabela 3), por isso a alimentação deve ser 
bastante diversificada. Os alimentos mais ricos em 
aa essenciais são de origem animal: carne, ovos, 
leite, queijos, entre outros. Os vegetais não 
possuem todos os aa essenciais, logo uma dieta 
vegetariana precisa ser bem diversificada [5]. 
 
Tabela 3: Lista de aminoácidos naturais e essenciais. 
Naturais ou Não-essenciais Essenciais 
Glicina Ácido Glutâmico Fenilalanina 
Alanina Arginina Valina 
Serina Histidina Triptofano 
Cisteína Asparagina Treonina 
Tirosina Glutamina Lisina 
Ácido Aspártico Prolina Leucina 
 
 
Isoleucina 
 
 
Metionina 
 
1.2 Peptídeos 
Como vimos anteriormente os peptídeos são 
cadeias de aminoácidos. 
Os peptídeos sintéticos compreendendo 2 a 10 
aminoácidos designam-se por recurso ao prefixo 
adequado, di-, tri-, tetra-, etc., seguido do termo 
“peptídeo” e um número arbitrário, por exemplo, 2 
moléculas de aa podem ser unidas covalentemente 
por meio de uma ligação amida substituída, 
chamada de ligação peptídica, para formar um 
dipeptídeo; 3 aa podem ser reunidos por duas 
ligações peptídicas para formar um tripeptídeo, da 
mesma maneira os aa podem ser reunidos para 
formar tetra e pentapeptídeos. 
Os peptídeos de ocorrência natural variam em 
tamanho, entre dois a muitos milhares de resíduos 
de aminoácidos. Mesmo os menores peptídeos 
podem ter efeitos biológicos importantes. É o caso 
do dipetídeo comercial sintético, éster metílico de 
L-α-aspartil-L-fenilalanina, o adoçante artificial 
mais conhecido por aspartame (Figura 5). 
 
Figura 5: Fórmula estrutural do aspartame. 
 
Nome IUPAC: Éster metílico da L-α-aspartil-L-
fenilalanina 
 
 
Muitos pequenos peptídeos exercem seus efeitos 
em concentrações muito pequenas. Por exemplo, 
diversos hormônios como a oxitocina (9 aa) e abradicinina (9 aa). Alguns venenos extremamente 
tóxicos de cogumelos, como a amanitina, bem 
como muitos antibióticos. 
Um pouco maiores são os pequenos 
oligopeptídeos, como a insulina (duas cadeias 
polipeptídicas uma com 30 aa e outra com 20 aa), 
o glucagon (29 aa), a corticotropina (39 aa), entre 
outros. 
Os peptídeos sintéticos compreendendo 11 a 100 
aa designam-se pelo termo oligopeptídeos 
(oligopeptide), seguido de um número arbitrário. 
Os peptídeos sintéticos compreendendo mais de 
100 aa designam-se pelo termo polipeptídeos 
(polypeptide), seguido de um número arbitrário. 
Os peptídeos são moléculas “mensageiras” de 
atividade altamente específica, especialmente in 
vitro: eles podem ativar certos genes, estimular a 
síntese macromolecular, inibir os processos 
metabólicos, desencadear ações de proteção 
celular, entre outras propriedades de mediar 
importantes funções biológicas. Disso deriva uma 
enorme variedade de potencialmente diferentes 
aplicações cosméticas, como, tratamento de rugas, 
crescimento do cabelo, combate à celulite, 
estimulando as células-tronco, tratamento dos 
lábios, os olhos inchados e olheiras.
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Tabela 4: Estruturas covalentes e abreviações dos 
aminoácidos-padrão. 
Nome, Símbolo de 
três letras e Símbolo 
de uma letra 
Fórmula Estrutural 
Aminoácidos com cadeias laterais apolares 
Glicina 
Gly 
G 
 
Alanina 
Ala 
A 
 
Valina 
Val 
V 
 
Leucina 
Leu 
L 
 
Isoleucina 
Ilê 
I 
 
Metionina 
Met 
M 
 
Prolina 
Pro 
P 
 
Fenilalanina 
Phe 
F 
 
Triptofano 
Trp 
W 
 
Aminoácidos com cadeias laterais neutras 
Serina 
Ser 
S 
 
Treonina 
Thr 
T 
 
Aspargina 
Asn 
N 
 
Glutamina 
Gln 
Q 
 
Tirosina 
Tyr 
Y 
 
Cisteína 
Cys 
C 
 
Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente 
(básicos) 
Lisina 
Lys 
K 
 
Arginina 
Arg 
R 
 
Histidina 
His 
H 
 
Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente 
(ácidos) 
Ácido aspártico 
Asp 
D 
 
Ácido glutâmico 
Glu 
E 
 
Fonte: Voet e Pratt [3] modificado. 
 
Bioquímica 
Prof. MSc. Edson Hideaki Yoshida 8 
 
1.3 Proteínas 
As proteínas são macromoléculas (monômeros ou 
polímeros) mais abundantes nas células vivas [2]. 
As proteínas são constituídas por unidades 
chamadas de aa ligados entre si por ligações 
peptídicas. 
As proteínas são os constituintes básicos da vida: 
tanto que seu nome deriva da palavra grega 
"protos", que significa "em primeiro lugar". Nos 
animais, as proteínas correspondem a cerca de 
80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 
70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos 
vegetais as proteínas estão presentes. 
A importância das proteínas, entretanto, está 
relacionada com suas funções no organismo, e não 
com sua quantidade. Todas as enzimas 
conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas 
vezes, as enzimas existem em porções muito 
pequenas. Mesmo assim, estas substâncias 
catalisam todas as reações metabólicas e 
capacitam aos organismos à construção de outras 
moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, 
carboidratos e lipídeos - que são necessárias para a 
vida. As proteínas podem ser reduzidas a seus aa 
constituintes (hidrolisadas) por uma variedade de 
métodos [2]. 
As proteínas são componentes essenciais à matéria 
viva devido às funções que exercem nesta. Atuam 
como catalizadores (enzimas), transportadores 
(oxigênio, vitaminas, fármacos, lipídeos, ferro, 
cobre, etc.), armazenamento (caseína do leite), 
proteção imune (anticorpos), reguladores 
(insulina, glucagon), movimento (actina e 
miosina), estruturais (colágeno), transmissão dos 
impulsos nervosos (neurotransmissores) e o 
controle do crescimento e diferenciação celular 
(fatores de crescimento) [2]. 
Além das resumidas acima, citam-se algumas 
funções de grande importância fisiológica das 
proteínas: manutenção da distribuição de água 
entre o compartimento intersticial e o sistema 
vascular do organismo; participação da 
homeostase e coagulação sanguínea; nutrição de 
tecidos; formação de tampões para a manutenção 
do pH, etc [2]. 
Devido às proteínas exercerem uma grande 
variedade de funções na célula, estas podem ser 
divididas em dois grandes grupos: 
 Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de 
reações, controle do metabolismo e contração, 
entre outros; 
 Estruturais - Proteínas como o colágeno e 
elastina, por exemplo, que promovem a 
sustentação estrutural da célula e dos tecidos. 
A proteína queratina é produzida por todos os 
animais vertebrados. 
Podemos, ainda, dividir as funções das proteínas 
quanto à atividade: 
 Atividade biológica: Anticorpos, Estrutural, 
Hormonal e Enzimática. 
 Atividade enzimática: Catalizador biológico. 
 
