aula Proteínas

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 Alto peso molecular, formadas pela polimerização de
aminoácidos;
 Constituem 5o% do peso celular;
 Formadas por carbono, hidrogênio e oxigênio. Cerca de 16% de
nitrogênio e ainda podem ter elementos como fósforo, ferro,
cobalto e enxofre;
 A massa corporal humana é formada por 12% a 15% de
proteínas. A maior parte, cerca de 65%, encontra-se no tecido
muscular. O restante se distribui nos tecidos moles, nos ossos, nos
dentes, no sangue e em outros fluidos orgânicos
CLASSE FUNCIONAL EXEMPLOS
Enzimas Tripsina
Amilases
Álcool Desidrogenase
Catalase
Proteínas Transportadoras Hemoglobina
Mioglobina
Transferrina
Albumina Sérica
Transportador de Glicose
Proteínas Contráteis e de Motilidade Actina
Miosina
Troponinas
Tubulina
Dineína
Proteínas Estruturais Colágeno
Elastina
Queratina
Proteínas de Defesa Imunoglobulinas
Trombina
Fibrinogênio
Proteínas Reguladoras Insulina
Hormônio de Crescimento
Prolactina
Hormônio Luteinizante
Mais de 300 aminoácidos foram descritos na natureza, mas
somente 20 aminoácidos são encontrados como constituintes dos
diferentes tipos de proteínas dos mamíferos.
 Esses aminoácidos comuns são definidos como aqueles para os
quais existe pelo menos um códon específico no código genético.
 Transcrição e tradução do código do DNA resultam na
polimerização de aminoácidos numa sequência linear específica
característica de uma proteína.
Genes contendo
códons para
aminoácidos
mRNA contendo a 
sequência de códons
de aminoácidos
Proteína com sequência
específica de aminoácidos
Membrana
Nuclear
Transcrição
Tradução
 Proteínas podem também conter aminoácidos
derivados, geralmente formados por uma reação
enzimática de um aminoácido comum, após sua
incorporação à estrutura da proteína. Ex: cistina,
desmosina e isodesmosina, encontrados na elastina,
hidroxiprolina e hidroxilisina, do colágeno, e -
carboxiglutamato, da protrombina.
Os aminoácidos comuns apresentam uma estrutura geral:
Eles contêm em comum, um
átomo central de carbono- ao
qual um grupo carboxílico (COO-),
um grupo amino (NH3
+) e um
átomo de hidrogênio estão
ligados. Além disso, o carbono-
está ligado a um grupo químico
específico, designado R e
chamado de cadeia lateral, que
define cada um dos 20
aminoácidos comuns.
1. Alanina = Ala = A 
2. Arginina = Arg = R
3. Asparagina = Asn = N 
4. Aspartato = Asp = D 
5. Cisteína = Cys = C 
6. Glicina = Gly = G 
7. Glutamina = Gln = Q
8. Glutamato = Glu = E
9. Histidina = His = H 
10. Isoleucina = Ile = I 
11. Leucina = Leu = L 
12. Lisina = Lys = K
13. Metionina = Met = M
14. Fenilalanina = Phe = F
15. Prolina =Pro = P
16. Serina = Ser = S
17. Treonina = Thr = T
18. Triptofano = Trp = W 
19. Tirosina = Tyr = Y
20. Valina = Val = V
Para representar sequências
de aminoácidos em
proteínas, abreviaturas de
três letras e de uma letra
foram estabelecidas para
aminoácidos comuns:
Classificação de Aminoácidos:
1.
-Essenciais
- Não Essenciais
Não Essenciais Essenciais 
Glicina, Alanina, Serina, 
Cisteína, Tirosina, Arginina, 
Ácido aspártico, Ácido 
glutâmico, Asparagina, 
Glutamina, Prolina. 
Fenilalanina, Valina, 
Triptofano, Treonina, Lisina, 
Leucina, Isoleucina, 
Metionina, Histidina 
 
• Aminoácidos Apolares (hidrofóbicos): leucina 
alanina, valina, isoleucina, metionina, prolina, 
fenilalanina, triptofano;
• Aminoácidos Polares (sem carga): glicina, serina, 
treonina, cisteína, asparagina, glutamina, tirosina, 
• Básicos: lisina, histidina, arginina;
• Ácidos: Ac. Glutâmico, Ac. Aspártico,
2. Quanto a Natureza do Grupo R:
 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
ESTRUTURA DE PROTEÍNAS
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
CLASSIFICAÇÃO DE PROTEÍNAS:
 Proteínas Simples
 Proteínas Conjugadas:
 Lipoproteínas
 Glicoproteínas
Metaloproteínas
 Fosfoproteínas
 Nucleoproteínas