QÍMICA GERAL E ORGÂNICA

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PEPTÍDEOS
Peptídeos são compostos formados pela união de dois ou mais aminoácidos por intermédio de ligações peptídicas.
 
 A ocitocina é um exemplo de peptídeo
O termo peptídeo refere-se à união de dois ou mais aminoácidos por intermédio de ligações peptídicas, que ocorrem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro. Quando esses grupos ligam-se, ocorre a formação de água (reação de desidratação) em virtude da perda de uma hidroxila do grupo carboxila e de hidrogênio do grupo amina.
esquema de uma ligação peptídica
Os peptídeos diferem-se uns dos outros pelo número de aminoácidos e pela sequência dessas moléculas. De acordo com o número de aminoácidos que possuem, podemos classificá-los em dipeptídeos, quando são formados por dois aminoácidos; tripeptídeos, quando são formados por três; tetrapeptídeos, quando são formados por quatro aminoácidos, e assim por diante. Quando temos vários aminoácidos ligados, usamos a denominação polipeptídeo.
Os peptídeos apresentam importantes funções no nosso organismo. Alguns funcionam como hormônios, outros como neurotransmissores, analgésicos e até antibióticos. Em razão de suas importantes propriedades, os estudos científicos nessa área são amplamente realizados e a síntese desses compostos em laboratório é cada vez mais frequente.
Para sintetizar os peptídeos em laboratório, três técnicas são realizadas: síntese com DNA recombinante, síntese biocatalisada e síntese química de peptídeos. Após sua fabricação, os peptídeos sintéticos são levados a um controle de qualidade, posteriormente purificados e novamente analisados. Nesse ponto, o peptídeo pode ser então utilizado de modo seguro em pesquisas.
LIPÍDEOS
Uma importante macromolécula para a química são os lipídios, também denominados de gorduras. Os lipídios são substâncias alimentícias de alto conteúdo energético, quer imediatos ou como reserva. Existem dois tipos de lipídios:
Saturados: são todos os produtos que possuem gordura de origem animal (carnes, requeijão, creme de leite, manteiga) ou de origem vegetal sólido (gordura hidrogenada).
Insaturados: são aqueles considerados mais saudáveis, encontrados em (óleos de milho, canola, soja, girassol).
As gorduras e os óleos apresentam estrutura química bastante semelhante, diferenciando-se devido a presença ou não de insaturações, estas determinantes do estado físico da substância.
Os lipídios são elaborados por organismos vivos a partir de ácido graxo e glicerol. Genericamente, um lipídio é formado pela reação química entre três moléculas de ácido graxo e uma molécula de glicerol, conforme mostra o esquema abaixo:
Como na estrutura do lipídio existem três grupos COO, ele é classificado como um triéster e é também denominado triglicérido ou triglicerídio. Um éster, quando em solução aquosa de base inorgânica ou de sal básico, originará um sal inorgânico e um álcool. Simplificadamente, temos:
A hidrólise alcalina de um éster é denominada genericamente reação de saponificação porque, quando é utilizado um éster proveniente de um ácido graxo numa reação desse tipo, o sal formado recebe o nome de sabão. Como a principal fonte natural de ácidos graxos são os óleos e as gorduras (triglicerídeos), suas hidrólises alcalinas constituem o principal processo para a produção de sabões.
A equação genérica abaixo representa a hidrólise alcalina de um óleo ou de uma gordura, e, quando lida em sentido inverso, pode representar uma reação de esterificação.
A fórmula estrutural dos Lipídeos é:
Sabe-se agora que lipídios desempenham um papel muito mais importante no corpo do que se acreditava anteriormente. Era anteriormente conhecida que lipídios desempenharam o papel de armazenamento de energia ou formar as membranas de pilha. Pesquisadores descobriram que lipídios têm um papel biológico muito mais diversificado e generalizado no corpo em termos de sinalização intracelular ou regulação hormonal local etc.