Fatores que interferem na atividade 
enzimática: 
 Aumento da temperatura; 
 Mudança do pH; e 
 Concentração de substrato. 
Temperatura. Dentro de certos limites, a 
velocidade de uma reação enzimática aumenta 
com o aumento da temperatura. Entretanto, a 
partir de uma determinada temperatura, a 
velocidade da reação diminui bruscamente. 
O aumento de temperatura provoca maior agitação 
das moléculas e, portanto, maiores possibilidades 
de elas se chocarem para reagir. Porém, se for 
ultrapassada certa temperatura, a agitação das 
moléculas se torna tão intensa que as ligações que 
estabilizam a estrutura espacial da enzima se 
rompem e ela se desnatura. 
Figura 6: Velocidade da reação enzimática em 
função da temperatura. 
 
Para cada tipo de enzima existe uma temperatura 
ótima, na qual a velocidade da reação é máxima, 
permitindo o maior número possível de colisões 
moleculares sem desnaturar a enzima (Figura 6). 
A maioria das enzimas humanas tem sua 
temperatura ótima entre 35 e 40ºC, a faixa de 
temperatura normal do nosso corpo. Já bactéria 
que vivem em fontes de água quente têm enzimas 
cuja temperatura ótima fica ao redor de 70ºC. 
Grau de acidez (pH). Outro fator que afeta a 
forma das proteínas é o grau de acidez do meio, 
também conhecido como pH (potencial 
hidrogeniônico). A escala de pH vai de 0 a 14 e 
Bioquímica 
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mede a concentração relativa de íons hidrogênio 
(H
+
) em um determinado meio. O valor 7 
apresenta um meio neutro, nem ácido nem básico. 
Valores próximos de 0 são os mais ácidos e os 
próximos de 14 são os mais básicos (alcalinos). 
Figura 7: Velocidade da reação enzimática em 
função do pH. 
 
Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no 
qual a sua atividade é máxima (Figura 7). O pH 
ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, 
mas há exceções. A pepsina, por exemplo, uma 
enzima digestiva estomacal, atua eficientemente 
no pH fortemente ácido de nosso estômago (em 
torno de 2), onde a maioria das enzimas seria 
desnaturada. A tripsina, por sua vez, é uma enzima 
digestiva que atua no ambiente alcalino do 
intestino, tendo um pH ótimo situado em torno de 
8. 
Concentração de substrato. Foi observado 
experimentalmente que para uma determinada 
concentração de enzima, o aumento da 
concentração de substrato (S) causa um aumento 
gradual na velocidade inicial (V0) da reação 
catalisada (Figura 8). 
 
Figura 8: Velocidade da reação enzimática em 
função da concentração de substrato. 
 
1.3.1 Classificação das proteínas 
As proteínas diferem uma das outras pela: 
Ordem dos aa; Tipo dos aa;e Número dos aa. 
 Quanto à composição ou critério químico 
o Proteínas simples: Por hidrólise liberam 
apenas aa. Pode-se mencionar como exemplo: 
As Albuminas. São as de menor massa molecular 
(MM), encontradas nos animais e vegetais, e são 
solúveis na água. Exemplos: albumina do plasma 
sanguíneo e da clara do ovo. 
As Globulinas. Possuem MM um pouco mais 
elevado. São encontradas nos animais e vegetais e 
são solúveis em água salgada. Exemplos: 
anticorpos e fibrinogênio. 
As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas. 
Possuem MM muito elevado. São exclusivas dos 
animais e são insolúveis na maioria dos solventes 
orgânicos. Exemplos: colágeno, elastina e 
queratina. 
o Proteínas conjugadas (proteínas ligadas a 
outras substâncias): Por hidrólise liberam aa 
mais um radical não-peptídico. 
As proteínas conjugadas, além das cadeias 
polipeptídicas também possuem componentes 
orgânicos e inorgânicos. A porção não-peptídica 
das proteínas conjugadas é denominada grupo 
prostético. As mais importantes proteínas 
conjugadas são: nucleoproteínas, lipoproteínas, 
fosfoproteínas, metaloproteínas, glicoproteínas, 
hemoproteínas e flavoproteínas. 
Tabela 5: Classes de proteínas conjugadas, seus 
grupos prostéticos e respectivos exemplos. 
Classe 
Grupo(s) 
prostético(s) 
Exemplo 
Lipoproteínas Lipídeos 
Β1-Lipoproteína 
do sangue 
Glicoproteínas Carboidratos 
Imunoglobulina 
G 
Fosfoproteínas 
Grupos 
fosfatos 
Caseína do leite 
Hemoproteínas 
Heme (ferro 
porfirina) 
Hemoglobina 
Flavoproteínas 
Nucleotídeo 
Flavina 
Succinato 
deidrogenase 
Metaloproteínas 
Ferro Ferritina 
Zinco 
Álcool 
deidrogenase 
Cálcio Calmodulina 
Molibdênio Dinitrogenase 
Cobre Plastocianina 
 Quanto ao número de cadeias 
polipeptídicas ou critério funcional 
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o Proteínas Monoméricas - Formadas por 
apenas uma cadeia polipeptídica, como a 
mioglobina (Figura 9). 
o Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais 
de uma cadeia polipeptídica; são as proteínas 
de estrutura e função mais complexas. Várias 
cadeias polipeptídicas que compreendem 
subunidades de proteínas oligoméricas e 
podem ser a mesma ou diferentes cadeias 
polipeptídicas. Um exemplo é a hemoglobina 
(Figura 9), é constituído por quatro 
subunidades, cada um de uma cor diferente 
representada na figura a seguir. 
 Quanto à sua conformação 
o Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as 
proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes 
aquosos e possuem MM muito elevadas. São 
formadas geralmente por longas moléculas 
mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo 
da fibra. A esta categoria pertencem às 
proteínas de estrutura, como colágeno do 
tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, 
as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a 
conchiolina das conchas dos moluscos, ou 
ainda a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina 
dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, 
porém, possuem uma estrutura diferente, 
como as tubulinas, que são formadas por 
múltiplas subunidades globulares dispostas 
helicoidalmente. 
o Proteínas Globulares - De estrutura espacial 
mais complexa, são mais ou menos esféricas. 
São geralmente solúveis nos solventes 
aquosos e as suas massas moleculares situam-
se entre 10 mil e vários milhões. Nesta 
categoria situam-se as proteínas ativas como 
as enzimas, transportadores como a 
hemoglobina, etc. 
Figura 9: Representação da mioglobina e da hemoglobina logo 
abaixo. 
 
