PROTEÍNAS -Nutrição e Metabolismo 1

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PROTEÍNAS
COMPOSIÇÃO QUÍMICA NORMAL DE UM HOMEM 
(65 Kg)
Kg %
Proteína 11 17,0
Gordura 9 13,8
Carboidrato 1 1,5
Água 40 61,6
Minerais 4 6,1
HARPER, 1990
São substâncias compostas por C, H, O e N
(16%), podendo conter também, fósforo,
enxofre e metais. São formadas por
aminoácidos.
Os aminoácidos são unidos por
ligações peptídicas. Estas ocorrem
entre o grupo carboxílico de um aa e
o grupo amino do outro.
Aminoácido: estrutura básica
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
• São encontrados mais de 300aa na natureza – somente 20 nas
proteínas dos mamíferos
• A quantidade, tipo e disposição em que são encontrados na
cadeia determinam as várias proteínas existentes;
• Há no nosso organismo de 1010 a 1012 combinações de proteínas;
• Uma ptn com PM de 13.000Da teria um comprimento 400x a sua
espessura, caso ela não enrolasse;
AMINOÁCIDOS
O que diferencia uma proteína da outra é a
ordem dos aminoácidos primários e a
frequência com que aparecem na estrutura.
OS AMINOÁCIDOS PODEM SER
DIVIDIDOS EM:
Aminoácidos essenciais: precisam ser ingerido
pela dieta.
Treonina, triptofano, histidina, lisina, leucina,
isoleucina, metionina, valina e fenilalanina.
OS AMINOÁCIDOS PODEM SER
DIVIDIDOS EM:
Aminoácidos não essenciais: sintetizados pelo
organismo
glicina, prolina, tirosina, serina, cisteína,
cistina, arginina, glutamina, alanina, ácido
aspartico, ácido glutâmico e asparagina.
NECESSIDADE DE AMINOÁCIDOS NO HOMEM
ESSENCIAIS NÃO-ESSENCIAIS
HISTIDINA #
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA
FENILALANINA
TREONINA
TRIPTOFANO
VALINA
ALANINA
ASPARAGINA
ASPARTATO
CISTEÍNA
GLUTAMATO
GLUTAMINA
GLICINA
PROLINA
SERINA
TIROSINA
ARGININA
# Essencial para crianças, mas não-essencial para adultos
Classificação dos aa
(Rogero e Tirapegui, 2007)
A estrutura de uma proteína pode ser
dividida em primária, secundária, terciária
e quaternária.
Estrutura primária: é a seqüência de aminoácidos.
Estrutura secundária: é formada por pontes de hidrogênio.
Estrutura terciária: a proteína assume a forma globular
(interações hidrofóbicas, eletrostáticas, de Van Der Walls e pontes de
hidrogênio).
Estrutura quaternária: associação entre diversas estruturas
terciárias (subunidades) (pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas
e eletrostáticas).
Estrutura das 
proteínas
Classificação: quanto à composição em aa.:
Completas: apresentam todos os aa. essenciais ao homem
em quantidades adequadas ao seu crescimento e manutenção.
•Ptns de origem animal
Parcialmente incompletas: as ptns que fornecem aa. em
quantidade suficiente apenas para manutenção orgânica.
* Leguminosas, oleaginosas e cereais
Totalmente incompletas: ptns que não fornecem aa.
essenciais em quantidade suficiente nem mesmo para a
manutenção do organismo.
* Gelatina
Classificação: quanto à constituição:
Simples: quando degradadas fornecem apenas aa.
Conjugada: quando degradada fornecem aa +
uma molécula não protéica (grupo
prostético).
Albumina e globulina
Lipoproteínas e ferritina
Classificação: quanto à conformação:
Fibrosas: apresentam o formato alongado (fibra) e tem
normalmente funções estruturais.