Lipídeos são sintetizados no corpo usando vias biossintéticas complexas. No entanto, existem alguns lipídios que são considerados essenciais e precisam ser suplementadas na dieta.
POLÍMEROS
Os polímeros são substâncias que apresentam ligações em cadeia entre átomos de carbono com outros elementos químicos. Estas ligações são predominantemente covalentes.
A palavra “polímeros” é derivada da junção entre as palavras gregas “polús”, que significa numeroso e “méros”, que significa parte. Assim sendo, polímeros são materiais constituídos da junção de várias partes, que são conhecidas como Monômeros. Os monômeros cumprem, fazendo-se uma analogia, a mesma função que têm as células unitárias na estrutura dos metais.
A figura representa uma cadeira simples de um polímero conhecido como poletileno, o monômero formador deste polímero, o etileno, está destacado na figura.
Uma molécula de polietileno, assim como de qualquer polímero típico, é constituída de um grande número de monômeros, normalmente chegando a cifras de 1.000 a 1.000.000 moléculas (monômeros)! Nestes casos, o comprimento total das moléculas pode chegar a vários milímetros. Uma das características mais marcantes dos polímeros é a possibilidade de rotação das ligações entre os átomos de carbono formadores da cadeia principal.
Os polímeros biológicos constituem-se na principal fonte de energia celular, sendo, também, constituintes estruturais importantes da parede celular. Também atuam como sinais de reconhecimento específico, desenvolvendo um papel informacional, e, além disso, são substâncias intercelulares com função estrutural.
AMINOÁCIDOS
São unidades fundamentais das proteínas.
Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência com 20 tipos de aminoácidos
Existem, além destes 20 tipos de aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
Os 20 tipos de aminoácidos possuem características estruturais em comum, tais como:
 A presença de um carbono central α (alfa), quase sempre assimétrico; nas proteínas encontramos apenas "L" aminoácidos. Ligados a este carbono central, um grupamento CARBOXILA, um grupamento AMINA e um átomo de hidrogênio; o quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela diferenciação entre os 20 AA. É a cadeia lateral dos AA.
É o radical "R" quem define uma série de características dos AA, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa.
É a polaridade do radical "R" que permite a classificação dos aminoácidos em classes.
 Aminoácidos naturais são aminoácidos já produzidos por nosso corpo, de forma natural. Aminoácidos essenciais são aminoácidos que não são produzidos por nosso corpo, e que devemos ingerir na alimentação para obtê-los.
fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina
A arginina é considerada como um aminoácido semiessencial por alguns autores.
 Observe na figura a presença de diversos grupos na composição dos aminoácidos. Cada molécula de aminoácido é composta de um átomo de C, que se ligará a um hidrogênio, a um grupo amino, a uma carboxila e a um grupo orgânico que chamaremos de resíduo. Este grupo residual difere de aminoácido para aminoácido e determina sua propriedade.
Existem 20 aminoácidos no total, sendo doze são naturais e oito, essenciais. Observe:
Valina, Leucina e Isoleucina:
Todos estes 3 aminoácidos são chamados aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA´s). Eles desempenham funções importantes no aumento das proteínas e atuam como fonte de energia durante os exercícios. (aminoácidos essenciais)
Alanina:
É um aminoácido importante que atua como fonte de energia para o fígado.
Arginina:
É um aminoácido necessário para manter as funções normais das vias sanguíneas e da resposta imunológica contra infecções.
Glutamina:
É um aminoácido necessário para manter as funções normais do trato intestinal e dos músculos, bem como da defesa imunológica.
Lisina:
É um aminoácidoessencial representativo e tende a ser insuficiente em dietas concentradas em trigo e arroz.
Ácido aspártico:
Presente em grandes quantidades no aspargo. É uma fonte de energia de rápida atuação.
Ácido glutâmico:
Presente em grandes quantidades no trigo e soja. É uma fonte de energia de rápida atuação.