 
1.3.2 Níveis de organização das proteínas 
 Estrutura primária – Consiste no número, 
espécie e a sequência dos aa unidos por 
ligações peptídicas e pontes dissulfeto. É 
especificada por informação genética. A 
sequência ou resíduos de aa de sua cadeia 
polipeptídica ou das suas cadeias 
polipeptídicas, quando a proteína for 
constituída por mais de uma cadeia. 
 Estrutura secundária – É o arranjo 
espacial – regular e recorrente – da cadeia 
polipeptídica, sem levar em consideração a 
conformação de suas cadeias laterais. Podem 
ser de dois tipos: α-hélice ou folha β-
pregueada que estabilizam-se por pontes de 
hidrogênio entre o nitrogênio e o oxigênio dos 
grupos. 
 Estrutura terciária – Descreve o 
desdobramento final da cadeia polipeptídica 
por interação de regiões com estrutura regular 
(α-hélice ou folha β-pregueada), segmentos 
distantes da estrutura primária podem 
aproximar-se e interagir por intermédio de 
ligações não covalentes entre as cadeias 
laterais dos resíduos de aa. Estas ligações 
podem ser de diferentes tipos como pontes de 
hidrogênio, Interações Hidrofóbicas e ligações 
Iônicas. Refere-se à cadeia polipeptídica ou 
estrutura tridimensional estável de um 
polipeptídio inteiro, inclusive a de suas 
cadeias laterais. 
 Estrutura quaternária – Muitas proteínas 
são compostas de duas ou mais cadeias 
laterais, normalmente referidas como 
subunidades. A estrutura quaternária de uma 
proteína refere-se ao arranjo espacial de suas 
subunidades, isto é, as subunidades montadas. 
A estrutura quaternária é o arranjo espacial de 
Bioquímica 
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duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou 
subunidades proteicas) com a formação de 
complexos tridimensionais. 
Os quatros níveis de estruturas das proteínas 
(primária, secundária, terciária e quaternária) são 
apresentados na 
Figura 10. 
Figura 10: Níveis da estrutura das proteínas. 
 
 
Fonte: UFSC - Departamento de Engenharia Química. 
1.3.3 Polímeros de proteína 
Ambas as fontes, animais e plantas, podem gerar 
materiais proteicos adequados para a preparação 
de ingredientes cosméticos. Proteínas a partir de 
organismos inferiores como fungos e algas, no 
entanto, também são cada vez mais utilizados 
como fontes de proteína. 
As proteínas tipicamente obtidas a partir de 
animais (conhecidas como polímeros naturais ou 
biopolímeros) incluem colágeno, elastina, 
queratina, leite, reticulina, fibronectina e seda (a 
partir de bicho da seda). Além disso, os extratos 
brutos a partir de tecidos animais, como timo, 
placenta, coração e medula óssea também têm 
sido de utilização em indústrias. 
Uma vez que as preparações de proteína animal 
são tratadas com vários processos de inativação 
para remover quaisquer contaminantes virais e 
bacterianos, o risco da transmissão de doenças 
infecciosas com o uso de derivados de proteínas 
animais em cosméticos é considerado baixo. No 
entanto, as autoridades (por exemplo, a 
Comunidade Europeia) proibiram o uso de 
ingredientes cosméticos derivados do cérebro, 
medula espinhal e olho de bovinos, ovinos e 
caprinos, devido ao risco de BSE (encefalopatia 
espongiforme bovina). 
As proteínas a partir de fontes vegetais tornaram-
se cada vez mais populares. As plantas mais 
comumente utilizadas como material de partida 
para a produção de proteínas vegetais são o trigo e 
o glúten de milho, concentrados de proteína de 
soja, arroz e aveia, e sementes oleaginosas 
desengorduradas (amendoim, amêndoa, de 
girassol). Entre a grande variedade de vegetais as 
proteínas do glúten de trigo e globulinas de soja 
são, de longe, de uso mais amplo e de interesse. 
Glúten de trigo (muitas vezes chamado apenas 
proteína de trigo) é uma proteína de cereais única 
de elasticidade elevada, quando hidratada. As 
proteínas de soja são úteis devido à sua gelificação 
e os efeitos da emulsão. 
Devido à sua solubilidade em água muito pobre, 
apenas algumas poucas proteínas naturais são 
solúveis (porexemplo, albumina e enzimas). A 
conversão em forma solúvel geralmente é feito por 
hidrolização, um processo onde a proteína é 
cortada em pedaços menores. Esta clivagem é 
feita quimicamente por íons de hidrogênio ou 
biologicamente por enzimas. 
As proteínas hidrolisadas da seda são obtidas da 
hidrólise de fibras puras de seda, em condições 
controladas cuidadosamente. A seda é uma fibra 
extracelular produzida por uma variedade de 
animais, porém, a seda mais comum 
comercialmente, provém de um inseto da ordem 
Lepidoptera, o Bombyx mori, conhecido como 
bicho da seda. As duas proteínas principais da 
seda são fibroína e sericina. É principalmente a 
estrutura fibrosa da fibroína que confere à seda as 
propriedades conhecidas, que faz dos aa da seda 
um produto de qualidade premiada: brilho, 
maciez, luminosidade, combinadas com excelente 
força e elasticidade. 
A derivatização é usada para adicionar ou 
melhorar uma função específica de uma proteína 
de grupos químicos específicos é fixado 
(formando um derivado). 
 As proteínas podem também ser complexadas 
com moléculas de surfactante. O principal 
objetivo é conseguir a solubilidade em água, caso 
contrário das proteínas, de alta massa molecular, 
são insolúveis em água. Além disso, tais 
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complexos surfactante-proteína podem ser 
utilizados como veículo para a obtenção de alta 
concentradas soluções de proteínas pouco solúveis 
como o colágeno ou a proteína de trigo. 
Bioquímica 
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Bioquímica dos aminoácidos, peptídeos e 
proteínas 
Questões de revisão 
1. O que são α-aminoácidos e qual a sua 
estrutura geral? 
2. Quais são os 20 aminoácidos-padrão que 
podem compor a maioria das proteínas? 
3. Defina a ligação peptídica. 
4. Segundo as ligações peptídicas, como os 
polímeros compostos podem ser 
classificados? 
5. Defina as proteínas. 
6. Dê seis exemplos de possíveis funções 
das proteínas. 
7. Quais são os principais fatores que 
interferem na atividade enzimática? 
8. Como as proteínas se diferem uma das 
outras? 
9. Quais os possíveis tipos de classificação 
das proteínas? 
10. Quais são os níveis de organização 
estrutural das proteínas? 
Bioquímica 
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2 Bioquímica dos carboidratos 
“O açúcar que as pessoas põem no café, as fibras 
de uma folha de papel e o principal constituinte 
da carapaça de um besouro são substâncias que 
pertencem ao mesmo grupo: os carboidratos. 
Sabe-se, há muito tempo, que essas substâncias 
atuam como reservas de energia do organismo, 
mas estudos recentes revelam que elas têm outras 
– e importantes – funções biológicas. Esses 
resultados indicam que muitos carboidratos 
podem ter aplicação na medicina. Os carboidratos 
extraídos de ouriços-do-mar, por exemplo, 
apresentam propriedades que as apontam como 
candidatos a substitutos da heparina, um dos 
compostos naturais mais utilizados hoje como 
medicamentos em todo o mundo.” [6] 
Os açúcares são moléculas relativamente simples 
que podem ser ligadas de várias maneiras para 
formar moléculas maiores. Os açúcares ou 
carboidratos (do grego glukus, que significa 
suave) ou sacarídeos (do grego sakcharon, que 
significa açúcar) são as moléculas biológicas 
mais abundantes. Eles são compostos de 
hidrogênio, carbono e oxigênio. À medida que os 
carboidratos são a principal fonte de energia para 
o corpo e combustível para o exercício, existem 
duas categorias de carboidratos: os açúcares 
simples e os açúcares complexos. 
Os açúcares simples são aqueles com estrutura 
química molecular de tamanho reduzido. Fazem 
parte deste grupo os monossacarídeos (glicose, 
frutose e galactose), os dissacarídeos (sacarose, 
lactose e maltose) e os oligossacarídeos (rafinose, 
estraquiose, frutooligossacarídeo, etc). Os 
carboidratos simples são digeridos e absorvidos 
rapidamente, produzindo um aumento súbito da 
taxa de glicose no sangue (glicemia). Exemplos 
de alimentos que são fontes de carboidratos 
simples: frutas, mel, xarope de milho, leite e 
derivados, açúcares e vegetais. 
Os açúcares complexos (polissacarídeos) 
requerem uma hidrólise mais avançada. 
Encontramos açúcares complexos nas frutas, nas 
hortaliças, nas leguminosas (feijão, ervilha, grão-
de-bico, etc.), nas féculas (batata, mandioca, etc.), 
nas nozes (oleoginosas: noz, avelã, amêndoa, 
castanha de caju, castanha-do-pará, pinhão, 
amendoim, pecã, etc.), nos cereais (trigo, centeio, 
cevada, aveia, arroz, milho, etc.) e nos grãos 
(gergelim, girassol, linho, sementes de abóbora, 
etc.). 
Os açúcares complexos são reduzidos, pela 
digestão, a açúcares simples. Absorvidos pelo 
intestino delgado e transportados pelo sangue, os 
açúcares fornecem combustível que faz funcionar 
o metabolismo das células. Os açúcares que não 
são utilizados imediatamente são armazenados no 
fígado e nos músculos para serem utilizados em 
caso de necessidade, como, por exemplo, por 
ocasião de um exercício físico intenso. 
Todos os carboidratos naturais - inclusive o 
açúcar de cana não refinado (melado, mascavo, 
demerara e rapadura), o mel e os açúcares 
complexos como o açúcar extraído do malte 
(obtido das sementes germinadas de cevada) - são 
absorvidos lentamente pelo intestino delgado e 
não provocam hiperglicemia brusca (elevação da 
taxa de açúcar no sangue). Além disso, contêm, 
em proporção ideal, os minerais, as enzimas e 
vitaminas necessárias ao metabolismo. 
As frutas secas, conservadas sem emprego de 
gases ou produtos químicos, são ricas em 
açúcares complexos, vitaminas e magnésio. 
Constituem um alimento energético de primeira 
qualidade. De preferência, devem ser comidas 
depois de ficarem de molho durante algumas 
horas. Isso facilita sua digestão e aumenta sua 
vitalidade. O organismo humano saudável precisa 
de 4 gramas de hidratos de carbono por dia e kg 
de massa. 
Os músculos e o cérebro necessitam muito de 
carboidratos. Portanto, o papel de hidratos de 
carbono é, essencialmente, de energia. Através da 
dieta, eles são transformados em glicose e em 
seguida distribuídos por todo o corpo. Alguns são 
armazenados como glicogênio no fígado e nos 
músculos, que serão usados como uma reserva. 
Outros hidratos de carbono têm um papel 
edifício. Sendo fatores de composição de tecido 
do corpo, incluindo cartilagem, ácido nucleico, 
muco e as substâncias antigênicas. 
2.1 Características dos carboidratos 
Os carboidratos são quimicamente mais simples 
do que os nucleotídeos ou os aminoácidos, 
contendo apenas três elementos – C, H e O – 
combinados de acordo com a fórmula geral 
(CH2O)n, em que n ≥ 3. São conhecidos como: 
Hidratos de carbono ou carboidratos, Glucídios, 
Glicídios, Açúcares ou sacarídeos. 
2.2 Classificação dos carboidratos 
A classificação dos carboidratos é feita de acordo 
com o tamanho que estes assumem. São então 
classificados como monossacarídeos, oligossaca-
rídeos ou polissacarídeos. Os carboidratos 
também podem ser encontrados em associação 
com outras biomoléculas, sejam elas proteínas ou 
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lipídeos, que, de uma forma geral, originam os 
chamados glicoconjugados. 
2.2.1 Monossacarídeos 
Os monossacarídeos, ou açúcares simples, são 
sintetizados a partir de precursores menores, 
originalmente derivados de CO2 e H2O pela 
fotossíntese. Os monossacarídeos são aldeídos ou 
cetonas derivados de polihidroxialcoóisde cadeia 
linear contendo pelo menos três átomos de 
carbono. 
A. Classificação dos monossacarídeos 
Os monossacarídeos podem ser classificados de 
acordo com a natureza química de seu grupo 
carbonila: Se o grupo carbonila for um aldeído, o 
açúcar será uma aldose e se o grupo carbonila for 
uma cetona, o açúcar será uma cetose. 
Os monossacarídeos podem também ser 
classificados de acordo com o número de seus 
átomos de carbono: Os monossacarídeos 
menores, com três átomos de carbono, são as 
trioses. Aqueles com quatro, cinco, seis, sete ou 
mais átomos de carbono são, respectivamente, 
tetroses, pentoses, hexoses, heptoses, etc. 
Dois exemplos clássicos de monossacarídeos são 
a D-glicose (monossacarídeo mais abundante 
classificada como aldohexose) e a D-frutose 
(classificada como cetohexose) (Figura 11) têm 
como propriedades físicas o fato de serem 
incolores, solúveis em meio aquoso, formarem 
sólidos cristalinos e possuírem sabor adocicado. 
Figura 11: Exemplos de monossacarídeos. 
 