Globulares: possuem forma arredondada e são
encontradas principalmente nos fluidos sanguíneos
queratina (cabelo e unhas), miosina e actina
(músculo), colágeno (tecido conjuntivo – 30%
das proteínas corporais).
caseína (leite), albumina, globulinas e
hemoglobina (sangue)
Funções das proteínas
Funções Exemplo 
Enzimática α-Amilase que degrada o amido.
Movimento 
corporal
A actina e miosina são responsáveis pela contração 
muscular
Transporte A albumina sérica é a principal proteína transportadora.
Defesa Os anticorpos são sintetizados para combater corpos 
estranhos.
Hormonal O GH é uma proteína que estimula o crescimento.
Estrutural A queratina constitui unhas e cabelos.
Fonte de aa 
(nutritivas)
Caseína do leite fornece aa essenciais ao organismo
A qualidade nutricional de uma proteína é determinada
pela QUANTIDADE, QUALIDADE e
BIODISPONIBILIDADE dos seus aminoácidos
constituintes.
QUALIDADE PROTÉICA
Uma proteína de alto valor biológico
tem todos os aa essenciais em
quantidades adequadas.
Fontes: produtos de origem animal (carnes, peixes, 
aves, ovos, leite e derivados).
Proteínas vegetais: podem ser de alto valor biológico
quando combinadas.
Ex: arroz com feijão
Proteínas de Alto Valor biológico
Escore ou Cômputo Químico:
composição aminoacídica
– AA (mg) da prot. teste/AA (mg) da prot. Padrão
– Proteína padrão: Requerimento de aminoácidos
essenciais para crianças em idade pré-escolar (2
a 6 anos), segundo FAO/OMS, 1985.
Aminoácidos FAO/OMS Arroz polido Feijão cozido
AA EQ AA EQ
Histidina 19 23 1,21 28 1,47
Isoleucina 28 42 1,5 42 1,5
Leucina 66 82 1,24 76 1,15
Lisina 58 36 0,62 72 1,24
Metionina 25 37 1,48 19 0,76
Fenilalanina 63 80 1,26 77 1,22
Treonina 34 33 0,97 40 1,17
Triptofano 11 - - - -
Valina 35 58 1,66 46 1,31
(Pires et al., 2006)
Digestão e Absorção
As proteínas são digeridas a dipeptideos, tripeptideos
e aa livres.
O processo de digestão e absorção das proteínas é altamente
eficiente.
Menos de 10% da proteína total que passa
através do trato digestório aparecem nas fezes.
Cerca de 1 a 2 g de N são
excretados diariamente nas fezes.
Digestibilidade: é a relação entre proteína ou nitrogênio
ingerido e absorvido.
Fatores que afetam a digestibilidade das proteínas e
biodisponibilidade dos aa:
Conformação estrutural, fatores antinutricionais, 
complexação com outros nutrientes e competição .
Digestão e Absorção
DESNATURAÇÃO PROTÉICA:
consiste na alteração da estrutura tridimensional da
proteína, podendo ser causada por calor e agentes
químicos. Este processo causa a inativação da proteína.
Facilita o contato das enzimas
Conformação estrutural: Quanto menor a complexidade
estrutural, mais fácil torna-se a ação das proteases
intestinais.
Ptns nativas são hidrolisadas em menor proporção que as
ptns parcialmente desnaturadas.
Fatores antinutricionais
São compostos naturalmente presentes nos alimentos.
Prejudicam a digestão e absorção das proteínas
Inibidores de tripsina e 
quimotripsina
Reduzem a hidrólise de
ptn de leguminosas
Lectinas
Reduzem a absorção de aa
Reação de Maillard:
 complexa Lys com açúcar redutor  escurecimento
do produto (melanoidinas) e < qualidade protéica.
 Na panificação a perda é de cerca de 15%.
 Importante quando a fonte de proteínas da dieta é à
base de cereais, que são deficientes em Lys.
Na boca não existe nenhuma
enzima capaz de degradar as
proteínas, porém, a mastigação
é importante para aumentar a
superfície de contato dos
alimentos com as proteases.