Prolina:
É o principal componente do “colágeno”, que constitui a pele e outros tecidos. Atua como fonte de energia de rápida atuação.
Cisteína:
Sua deficiência é comum em crianças.
Treonina:
É um aminoácido essencial usado para suplementação de proteínas de cereais.
Metionina:
É um aminoácido essencial que é usado para produzir diversas substâncias necessárias à nutrição, à resposta imunológica e à defesa contra agressões.
Histidina:
É um aminoácido essencial usado para produzir histamina e outros componentes.
Fenilalanina:
É um aminoácido essencial usado para produzir diversos aminoácidos úteis.
Tirosina:
É usado para produzir diversos aminoácidos úteis e é chamado aminoácido aromático, junto com a fenilalanina e o triptofano.
Triptofano:
É um aminoácido essencial usado para produzir diversos aminoácidos úteis.
Asparagina:
É um aminoácido localizado próximo ao ciclo do Ácido Tricarboxílico (local de geração de energia) junto com o ácido aspártico.
Glicina:
É usado para produção da glutationa e porfirina, um componente da hemoglobina.
Serina:
É usado para produção de fosfolipídios e ácido glicérico.
Aminoácidos em Solução Aquosa: Propriedades Químicas e Elétricas
 Os aminoácidos são ANFÓTEROS pois, em solução aquosa, comportam-se como ácido E como base, formando ÍONS DIPOLARES, a saber:
 O grupamento carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton, e adquirindo carga negativa; o grupamento amina ioniza-se em solução aquosa aceitando próton e adquirindo carga positiva. Este comportamento depende do pH do meio aquoso em que o aminoácido se encontra:
Em meio ácido, os AA tendem a aceitar prótons, comportando-se como base e adquirindo carga positiva - ionizam em seus radicais amina; em meio básico, os AA tendem a doar prótons, comportando-se como ácidos e adquirindo carga negativa - ionizam-se em seus radicais carboxila. O valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam chama-se PONTO ISOELÉTRICO, ou pH ISOELÉTRICO.
Aminoácidos incomuns em algumas proteínas
Só ocorre raramente em proteínas. Como exemplo tem-se a hidroxiprolina e hidroxilisina que ocorre no colágeno e gelatina; ácido aminoadípico que ocorre em proteínas de milho; N-metilarginina e N-acetilisina que ocorrem em histonas.
Aminoácidos não encontrados em proteínas
Epinefrina ou adrenalina derivada da tirosina, que é um hormônio importante; penicilamina, que é um constituinte da penicilina; citrulina, precursor da arginina; serotonina, derivado do Trp e é um neurotransmissor; histamina, derivado da His e também é um neurotransmissor. A epinefrina, serotonina e a histamina não são aminoácidos, porém, muito relacionados.
Os grupos NH2 e COOH possuem reatividade química similar. No entanto, os radicais laterais possuem reatividades específicas. Esses últimos determinam as funções biológicas das proteínas.
 Um grande número de reações com os radicais laterais permitem identificar os aa funcionais nos sítios ativos das enzimas.
PROTEÍNAS
É a classe de substância mais abundante das células, representando mais de 50% do peso seco e é responsável pela imensa variedade de todas as funções celulares. São polímeros lineares de aa. Formado pela união do grupo carboxila do primeiro aa com o amina do segundo seguida da liberação de uma molécula de água.
Classificação dos peptídeos
 
 Quando o número de aa é até 12, são classificadas em dipeptídeo, tripeptídeo, etc. Cadeias com 12 a 20 aa são denominadas de oligopeptídeos. Cadeias maiores são chamadas de polipeptídeos.
Classificação das proteínas
 As proteínas podem ter uma ou mais cadeias polipeptídicas. Com uma cadeia são chamadas de monoméricas. Com mais de uma cadeia são chamadas de multiméricas ou polimericas.