D-glicose D-frutose 
B. Configuração e conformação 
A estrutura de um monossacarídeo consiste em 
uma cadeia carbônica não ramificada com 
ligações simples entre os carbonos. Um ou mais 
desses carbonos estão ligados a grupos hidroxilas, 
podendo haver carbonos assimétricos chamados 
de centros quirais. Ver NOTA 1. 
Há duas formas isoméricas em que os carbonos 
quirais podem ocorrer, assim possuem proprie-
dades químicas e físicas iguais, mas a direção em 
que desviam a luz plano polarizada é diferente. 
Os opticamente ativos são L-estereoisômeros, ou 
seja, têm configuração relacionada ao 
L-gliceraldeído, um açúcar com três átomos de 
carbono, sendo que o menor açúcar a possuir um 
carbono quiral (Erro! Auto-referência de 
indicador não válida.). Esse tipo de carboidrato 
apresenta ainda um grupo carbonila, que define se 
é um aldeído ou uma cetona. 
Figura 12: Carbonos Assimétricos. 
 
D-gliceraldeído D-ribose D-glicose 
Os monossacarídeos mais simples são 
constituídos por três átomos de carbono, como é o 
caso do gliceraldeído e da di-hidroxicetona, 
porém as unidades monossacarídicas podem ter 
quatro, cinco, seis, sete átomos de carbono. 
Os monossacarídeos podem converter-se em 
formas cíclicas, mediante o ataque do seu 
carbonila por um dos seus grupos hidroxilo. Esta 
reação é um exemplo relevante da formação de 
hemiacetais em biologia. As formas cíclicas só 
são estáveis se o anel tiver cinco ou mais lados 
(caso contrário os ângulos das ligações serão 
muito diferentes do valor ideal de ≈ 109o). Na 
prática os açúcares mais comuns formam anéis de 
cinco lados (chamados furanoses) ou de seis 
lados (chamados piranoses). Em solução aquosa 
as formas cíclicas são frequentemente muito mais 
estáveis do que as formas lineares. 
Figura 13: Formação das estruturas cíclicas da D-
glicose. 
 
