AMINOÁCIDOS (Resumo)

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AMINOÁCIDOS 
O anticorpo é uma proteína
O ATP é um ácido nucléico
Grupamento R: carbono alfa
É o R que diferencia os 20 aminoácidos.
Hidrocarboneto é apolar
Polar -> condições de fazer ponte de hidrogênio
Se fala de proteína quando uma molécula tem muitos aminoácidos
Peptídeo e oligopeptídeo tem poucos aminoácidos
Aminoácidos essenciais: não sintetiza
Somente os aromáticos vão absorver luz ultravioleta. Os outros aminoácidos são incolores.
OH -> pontes de hidrogênio. Aromáticos
ÁCIDO é toda molécula que PERDE próton
BASE é toda molécula que GANHA próton
Todos os aminoácidos, exceto a glicina, tem isomeria óptica. Ao carbono alfa ligam-se quatro grupos diferentes.
O aminoácido é a menor estrutura da proteína
É composto por:
C; N; H; O; Alguns: S;
Compostos orgânicos de função mista. Fazem parte da constituição de : peptídeos, proteínas, hormônios e neurotransmissores.
Formam dois estereoisômeros: L e D. Os aa presentes na molécula proteica são do tipo L. Somente a forma L é utilizada pelos seres humanos.
Apolares: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e metionina = 9
Polares: serina, treonina, tirosina, cistéina, glutamina e asparagina = 6
Ácidos: ácido glutâmico e ácido aspártico. Se a carboxila perde um próton se transforma em glutamato e aspartato.
Básicos: histidina, lisina e arginina = 3
Monoamino, monocarboxílico
Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina
Prolina (HETEROCÍCLICO), fenilalanina, tirosina e triptofano (AROMÁTICO), metionina (TIOÉTER)
Serina e treonina (HIDROXI), cisteína (MERCAPLO), asparagina e glutamina (CARBOXALAMIDA)
Monoamino, dicarboxílico
Aspartato, glutamato
Diamino, monocarboxílico
Lisina, arginina e histidina
Formas carregadas são as presentes em pH 7,0
Aminoácidos essenciais: adquiridos na dieta
Aminoácidos não essenciais: sintetizados pelo organismo
Os mamíferos sintetizam arginina, mas hidrolisam a maior parte para formar ureia
Unidades constituintes das proteínas: L alfa-aminoácidos
Em solução aquosa, os aa apresentam caráter anfotérico: comportam-se como ácido e como base
Em pH 7,0 e em estado sólido, o grupo amina apresenta-se protonado (forma ácida) e o grupo carboxila desprotonado (forma básica).
Triptofano: síntese de serotonina. Dá origem à melatonina. Auxilia o sistema imunológico e atua na terapia da enxaqueca.
Lisina: proteína transportadora; absorção de cálcio. Faz parte das moléculas de colágeno, anticorpos, hormônios e enzimas.
Metionina: fonte de enxofre; proteínas que compõem cabelos, pele e unhas; aumenta produção de lecitina.
Fenilalanina: convertido em tirosina; noradrenalina, dopamina e adrenalina; carência dela causa déficit mental.
Treonina: estrutura de fibras do T.C
Valina: fibras musculares e neurotransmissores excitatórias.
Tirosina: formada a partir da fenilalanina; síntese de melanina; dá origem à tiroxina.
Arginina: estrutura do anticorpo; níveis aumentados levam à liberação de hormônio do crescimento.
Glicina: massa muscular; transporte de oxigênio, faz parte da hemoglobina.
Cisteína: sistemas antioxidantes endógenos; síntese de queratina
Cistina: antioxidante; faz parte dos cabelos e da pele.
Histidina: está na hemoglobina; base para formação da histamina; usada nos tratamentos de artrite reumatoide, doenças alérgicas, úlceras e anemia; 
Prolina: constituição do colágeno e da massa muscular
Serina: composição da bainha de mielina; estoques de glicogênio e moléculas de anticorpos.
Alanina: importante para o tecido muscular e o SNC. Formação de anticorpos e metabolismo dos carboidratos.
Ácido glutâmico: ‘’alimento natural do cérebro’’; convertido em glutamato.
Ácido aspártico: ciclo da ureia e eliminação da amônia nociva.
Glutamina: músculo é um grande armazenador dela; anticatabólico.
O piruvato é convertido em acetil-coA e inicia o Ciclo de Krebs
Os aminoácidos glicogênicos são aa cujo catabolismo origina piruvato ou um dos intermediários do C.K. serve de substratos p a gliconeogênese, levando à síntese de glicogênio no fígado e músculo.
Os aminoácidos cetogênicos são aa cujo catabolismo origina acetoacetato ou precursores, como a acetil-coA ou acetoacetil-coA. 
Os aminoácidos glicocetogênicos podem originar tanto o glicogênio como os corpos cetônicos.
BCAAS
Aminoácidos de cadeia ramificada, anabólicos, ajuda no ganho da massa muscular.
Em pH fisiológico o grupo carboxila é desprotonado, formando o íon carboxilato (COO-) carregado negativamente, e o grupo amino é protonado (NH3+).
A cadeia lateral apolar não faz ligação, não doa prótons, não participa em pontes de hidrogênio ou ligações iônicas. São consideradas lipídicas, o que promove interações hidrofóbicas.
A cadeia lateral da prolina e o grupo alfa-amino formam uma estrutura em anel e, assim, ela difere de outros aa, pois contém um grupo imino em vez de um grupo amino.
As cadeias laterais da cisteína e tirosina podem perder um próton em pH alcalino.
A serina, treonina e tirosina contem um grupo hidroxila polar que pode participar na formação de pontes de hidrogênio.
As cadeias laterais da asparagina e glutamina contem um grupo carbonila e um grupo amida, que também pode participar nas pontes de hidrogênio.
A cadeia lateral da cisteína contém um grupo sulfidrila (-SH), que é um importante componente do sítio ativo de muitas enzimas.
Nas proteínas, os grupos –SH de duas cisteínas podem se oxidar para formar um dímero, a cistina, que contém uma ligação covalente chamada pontes dissulfeto (-S-S-).
Os ácidos aspártico e glutâmico são doadores (perdem) de prótons.
Os aa ácidos e básicos contém um pK 3... 5 no total
As cadeias laterais básicas aceitam (recebem) prótons. Em pH fisiológico, as cadeias laterais da lisina e arginina estão completamente ionizadas e positivamente carregadas. A histidina é fracamente básica. 
Os aa em solução aquosa contem grupos de alfa-carboxila fracamente ácidos e grupos amino fracamente básicos.
Quanto maior o pK, mais forte o ácido. Quanto menor o pK, mais fraco é o ácido.
Quando a quantidade de ácido e base é igual, o pH é igual ao PKa.
Tampão: não altera o seu pH após adição de ácido ou base.