Aula 8 Proteínas

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PROTEÍNAS 
 
Proteínas medeiam praticamente qualquer processo que ocorra em 
uma célula, exibindo uma diversidade de funções quase infinita. 
 
São as macromoléculas biológicas mais abundantes. 
 
 Todas as proteínas são construídas a partir do mesmo 
Conjunto de 20 aa ligados covalentemente em sequências 
lineares características 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS 
 
- Estrutura geral de um aminoácido: 
 
 COOH Parte comum 
 a todos os aminoácidos 
 H2N C H (exceto prolina) 
 
 R 
 Cadeia lateral que difere em cada aminoácido 
 
 
 O grupo R varia em estrutura, tamanho, carga elétrica e solubilidade. 
 
 
A função é conseqüência da conformação, disposição tridimensional 
de átomos. 
 
A sequência de aminoácidos é importante para a conformação das 
proteínas 
 
Unidade Peptídica Rígida 
Não há liberdade de rotação em torno da ligação entre o átomo de 
carbono da carbonila e o átomo de nitrogênio da unidade peptídica, 
pois esta ligação tem um caráter parcial de uma ligação dupla. 
 
 O O- 
Ligação simples: C- N 1,49 Å + 
Ligação dupla: C= N 1,27 Å C N C N 
 
 H H 
 
Ligação simples ocorre entre o C e o carbono da carbonila e o C 
e o N peptídico há um grande grau de liberdade de rotação em 
torno dessas ligações. 
 
 A polimerização dos 20 aminoácidos, na célula, é catalisada 
por enzimas, durante a síntese de proteínas, nos ribossomos. 
 
 O grupo  carboxílico de 
um aminoácido forma uma 
ligação covalente (ligação 
peptídica), com o grupo  
amino de outro aminoácido, 
pela eliminação da molécula 
de água. 
 
 
 
 
Por convenção é o início da cadeia polipeptídica. 
 
Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida 
regularmente, cadeia principal ou espinha dorsal, e de uma parte 
variável, compreendendo as distintas cadeias laterais ou grupos R. 
PROTEÍNAS: 
 
 Proteínas são compostos macromoleculares, que tem como 
componentes essenciais: carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e 
enxofre. 
 Desempenham diversos papéis em praticamente todos os 
processos biológicos: 
 
1) Catálise enzimática replicação 
2) Transporte e Armazenamento Hemoglobina e Ferritina 
3) Movimentos Coordenados Actina e Miosina, Mitose e Flagelos 
4) Sustentação Mecânica Colágeno 
5) Proteção Imunitária Anticorpos 
6) Geração e Transmissão de Impulsos Nervosos Receptores 
7) Controle do Crescimento e da Diferenciação Proteínas 
Repressoras de Genes 
 
 Dos 20 aminoácidos constituintes de proteínas, 9 deles são 
denominados essenciais, pois devem ser supridos pela dieta: 
fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, 
triptofano e valina. E os 11 restantes são denominados não-
essenciais, pois são sintetizados pelo organismo: alanina, arginina, 
asparagina, aspartato, cisteína, glicina, glutamato, glutamina, serina, 
prolina e tirosina. 
 
A seqüência de aminoácidos é útil: 
- para elucidar o mecanismo de ação da proteína; 
- certas alterações na sequência de a.a. podem produzir funções 
anormais e doenças. Ex: anemia falciforme 
 
OBS: diferentes insulinas (porco e boi) podem ser utilizadas no 
tratamento do diabetes humano devido a suas similaridades na 
seqüência. 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS: 
 
A) Proteínas Simples: 
Formadas somente pelo encadeamento de aminoácidos. 
Ex: globulinas, albuminas. 
 
B) Proteínas Complexas: 
Formadas por aminoácidos mais um radical não-protéico 
(prostético). 
Ex: cromoproteínas (hemoglobina); glicoproteínas; fosfoproteínas; 
nucleoproteínas; lipoproteínas. 
 
A conformação das proteínas é determinada por quatro tipos 
de estruturas: 
 
 Estrutura Primária - é a seqüência de aminoácidos. 
 Estrutura Secundária – é o arranjo espacial dos átomos na cadeia 
polipeptídica. Estrutura de -hélice e Folha -pregueada. 
 Estrutura Terciária – é o arranjo tridimensional de todos os 
átomos, conformação das cadeias laterais, posição dos grupos 
prostéticos, e o arranjo das -hélices e -pregueadas com 
relação uma as outras. Ex.: Mioglobina. 
 Estrutura Quaternária – está presente em proteínas que 
possuem mais de uma cadeia polipeptídica (subunidades), é a 
interação espacial entre as subunidades. Ex.: Hemoglobina. 
 
O enovelamento de proteínas (arranjo espacial) obtido pelas 
estruturas secundária, terciária e quaternária é obtido através de 
ligações fracas (forças não-covalentes): 
 
a) pontes de hidrogênio; 
b) forças de interação hidrofóbica; 
c) forças de Van der Waals 
d) interação eletrostática. 
 
ALTERAÇÕES ESTRUTURAIS: 
 
Quando uma proteína é sintetizada na célula, sua estrutura 
primária dobra-se espontaneamente, originando as estruturas 
secundária, terciária e quaternária. A proteína assume então, sua 
conformação NATIVA. 
Se a proteína perder sua conformação devido à quebra das 
ligações não-covalentes, ela é denominada DESNATURADA. O 
estado desnaturado está sempre relacionado à perda de função da 
proteína. 
 
Fatores que acarretam a desnaturação: 
 Temperatura 
 Variações no pH 
 Adição de solventes orgânicos 
 Detergentes 
 Uréia 
 
 
Em alguns casos, a proteína pode se renaturar, voltando à 
conformação nativa. 
 
 A renaturação in vitro é mais lenta que in vivo, isso ocorre 
devido à presença na célula de determinadas proteínas 
“Chaperoninas”, que assessoram a proteína durante a montagem.