Note que são possíveis duas formas cíclicas 
(Figura 13), devido à posição inicial do carbonila 
ser variável. O carbono hemiacetal (normalmente 
chamado carbono anomérico) que se forma a 
partir do carbonila pode, portanto ter o grupo OH 
em duas orientações diferentes: se o OH estiver 
para baixo do anel, diz-se uma forma α; se estiver 
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para cima do anel é uma forma β. Para as 
hexopiranoses de série D, isto significa que na 
forma α o OH do carbono anomérico e o CH2OH 
do último carbono assimétrico estão em lados 
opostos do anel. 
Os anéis formados por seis elementos podem ser 
piranosídicos, quando há cinco ou mais carbonos 
na cadeia carbônica, ou furanosídicos, formados 
por cinco átomos no anel. 
Os monossacarídeos podem ser considerados 
como agentes redutores por poder ser oxidados 
com íons férrico (Fe
3+
) ou cúprico (Cu
2+
). 
Tabela 6: Exemplos de monossacarídeos e funções 
correspondentes. 
Monossacarídeo Função 
Ribose (Pentose) Estrutural (RNA) 
Desoxirribose (Pentose) Estrutural (DNA) 
Glicose (Hexose) Energética 
Frutose (Hexose) Energética 
Galactose (Hexose) Energética 
2.2.2 Oligossacarídeos 
Os oligossacarídeos atuam como fibras no 
organismo sem alterar o sabor e a textura dos 
alimentos. Muito mais do que manter o intestino 
em ordem, as tais moléculas diminuem o risco de 
tumores, auxiliam no controle do colesterol e 
ajudam a prevenir o diabetes. 
Toda explicação para a eficácia dos oligos-
sacarídeos está no intestino. Lá moram milhões e 
milhões de microrganismos do bem, como as 
bifidobactérias e os lactobacilos. É fundamental 
que esse exercício seja sempre assim, numeroso, 
para que bactérias responsáveis por uma série de 
doenças como a E. coli, sumam do mapa. 
Os oligossacarídeos são constituídos pela união 
de duas a dez unidades monossacarídicas, sendo 
os dissacarídeos os representantes mais comuns 
dos oligossacarídeos (Tabela 10). 
Constituem-se a partir da união de monos-
sacarídeos ligados covalentemente por ligação 
glicosídica, que ocorre quando um grupo 
hidroxila de uma molécula reage com o carbono 
anomérico da outra. Há, assim, a formação de 
acetal a partir de um hemicetal e de um álcool 
(um grupo hidroxila da 2ª molécula de açúcar). 
Observe que depois da ligação glicosídica 
estabelecida ainda resta uma extremidade 
hemicetal livre, indicando que a maltose é um 
açúcar redutor. Já a sacarose (açúcar comum 
elaborado pelos vegetais – Figura 15), formada 
por glicose e frutose possui átomos de carbonos 
anoméricos de ambos os monossacarídeos 
envolvidos na ligação glicosídica. 
Tabela 7: Exemplos de dissacarídeos, suas 
estruturas químicas, composição e fontes. 
D
is
sa
ca
-
rí
d
eo
s 
Estrutura química 
C
o
m
p
o
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L
ac
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se
 
 
G
li
co
se
 +
 
G
al
ac
to
se
 
L
ei
te
 
Na 
Figura 14, observam-se as extremidades 
hemicetais da α-Dglicose e da ß-D-glicose 
participando da ligação glicosídica acetal para a 
formação da maltose. 
A sacarose é, portanto, um açúcar não-redutor. 
Vale lembrar que açúcares não redutores são 
também chamados de glicosídios e que ao 
participarem de uma ligação glicosídica, seus 
carbonos anoméricos não podem mais ser 
oxidado por íons férrico (Fe
3+
) ou cúprico (Cu
2+
), 
não podendo agir como agente redutor nem 
apresentar forma linear. 
Açúcares redutores: açúcares capazes de reduzir 
os íons férrico (Fe
3+
) a íons ferroso (Fe
2+
) ou os 
íons cúprico (Cu
2+
) a íons cuproso (Cu
+
); base da 
reação de fehling. Reações de óxido-redução: 
fornecem energia para que os organismos 
realizem seus processos vitais. 
 
Figura 14: Formação da Ligação Glicosídica. 
 
Bioquímica 
Prof. MSc. Edson Hideaki Yoshida 17 
 
Figura 15: Sacarose, um açúcar não redutor. 
 
Há outro tipo de ligação glicosídica que reúne o 
átomo de carbono anomérico de um açúcar a um 
átomo de nitrogênio em uma glicoproteína. São 
as chamadas ligações N-glicosil, também 
encontradas em todos os nucleotídeos. 
 
2.2.3 Polissacarídeos 
Os polissacarídeos são monossacarídeos 
enfileirados de maneiras infinitas, são também 
chamados de glicanos e diferem entre si na 
identidade das unidades monossacarídicas que 
possuem e do tipo de ligação que fazem, no 
comprimento da cadeiade suas moléculas, e no 
grau de ramificação desta. 
Os três polissacarídeos mais conhecidos dos seres 
vivos são amido, glicogênio e celulose (Erro! 
Auto-referência de indicador não válida. e De 
acordo com o tipo de unidades monossaca-
rídicas, podem ser classificadas em: homopolis-
sacarídeos ou heteropolissacarídeos (Figura 17). 
Os homopolissacarídeos são aqueles constituídos 
por apenas uma unidade monomérica e são 
formas de armazenamento de monossacarídeos, 
como por exemplo, o amido e o glicogênio, que 
possuem como principal função servir de reserva 
energética para célula vegetal e animal, 
respectivamente ou ainda como elementos 
estruturais, tal qual é o caso da celulose na parede 
celular dos vegetais ou o da quitina, componente 
do exoesqueleto de artrópodes 
Os heteropolissacarídeos contêm dois ou mais 
tipos de unidades monoméricas, como o Ácido 
hialurônico (encontrado no tecido conjuntivo) 
formado por resíduos alternados de dois açúcares 
diferentes. 
Figura 16). Ao contrário da glicose, os 
polissacarídeos dela derivados não possuem sabor 
doce, nem são solúveis em água. 
Tabela 8: Exemplos de polissacarídeos relacionados 
à sua função e/ou fonte. 
Polissacarídeo Função e/ou Fonte 
Glicogênio Açúcar de reserva energética de 
animais e fungos. 
Amido Açúcar de reserva energética de 
vegetais e algas. 
Celulose Função estrutural. Compõe a 
parede celular das células 
vegetais e algas. 
Quitina Função estrutural. Compõe a 
parede celular de fungos e 
exoesqueleto de artrópodes. 
Ácido 
hialurônico 
Função estrutural. Cimento 
celular em células animais. 
De acordo com o tipo de unidades monossaca-
rídicas, podem ser classificadas em: homopolis-
sacarídeos ou heteropolissacarídeos (Figura 17). 
Os homopolissacarídeos são aqueles constituídos 
por apenas uma unidade monomérica e são 
formas de armazenamento de monossacarídeos, 
como por exemplo, o amido e o glicogênio, que 
possuem como principal função servir de reserva 
energética para célula vegetal e animal, 
respectivamente ou ainda como elementos 
estruturais, tal qual é o caso da celulose na parede 
celular dos vegetais ou o da quitina, componente 
do exoesqueleto de artrópodes 
Os heteropolissacarídeos contêm dois ou mais 
tipos de unidades monoméricas, como o Ácido 
hialurônico (encontrado no tecido conjuntivo) 
formado por resíduos alternados de dois açúcares 
diferentes. 
Figura 16: Estruturas dos polissacarídeos. 
Representação da cadeia de amilose (A) e 
amilopectina (B) e estrutura de uma cadeia de 
celulose (C). 
Bioquímica 
Prof. MSc. Edson Hideaki Yoshida 18 
 
Figura 17: Desenho esquemático dos 
homopolissacarídeos e heteropolissacarídeos. 
 
2.3 Uso geral dos carboidratos 
Além da importância biológica dos carboidratos, 
esses compostos são matérias-primas importantes 
para indústrias, como os polissacarídeos, como 
ágar, pectinas e carragenanas, extraídos de algas 
marinhas, são utilizados – graças a suas 
propriedades gelatinosas – em cosméticos, 
remédios e alimentos. 
A empresa Elicityl comercializa uma linha de 
carboidratos naturais (OligoTech
®
 - 
Carbohydrates for Cosmetic applications) que 
inclui 188 produtos consistentes com as 
definições do INCI (International Nomenclature 
of Cosmetic Ingredients). 
A utilização de Carboidratos Naturais é por 
excelência uma hidratação natural, pois é 
constituído de uma mistura de carboidratos 
inspirados nos próprios açúcares presentes na 
pele humana. 
Uma vez que o mimetiza a composição natural da 
pele, ele consegue alcançar uma similaridade ou 
homologia funcional em termos de hidratação 
natural. Além disto, pode-se considerar que os 
Carboidratos Naturais possuem um grupo de 
carboidratos exatamente igual aos da pele 
humana e, como é sabido, os carboidratos são 
descritos nos livros de bioquímica como 
compostos constituídos de fórmulas mínimas 
múltiplas do carbono e de uma molécula da água, 
ou seja [C(H2O)]n. Isto justifica a característica 
dos carboidratos possuírem alta afinidade pelas 
moléculas de água a ponto de atraí-las para os 
tecidos onde estejam presentes. 
 
NOTA 1: Os estereoisómeros (isómeros 
estereoquímicos) são compostos que apresentam 
a mesma fórmula de estrutura mas diferem na 
fórmula estereoquímica, ou seja, os átomos 
assumem diferentes posições relativas no espaço. 
Os enantiômeros são moléculas que são imagens 
no espelho uma da outra e não são sobreponíveis, 
nem por rotação, nem por translação. A mistura 
de enantiômeros numa solução denomina-se 
mistura racêmica. Enantiômero é um de dois 
estereoisômeros de um composto quiral e pode 
ser a base do efeito terapêutico pretendido. A 
maioria das moléculas presentes na estrutura dos 
organismos vivos são quirais. Por exemplo, dos 
vinte aminoácidos do nosso organismo, 19 estão 
na forma L e o único que não está na forma L é a 
glicina, só porque não é um composto quiral. Fica 
bem explícita a relevância da quiralidade em 
organismos vivos. 
São Estereoisômeros que têm as mesmas 
propriedades físicas e químicas, exceto pela 
interação com o plano de luz polarizada ou com 
outras moléculas quirais. E consequentemente 
possuem atividade biológica diferente, mesmo 
possuindo ligações químicas e distâncias 
semelhantes. 
A maioria das substâncias apresentam 2 
estereoisômeros, quando se tem somente um 
centro quiral, que pode ser a partir de uma 
molécula de carbono, ou de outras móleculas. 
Os enantiômeros apresentam os mesmos: 
ponto de fusão, e ebulição e espectros: UV, IV, 
RMN, EM, e mesmo peso molecular. Mas 
apresentam diferentes desvios de plano de luz 
polarizada, interação com sistemas quirais. 
Em organismos vivos os enantiômeros 
também produzem atividade biológica distinta. 
Bioquímica 
Prof. MSc. Edson Hideaki Yoshida 19 
Um caso muito famoso foi o da talidomida, 
também chamado os "filhos da talidomida", no 
qual esta substância por possuir enantiômeros 
com propriedades distintas - uma que ajuda no 
controle de enjoos e mal-estar e outra 
teratogênica, ou seja, que ocasiona malformações 
no feto - causou certa polêmica por estar sendo 
usada em um medicamento. A talidomida é 
metabolizada no organismo e transformado em 
seu estereoisômero S que é teratogênico. 
Quando a molécula é simétrica (molécula 
não quiral), a substância é chamada de Meso. 
 
 
 
Bioquímica dos carboidratos 
Questões de revisão 
1. O que são carboidratos e qual a sua principal 
função no organismo vivo? 
2. Quais são os sinônimos dos carboidratos? 
3. Segundo o tamanho das moléculas, como os 
carboidratos são classificados? 
4. Como são classificados os monossacarídeos? 
5. Dê cinco exemplos de monossacarídeos e 
suas respectivas funções. 
6. O que são os oligossacarídeos? 
7. Qual a importância dos oligossacarídeos para 
o nosso organismo? 
8. Explique a ligação glicosídica. 
9. O que são polissacarídeos? 
10. Como são classificados os polissacarídeos? 
Bioquímica 
Prof. MSc. Edson Hideaki Yoshida 20 
 3 Bioquímica dos lipídeos 
 
Figura 18: A membrana plasmática consiste principalmente em fosfolipídeos, dispostos em uma 
bicamada, e proteínas, a maioria das quais são glicoproteínas. 
 
Devido à hidrofobicidade, os lipídeos não se 
misturam livremente com a fase aquosa, mas 
podem formar bicamadas. As membranas, que 
consistem em uma bicamada lipídica com as 
proteínas inseridas, circundam o citoplasma de 
todas as células e delimitam compartimentos 
metabólicos discretos dentro dascélulas. 
Os lipídeos (do grego lipos, gordura) constituem 
o quarto grupo principal de moléculas 
encontradas em todas as células. Os lipídeos não 
são poliméricos, mas se agregam e nesse estado 
desempenham sua mais óbvia função como 
matriz estrutural das membranas biológicas. 
3.1 Características dos lipídeos 
• Substância orgânica insolúvel em água, 
mas solúvel em solventes orgânicos. 
• São chamados de ésteres de ácidos 
graxos (função éster – ácido carboxílico 
+ álcool) 
3.2 Formas de lipídeos encontradas nos 
seres vivos 
As formas de lipídeos encontradas nos seres vivos 
são: Ácidos graxos, Triglicerídeos ou trigleceróis, 
Fosfolipídeos ou glicerofosfolipídeos, Esteróides 
e Outros lipídeos. 
 
Ácidos graxos 
• São ácidos carboxílicos (ácidos orgânicos 
com grupamento carboxila terminal) com 
grupos laterais de longas cadeias de 
hidrocarbonetos. 
• Uma cadeia longa de hidrocarboneto 
possui de 14 a 22 átomos de carbono. Nas 
plantas e nos animais superiores, os resíduos 
de ácidos graxos predominantes são os de C16 
a C18: ácidos palmítico, oléico, linoléico e 
esteárico (Figura 19). 
• Podem ser saturados (ligações covalentes 
simples entre os átomos de carbono) ou, 
como em sua maioria, instaurados (com 
ligações duplas ou triplas entre os átomos de 
carbonos). 
• O ponto de fusão dos ácidos graxos 
aumenta com o aumento da cadeia, mas 
diminui com o aumento do número de 
insaturações. 
Bioquímica 
Prof. MSc. Edson Hideaki Yoshida 21 
 
Figura 19: Fórmulas estruturais de alguns ácidos graxos C18. Todas as ligações duplas possuem 
configuração cis. 
 