Digestão e Absorção
Células parietais
No estômago começa a digestão das
proteínas .
pepsinogênio proteínaspepsina
HCl
A pepsina é responsável por cerca de 10 a 20% da digestão das proteínas.
desnaturação
Aa
polipeptídeos
oligopeptídeos
45,2 KDa 35 KDa
Digestão e Absorção
Células principais
A secreção pancreática das enzimas hidrolíticas
que degradam as ptns da dieta é controlada 
hormonalmente
TRIPSINOGÊNIO
229 AA
ENTEROPEPTIDASE
TRIPSINA
QUIMIOTRIPSINOGÊNIO QUIMIOTRIPSINA
CARBOXIPEPTIDASE A
CARBOXIPEPTIDASE B
ELASTASE
PROCARBOXIPEPTIDASE A
PROCARBOXIPEPTIDASE B
PRÓ-ELASTASE
HEXAPEPTÍDEO +
AMINOPEPTIDASES: presentes na borda em escova
DI E TRIPEPTIDASES: citosol do enterócito
ABSORÇÃO:A absorção dos aminoácidos ocorre por transporte ativo, tendo
o sódio como carreador.
Existem sítios específicos para a absorção de aminoácidos
básicos, ácidos e neutros.
Parte das proteínas são absorvidas como peptídeos,
especialmente dipeptídeos.
Uso de aa. pelas células intestinais
• produção de energia
• ptns estruturais para novas células intestinais
• nucleotídeos
• apoproteínas para síntese de lipoproteínas
• novas enzimas digestivas
• hormônios
• compostos contendo nitrogênio
O intestino faz uso de 30 a 40% dos aa. essenciais absorvidos pela 
dieta. 
Proteínas
aa, di e tripeptídeos
Digestão
Absorção 
aa no sistema porta
Fígado
Principal local de captação da 
maioria dos aa. (50 a 60%) após 
uma refeição
20 a 25 % liberados 
no plasma 
(principalmente 
BCAA) músculos 
e rins.
50%
uréia
6% proteínas
plasmáticas
(ex: albumina)
Aminoácidos
Metabolismo das proteínas
O fígado exerce 
importante papel como 
modulador da 
concentração de aa. 
plasmáticos
O destino do aa. em cada tecido varia de acordo com as 
necessidades do momento, havendo um equilíbrio dinâmico 
das proteínas tissulares com os aa. ingeridos pela dieta e os aa. 
circulantes. 
Há um processo dinâmico contínuo de síntese e catabolismo 
protéico, específico em cada tecido turnover proteico
Turnover protéico: modificação ou renovação protéica
que ocorre diariamente em decorrência do catabolismo e
anabolismo das proteínas.
Principais tecidos responsáveis pelo turnover:
 plasma
mucosa intestinal
 fígado
 pâncreas
rim
Metabolismo das proteínas
RENOVAÇÃO PROTÉICA
 Proteínas estão constantemente sendo sintetizadas e então 
degradadas;
 Permite a remoção de proteínas anormais ou desnecessárias
TAXA DE RENOVAÇÃO:
•Quantidade de proteína total
permanece constante
•Hidrólise e nova síntese de 300-
400g de proteína corporal/dia
•Taxa depende da proteína de
curta, média e de longa duração
A vida média de uma proteína é o tempo que o organismo
leva pra renovar metade da quantidade dessa proteína.
 Enzimas : horas
 Hemoglobina: 120 dias
 Colágeno: 365 dias
Metabolismo das proteínas
A taxa média diária de renovação é de 3%
 Pele: 5 g/d
 Sangue: 25 g/d
 Intestino: 70 g/d
 Músculo: 75 g/d
Metabolismo das proteínas
RENOVAÇÃO PROTÉICA
Metabolismo das proteínas
Síntese de proteínas:
Diariamente proteínas são sintetizadas no
corpo humano a partir da informações
armazenadas no DNA.
A sequência de bases no DNA e unica para cada
proteina que e sintetizada no organismo.
