Enzimas: Proteínas Catalisadoras

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ENZIMAS
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O que são:
 Proteínas catalisadoras: aumentam a velocidade da reação.
- não são consumidas durante o processo
- OBS: existe um tipo especial de RNA (ribozima) que possue atividade catalítica.
Ribosima
Clivagem de íntros - splicing
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Propriedades da Enzimas: 
Sítio ativo:
- é uma região da enzima em forma de bolsa ou fenda.
- contém aminoácidos cuja cadeia lateral formam uma superfície tridimensional complementar ao substrato. 
- liga-se ao substrato, formando o complexo enzima-substrato.
- a interação do substrato no centro ativo, irá ocasionar uma mudança na conformação da enzima.
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II. Eficiência Catalítica
as reações catalizadas por enzimas são altamente eficientes, ocorrem de 103 a 108 vezes mais rápida que as reações não catalizadas.
III. Especificidade
Participam de apenas um tipo de reação: interagem com um ou alguns substratos específicos 
Enzima 
 	
- complementariedade do substrato com o sítio catalítico: o substrato deve ter a forma ideal pra alojar-se no sítio catalítico
 
Pesina: hidrolise de ligações peptídicas
triptofano, tirosina e fenilalanina
Tripsina: arginina e lisina
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IV. Co-fatores
Grupamento químico que interage com a enzima e é essencial pra sua atividade
 íons metálicos; Zn+2; Fe+2
moléculas orgânicas - coenzimas NAD, FAD
- Holoenzima: enzima + co-fator
- Apoenzima: porção protéica da enzima
- Grupo prostético (co-fator): porção não protéica. 
V. Regulação
- as enzimas podem ser ativadas ou inibidas, regulando a velocidade da formação do produto. 
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Nomeclatura:
 nome da enzima: nome do seu substrato + o sufixo “ase”.
		Ex: glicogênio sintetase: catalisa a síntese do glicogênio.
Outras possuem nomes criados sem o sufixo: tripsina e pepsina. 
São divididas em 6 grupos de acordo com o tipo de reação que catalisam: 
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Como funcionam:
Alteração de energia
aceleram a velocidade → diminuem a energia de ativação.
Energia de ativação é a energia que separa os reagentes dos produtos.
Teoria de colisão: para reagir, as moléculas presentes em uma solução devem colidir com uma orientação apropriada, e a colisão deve levá-las a adquirir uma energia mínima que lhes permita atingir o estado reativo, chamado de estado transitório.
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Fatores que afetam a velocidade da reação:
Aumentando da concentração = maior número de moléculas em solução
2. Aumento da temperatura = maior número de moléculas que atinge a energia de ativação.
3. Mudança de pH: ionização do sítio ativo ou desnaturação da enzima
(I)
(II)
(III)
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Equação de Michaelis-Menten
 A maioria das reações seguem o modelo de Michaelis-Menten
 Enzima combina-se reversivelmente com o substrato, formando o complexo ES
 ES degrada-se em produto e enzima livre.
E + S ↔ ES → E + P
- Equação de Michaelis-Menten: velocidade varia com a´[S]
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Cinética de Michaelis
Constante de Michaelis (Km): - é característico de cada enzima
Reflete a afinidade da enzima por seu substrato
´- Numericamente = a concentração do substrato, onde a velocidade da reação é a ½Vmax.
		Km baixo: maior afinidade da enzima - baixa concentração de substrato para atingir a saturação da enzima
		Km alto: baixa afinidade da enzima – alta concentração do substrato
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Cinética de Michaelis
II. Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da reação.
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Inibição da Atividade Enzimática
Inibidor: substância capaz de diminuir a velocidade da reação enzimática
	1. Inibidor reversível: a enzima liga-se por ligações não covalentes ao substrato.
	2. inibidor irreversível: - a enzima perde sua atividade quando o complexo enzima substrato é separado.
Tipos de Inibição:
Competitiva: inibidor liga-se ao mesmo sítio de ligação do substrato.
- A velocidade da reação pode ser aumentada aumentando a [S].
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Inibição da Atividade Enzimática
2. Inibição não competitiva: - inibidor e substrato ligam-se a sítios deiferentes.
	- inibidor não-competitivo liga-se tanto a enzima livre, qto ao complexo enzima-substrato, impedindo que a reação ocorra.
	- não pode ser superada pelo aumento da concentração do substrato.