Figura 20: Representação de um triglicerídeo. 
 
Figura 21: Estrutura do glicerol e triacilglicerol. 
Bioquímica 
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Figura 22: Representação de um fosfolipídeo (a) e (b) e fosfolipídeos de uma membrana celular (c). 
 
Triglicerídeos ou trigleceróis 
Um triglicerídeo consiste de dois tipos de 
unidades fundamentais: uma molécula de glicerol 
e três moléculas de ácidos graxos (Figura 20). 
• São os lipídeos mais abundantes, os 
ésteres do álcool glicerol ligado a três cadeias 
de ácidos graxos (Figura 21). 
• As gorduras e óleos existentes em plantas 
e em animais consistem, em sua maioria, em 
misturas de triglicerídeos (reserva de energia 
para animais e vegetais). 
Fosfolipídeos ou glicerofosfolipídeos 
Os fosfolipídeos são os principais lipídeos das 
membranas celulares (Figura 22). 
• Encontrados, exclusivamente, como 
componentes da membrana celular e do 
plasma sanguíneo como lipoproteína, 
consistem em glicerol-3-fosfato, cujas 
posições C1 e C2 são esterificadas com ácidos 
graxos. 
• Os fosfolipídeos são moléculas anfifílicas 
com “caudas” apolares alifáticas e “cabeças” 
polares de fosforil-X (Figura 24). 
• Os esfingolipídeos (Figura 23) são 
também componentes importantes das 
membranas. Os derivados de ácidos graxos N-
acil da esfingosina são conhecidos como 
ceramidas (precursoras de esfingolipídeos): 
Figura 23: Estruturas da esfingosina e da ceramida. 
 
Figura 24: Estrutura dos glicofosfolipídeos. 
Bioquímica 
Prof. MSc. Edson Hideaki Yoshida 23 
 
(a) Esqueleto, L-glicerol-3-fosfato. (b) Fórmula 
geral dos glicofosfolipídeos. R1 e R2 são caudas 
das cadeias longas de hidrocarbonetos dos ácidos 
graxos, e X é derivado de álcool polar (água, 
etanilamina, glicerol, serina, colina, etc.). Observe 
que o glicerol-3-fosfato e o glicofosfolipídeo são 
compostos quirais. 
 
Esteroides 
• Os esteroides são derivados de 
ciclopentanoperidrofenantreno (Figura 25) e 
possuem em sua estrutura um álcool de cadeia 
fechada. 
• Os esteroides têm funções metabólicas 
(Sais biliares e hormônios sexuais, tais como, 
cortisona, testosterona, aldosterona, β-
estradiol, etc.) e o mais abundante é o 
colesterol. 
• As várias formas de vitaminas D, 
principalmente a ergocalciferol (Vitamina D2) 
e a colecalciferol (Vitamina D3), são derivadas 
do esterol. 
Figura 25: Estrutura do 
ciclopentanoperidrofenantreno e do colesterol. 
 
Outros lipídeos 
• Isopreno - É a unidade estrutural dos terpenos 
e borracha natural e é usado na produção de 
borrachas sintéticas. 
• Ubiquinona – conhecida como coenzima Q (a 
ubiquinona dos mamíferos consiste em 10 
unidades isoprenóides). 
• Vitamina A ou retinol. 
• Vitamina E – é na verdade um grupo de 
compostos cujo membro mais abundante é o 
α-tocoferol. 
3.3 Principais funções dos lipídeos 
• Os lipídeos que contêm cadeias de 
hidrocarbonetos servem como reservas 
energéticas. 
• As moléculas de lipídeos, na forma de 
uma bicamada lipídica, são componentes 
estruturais essenciais, juntamente com as 
proteínas, das membranas biológicas. 
• Muitos eventos de sinalização intra e 
intercelulares envolvem moléculas de 
lipídeos: 
› Isolantes térmicos, isto é, 
auxiliam o equilíbrio térmico. 
› Proteção contra choques 
mecânicos. 
› Precursores de alguns hormônios. 
› Os lipídeos só podem ser 
utilizados como fonte de energia nos seres 
vivos. 
› Os lipídeos são sempre 
causadores de doenças como o entupimento de 
artérias e veias. 
Figura 26: Exemplos de estruturas de ácidos graxos. 
 