Metabolismo das proteínas
Síntese protéica:
Núcleo (DNA) mRNA proteína
aa essenciais e
não essenciais
(citoplasma)
“Pool de aa”
refere-se aos aa disponíveis para o metabolismo.
Não existe reserva considerável de aa. livres no organismo; 
qualquer quantidade acima das necessidades para a síntese 
protéica e dos compostos não-protéicos que contêm nitrogênio 
será metabolizada. Os aa. serão degradados e utilizados como 
energia ou armazenados como glicogênio e gordura.
O catabolismo dos aa. indispensáveis ocorre principalmente no 
fígado e os aa. de cadeia ramificada são degradados 
principalmente nos músculos e rins.
Metabolismo das Proteínas
CATABOLISMO PROTÉICO
Estudos demonstram aumento da taxa de catabolismo de
aminoácidos quando a ingestão proteica excede a necessidade
do organismo.
Diariamente proteínas são degradas no corpo humano no
processo de renovação protéica.
O corpo humano não armazena o excesso de
proteínas e aminoácidos ingeridos pela dieta.
Dieta hiperprotéica
Aumenta a oxidação
dos aa e excreção de
N.
DEGRADAÇÃO PROTÉICA
MECANISMO UBIQUITINA-PROTEOSSOMO (dependente de
energia)
• degradam principalmente proteínas endógenas
ENZIMAS DEGRADATIVAS DOS LISOSSOMOS (não
dependentes de energia)
• degradam principalmente proteínas extracelulares (plasmáticas, de
superfície de membrana) por endocitose
Via proteolítica ubiquitina-
proteassomo
• ligadas covalentemente à
ubiquitina (ptn globular)
• ligação da -carboxila da glicina
C-terminal da ubiquitina a um
grupo amino de uma lisina da
proteína
DEGRADAÇÃO PROTÉICA
•proteínas degradadas a partir de sinais químicos
• oxidação, marcação com outras proteínas ou terem sequência
específica de aminoácidos – menor tempo de meia-vida
Metabolismo das Proteínas
Ao contrário das gorduras e carboidratos os aa não são
armazenados pelo organismo.
O excesso de aa será rapidamente degradado
Remoção do grupo amino ( transaminação e
desaminação).
Degradação oxidativa dos cetoácidos (esqueletos
carbonados).
Metabolismo das Proteínas
Transaminação:
 É o primeiro passo no catabolismo dos aa.
 Transferência de grupo amino de um aminoácido para um
cetoácido.
 O grupo aceptor predominante é o α-cetoglutarato, produzindo
glutamato e o novo cetoácido.
Metabolismo das Proteínas
Transaminação:
 O grupo amino do glutamato pode ser transferido ao
oxaloacetato em uma segunda reação de transaminação,
produzindo aspartato, formando novamente α-cetoglutarato.
 As enzimas que catalisam a transaminação são designadas
aminotransferases ou transaminases, que necessitam da
coenzima piridoxal-fosfato (PLP –derivado da vitamina B6).
A remoção do grupo amino resulta no seu ceto ácido
correspondente.
Alanina 
CH3CHCOOH 
NH2
CH3CCOOH 
O
Piruvato
ALT
AST
ALT
Desaminação
O glutamato produzido por transaminação pode ser oxidativamente
desaminado, que resulta no α-cetoglutarato e na liberação do grupo
amino como amônia livre.
São reações que ocorrem predominantemente no fígado e
rins, e fornecem amônia, que é uma fonte de nitrogênio na
síntese de uréia.
O glutamato é o único aminoácido que sofre desaminação
rápida.
Desaminação
A ação sequencial de transaminação e subsequente
desaminação do glutamato provê uma rota através da qual os
grupos amino da maioria dos aminoácidos podem ser liberados
como amônia.
Produção de intermediários do ciclo 
de Krebs para produção de energia.
Baixos níveis de energia estimulam a glutamato desidrogenase
(altas concentrações de ADP e GDP).