 As multiméricas são classificadas em homomultiméricas quando as cadeias polipeptídicas possuem apenas um tipo de polipeptídeo, e de heteromultimérica quando possuem mais de um tipo. Estas são designadas por letras gregas com índices para indicar a composição. Por exemplo, A 2 corresponde a um homodímero. A ribonuclease A bovina é do tipo A1. Já a hemoglobina humana é do tipo A2 B2.
 O comprimento das cadeias polipeptídica varia de 100 aa até 1800 aa (miosina). Normalmente pelo menos um dos 20 aa ocorre nas proteínas. Só em algumas pequenas que pode faltar um dos 20 aa.
 Cada proteína tem uma sequência única de aa que é determinada pela sequência de bases do DNA que lhe deu origem. A leitura da sequência de aa é feita a partir do aa N terminal para o aa C terminal, ( C).
Estrutura
Quatro são os níveis para a estrutura de uma proteína. Estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. A sequência linear de uma proteína caracteriza sua estrutura primária. Por exemplo, ...Val-Ser-Thr...
Obs.: Se a ordem dos aminoácidos mudar na ordem linear, a proteína será diferente. Uma proteína que contenha a sequência “Val-Hys-Val” no lugar de “Hys-Val-Val”, será diferente, com outras propriedades.
A forma como os aminoácidos interagem, com pontes de hidrogênio (interação física), ponte dissulfeto (ligação química) ou outros tipos, dependendo das propriedades dos resíduos de aminoácidos, irá determinar a forma segundo a qual cada “pedaço” da proteína irá se arranjar espacialmente (estrutura secundária). Duas são as formas possíveis, α-hélice ou β-pregueada. 
O enrolamento destas formas irá determinar a estrutura terciária da proteína. Realizando-se uma analogia, este “enrolamento” é similar ao “emaranhado” dos fios antigos de telefone. A estrutura quaternária acontece quando duas ou mais proteínas se unem para desempenhar alguma função, como é o caso da hemoglobina. A figura formada pela interação das proteínas será a estrutura quaternária da proteína.
As proteínas podem ser fibrosas e globulares.
As proteínas fibrosas têm a estrutura simples e linear. Elas possuem cadeias polipeptídicas organizadas em paralelo a um eixo, produzindo longas fibras. São mecanicamente resistentes e difícil de dissolver em água e soluções salinas. Têm papel estrutural nas células.
As proteínas globulares constituem-se na maioria das proteínas e são aproximadamente esféricas. Isso ocorre porque a cadeia polipeptídica é dobrada. Os aa hidrofóbicos localizam-se internamente e os hidrofílicos ocupam a superfície externa. Geralmente são solúveis em soluções aquosas. São classificadas com base no arranjamento das estruturas secundárias em quatro tipos: ALFA hélices antiparalelas; folha BETA pregueada paralela ou mista; folha BETA-pregueada antiparalela; e proteínas ricas em metal e pontes S-S.
Toda atividade celular é dependente de uma ou mais proteínas. Quanto a função as proteínas são classificadas em :
 Regulatórias: Não realizam transformações químicas e sim regulam as atividades de outras proteínas. Como exemplo a insulina regula o metabolismo da glicose; existem aquelas que regulam a expressão gênica ligando-se ao DNA ou ativando ou inibindo a transcrição, ligando-se ao RNA (no caso do operon lac em E. coli a repressão da transcrição se dá pela proteína repressora e a sua ativação pela proteína CAP).
 Transportadoras: Transportam substâncias. Por exemplo a hemoglobina que transporta O2, proteínas que transportam substâncias, como glicose e aa, de um lado para outro da membrana plasmática.
 Armazenamento: Muitas proteínas são usadas como reservatório de aa essenciais como a ovoalbumina, caseina, zeina e faseolina.
 Contráteis e móveis. Promovem movimentos na célula, como a tubulina que participam da d
ivisão celular movimentando os cromossomos e a miosina, que é responsável por contração muscular.
 Estruturais. São as proteínas responsáveis pelas estruturas biológicas entre elasas proteínas fibrosas insolúveis como a queratina e o colágeno, e a fibroína da seda e teia de aranha.
 Protetoras. Como exemplo tem-se as imunoglobulinas ou anticorpos; as toxinas como a da difteria, da cólera e a ricinina em algumas plantas; e as líticas como o veneno de cobra e de abelhas.
Exóticas. As proteínas anti-congelamento que ocorrem no sangue de peixes árticos e antárticos são desse grupo.
 Enzimas. Corresponde à maior classe de proteínas sendo conhecidas mais de 2000. São substâncias que catalisam reações acelerando sua taxa em até 1016 vezes. São específicas em função e quanto a reação metabólica.
As proteínas podem ser divididas em várias grandes classes de acordo com seus papéis biológicos:
Enzimas
Ribonuclease
Tripsina
Proteínas transportadoras:
Hemoglobina
Albumina do soro
Mioglobina
b1-lipoproteína
Proteínas nutritivas e de reserva
Gliadina (trigo)
Ovoalbumina (ovo)
Caseína (leite)
Ferritina
Proteínas contráteis ou de movimento
Actina
Miosina
Tubulina
Dineína
Proteínas estruturais
Queratina
Fibroína
Colágeno
Elastina
Proteínas de defesa
Anticorpos
Fibrinogênio
Trombina
Toxina botulínica
Veneno de serpentes
Proteínas reguladoras
Insulina
Hormônio de crescimento
Corticotrofina
Repressores
CARBOIDRATOS
Características gerais
Os carboidratos são biomoleculas mais abundantes na natureza. Sua fórmula geral (CH2O)n dando-se o nome de carboidrato ou hidrato de carbono. 
Essas moléculas uma ampla variedade de funções. 
 Algumas de suas funções pondem ser:
Fonte de energia 
Reserva de energia 
Estruturar 
Materia prima para biossintese de outras biomoleculas 
Estrutura 
Sua estrutura depende do tipo de açucar por isso depende muito se realmente dabemos classifica-los corretamente. 
Monossacaridios
Possuem 4,5,6, esses sacaridios se distinguem pela orientação dos hidroxilos. 
Polissacaridios
Representam a fonte de reserva de hidratos de carbono simples são estruturas mais complexas formada s por varias uniões de sacaridios. 
 Dissacarideos
Esse carboidrato se forma pela união de diferentes monossacaridios que se encontram unidos em carbono específico de cada molécula. 
Nesse grupo podemos encontrar sacarose, maltose e lactose.
ENZIMAS
Características 
As enzimas são bem específicas, atuam apenas sobre um determinado compostos, afetam sempre o mesmo tipo de reação. Ela sempre atua sobre o composto geneticamente chamado de sustrato, eles se encaixam como se fosse uma chace em uma fechadura como ja diz a teoria da enzima. 
Outra característica é depois da ocorrência da reação, elas permacem intactos assim podendo ocorrer varias vezes a mesma reações só que em intervalos de tempo. Suas moléculas sao tao eficientes que podem converter serca de 1.000 moléculas de sustrato em seus respectivos produtos em apenas 1 minito. 
Suas atuações 
AMILASE- Atua sobre os amidos. 
DNA POLIMERASE- Catalisa a duplicação do DNA. 
LACTASE- Facilita a hidrolis da lactose. 
LIPASE- Facilita a digestão de lipidios. 
ENTRE OUTROS. 
Estrutura 
As enzimas possuem todas as características das proteinas, com zona de estrutura. A zona reativa da enzima é denominada centro ativo onde se liga o reagente ou substrato que acaba se transforma. A manutenção da enzima é necessária pois é super importante para suas atividades, elas necessitam da presença de outras geralmente denominado cofatores.