Bioquímica 
Prof. MSc. Edson Hideaki Yoshida 24 
Mais um caso de termo químico que se incorpora 
ao senso comum: os lipídeos, há tempos, 
extrapolaram os livros de química. Definem um 
conjunto de substâncias químicas que, ao 
contrário das outras classes de compostos 
orgânicos, não são caracterizadas por algum grupo 
funcional comum, e sim pela sua alta solubilidade 
em solventes orgânicos e baixa solubilidade em 
água. Juntamente com as proteínas, ácidos 
nucléicos e carboidratos, os lipídeos são 
componentes essenciais das estruturas biológicas, 
e fazem parte de um grupo conhecido como 
biomoléculas. Os lipídeos se encontram 
distribuídos em todos os tecidos, principalmente 
nas membranas celulares e nas células de gordura. 
Os fatores envolvidos na gênese da obesidade não 
são conclusivos, incluindo o papel dos 
macronutrientes da dieta na suscetibilidade ao 
ganho de peso. O carboidrato pode ser 
considerado um componente importante na 
saciedade. Sua substituição pelo adoçante reduz o 
valor energético da dieta, reduzindo a massa 
corporal. Os efeitos dos adoçantes sobre o apetite 
dependem da natureza e da densidade dos 
nutrientes consumidos simultaneamente. Não 
existem evidencias suficientes que mostrem que 
os adoçantes causam ganho de peso, mas seu uso 
pode resultar em compensação energética com 
alimentos ricos em lipídeos. 
Os lipídeos tendem a aumentar a densidade 
energética da dieta promovendo o superconsumo 
passivo de energia, além de apresentar baixa 
prioridade oxidativa, estando associado à baixa 
saciedade. Sua substituição tem sido relacionada à 
compensação da ingestão energética, 
principalmente por carboidratos. Um plano 
alimentar disciplinado deve incluir alimentos que 
reduzam a densidade energética da dieta, sem 
promoção do consumo alimentar. 
3.4 Substâncias lipofílicas – óleos e lipídeos 
em produtos cosméticos 
Embora aparentemente não mostrem quaisquer 
efeitos espetaculares, óleos e lipídios pertencem 
aos ingredientes mais importantes em produtos 
cosméticos. Do ponto de vista corneoterapêutico, 
eles estão bem no foco de interesse atual: 
seletivamente aplicados ajudam a regenerar a pele 
danificada. 
Todas as substâncias lipofílicas mostram a 
característica de ser mais ou menos insolúvel em 
água. Assim, elas são geralmenteutilizadas para 
dar suporte à camada de lipídeos da pele. É um 
fato bem conhecido que a camada lipídica atua 
como a principal barreira contra influências 
externas. 
As substâncias lipofílicas tornam a pele resistente 
à água, reduzem a perda de água transepidérmica 
e, assim, protegem a pele contra a desidratação. 
Por preencher endentações microscópicas na pele, 
conduzem a um alisamento perceptível da pele 
que, simultaneamente, também reduz as rugas 
menores. 
Além dessas características comuns, existem 
também algumas propriedades específicas. 
Cremes à base de óleos com baixo ponto de 
solidificação espalham fácil e uniformemente 
sobre a pele. Lipídeos e ceras com ponto de fusão 
mais elevado mostram uma consistência mais 
sólida que, por exemplo, é necessário para batons. 
Hidrocarbonetos, parafinas, silicones e na maioria 
das ceras são particularmente recomendado para 
produtos com uma vida útil prolongada. 
No entanto, eles não têm os efeitos de óleos 
vegetais que são parcialmente discriminados na 
pele e, assim, libertam valiosos ácidos graxos. 
Como estes ácidos graxos, ao contrário dos ácidos 
graxos assimilados pela nutrição diária, estão 
sujeitos a um processo metabólico completamente 
diferente, sendo bastante importante. 
Os óleos vegetais 
Os efeitos interessantes, que acompanham as 
substâncias, desempenham um papel importante 
nas substâncias lipídicas vegetais. Frequentemente 
os óleos contêm vitaminas ou provitaminas como, 
por exemplo, betacaroteno e vitamina A nos óleos 
de cenoura e de abacate, vitamina E em quase 
todos os óleos vegetais e até 0,5% no óleo de 
gérmen de trigo. 
Outro componente importante de óleos vegetais e 
ceras são os fitosteróis. Os fitosteróis (ou 
fitoesteróis) são componentes naturais presentes 
nos óleos vegetais, podendo ser encontrados, na 
forma in natura, como esteróis livres ou 
conjugados ao ácido graxo (ésteres). Sua estrutura 
química é similar à do colesterol, diferindo do 
mesmo pela presença de um radical metila e etila 
adicional à cadeia carbônica. A função dos 
fitosteróis nos vegetais é semelhante à do 
colesterol nos animais: manutenção da membrana 
celular. As plantas apresentam alguns tipos de 
fitoesteróis, sendo mais abundantes o sitosterol, o 
campesterol e o estigmasterol. 
O óleo de abacate e manteiga de karité mostram os 
altos percentuais de fitosteróis. A estrutura dos 
fitosteróis é semelhante à do colesterol e os 
fitosteróis são capazes de substituí-lo largamente 
na pele. 
Isso pode ser notado especificamente por um 
efeito de barreira fortalecido. Neste caso o 
colesterol animal pode ser evitado. Especialmente 
Bioquímica 
Prof. MSc. Edson Hideaki Yoshida 25 
os fitoesteróis para pele mais velha tem um efeito 
específico para cuidar da pele (skin caring effect). 
Na medida em que pequenas quantidades de 
fitohormônios como, por exemplo, as isoflavonas 
podem ter efeitos específicos dependendo do óleo 
em particular e, acima de tudo, no seu processo de 
fabricação e de refinamento. 
Como exemplo, O Lipoderma
®
 YS é um 
complexo fitoesteróide multifuncional (promove 
reposição fitohormonal com Yam mexicano e 
Soja) especialmente desenvolvido para combater 
os impactos da menopausa sobre a pele. 
Os critérios de seleção 
Um critério importante para a seleção de um óleo 
é a composição dos triglicerídeos contidos como, 
por exemplo, da ligação glicerol dos ácidos 
graxos. Nos ácidos graxos insaturados temos que 
os triglicerídeos são líquidos e podem espalhados 
facilmente. Esta é a razão para a utilização de 
ácido oleico contido nos óleos vegetais como o 
azeite para o cuidado da pele. 
Os óleos insaturados maiores, como óleos de 
semente de girassol, soja, açafrão e trigo liberam, 
por exemplo, o ácido linoleico que impede a 
descamação da pele, pois é integrada da 
substância de barreira ceramida I. O ácido gama 
linolênico (óleo de prímula, óleo de borragem) 
tem efeitos anti-inflamatórios e anti-pruriginosos 
e, portanto, é usado em preparações tópicas para o 
tratamento de condições de pele desidratada e 
atópica. Os efeitos de agente ativo desses óleos 
podem ainda ser aumentados quando 
encapsulados em nanopartículas que aumentam a 
sua penetração na pele. 
As baixas concentrações de triglicerídeos 
insaturados podem ser encontradas em óleo de 
coco e castanha de palma. Esta é a razão pela qual 
eles são menos propensos a rancificar. Óleos de 
amêndoa e de damasco são frequentemente usados 
para a pele jovem enquanto o óleo de macadâmia 
é o óleo típico para a pele madura e desidratada. 
A cera de abelha (Beeswax et al.) 
Os subprodutos apícolas semelhantes aos lipídeos 
(lipid-like) como a cera de abelha e a própolis 
também têm propriedades lipofílicas. Devido ao 
seu teor de flavona, a própolis mostra efeitos 
antimicrobianos, antioxidantes e até anti-
inflamatória. Entre outros ingredientes, a cera de 
abelha também contém álcoois de cadeia longa 
que podem reter pequenas quantidades de água. 
Uma cera vegetal líquida que é frequentemente 
usada é o óleo de jojoba, que é tolerado por todos 
os tipos de pele devido à sua natureza neutra. A 
manteiga de karité é um exemplo para uma cera 
vegetal sólida que é um componente frequente em 
cremes atualmente utilizados para cuidados da 
pele. 
Fisiologia dos óleos 
Tendo como base a estrutura da pele humana e, 
especialmente, o estrato córneo, com o objetivo de 
reforçar a função de barreira da forma mais 
natural possível, é dado prioridade aos óleos 
vegetais e fitosteróis contendo componentes como 
manteiga de karité. 
Embora hidrocarbonetos também possam ser 
encontrados na camada lipídica da pele, altas 
concentrações de óleos parafínicos ou vaselinas 
exógenas topicamente aplicada diminuem a 
atividade de regeneração da pele, pois formam 
uma película impermeável sobre a superfície da 
pele. Estas substâncias são utilizadas 
principalmente porque não formam qualquer 
produto de decomposição e são resistentes contra 
o oxigênio atmosférico e radiação, enquanto os 
óleos vegetais têm de ser fornecidos com 
antioxidantes para protegê-los contra estas 
influências. 
Como óleos e substâncias lipídicas são 
basicamente insolúveis em água, eles têm de ser 
formulados em uma dispersão muito estável em 
água na forma de emulsão. Atualmente, os 
emulsionantes, em sua maioria, são utilizados para 
esta finalidade (Figura 27). Os produtos para 
cuidados da pele para uma pele sensível devem ser 
preparados com componentes formadores de 
membrana devido a estrutura física desses 
produtos corresponderem perfeitamente com a 
condição de pele natural. 
Figura 27: Exemplo de reação de saponificação. 
 
Como uma alternativa, os óleos podem ser 
transformados em oleogels, a fim de serem 
utilizados como cremes, no entanto, sem que 
contenham água. A vantagem é que estes 
produtos, como tal, são microbiologicamente 
estáveis. Os óleos podem também ter propriedades 
aditivas como, por exemplo, quando eles são 
utilizados como transportadores para fragrância ou 
de vitaminas solúveis em óleo. 
Características do agente ativo específico 
Bioquímica 
Prof. MSc. Edson Hideaki Yoshida 26 
Além dos óleos graxos, como já descritos acima, 
os óleos essenciais devem ser mencionados. Eles 
também são insolúveis em água e adicionados 
durante a fase de arrefecimento do processo de 
produção de creme, devido à sua elevada 
volatilidade. Eles consistem em cadeia 
relativamente curtas de terpenos, aldeídos, 
cetonas, álcoois,