•TRANSAMINAÇÃO e DESAMINAÇÃO → ESQUELETOS CARBONADOS DOS AA
SÍNTESE E DEGRADAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
•Entram diretamente nas vias do metabolismo intermediário → síntese de glicose
ou lipídeos ou oxidação a CO2 + H2O + energia (ciclo do ácido cítrico)
•Síntese de aminoácidos não-essenciais em
qtds suficientes a partir de intermediários do
seu metabolismo
Substâncias produzidas:
-oxalacetato,
-piruvato,
-fumarato,
-succinil-CoA,
-acetil-CoA
-acetoacetil-CoA,
-α-cetoglutarato.
AMINOÁCIDOS GLICOGÊNICOS 
E CETOGÊNICOS
Aminoácidos glicogênicos
•AA → piruvato ou intermediários do
CAC
•Substratos da gliconeogênese
Aminoácidos cetogênicos
•AA → acetoacetato ou um de seus
precursores (acetil-CoA ou acetoacetil-
CoA)
•Corpos cetônicos = acetoacetato, 3-
hidroxibutirato e acetona
Catabolismo dos aminoácidos
A amônia é tóxica em altas concentrações
Deve ser incorporada em compostos biologicamente utilizáveis
Os aminoácidos glutamato e glutamina tem uma importância 
central nesse processo.
Transporte de amônia via glutamina
Mecanismo utilizado pela maioria dos tecidos 
corporais.
Transporte de amônia
para o fígado
CICLO DA URÉIA
Converter amônia, produto tóxico formado na degradação dos
aminoácidos, em uréia, com intuito de ser excretado pelos rins.
FUNÇÃO:
Ocorre nofígado. 
É estimulada pelo aumento da concentração de amônia.
CICLO DA URÉIA
CICLO DA URÉIA
Metabolismo Protéico
Catabolismo das proteínas e aa :
Transaminação
Desaminação
Fígado 
Amônia (NH3)
(tóxica)
Uréia (ciclo da uréia)
Urina 
Síntese protéica cetoácido
Energia, CHO, 
Lipídios
SÍNTESE PROTÉICA:
REGULAÇÃO HORMONAL:
GH
síntese proteica:
transporte de aa. pelas membranas celulares
processo de transcrição e tradução para síntese proteica
lipólise oxidação de aa. síntese proteica
SÍNTESE PROTÉICA:
REGULAÇÃO HORMONAL:
GH:
IGF 1
Síntese 
protéica
hipertrofia
SÍNTESE PROTÉICA:
REGULAÇÃO HORMONAL:
Testosterona:
deposição de ptns em todos os tecidos, 
incluindo as ptns contráteis do músculo
SÍNTESE PROTÉICA:
REGULAÇÃO HORMONAL:
Insulina:
Quebra de 
proteínas
Hipertrofia celular
Captação de aaAtiva receptores 
IGF 1
SÍNTESE PROTÉICA:
REGULAÇÃO HORMONAL:
T3 e T4
Aumenta síntese de
proteínas mitocondriais
Em doses fisiológicas e com adequada ingestão energética e de aa., a 
tiroxina aumenta a síntese proteica 
CATABOLISMO PROTÉICO:
REGULAÇÃO HORMONAL:
CORTISOL
aa.glicose
glicemia
ESTADO DE JEJUM
INSULINA
GLUCAGON
AUMENTO DA DEGRADAÇÃO PROTÉICA
AUMENTO DA [ ] DE AMINOÁCIDOS
PRODUÇAO DE GLICOSE
CORTISOL
Processo de Gliconeogênese
Alanina
Piruvato
OAA
FOSFOENOLPIRUVATO
GLICOSE
C.S.
NH3
URÉIA
URINA
Recomendações:
10 a 15% FAO (1985)
10 a 35% DRIs (2002)
0,8 g/kg de peso/dia (adultos)
Sadios e Sedentários:
Percentual de energia proveniente das
proteínas: